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{"created":"2022-01-31T12:54:25.147902+00:00","id":"lit16982","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Frederikse, J. J.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 19: 143-163","fulltext":[{"file":"p0143.txt","language":"de","ocr_de":"Einiges \u00fcber Fibrin und Fibrinogen.\nVom\nJ. J. Frederikse.\ntAus dem physiologischen Laboratorium ih r Universit\u00e4t Utrecht.) (l>cr Redaction zugegangen am 10. Januar 1*04.)\nBekanntlich hat Hammarsten unwiderleglich nachgewiesen. dass aus Fibrinogen mittelst Fibrinferment Fibrin gebildet werden kann, ohne jede Mithilfe von Paraglobulin. Damit war die Unrichtigkeit der Auffassung Alex. Schmidt\u2019s, nach welcher Fibrin aus einer Verbindung von fibrinogener und fibrinoplastischer Substanz (Paraglobulin) entst\u00fcnde, erwiesen.\nDennoch lullt Schmidt noch immer seine Meinung eines genetischen Zusammenhanges von Fibrin und Paraglobulin fest. < Vor allen Dingen\u00bb, sagt er, \u00abgilt noch jetzt der Satz: Ohne Paraglobulin kein Faserstoff\u00bb1), wenn auch seine Anschauung \u00fcber tlie von dem Paraglobulin bei der Gerinnung gespielte Bolle eine andere ist wie fr\u00fcher.|\nDas Hauptargument, mit dem Schmidt seine Meinung begr\u00fcndet, ist sein Befund, dass aus einer gerinnungsf\u00e4higen H\u00fcssigkeit desto mehr Fibrin ausgeschieden wird, je mehr Paraglobulin sie enth\u00e4lt. \u00abVon der Thatsache, dass das Ge-wicht des Faserstoffes in gradern Verh\u00e4ltnis mit dem Gehalt der betreffenden Fl\u00fcssigkeit an Paraglobulin w\u00e4chst\u00bb, spricht er, \u00abl\u00e4sst sich nun einmal nichts abstreifen\u00bb*).\n') Zur Blutlehre, Leipzig 1892. S. lht. -) L. c., S. 192.","page":143},{"file":"p0144.txt","language":"de","ocr_de":"Diese Behauptung kann aber nur dann von entscheidendem Werth geachtet werden, wenn es sicher ist, dass in .Schmidt's Versuchen das Gewicht des Faserstoffes fehlerfrei bestimmt werde. Und das ist nicht der Fall.\nDie Bestimmung der aus Gerinnungsfl\u00fcssigkeiten mit oder ohne Paraglobulinzusatz enthaltenen Fibrinmenge machte Schmidt in folgender Weise1) :\nNach dem Ablauf der Gerinnung wurde das Fibrin, durch Umr\u00fchren mit einem Glasstab, zum Zusammenziehen gebracht, auf gewogenen aschefreien Filtern filtrirt, mit Wasser gewaschen \u00ab bis zur v\u00f6lligen Beseitigung aller gel\u00f6sten Bestandteile der Fl\u00fcssigkeit\u00bb, mit Alkohol und Aether extrahirt, getrocknet und gewogen.;';.\nDiese Methode leidet, wie Hammarsten bemerkt hat*), an wichtigen Fehlerquellen. Wird, nach dem Ablauf der Gerinnung das Fibrin mit einem Glasstab umger\u00fchrt, so tritt zwar gew\u00f6hnlich eine starke Contraction der Gallerte ein, aber dennoch bleibt die Gallerte ziemlich weich, und sicher \u00e4usserst schwierig durch Auswaschen mit Wasser von den wasserl\u00f6slichen Beimengungen zu befreien. Wenn es aber Schmidt auch gelungen sein d\u00fcrfte, aus dem Faserstoff alle in Wasser l\u00f6slichen Salze zu entfernen, so blieb das Fibrin doch sicher mit dem in Wasser unl\u00f6slichen Paraglobulin verunreinigt. Zur \u00dfeseit igung des Paraglobulins sollte mit Salzl\u00f6sung ausgewaschen sein. Es war desshalb im Voraus zu erwarten, dass Schmidt das Gewicht seiner Gerinnsel gr\u00f6sser finden m\u00fcsste, je nachdem er der Fl\u00fcssigkeit mehr Paraglobulin zugesetzt hatte, eben weil auch aus der paraglobulinreicheren Mischling mehr von dieser Substanz in das Gerinnsel eingeschlossen wurde.\nHam marsten begn\u00fcgte sich denn auch nicht mit der spontanen Zusammenziehung des Fibrins, sondern machte das Auswaschen des Faserstoffs unter anhaltendem kr\u00e4ftigem Kneten mit einer Spatel3).\n*) Pl\u2018l\u00fcger\\s Archiv, Bd. XI, S. 3:21.\na) Nova Acta Reg. \u00a3oc. Ups., Ser. III, Vol.'X. S. 1^5.\n) Nova Acta, S. 59.. '\u25a0","page":144},{"file":"p0145.txt","language":"de","ocr_de":"145\nSp\u00e4ter verwendete er noch mehr Sorgfalt auf die Fibrinbestimmungen1).\nDurcli Umr\u00fchren w\u00e4hrend der Gerinnung wurde die Ausscheidung des Fibrins in F\u00e4den m\u00f6glichst gef\u00f6rdert. Wenn dennoch gr\u00f6ssere Gallertklumpen entstanden, wurden dieselben mittelst einer Platinspatel fein zerschnitten, auf ein fernes Kupferdrahtnetz gebracht und dann unter anhaltendem Kneten ausgewaschen, erst mit verd\u00fcnnter Kochsalzl\u00f6sung und dann mit Wasser.\nBei Anwendung der letztgenannten Methode erhielt Hammarsten Resultate, welche gar nicht f\u00fcr eine Vermehrung tier Fibrinausscheidung unter dem Einfluss des Paraglobulins sprechen, in Versuchen, welche zwar nicht angestellt wurden, in der Absicht, diesen Einfluss zu pr\u00fcfen, aber doch geeignet waren, eine etwaige Bedeutung des Paraglobulins ans Licht treten zu lassen. W\u00e4hrend er fr\u00fcher, als das Auswaschen noch nicht mit dieser peinlichen Sorgfalt stattfand, aus gleichen Fibrinogenmengen einmal 0,413 gr. Fibrin erhielt'nach Zusatz von 0.450 gr. Paraglobulin, gegen 0,372 gr. Fibrin aus der pa-raglobulinfreien Fl\u00fcssigkeit, und ein anderes Mal 0,561 gr. Faserstoff aus der paraglobulinhaltigen und 0,550 gr. aus der paraglobulinfreien*), wurden jetzt folgende Resultate erhalten :\n-O ebem. Fibrinogenl\u00f6sung lieferten, nach Vermischung mit:\n1 o\tl a) 0.201 gr. Fibrin.\n20 clicm. Serum................, . . . |\n20\t\u00bb paraglobulinfreier Fermentl\u00f6sung . 0,204 \u00bb\n\u00bb\n\u00bb\niml\n20 cbcin. Fibrinogenl\u00f6sung lieferten, nach Vermischung mit : -\nm\tc\ti a) 0,221 gr. Fibrin.\n20 ebem. \u00bberum............................{ . ' \u2019 \u2122\nI b) 0,230 \u00bb\t\u00bb\n20\t\u00bb paraglobulinfreier Fermentl\u00f6sung . 0,227 *\t*3)\nHier ist von irgend einem Einfluss des-im Serum enthaltenen Paraglobulins auf das Faserstoflgewicht nichts zu bemerken.