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{"created":"2022-01-31T13:08:17.854467+00:00","id":"lit17190","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Schulze, E.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 24: 276-284","fulltext":[{"file":"p0276.txt","language":"de","ocr_de":"Ueber die Spaltungsprodukte der aus Coniferensamen darstellbaren Proteinstofe.\nVon\nE. Schulze\u00bb -\n(Aus dem agriculturchemischcn Laboratorium des Polytechnikums in Z\u00fcrich.) (I)cr Ucdaction zugegangen am 22. October 18i\u00bbT.)\nWie von mir nachgewiesen worden ist,1) findet sich in (leii Ktdiiipiliinzen von Abies pectinata und Picea (\u00bbxeetsa A i -ginin in gr\u00f6sserer Duantil\u00fct, als irgend ein anderes absebeid-bares Produkt des Eiweissumsatzes: bei Abies iiel von der in einem eiweissfreien Extract enthaltenen Stickstoifmenge ein weit gr\u00f6sserer Tlieil auf die durch PIlosjdiorwblfra ms\u00e4iire f\u00e4llbaren Ikiscn i Argitiiu (de.), als auf alle \u00fcbrigen Verbindungen zusammen Diese Beobachtungen veranlagten uns, auch die Spalltmgsprodukte zu unlorsuchen, welche ein aus den Abi\u00ab\u2018s-Samcu nach dem Di It h a Use n scheu Verfahren dargeslelltes Pro-teinsubslanz-Pr\u00e4parat beim Erhitzen mit Salzs\u00e4ure lieferte. I> zeigte sich, dass dioso Spaltungsprodukte eine ganz ungew\u00f6hu-\u25a0ji\u00f6li grosso (iuaiililiU von Hasen einst-blossen : in dem durch Phosphor wolframs\u00e4ure inder Zerselzungsil\u00fcssigkeit hervor-gcbrachteu 'Niederschlage fand sieh mehr als ein Drittel des (iesainmlsliekslof\u00efs dieser Fl\u00fcssigkeit vor. Hei Mittlieilmiu dieses Resultates2) erw\u00e4hnte ich, dass dasselbe durch sp\u00e4ter ausz\u00fcf\u00fciiicnde Versuche konirolirt werden solle. Die Ergebnissedieser, grosstenlbeils von N. Hongger in meinem Laboratorium aiisgcf\u00fchrten Versuche theile ich im Folgenden in aller K\u00fcrze mit.3)\nli Diese Zeitschrift. Bd. 22, $.435.\n-) Kbriulaselbst. $. 415.\n4) Ausf\u00fchrlicher wird Herr N. Bongger an anderem Orte \u00fcber die bez\u00fcgliche Untersuchung berichten.","page":276},{"file":"p0277.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Verwendung kamen zwei Profeinsubstnnz-Pr\u00e4parate, um denen das eine nach dem Kilt ha usen\u2019sehen Verfahren'1 aus den Samen von Picea excelsa, das zweite in der gleichen Weise aus den Samen von Ahics peelinala d\u00e4rgcslrlll war. Has erstere Pr\u00e4parat war das reinere: es enthielt in der Trockensubstanz 17,1% StiekstolT. Das ans den Ahies-Samen Gewonnene Pr\u00e4parat war braun gef\u00e4rbt Und enthielt nur 12,3% Stickstoff. In kochender 20.%iger Salzs\u00e4ure l\u00f6ste sieh dieses l\u00ef\u00e2pnral auch bei l\u00e4ngerem Krhitzcn nicht vollst\u00e4ndig auf: .las 1 iigel\u00f6ste bildete nach dem Abfiltriren, Auswaschen und Trocknen eine dunkelbraun gel\u00e4rhle Masse mit einem Stickstoffs\n\u00abeliall von 2\u00b0 0. I.s ist vvohl das Wahrscheinlichste', dass dieser\nStickstofl'gehall von unvollst\u00e4ndiger Aufl\u00f6sung des Proteins her-nilirle und dass dem Pr\u00e4parat eine stickstofffreie, Substanz bei-geinengt war.-'j Diese Substanz l\u00f6ste sich bei Behandlung des I\u2019raparales mit verd\u00fcnnter Natronlauge mit- dem .Protein auf si, h l,!