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{"created":"2022-01-31T12:42:04.110932+00:00","id":"lit16763","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Limbourg, Ph.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 13: 450-463","fulltext":[{"file":"p0450.txt","language":"de","ocr_de":"I\nUeber L\u00f6sung und F\u00e4llung von Eiweissk\u00f6rpern durch Salze.\nVoll\nDr. PL. Limbourg in Strasburg LE.\n(Dor Redaction ziigegangen am 2. M\u00e4rz 1889.)\nEin vielfach untersuchter Vorgang ist die Ver\u00e4nderung, welcher Fibrin in Salzl\u00f6sungen unterliegt. Die in denselben einlretemle L\u00f6sung1) wurde besonders von Denis* \u2022*)) untersucht. Er lenkte in hohem Masse die Aufmerksamkeit seiner Zeitgenossen (Berzelius, [Liebig und] Scherer*), Nasse4), Zimmermann5), Virchow*) u. a.) auf diese Erscheinung. Es zeigte sich, dass die Schnelligkeit, mit welcher eine solche Umwandlung des Faserstoffs vor sich geht, sehr wechselnd ist. Es wurde sogar behauptet, dass nur das aus ven\u00f6sem Blut stammende Fibrin in Salzwasser l\u00f6slich sei (Denis. Scherer u. a.), was aber bereits Zimmermann widerlegte.\nAls Eigenschaften des gel\u00f6sten Fibrins beschreibt Denis7): Gerinnung beim Erhitzen, Niederschl\u00e4ge bei starkem Verd\u00fcnnen\n*) Dieselbe ist schon de Haen, Scheidemantel, Arnold bekannt gewesen.\n\") P. S. Denis, Nouvelles \u00e9tudes chimiques, physiologiques et m\u00e9dicales sur les substances albumino\u00efdes. Paris 1856.\n\u2022*) Liebig\u2019s Annalen, Bd. XL; ferner Scherer in Cannstatt s Jahresbericht, 1843, I, S. 133, und 1846, I, S. 99.\n4)\tNasse, Blut in Wagner\u2019s Handw\u00f6rterbuch der Physiologie, Bd. J, 184*2.\n5)\tWochenschr. f. d. ges. Heilkunde von Casper, 1843, No. 30; ferner Arch. f. physiol. Heilkunde, 1846.\n\u00b0) Henle\u2019s und Pfeufer's Zeitschrift, Bd. IV u. V, 1846.\n:) Nouvelles \u00e9tudes etc., p. 112 et 113; und M\u00e9moire sur le sang, p. 44.","page":450},{"file":"p0451.txt","language":"de","ocr_de":"451\nmit Wasser, beim Zuf\u00fcgen von Alcohol, verd\u00fcnnten' S\u00e4uren, Sublimat und nach dem Eintr\u00e4gen von Magnesi\u00fcmsulfi\u00fc bis zur S\u00e4ttigung. Flockige Coagulation beobachtete er bei einer Temperatur von 00\u201405\u00b0 C Beim weitern Erhitzen zum Sieden entstand eine zweite Abscheidung. Der durch Alcohol oder Magnesiumsulfat bewirkte Niederschlag war in salzhaltigem Wasser l\u00f6slich. Wenn die durch Kochen gerinnbaren Eiweiss-stofie abfiltrirt wurden, erhielt Scherer*) mit Essigs\u00e4ure nochmals eine F\u00e4llung. Durch l\u00e4ngere Einwirkung von Alcohol und durch Kochen verliert der Faserstoff seine L\u00f6slichkeit (Denis, Scherer, Br\u00fccke*) u. a.).\nDass Fibrin unter gewissen Umst\u00e4nden sich in Salzwasser l\u00f6st, beobachtete auch Pl\u00f6sz3). Gautier*) macht die abweichende Angabe, dass dabei Albumin entstehe. Ausserdem trete eine zweite, nicht coagulable Substanz auf Durch Ham mars ten5) wird wieder eine Umwandlung in Globulin\nfestgestellt.\t:\nPl\u00f6sz, Kistiatowsky0) und Herrmann7) konnten ans Fibrin mit Salzwasser einen K\u00f6rper auswaschen, den sie f\u00fcr bei der Fibrinbildung mitgerissenes Serumglobulin erkl\u00e4ren Nach Herr mann, mit dem GreenH) \u00fcbereinstimmt, coagu-\u00fcrt der Eiweissk\u00f6rper, welcher haupts\u00e4chlich .aus Fibrin durch Behandeln mit lOprocentiger Kochsalzl\u00f6sung entsteht, bei ca. 55\u00b0 C. Green erhielt ausserdem eine bei 59\u201400\" gerinnende Globulinsubstanz.\t*\nDie Beobachtung, dass ausser Neutralsalzen auch Harnstoff, ein organischer K\u00f6rper, fibrinl\u00f6send wirkt, veranlasste mich, den Vorgang n\u00e4her zu untersuchen.\n') Cannstatt\u2019s Jahresbericht filier \u00ab1. Fortschr. d. ge* Medicin\n\\m. i. s. loo.\t. \u2019 :\n*) Sitzungsber.d.Kais. Akad. d.Wissensch , Bd.XXXVII, 1, S Bll, 18V.#. ') Arch. f. d. ges. Physiologie, Bd. VII, 187;).