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{"created":"2022-01-31T13:36:12.171870+00:00","id":"lit17032","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Tschermak, Armin","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 20: 343-356","fulltext":[{"file":"p0343.txt","language":"de","ocr_de":"lieber die Stellung der amyloiden Substanz unter den Eiweissk\u00f6rpern.\nVon\nArmin Tschermak (Wien).\n(Aus dom mediclnisch\u2022 chemischen Laboratorium in Wien.)\n(Der Redaction zugegangeu am 20. October 1894.)\nDas Studium der chemischen Eigenschaften der amyloiden Substanz datirt von der Entdeckung Rudolf Virchow\u2019s, dass die corpora amylaceaPurkinje\u2019s im Gehirn und R\u00fcckenmark durch Jod blassblau, durch Jod und Schwefels\u00e4ure violett werden. Er schloss daraus auf die Gellulosenatur der-\nl)er Name Amyloid aber f\u00fcr den fraglichen K\u00f6rper ist \u00e4lter und wurde ihm urspr\u00fcnglich nicht, wie man mehrfach aanimnit, wegen jener st\u00e4rke-, respective cellulose\u00e4hnlichen Head ion, sondern vom morphologischen Standpunkte wegen der \u00e4usseren Aehnlichkeit jener K\u00f6rnchen mit St\u00e4rke von Virchow gegeben*). Bald nach jener Entdeckung const\u00e4tirte derselbe Autor, dass auch die sog. Speck- oder Wachsmilz\n') Vircli. Arch., Bd. VI, S. 135 (1854). Ebenso r\u00e9agirende K\u00f6rn-lien fanden in letzter Zeit G Dareste im Eigelb (Coinpt, rend., Bd. f>3. s. M|-J) und Fr. J. H e r z in der Milch und in Mulkereiprodueten (Chemiker-Z\u00e8it.mg, Bd. IG, S. 1504).\n*) W\u00fcrzburger Verhandlungen, Bd. II, S. 51 (1851). (\u00bbegen dies** dom pflanzlichen Amyloid (Schleiden , Ann. d. Phys. u. Chem , Bd. 40, 8. o08; Winterstein, Zeitschr. f. physiol.Chem.. Bd. XVII, S. 353) analoge Bezeichnung polemisirte schon C. Schmidt (Ann. f. Chem. u. bliann., Bd. 110, S. 250f Li e b i g-K o pp . 1859, S. 615).\nZ' itschrift l\u00fcr physiologische Chemie. XX.\t^","page":343},{"file":"p0344.txt","language":"de","ocr_de":"344\n(Sagomilz: Christensen) die Jodreaction gibt: dieamyloid,. Substanz gehe offenbar aus, stickstoffhaltigen Gebilden hervor, man d\u00fcrfe von einer Cellufosemctamorphose sprechen').\nSp\u00e4ter erkl\u00e4rte Virchow, dem Busk unwesentlichen beistimmte, die Substanz als wahrscheinlich mit St\u00e4rke im,| pflanzlicher Cellulose isomer\u2019), w\u00e4hrend Donders, Moleschott und N\u00e4geli dieselbe als wirkliche St\u00e4rke (Amylnm. Meckel hingegen als Cholestearin auffasste, welch l.-tzl.-i.-Ansicht Vi ich ow eingehend widerlegte. Da fand C. Schmidt hei der Elementaranalyse Stickstoff und erkl\u00e4rte das Ann loi,! f\u00fcr eine Piote\u00eensubslanz\u2019). Friedreich undK\u00e9kul\u00e9best\u00e2tighn diesen Befund und gaben weitere chemische Daten*). Virchow bemerkte dazu: <dass das thierische Amyloid aus einer stickstoffhaltigen, m\u00f6glicherweise eiweissartigen Substanz h. rvor-gehe, ist sehr wahrscheinlich, und wenn K\u00e9kulC und C. Schmidt auch bei unserer Substanz einen Stickstoffgehall gefunden zu haben glauben, so l\u00e4sst sich dar\u00fcber wenig sagen, da eine Reindarstellung der Substanz noch nicht gelungen ist, insbesondere L\u00f6sungsmittel f\u00fcr sie nicht entdeckt sitnK*). K\u00fchne und Rudncff behoben diese Bedenken durch eine\nsorgf\u00e4ltigere Reinigung des Materials und studirten eingehend die chemischen Eigenschaften des Amyloids, so dass seine-Eiweissnatur nunmehr vor allem Zweifel gesichert war*). Doch erschien dieser K\u00f6rper durch dieReaction mit Jod und mit Anilinfarben (Methylviolett: Cornil, Heschl, J\u00fcrgens; Methyl- und Jodgr\u00fcn: Curschmann und Stilling\u2019) unter den Eiweiss-k\u00f6rpern so vereinzelt und erinnerte in einer Weise an manche Kohlehydrate, dass wiederholt der Versuch gemacht wurde in demselben einen reducirenden Kern zu finden (R. Virchow\").\n') Vircli. Arch., Bd. VI, S. 268.\n\u2019) Vireh. Arch.. B<1. VI, S. 416.\n3)\tL. c.