﻿DAS GLOBULIN DER MILCH.
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dersclilag mit sich gerissen hatte, sich auflöste. Diese Deutung findet in Strecker’» Arbeiten eine Bestätigung. Letzterer erhielt (184 p. 580) nach Bopp’s Verfahren bei 40° eine Case'inlösung, die von Natriumcarbonat gefällt wurde. Auch Strecker spricht sich gegen Schlossberger’s und Mulder’s Ansicht aus und nimmt, gleich Bopp, an, dass die Milch nur e i n Case'in enthält. Zugleich findet er, dass bei der Sättigung der Milch mit Chlornatrium auch Proteinsubstanzen (ib. p. 580} mit den Milchkörperchen sich niederschlagen. Je nach der Gewinnungsart des Caseins ist dieses in Natriumcarbonat schwer oder leicht löslich; so löst sich mit Lab gefälltes Casein schwer, während mit Säuren gefälltes in kohlensauren Alkalien und in Ammoniakflüssigkeit sich leicht auflöst, sogar leichter als Fibrin und geronnenes Albumin. Casein ist in Kalkwasser löslich, scheidet aber beim Kochen sich fast ganz aus; auch alkalinisclie Lösungen desselben werden in Gegenwart von Chlorcalcium oder Magnesiumsulfat durch Kochen gefällt (184 p. 581).
Pelouze & Frémy (133 p. 735) finden, dass das Casein von allen Säuren, Phosphorsäure ausgenommen, aus der Milch ausgefällt wird.
Das Gebiet der Verbreitung des Caseins in Verknüpfung mit den besonderen Eigenschaften desselben. Bei der Darlegung der Geschichte des Caseins haben wir Angaben der Autoren über die Stellen, wo die mit dem Casein der Milch identischen Proteinkörper sich befinden, zu vermeiden gesucht, dennoch aber nicht umhin können solcher Thatsachen zu erwähnen, welche im allgemeinen auf die Identität des Caseins und des „Albumins“ hinweisen. Seit den 50-iger Jahren fingen die Autoren an, das Casein geradezu mit derjenigen Proteinsubstanz des Serums zu identificiren oder zu vergleichen, welche gegenwärtig den Namen Globulin führt, bis zu den 50-iger Jahren (von Denis an beginnend) aber „Albumin“ genannt wurde (s. Kap. III und IV).
Ausser dem schon Dargelegten ist das Studium auf das Gebiet der Verbreitung des Caseins sich beziehender Thatsachen auch noch in der Hinsicht interessant, dass die Pieactionen und Methoden, deren sich die Autoren zur Auffindung des Caseins bedienten, an sich selbst zu einer eingehenderen Charakteristik des Caseins einerseits und als Material zu gründlicherer Identificirung und näherem Vergleich mit dem Albumin andererseits dienen können. Man darf im allgemeinen frei behaupten, dass es keine Körpergegend, kein Gewebe giebt, in welchem kein Casein gefunden worden wäre. Im Blutserum und Blutcoagulum fanden es Guillot & Leblanc (58 p. 520), Gmelin (57 p. 1072), Simon (172 p. 79), Dumas & Cahours (41 p. 415), Staas (180 p. 630); in der Lymphe—Brande (100 p. 220), Moleschott (116 p. 105), Gubler & Quevenne (100 p. 229), Desjardins (30 p. 361), Geiger (52 p. 229); in der hydropischen Flüssigkeit—Caseneuve & Lepine (21 p. 667); im Muskelsaft und den contractilen Zellen überhaupt—Lehmann (99 p. 75, 359); in der mittleren Membran der Arterien—Schultze (161 p. 277); im Darm—Lehmann (98 p. 116), Frerichs (51 p. 801); im Meconium (141 p. 343), in der Galle, im Pancreassaft (ib. p. 342), im Eiter, im Knorpel, in der Brustdrüse (7 p. 66), im Harn, in den Tuberkeln (141 p. 342) u. s. w. Endlich wurde Casein auch in dem in Fäulniss geratenen Blutserum und Fibrin gefunden (100 p. 532).
Somit giebt es in dem tierischen Organismus keine Flüssigkeit, kein Gewebe, in welchem kein Casein vorhanden wäre! Einen ganz andern Sinn erhalten die Behauptungen der Autoren in Bezug auf die Gegenwart von Casein in diesem oder jenem Gewebe, wenn man, sich damit nicht begnügend, dass die Autoren ein von ihnen erhaltenes Product Casein nannten, auch die Gewinnungsmethode, sowie die Eigenschaften dieses Products in Betracht zieht, d. h. an Stelle des unbestimmten Ausdrucks „Casein“ dessen wirkliche Bedeutung setzt!