﻿IDENTITÄT DER NATÜRL. PROTEÏNFLCSSIGKEITEN UND DER GLOBULINLÖSUNGEN. 403
Angaben über die Abhängigkeit der Fällungstemperatur von den quantitativen Verhältnissen der Salze, Säuren und Alkalien finden (39 p. 165). Nicht weniger unbegründet erscheinen die Versuche, das Protein in den natürlich vorkommenden Flüssigkeiten durch die Einwirkung von Salzen bei Gegenwart von Alkohol abzutrennen, wie wir dessen schon erwähnten; dieses Verfahrens bediente sich sehr beharrlich Hofmann (53 p. 135), der aus einer Porzion das Protein mit Alkohol, aus einer anderen das „Globulin“ mit Magnesiumsulfat fällte und dabei glaubte, diese beiden Körper auf diese Weise von einander getrennt und deren gegenseitiges Verhältniss in den proteinhaltigen Flüssigkeiten bestimmt zu haben.
Ebenso wenig Erfolg hatte Kau der, der sich bestrebte die Trennung des „Albumins“ und des „Globulins“ durch Sättigung mit Ammoniumsulfat zuwege zu bringen; der Zusatz dieses Salzes bis 24-33,6% Gehalt desselben sollte Ausfallen des „Globulins“, 36,6-47,2%—Ausfallen des „Albumins (63 p. 420) bewirken.
Sowohl die soeben angeführten Beispiele als auch die von uns früher erwähnten Beobachtungen der Autoren lassen sich durch den Umstand erklären, dass die Fällungstemperatur der proteinhaltigen Flüssigkeiten durch den Zusatz von Salzen bis zur Zimmertemperatur herabgesetzt werden kann. Bei Béchamp finden wir auch wirklich Angaben darüber, dass die Fällungstemperatur des Ehveisses verschiedener Vogelarten mit dem Einträgen von Salzen gewöhnlich sinkt, wobei aber auch der Konzentrationsgrad der proteinhaltigen Flüssigkeiten einen bedeutenden Einfluss ausübt (2 p. 17—31). Auch Varrenne (114 p. 129) findet, dass Salze die Temperatur der Fällung verschiedener Präparate des Hühnereiweisses stark beeinflussen, namentlich die Temperatur der „Gerinnung“ herabsetzen. Diese Veränderlichkeit der Fällungstemperatur unter dem Einfluss verschiedener Agentien veranlasste Michailoff (83 p. 107) nach den Beziehungen zwischen der Fällungstemperatur des mit Wasser versetzten Hühnereiweisses und der Base der Salze, welche dieselbe beeinflusst hatte, zu forschen. Selbstverständlich konnte der Autor in dieser Hinsicht infolge des Verhaltens der Salze zu der Fällungstemperatur der Salz, Alkali- und Säureglobuline, von denen wir in den entsprechenden Kapiteln (.MV 75—80 p. 255—64; MV 81—85 p. Ill: .V.V 86—92 p. 252) ausführlich gesprochen haben, zu keinen bestimmten Schlüssen gelangen (83. p. 112).
Ohne die Geschichte zu rate zu ziehen, oder die Arbeiten ihrer Vorgänger kritisch zu prüfen, wiederholten Corin & Bérard Halliburton’s Versuche mit dem Ansäuern und nachherigen Erwärmen des Eiweisses und fanden, dass das Hühner-eiweiss fünf besondere Proteinkörper enthalte, deren Gerinnungstemperaturen 57.5°, 67°, 72°, 76° und 82° ') seien! Es ist interessant, dass diese Autoren im Einklang mit unseren Erklärungen nach einer jeden Fällung, folglich vor einem jeden nachfolgenden Erwärmen, die Flüssigkeit anzusäuern raten, da das Alkali der protemhaltigen Flüssigkeit die Fällung verhindern würde l 2). Im Hinblick auf die von den Autoren angenommenen fünf besondern Körper neben dem Alkali in der Flüssigkeit gestatte man mir die Frage, ob es blosse Nai'vetät war, welche die Autoren die einfachsten Substitutionsreaktionen vergessen liess, die unter dem Einfluss der Wärme mehr oder weniger günstig vor sich gehen und hier auch wirklich stattfanden?! So-
l) I. Le blanc d'oeuf contient cinq substances albuminoïdes différentes, isolables par la chaleur, et dont les points, tant d'opalescence que de coagulation, doivent être fixés à peu près comme il suit: 570,5—670—720—760—820 (14 p. 177).
'-) Il est indispensable, chaque fois qu’on a obtenu une coagulation dans un liquide albumi-
neux, de rétablir le degré d’acidité avant de procéder à la coagulation suivante. Ce phénomène, met, en effet, en liberté une certaine quantité d’alcali qui vient élever plus ou moins le degré où se fera la coagulation de d'albumine restant dans le liquide (14 p. 171).