\n4)\tVire h. Arch , Bd. S. 50.\n\u00c4) Cellularpathologie, 3. Aufl. (1862), S. 332.\n#) Vire h. Arch., Bd. XXX11I, S. 66.\n) Vergleiche auch den von Schultz entdeckten Farbenwechs*11 durch Chlorzink, Vireh. Arch., Bd. 108, 1892, S. 140.\n#) Vir cli. Arch., Bd. VI, S. 416.","page":344},{"file":"p0345.txt","language":"de","ocr_de":"345\nC. Sohin id t1), K\u00fchne und RudnefP), V. Grandis und T. Carbonne5), Krawkow4). Bisher ist aber das \u00c9rgebniss lierrativ geblieben: auch die von R. Oddi in der Amyloidleber aufgefundene Chondroitinschwefels\u00e4ure, ein von Schmiede-l.er^r5) im Knorpel nachgewiesenes Stickstoff halliges Kohlehydrat zeigte keine Betheiligung am Aufbau des Amyloids*).\nWegen der besprochenen Farbenreactionen und der an-\u25a0rob\u00ceH-h grossen Resistenz gegen chemische Agentien rechnete man die amyloide Substanz nicht zu den echten Eiweissk\u00f6rpern, andern zu den Alhumoidcn. Ich suchte nun die Stellung des Amyloids unter den Prote\u00efnstoffen besonders durch Pr\u00fcfung -eines Verhaltens gegen chemische Agentien etwas zu klaren.\nF\u00fcr die Darstellung des Pr\u00e4parates liegen die Angaben von C.Schmidt7), Friedreich und K\u00e9kul\u00e98),(Zerkleinern, Auskochen, Extrahiren mit Alkohol und Aether, Abschlemmen .hi (ief\u00e4sschen) einerseits, von K\u00fchne und Rudneff*) (Zerkleinern, Behandeln mit kaltem Wasser und verd\u00fcnntem Alkohol, eventuell Auskochen mit Salzs\u00e4ure-Alkohol, Pepsinverdauung, Extrahiren mit absolutem Alkohol, Abschlemmen) andererseits vor. Modrzejewski10) (ausserdem Digestion mit Barytwasser), sowie Grandis und Carbonne11) haben sich im Wesentlichen der Methode der beiden letztgenannten Autoren angeschlossen.\n>) L.c.\t_ .\t\u2022\n\u2019 ) L. c.\n:i) Ciornale della r. accad. di Med. di Torino,, 1890, 7\u20148.. Atti de'll\u2019 Accad. di Med. di Torino, 1891. Arch. ital. de biologie, XIV, 1891. Bf. J.-B. t. \u00cfhier-Chemie, Bd. XX, S. 4 und Bd. XXI, S. 21.\n4)\tCentralblatt f. d. med. Wiss., 1892, S. 145. Zeitschr. f. Hygiene Bd. 29, 1893, S. 177. (\u00abUeher verschiedenartige Chitine\u00bb).\n5)\tArch. f. exp. Pathol, u. Pharm., 28. Bd., 1891, S. 355.\nrt) Arch. f. exp. Pathol, u. Pharm., 33. Bd., 1894, S. 370.\n7) L. c.\nH) L.c.\n9)\tL. c. Ihrer Bestimmung von Stickstoff und Schwefel lag das durch sehr verd\u00fcnnte Schwefels\u00e4ure aus schwach ammoniakalischer L\u00f6sung erzeugte Pr\u00e4cipitat zu Grunde. ^\n10)\tArch. f. exp. Path. u. Pharm, Bd. I, 1873, S, 426.\nnjL.c.","page":345},{"file":"p0346.txt","language":"de","ocr_de":"f\n346\nDa kh die Substanz nicht der Gefahr einer Ver\u00e4nderung 1 lurch die zur Isolirung verwendeten Agentien aussetzen wellte, gegen welche sie sich bald als nicht so resistent erwies, wi\u00e8 man noch zum Theil annahm, begn\u00fcgte ich mich mit der filteren Darstellungsweise. M\u00f6glichst vollst\u00e4ndig amyloid do-generirte Organtheile (aus Leber und Milz) wurden zerkleinert, mit Wasser zy Brei zerkocht, hierauf l\u00e4ngere Zeit im Extractions-apparate \u00fcber dem Wasserbade mit Alkohol und Aether behandelt. Dann ward die Masse zu Pulver zerrieben, wiederum mit Aether extrahirt und mittelst Durchbeuteln durch feine, T\u00fcll von den Gefassb\u00e4umchen befreit, so dass unter dem Mikroskop nur mehr ganz vereinzelte Fragmente von sei. hei, aufzutinden waren.\n, Die so erhaltene amyloide Substanz stellt ein gelbweis** Pulver dar, welches je nach k\u00fcrzerem oder l\u00e4ngeren Verweilen unter Alkohol deutlicher oder undeutlicher, doch immerhin gut kenntlich, die Rothvioletl- bis Rosaf\u00e4rbung mit Methyl-violett zeigt, w\u00e4hrend die sehr sp\u00e4rlichen Gef\u00e4ssreste blau tingirt erscheinen\u2019). Durch Lugol\u2019sche Jodl\u00f6sung werden die K\u00f6rnchen gelb- bis rothbraun, gr\u00f6bere besitzen einen Stich ins violette. Auf Zusatz von Schwefels\u00e4ure worden zahlreiche violettbraun gef\u00e4rbt. Auch nach halbj\u00e4hriger Auf-' he W\u00e4hrung \u2014 mit etwas Aether versetzt \u2014 zeigt das Pr\u00e4parat dasselbe Verhalten: nach diesen Farbenreactionen scheint es ziemlich rein zu sein.