\nGegen die Beweiskraft dieser Versuche k\u00f6nnte aber eingewendet werden, dass die dabei in Wirkung kommenden\n') Pfl\u00fcger\u2019s Archiv, Bd. XXX, S. 461. a) Nova Acta, S. 60.\n8) Pfl\u00fcger\u2019s Archiv, Bd. XXX, S. 462.","page":145},{"file":"p0146.txt","language":"de","ocr_de":"Fermentmengen unbekannt waren. Dieselben sind eben citirt aus einer Versuchsreihe, aus welcher u. A. hervorgeht, dass sdiwache Fermentl\u00f6sungen nicht so viel Fibrin bilden wie kr\u00e4ftige. Man k\u00f6nnte die \u00fcbrigens ziemlich unwahrschein-liche Annahme machen, das Serum w\u00e4re eben in diesen Versuchen zuf\u00e4llig arm an Ferment gewesen. r \u2022\nIch habe durch neue Versuche die Frage zu beantworten versucht, ob man berechtigt ist, mit Schmidt anzunehmen, dass die Ausscheidung des Fibrins aus einer Gerinnungsfl\u00fcssigkeit w\u00e4chst in Folge eines Zusatzes von Paraglobulin. Es war dabei unbedingt nothwendig, nicht nur den Aon Schmidt beim Auswaschen des Fibrins ge machten Fehler m\u00f6glichst zu vermeiden, sondern auch daf\u00fcr Sorge zu tragen, dass die gebrauchten Fibrinogenl\u00f6sungen frei waren von Paraglobulin und von Ferment, dass auch die Fermentl\u00f6sungen kein Para-^lolmlin enthielten, und dass der Fermentgehalt der mit Paraglobulin versetzten Fl\u00fcssigkeit niemals kleiner sein konnte als derjenige der paraglobulinfreien L\u00f6sung.\nDas Fibrinogen wurde nach Hammarsten's Methode aus Minder- oder Pferdeblut bereitet: das Blut wurde in ,/11) Vol. 1 procentiger Kaliumoxalatl\u00f6sung aufgefangen und centra flight ; dann wurde das klare Plasma mit ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung vermischt. Aus dem Pferdeblutplasma wird das Fibrinogen leichter von Kochsalz gef\u00e4llt als aus dem Plasma des Rinderblutes. Der Unterschied liegt nicht in der fibrinogenen Substanz selber, sondern in anderen Bestandteilen des Plasma. Einmal von Plasma getrennt, wird das Fibrinogen ebenso gut von 10\u00b0/o Na CI gef\u00fcllt, ob es von Rinder- oder Pferdeblut herstammt.';.\nZum Pferdeblutplasma setzte ich ein gleiches, zum Rinderblut eilt doppeltes Volumen ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung hinzu.\nDie vom Kochsalz getr\u00fcbte Fl\u00fcssigkeit wurde etwa eine halbe Stunde centrifugirt. Dann wurde die Fl\u00fcssigkeit abgegossen und der Niederschlag mittelst des in denselben eingeschlossenen Salzes in destillirtem Wasser gel\u00f6st. Diese L\u00f6sung enthielt die mechanisch vom Fibrinogen mitgerissenen Verunreinigungen, Paraglobulin, Nucleoalbumin, Farbstoffe u. s. w.","page":146},{"file":"p0147.txt","language":"de","ocr_de":"147\nZur Entfernung dieser Verunreinigungen wurde die Fibrinogen-ldsung wieder mit dem gleichen Volum Kochsalzl\u00f6sung gefallt; der Niederschlag wurde nochmals gel\u00f6st und gef\u00fcllt und wieder gel\u00f6st, sodass schliesslich eine ganz farblose Fibrinogenl\u00f6sung erhalten wurde, welche durch S\u00e4ttigen mit Na CI v\u00f6llig von Eiweiss befreit wird, und also kein Paraglobulin enth\u00e4lt (Ham mars ten) und durch Zusatz von Ca CI, oder CaS04 nicht gerinnt, also frei ist von Nucleoalbumin (Pekelharing).\nDas f\u00fcr meine Versuche gebrauchte Paraglobuliii 'wurde gew\u00f6hnlich in folgender Weise bereitet : Aus mit destillirtem Wasser 10 (ach verd\u00fcnntem Blutserum wurde das Paraglobulin durch Ilindurchleiten von CO, gef\u00e4llt, mittelst Filtriren oder Centrifugiren von der Fl\u00fcssigkeit getrennt, und in 1 \u00b0/o NaCI gel\u00f6st. Die L\u00f6sung wurde filtrirt und \u00b1 20 Stunden gegen\u00fcber Leilungswasser dialysirt. Dann wurde der tr\u00fcbe gewordene Dialysatorinhalt centrifugirt und der Niederschlag in l\u00b0/0NaCl gel\u00f6st. Diese L\u00f6sung wurde filtrirt und f\u00fcr den Versuch ^braucht.\nBisweilen, als ich zugleich Ferment nach der U a in m irrsten\u2019sehen Methode bereiten wollte, wurde das Par\u00e4globuliri. \u2018lurch S\u00e4ttigen des Serums mit Magnesiumsulfat bereitet. Das voll der salzges\u00e4ttigten Fl\u00fcssigkeit abfiltrirle Paraglobulin wurde \"in destillirtem Wasser gel\u00f6st und dialysirt. Der im Dialysator entstandene Niederschlag wurde durch Filtriren oder Centrifugiren von der Fl\u00fcssigkeit getrennt, in 1 \u00b0/0 Na CI gel\u00f6st und filtrirt. Zum Hervorrufen der Gerinnung wurde oft Ferment, genau nach der von Hammarsten gegebenen Methode bereitet, gebraucht; in anderen F\u00e4llen aber wurde Nucleo-albumin aus Blutplasma mit Ca CI, verwendet.\nDas Nucleoalbumin wurde nach der von Pekelharing gegebenen Methode\u2019) bereitet.\t.\nMit zwei \\olum destillirten Wasser verd\u00fcnntes Oxalat* l'lusma wurde mit Essigs\u00e4ure versetzt bis zur deutlich sauren L\u00bb action. Nachdem die tr\u00fcbe Fl\u00fcssigkeit etwa eine Stunde \u201c nlrifugirt war, hatte der Niederschlag.sich so fest am Boden\n') l iitersiieliungen fiber \u00bblas Kiln interment. Amsterdam' 1 Slej, S. I.","page":147},{"file":"p0148.txt","language":"de","ocr_de":"des Glases abgesetzt, dass die Fl\u00fcssigkeit davon abgegossen werden konnte. Zur Reinigung wurde der Niederschlag in m\u00f6glichst wenig Ammoniak gel\u00f6st, mit viel W\u00e4sser verd\u00fcnnt und wieder mit Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt und centrifugirt. Diese Behandlung wurde noch einmal wiederholt, Der so gewonnene Niederschlag wurde auf der Centrifuge mit Wasser gewaschen und dann in vacuo \u00fcber Schwefels\u00e4ure getrocknet. Das trockene Pulver wurde mit 0,7 \u00b0/0 Kochsalzl\u00f6sung extrahirt und fijtrirt. Auf diese Weise w\u00fcrde das Nucleoalbumin v\u00f6llig von Paraglobulin befreit. Das Paraglobulin verliert n\u00e4mlich beim\nTrocknen seine L\u00f6slichkeit, w\u00e4hrend das Nucleoalbumin in verd\u00fcnnter Kochsalzl\u00f6sung l\u00f6slich bleibt. Dass das Nuclco-allmmin that s\u00e4chlich frei war von Paraglobulin, konnte in folgender Weise nachgewiesen werden. Zur klaren L\u00f6sung wurde eine minimale !