﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.
262
rasches Erwärmen von Vitellin in 10%-iger Kochsalzlösung Fällung bei 75° oder sogar bei 80° hervorruft, während bei langsamem Erwärmen Ausscheichung von NiedeiSchlägen ungelähr bei 70° statthat (107 p. 78). Andererseits bemerkte Heyn-sius, dass beim Erwärmen des Probirgläschens mit der Lösung über der Flamme eines Gasbrenners die Lösung immer ein trüberes Aussehen bekommt als im Wasserbade: in letzterem Falle wird nur Opalescenz bemerkt 1).
Wir fügen unsererseits hinzu, dass langsames und ruhiges grosser Flocken oder sogar einer gallertartigen Masse bedingt, sches Erwärmen unter Bewegen oder Umschütteln schneller’ und Flocken in der Versuchslösung entstehen.
Erwärmen Bildung während durch ra-kleinere Gerinnsel
Verbindung des Globulins mit Salzen. Salz g lob ulin.
Was das \ ei halten des Salzes selbst zu dem Globulin in dessen Salzlösungen anbetrifft, so sprach schon Denis den Gedanken aus, dass im gegebenen Falle das Globulin mit dem Salz eine wasserlösliche Verbindung eingehe, während das Globulin an sich selbst in Wasser unlöslich sei 2). Dass Denis diesen Ausspruch nicht als ersten besten zur Erklärung des löslichen Zustandes des Globulins that, erhellt daraus, dass er im J. 1842 (18 p. 59) dessen mutmaassliche Verbindung mit Salzen „albuminate de sels“ — Salzalbuminat, oder „composé salino-albummeux“ — salzig-albuminöse Verbindung nannte Dieser Gedanke findet einen Anklang auch in den Arbeiten von Nasse (7 p. 156), der diese Verbindung eines Salzes^ mit einer Proteïnsubstanz mit demselben Namen „Salzalbuminat“ benannte. Zu der Zeit, als Denis's erste Angaben erschienen, erklärte auch Mitscher-3), dass die Proteïnsubstanzen in den natürlichen Bedingungen ihres Vorkom-
licli
mens Verbindungen mit Salzen vorstellen.
Spater erkennt Heynsius (54 p. 624) die Verbindung des Globulins mit Erdalka-hsalzen an.	Gegenwärtig auch	Harnack (46	p. 3051—2)	und Pauli (88 p.	349)	geben die
Möglichkeit	einer Verbindung	des Globulins mit Salzen zu (79 p 476-Kap	Nil)
Nachdem Mendelejeff als Verfechter der Theorie von der in ’wässerigen Lösungen stattfindenden chemischen Verbindung aufgetreten ist (74 p. 1 u. folg.), gewinnt die	Frage nach der	chemischen	Verbindung	des Globulins	mit	Salzen^in
wässerigen	Salzlösungen an	Bedeutung;	dies um so	mehr, als die	Existenz einer
chemischen Verbindung des Globulins mit Alkalien und Säuren schon keinen Zweifel mehr aufkommen lässt (79 Kap. XII und XIII).
Leider entbehren wir in Bezug auf die S a 1 z g ] o b u 1 i n 1 ö s u n g e n d e r gewö h n 1 i c h e n S t ii t z p u n k te4), welche in d e r a r t i <> e n F ü 1
f) „Pamit ist auch in Uebereinstimmung, dass die Art des Erwärmens auf die Gerinnung grossen Einfluss hat. Wenn man die Eiweisslösung unmittelbar über der Flamme erhitzt, so wird die Flüssigkeit immer viel trüber, als wenn sie langsam in einem Wasserbad bis auf 100° erwärmt wird. Ja es geschieht bisweilen, dass man bei directer Erhitzung über der Flamme flockige Gerinnung eintreten sieht, während bei langsamer Erwärmung nur ein höherer Grand von Opalescenz zu Stande kommt“ (55 p. 557).
") „Comme la forme liquide n’a lieu, pourl’al-bumine, que par la consistance de la substance, de sels et d’eau, il faut la considérer comme résultat d’une combinaison, et non d’un état moléculaire“ (13 p. 18).
) n.....eine lhatsache, dass wir die organi-
schen Substanzen, Eiweissstoff, Käsestoff. Blut-roth nie ganz rein vorfinden, noch darstellen sondern immer nur verbunden mit Salzen“ (75 p. 117).
)) In seinen „Untersuchungen der wässerigen Lösungen auf Grund des specifischen Gewichts“ erwähnt Mendelejeff zwar des Eiweisses und des „Eiweissstoffs“ (73 p-517), doch müssen wir auf ('rund dessen, was wir darüber gesagt (besonders aut p. 163 JVüJY“ 48—60), sowie dessen, was wir über die Alkaliverbindungen des Globulins (79 Kap. Xll) darlegen, erklären, dass die in Mendelejeff’s Arbeit ei wähnten Proteinkörper Alkali Verbindungen des Globulins sind.