\n4) Comptes rendus, 1874, T. II, p. 227. v \"\u25a0\nArch< f* d- pes- Physiologie, Bd. XXX, 1883; ferner Jahresher. d, Thierchemie von Maly, Bd. V, S. 19, 1875.\ny Arch. f. d. ges. Physiologie, Bd. IX, 1874.\n\u2018) Diese Zeitschrift, Bd. XI, 1887.\nT The Journ. of Physiol., Vol. VIII, 1887. ;","page":451},{"file":"p0452.txt","language":"de","ocr_de":"Ich brachte gut ausgewaschenes Fibrin1) in meist con-centrirte L\u00f6sungen von Salzen der Alkalien und Erden und einiger organischer Verbindungen. Der Faserstoff erleidet in denselben zun\u00e4chst eine mehr oder weniger starke Quellung, deren Grad von der einwirkenden Substanz abh\u00e4ngig ist, und geht dann allm\u00e4hlich in L\u00f6sung \u00fcber. Die neutrale hule, aber nicht unangenehm riechende Fl\u00fcssigkeit gibt Eiweiss-reactionen: Gerinnung beim Erw\u00e4rmen, F\u00e4llungen auf Zusatz von S\u00e4uren und anderen Reagentien (Ferrocyankalinm, Phos-phorwolframs\u00e4ure, Jodquecksilberjodkalium, Gerbs\u00e4ure, Sublimat, geeignet angewandt), Niederschl\u00e4ge bei S\u00e4ttigung mit f .hloinatrium oder Magnesiumsulfat, ferner Violettf\u00e4rbung mit Natronlauge und Kupfersulfat.\nDie durch S\u00e4ttigung mit Magnesiumsulfat bei HO0 oder mit Chlornatrium bei gew\u00f6hnlicher Temperatur, ferner die durch Dialyse ausgeschiedenen Eiweissstoflfe werden nicht in Wasser, dagegen in verd\u00fcnnter Kochsalzsolution l\u00f6slich gefunden. Nach Ausf\u00e4llung der coagulablen Eiweissstoffe l\u00e4sst sich durch Essigs\u00e4ure*) eine Substanz isoliren, welche in Wasser leicht l\u00f6slich ist , durch Essigs\u00e4ure und Fcrrocyaii-kalium gefallt wird und mit Natronlauge und etwas Kupfersulfat Rothf\u00e4rbung gibt. Nachdem auch dieser K\u00f6rper aus der mit Magnesiumsulfat und Essigs\u00e4ure versetzten L\u00f6sung entfernt ist, wird stark anges\u00e4uert und mit Phosphorwolframs\u00e4ure gefallt. Der Niederschlag wird mit schwefels\u00e4urehaltigem Wasser gewaschen und mit Aetzbarvt zerlegt. Nach Entfernung des letzteren durch Kohlens\u00e4ure wird auf ein kleines Volumen eingedampft. Durch Alcohol absolutus entsteht ein Niederschlag, welcher durch L\u00f6slichkeit und Biuret-reaction als Pepton charakterisirt wird.\nDie Harnstoff-Eiweissl\u00f6sungen verhielten sich etwas abweichend, indem Erhitzen ohne deutlichen Einfluss\n') Verwendet wurde meist Fibrin aus Sehweineblut. Hinderfibrin scheint weit schwerer l\u00f6slich zu sein, wird aber durch Harnstoff leicht in L\u00f6sung \u00fchergefflhrt.\n') Nach Hoppe-Seyler, Handbuch d. physiol.- u. pafh.-chen\u00ab. Analyse, 5. Auf!., 1883, S* 283.","page":452},{"file":"p0453.txt","language":"de","ocr_de":"blieb1). Auch die Dialyse erwies sich nicht als anwendbar. Das dicke Pergamentpapier liess die Albuminstoffe durch; und ihre Menge in der Innenfl\u00fcssigkeit schien in demselben Masse abzunehmen wie der Harnstoffgeh alt. Beim. Eindampfen der den Dialysator umgebenden Fl\u00fcssigkeit 'wurde coagulirtes Eiweiss neben Pepton erhalten*).\n*\u2022\t\u2022\tX\nIch untersuchte hierauf die gerinnbaren Eiweisssub-stanzen. Die bisherigen eingangs angef\u00fchrten, Untersuchungen Hessen ausschliesslich oder doch haupts\u00e4chlich Globuline erwarten.\nFibrin aus Schweineblut - wird in circa die achtfache Menge einer ges\u00e4ttigten Kaliumnitratl\u00f6sung verbracht. Am folgenden Tage gibt die Fl\u00fcssigkeit deutliche Eiweiss- mul Biuretreaction. Nach 4 Tagen ist das Fibrin bis auf einen geringen Best gel\u00f6st. Nach, der Filtration durch Papier wird der Gerinnungspunkt festgestellt. Bei 50\u00b0 C. erfolgt eine Tr\u00fcbung, welche bei 53\u201450\u00b0 sich in Flocken abscheidet. Das Filtrat tr\u00fcbt sich wieder bei 71 -70\u00b0 C. In einem Theile der urspr\u00fcnglichen L\u00f6sung werden die Albuminstaffe durch .\u2022ingesetzte Steinsalzst\u00fccke ausgef\u00e4llt. Der in oprocentiger Kochsalzsolution gel\u00f6ste Niederschlag zeigt die eben. angef\u00fchrten Gerinnungstemperaturen. Das gleiche Resultat ergeben die- im Dialysator ausgeschiedenen Eiweissstoffe.