\n\u00e4ure hinzugesetzt, wodurch leichte Opalescenz entstand. Beim Erhitzen auf 65\u00b0 C. schied sich dann das Nucleoalbumin flockig aus und jetzt konnte in der von der F\u00e4llung abfittrirten Fl\u00fcssigkeit keine Spur von Eiweiss\nmehr nachgewiesen werden. W\u00e4re in der L\u00f6sung Paraglobulin enthalten gewesen, so w\u00e4re dasselbe bei 05\u00b0 C. gel\u00f6st geblieben. Das Nucleoalbumin wurde erst unmittelbar vor dem Oe\nbrauch mit Ca CI, vermischt.\nNachdem jetzt Fibrinogen, Paraglobulin und Ferment rein bereitet waren, wurde der Versuch angestellt. Die Fibri-riogeni\u00f6sung wurde in 4 gleiche Tlieile vertheilt. Zu 2 davon wurde, zu jeder eine gleiche Menge, Paraglobulinl\u00f6sung hinzugesetzt und zu den 2 anderen eine gleiche Menge l\u00b0/0 NaCl-L\u00f6sung. Schliesslich wurde jedes Glas mit einer gleichen Menge Fermen tl\u00f6sung versetzt ; dabei kam noch in jedes Glas eine gleiche Menge dostillirten Wassers zur Veringerung des Salzgehaltes.\nSo war der Forderung gen\u00fcgt, dass in dem einen Paar der Gl\u00e4ser das Paraglobulin vorhanden war, w\u00e4hrend es in dem anderen Paar v\u00f6llig fehlte.\nDa Paraglobulin niemals fermentfrei zu erhalten ist, war der Fennentgehalt in der mit Paraglobulin versehenen Fl\u00fcssigkeit immer etwas gr\u00f6sser als in der paraglobulinfreien. Diese Ungjeichheit h\u00e4tte vermieden werden k\u00f6nnen durch vor-","page":148},{"file":"p0149.txt","language":"de","ocr_de":"149\nlieriges Erhitzen der Paraglobulinl\u00f6sung auf 65\u00b0 C., wodurch das Ferment unwirksam gemacht wird. Ich habe das aber unterlassen, weil, wenn durch den Unterschied im Fermentgehalt ein Fehler gemacht wurde, derselbe zu einer Vermehrung der Faserstoffausscheidung aus der mit Paraglobulin versetzten Fl\u00fcssigkeit f\u00fchren w\u00fcrde. Fand sich n\u00fcn eine solche Vermehrung nicht \u2014 und so stellte es sich heraus, war that-s\u00e4chlich der Fall \u2014 so w\u00e4re dadurch der Beweis, dass das Paraglobulin nicht zur Fibrinbildung beitr\u00e4gt, noch verst\u00e4rkt.\nWie oben besprochen, ist es unm\u00f6glich, das Fibrin gut auszuwaschen, wenn es sich in gallertigen Klumpen ausge-schiedcn hat. Zur F\u00f6rderung einer m\u00f6glichst vollst\u00e4ndigen Zusammenziehung des Fibrins ist es erw\u00fcnscht, die Fl\u00fcssigkeit, so lange noch Ausscheidung stattfindet, in Bewegung zu hallen. Dazu wurden die Versuche folgendermassen eingerichtet :\nSechs Bechergl\u00e4ser wurden in ein grosses Wasserbad gestellt, dessen Temperatur w\u00e4hrend des ganzen Versuchs aut 0 G. gehalten wurde. Jedes Glas war, zur Besch\u00fctzurig gegen einfallenden Staub, mit einer in der Mitte durchbohrten Glasplatte lose bedeckt. Durch die Oeffnung der Glasplatte kam ein Glasstab, welcher auf solche Weise gebogen war, dass Drehung des vertical \u00fcber der Glaspatte herauskommenden Theiles um seine eigene Axe, die Fl\u00fcssigkeit im Glas sowohl an der Peripherie als in der Mitte in Bewegung brachte. Die verticalen, oberen Enden der St\u00e4bchen konnten mittelst eines eigens dazu construirten Apparates in gletchm\u00e4ssig drehende Bewegung gebracht werden. Der Apparat wurde von einem fallenden Gewicht getrieben und konnte, wenn n\u00f6thig, Tag und Nacht \u00fcber, in fortw\u00e4hrender Bewegung gehalten werden. Die Drehungsgeschwindigkeit, welche mittelst eines Wind-ll\u00fcgels regulirt werden konnte, war in den meisten Versuchen >o, dass jedes R\u00fchrst\u00e4bchen etwa b Mal in der Minute im B\u00bbcherglas herumdrehte.\nWenn nun die Bechergl\u00e4ser mit einer gerinnungsf\u00e4higen Fl\u00fcssigkeit gef\u00fcllt waren, setzte sich das allm\u00e4lig gebildete Fibrin fest an die herumdrehenden St\u00e4bchen ab. Es kam vor, dass in dem oberen Theil der Fl\u00fcssigkeit ein wenig Fibrin sich","page":149},{"file":"p0150.txt","language":"de","ocr_de":"150\nau die Wand des ( Hases absetzte und nicht von dem Stabdien mitgenommen wurde. Dann war es aber leicht, mit der Hand di<> St\u00e4bchen so.zu bewegen, dass auch diese Fibrinfl\u00f6ckchen daran hafteten und bei weiterem llorumdrehen bald fest mit dem \u00fcbrigen Faserstofl'klumpen verschmolzen. Waren vielleicht noch einzelne Fibrinfl\u00f6ckchen schwebend geblieben, oder fand (was \u00fcbrigens nur in einem meiner Versuche der Fall war) nachdem die St\u00fcbchen aus den G l\u00e4sern herausgenomnien waren, noch einige Fibrinausscheidung statt , so wurde die Fl\u00fcssigkeit durch ein gewogenes Filter filtrirt. Diese sehr winzige Fibrinmenge konnte ohne Schwierigkeit auf dem Filter ausgewaschen werden.\n^ Ein einziges Mal kam es vor, dass die Gerinnung unmittelbar nach dem Fermentzusatz stattfand und der Faserstoff eine Gallertmasse bildete, welche auch nach langem Umf\u00fchren keine gen\u00fcgende Festigkeit erhielt und in Folge dessen nicht gut ausgewaschen werden konnte.\nNach dem Ablauf der Gerinnung wurden die Glasst\u00e4bchen mit dem Fibrin in neue Gl\u00e4ser mit 1 \u00b0/0 Kochsalzl\u00f6sung gebracht zur L\u00f6sung und Entfernung des mechanisch mitgerissenen Parrtglobulin und Xucleoalbumin. Das Fibrin wurde >o viel wie m\u00f6glich durch Dr\u00fccken der St\u00e4bchen gegen die \\\\ and des Glases ausgepresst. Aus der Kochsalzl\u00f6sung kamen die St\u00e4bchen in deslillirtes Wasser, das so oft erneuert wurde, bis das Waschwasser keine Cldorreaction mehr gab; Jetzt w\u00fcrde der Faserst oll' mittelst Glasst\u00e4bchen von den R\u00fchrst\u00e4bchen ab-gesehoben und auf gewogene Uhrgl\u00e4ser gebr\u00e4cht und bis Ge-wichtsconstanz bei 110\u00b0 C. getrocknet.