\u00bb1' Zusatz von Kssigs\u00e4ure mit letzterem\nwieder nus.\nA. Proteinsubstanz aus den Samen von Picea excelsa.\nWir (TliilxLon 1,\u2018tf) jrr. der lull trocknen IVoloinsnbstnnz. 7 1%.:) gr. wasserfrei, mil der vierfachen Menge 20% iger Salzs\u00e4ure und etwas Zinncldnriir zuerst imWasserb\u00e4de dann\n1 \"ll' Piuleinsuhstanzen wurden aus den zerkleinerten und ent-, N\"nen mil m\u00f6glichst schwacher Alkalilaus\u00ab ausgezngen, aus ' \"i t Straeten mit Kissigsiiure ausge\u00dflll. dann nacheinander mit Wasser o-idunntem und starkem Weingeist ausgewaschen. Wir w\u00e4hlten diesi-\u2019arsle lungs,nell,rnle, Weit es \u201ens darauf ankam. di\u00ab in den .Samen \"H,.'dienen I relemstoife m\u00f6glichst vollst\u00e4ndig zu gewinnen, liie s\u201e \"... \u00ab\"line\" Substanzen bezeichne ich hier mit dem allgemeinen Nanmn n.l. msMIe- weil ihre Kigensehaften bis jetzt von Uns nicht n\u00e4her cisuch, wurden: wir verm\u00f6gen datier zur Zeit auch nicht anzugeben. dt nttigruppe der '-Proteinstoffe* sic angeh\u00f6ren.\n.\t2 I,a eine nac!l Stutzer's Verfahren ausgef\u00fchrte Hestiuimun\u00ab'\n\u25a0 ,n den Sa^n von Abies nur 0,05% Stickstoff auf nicht\u2019 \u25a0\u25a0 V^an.\u00c4C Verbindungen fielen, so ist nicht wahrscheinlich,-dass der.\n: t S, lf\u2018Sf\u2018n Nl,n<\u2018n dargestellten Proteinsubstanz eine Stiekstoffverbindung \u00abtrifh*rer Art beigernengt war.\n4","page":277},{"file":"p0278.txt","language":"de","ocr_de":"90 Stunden lang \u00fcber freier Flamme am R\u00fcckflu\u00df \u00fcbler. Nach dom Krkalten wurde die Fl\u00fcssigkeit verd\u00fcnnt und zur Fritfermmg des Zinns mit Schwefelwasserstoff behandelt, hierauf zur Svrupsconsi stenz eingedunstet* Den Syrup verd\u00fcnnten wir mit Wasser und setzten dann eine Aufl\u00f6sung von krystallisirter IMiosphorwolframs\u00fcure zu. Fs entstand ein so starker Niedor-srhlag, dass die\u2018 Fl\u00fcssigkeit sich fast in einen Drei verwandelte. Der Niederschlag wurde abliltrirt und mit f)\u00b00iger Schwefels\u00e4ure ausgewaschen, bis das Filtrat nur noch Spuren von Salzs\u00e4ure enthielt. Dann zerlegten wir. diesen Niederschlag mit reiner Kalkmilch unter Zusatz von etwas Barvt-wassiu*. Die so erhaltene Dasenl\u00f6sung. wurde nach dem Kin-\u25a0'leiten vm\u00bb Kohlens\u00e4ure und (jarauf folgender Filtration mil\nSchwefels\u00e4ure! neulralisirl. Aus dieser b Rissigkeit wurde das\n;;\u2022>> * \u2022 \u2022 \u2022 . . .\nA rgin i n nach der vortrefflichen Methode S. (i. 11 cd in 11 als basisches Argiiiinsjlliernilrat \u2014 tll4N4\u00d6* 2, AgNO3 + 1 sdl-t I abgeschieden. Wir erhi(dten eine reichliche Menge dieses in kaltem Wasser sehr schwer l\u00f6slichen Salzes. Der Silbergehalt desselbei i entsprach der obigen Formel (berechnet 30, o9 \" \u201e gefunden 410,00 und 30,02 Q/\u201e Ag). Das bei Zerlegung ilie?er Silberverbindung erhaltene Nitrat der Base stimmte im .besehen und in den React innen2) mit dem aus Keimpflanzen dargestellten Argininnitrnt \u00fcberein. Aus der in der W\u00e4rme mil Kupleroxvdhvdrat ges\u00e4ttigten L\u00f6sung dieses Nitrats krystallisiiv beim Krkalten in dunkelblauen, zu Gruppen vereinigten Brumm eine Kupferverbindung, welche das Aussehen des Kupfer-argini unit fats - (Oil1* X4 O-i2 CuiNO3)2 3 H2 0 besass und in