\nDie aus der Elementaranalyse ermittelten Zahlen stimmen im Wesentlichen mit den von C. Schmidt, Friedreich und Kekul\u00e9, K\u00fchne und Rudneff gefundenen \u00fcberein.\nv\tMiitc-I werth meiner Analysen.\tC. Schmidt.\tFriedreich nnd Ke kul\u00f6.\tK \u00ab fi li t* und It il a il f-ft.\n.\t.\t. H .... N\t.\t. S\t.\t.\t.\t. Asche\t.\t.\t.\t! 53,010,0 7,0 \u00bb 1 10.20 \u00bb 1,56 * 0,43 \u00bb\t. __ \u25a0 \u25a0 15.5\u00ab . .\t53 5s X 7,0 \u00bb 15.04 \u00bb\t____ 15.5:5 \" \u201e M 0,7'.* *\n*) Die Angaben \u00fcber Farbenreactionen beziehen sich durchw* y* auf das mikroskopische Bild.","page":346},{"file":"p0347.txt","language":"de","ocr_de":"347\nDen Stickstoff bestimmte ich gasvolumetrisch nach der Methode von Dumas-Ludwig, w\u00e4hrend er bisher als Platin-salmiak bestimmt wurde. Den Gehalt an Schwefel berechnete ich, wie K\u00fchne und Rudneff, aus schwefelsaurem Baryum nach der Methode von Liebig, ln der Asche war Calcium, Magnesium, Phosphors\u00e4ure, kein Eisen nachweisbar. Der relativ sehr geringe, durch Waschen des Amyloids mit Salzs\u00e4ure nicht entfernbare Phosphorgehalt kommt wohl der Substanz nicht als solcher zu \u2014 die phosphorhaltigen Eiweiss-k\u00f6rper enthalten ja nach Ham mars ten 0,42\u20140,85 #/0 Phosphor \u2014, sondern weist auf eine unbedeutende Beimengung von Nucleoalbumin oder Nuclein hin1).\nDie amyloide Substanz zeigt die F\u00e4rbungsreactionen der echten Eiweissk\u00f6rper (Millon\u2019sche, Xanthoprotein-, Adamkiew icz\u2019sche, Biuret-Reaction) und folgendes Verhalten gegen\n\u2022 \u2022 . \u2022 \u2022\nchemische Agentien.\nIn Alkalien (Kali- und Natronlauge, langsamer in Kalk-und Barytwasser) quillt dieselbe und l\u00f6st sich schon bei massiger Concentration, z. B. 5\u00b0/0, besonders bei h\u00f6herer Temperatur leicht und vollst\u00e4ndig auf*). In der gelben Fl\u00fcssigkeit entsteht durch Essigs\u00e4ure, ebenso durch Salz-, Schwefel-und Salpeters\u00e4ure eine dichte F\u00e4llung, welche sich sehr langsam\nDer Befund von L. Morochowetz (Petersburger med. Wochenschrift, 1878, Nr. 10) 3,1 \u00b0f0 Phosphor, dagegen kein Schwefel ist unverbindlich. Damit ist auch die von ihm aufgestellte Identit\u00e4t des Nucleins Mucins und Amyloids hinf\u00e4llig.\n*) Ich kann demnach die Angabe Krawkow\u2019s (I. c.) nicht best\u00e4tigen, dass das Amyloid seihst nach 2\u00dcstfmdigein Kochen mit 30\u00b0|o Kalilauge einen allerdings geringen R\u00fcckstand hinterlasse, den er wegen der Farbenreactionen und der L\u00f6slichkeit erst in concentrirten Satiren, als Chitin auflasst, w\u00e4hrend der Eiweissk\u00f6rper, (vermuthlich Hyalin), welcher in Combination mit dem Chitin das Amyloid bilde, in L\u00f6sung gegangen sei. \u2014 W\u00e4ren die Farhenreactionen der amyloiden Substanz durch das ungel\u00f6st gebliebene \u00abChitin\u00bb bedingt, so d\u00fcrften die in der Fl\u00fcssigkeit vorhandenen Eiweissk\u00f6rper nicht, wie sp\u00e4ter dargelegt werden wird, dasselbe Verhalten gegen Jod und Anilinfarben zeigen, wie die Combination von Chitin und Hyalin, wie das Amyloid. Das aus einer grossen Menge meines Pr\u00e4parates gewonnene Minimum an R\u00fcckstand erwies sich als avis Gef\u00e4sstr\u00fcmmern zusammengesetzt. \u2022","page":347},{"file":"p0348.txt","language":"de","ocr_de":"348\nabsetzt, erst bei bedeutendem Ueberschuss quillt und sielt allm\u00e4lig, jedoch vollst\u00e4ndig l\u00f6st. Jener weisse Niedersehr geht bei Einwirkung von Alkalien leicht wieder in L\u00f6>um* und diese zeigt gegen Sauren dasselbe Verhalten wie die erstgenannte Fl\u00fcssigkeit. Die alkalische Amyloidl\u00f6sung wird ferner durch schwefelsaures Kupfer, basisches Bleiacetat und Quecksilberchlorid gef\u00e4llt. Neutralisirt man dieselbe, so