﻿396 IDENTITÄT DER NATÜRL. PROTEINFLÜSSIGKEITEN UND DER GLOBULINLÖSUNGEN.
koehtem Serum weder von Galläpfelaufguss noch von Bleiacetat gefällt wird, beweise noch nicht, dass es keine Protemsubstanz enthält, und dass auch die Ungerinnbarkeit in der Wärme kein Beweis für das Nichtverhandensein von Protein sei, da bei Gegenwart von Alkali auch Eiweiss in der Wärme nicht gerinne *). Hünefeld bemerkte, dass ein wässeriger Aufguss verriebener Linsen des Auges beim Eindampfen ebenfalls in einen gallertartigen Zustand übergehe (bl p. 98).
In enger Verknüpfung mit diesen Tatsachen stehen auch Nasse’s Beobachtungen, nach welchen das Protein sich aus dem Serum beim Kochen nur deshalb in geringer Menge aussclieide, weil ein grosser Teil desselben mit einem Alkali verbunden sei: zur Ausfällung dieses Teils müsse die Flüssigkeit mit Essigsäure angesäuert und aufs neue gekocht werden (89 p. 157). Dreimalige Fällung aus defibrinirten Blut führte Ludwig aus: zuerst wurde dieses einfach gekocht, dann wurde das Filtrat neutralirt und wieder gekocht. Das neue Filtrat schied, mit 4—5 Vol. 85° Weingeist vermischt, wiederum einen Niederschlag aus. Dollfus V Verdeil (21 p. 658) wärmten defibrinirtes Blut, nachdem es mit Wasser verdünnt worden war, auf dem Wasserbade, bis es gerann, engten das Filtrat bis zu syrupähnlicher Konsistenz ein und fällten es dann mit Alkohol. Den Niederschlag sahen sie für einen Teil des nicht vollständig geronnenen Proteins des Serums an. Morin glaubte, wie wir schon oben erwähnt (VW 93—100 p. 392), diese sukzessive Fällung durch die Lehre erklären zu können, nach welcher ein Teil des Proteins deshalb in Lösung bleibe, weil es mit einer Base verbunden sei, wobei beim Einträgen einer Säure nur der eine Teil desselben, beim Kochen auch der andre ausfalle. Auch Scherer (99 p. 321) bewirkte Gerinnung des Blutes, indem er es in siedendes Wasser einfliessen liess; das ganz klare Filtrat schied beim Abdampfen Häute aus, worauf die ganze Masse ein gallertartiges Aussehen bekam. Zu derselben Zeit sagte auch Wittstein (116 p. 362) aus, dass nicht nur durch blosses Kochen sondern auch durch Kochen nach vorangegangener Neutralisation nicht alles Protein ausgefällt werden könne: ein wenn auch nur ganz geringer Teil desselben bleibe in der Lösung zurück: zuerst falle ein Teil, dann beim Kochen ein zweiter aus. Im Einklang damit stehen Limp-richt’s Beobachtungen (79 p. 186), denen zufolge ein wässeriger Aufguss von feingehackten Muskeln der Plötze (Leuciscus rutilus) nach dem Kochen noch eine gewisse Menge Protemsubstanz enthält, beim Abdampfen erstarrt und mit Säuren einen weissen Niederschlag ausscheidet, in welchem Limprecht die Eigenschaften einer Säure erkannte, und den er deshalb ..Protsäure“ benannte.
Wir wollen hier nicht alles, was über die multiplen Fällungen des Globulins der Milch bekannt ist, anführen, und verweisen den Leser auf die Geschichte des Lactoglobins, aus welcher klar zu ersehen ist. dass ein Teil des Proteins bei der Neutralisation und auch bei dem spontanen Sauerwerden der Milch, ein anderer, kleinerer Teil beim Kochen derselben Flüssigkeit ausfällt, wonach durch Alkohol, Metallsalze und andere stark wirkende Agentien auch das übrige Protein aus dem Filtrat ausgeschieden wird. Wir führen jedoch Morin’s Angaben an, welcher, übrigens gleich andern Autoren, zeigte, dass nach der Entfernung eines Teils des Globulins (Casein) durch Neutralisation, ein anderer (Albumin) durch Kochen entfernt wird. Ungeachtet dieser zwei Fällungen, bleibe noch ein Teil in Gestalt eines Alkalialbuminats zurück, da beim Abdampfen des Filtrats und nach der Entfernung der krystallinischen Niederschläge die Flüssigkeit noch gallertartige Massen bildete, welche Morin veranlassten ausser Globulin auch noch die Gegenwart von Glutin in derselben anzunehmen (86 p. 428; VA? 68—74 p. 70).
*) Ebensowenig konnte das Nichtgerinnen des-	das in Aetzkali aufgelöste Eiweiss auf diese Weise
selben in der Siedhitze als Eeweiss gelten, indem	behandelt, auch nicht gerinnt (67 p. 252).