\nIn den vorstehenden Versuchen habe, ich Pepton, Propepton, ferner zwei K\u00f6rper nachgewiesen, welche wegen ihrer Eigenschaften den Globulinen beizuz\u00e4hlen sind. Albumin3) habe ich nicht gefunden. Ich kann daher ebenso wenig wie andere Gautier\u2019s Angabe best\u00e4tigen. Letzterer . entfernte\n\u2018) Man wird hier an das Verhalten des Schmidt-Aronstviii-sclieu salzarmen Albumins erinnert.\t\u2019\nJ) So weit waren meine Untersuchungen mit Harnstoff un\u2019d einigen Salzen gef\u00fchrt, als \u00e4ussere Verh\u00e4ltnisse mich veranl\u00e4ssten,sie abzu-, brechen. Mit freundlicher Erlaubniss des Herrn Professor H. Meyer in Marburg gestattete mir g\u00fctigst Herr Professor Kossel, dieselben in der chemischen Ablheilung des physiologischen Instituts in Berlin fortzusetzen.\nJ) Durch grosse Wassermengen l\u00e4sst sidh dasselbe offenbar vollst\u00e4ndig auswaschen.","page":453},{"file":"p0454.txt","language":"de","ocr_de":"454\ndie Salze nicht vollst\u00e4ndig durch Dialyse. Ferner gr\u00fcndet\u00ab* w seine Behauptung, dass Albumin aus dem Faserstoff enl-stelio, auf das Verhalten zu Essigs\u00e4ure, die ihm keine F\u00e4llung lieferte. Bekanntlich, ist aber ein sehr geringer Ueberschuss dieser S\u00e4ure im Stande, einen Niederschlag von Eiweissstoffen wieder aulzul\u00f6sen oder die Bildung desselben zu verhindern. 0 au tier handelte vielleicht unter dem Einfl\u00fcsse der bereits von Denis1) widerlegten Behauptung von Wurtz, dass bei der Fibrinf\u00e4ulniss Albumin sich bilde.\nNach den Untersuchungen von Pl\u00f6sz, Kistiatowsky und Herrmann kann kein Zweifel obwalten, dass der bei 75\u00b0 C. coagulirende Eiweissstoff mit Serumglobulin identisch id. Das widersprechende Resultat Green\u2019s beruht auf einer lauschung (s. u). Dieselbe Substanz wurde aus Fibrin auch bei der Pancreas- [Otto2)] und Magenverdauung [Hase-broek \u2018)] und bei der F\u00e4ulniss [Hoppe-Sey 1er4)] erhalten.\nDie Bedeutung der zweiten Globulinsubstanz ist schwieriger lest zustellen. Sie ist als das eigentliche Product der Fibrinl\u00f6sung aufzufassen und entsteht ebenfalls bei der Magen-(IIasebrock) und Pancreasverdauung (Herrmann) und bei der F\u00e4ulniss (Denis). Aus seiner L\u00f6sung wird der K\u00f6rper, wie ich in Uebereinstimmung mit Hasebroek, Herrmann und Green gefunden habe, durch Erhitzen aut ca. 55\u00b0 C. ausgeschieden. Nach Denis liegt die Temperatur um 5'\u2014lu\u00b0 h\u00f6her.\nDie fr\u00fcheren Untersucher haben mit den verschiedensten Salzen t ibrin in L\u00f6sung \u00fcberf\u00fchren k\u00f6nnen. Ausser von Kali nitrieum sah ich eine \u00e4hnlich intensive Wirkung von Kaliumchlorat, Ammoniumnitrat, ferner von Jodkalium, Bromkalium, Jodnatrium. Die Sulfate von Ammonium und Magnesium waren, wenigstens in concentrirterer L\u00f6sung, v\u00f6llig unwirksam. Chlorammonium, Chlornatrium, Kalium- und Natriumsulfat hatten in st\u00e4rkerer Concentration nur einen\n*) Nouvelles \u00e9tudes etc., p. 115.\n*) Diese Zeitschrift, Bd. VIII, 1883.\n8) Diese Zeitschrift, Bd. XI, 1887.\n4) Physiologische Chemie. Berlin 1881, 8. 417.","page":454},{"file":"p0455.txt","language":"de","ocr_de":"gel ingen Einfluss. Ganz besonders wirksam erwies sich Harnstoff. Auch mit Rohrzucker und Milchzucker hatte ich einen gewissen Erfolg. Wirksam sind also nicht allein K\u00f6rper, welche den Neutralsalzen angeh\u00f6ren, sondern auch andere m\u00fcssen hinzugerechnet werden. Es sind feste Verbindungen, welche bei neutraler Reaction in Wasser leicht l\u00f6slieh sind.\nalso K\u00f6rper, die zur pharmakologischen Gruppe der Salze\u2019) geh\u00f6ren. Die geeignetste Concentration derselben scheint innerhalb breiter Grenzen zu schwanken, aber f\u00fcr jede einzelne Substanz verschieden zu sein. F\u00fcr Kochsalz empfiehlt Denis die lOprocentige L\u00f6sung. Von Harnstoff und KaHimi-nitrat ist die concentrirte L\u00f6sung entschieden wirksamer als ine verd\u00fcnntere. F\u00fcr die Auffassung des Vorganges ist es vielleicht nicht \u00fcberfl\u00fcssig, wenn ich erw\u00e4hne, dass f\u00fcr con-* entrirte Salzl\u00f6sungen die Reihenfolge der Wirksamkeit ihrem Eiweissf\u00e4llungsverm\u00f6gen*) sich umgekehrt verh\u00e4lt.