erzeiH Alkohol einen Niederschlag und erfolgt bei Kochen und tropfen-weisem Zusatz von Essigs\u00e4ure oder Salpeters\u00e4ure eine kleinflockige F\u00e4llung, die sich rasch absetzt, im Gegensatz zu dem \u00ablichten, sehr langsam sich abscheidenden Pr\u00e4cipitate durch S\u00e4uren aus alkalischer Fl\u00fcssigkeit bei gew\u00f6hnlicher Temperatur. Bei l\u00e4ngerem Auf be wahren der alkalischen L\u00f6sung oder bei mehrst\u00fcndigem Kochen nimmt die Menge der F\u00e4llung durch S\u00e4uren immer mehr bis zum Verschwinden ab. In keim t Phase ist abgespaltener Schwefel durch Bleiacetat nachweisbar. Der durch S\u00e4ure erzeugte Niederschlag wird durch Methylviolett rothviolett, durch Jodjodkalium braunroth gef\u00e4rbt. Wir haben es wahrscheinlich zun\u00e4chst mit gel\u00f6stem, unver\u00e4nderten Amyloid zu thun, welches weiterhin wohl in Alkalialbumin at \u00fcbergeht \u2014 allerdings l\u00e4sst sich kein. Abspaltung von Schwefel nachweisen. Als letzteres d\u00fcrfte, obwohl nicht mit Sicherheit, die leichte F\u00e4llung anzusehen sein, welche im Filtrate von dem durch S\u00e4ure erzeugten Niederschlag auf Zusatz von gelbem Blut laugensalz entsteht und in der W\u00e4rme nicht verschwindet. Je l\u00e4nger das Alkali auf die amyloide Substanz einwirkt, um so reichlicher wird Anfangs, sei es in dem Filtrate von dem eben besprochenen Niederschlage durch Ferrocyankalium, sei es in der bei Ans\u00e4uern bereits klar bleibenden L\u00f6sung, das Pr\u00e4cipitat durch Kochsalz, nach Neutralisation im Ueberschusse eingetragen: haupts\u00e4chlich prim\u00e4re Albumosen nach Neumeister. Sp\u00e4ter vermindert sich ihre Menge und die im Filtrate davon durch schwefelsaures Ammon f\u00e4llbaren secund\u00e4ren Albumosen nehmen zu. Dabei entsteht auch nach l\u00e4ngerer Ein-wirkung jenes* F\u00e4llungsmittels in der vom Niederschlage ablaufenden Fl\u00fcssigkeit durch Trichloressigs\u00e4ure eine leichte","page":348},{"file":"p0349.txt","language":"de","ocr_de":"349\nTr\u00fcbung, welche im Ueberschusse verschwindet: Pekel-h \u00abring\u2019s Albumosenf\u00e4llung *). Das klare Filtr\u00e2t gibt noch deutliche Xanthinproteinreaction, Welche auf Pepton hinweist. Alle angef\u00fchrten F\u00e4llungen, sowie der Eindampfr\u00fcck-stand der schliesslich erhaltenen Fl\u00fcssigkeit werden durch i,ugo 1\u2019sehe L\u00f6sung violettbraun, durch Methylviolett rosa bis rothviolett.\nIn organischen S\u00e4uren (Essig-, Oxal-, Weins\u00e4ure) lt b. von 5\u00b0/# quillt die amyloide Substanz und l\u00f6st: sich, besonders bei h\u00f6herer Temperatur, allm\u00e4lig, doch bedeutend langsamer als in Alkalien von gleicher Concentration*), ln der Fl\u00fcssigkeit veranlasst Ferrocyankalium eine dichte F\u00e4llung, welche in betr\u00e4chtlichem Ueberschuss des Reagens l\u00f6slich ist, in der W\u00e4rme aber nicht verschwindet. Dieselbe geht in Kalilauge in L\u00f6sung, aus welcher Essigs\u00e4ure einen erst bei sehr bedeutendem Ueberschuss allm\u00e4lig verschwindenden Niederschlag ausf\u00e4llt. Diese Pr\u00e4cipitate geben mit Methylviolett eine rotliviolette, mit Jodjodkalium eine braun- bis granatrolhe F\u00e4rbung. Der Niederschlag durch Ferrocyankalium ist Anfangs wohl als unver\u00e4ndertes Amyloid, weiterhin vielleicht als Acid-albumin aufzufassen. Bei Uebergiessen desselben mit heissem Wasser zeigt die ablaufend\u00e9 Fl\u00fcssigkeit beim Erkalten eine leichte Tr\u00fcbung, die beim Erw\u00e4rmen wieder verschwindet. (Ilemialbumose.) Die essigsaure Amyloidl\u00f6sung ist ferner durch schwefelsaures Kupfer, basisches Bleiacetat, Quecksilberchlorid, Ferricyankalium, Chlornatrium, schwefelsaures Natron, Alkohol, Gerbs\u00e4ure und Pikrins\u00e4ure f\u00e4llbar; ebenso entsteht wegen der relativ geringen L\u00f6slichkeit der amyloiden Substanz in organischen S\u00e4uren bei successivem Abstumpfen derselben durch Alkali, z. B. Kalilauge, auch durch kohlensaures Natron, ein Niederschlag, der endlich durch freies Alkali wieder, in L\u00f6sung geht. Bei l\u00e4ngerer Einwirkung der organischen S\u00e4uren auf das Amyloid entstehen in gleicher Weise, wie es bez\u00fcglich der Alkalien angegeben, p r i m \u00e4|r e, weiterhin auch\n') Centralblatt f. Physiologie, 1893, 7, Nr. 2.