Bezug auf den Kupfer- und Krvst all Wassergehalt der voi-\n11 Piese Zeitschrift. Bd. 21. S. 100\u2014\n2) Kine kleine Versehio(lenheit bestand jedoch darin, dass die w\u00e4sserige L\u00f6sung dieses Nitrats mit Mercurinitrat keinen Niederst !ila.r gah, w\u00e4hrend das aus Keimpflanzen gewonnene Argininnitrat mit diesem Reagens eine F\u00e4llung gibt. Allerdings ist die F\u00e4llung nur eine schwach*, wenn inan dieses Nitrat durch l\u2019ebcrfiihrung in die schwer l\u00f6slich* Kupfcrverhindung und durch Fmkrystallisiren gereinigt li\u00e2t. Dass mau aus IMlanzenextracten das Arginin durch Ausf\u00fcllung mit Mercunmtra\u00bb gewinnen kann, ist von mir in einer grossen Anzahl von F\u00e4llen gezeigt\nworden.","page":278},{"file":"p0279.txt","language":"de","ocr_de":"-\t279 \u2014\nstehenden Formel entsprach (berechnet 9,U>0 0 H2 Q und\nto./.F' ft Cn, gefunden 0,1 H\u00b0/0 H20 und 10,82 \u00b0/0 Cu). Diese Angilben beweisen, dass die von uns zur Abseheidung gebrachte base A rgi n i n war.\nWir erhielten in dem beschriebenen Versnobe, bei An-woiidting von 10b,3 gr. IVoteinsubstanz ( wasserfrei ). nicht wringer als 22 gr. dos basischen Arginiiisilbemitrals ; M gr.\nAiginiii. 100 I b. der Froteinsubstanz batten also etwas mehr als io Tb. Arginin geliefert, w\u00e4hrend[\u2019 SV (\u00ce. lfedtn1) aus den v\"n 'bin unlersiicbten Prot einst ollen mir 0,25 -2,75\u00b0 0 Arginin (\u2022illicit.\tv\tV '\u2022 \u2022\u2019 :\t/\t^\nI r,^lzustellc\u2018n, wifi viol vom Stickstoff der Pmtein-Hil.-l.-mz nach der Zersetzung im Ganzen in Form von Husen -ioIi Vorland, erhitzten wir in einem zweiten. Versuche 90 gr. I\u2019rolcinsubstanz (wasserfrei) in der oben beschriebenen Weise mit -1 .. iitor Salzs\u00e4ure und f\u00fcllten die Zcrsetzirngsllijssiekeit,-nachdem sie durch K\u00eenleil\u00e7n von Schwefelwasserstoff vorn Zinn befreit und zur Kntfermmg eines Theils der Salzs\u00e4ure zur Syrnpsconsilzenz eingedun.stel worden war. mit Wrisser aul Haler auf : ab<remesscne Anthcjle dieser Fl\u00fcssigkeit (je lOeem.jwurdcn sodann mit Phosphorwolframs\u00e4nre in schwachem IVborsolmss versetzt,: die so erhaltenen Niederschl\u00e4ge rrbfillrirt, mit a0 0 iger Sebwefels\u00e4ure vollst\u00e4ndig ansgewaseben Und zur Stieksloirbcsiimmrmg nach der Kjoldahlschen Methode ver-\u00abcmlet. Ausserdem bestimmten wir in der gleichen Fl\u00fcssigkeit \u2022Ion Aminoniakgelialt durch Destillation mit Magnesia!8) \"\u00fcie \u00dfoftimmungen ergaben folgende Mitlelzahlen :\t\u2022\n,\t10 ,Trn drr FI\u00fcg*igk<>K gaW\u00bb\nKston im I hosphorwolframs\u00e4ure-Niederschlag . . . 0,0fi5:i0 gr. in Ammoniak form . . , . . . . . . ; . . o\u2019oilH\u00e4 \u201e\nIMercnz (Stickstoff in organischen Basen ) . . . . . p.Odttd gr.\nha die f\u00fcr den Versuch verwendeten BO gr. Protein-^ibstanz 15,3 gr. S\u00fcck.sfoi\u00ef enthalten batten , so ergibt sich, ^ nticb^ler Zersetzung 29 \u00b0/0 des lYotem-StiekstpfTs in Form\nb biese Zeitschrift, Bel. 21, S.\n- \\\u00ab>r dem Zusatz der Magnesia wurde die Fl\u00fcssigkeit mit Xatron-\u25a0 u^c ann\u00e4hernd neutralisirt.","page":279},{"file":"p0280.txt","language":"de","ocr_de":"von organischen Hasen sich vorfanden. Mehr als zwei Drittel dieses Betrags lallen zweifellos auf das Arginin;1) die Fnlei-sneliung der neben letzterem sieh noch vorfindenden Basen ist von uns, noch nicht vollendet worden.