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DAS GLOBULIN DÈR MÎLCË.
Oelbade bis 125°, wobei, wie er bemerkte, an den Wänden des Gefässes sich Stückchen niederschlugen und an die Oberfläche Häute aufstiegen. Morin rät überhaupt das Casein mit Essig zu fällen und dann die Molken behufs Abtrennung des Albumins zu kochen. Es scheint Morin, dass die Substanzen, welche das Casein gelöst erhalten und es gegen eine Säure austauschen. mit demselben eine Verbindung bilden, welche das Albumin verschleiert. Diese von Morin eine „Verbindung4* genannte Beziehung des Caseins zum Albumin ist eine so nahe, die Eigenschaften derselben im ausgeschiedenen Zustande sind so ähnlich, dass Morin es für möglich findet die Frage aufzuwerfen, ob man hier nicht ein und dasselbe, doch in verschiedenen Zuständen befindliche Albumin vor sich habe, welches zum Teil mit Basen verbunden ist und in dieser Verbindung den übrigen Teil des Albumins verhindert beim Kochen zu gerinnen (119 p. 425). Dieser Voraussetzung gemäss erklärt Morin, dass bei der Neutralisation mit Säure ein Teil des Albumins sogleich, ein anderer erst bei 100° ausfällt. Für einen Beweis des soeben Dargelegten hält Morin die î ällung der Milch durch Neutralisation und die Fällung des Filtrats durch Kochen: bei der Fällung dieses letzteren, aber alkalinisirten und gewissermaassen der Milch ähnlich gewordenen, Filtrats mit derselben Säure nach der Abtrennung des Niederschlags bleibt in der Flüssigkeit eine ganz unbedeutende Menge einer in der Wärme gerinnenden Proteinsubstanz zurück. Zu dieser Operation bedarf es nicht einmal eines Ueberschusses an Alkali; nach der Ausscheidung des ersten Teils des Albumins (des Caseins) mit einer Säure braucht man die Flüssigkeit mit einem Alkali nur bis zu schwachalkalischer Reaction zu neutralisiren und dann aufs neue mit der Säure bei Zimmertemperatur darauf einzuwirken, um auch den zweiten Teil des Albumins der Milch vollständig auszufällen (ib. p. 426). Unmittelbar an Blutserum und Hühnereiweiss angestellte Beobachtungen zeigten, dass bei Gegenwart einer unbedeutenden Menge eines Alkali diese Substanzen sich ebenso wie die Milch verhalten (119 p. 426). Nach der Fällung der Milch mit Essigsäure und des erhaltenen Filtrats durch Kochen erhielt Morin in dem neuen Filtrat nach dem Abdampfen und Fällen mit Alkohol als Niederschlag eine Prote'insubstanz, welche in Wasser gallertartig aulquoll. Diesen glutinähnlichen Stoft schlägt Morin vor. „Gal actin“ zu nennen, und bemerkt dabei, dass dessen Vorhandensein in der Milch schon von Foureroy A Vauquelin (ib. p. 430-1) beobachtet wurde. Gleichsam zur Vervollständigung der oben dargelegten Lehre identificirt Skrzeczka (175 p. 35) den Zustand des Caseins in der Milch mit der alkalischen Verbindung des „Albumins“—dem Natriumalbu-minat (ib. p. 35).
Die höchst interessante Arbeit von Joly & Filhol (1855,82 p. 1—179) bietet ein in jeder Hinsicht reichhaltiges Material für das Studium der Milch dar. Diese Forscher erwähnen solcher Thatsachen. welche unstreitig für das Vorhandensein nur e i n,e r Proteinsubstanz in der Milch zeugen. Joly & Filhol führen den Beweis, dass gewöhnliches, in der Wärme gerinnbares Albumin in der Milch nicht vorhanden ist. Von den Milchkügelchen durch Filtration befreite Milch zeigt beim Kochen nicht die geringsten Albumingerinnsel. Den nach der Fällung der Milch mit Essigsäure zurückgebliebenen Teil des Proteins sehen sie ebenfalls für -Casein an (82 p. 109). Sowohl Frauenmilch als auch die nach dem Schlagen der Milch erhaltene Flüssigkeit gerinnen beim Kochen nicht, was die mikroscopische Untersuchung zeiut (ib. p. 118). Doch finden Joly & Filhol, dass die Milch einer mit tierischer Nah runc genährten Hündin im Gegensatz zu derjenigen einer mit vegetabilischer Kost genährten sowie auch Schweinemilch in der Wärme gerinnt, und dass das dabei erhaltene Coagulum durch seine Consistenz und Schwerlöslichkeit in Essigsäure an geronnenes Eiweiss erinnert (ib. p. 125). Folglich nehmen Joly & Filhol nicht gleich-