\n*) Die organischen, noch mehr die Minerals\u00e4uren, k\u00f6nnen daher mn F\u00e4llen alkalischer Amyloidl\u00f6sungen ben\u00fctzt werden.","page":349},{"file":"p0350.txt","language":"de","ocr_de":"350\nsecund\u00e4re Albumos/en, gelingt ebenso die F\u00e4lluno mi, Trichloressigs\u00e4ure und der Nachweis von Pepton. Die\u00bb,. K\u00f6rper geben gleichfalls die Farbenreactionen mit Jod \u201e1, Methylviolett.\nAuch in Minerals\u00e4uren (Salz-, Schwefels\u00e4ure) I\u00f6m sich das Amyloid allm\u00e4lig'). In der Fl\u00fcssigkeit entstellt durci, Essigs\u00e4ure und Ferrocyankalium eine F\u00e4llung, welche i,\u201e Ueberschusse des Reagens verschwindet und beim Erw\u00e4rmen etwas abnimmt. Demnach d\u00fcrfte unver\u00e4ndertes Amyloid respective Acidalbumin und etwas Hemialbuniose vorhanden sein. Die salzsaure L\u00f6sung gibt auch mitChlornalrium schwefelsaurem Natron, Alkohol, Phosphorwolfram- und t\u2019lios-phorniolybd\u00e4ns\u00e4ure, sowie mit Kaliumquecksilberjodid einen Niederschlag. Nach l\u00e4ngerer Action der Minerals\u00e4uren auf die Substanz werden prim\u00e4re und secund\u00e4re Albuminen (auch nach Pekelharing), sowie Pepton nachweisbar auch zeigen diese K\u00f6rper die bekannten Farbenreactionen.\nDurch 47M Pepsinsalzs\u00e4ure (Pepsin nach Br\u00fccke (largesteilt) wird die amyloide Substanz, wie bereits S. K\u201est-jurin\u2019) gefunden, allm\u00e4lig gel\u00f6st. Pr\u00fcft man die Fl\u00fcssigkeit, nachdem der Grosstheil des Pr\u00e4parates in L\u00f6sung gegangen ist, so ergibt sich folgender Befund. Durch gelbes Blulluugon-salz oder kohlensaures Natron entsteht ein relativ geringer Niederschlag, welcher im Ueberschusse des Reagens verschwindet und beim Erw\u00e4rmen abnimmt. Schon Kosljuriu gibt an, \u2014 was ich best\u00e4tigen kann \u2014 dass bei NeutraliVlioii ein durch Gentianaviolelt roth, durch Jod oder Jod und Schwefels\u00e4ure braunrolh f\u00e4rbbarer K\u00f6rper auslullt. Derselbe ist wohl unver\u00e4ndertes Amyloid, respective Acidalbumin, mit etwas Hemialbuniose gemengt. Das Filtrat weist in reicher Menge sowohl prim\u00e4re und secund\u00e4re Albumosen (auch nach Pekelharing), als auch Pepton\n) E. Ludwig bemerkt bereits in einer Notiz zu Kosljuriu \u00bb Publication, dass Amyloid dorcli Digcriren mit 4\u00b0|0 Salzs\u00e4ure ball in L\u00f6sung gebe. Wiener med. Jahrbuch 1SS6, S. 181.\n'I Wiener med. Jahrbuch 188\u00ab, S. 181. Wralscli 188\u00ab. s Lisly ehern. (Prag), 10, S. 239.","page":350},{"file":"p0351.txt","language":"de","ocr_de":"351\nauf. Auch diese Umwandlungsproducte verhalten sich gegen Jod und Methylviolett wie das Amyloid selbst.\nAuch durch Trypsin (bezogen von Merk) in schwach alkalischem (durch kohlensaures Ammon) 1 \u00b0/00 Salicylwasser wird Amyloid angegriffen. Nach 24st\u00fcndigem Erw\u00e4rmen auf 40\u00b0 waren 2 gr. desselben durch 1 gr. des Fermentes bis auf einen geringen R\u00fcckstand gel\u00f6st, der sich wie Amyloid verhielt und dessen Asche phosphorreicher erschien als die des urspr\u00fcnglichen Pr\u00e4parates: wohl infolge von Unverdautbleiben des beigemengten Nucleoalbumins, respective Nucleins. Die Fl\u00fcssigkeit gibt bei Versetzen mit Essigs\u00e4ure eine leichte Tr\u00fcbung, die im Ueberschusse von S\u00e4ure verschwindet: demnach ist wohl gel\u00f6stes Amyloid, respective Alkali -albuminat vorhanden. Ferner sind reichlich prim\u00e4re und \u00abec un dure Album os en (auch nach P ekel haring), sowie P e p t o n nachweisbar. Diese K\u00f6rper werden mit L u go 1 \u2019scher Jodl\u00f6sung braunroth bis braunviolett, durch Methylviolett rosa bis rothviolett.