\nDiese Methode lieferte sehr befriedigende Resultate. Der Faserstoff war so fest, dass derselbe erstens nur wenig Fl\u00fcssigkeit einschliessen konnte und zweitens leicht auszuwaschen war. Auch war das Abschieben des Fibrins von den R\u00fchrst \u00fcbehen leicht und ohne Verlust m\u00f6glich. Musste die Fl\u00fcssigkeit, wegen der Anwesenheit einzelner Fibrinfl\u00f6ckchen, filtrirt werden, so wurde auch das Um die St\u00e4bchen abgesetzte Fibrin, nach vorherigem Waschen in der gew\u00f6hnlichen Weise auf das Filter, statt auf ein Uhrglas gebracht. In diesen F\u00e4llen","page":150},{"file":"p0151.txt","language":"de","ocr_de":"151\niibergoss ich das Filter mit Fibrin, nachdem es ' getrocknet und gewogen worden war, mit kochendem Wasser, und fand dann keinen Gewichtsverlust, ein Beweis also, dass wenigstens die in Wasser l\u00f6slichen Salze gut ausgewaschen waren.\nDas Gewicht des zugesetzten Paraglobulins wurde bestimmt durch W\u00e4gung des Trockenr\u00fcckstandes und der Asche eines gemessenen Theils der f\u00fcr den Versuch gebrauchten L\u00f6sung. Die gewonnenen Resultate lasse ich hier folgen:\nPara-\nZusammensctzung der Fl\u00fcssigkeit.\nZeitverlauf zwischen dem Mi-globulin-\tneben dei-Fl\u00fcssi*\u00bb-'\tErhaltern s\nZusatz\tkeit tu\u00ab! dein\tFibrin\n(aschefrei). H'rausnehuKn de\u00bb Fibrins.\nIS ehern. Fibriuogenl\u00f6sung .\n\t\\ 25\t\u00bb\t\t\tr \t\t \u2022 \u2022 \u2022 \u2022 1 ft 0 XaLl-L\u00f6sung ....\n\tI. > 5 \u00bb\tXucleoalbtirninl\u00f6sung . ,\n\tI \u25a0> \u00bb\t1CaCh,-L\u00f6sung . . .\n-\t' iS \u00bb\tAq, destill\t\n1\t, 18 \u00bb\tFibriuogenl\u00f6sung ... . .\n\t)\u00fc:> \u00bb\tParaglobulinl\u00f6sung . . .\n\tII.' 5 \u00bb\tXticleoalbuminl\u00f6sung . .\n\tI 2 \u00bb\t1 \"L LaLl2-Losung . . .\n\t1 48- \u00bb\tA<j. destill\t\n\t2bcbcin. Fibriuogenl\u00f6sung . . . .\t\n\t\\ 20 \u00bb\t1 \u00b0'() XaCl-L\u00f6sung....\n\u2014\t1 1. \u25a0 5 \u00bb\tXucleoalbuininl\u00f6sung . ,\n-Z\t1 / 3 \u00bb\t1 o,0 La Cl2-Losung ...\n:\t55\t\u2022\u25a0>\tAq. destill\t\n1\t, 20 \u00bb\tFibriuogenl\u00f6sung . . . \u00bb\n\tIn'-\" *\tParaglobulinl\u00f6sung . . .\n\t;i\t\u00bb\tXucleoalbuminl\u00f6sung . .\n\tl*\t1f\u2019 o La LL-L\u00f6sung . . .\n\t1 o- tj\u00ab>\t\u00bb\tAq. destill\t\n\t. 24 ehern. Fibriuogenl\u00f6sung . . . \u2022\t\n\t1 10 \u00bb\t1 % Xa (11-L\u00f6sung . . . .\n\u2014\t1. 8 \u00bb\tXndeoalhurninl\u00f6sung . .\n-\u2022\t1 / s *\t1 0 o La Cl._,-L\u00f6sung . . .\n__\t25 o\tAq destill\t\n\t24 \u00bb i\tFibriuogenl\u00f6sung . . . .\n-\t\\ 10 \u00bb\tParaglobulinl\u00f6sung . . .\n\t!!. 8 \u00bb\tXucleoalhuininl\u00f6sung . .\n\t1 5\t\u00bb\t1 \" 0 L.a LI ,-L\u00f6sung. . . .\n\t25 \u00bb\tAq. dotilt\t\n0,000 ^r. 5 Stunden |\n1 h) 0.0825 \u00ab\n' O.iWO 31 \u00bbI\n0,000\nr\u00bb1\n>0,429 \u00bb\t<P|4\n0,000\no.\u00fc\u00f6s\n5\",\n\u00bb\t. i\na)\to.Os 2\t*\nb)\tO.ON25\na) 0,022 v h) (M>22.-* \u00bb\n\\ a) 0.022*1 \u00bb\n[ h) 0,0255 -\n) aj O.Oil \u00bb rl>) (1.015 -\na) 0.042:\u00bb h) 0.0455 >","page":151},{"file":"p0152.txt","language":"de","ocr_de":"152\nZusammensetzung der Fl\u00fcssigkeit.\nPara*\nglobulin*\nZusatz\n(asehefrei).\nZeitverlauf zwi-\u00abeben dem Mi* \u2022eben der Fl\u00fcs-sigkeil und dem Herausnebmeu dea Fibrins.\nErhaltenem\nFibrin.\n\u2022V;.\n/.\n, 35\trbem\tFibrinogenl\u00f6sung ....\tV\t\nm\t\u00bb\t1 Wo Ga Cd-L\u00f6sung . .>W\t\t\nIW 30 i\t\tFermentl\u00f6sung (Ha m -\t> 0,000\tg'*-\n1\t\tmars ten)........\t\t\n\\ 10\t* '\u25a0\tAq. destill. ... . ... .\tI\t\ni 35\ty>\tFibrinogenl\u00f6sung ....\ti:.\t\n125\t\u00bb\tParaglobulinl\u00f6sung ...\t\t\n11. > ... 1 30\t\u00bb\tFermentl\u00f6sung (Hamm.)\t\u00bb 0,285 \\\t\u00bb\n( 10\t\u00bb\tAq. destill. ........\tl\t\n,35\tehern. Fibrinogenl\u00f6sung ....\t\t)\t\n120\t> '\t1 Wo NaGl-L\u00f6sung . . , ,\tf\t\nl.< 10\t\u00bb\tNucleoalbuminl\u00f6snng . .\t>0,000\t\u00bb\n1\t\u00bb \u2022\t1 Wo Ga Gljj-L\u00f6sung . . .\tt\t\n\\ 25\t\u00bb\tAq. destill. . . . . . \u00bb , .\t1\t\n,35\t<)\tFibrinogenl\u00f6sung ....\t1\t\n\\ 20\t\u00bb\tParaglobulinl\u00f6sung . . .\tf\t\nII. io\t\u00bb\tNucleoalbnmi nl\u00f6sung . .\t> 0,397\t\u00bb\n\t\u00bb\t1 0 \u201e GaGljj-L\u00f6sung . . .\t\t\n\u201925\t>\tAq. destill.\t\t\t'\t\n5V* Stunden\n\u00eeci-\u00ee\nI\na)\t0,121 gi.\nb)\tverloren\na)\t0,1205 gr,\nb)\t0,123\na)\t0.121\nb)\t0,125\nj a) 0,135\t\u00bb\n| b) 0,138\nNB. Die Gerinnung fand unmittelbar nach der Mischung der Fl\u00fcssigkeit statt. Die gallertige Fibrinmasse liess sich durch das Umr\u00f6hren zwar ziemlich fein vertheilen, aber nicht zu einem festen Klumpen zusammen -hriiigen : vollst\u00e4ndiges Auswaschen war in Folge dessen nicht m\u00f6glich.\nZusammensetzung der Fl\u00fcssigkeit.\nPara-\tZeitverlauf zwischen dem Mi-\t\nglobulin-\tsehen der Fl\u00fcs-\tErhaltenes\n1 Zusatz\tsigkeit und dem\tFibrin.\n; (asebefrei).\tHerausnebmcn de&tFibrins.\t\n!) ' > 0,000 gr. m\t\u00df Stunden.\t0,184 gr.\n0,534 \u00bb uJ \u25a0\t\u00df\t\u00bb \"W\t0,201\nI.\n57 ebem. Fibrinogenl\u00f6sung . .\n\u2014 4\nri;\nM\nII.\n10\n20\n05\n57\n10\n20\n05\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n1\u00b0 0 Na Gl-L\u00f6sung . . . . Fermentl\u00f6sung (Hamm.) Aq. destill. . . ......\nFibrinogenl\u00f6sung ... . Pnraglobulinl\u00f6sung . . . Fermentl\u00f6sung (Hamm.) Aq. destill. . . . ...\nDas Fibrin war nur theilweise um die St\u00e4bchen herum-gewunden; theilweise hatte sich eine weiche Gallertmasse gebildet. Di>* Gontrolefliissigkeite\u00bb gerannen nicht: dieselben waren mit einer Schmidt-scheu Fermentl\u00f6sung versetzt, welche schon einige Zeit aufbewahrt und dadurch unwirksam geworden war.","page":152},{"file":"p0153.txt","language":"de","ocr_de":"153\nZusammensetzung der Fl\u00fcssigkeit\nl\u2019ara-\n\u00dflobtiliu-\nZelt verlauf zwi-. Rehen dein Mi- , sehen der Fl\u00fcs-\nZusatz slgkeit und dem\n! (asehefrei). HnraURiichmon j des \u00ef il)rins.\nErhaltenes\nFibrin\n\ti 80 cl\t\u00bbcm.\tFibrinogenl\u00f6sung .... ,\n='i 1.\t' 25 f\t\u00bb\t1 Xa Cl-L\u00f6sung . ...,!