-)\nDas Filtrat vom Phosphorwolirains\u00e4ure^Xiederstliki\u00fc tiefe De, nachdem es von der \u00fcbersch\u00fcssigen Phosphor wolfram-s\u00e4ure, von der Schwefels\u00e4ure und von der Salzs\u00e4ure befreit worden war, nach dein Eindunsten eine kristallinische Amscheidung. aus welcher leicht Tyrosin und Leucin isoliit werden konnten.\nB. Proteinsubstanz aus den Samen von Abies pectinata.\nWie obiii schon erw\u00e4hnt ist, war die aus den Alms-Samen dargestellte IYoteinsubstanz verunreinigt durch einen anderen, wahrscheinlich stickstofffreien K\u00f6rper. \\\\ ir verwendeten von dieser Protemsubstanz 75 gr. \u2014 Gd.li gr. wasserfrei. Nach l\u00e4ngerem Erhitzen mit der Dachen Menge 2<)\u00b0/0iger Salzsimv wurde das ungel\u00f6st Gebliebene mit ll\u00fclte von Glaswolle al-(iltrirt: das Gewicht desselben betrug nach dem Auswaschen und Trocknen 20 gr: es waren demnach 42,0 gr. in L\u00fcsiin. gegangen. Das Filtrat wurde nun am K\u00fcekllussk\u00fclder weitet erhitzt: die Kochdauer betrug 90 Htunden, nachdem zuvor schon ' 21 Stunden laug im Wasserbade erhitzt worden \\v;u I tie Zcrsetzungsll\u00fcssigkeit wurde ebenso behandelt, wie es ohci, bei Beschreibung des mit der \u2022 anderen Proteinsubstanz ange-StellteU \\ ersm hs angegeben worden ist, und dann mit Wasn-i aut t Liter aufgcf\u00fcllt. Von dieser Fl\u00fcssigkeit wurden 120 n m f\u00fcr die w. u. milgetheillen quantitativen Bestimmungen ver* wendet: 880 ccm. dienten zur Abscheidung des Argiiiiie Wir erhielten 7.0 gr. basisclies Argininsilbernitrat \u2014 5.05 gi Arginin. Die ganze Fl\u00fcssigkeit w\u00fcrde also 1,5 gr. Aigiiim\nn Das Arginin enth\u00e4lt 32.2^0 Stickstoff : da nun 100 Th IVotem* Substanz \u00e0 17,1 % Stickstoff 11 Th. Arginin \u00e0 H2,2 0 o Stickstoff geliefert haben, so ergibt sich, dass 20.7 vom Stickstoff der I>roteinsul\u00bbt;tn in der ZersetzungstUissigkeit in Form von Arginin sieb vorfanden.\n2) Vermutben darf man. dass neben dem Arginin noch Lysin un : Histidin sieh vorfanden.","page":280},{"file":"p0281.txt","language":"de","ocr_de":"geliefert haben. Da nun nur Ufi gr. Proteinsubstanz zur Ersetzung gelangt waren, so war auch in diesem Versuch die .Ausbeute an Arginin eine sehr hohe: sie betrug ungef\u00e4hr 10\u00b0 .In- verwendeten Proteinsubstanz\nDie quantitativen Bestimmungen wurden ebenso ausge-gcliihrt, wie es oben bei Besehreibung des ersten Versuchs angegeben worden ist: doch haben wir in diesem Palle auch (len (iesammtstiekstotr der Zersetzungsll\u00fcssigkeit bestimmt.1! Ks ergaben sieh folgende Mittelzahlen:\n10 \u00ab cm. der Kl\u00fcssigkeit gaben\nOesammtstickstoll . . . . . . . . / . . . , ;v . : 0,00802 gr.\nStickstoff im Phosphorwulframs\u00e4urc-Niederschlag . . 0.02(18:1 \u25a0\n- in Ammoniakform . ; . ; . . . . , . . 0.00807\nAuf organische Basen fielen also 0,0187*) gr. Stickstoff l\"\u00b0\t\u2018M|(a - G-*0 \u201e des GesammtstiekslofTs ~ eine Zahl,\nwelche der im ersten Versoch gefundenen (~ 20%) sehr nahe\nliegt.2) Auch hier fallen ungef\u00e4hr zwei Drittel dieses Betrags auf Arginin.