﻿360 IDENTITÄT DER NATÜRL. PROTEÏNELÜSSIGKEITEX UND DER GLOBULINLÖSUNGEN.
ser. AYird zu einem groben Pulver verriebenes trocknes Serum nicht in Wasser hegen gelassen, sondern rasch mit Wasser auf dem Filter gewaschen, so löse sich nur der kleinere Teil, während der grossere auf dem Filter zurückbleibe und beim Aufgiessen mit Wasser sich nicht mehr löse. Selbstverständlich bat man hier denselben Prozess vor sich wie bei der Dialyse der Alkaliverbindungen des Globulins. Alles, was Zeit gehabt batte, sich aufzulösen, folglich durch das Filter gedrungen war, zeigte alle Reaktionen der Alkaliverbindungen des Proteins und hatte namentlich viel mit der Milch (Casein) Gemeinames, wie: Ungerinnbarkeit beim Kochen, und Bildung von Häuten beim Abdampfen. Nachdem das Filtrat eingedampft und der Trockenrest eingeäschert war, enthielt die Asche ein bedeutende Menge Alkali und auch viel Kochsalz. Dass das Wasser dem auf dem Filter gebliebenen Rückstand Alkali entzogen hatte, beweist Scherer dadurch, dass jener eine ganz neutral reagirende Asche zurückliess, welche unlösliche Salze enthielt (97 p. 19—20). Gleich dem obenerwähnten, in der Wärme nicht gerinnenden Filtrat identifizirt Scherer auch frisches, eine geringe Quantität Alkali enthaltendes Seram mit dem Casein oder, richtiger gesagt, mit der Milch. Wie letztere beim Kochen nicht gerinnt, so scheide auch dieses, wenn auch nur bis zur neutralen Reaktion alkalinisirte, Serum keine Niederschläge aus, wie das beim Serum der Fall war, ehe das Alkali zugesetzt wurde. Ausserdem bilde es auch wie die Milch bei längerem Kochen Häute (97 p. 22). Endlich findet Scherer auch hier, dass die Asche stark alkalisch reagirt (97 p. 24).
Nasse (89 p. 156) prüfte gleich vielen andren Autoren (Thomson, Mulder, Denis, Letelier u. s. w.) Lösungen von ausgeschiedenem Globulin in Alkalien oder sogar in Natriumcarbonat nach Letelier's Methode (6 T. Globulin, 7 T. Natriumcarbonat und 155 T. Wasser). Doch seien solche Lösungen dem Serum nicht ganz analog, da dieses beim Kochen gerinne, jene aber nicht, das Serum von organischen Säuren—Essigsäure und Milchsäure—und auch von schwefliger Säure gefällt werde, während die künstlichen Lösungen unter diesen Umständen sich nur trüben. Nasse findet, dass diese Reaktionen denjenigen des Serums nicht entsprechen und nimmt, die Löslichkeit des „Albumins“ in betracht ziehend, an, dass zwischen dem Serum und den Salzverbindungen des Globulins—Salzalbuminaten—eine grössere Ähnlichkeit vorhanden sei. Eine solche Lösung werde jedoch von einer geringen Menge Essigsäure gefällt, wobei der erhaltene Niederschlag, der eine Säureverbindung des Globulins orstellen soll, in Salzen unlöslich sei. Kohlensäure fälle die salzhaltige Lösung nicht, infolgedessen Nasse gegen die gleichzeitige Mitwirkung des Salzes und des Alkali an der Auflösung des Globulins im Serum in Denis's Sinne nichts einwenden kann. Dabei sieht Nasse zwischen dem Globulin und dem „Albumin“ in dieser Hinsicht keinen Unterschied (89 p. 156— 7).
Wenn man das Casein von dem „Albumin“ zu unterscheiden begann, so geschah es nur deshalb, weil die Milch beim Kochen keine Niederschläge ausscheidet,, während Serum und Eiweiss unter diesen Umständen gefällt werden. Das oben Dargelegte erklärt jedoch, dass die Ungerinnbarkeit der Milch davon abhängt, dass das Casein in derselben durch Kali, Natron und Kalk in Lösung erhalten wird, worauf unter andern auch Scherer (98 p. 453) hinwies, der das Casein für unlöslich in Wasser hielt 1). So ist auch hier blosse Neutralisation ungenügend, da das Casein durch das sich bildende Salz gelöst bleibt, was dadurch bestätigt wird, dass in diesem Falle ein künstlich eingetragenes Salz das sich ausscheidende Casein in Lö-
i) Casein...... ist in der Milch an Alcalien im löslichen Zustande; für sich ist es in Wasser
(Kali, Natron, Kalk) gebunden und durch diese unlöslich (98 p. 453).