\u2022/\n'\\\t140\t\u00bb\tFermentl\u00f6sung (Hamm.) i\njz }\t1 - *\t! 40\t\u00bb\tAq. destill\t; ;\n\t1 80\t\u00bb\tFibrinogenl\u00f6sung .... 1\n.mu.\t1 25 (\t\u00bb\tParaglobulinl\u00f6sung . . . 1\n\tI 40\t\u00bb\tFermentl\u00f6sung (Hamm.) t\n\\\to -r*<\t\u00bb\tAq. destill\t )\n0,()(K) gr.\ni\n(\u00bb\u00bb\nI. 13\n35 ehern. Fihrinogenl\u00f6sung . . . ,\nO\n\u2022>\n\\ 50 I 35\nV\u00bb\nll. 13 3\n50\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u2022\t\u2022 \u2022 \u2022 n\n*\t* * * ! F\n1 \u00b0|0 XaCI-L\u00f6sung Xucleoalbumini\u00f6sung. . \u2022 0,000 1 \u00b0;\u201e CaCL-L\u00f6sung . . . ; i Aq. destill...........i,'\nFihrinogenl\u00f6sung . . . . | Paraglobulinl\u00f6sun Xucleoalbuminl\u00f6sun\nCaCI2-L\u00f6sung.........\nAq. destill..........\n\u00abr\n\u2022 \u2022\n\n0,207\n* I.\ni 2G cbcni. Fibrinogenl\u00f6sung ....\n25 \u00bb\t1 \u00b0/0 XaCI-L\u00f6sung . . . t\nFermentl\u00f6sung (Hamm.)\tv\nAq. destill..........\n\u00bb\n10 \u00bb 75 \u00bb\nII.\ni 20 \u00bb\n125 \u00bb (\n10 \u00bb 75 \u00bb\nFibrinogenl\u00f6sung . . . . Paraglobulinl\u00f6sung ... , Fermentl\u00f6sung (Hamm.) j|^^04 Aq. destill..........\nI\n0 Stunden\n\u2022>*;/\nr>VU\n60,\n\n0,117 gr.\n0.117\na)\t0,400\nb)\t0,45.\u00bb \u00bb\na)\t0,431\nb)\t0,42'\u00bb\n| i a) 0,105 \u00bb I b) 0.103\n>, .\na) 0,103 -I -b) 0,1005\u00bb\nIn allen Versuchen wurde, nachdem das St\u00e4bchen mil. Fibrin aus dem Glas herausgenommen war, die Fl\u00fcssigkeit noch einige Zeit aufbewahrt, um zu sehen, ob vielleicht noch mehr Fibrin ausgeschieden werde. Nur in Versuch IV war dies der Fall, ln allen anderen Versuchen war die Gerinnung lliats\u00e4chlich v\u00f6llig abgelaufen, als mit dem Auswaschen des j Fibrins angefangen wurde.\n|\t\u2019) Ibas Fibrin in Glas Ia zeigte einen braunen Fleck, wahrscheinlich von hineingelnllenem Metallstaub herr\u00fchrend. ,\t\u2022>-","page":153},{"file":"p0154.txt","language":"de","ocr_de":"Xui in zwei Versuchen,* V und VI, lieferte das paraglo-bulinlmltige Gemisch ein wirklich schwereres Gerinnsel als das paragtobulinfreie. Eben in diesen zwei Versuchen war es nicht gelungen, den Faserstoff in einen festen Klumpen zu vereinigen und war in Folge dessen t\u00fcchtiges Auswaschen unm\u00f6glich geworden, ln den anderen Versuchen, deren Ergebnissen mehr zu trauen war , wurde von einer vermehrten Fibrinaus-sclieidung in Folge des 1 \u2019araglobulinzusatzes nichts gefunden.\nIch glaube daraus folgern zu d\u00fcrfen, dass man das Recht dicht hat, dem Paraglobulin eine f\u00f6rdernde Wirkung auf die Gerinnung des Blutes zuzuschreiben. Wenn auch schon die Ge-\nrinnung von Uydroecle- und Pericardialtliissigkeit durch Para-globulinzusatz gef\u00f6rdert werden kann, so hat man doch dabei in erster Linie an die Verunreinigung d\u00e7s Paraglobulins mit. Ferment zu denken. Auch andere Verunreinigungen aber, Kalk\u00fcl ze z. B., k\u00f6nnen Einfluss haben. Ob, wie Hammarsten vermutbet, das Paraglobulin durch Bindung von Alkali oder Salz die Ausscheidung des Fibrins beg\u00fcnstigen kann, lasse ich dahingestellt. Mit R\u00fccksicht auf Salz wird diese Vermut hung durch meine Versuche nicht gest\u00fctzt. So lange aber ein Einfluss *des Paraglobulins, frei von jeder Beimengung, nicht nachgewiesen ist \u2014 und solchem Einfluss wird von den Ergebnissen der Versuche, in welchen m\u00f6glichst reine Fibrinogen- und Fermentl\u00f6sungen gebraucht werden, widersprochen \u2014 so lange ist, wie ich glaube, kein Grund lur die\nAnnahme,das Paraglobulin spiele eine Rolle bei der Gerinnung des Blutes. Gegen die Beweiskraft meiner Versuche k\u00f6nnte aber eine Einwendung gemacht werden.\nII am ma r s t e n. hat nachgewiesen, dass Paraglobulin, auch bei der sorgf\u00e4ltigsten Bereitung, von fibrinl\u00f6sender Substanz verunreinigt sein kann\u2019). Man k\u00f6nnte glauben, das Paraglobulin h\u00e4tte in meinen Versuchen Anfangs zur Fibrinbildung beigetragen, noch vor dem Augenblick aber, wo die St\u00e4bchen mit dem Fibrin aus den Gl\u00e4sern herausgenommen wurden, die Zeit gehabt, mittelst der Stoffe, mit welchen es verunreinigt war, wieder einen Theil des Faserstoffes zu l\u00f6sen.\nNova Acta. S. 5:\u2019\u00bb,","page":154},{"file":"p0155.txt","language":"de","ocr_de":"155\nSehr plausibel d\u00fcrfte eine solche Annahme wohl kaum genannt worden. Denn es w\u00e4re doch sonderbar, dass dann m den verschiedenen Versuchen jedesmal genau ebensoviel\nFibrin gel\u00f6st w\u00e4re, [als erst durch das Paraglobulin gebildet sein sollte.\nIch habe mich aber durch [besondere Versuche davon \u00fcberzeugt, dass die genannte Einwendung f\u00fcr die oben be-svhriebenen Versuche nicht zutrifft.\nEine vorl\u00e4ufige Untersuchung hatte mich schon geleint, .lass auch, wenn Fibrinogen nur mit Nucleoalbumin und Ca Cif vermischt wird, der gebildete Faserstoff allm\u00e4lig wieder gel\u00f6st werden kann, falls das Nucleoalbumin nicht frisch bereitet, sondern l\u00e4ngere Zeit mit Wasser in Ber\u00fchrung gewesen id. Das ist in viel h\u00f6herem Maasse der Fall mit Nucleoalbumin aus Pferdeblutplasma, als mit aus Rinderblutplasma erhaltenem Nucleoalbumin. Desshalb habe ich in den oben beschriebenpn Versuchen immer aus Rinderblut bereitetes Nucleoalbumin verwendet, welches nicht l\u00e4nger als f\u00fcr die Reindarstellung gerade erforderlich war, mit Wasser in Ber\u00fchrung gelassen wurde.\nEs gilt nun f\u00fcr das Paraglobulin aus Rinderserum ebenso, \u2022 lass dasselbe die F\u00e4higkeit, Fibrin zu l\u00f6sen, erst erh\u00e4lt, wenn < s l\u00e4ngere Zeit mit Wasser in Contact geblieben ist, wie aus den tolgenden Versuchen hervorgeht.\nVersuch X.\n'\u00bb Gl\u00e4ser, a, b, c, \u00fc, e und f, wurden zu gleicher Zeit in den Ihihr-apparat gebracht. Jedes enthielt Gebein. Fibrinogenl\u00f6sung, lTcbcm. Hannnarsten\u2019sche Fermentl\u00f6sung und 75 ebetn. desfiih. Wasser. Ausserdem enthielten a, c und e je 25 ehern. 