\ne\nEin anderer Eiweissk\u00f6rper, dessen L\u00f6sungsverh\u00e4ltnisse durch Salze sehr beeinflusst werden, ist das Casein?). Dasselbe geht bekanntlich sehr leicht Umwandlungen ein unter Bildung von Pepton, welches in frischer Milch nur in Spuren vorhanden ist, sich aber bald beim Stehen bildet [Hoppe-Sevier*)]. Ich stellte mir Casein dar, indem ich Milch mit der zehnfachen Menge Wasser verd\u00fcnnte und mit Essigs\u00e4ure ausf\u00e4llte. Die gesammelten Flocken wurden gut ausgewaschen, zu demselben Fl\u00fcssigkeitsvolumen gel\u00f6st Und- von Neuem niedergeschlagen und ausgewaschen. Das so erhaltene Casein\nwird der Einwirkung einer concentrirten Kaliumnitratl\u00f6sung ausgesetzt. Ein Theil wird zum Vergleich mit destillirlem Wasser \u00fcbergossen. Letzteres zeigt bald schwache Biuret-\nreaction, die in den n\u00e4chsten Tagen nicht zunimmt, obs\u00e7hon sich intensiver F\u00e4ulnissgeruch entwickelt. Das Casein scheint\n'j s. Sch miodeberg, Grundriss der Arzneimittellehre, -2. Au fl., Leipzig 1S88, S. 11)0.\n-) s. Hofmeister, Arch. f. exp. Path. u. Pharm.. M XXIV, IsSH.\nl) s. Hammarsten, citirt nach Malv, Jahresber. d. Thierchemie \u00bbd. VI, S. 158.\n4) Handhuch der physiol.- u. path.-rhem. Analyse, S. -iSO.","page":455},{"file":"p0456.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022lurch die F\u00e4ulniss nicht wesentlich angegriffen zu sein,. Anders verhalt sich das in die concentrirte Salzl\u00f6sung gebrachte Casein. Es wird schon nach kurzer Zeit intensive, schnell zunehmende Biuretreaction erhalten. Der Eiweissk\u00f6rper l\u00f6st sich in einigen lagen vollst\u00e4ndig auf und scheint weitgehenden Ver\u00e4nderungen zu unterliegen.\nDa die unter dem Einfluss von Salzen etc. erfolgende 1 ibrinver\u00e4nderung von einer gew\u00f6hnlichen L\u00f6sung in mancher Beziehung sich unterscheidet, so ist der Vorgang in der verschiedensten Weise gedeutet worden. Die Anschauung, dass er durch F\u00e4ulniss hervorgerufen werde, bek\u00e4mpfte bereits Denis. Beruhte die L\u00f6sung auf F\u00e4ulniss, so w\u00e4re der Einfluss des Salzes unverst\u00e4ndlich. Pl\u00f6sz suchte die Ursache in einem fibrinl\u00f6senden Fermente. Es sind aber keine Fermente bekannt, die in concentrirter Salzl\u00f6sung wirken und besser wirken als in reinem Wasser. Die Erkl\u00e4rung Ham* marslenV), dass die L\u00f6sung des Fibrins durch Neurin*/, das aus bei der Fibrinbildung mitgerissenem Lecithin entstehe, bewirkt werde, ist nicht bewiesen und l\u00e4sst sich ebenfalls nicht mit der Thatsache, dass concentrirte Salzl\u00f6sungen die Aufl\u00f6sung beschleunigen k\u00f6nnen, in Einklang bringen. Herrmann sah die Bildung des bei 55\u00b0 coagulirenden Eiweissk\u00f6rpers bei Einwirkung von lOproeentiger thymolisirh i Kochsalzl\u00f6sung erst nach 8\u201414 Tagen eintreten und m\u00f6chte aus diesem Grunde sich f\u00fcr F\u00e4ulniss als Ursache aussprechen, auch wenn er dieselbe nicht nachweisen konnte. Denis dagegen vermochte bereits in. 1-2 Stunden Fibrin in Salz* wasser aufzul\u00f6sen. Auch Green stellt F\u00e4ulniss in Abrede.\nAuch ich konnte bei meinen Versuchen eine bacterielle Zersetzung als Ursache dieser Umwandlung des Fibrins au>-schliessen. Die Reaction der erhaltenen Eiweissl\u00f6sungen habe ich nicht alkalisch gefunden. Auch wurde kein F\u00e4ulnissgcriu li\n') Arch. f. \u00ab1. gos. Physiol.. B\u00bb!. XXX. S. 451.