\nAus den im Vorigen gemachten Mitthcihmgen ist zu er-'\u00abheu. dass die aus den (.onilerensamen (largosiellten I\u2018rotein Substanzen bei der Zersetzung durch Salzs\u00e4ure eine viel grossen Quantit\u00e4t von Arginin lieferten, als dit? von S, (i. IIedit uiiteisiiehten Glieder der gleichen Stoffgruppe; unsere Ausbeute\n1 Da die f\u00fcr diesen Versuch verwendete , Proteinsubstanz nichl war und beim Aufl\u00f6sen in Salzs\u00e4ure einen starken R\u00fcckstand liess Juclten wir es f\u00fcr das Richtigste, bei der obigen Rereehnung von dei Nukstotlmenge auszugehen, welche in der Zersetzungsfl\u00fcssigkeit au: 'licsf-Mi Wege gefunden wurde.\ns (\t-) Die Zahl ist niedriger, als die fr\u00fcher 'diese Zeitschrift. Rd 22\n\u2022; i m) von mir angegebene. Doch habe ich die letztere damals nur mH '\"halt mitgetheilt. weil nicht nur hei Zersetzung der bez\u00fcglichen ^\"\u2022tcinsuhstanz, welche \u00fcbrigens aus einem anderen'Muster von Ahies-\u2022 'Unrn dargestellt war, die Dauer des Erliitzons mit Salzs\u00e4ure, der daf\u00fcr ,enen Vorschrift nicht ganz entsprach, sondern auch die Anordnung \u00bb\u2022r sue lis noch in einigen anderen Punkten eine mangelhafte war","page":281},{"file":"p0282.txt","language":"de","ocr_de":"an Argiiii\u00efi heti uif uii\u00dffofahr 10\u00b0 o der verwendeten l^eoiem Substanz, w\u00e4hrend Hod in in Maximo 2,75\u00b0 \u201e Arginin erhielt l)ie Proteinsiibstanzon der Conif'erensamen bilden also ein sehr \u00abjutes Material f\u00fcr die Darstellung: von Arginin. Die Tl,at-saehe aber, dass die verschiedenen Protei nstoffe eine so im. glei<*b(* Aigininmcnge liefern, ist auch deshalb von Interesse weil sie im Verein mit anderen lieobaehtmigen erke\u00fcnon l\u00e4sst (lass diese Stolle eine ungleiche Constitution besitzen.\nDekanntlieh hat A. Kossel1) gefunden, dass die Pro,\nI am ine, welche nach seinen Cntersuchnngen bei der Zersetzung durch Sauren nur Hasen, n\u00e4mlich Arginin, Histidin und Lysin, liefern, sich mit Eiweissstoffen zu neuen Eiwei\u00df-k\u00f6rpern zu verbinden verm\u00f6gen. Mit dieser Beobachtung verkn\u00fcpft Kossel sehr Umicrkenswerlhe Anschauungen \u00fcber dit Constitution der Eiweissstollc. Ls ist wahrseheinlieh, da-(ja* IVotai11ine gewissermasseji als Kern int Liweissmolekii! enthalten sind: an diesem Kern k\u00f6nnen Amidos\u00e4uren der aliphatischen und der aromatischen Reihe, schwefelhaltige Atom-comple.\\(\u2018 ii. s. w. sich an lagern. .'Die \u25a0Verschiedenheit der zahlreichen Glieder der genannten Stoffgruppe beruht darauf, das. entweder hier und da einzelne Componenten fehlen oder das. diese Componenten in ungleichen quantitativen Verh\u00e4ltniwh sieh vorlinden. Es kann z. II. Vorkommen, dass eiim Gruppe.: z, K. die basenbildende Gruppe, in einem gr\u00f6sseren Molek\u00fcl mehrmals enthalten ist.\nDiesen Anschauungen KosseTs entsprechen die Ergebnisse, die wir bei Lntcrsuehung der Spaltungsprodukte der aus den Coniferensamcn dargestellten Proteinsubstanzen erhalten haben Man darf annehmen, dass diese Proteinsubstanzen die basenbildende Gruppe in grosser Menge enthielten und dass .sie. deshalb sowohl hei der Spaltung durch Salzs\u00e4ure, als a\n1) A. Ko s sol, \u00fcber die einfachsten Eiweissk\u00f6rper, Sitzungsberichte der Gesellschaft zur Bef\u00f6rderung der gesaminten Naturwissenschaften in Marburg, ISil\", Nr. o; mau vergleiche auch Kossel\u2019s Mittheilunpn in dieser Zeitschrift, Bd. 22, S. 170.","page":282},{"file":"p0283.txt","language":"de","ocr_de":"beim Zerfall w\u00e4hrend des Keimungsvorgangs1) eine ungew\u00f6hnlich grosse Quantit\u00e4t von Basen, insbesondere von Argin in lieferten.