1 % Kochsalzl\u00f6sung und \u25a0 K d und f je 25 ehern. Paraglobulinl\u00f6sung (0.227 gr. aschefreies Paraglobulin). D a s P a r a g 1 o b u li n war 4 X 24 S t u n den d i a l y --irt. Die St\u00e4bchen mit Fibrin wurden nach Verschiedenen Zeiten aus den Gl\u00e4sern herausgenommen, und dann in der gew\u00f6hnlichen Weise behandelt. Das Gewicht des Fibrins betrug:\nCaraiU.-fni. J'ahttfJ.-ljaUitf.\n*' - nacl1 dem Mischen der Fl\u00fcssigkeit a) gr. 1\u00bb) 0,0975 gr. S *\t>\tf) 0,l(\u00bb:j5 -> d) (M>95\n11\t\u2019\t\"\t*\t\u00bb\t\u00bb\te) 0,1015 *\t() 0.087 \u00bb.\nZ. :t8< Jirift f\u00fcr j.hysiolngigche ( hemic. XIX.\t|]","page":155},{"file":"p0156.txt","language":"de","ocr_de":"Versuch Xi.\t\u25a0 '\n0 Gl\u00e4ser; a, b, c, d, e und f, jedes mit 45 chcra. Fibrinpgenl\u00f6suiig. 17 chcin. Ilannnarsteirsclie Ferment l\u00f6sunj;, 75 cbcm. ilesiill. Wasser. Ausserdem enthielten a. c und e je UO ehern. 1 Xa Cl-L\u00f6sung und 1), d und f je 30 ehern, Paraglobulinl\u00f6sung (0,403 gr. aschefreies Para-, globulin), lias Pa fa g lohn li n war *20 Stunden dialysi rf. Das Gewicht des Fibrins wurde gefunden :\t'\nParagl.-frei. [ Par agi. haltig.\nNach .V Stunden\t.\t.\ta)\t0.1005\tgr.\th)\t0.175\tgr.\n\u00bb 111 i \u00bb \u2019\t.\t.\te)\t0,173\t\u00bb\td)\t0.174\t\u00bb\n\u00bb *2*2\u2019,\t/\u00bb\t.\t.\te)\t0,171\t\u00bb\tI\tf)\t0.175\t\u00bb\n., Versuch XII. _\t\u2022\nt Gl\u00e4ser jedes-mit 20 chcin, FibrinogenlOsung, 17 ebem. Xucleoalhumin-l\u00f6sung, 2 eben\u00bb. 1 \u00b0|u Ca CI.,-L\u00f6sung und 75 ebem, tlestill. Wasser. Ausserdem enthielten a und c je 25 ehern. 1% Na Cd-L\u00f6sung, und h und (1 je 25 ebem. Paraglobulinl\u00f6sung (0,215 gr. aschefreies Para-globulin). Das Paraglohulin war 20 Stunden dialysirt. Das Gewicht des Fibrins wurde gefunden:\nParagl.-frei. ParagUialtig.\nNach 5:\u2018 4 Stunden\n\u00bb 2:1s 4\t>\u25a0\na) 0,110 gr. h) 0,115 gr. c) 0,117 \u00bb d) 0,1155 \u00bb\nAus diesen Versuchen geht nun hervor, dass das Para-globulin nicht die geringste fibrinl\u00f6sende Kraft hat, wenn es, nach dein F\u00e4llen mit C04 und dein Wiederl\u00f6sen in NaCl, nicht l\u00e4nger als 20 Stunden dialysirt wird, wie ich gewohnt war, es zu machen. Auch wenn das Fibrin nahezu 24 Stunden mit der Fl\u00fcssigkeit, aus welcher dasselbe ausgeschieden war, in Ber\u00fchrung blieb, wurde die Menge ebenso gross gefunden, wie wenn es schon 5 oder G Stunden nach dem Anfang der Fermentwirkung aus der Fl\u00fcssigkeit herausgenommen wurde, ungeachtet ob Paraglohulin in der L\u00f6sung ab- oder anwesend \\var. Erst wenn das Paraglohulin l\u00e4ngere Zeit mit Wasser in Ber\u00fchrung geblieben war, wenn es 4 X 24 Stunden gegen str\u00f6mendes Leitungswasser dialysirt war (bei der niedrigen Temperatur, bei welcher die Dialyse stattfand, wurde das Paraglobulin nicht merklich mit Bakterien verunreinigt), kam. wie aus Versuch X zu sehen ist; eine fibrinl\u00f6sende Wirkung ans Li","page":156},{"file":"p0157.txt","language":"de","ocr_de":"Die Frage, welcher Art die Stolle sind, welchen die L\u00f6sung des Fibrins zugeschrieben werden soll, w\u00fcnsche ich hier ausserhalb der Besprechung zu lassen. F\u00fcr meinen Zweck gen\u00fcgt hier der Nachweis, dass frisch bereitetes Paraglobulin das einmal gebildete Fibrin unber\u00fchrt liess, und dass man also nicht berechtigt sein w\u00fcrde, gegen meine ersten 9 Versuche \u2014 in welchen jedesmal (frisch bereitetes Paraglobulin verwendet wurde \u2014 den Einwand zu machen, das Paraglobulin k\u00f6nnte vielleicht erst zur Fibrinbildung beige-, tragen haben, hatte aber nachher wieder soviel, als mehr wie in der paraglobulinfreien L\u00f6sung ausgeschieden war, gel\u00f6st.\nDurch die oben beschriebenen Versuche kam ich in den Besitz einer relativ betr\u00e4chtlichen Menge reinen Fibrins. Ich habe diese Gelegenheit f\u00fcr die Bestimmung des Gehaltes des Faserstoffes an Kalk benutzt.\nA\\ ie bekannt, hat Br\u00fccke1) schon in 1857 nachgewiesen, \u00ablass sorgf\u00e4ltig ausgewaschenes Blutfibrin an verd\u00fcnnte Salz-., s\u00e4ure Kalk abgibt. Seine Beobachtungen f\u00fchrten ihn zu dem Schluss, dass der Faserstoff den Kalk wahrscheinlich als C.alciumphosphat enth\u00e4lt.\nKistiakowsky?) und sp\u00e4ter Freund3) best\u00e4tigten den Kalkgehalt des m\u00f6glichst gereinigten Fibrins. Letztgenannter Forscher fand bei der Analyse der Asche des Fibrins darin etwa oO\u00b0/0 CaO. Auch Ar thus und Pag\u00e8s4) fanden den Faserstoff immer kalkhaltig. \u00abLa fibrine\u00bb, so sprechen sie dch aus, \u00abpr\u00e9par\u00e9e tr\u00e8s soigneusement, et parfaitement lavee, renferme toujours des cendres en proportions sensiblement constantes, et ces cendres sont surtout form\u00e9es de compos\u00e9s calciques\u00bb.\nDie genannten Forscher haben aber Alle mit aus Blut bereitetem Fibrin gearbeitet. Es w\u00e4re m\u00f6glich, dass bei der Darstellung des Faserstoffes aus Blut die \u00c9ntfo.riHinir der\n') Virchow\u2019s Archiv, I*<1, XII. S. ls\u00ab;.\n-) l\u2019fin-cr\u2019s Archiv, IM. IX. S.\n:i) Medicinische Jahrb. 1.SSS. S. -Jet.\n') Archives de Physiol, norm, et pathol.. Ser. V. T. II, y. 7i::.","page":157},{"file":"p0158.txt","language":"de","ocr_de":"i\u00ea\u00e0\nKalksalze nicht gelang, \u00ablass dieselben aber dennoch als Verunreinigung aufgefasst werden m\u00fcssten, umsomehr, als Harn-marsten\u2019) mitgetheilt hat, dass es ihm nicht gelungen ist, iii aus reinen Fibrinogenl\u00f6sungen erhaltenem Fibrin Kalk sicher nachzuweisen. Er bemerkt dabei aber selbst, dass die von ihm analysirten Fibrinmengen zu klein waren f\u00fcr eine endg\u00fcltige Entscheidung der Frage.