\n') Bekanntlich fand Mauthner (Med. Jahrb., 1S74, S. 347), das-Neurin in 1 ilprocentiger Losung Fibrin auf l\u00f6st. Neurin ist aber ein basischer K\u00f6rper. Feber di\u00ab\u00bb Einwirkung von Alkalien auf Faserstoff -Neu meist er. Zeitsehr. f. Biologie. Bd. XXIII, 1887.","page":456},{"file":"p0457.txt","language":"de","ocr_de":"457\nwahrgenommen *). Dio von mir benutzten L\u00f6sungen waren in der Regel mit Salz v\u00f6llig ges\u00e4ttigt und konnten viele Wochen aufbewahrt werden, ohne \u00fcblen Geruch oder alkalische Reaction anzunehmen. Auch wirkt F\u00e4ulniss unter denselben Bedingungen weit schw\u00e4cher auf Fibrin als die Salzsolution. Fibrin, welches im Sp\u00e4tsommer in eine 0,6procentige Koch* Salzl\u00f6sung verbracht war, roch nach 0 Tagen stark faulig; die Fl\u00fcssigkeit gab aber nur undeutlichen Eiweissgehalt und keine Biuretreaction, w\u00e4hrend gleich alte concentrirte L\u00f6sungen, die mit H\u00fclfe von Chlorkali und Kali nitrie\u00fcm bereitet waren, keine Spur von F\u00e4ulniss, dagegen starke Eiweissreaction und V iolettf\u00e4rbung mit Kupfersulfat und Natronlauge erkennen Hessen. Virchow konnte bereits eingetretene F\u00e4ulniss von Faseistotl mit einer zur S\u00e4ttigung ungen\u00fcgenden Menge von Salpeter aufhalten (5 gr. Fibrin mit 5 gr. Salpeter und 1,25 Unzen AVasser). Endlich kann ich wie Green anf\u00fchren, dass meine Untersuchungen zum gr\u00f6ssten Theil w\u00e4hrend des kalten Winters 1887/88 durchgef\u00fchrt wurden.\nMan k\u00f6nnte daran denken, dass bei\u2019der L\u00f6sung des Fibrins durch Salze aus diesem die Elemente rcgencrirt w\u00fcrden, aus denen das Fibrin entstanden ist. Es gelang mir indess ebenso wenig wie Hoppe-Segler*), Ilasebr\u00f6ek, Re11 mann, Green, Fibrinogen durch Fibringerinnung-nachzuweisen.\nEine einfachere Erkl\u00e4rung ist jedoch m\u00f6glich. Denis glaubte, es gehe unver\u00e4ndertes Fibrin durch Salzwasser in Losung. Die mit Fibrin bezeichnete Substanz ist wohl kein einheitlicher chemischer K\u00f6rper. Es ist wahrscheinlich, dass das bei 55\u00b0 C. coagulirende Globulin bereits darin enthalten ist und durch Salzwasser gel\u00f6st wird, wie schon geringe Salz-mengen die Ausscheidung resp. Bildung des Fibrins verhindern k\u00f6nnen (II a mmars ten). Wenn diese Auffassung richtig ist, so muss man annehmen, dass jener K\u00f6rper zur Fibringerin-\n') Waren didso Bedingungen nicht erf\u00fcllt, so wurde der Versieh ais misslungen angesehen.\n*) Physiologische Chemie, S. 117.\n\u2022 u","page":457},{"file":"p0458.txt","language":"de","ocr_de":"458\nnung in Verbindung steht. lieber diesen Punkt haben meine Versuche noch kein abschliessendes Resultat ergeben.\nDass die Fibrinl\u00f6sung durch verschiedenartige Substanzen herbeigef\u00fchrt wird, durch organische sowohl als anorganische, welche gewisse physikalische Eigenschaften gemeinsam haben, spricht f\u00fcr einen rein physikalischen Vorgang. Propepton und Pepton w\u00fcrden alsdann die Rolle bedeutungsloser Zer-setzungsproducte einnehmen, wie ja die Eiweissstoffe \u00fcberhaupt sehr leicht ver\u00e4nderlich sind. Es w\u00e4re so eine gewisse Analogie vorhanden mit Casein, das sich sehr leicht unter Auftreten von Pepton zersetzt.\nIch will hier auf bereits ver\u00f6ffentlichte Untersuchungen1) hin weisen, in denen ich zeigte, dass concent rirte Harnstoffund Sulfoharnstoffl\u00f6sungen die Gewebe der Bindesubstanzen in eine gallertige L\u00f6sung \u00fcberf\u00fchren, welche ich nach den Reactionen f\u00fcr Leim erkl\u00e4rt hatte. Ich wies auch Leimpepton durch die Biuretreaction nach. Die ges\u00e4ttigte Harnstoffl\u00f6sung wirkte entschieden intensiver als eine 30 procentige. Offenbar ist dieser Process mit der Einwirkung von Harnstoff und Salzen auf Fibrin hinsichtlich der Ursache identisch.\nIch schliesse hier einige Beobachtungen an \u00fcber den bekannten Einfluss der Salze auf die Coagulationstemperatur der Eiweissstoffe und ihr Verm\u00f6gen, letztere aus ihrer L\u00f6sung auszutallen. Zun\u00e4chst f\u00fchre ich hierf\u00fcr einen Versuch an, der zugleich die Angabe Zimmermann\u2019s best\u00e4tigt, dass die Aufl\u00f6sung von Fibrin durch Salze durch h\u00f6here Temperatur beschleunigt wird.