﻿DAS GLOBULIN DER MILCH.
73
den Niederschlag, welcher durch Einwirkung von yi00 Vol. 10°/o-iger Essigsäure auf vierfach mit Wasser verdünnte Milch erhalten wurde. Der aus dem Filtrat beim Kochen sich ausscheidende Niederschlag wurde für Albumin (Milne-Edwards’ caséine hématique) angesehen. Nach dem Abfiltriren auch dieses Niederschlags ist die Flüssigkeit noch nicht frei von Protemkörpern und enthält eine Substanz, welche die Autoren „lactoprotéine“ (Morin’s galactine—p. n. 70) benannten. Sie entdeckten es in der erwähnten Flüssigkeit mittels Millon’s Reagens. Diese Substanz wird weder von Essigsäure und Salpetersäure noch von Sublimat gefällt; Alkohol aber, in grosser Menge- angewandt, bewirkt Trübung. Die Autoren fällten das Lactoprote'in mit salpetersaurem Quecksilberoxydul, behandelten den erhaltenen Niederschlag mit Schwefelwasserstoff und fanden nach der Zersetzung der Niederschläge des Filtrats nicht einmal Spuren einer Prote'insubstanz. Nach dem Abdampfen blieb eine gummiartige Masse zurück, welche keine die Proteinkörper charakterisirenden Eigenschaften besass. Dieser Umstand leitete die Autoren zu dem sehr merkwürdigen Schlüsse, das Lactoprote'in besitze die besondere Eigenschaft, im freien Zustande mit dem Charakter eines Nichtproteinkörpers ') zu erscheinen (110 p. 304)! Abgesehen davon, dass die Autoren die Möglichkeit des Vorhandenseins extractiver Substanzen ausser Acht gelassen hatten, Messen sie den auf dem Filter nach der Einwirkung des Schwefelwasserstoffs zurückgebliebenen Niederschlag bei Seite, trotzdem bei einer derartigen Behandlung des Milchserums eine Prote'insubstanz im geronnenen Zustande erhalten werden kann; darauf hatte schon 20 Jahre früher Ludwig (lOGp. 99) in Bezug auf das Blutserum hingewiesen.
Es ist interessant, dass trotz der Ungewissheit, was unter dem Namen „Lactoprote'in“ dieser Autoren zu verstehen sei, spätere Autoren und Verfasser von Lehrbüchern das Lactoprote'in unumwunden in die Zahl der Proteinkörper aufnehmen, wohl nur aus dem Grunde, weil diese Benennung das Wort „Protein“ enthält 2).
Etwas später finden Millon & Commaille (112 p. 221) bei der Vergleichung der Reaction des ausgeschiedenen Eier- und Milchalbumins einerseits und des Caseins andererseits einen Unterschied nur darin, dass das Casein in mit Aetzkali alkalini-sirtem Wasser sich leichter auflöst (ib. p. 221)!
Untersuc h u n g derLöslichkeitsb e dingungen des Lact o-g 1 o b i n s i n der Milch. 1. Chemische Methoden. Nach dem Studium des Charakters des Caseins, welchem unstreitig der Charakter eines Globulins zuerkannt werden muss, bieten die Löslichkeitsbedingungen oder, im allgemeinem, der Zustand des Caseins in der normalen Milch ein besonderes Interesse. Obgleich diese Untersuchungen für die Geschichte des Lactoglobins kein unmittelbares Interesse bieten, finden wir hier doch ein für die Charakteristik des Globulins im allgemeinen nützliches Material. In dem Bestreben der Autoren, denen häufig nur die Arbeiten ihrer unmittelbaren Vorgänger bekannt waren, die Einzelheiten der Löslichkeitsbedingungen des Casei'ns zu ermitteln, wurde alles oben Dargelegte entweder ganz ausser Acht gelassen, oder war für manche spätere Autoren in Dunkel gehüllt.
Unstreitig kommt Hoppe-Seyler das Verdienst zu, die Frage nach den Löslich-
') .....on obtient un produit d’aspect gom-
me ux dans lequel ne se trouve plus la propriété caractéristique, suivant nous, de matières albuminoïdes....... C'est là une des propriétés les
plus frappantes de cest matières essentiellement protéiques; on ressaisit bien le protée qu’on a
mis en liberté, mais il ne se laisse plus chaîner sous la même forme“ (110 p. 304).
2) Hoppe-Üeyler (78 p. 287) verglich das Lacto-proteïn mit dem Caseïnrest. Offenbar kannte er nur ungenügend die Arbeit von Millon & Commaille.
Kühne glaubt, das Lactoprotem „könnte Pepton sein“ (91 p. 568).