﻿82
DAS GLOBULIN DER MILÖß.-
sclier Beziehung. Dass Hammarsten’s Lösungen beim Kochen nicht gerannen, erklärt sich durch die Gegenwart von Kalk; doch findet Hammarsten," dass in zugeschmolzenen Röhren bei 130°—150° auch eine solche Caseinlösung gerinnt.
Die Dialyse weist ebenfalls auf die Identität des Caseins mit dem Globulin hin. Die verschiedenen Darstellungsmethoden des Caseins mit einander vergleichend, findet Kapeller (83 p. 7), dass der durch Lab in der Milch erhaltene Niederschlag in Säuren und Alkalien sich schwerer löst, als die durch spontanes Sauerwerden der Milch und auch durch Behandlung mit einigen Tropfen Säure (auf 50 Cc. mit 10 Vol. Wasser verdünnter Milch, werden 10 Vol. Wasser und 17 Tropfen 25%-iger Essigsäure oder 10 Tropfen 97°/0-iger Milchsäure genommen) erhaltenen Producte (ib. p. 10). Schwerlösliches Casein entsteht ferner in dem Falle, wenn die Fällung bei 30°—50° mit Säuren vorgenommen wurde (ib. p, 14). Um das Casein genauer zu untersuchen, schreitet Kapeller zur Dialyse. Im Laufe von 6 Tagen hatte abgerahmte Milch bei der Dialyse sowohl den Zucker als die Salze nach aussen aus-geschieden; andererseits enthielt auch die aus dem Dialysor genommene Flüssigkeit nach dem Filtriren weder Casein noch Albumin, wobei sich aber der Boden^ der Diffusionszelle mit feinzerteiltem Casein (und Albumin?) bedeckt erwies (ib. p. 38). Doch auch hier erhält der Autor das Casein in schwerlöslichem Zustande (ib.p. 39), was er ganz richtig dahin erklärt, dass unter Wasser gelegenes Casein, aucli seinen eigenen Beobachtungen nach, gleich dem Seroglobin, an Löslichkeit bedeutend verliert (ib. p. 40-1 s. auch Kap. XI über die Wirkung von Wasser). Ka-peller’s Angaben in Bezug auf die Dialyse des Caseins bestätigend, findet Schmidt (155 p. 1) seinerseits, dass der durch Dialyse erhaltene Caseinniederschlag auch im eingedickten Difiusat unlöslich ist, sieht aber in dieser Beziehung volle Analogie desselben mit dem Seroglobin (ib. p. 2). Bei raschem Dialysiren durch eine grosse Difiusionsfläche und öfterem Wechseln des äusseren Wassers gelang es Schmidt sämmtliches Casein in der Flüssigkeit zurückzuhalten, wobei diese keine löslichen Salze enthielt; das Casein wurde jedoch von Säuren aus derselben ausgefällt (ib.p. 3). Kapeller und Schmidt stellten das Casein durch Fällung mit Essigsäure dar. lösten es in schwacher Aetzkalilösung auf. behandelten die Lösung mit Aether und dialysirten sie schliesslich (ib. p. 7—8). Schmidt befreite die Milch von den Salzen ebenfalls mittels Dialyse durch geleimtes Papier (156 p. 31), welches er selbst bereitete (s. Kap. XI über Dialyse).
Einen sehr interessanten Versuch, welcher klar und deutlich bewies, dass Casein, unter gleiche Bedingungen mit Seroglobin gebracht, alle Eigenschaften dieses letzteren erwirbt, führte Hammarsten aus (64 p. 19). Er löste frisch gefälltes Casein in Serum auf, aus welchem vorher das Seroglobin auf g e w ö h n-liehe Weise (?) ausgeschieden worden war. Indem er mit dieser Caseinlösung die dem Serumglobulin eigentümlichen Reactionen durchmachte, erhielt er einen Niederschlag, der in Kochsalzlösung sich sehr leicht lüste (66 p. 21). Auch Schmidt findet, dass das beschriebene Caseinpräparat in Chlornatriumlösung leicht löslich ist, dass es aber die Fähigkeit, in Salzen sich aufzulösen, verliert, nachdem es einige Zeit unter Wasser gelegen hat (157 p. 164). Zugleich findet Ham-marsten (65 p. 13), im Gegensatz zu Millon & Commaille (p. n. 201). dass auch das Lactoprotein dieser Autoren in der Wärme nicht nur nicht gerinnt, sondern auch ein Gemenge von „Serumalbumin (!)“, Casein und vielleicht" Pepton vorstellt! Dass Millon & Commaille das „Gerinnen“ ihres Präparats in der Wärme nicht beobachteten, erklärt Hammarsten dahin, dass dasselbe verdünnt war und ausserdem vor dem Kochen hätte neutralisirt werden sollen. Nichtsdestoweniger wird Möglichkeit der Darstellung eines solchen Präparats—Millon & Commaille’s Lactoprotein —