﻿IDENTITÄT DER NATÜRL. PROTEINFLÜSSIGKEITEN UND DER GLOBULINLÖSUNGEN. 385
getrockneten Serum, die Waschwässer die mittels Diffusion entzogenen Basen fort-führen, während das Globulat noch nicht Zeit gehabt hat, sich aufzulösen. Endlich bezieht sich jene Erscheinung hauptsächlich auf die Kohlensäure. Bei Heynsius finden wir überdies eine Bestätigung unsrer Erklärung: nachdem das durch Kohlensäure ausgefällte Paraglobulin ausgewaschen ist, wird eine weniger scharf-alkalisch reagirende Asche erhalten wie auch in dem Falle, wenn das Globulin durch Essigsäure gefällt wird (51p. 545). Dasselbe findet auch Kühne (69 p. 175). Die passende Anwendung einer und derselben Behandlung, nämlich sukzessive Verdünnung der Flüssigkeit mit Wasser und wiederholte Behandlung mit Essigsäure, führt, wie Eichwald (A«A° 48—60 p. 132 u. .Y,Y 93—100 p. 376) zuerst gezeigt hatte, unfehlbar zu der Ausscheidung des sämtlichen ..Albumins“.
Nach der Entfernung des Kohlensäure gehen alle solche Niederschläge in Lösung über und réagirai ebenso wie das „dialysirte Albumin“. Schliesslich und gleichsam als Bestätigung desselben Gedankens kennen wir ein natürliches Eiweiss, welches in der Wärme nicht gerinnt, nämlich dasjenige der Nesthocker, oder das mit wenig Wasser verdünnte Eiweiss der Schwimmvögel (A°A° 48—60 p. 68—75), welches eine deutlich alkalische Pieaktion besitzt und eine noch schärfer alkalisch reagirende Asche zurücklässt. Gleiche Piesultate können übrigens auch auf eine andere Weise und ebenfalls ohne tiefgehende Veränderungen der basischen Verbindung erreicht werden. Sowohl durch vollständige als durch parzielle Fällung des Proteins des Serums, des mit Wasser verdünnten und filtrirten Eiweisses und der übrigen obenerwähnten Flüssigkeiten mit neutralen Alkalisalzen, am besten mit Ammoniumsulfat, gewinnen wir die Möglichkeit, zu zeigen, dass ein jeder dieser Niederschläge nach iler Auflösung in Wasser und Dialyse Lösungen bildet, die sich von dem „dialy-sirten Albumin- in nichts unterscheiden. Zu gunsten dieser Tatsachen haben wir schon eine genügende Anzahl sowohl historischer als auch auf eigne Erfahrung begründeter Argumente angeführt (ALM? 48—60 p. 163—172); dennoch ist es interessant sich ins Gedächtniss zu rufen, dass z. B. Gautier (30 p. 227) fand, eine dialysirte Salzfibrinlösung sei beim Kochen nicht fällbar. Noch frappantere Beispiele führt Hammarsten an: durch Salzsäure aus Serum ausgefälltes, in Chlornatrium aufgelöstes, dann dialysirtes „Paraglobulin“ schied sich aus der Flüssigkeit nicht vollständig aus. Sogar durch Kochen konnte es aus der Lösung nicht ausgeschieden werden; andererseits aber wurde bei Gegenwart einer unbedeutenden Menge Essigsäure durch Kochen Fällung hervorgerufen ^45 p. 474—5)! Ein nicht geringeres Interesse bietet die Unfähigkeit	einer	Salzlösung	durch	Dialyse ausgeschiedenen
..Paraglobulins“ bei abermaliger Dialyse auszufallen! Nicht minder charakteristisch sind andere Versuche Hammarsten's (ib. p. 477, 489). Diese Eigentümlichkeit des dialysirten „Paraglobulins"	ist Hammarsten	geneigt	der Anwesenheit	eines
Alkali im Präparat zuzuschreiben (ib. p. 500). Hammarstens Spuren folgt sein Schüler Sebelien, der nicht weniger als sein Lehrer über den Umstand verwundert war. dass auch das Casein aus einer Salzlösung durch Dialyse nicht ausfällt (104 p. 447)! In all diesen Fällen lasse sich	in der	Asche des	Dialysats die Anwesenheit	eines
Alkali nachweisen! In all diesen	Fällen	haben wir	immer	Verbindungen vom	Typus
der Bas-salglobine (A?A® 86 — 92 p. 257) vor uns, die bei einem gewissen Salzüberschuss ausfallen und durch Dialvse sich bis zu Alkali- oder Erdalkaliglobulaten zersetzen (AW 81 — 85 p. 107—109).'
In der Tat können sowohl die genannten Präparate als auch Aronstein-Schmidt's „salzfreies Albumin“ beim Eindampfen die den Alkaliverbindungen des Globulins eigentümlichen Gallerten bilden. Dass Aronstein-Schmidt’s „salzfreies Albumin- eine Alkaliverbindung des Globulins bildet, beweist ausser den direkten An-