﻿DAS GLOBULIN DER MILCH.
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auflöst und nach dem Abkühlen sich ausscheidet. Auch getrocknetes gepulvertes Serum giebt heissem mit einigen Tropfen einer Alkalilösung versetztem Alkohol einen Teil seiner Protehisubstanz ab, welche wieder ausfällt, sobald die Lösung abgekühlt ist. Ebenso verhält sich auch das Casein der Milch, fügt Scherer hinzu. Der soeben beschriebene Körper hinterlässt, gleich dem Casein, eine sehr alkalini-sehe Asche; dasselbe gilt auch von dem Niederschlage aus der alkoholischen Lösung einer nach Simon’s Verfahren behandelten Linse (p. n. 85.VA» 41—47), und auch von dem mit heissem Alkohol und einigen Tropfen Alkali behandelten trockenen Serum und Hühnereiweiss: nach der Abkühlung der Lösung scheiden sich Niederschläge mit bedeutendem Alkaligehalt aus.
Im allgemeinen -hält Scherer für unzweifelhaft, dass die Löslichkeit der Pro-teinsuhstanzen in Alkohol von der Gegenwart von Alkalien bedingt wird; da dem durch Säuren gefällten Casein die Alkalien entzogen werden, so wird es unlöslich (149 p. 25). In der Folge fand Scherer Casein (150 p. 45B) auch in andern, z. B. in pathologischen Flüssigkeiten, welche nur von Essigsäure oder irgend einer andern Säure gefällt werden. Derselben Meinung ist Bochleder (142 p. 262): das Casein ist an sich selbst in Wasser nicht löslich, in den gewöhnlichen Flüssigkeiten wird dessen Löslichkeit durch Kali, Natron und Kalk bedingt. Nichtsdestoweniger benutzen Dumas & Caliours (1842, 41 p. 415) gleichfalls siedenden Alkohol zum Extrahiren des Caseins aus dem Blutcoagulum (p. n. 75 VA» 41—47); Guillot & Leblanc (58 p. 520) bedienen sich eines etwas andern Verfahrens, um die Gegenwart von Casein im Serum nachzuweisen: das durch Kochen und nachfolgende Filtration vom „Albumin“ befreite Serum wurde aufs neue, nun aber mit einigen Tropfen Essigsäure gekocht. Den dabei entstandenen Niederschlag hielten die Autoren für Casein, welches sich von dem Casein der Milch durch nichts unterscheiden sollte. Die Menge des Serumcaseins steht, ihren Worten nach, im umgekehrten Verhältniss zu derjenigen des Albumins des Serums (58 p. 521). Die Untersuchung von 70 Proben von Serum verschiedener Tiere sowie des Menschen leitete die Autoren zu dem Schlüsse, dass die Gegenwart von Casein im Menschenblute eine normale Erscheinung ist (ib. p. 585).
Um das Vorhandensein von Casein im Blutserum nachzuweisen, wärmte Moleschott (116 p. 105) Ochsen-, Kalbs-, Schaf- oder Schweineserum auf dem Wasserbade bis zur Fällung, kochte das Filtrat mit Chlornatrium und, nach Abtrennung der neuen Niederschläge, das zweite Filtrat mit einer neuen Portion Kochsalz. Das letzte Filtrat wurde, behufs Entfernung der Phosphorsäure, mit Magnesiumsulfat behandelt und nach 12—24 Stunden nach einem neuen Zusatz von Bittersalz nochmals gekocht. Den Niederschlag, der nun ausfiel, sah Moleschott für Casein an (ib. p. 108)1 Ein gleiches Resultat—dasselbe Casein—wurde erhalten, wenn, anstatt Bittersalz, Essigsäure oder sogar Lab bei 30—35° (ib. p. 109) zugesetzt wurde. Moleschott zweifelte nicht an dem Vorhandensein von Casein im Blutserum!
Doch war es nicht allein der schwerfällbare Teil der Proteinsubstanz des Serums, den gewisse Autoren für Casein ansahen; auch der übrige Teil, den man früher für „Albumin“ hielt, wurde Casein genannt, zuerst von Panum, so dass das sämmtliche Protein des Blutserums mit dem Casein identificirt wurde!
Wenn die Autoren bis dahin dieser oder jener so zu sagen ausschliesslichen und im gegebenen Falle gleichsam nicht anwendbaren Enaction zur Auffindung des Caseins sich bedienten, so überrascht Panum den Leser nicht wenig mit den Schlüssen, die er aus seinen Beobachtungen über die Fällbarkeit des mit Wasser verdünnten Serums durch Essigsäure oder Kohlensäure zieht. Man fragt sich, wodurch Panum sich leiten liess, als er den Niederschlag, der von allen für Albumin (p. n.