\nDie Untersuchungen der letzten Jahre haben es, wenn nicht sicher gestellt, dann doch \u00e4usserst wahrscheinlich gemacht, dass Fibrin thats\u00e4chlich eine Calciumverbindung sei. in Uebeivinstimmung damit hat Pekelhari ng*j in aus reiner Fibrin\u00f6genl\u00f6sung erhaltenem Fibrin Kalk qualitativ nach weisen k\u00f6nnen. Aber auch die von ihm gebrauchte Fibrinmenge war zu gering f\u00fcr eine quantitative Bestimmung.\nUnter diesen Verh\u00e4ltnissen glaubte ich es der M\u00fche Werth, den Kalkgehalt meines, wie oben beschrieben, sehr sorgf\u00e4ltig gereinigten Fibrins zu untersuchen,\tr\nDas Fibrin wurde in der Platinschale verbrannt und der Kotligl\u00fchhitze ausgesetzt , bis die Kohle verschwunden war. Die Asche wurde mit verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure ausgezogen. Sie l\u00f6ste sich darin nur theilweise. Sie hinterliess einen braun-gef\u00e4rbten R\u00fcckstand, welcher durch Kochen mit starker Salzs\u00e4ure theil weise in L\u00f6sung gebracht werden konnte; die gelb gef\u00e4rbte L\u00f6sung gab mit Ferrocyankalium Eisenreaction.\nAus der mittelst verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure erhaltenen L\u00f6sung wurde der Kalk auf die bekannte Weise als Calciumoxalat gef\u00e4llt und als CaO gewogen. Das Resultat war folgendes:\nu< w.rht \u00bbks Fibrin\u00bb.\tAsche.\tR\u00fcckstand der Asche nach der Extraction mit verd\u00fcnnter H Cl.\t\t\n\t\t\tAbsolute Menge.\tAuf 100 Th. trocknen \u25a0 Fibrins. :\n1. Lind , 3.303 gr. fl *\t> in. rtvid. l.Tn;\t0,01 d pr. ; 0,0215 \u00bb 0.0135 \u00bb. 1 *\t0,007 gr. 0,0005 \u00bb 0,(K)45 \u00bb\u2022 1\t! 0,0021 gr. j 0,0020 V 0,0012 \u00bb \u2022\t0,064 gr. 0,1003 \u00bb 0,073 >\n') Nova Acta, S. 07.\n-') Internat. Heitr. /. \\vi>s. Med. Festselir. ' Virchow gewidmet, Hd. I s. 15, S.-A.","page":158},{"file":"p0159.txt","language":"de","ocr_de":"159\nEs braucht kaum gesagt zu werden , dass die f\u00fcr diese Bestimmungen gebrauchten Fibrinmengen, wenn sie auch gr\u00f6sser w\u00e4ren als diejenigen, \u00fcber welche andere Forscher, die das Fibrin aus reinen Fibrinogenl\u00f6sungen darstellten, verf\u00fcgten, dennoch nicht gen\u00fcgend sind f\u00fcr eine richtige Bo-urtheilung des Kalkgehaltes des reinen Faserstoffes. Soviel geht doch aber wohl mit Sicherheit aus den gefundenen Ca O-Mengen hervor, dass Fibrin, auch wenn es aus reinem, kalkfreiem Fibrinogen erhalten wird, immer Calcium enth\u00e4lt, und zwar in einem Maasse, das keine Schwierigkeit liefert f\u00fcr die Auffassung, dass im Fibrin das Calcium chemisch mit dem Eiweissstoff verbunden ist. Ob das Calciumatom als solches mit dem Eiweiss in Verbindung tritt , oder auf andere Weise, als Calciumphosphat z. B., dar\u00fcber ist, wie wie ich glaube, einstweilen nichts mit einiger Sicherheit aus-zusagen. In allen drei Versuchen fand ich in der Asche des Fibrins eine nicht n\u00e4her bestimmte Menge Eisen, lieber die Bedeutung desselben wage ich es nicht, ein Urtheil auszusprechen.\t*\u2022\nLeon Lilienfeld theilte neuerdings einige \u00fcberraschende Beobachtungen mit, welche im Stande zu sein schienen, ein neues Licht auf die Zusammensetzung der fibri-nogenen Substanz zu werfen*).\nDiese Substanz sollte durch Behandlung mit k\u00fcnstlichem Magensaft gespalten werden und dabei ein Nuclei'll liefern.\n\u00abWenn man\u00bb, so sagt er, \u00abeine ganz reine Fibrinogenl\u00f6sung, nach Hammarsten\u2019s Methode dargestelll, mit Pepsin-Salzs\u00e4ure versetzt, so entsteht nach kurzer Zeit eine-milchige I riibung, welche sich \u2022allm\u00e4lig als ein gut tiltrirbarer Nieder-\nschlag zu Boden setzt. Schmilzt man denselben mit Soda mul Salpeter, so kann man reichliche Phosphormengen in ihm nachweisen. Dass es sich hier nicht um Verunreinigung mil Lecithin handelt, erhellt aus dem Umstande^ dass das in k\u00fcnstlichem Magensaft unl\u00f6sliche Spaltungsproduct des Fibri-\n* ) \\erhandl. der Physiol. Gesellseli. Berlin, Sitzung am 21. Juli 18!)a;","page":159},{"file":"p0160.txt","language":"de","ocr_de":"- . .. 160\nnogens auch nach andauerndem Behandeln mit warmem Alkohol reichliche Phosphormenge enthalt \u00bb.\nteil habe mich von der Richtigkeit dieser Beobachtung nicht \u00fcberzeugen k\u00f6nnen. Wiederholt habe ich Fibrinogen aus Rinder- oder Pferdeblut rein dargestellt, mit Pepsin und Salzs\u00e4ure behandelt, in keinem Falle aber habe ich dabei die Entstehung eines Niederschlages beobachten k\u00f6nnen.\nWar die Fibrinogenl\u00f6sung nicht salzarm, so bildete sich beim Zusatz von HCl bis auf einen Gehalt von 0,2\u00b0/0 eine F\u00e4llung, welche sich, nach Zusatz von k\u00fcnstlichem Magensaft bei 37\u00b0 C. vollst\u00e4ndig l\u00f6ste.\nWar die Fibrinogenl\u00f6sung vorher, mittelst Dialyse gegen destillirtes Wasser, vom Salz\u00fcberschuss befreit, so verursachten die ersten Tropfen der zugef\u00fcgten verd\u00fcnnten Salzs\u00e4ure eine Tr\u00fcbung, welche aber bald von mehr Salzs\u00e4ure gel\u00f6st wurde, sodass die Fl\u00fcssigkeit bei einem Gehalt von 0,2 #/0 Salzs\u00e4ure wieder vollkommen klar war. Auch in solchen L\u00f6sungen bildete sich bei der Digestion mit Pepsin nicht der geringste Niederschlag. ;\nEs kt mir selbstverst\u00e4ndlich nicht m\u00f6glich, f\u00fcr den rnterschied zwischen den Beobachtungen Lilienfeld\u2019s und den meinigen eine Erkl\u00e4rung zu geben. Vielleicht werden weitere Mittheilungen Lilienfeld\u2019s hier\u00fcber Licht bringen.\nNur will ich hinzuf\u00fcgen, dass ich die Asche von mit Soda Und Salpeter verbranntem, reinen Fibrinogen phosphorfrei fand. Weil das von mir dargestellte Fibrinogen alle f\u00fcr diesen Stoff charakteristischen Eigenschaften zeigte, kann ich also der Meinung Lilienfeld\u2019s nicht beistimmen, nach welcher da Fibrinogen nicht zu den Globulinen, sondern zti den Nuclco-piote\u00efden gerechnet werden soll.