﻿DAS GLOBULIN DER MILCH.
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Bei der Coagulirung der Milch durch Zufügen einer Säure wird das Casein, nach Béchamp (4 p. 181), aus einer löslichen Alkaliverbindung durch die Säure verdrängt und schwerlöslich oder unlöslich. Das Casein löst sich in Ammoniumcarbonat. Die vom Casein abfiltrirte Molke enthält zwei Eiweisskörper gelöst und zwar Lactalbumin und Galactozymose. Das Lactalbumin wird durch Alkoholzusatz zur Molke gefällt und dann in Wasser unlöslich.
Leeds (95 p. 173) wiederholte die Versuche Duclaux’s (?) über den Zustand des Caseins in der Milch und zwar unter Anwendung eines Chamberland- Pasteur-Filters. Das Casein wird vollständig und das Lactoprotein zum grössten Teil vom Filter zurückgehalten. Sie befinden sich, dem Verfasser nach, beide in colloidalem Zustande in der Milch.
Fällt man das Casein durch Essigsäure, so muss dies, nach Slvke (174 p. 20S), bei 40°, oder bei gewöhnlicher Temperatur unter Einleiten von Kohlensäure geschehen. Man giebt zu je 10 cc. Milch 1,5 cc. 10% Essigsäure; Milchsäure giebt beinahe ebenso gute Resultate, Schwefelsäure weniger gute, Salzsäure ganz schlechte.
Arthus (2 p. 101) betrachtet die Eigenschaften der Lösungen von Casein und Fibrin in 1 °/0 Fluornatrium. Das Casein und seine Derivate, Caseogen und Caseum. lösen sich in diesem Lösungmittel langsam bei 15°, ziemlich schnell bei 40°, in wenigen Minuten bei 100°. Ausserdem untersuchte Arthus (3 p. 673), ob das Casein der einzige Eiweisskörper der Milch sei, oder ob diese noch Albumin und Globulin enthalte. Wird das Casein aus der Milch durch Essigsäure oder 1% Fluornatriumlösung und Dialyse ausgefällt, so bleibt stets ein coagulirbarer Eiweisskörper in der Flüssigkeit zurück; dasselbe ergab sich, wenn das Casein durch Labferment und Sättigen mit schwefelsaurer Magnesia oder Kochsalz in der Kälte ausgeschieden wurde. Dass es sich hier um Albumin und Globulin handelt, ergiebt sich ,aus Folgendem: trennt man nach erfolgter Käsebildung das Serum durch Filtration und sättigt das Filtrat mit schwefelsaurer Magnesia, so scheidet sich das Lacto-globulin ab, während das Lactalbumin gelöst bleibt.
Um reines Casein aus Frauenmilch zu bekommen, versetzte Wröblewsky (192 p. 211) 1 Liter frischer Milch mit 600 grm. (NH4)2S04 und filtrirte nach dem Auflösen dieses Salzes. Der Niederschlag wurde zweimal mit 30% Schwefels. Ammon gewaschen, kleine Portionen des Niederschlages sorgfältig mit kleinen Mengen Wasser terrieben, dann mit Wasser bis auf das Volumen von % Liter verdünnt und è'éntrifugirt, das Filtrat mit 400 cc. alkoholfreien Aethers versetzt und langsam aber öfters (10 mal) geschüttelt. Die wässerige Lösung des Caseins wurde flltrirt. Durch den Zusatz von ca. 100 cc. 1/i0 Normalessigsäure wurde das Casein gefällt. Der Niederschlag, mit 750 cc. gesättigter (NH4)2S04-Lösung versetzt, geschüttelt und mit 30% (NH4)2S04-Lösung (bis zum Verschwinden der Reaction auf Albuminate) gewaschen, wurde in dem von Drechsel modificirten Kühne’schen Dialysor unter langsamem Wasserzufluss dialysirt. — Der Inhalt des Pergament-rohis, der nur eine sehr schwache Reaction auf H,Sü4 zeigte, wurde mit ‘/100 Normal-NaOH tropfenweise bis zur vollkommenen Auflösung des Niederschlags und schwach alkalischer Reaction versetzt. Das Casein wurde aus dieser Lösung mit V,0 Normalessigsäure (im Ueberschuss von 12—14 cc.) gefällt, dialysirt. mit Alkohol und Aether gewaschen und getrocknet.
Die Kuhmilch enthält, nach Rubner (146 p. 1029), neben dem Casein immer Lactalbumin. Beide Substanzen lassen sich getrennt nachweisen, indem man die Milch bis zur Sättigung mit Kochsalz versetzt, auf 30°— 40° erwärmt und flltrirt. Im Filtrat ist das Albumin neben Mineral- und Extractivstoffen vorhanden und kann durch Aufkochen nachgewiesen werden. Zur Trennung des Caseins von den