\nDurch mehrt\u00e4giges Erhitzen von Amyloid mit Wasser im zugeschmolzenen Rohre geht ein Theil in L\u00f6sung1)-; diese re\u00e4girt schwach sauer. Durch Essigs\u00e4ure und' Ferrocyan-kalium erfolgt eine leichte Tr\u00fcbung, die beim Erw\u00e4rmen verschwindet: Hemialbumose. Daneben sind prim\u00e4r je und secund\u00fcre Albumosen (auch durch Trichloressigs\u00e4ure f\u00e4llbare) nebst Pepton vorhanden: Farbenreactionen charakteristisch.\nNach dem Vorstehenden l\u00f6st sich die amyloidc Substanz leicht in Alkalien, weniger gut in organischen und Minerals\u00e4uren, sowie bei der Pepsinoder Trypsin Verdauung und durch Erhitzen mit Wasser im Einschliessrohre. Es resultiren dabei Anfangs wohl unver\u00e4ndertes, gel\u00f6stes Amyloid, weiterhin Albuminate; bei l\u00e4ngerer Einwirkung prim\u00e4re und secund\u00e4re Albumosen und Pepton. Alle diese Producte geben die Farbenreactionen\n') Schon K\u00fchne und R u d n e f f bemerken, dass sich die hmyloide Substanz nach tagelangem Kochen mit Wasser l\u00f6se. L. c.","page":351},{"file":"p0352.txt","language":"de","ocr_de":"352\nin gleicher Weise wie die Muttersubstanz, ja zun, Theile noch deutlicher.\nDas Amyloid gibt also die F\u00e4rbungs- und F\u00e4llung^ reactionen der echten Eiweissk\u00f6rper und liefert ganz analoge h\u00f6here Umwandlungsproducte wie diese1). Auch der elementaren Zusammensetzung nach, deren Zahlen allerdings wegen der nicht zu leugnenden Unreinheit des Pr\u00e4parates nur einen beschr\u00e4nkten Werth besitzen, geh\u00f6rt dasselbe weit eher zu den echten Eiweissk\u00f6rpern als zu den Albumoiden. Ilanj-marsten*) gibt folgende Grenzwerthe f\u00fcr die n\u00e4her studierten, echten thierischen Eiweissstoffe an:\nC .... * 50,0\u201454,5 \u00b0j0.\nH ... .\t6,5\u2014 7,3 \u00bb\nS ... . 15,0\u201417,6 \u00bb\nS . . . .\t0,8\u2014 2,2 \u00bb\nDie Zahlen f\u00fcr das Amyloid fallen durchaus innerhalb dieser Schranken, w\u00e4hrend die Mehrzahl der Albumoide .inen niedrigeren Gehalt an C, fast alle einen h\u00f6heren an N, die meisten S-haltigen einen weit betr\u00e4chtlicheren an S aufweisen als unsere Substanz. Auch die grosse Resistenz gegen chemische Agentien, welche die Albumoide charakterisirt, kommt derselben nur in sehr beschr\u00e4nktem Maasse zu: gerade f\u00fcr diesen Punkt liefern meine fr\u00fcheren Angaben einige neue Beitr\u00fcge. Demnach ist das Amyloid den echten Eiweissk\u00f6rpern zuzuz\u00e4hlen und ist durch relativ geringe L\u00f6slichkeit, besonders in S\u00e4uren, durch h\u00f6here Widerstandsf\u00e4higkeit gegen F\u00e4ulniss, durch Fehlen von Schwefelabspaltung bei Alkalieinwirkung und durch die bekannten Farbenreactionen gekennzeichnet.\n') Die niederen, secund\u00e4ren Spaltungsproducte \u2014 durch Kochen mit concentrirter Salzs\u00e4ure (Hlasiwetz und Haber mann, Horba czewski, E. Schulze) oder mit Barytwasser (Sch\u00fctzenbergeri oder mit Kaliumpermanganat (R. Maly) zu gewinnende Amidos\u00e4uren\u2014 m\u00fcssen erst genauer studirl werden. Modrzejewski (Arch. f. exp. lath. u. Pharm., I. Bd., 187^, S. 426) vermochte nur Tyrosin und Leucin zu isoliren. Beim Faulen erhielt Weyl (Zeitschr, f. phys. Chem , I. M. S. 339) Phenol und Indol.\n2) Lehrbuch d. phys. Chem. 1891, S. 13.","page":352},{"file":"p0353.txt","language":"de","ocr_de":"fji\n353\nEs ist nun die Frage, in welche Gruppe von jenen man es einreihen soll. Sowohl die relativ geringe L\u00f6slichkeit, be-onders in S\u00e4uren1), als die Art und Weise des Auftretens im Organismus berechtigen wohl dazu, diese Substanz zu den eoagulirten Ei weissstoffen zu stellen: derselbe Platz d\u00fcrfte dem Hyalin zuzuweisen zu sein, welches \u2014 wie noch .sp\u00e4ter besprochen werden wird \u2014 mit dem Amyloid in naher Beziehung steht. Da ferner das histologische Bild in den meisten Fallen von systematischer Amyloidose entschieden fur ein infiltratives Auftreten, also fur h\u00e4matogenen