\nEine andere, sehr bemerkenswerthe Beobachtung Lilien-fold's habe ich vollkommen best\u00e4tigen k\u00f6nnen, dass n\u00e4mlich aus einer reinen Fibrinogenl\u00f6sung mittelst Essigs\u00e4ure eine F\u00e4llung erhalten werden kann, welche, in wenig Alkali gel\u00f6st, von Ca CI, allein, ohne Mithilfe von Nucleoalbumin, zur Gerinnung gebracht werden kann.\ntu","page":160},{"file":"p0161.txt","language":"de","ocr_de":"1G1\nIst die Fibrinogenl\u00f6sung nicht salzarm, so l\u00f6st sich der Niederschlag in Ueberschuss von Essigs\u00e4ure nicht merklich, wohl aber, wenn die Fl\u00fcssigkeit, mittelst Dialyse gegen destil-lirtes Wasser, so weit entsalzt ist, dass das Fibrinogen noch gerade in L\u00f6sung gehalten wird. Versetzt man die salzsaure L\u00f6sung mit einer sehr geringen Menge Essigs\u00e4ure, so tr\u00fcbt sich die Fl\u00fcssigkeit sofort gleichm\u00fcssig. Nach einigen Augenblicken zeigen sich Flocken, welche, zumal beim Sch\u00fctteln des Glases, bald gr\u00fcsstentheils zu einem Gallertklumpen zusammenkleben. Wird jetzt die Gallerte aus der Fl\u00fcssigkeit heraus-genommen, mit destillirtem Wasser gewaschen und in einer \u00e4usserst verd\u00fcnnten Na,CO,-L\u00f6sung gel\u00f6st, so ' erh\u00e4lt man \u00bbine klare Fl\u00fcssigkeit, welche, wie Lilienfeld entdeckte, durch Zusatz von Ga Gl, in wenigen Augenblicken zur Gerinnung gebracht wird. Das Gerinnsel hat vollkommen die Eigenschaften des Fibrins: es l\u00f6st sich nicht merklich in Na Gl 4 ('/0, es l\u00f6st sich nicht, aber schwillt auf in IIGl 0,2\u00b0/0, es wird dagegen leicht gel\u00f6st durch k\u00fcnstlichen Magensaft bei \u2022\u25a0\u25a0\u00bb7\u00b0 G. Lilienfeld ist, obwohl er sich sehr vorsichtig dar\u00fcber ausspricht, geneigt zu der Annahme, das Fibrinogen werde durch Essigs\u00e4ure gespalten in einen Theil, welcher mit Kalk Fibrin liefern kann, und einen anderen Theil, welcher der Gerinnung entgegenwirkt. ^\nEs liegt au'f der Hand, hierbei an die Entdeckung llam-marsteu\u2019s zu denken, dass das Fibrinogen bei der Gerinnung, sowohl durch Erhitzung auf 50\u201400\u00b0 G. als durch Fermentwirkung, stets neben einem unl\u00f6slichen auch ein l\u00f6sliches Gerinnungsproduct, das sogenannte Fibringlobulin, bildet. Ich fand nun wiederholt, dass die von der Essigs\u00e4uret\u00e4llung abtiltrirte Fl\u00fcssigkeit noch spurweise unver\u00e4ndertes Fibrinogen enthielt. Nachdem die S\u00e4ure mit der entsprechenden Menge Natronlauge neutralisirt war \u2014 ich gebrauchte \\'l\u00fc Normal-L\u00f6sungen \u2014 so entstand bei 53\u00b0 oder 54\u00b0 C. geringe Opalescenz. Die Fl\u00fcssigkeit wurde dann bis auf 00\u00b0 \u00c7. erw\u00e4rmt und filtrirt. Das klare Filtrat tr\u00fcbte sich jetzt bei 65\u00b0 G., und zwar mindestens ebenso stark als vorher bei 00\u00b0 G. Da nun as l\u00f6sliche Gerinnungsproduct stets in viel geringerer Menge\nd-","page":161},{"file":"p0162.txt","language":"de","ocr_de":"entsteht als das unl\u00f6sliche, und hier also, wenn die bei G5# C. gerinnende Substanz nur von der geringen Fibrinogenmenge, welche die Essigs\u00e4ure in L\u00f6sung gelassen hatte, hergestannnt war, die Tr\u00fcbung bei G5\u00b0 C. nicht oder kaum h\u00e4tte bemerkbar sein m\u00fcssen, so muss hieraus wohl gefolgert werden, dass nach der F\u00fcllung mit Essigs\u00e4ure ausser ein wenig Fibrinogen auch eine bei 05\u00b0 C. gerinnende Eiweisssubstanz in L\u00f6sung geblieben war.\nDie Vennuthung wird dadurch nahe gelegt, dass das Fibrinogen bei der Behandlung mit verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure, ebenso wie bei der Gerinnung durch Fermentwirkung oder durch Erhitzung auf 50\u00b0 C., neben einem unl\u00f6slichen auch einen l\u00f6slichen bei 05\u00b0 C. gerinnenden Eiweissstoff liefert. Man m\u00fcsste sich dann vorstellen, dass das unl\u00f6sliche Product anorganischen Kalksalzen Kalk zu entlehnen im Stande ist, und dass also die Wirkung des Fibrinferments darauf hinaus-knmtneu w\u00fcrde, dass es das Fibrinogen spaltet und zu gleicher Zeit dem einen Spaltungsproduct Kalk abgibt.\nIst diese Vorstellung richtig, so muss auch bei der Behandlung der mit Wasser gewaschenen und in Soda gel\u00f6sten Essigs\u00e4urelallung mit Ga Gl* nur Fibrin erhalten werden, aber kein Fibringlobulin. Thats\u00e4chlich fand ich im von diesem Fibrin befreiten Serum zwar eine sehr geringe Menge einer bei 52\u00b0 \u00e0 54\u00b0 gerinnenden Substanz, nachdem diese aber durch Filtrircn entfernt war, blieb die Fl\u00fcssigkeit bei Weiterem Erhitzen, selbst bis auf 100\u00b0 C.,\nLeider ist es mir aber nicht m\u00f6glich gewesen, diese Untersuchung mehr in Einzelheiten fortzusetzen.\nWie aber auch die Antwort, welche die Weitere Forschung auf die von Hammarsten noch unentschieden gelassene Frage, ob das Fibringlobulin als ein Spaltungsproduct oder als eine Modifikation des Fibrinogens zu betrachten ist, geben wird, sein m\u00f6ge, jedenfalls scheint es mir unrichtig, die Bedeutung des Fibrinferments f\u00fcr die Gerinnung als untergeordnet zu bezeichnen. Wenn Lil ienfeld sagt : \u00abZur Erkl\u00e4rung des Gerinnungsvorganges brauchen wir also mithin nicht mehr den complicirten Apparat von Ferment, Serumglobulin und","page":162},{"file":"p0163.txt","language":"de","ocr_de":"1G3\nHbiinogen\u00bb ), so kann ich ihm nur soweit beistimmen, als das Serumglobulin bei der Gerinnung ausser Acht gelassen werden darf. Dass bei der Gerinnung des Blutes der Faserstoff durch die Einwirkung des Ferments, einer Nucleoalbumin-Kalkverbindung, auf das Fibrinogen entsteht, scheint mir durch keine einzige Beobachtung widersprochen zu werden.\n\u2019) L. c., S. 4.","page":163}],"identifier":"lit16982","issued":"1894","language":"de","pages":"143-163","startpages":"143","title":"Einiges \u00fcber Fibrin und Fibrinogen","type":"Journal Article","volume":"19"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T12:54:25.147908+00:00"}