\nZwei Portionen, aus je 20 cbcm. einer bei Zimmertemperatur ges\u00e4ttigten Kaliumnitratl\u00f6sung und 2 gr. Fibrin bestehend, werden im Wasserbade bei ca. 40\u00b0 C. erw\u00e4rmt. Eine dritte ebenso zusammengesetzte Vergleichsprobe steht bei Seite in einer Temperatur, die den Nullpunkt wenig \u00fcberschreitet. Am folgenden Tage ist das in der K\u00e4lte stehende Fibrin stark gequollen, scheint aber sonst wenig ver\u00e4ndert\n') Arch. f. (1. ge\u00ab. Physiol., B\u00e4. XLI, 1887.","page":458},{"file":"p0459.txt","language":"de","ocr_de":"459\nzu st in, und cs dauert mehrere Tage bis zur v\u00f6lligen Aufl\u00f6sung. Das Fibrin der beiden erw\u00e4rmten .Portionen'geht dagegen innerhalb ca. 18 Stunden vollst\u00e4ndig in L\u00f6sung Letztere concentrirt sich in Folge von Wasserverdunstung im Laufe der n\u00e4chsten Tage. Salzkrystalle scheiden sich ab, und zugleich fallen die Albuminstofle gr\u00f6sstentheils wieder aus. Nach der Filtration untersuchte ich das Filtrat auf geriiin-Imio Eiwei>sstoffe. Bei ca. 45\u00b0 tritt eine geringf\u00fcgige Coagu-\nliition ein, dagegen erfolgt zwischen 50 und 55\u00b0 keine deutliche Tr\u00fcbung mehr.\nDas Ausbleiben tier letzteren wird durch den folgenden .Versuch erkl\u00e4rt.\nIn eine filtrirte Aufl\u00f6sung von Fibrin in concentrirter Kaliumnitratl\u00f6sung werden Steinsalzst\u00fccke hineingestellt. Nachdem die Globulinf\u00e4llung begonnen hat, werden die ausgeschie-denen und noch gel\u00f6sten Albuminstofle untersucht. Das mit KN03 vollst\u00e4ndig und mit Na CI theilweise ges\u00e4ttigte Filtrat l\u00e4sst schon bei geringem Erw\u00e4rmen flockigen Niederschlag aultreten. Um T\u00e4uschungen auszuschliessen, verwende ich ausser dem gew\u00f6hnlichen einen Normalthermometer und als W\u00e4rmequelle Wasser von einer bestimmten Temperatur., Auf diese Weise stelle ich fest, dass noch bei 25\u00b0 C. die salzreiche Eiweissl\u00f6sung sich tr\u00fcbt und nach einiger Zeit Flocken abscheidet. Bei weiterem Erhitzen nimmt die Ausf\u00fcllung stetig zu bis gegen 45\u00b0. Davon, dass zwischen 25 und 45\u00b0 bei j<*der Temperatur Albuminstofle niedergeschlagen werden, \u00fcberzeuge ich mich, nachdem der bei irgend einer zwisehenllegenden Temperatur entstandene Niederschlag abfiltrirt ist. Bei erneutem Erw\u00e4rmen tritt sofortige Tr\u00fcbung ein, wenn die fr\u00fchere Temperatur erreicht ist. Zwischen 45 und 50\u00b0 ist die letzte nachweisbare geringf\u00fcgige Tr\u00fcbung. Dagegen, zeigt der durch die eingesetzten Steinsalzst\u00fccke erzeugte Nieder-*\u00ab-hlag, auch wenn die Ausf\u00fcllung vollst\u00e4ndig war, nach seiner Aufl\u00f6sung in verd\u00fcnnter Kochsalzl\u00f6sung erst bei ca. 50\u00b0 den Beginn einer Tr\u00fcbung.\nEs hat also durch den sehr hohen Salzgehalt der L\u00f6sung \u2018\u2022me continuirliehe Verschiebung der Temperatur slatt-\nZcitschnft f\u00fcr pbymologische Chemie. XIII.\t<>,\n: .\u00bb>1","page":459},{"file":"p0460.txt","language":"de","ocr_de":"4G0\ngefunden, bei welcher die Eiweissstoll'e ausfallcn. Der oberste Germnungspunkt des bei 55\u00b0 coagulirenden Globulins lag zwischen 45 und 50\u00b0. Unterhalb 45\u00b0 wurde flockige Ausf\u00fcllung bis zu einer der gew\u00f6hnlichen Zimmertemperatur naheliegenden Grenze (25\u00b0 G.) beobachtet. Auch die Gerhi-nungstemperatur des zweiten Eiweissk\u00f6rpers war erniedrigt, indem die ihn verrathende Tr\u00fcbung bereits bei G5\u00b0 auftrat.