\t'\nKossel h\u00e4lt es fin* wahrscheinlich, dass bei der Hydrolyse des Protamins auf 8 Molek\u00fcle Argin in 1 Molek\u00fcl Histidin, und 1 Molek\u00fcl Lysin entstehen.*) Legt man dieses Mengenverh\u00e4ltnis* zu Grunde, so w\u00fcrde aus der Eleinentnrzusammen->ctzung dei genannten Basen sich ergeben, dass in. dem aus dein Protamin entstehenden Basengemenge etwas mehr als zwei Drittel des Gesammtstickstolls auf Argin in.fallen. Auch von der Stickstoffmenge, die sieh in den bei Spaltung unserer Proteinsubstanzen mit Salzs\u00e4ure erhaltenen Fl\u00fcssigkeiten in form von organischen Basen vorfand, fielen aber nach den von uns ausgef\u00fchrten Bestimmungen zwei Drittel auf Arginin <*ine rebereinsjimmung, welche noch als St\u00fctze f\u00fcr die von Kossel ausgesprochenen Ansichten dienen kann.\nKs ist schliesslich noch darauf aufmerksam zu machen, dass die zur Darstellung der. Proleinsiihsianzcn aus den Coni-lerensamen von uns benutzte Methode keine Gew\u00e4hr daf\u00fcr loisfet, dass unsere Pr\u00e4parate niehf Gemenge mehrerer.Protein^\nd Dass in don Keimpilanzen die Basen noch st\u00e4rker pr\u00e4valirten, als in den bei der Spaltung der Proteinsubstanzen durch Salzs\u00e4ure er-f uHenen L\u00f6sungen, ist nicht schwer zu erkl\u00e4ren; ich verweise auf du* Darlegungen, die ich dar\u00fcber in dieser Zeitschrift. Bd. 24, s! 59, Ari-luetKung 1 gemacht habe.\n,\u201c) Der Abhandlung Kossel s entnehme ich folgendes:\n\u00dc Mol. Arginin == L,8II4*N,2\u00dc6 1 .. Histidin = C* H\u00b0 N3 0*\n1\t.. Lysin =*= C\u00ab H,4N* 0\u00bb\nC,0Il6iN,7O,<>\nXiinint man an, dass diese 5 Molek\u00fcle Basen sich unter Verlust von /k Molek\u00fclen Wasser vereinigt haben, so resultirt f\u00fcr die so entstandene Verbindung die Formel\tdies ist aber die Formel,\nWeldie Kossel f\u00fcr ein Protamin, n\u00e4mlich f\u00fcr das C.lupein, fest\u00bb \u25a0t' ste.lt hat. Es ist datier wahrscheinlich, dass in diesem K\u00f6rper die \u25a0 en in de\u2018\" angegebenen Mengenverh\u00e4ltnis* vorhanden waren.","page":283},{"file":"p0284.txt","language":"de","ocr_de":"stof\u00eeo waren. Gesetzt, dass ein Gemenge vorla?, so w\u00fcrden da-durch doch die aus unseren Versnehen von uns abgeleiteten Schlussfolgerungen kaum beeintr\u00e4chtigt werden.1) Bei einer von uns in Aussiebt genommenen n\u00e4heren Untersuchung der Protein Stoffe der Gonit'erensamen werden wir aber auch die obige Frage zu entscheiden suchen.\ni) Doch liegt auf der Hand, dass dann ein Gemenge von Protein-stofien Vorgelegen haben kann, von denen der eine weniger, ein anderer mehr Arg inin und andere \u00dfasen lieferte, als den oben gemachten Angaben entspricht.","page":284}],"identifier":"lit17190","issued":"1898","language":"de","pages":"276-284","startpages":"276","title":"Ueber die Spaltungsprodukte der aus den Coniferensamen darstellbaren Proteinstoffe","type":"Journal Article","volume":"24"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:08:17.854472+00:00"}