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BAS GLOBULIN DE K COAGULIRBAREN SUBSTANZ DES BLUTES.
(1812, 185 p. 113), dass dieses Fibrin sich ungleich leichter als dasjenige des Blu-tes löse, dass in dem Fibrin der Lymphe das „Albumin“ gleichsam auf dem Wege sei, sich in Fibrin zu verwandeln, indem es die Eigenschaften sowohl des Albumins als auch des Fibrins in sich vereint (185 p. 123). Marcet (1816, 125 p. 43) sucht den Unterschied in der Dichtigkeit des Fibrins des Blutes und der Lymphe durch die Abwesenheit von roten Blutkörperchen in der Lymphe zu erklären, und Mayer (131 p. 538) findet, dass auch das venöse Fibrin lockerer, weniger dicht, als das arterielle sei. Chevreul (29 p. 505) dagegen meint, dass sowohl im Blut als auch im Milchsaft und in den Muskeln ein und dasselbe Fibrin enthalten sei; dieser Meinung ist auch Thénard (181 p. 354).
Wie Prévost & Dumas (49 p. 312) das Fibrin in Essig- und in Phosphorsäure für löslich halten, so findet Thénard (181 p. 354), dass es in schwacher Salzsäure und Schwefelsäure und auch in Alkalien löslich sei (ib. p. 356—7); dabei identifient er das Fibrin m it dem durch Einwirkung von 10—12 Teilen Wasser auf frisches Hühnereiweiss erhaltenen Niederschlag.
Ein Jahr vorher hatte Gibourt (1825, 69 p. 5S0) sich viel deutlicher zu Gunsten der Identität des Fibrins und des Albumins ausgesprochen ’), indem er aussagte, dass die Substanz, aus welcher das Hühnereiweiss hauptsächlich besteht, das sog. Albumin, nichts anderes als das Fibrin des Blutes sei, dessen Charakter in dem Eiweiss infolge der Verbindung mit Natrium maskirt ist. Man brauche nur, wie Berzelius es gethan, das Hühnereiweiss mit Alkohol zu fällen, um einen Niederschlag mit allen für das Fibrin charakteristischen Eigenschaften zu erhalten! Auch Gibourt fand, dass das Fibrin mit dem mittels Alkohol gefällten Casein (69 p. 580—1) identisch sei. Nach Hünefeld's Worten, identificirt auch Dowlers das Fibrin mit dem Albumin und glaubt, dass das Albumin auch dem äusseren Aussehen nach in Fibrin verwandelt werden könne (101 p. 256).
Wenn man das über das Globulin von uns Dargelegte in Betracht zieht, so bleibt unwillkürlich der Gedanke, wenn nicht an der Identität des Fibrins mit dem Globulin, so wenigstens an der nahen Verwandschaft dieser Stoffe haften, um so mehr als von Arnold später angestellte Untersuchungen für die Verwandschaft derselben zeugen. Er fand 2) im J. 1826 (7 p. 8; 9 p. 293 und 8 p. 182). dass concentrirte Chlorammoniumlösung das Fibrin sowohl von Ochsen- als von Kalbsblut im Laufe einiger Stunden ohne Biest auflöst (8 p. 183).
‘) Erinnern wir den Leser daran, dass hier die Rede vom Albumin ist, als der Begriff vom „Globulin“ noch nicht ausgeschieden war (ALM 48—60 p. 87).
:) Es ist interessant, dass alle späteren Autoren Arnold’s Arbeit, auf Berzelius’ Worte in seinen Lehrbüchern sich beziehend, anführen; Berzelius selbst aber kannte dieselbe nur durch ein Referat im Bulletin des sciences méd. Oct., 1826 (8 p. 183), aus welchem er die Referate für seine Jahresberichte 1826 (9 p. 293) bezog. Die Arbeit selbst, d. h. Arnold’s Dissertation, hatte er ebenso wenig wie alle übrigen von mir genannten Autoren gelesen. Hier folgt eine in dieser Beziehung interessante Stelle aus Arnold’s Dissertation, die unter allen Bibliotheken des Nordens nur in der berliner Universitätsbibliothek zu finden ist;
„Sal. amm. praeter plura metalla etiam mate-rias organicas, ut mucuin, oleum, pinguedinem. gelatina etc. solvere, jam diu notum est; cum vero nondum constaret, materia fibrina utrum eo solveretur nec ne, et banc rem gravissimam esse atque dignissimam, quae inveniretur, puta-rem, quo accuratius effatus hujus salis in san-guinem definiri posset; gr. XXX materiae fibri-nae recentis ex sanguine vitulino paratae cum solutione salis amm. satis concentrata digesst. Jam post nonnullas horas singulae partes extu-mescebant; per noctem mixtio prope fornacem collocata est, quo materia fibrina adeo intumes-cebat, ut fluido paulum agitando omnino se sol-veret. (Hierzu die Anmerkung): Experimentes non-nullis edoctus sum, acidum muriaticum liberum, saepe sali ammoniaco adherens, solutionem materiae fibrinae impedire. Materia fibrina cocta