\nAehnlichc Beobachtungen sind von den verschiedensten Eiweissstoffen bekannt. Ich f\u00fchre daher nur einige Beispiele an. Die Gerinnungstemperatur des Serumglobulins, welche nach Hoppe-Seyler bei 72\u201475\u00b0 liegt,, zeigt je nach dem Gehalt an Eiweiss oder Salz oder der Geschwindigkeit des Erw\u00e4rmens Schwankungen zwischen G8 und 80\u00b0 [Ham-marsten\u2019)]. Wenn Hammarsteir) mit NaCl m\u00f6glichst vollst\u00e4ndig ges\u00e4ttigtes Pferdeblutserum erw\u00e4rmte, so trat Tr\u00fcbung und F\u00e4llung regelm\u00e4ssig ein zwischen 30 und 40u. Der Niederschlag wurde als Paraglobulin erkannt und l\u00f6ste sieb beim Abk\u00fchlen wieder auf. In einem Falle zeigte sich bei 17\u00b0 Opalescenz und bei 18\u00b0 ein sehr feinflockrger Niederschlag. Er wurde nicht untersucht, bestand aber ohne Zweifel ebenfalls aus Serumglobulin. Eine mit MgSOt unvollst\u00e4ndig ges\u00e4ttigte L\u00f6sung von Serumglobulin lieferte Fre-dericq5) und Sch\u00e4fer4) Niederschl\u00e4ge bei ca. 40\u00b0 C. Ich l\u00fchrte oben an, dass der in geringer Menge aus Fibrin durch Salzwasser erhaltene Eiweissk\u00f6rper nach Green zwar die L\u00f6slichkeit des Serumglobulins besitze, aber bereits bei 59\u201460\" ausfalle. Auch die Coagulationstemperatur des haupts\u00e4chlich aus Fibrin entstehenden Eiweissk\u00f6rpers wird unrichtig angegeben. Hasebroek constat\u00e9e eine Verlegung auf 58\u201400\". Nach Denis liegt er zwischen 60 und 05V\nBei Albuminen wurde durch Salze haupts\u00e4shlich eine Erh\u00f6hung des Goagulationspunktos beobachtet (IleynsiuV.\n') Aich. f. d. ges. Physiol., Bd. Will, 1S7S, S. ni.\n-) Arch. f. d. ges. Physiol., Bd. XVII, 187S. S. P25.\n) Arch, de Biologie. Vol. I. 1880, citirt nach Hal\u00eeihurton a. a.<>.\nM Jonni. of Physiology. Vol. III.","page":460},{"file":"p0461.txt","language":"de","ocr_de":"461\nHaas u. a.). Serumalbumin') gerinnt in salzfreier Iprocen-tiger L\u00f6sung gegen 50\u00b0 C. Chlornatrium erh\u00f6ht die Coagulation und im Blute erfolgt Gerinnung stets \u00fcber 60\u00b0 lind flockige Abscheidung bei 72\u201475\u00b0. Kauder*) fand bei Seruin-albulnin ein Schwanken der Coagulation zwischen 57 und 82\u00b0 C. Sein Versuch, durch fraclionirte F\u00e4llung mehrere Albumine darzustellen, misslang; er erhielt bisweilen Eiweiss-stofle. von denen keiner bei so holier Temperatur coagulirte, wie der urspr\u00fcngliche. Dass dies keine willk\u00fcrliche Deutung meinerseits ist, m\u00f6ge der folgende Versuch mit Eieralbumin darthun.\nDas mit demselben Volumen Wasser verd\u00fcnnte H\u00fchner-eiweiss zeigte keine deutliche flockige Gerinnung. Nach dem Aufl\u00f6sen- von etwas MgSO, beginnt die Coagulation bei 80\u00b0 C. Als ich ausserdem eine kleine Menge Na CI zuf\u00fcge, beobachte ich bei 60\u00b0 eine schwache bei weiterem Erhitzen zunehmende Tr\u00fcbung, die bei 65\u00b0 sich flockig abzuscheiden beginnt. Bei \\ollst\u00e4ndiger S\u00e4ttigung der Eiweissl\u00f6sung mit MgS04 bei 30\u00b0 bildet sich ein reichlicher Niederschlag. Nach dem Erkalten wird filtrirt. Der Niederschlag coagulirt- bei ca. 75\u00b0. Das Filtrat tr\u00fcbt sich bei 68\u00b0 und l\u00e4sst bei 70\u00b0 Flocken ausfallen. Wenn ich wieder MgSO, bei 30\u00b0 zuf\u00fcge, so tritt von Neuem Eiweisslallung ein, die nach dem Erkalten sich l\u00f6st, indem MgSO, auskrystallisirt3). Auf diese Weise erhalte ich auch bei 50\u00b0 Eiweissausscheidung.\nDie Temperaturangaben des vorstehenden Versuches d\u00fcrften ausreichend sein, um zu zeigen, dass die Ausf\u00e4llungs-temperatur von Albuminen durch Salze in derselben Weise ver\u00e4ndert wird, wie wir es von den Globulinen gesehen haben.\nVon grosser Wichtigkeit ist der Umstand, dass bei der Ausf\u00fcllung der Eiweissstoffe bei h\u00f6herer Temperatur Coagu-\n') Hoppe-Seyler, Hamlb. \u00ab1. physiol., u. pafh.'-chem. Am.lv^e 1SS:\u00ee, s. -269.\t\u2022\n-) Arch. f. exp. Path. u. Pharm., \u00dfd. XX, 138\u00ab;.\n) Hofmeister (Arch. f. exp. Path. u. Pharm.,: \u00dfd. XXIV. |8kn) machte hei Sertiingloluilin mit D\u00eenatrinmhydrosul.lat eine \u00e4hnliche lte phachtnii\".","page":461},{"file":"p0462.txt","language":"de","ocr_de":"402\nlation eintritt. Da aber der Punkt, bei welchem diese Umwandlung stattfindet, durch Salze nach beiden Richtungen bin verschoben werden kann, so ist man wohl berechtigt anzunehmen y dass zwischen der Ausf\u00fcllung durch Salze bei niedriger Temperatur und der Ver\u00e4nderung des Coagulations-punktes durch dieselben enge Beziehungen vorhanden, sind. Ks scheint, dass durch