Ursprung und nicht fur die Entstehung durch locale Metamorphose; durch Degeneration der Organzellen spricht, m\u00f6chte ich das Amyloid, wie auch das Hyalin, in der Mehrzahl der F\u00e4lle als\neine besonders modificirte Coagulatt\u00f6nsform des\n\u2022>\nei r eu 1 i rend en Ei weiss, wahrscheinlich des Serum -albumins, nicht.des Fibrins (vergl. z. B. die hyalinen und amyloiden Nierencylinder) auffassen. Die Coagulation k\u00f6nnte in den betreffenden Organen selbst erfolgen, oder es k\u00f6nnte die schon coagulirte Substanz \u2014 sei es bereits zu Amyloid modificirt, sei es noch als Vorstufe dazu \u2014 vom Blute her z. B. durch die Leukocyten den Organen zugef\u00fchrt und daselbst abgelagert, eventuell weiter ver\u00e4ndert werden. Die letztgenannte M\u00f6glichkeit legt A. Czerny*) seiner Ansicht von der Bildung des Amyloids zu Grunde und betont gegen\u00fcber Cohnheim\u2019s Einwand wider die lnfiltrationstheorie \u2014 das Amyloid sei im circulirenden Blute noch nicht aufgefunden \u2014 mit Recht, dass die weissen Blutk\u00f6rperchen Substanzen, als deren Tr\u00e4ger sie fungiren, doch nicht in dem Zustande\n*) Auch das coagulirte Ovalbumin zeigt eine geringere .L\u00f6slichkeit in S\u00e4uren als das native : eine alkalische L\u00f6sung des ersteren gibt mit Essigs\u00e4ure eine dichte F\u00e4llung, die sich sehr langsam absetzt und erst in sehr bedeutendem Ueberschuss verschwindet, w\u00e4hrend der durch Essigs\u00e4ure aus der nat\u00fcrlichen oder alkalischen L\u00f6sung des nativen Ovalbumins erzeugte Niederschlag sich bei weiterem Zusatze von S\u00e4ure Rascher l\u00f6st. Eine neutralisirte L\u00f6sung von coagulirtem Ovalbumin in Alkali gibt, ebenso wie eine analoge von nativem, bei Kochen und Eintropfen von S\u00e4ure eine Abscheidung in Flocken.\n*) Arch. f. exp. Path. u. Pharm., Bd. 31, 1892, S. 190.","page":353},{"file":"p0354.txt","language":"de","ocr_de":"354\nabgeben m\u00fcssten, in welchem sie dieselben transporliren. Nach den Untersuchungen des genannten Autors ist n\u00e4mlich jene Substanz, welche unter gewissen pathologischen Vor-h\u00e4ltnissen, besonders bei chronischen Eiterungen, durch die gleichzeitig vermehrten Leukocyten aus dem Eiterherd in das Blut gebracht wird, nicht als Glykogen, wie Ehrlich gemeint, sondern als eine Vorstufe des Amyloids aufzufassen: zwischen der mit Amyloidreaction combinirten Leukoeytos\u00ea und dem Auftreten von Amyloid in den Organen (Milz, Leber, Niere, Darm u s. w) besteht aber, wie Czerny experimentell gezeigt, ein enger Zusammenhang. Die Ursache der Coagulation, Modification und Ablagerung bleibt freilich noch unaufgekl\u00e4rt. Die erstere k\u00f6nnte durch irgend ein pathologisches Enzym erfolgen, welches entweder aus den Eiterherden slanimt oder etwa von den in ihrem Stoffwechsel alterirten Organzellen erzeugt wird. Die den Farbenreactionen zu Grunde liegende Modification mag auf einen \u00e4hnlichen Factor zur\u00fcck-zuf\u00fchren sein. Dass dieselbe \u00fcberhaupt an hyalinen, respective coagulirten Massen auftreten kann, beweisen die allerdings seltenen amyloiden Nierencylinder, sowie folgende Beobachtungen. Schon Friedreich1) kam zu dom Resultate, dass die geschichteten Amyloidk\u00f6rper in der Lunge aus extravasirten Blutmassen entstehen. Friedreich und Kok ule*) berichten \u00fcber die Amyloidreaction seitens der alten Gerinnungen an der Wand einer H\u00e4matokele. ll\u00fchl-m a n n s) constatirte, dass dem Auftreten des Amyloids in der Conjunctiva ein Stadium hyaliner Entartung vorausgehe. (Derselbe beobachtete auch v\u00f6lliges Verschwinden der amyloid degenerirten Massen.) E. Lambling4) fand in einer Niere Hyalin und Amyloid vereint. Durch Grawitz5) wurde ein Zusammenhang von amyloider und hyaliner Degeneration in\n') Vircli. Arch., Bd. X, S. 507.\na) L. C:\n3 Vir cli. Areh., Bd/87, S. 325.\n4) Rompt, rend. soc. biolog., Bd. 40. S. 51 (1889). Rf. J.