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gleichfalls für Molken angesehen werden kann, insofern das sog. Albumin und Lacto-protein, dazu noch in denselben -quantitativen Verhältnissen auch darin enthalten sind. Im allgemeinen aber werden diese Körper in je grösseren Quantitäten erhalten, je länger das Casein vor der Filtration unter Wasser gelegen hat. Dasselbe beobachtet man auch an dem auf gewöhnliche Weise erhaltenen Casein (ib. p. 374). Demgemäss nimmt Duclaux Casein in der Milch auch im gelösten Zustande an. Um es von dem suspendirten und colloidalen abzutrennen, filtrirt man die Milch durch Thoncylinder oder Thonrohre (38 p. 438). Duclaux’s Beobachtungen nach, enthält Kuhmilch gegen 3,31 suspendirten Caseins, 0,84 gelösten (ib. p. 439). Kirchner (87 p. 12) teilt Duclaux’s Ansicht, dass das Casein in der Milch in gequollenem, colloidalem Zustande sich befindet, wobei Kirchner auf Angaben früherer Autoren sich beruft, nach welchen das Filtrat der Milch an Casein immer ärmer ist als die Milch selbst; er giebt aber auch Vorhandensein von Albumin und Lactoprotein zu.
Frenzei & Weyl (50 p. 247) endlich empfehlen behufs schnellerer Ausfällung des Caseins dasselbe mit verdünnter Schwefelsäure (1 cc. Schwefelsäure spec. Gew. 1,84 auf 1 Liter Wasser) auszufällen. In 60 cc. Wasser werden 20 cc. Milch eingetragen; dann wird das Gemenge umgeschüttelt und mit 30 cc. Schwefelsäure von obiger Concentration vermischt. Nach einigen Stunden filtrirt man den Niederschlag ab und behandelt ihn mit Alkohol und Aether.
Halliburton (61p. 449) schlägt für das Casein, als der Proteinsubstanz der Milch, die Benennung „Caseinogen“ vor, zum Unterschiede von dem durch Einwirkung von Lab erhaltenen Niederschlage desselben Körpers, für welchen er den Namen „Casein“ beizubehalten rät, obgleich er die von Foster (ib. p. 449) vorgeschlagene Benennung „Tyrein (von rupöa)“ für angemessener hält. Das Caseinogen erhält Halliburton durch Fällung mit Salzen—-Magnesiumsulfat oder Chlornatrium — oder Säuren, oder durch gleichzeitige Einwirkung dieser und jener (ib. p. 449). Dem Caseinogen einen globulinähnlichen Charakter zusprechend, bestreitet er das Vorhandensein (ib. p. 463). von Sebelien’s besonderem „Lactoglobulin“ und von „Lactoprotein“ (p.n. 72), giebt aber andererseits die Gegenwart von „Lactoalbumin“ zu, welches er nach der Entfernung des Caseinogens durch Sättigung der Flüssigkeit mit Bittersalz erhielt, von welchem er dieselbe mittels Dialyse befreite; in einem andern Falle sättigte er zur Ausscheidung des Lactalbumins das Filtrat mit Natriumsulfat (61 p. 451).
Sebelien (165 p. 95) hält gegenüber Haliburton an dem Vorkommen von Lactoglobulin in der Milch fest; in gewöhnlicher Kuhmilch sei solches allerdings nur in sehr geringer Menge vorhanden. Gegen denselben Autor behauptet er die Fällbarkeit des Lactalbumins durch Sättigung der Lösungen mit Natriumsulfat bei 30°. Verfasser hat sich Schulze & Rose (162 p. 115) angeschlossen, welche das ausgeschiedene Casein Paracasein nennen.
Hewlett (70 p. 798) bestätigt ebenfalls das Vorkommen von Lactoglobulin in der Milch, nachgewiesen nach Sebelien. Unterlässt man die von Sebelien vorgeschriebene Erwärmung auf 35°, so wird, nach Hewlett, das Casein durch Sättigung mit Natriumchlorid, besonders aber mit Magnesiumsulfat nicht vollständig ausgefällt.
Schliesslich findet Ringer (139 p. 469), dass die Fällbarkeit der Milch durch Calciumsalze im umgekehrten Verhältnisse zur Gerinnungstemperatur steht. Ringer (139 p. 164) erhielt Casein durch Fällung von 800 cc. Milch mit 90 cc. einer 10%-igen Säure. Der Niederschlag wurde mit Wasser gewaschen, bis die Reaction auf oxalsaures Ammonium in den Waschwässern geschwunden war. Sodann wurde der Niederschlag mit kohlensaurem Kalk bei Gegenwart von circa 600