Ver\u00e4nderung des Salzgehaltes1) der als massgebend geltende \u00ab Coagulationspunkt \u00bb bis zu einer bestimmten Grenze erst erh\u00f6ht und dann allm\u00e4hlich erniedrigt werden kann, bis die Aussentemperatur zur Ausf\u00fcllung gen\u00fcgt. Globuline und Albumine scheinen sich in diesem Punkte insofern zu unterscheiden, als bei letzteren am leichtesten die Erh\u00f6hung, bei den Globulinen dagegen vorzugsweise die Herabdr\u00fcckung der Ausfallungstemperatur constatirt wird. Hierauf d\u00fcrfte beruhen, dass man Salze zur Unterscheidung beider Gruppen von Eiweissstoffen benutzt (Hoppe-Seyler). Zu erw\u00e4hnen ist hier die Beobachtung LewithV), welcher fand, \u00bblass im Blutserum das Albumin erst nach der vollst\u00e4ndigen Abscheidung des Globulins durch Salze niedergeschlagen wird.\nDiese Verh\u00e4ltnisse k\u00f6nnen zu T\u00e4uschungen Anlass geben. W\u00e4hrend das von Denis aus Fibrin erhaltene Globulin, welches bei 00\u201465\u00b0 C. gerinnt, als der bei 55\u00b0 coagulirende Albuminstoff aufgefasst werden muss, da bei h\u00f6herer Temperatur eine zweite Coagulation eintrat, ist bei G au tier eine Entscheidung schwieriger. Sein Albumin ist vielleicht ein Gemenge beider Globuline.\nObschon man annehmen darf, dass es eine allgemeine Eigenschaft der Salze ist, Eiweiss aus seiner L\u00f6sung auszuf\u00e4llen, so kommt doch den einzelnen Gliedern der Gruppe diese F\u00e4higkeit in verschiedenem Masse zu, indem die Intensit\u00e4t der Eiweissfallung und die L\u00f6slichkeit ungleich sind (Hofmeister u. a). Ich glaube daher, dass, auch wenn man von den Coagulaiionsbestimmungen in concentrirten Salz-\n\u2019.) Oie \\ Pr\u00e4mierung der Reaction scheint in demselben Sinne /u wirken. Siehe Halliburton, Journ. of Physiol., Vol. V. 1 b8t.\n*') Arch. f. exp. Path. u. Pharm.. Rd. XXIV. 1S87.","page":462},{"file":"p0463.txt","language":"de","ocr_de":"4G3\nl\u00f6sungen iibsicht, die oben angef\u00fchrten oft wenig \u00fcbereinstimmenden Angaben \u00fcber die Gerinnungstemperatur der-^lb(,n Eiweissstoffe wenigstens theilweise auf das benutzte .Salz zur\u00fcckzuf\u00fchren ist. Aus den Arbeiten von Denis, G au tier, Hasebroek, Green gebt mehr oder weniger sicher hervor, dass diese Untersucher Magnesiumsulfat anwendeten. Nicht minder scheint An moniiimsulfat, dessen .'ich Kauder bediente, die Austalliu gstemporatur zu ver\u00e4ndern. Sowohl Magnesiumsulfat (Denis, Hammarsten\u2018) h. a,), als Ammoniumsulfat (Mehu*), Heynsius3), K\u00fchne4) ii. a.) sind Salze, die eine besonders intensive ei weissf\u00fcllende Kralt aus\u00fcben. W\u00e4hrend Magnesiumsulfat und Ammonium-siill\u00e4t bereits bei gew\u00f6hnlicher Temperatur und oft in verbal tu issm\u00e4ssig geringen Mengen Eiweissstoffe ausfallen, sind von andern st\u00e4rkere Goncentrationen nothwendig. Durch Na CI wird Serumglobulin \u00fcberhaupt nur unvollkommen aus-gekillt (Hoppe-SeylerJ). Hammarsten). Durch KNO., welches als Repr\u00e4sentant einer dritten Gruppe betrachtet werden kann , wird der Coagulationspunkt auch nicht durch eine conccntrirte L\u00f6sung besonders beeinflusst. Doch gelang cs mir, durch S\u00e4ttigung mit KNOa bei 40\u00b0 intensive G lobu lin -l\u00e4llung herbeizuf\u00fchren (s. o.). Auch kann bekanntlich Combination mehrerer Salze zum Ziele f\u00fchren.\n., - Y^II,i^ZeitSC,irin\u2019 Bd* V111'\tArch; fU ges. MAsio)\n\u00bb\u2022\u00abI. X\\ II, 18/8.\t\u2022 \u2022\t\u2022\t.\n-) Journ. de pharm, et de eliiin., \u00cf. 28, 187K\t..\n\u2019) Arch. f. d. ges. Physiol., Bd. XXXIV, 188t.\n4) Jahresher. d. Thierchemie, Bd. XV, 1885, S. 32.\n') Handh. d. physiol.- u. path.-chem. Analyse, 1883, S. 27G","page":463}],"identifier":"lit16763","issued":"1889","language":"de","pages":"450-463","startpages":"450","title":"Ueber L\u00f6sung und F\u00e4llung von Eiweissk\u00f6rpern durch Salze","type":"Journal Article","volume":"13"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T12:42:04.110937+00:00"}