-B. f. Thier-Chenvie, Bd, 19, S. 486.\nVirch. Arch., Bd. 94, S. 279.","page":354},{"file":"p0355.txt","language":"de","ocr_de":"355\njer Nasenschleimhaut und Luftr\u00f6hre eines Pferdes, durch Stilling1) ein solcher in der Milz und durch Wild*) am Bindegewebe nachgewiesen8). Anderseits beobachtete Litt en % dass Amyloid, in die Bauchh\u00f6hle von Thieren verbracht, anscheinend allm\u00e4lig in Hyalin \u00fcbergeht. Ob die Ghondroitin-schwefels\u00e4ure (B. Oddi) mit jenen Processen, etwa mit der charakteristischen Ablagerung in bestimmten Organen, etwas /u thiin hat, muss dahingestellt bleiben. \u2014 Immerhin Ichlt noch der Versuch, jene Modification an Hyalin oder coagu-lirtem Albumin k\u00fcnstlich zu erzeugen oder durch Einbringen solcher Stolle in den K\u00f6rper von Versuchstieren mit artitideller\nAmyloidose5) hervorzurufen.\nIm Gegens\u00e4tze zu der im Vorstehenden er\u00f6rterten Ent-delnmg des Amyloids bei systematischer Amyloidose (durch Coagulation des circulirenden Eiweiss, resp.des Serumalbumins) d\u00fcrfte die Bildung der Substanz bei localer Amyloiderkrankung* wioVie z.B. R\u00fchlmann6) an der Conjunctiva beobachtete--violle\u00e4it geh\u00f6ren auch die bekannten corpora amylacea hierher - durch Gerinnung im Plasma der Organzellen, durch eine Form der Goagulationsnekrose (Weigert) erfolgen.\n\u2019) Virch. Arch,, Bd. 108, S' 15.\n\u25a0) Beitr. z. path. An. von Ziegler, Bd. 1, S. 1\u201d7.\n\u25a0') Ich halte Kenntnis* von einer Struma, welche- hei der Section keine, nach einigen Tagen aber deutliche Ainvloidreaction. zeigte.\n'i Deutsche nted. Wochenschritt 1887, Nr. 24, 2;>, 20.\n\u25a0) Solche gelang bisher Frisch (Wiener Sitzungsberichte, Bd. 7b, Ahth. Ill, S. 109) an der Kaninchencornea durch Einimpfen von frischem Milzbrandblut, Bouchard und Charrin (Compt.rend.soc. hiolog.. Bd.40, S. f,sx. Hf.J.-B.f. Thier-Chemie, Bd. 19, S.4R4) an den Organen von Kaninchen durch Infection mit dem Bacillus des blauen Eiters, sowie mit dem Tuberkelhacillus, A. Czerny (1. c.) an der Milz von Hunden durch fort-\u2022 lauerndes Beibringen von Abscessen mittelst subcutaner Injection \\on Terpentin\u00f6l. B. Oddi\u2019s (1. c.) Versuche (Zufuhr reichlicher Mengen voii ehnnilioitenschwefelsaurem Natron) ergaben kein sicheres Resultat. \u2014 Die Arbeit von F. Selm i \u00fcber giftige Alkaloide und Amyloidk\u00f6rper aus faulendem Eiweiss (Gazz. chiin. 1881, S. 2o4) blich mir leider unzug\u00e4nglich, das Referat in den Ber. der d. ehern. Ges. 1881, 'S. 2254b bietet \u00fcber die letzteren nichts.\n; - ' i L c.\t; . ' .\tG","page":355},{"file":"p0356.txt","language":"de","ocr_de":"356\nUebtl- die Ursache der so merkw\u00fcrdigen Farbenrea. ii0ll des Amyloids bringt auch diese Arbeit keine Aufkl\u00e4rung: * verzeichnet nur die Beobachtung, dass s\u00e4mmtliche li\u00f6hor>-Umwandlungsproducte desselben sich diesbez\u00fcglich ebenso verhalten wie die Muttersubstanz. Liegt nun dieser Erscheinunwirklich eine Kohlehydralgruppc zu Grunde, so bleibt dieselbe noch bis zum Pepton herab in der Eiweissmolekel einge-schlossen, und das w\u00fcrde vielleicht die Schwierigkeit ihres Nachweises und das bisher negative Resultat der dahin -e-richleten Versuche etwas begreiflich machen. Vielleicht ist% gerade unserer so interessanten Substanz Vorbehalten, einmal ein Lieht zu werfen auf die Beziehungen zwischen den Protein-k\u00f6rpern und den Kohlehydraten.\nZum Schluss dr\u00e4ngt es mich, meinem hochverehrten Lehrer, Herrn Hofrath Prof. E. Ludwig den herzlichsten\nDank f\u00fcr seine freundliche Anregung und Unterst\u00fctzung aus-zusprechen.\nWien, im August 1894.","page":356}],"identifier":"lit17032","issued":"1895","language":"de","pages":"343-356","startpages":"343","title":"Ueber die Stellung der amyloiden Substanz unter den Eiweissk\u00f6rpern","type":"Journal Article","volume":"20"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:36:12.171875+00:00"}