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{"created":"2022-01-31T13:03:47.479039+00:00","id":"lit17233","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Hedin, S. G.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 25: 344-349","fulltext":[{"file":"p0344.txt","language":"de","ocr_de":"des Elastins.\nVon\nDr. S. Ci. lledin.\n(L u n <1, mediciniich-chemische* Laboratorium im Mai 1*98.) (Der Redaction zufretransrcn am 22. Mai 1898.)\nf)i(\u2018 Arbeit, wor\u00fcber L. Bergh in der vorhergehenden Abhandlung berichtet hat, gestattet den Schluss, dass bei der Spaltung des Elastins die aus den bisher untersuchten Protein-, k\u00f6rpern entstehenden Basen Argin in und Lysin entweder nicht (\u00bbder nur in minimaler Menge gebildet werden. Bekannt lieh hat Schwarz unter den Spaltungsprodukten des Aorta-Elast iie kein Lysin, wohl- aber das sogenannte Lysat inin isoliim k\u00f6nnen.1) Wie ich vorher gezeigt habe, d\u00fcrfte wohl das Lysatinin von Drechsel als eine Mischung von Arginin und Lysin anzusehen sein.2) Wenn aber dem so ist, soll haeli den Ergebnissen von Schwarz das Elastin bei der Spaltung durch Salzs\u00e4ure Arginin und Lysin ergeben. Die Resultat\u00ab* \\\u00ab>n Deigli und von Schwarz k\u00f6nnen also nicht zugleich v.w Hecht bestehen.\nObwohl die Untersuchung von Bergh auf meine Veranlassung und nach den von mir gebrauchten Methoden uic-gef\u00fchrt wurde, habe ich e& in Anbetracht der Wichtigkeit der Erag\u00ab* angemessen gefunden, auch seihst die Spaltungsprodukte des Elast ins einer erneuerten Pr\u00fcfung zu unterziehen.\nb Zeitsohr. f. - Zeitsehr. f.\n. Chemie, Bel. lA. $. 1X7. i\u00f6l. Chemie. Bd. 21 S. 297.","page":344},{"file":"p0345.txt","language":"de","ocr_de":"Da\" Llastm \u00ab'\u00bbrdp von mir aus dem Nac-kenbande dos liiiidrs nach dom Vorfahren von llorl.aczowski dargoslelli. ' \u25a0'\"'kochen mit Wasser, Extrahiren und Kochen, mit P/oiger Kalilauge und dann mit 10\",oiger Essigs\u00e4ure; schliesslich He-liaiidlung in der K\u00e4lte mit \u00f6'Voiger Salzs\u00e4ure;) , 'Da es .mir fOr .las Studium der basischen Spa11ungsprodukte niclit viel durant aiikam, dass alles Fett entfernt wurde, zog ich (las Elast in nur \u2666 inmal mit Alk\u00f6hol-Aether aus\nbekanntlich hat Kossel gefunden, dass das Protamin aus ha. hssjienna beim Kochen mit Saure wollt basische Spaltungs-proihtkle lArginin, Lysin, Histidin) liefert, aber keine Amido-MiHieti.11 Da die eben genannten Hasen von Drechselt Lysin) und um mii lArginin. und Histidin) unter den Spaltungsprodukten aller daraufhin untersuchten Proteinstolfe gefunden waren, nimmt Kl IS sei an, dass alle Proteink\u00f6rper einen Kern, von Protamin enthalten. Je nachdem an dem Protamin verschiedene Molokiil-gruppen angelagert sind, entstehen die verschiedenen inehr \"\u2022mphcirten Proteinstolfe. Da es ferner Kossel gelungen isf aus Protaminen durch Kochen mit verd\u00fcnnter Xcliwciv'Miiiro pepton\u00fclmliehe K\u00f6rper darzustellen, habe, ich pr\u00fcfen wollen. u|\u2019 llom Klastil1 m\u00f6glicher Weise durch Erw\u00e4rmen \u201emit sehr 'erdiumter S\u00e4ure irgend ein basischer Hestandtl,eil -zu entziehen \u00abaie. ^ Deshalb wurden 500 gr. trocknen Elastin einige Stunden \"in 0,o\" oiger Salzs\u00e4ure gekocht. Dabei l\u00f6ste sieh ein Th. il j1;!' Kla*tills auf; der R\u00fcckstand wog nach Trocknen auf dem\n, 'H,i..... 325 gr- (Portion A). In der salzsauren L\u00f6sung,\n''\u25a0landen Sich also 215 gr. (Portion Di. Da ich die Absicht\n, u>\u2019zu PKlf<\u2018\"- ob rfie Portion B m\u00f6glicher Weise mehr\nla-ische E.weissstofle enthielte als die Portion A, wurden die\n<:.n Mcn*en des G\u00fcstins vonoinandor .getrennt mit 20rt/oi<*er\n> i z-siuro und Zinnchlor\u00fcr wahrend 72 Stunden gekocht.\nDie von Zinn befreite und stark eoneentrirte L\u00f6sungen y \"* ' \"n \"ut Pliosphorwolfrains\u00e4ure gef\u00e4llt. Die dabei entstehenden\n\"iM-lilage waren \u00fcberraschend gering im Vergleich mit den-\nln ].; (\n\u2022\u00bb\n\u2018 Zfitsclir. f. physiol. Chemie fid. XXII, S. 178, sowie Sitzung-ei ,es- z* ,5ef- der ges. Xuturvv. zu Marburg 1097, hfl","page":345},{"file":"p0346.txt","language":"de","ocr_de":"jenigen Mengen, welche aus anderen Proteink\u00f6rpern erhalt^ wurden. W enn die L\u00f6sungen warm gelallt wurden, schied ,0c|t eine schmierige Masse aus, die beim Erkalten erstarrte. R nn Pallen in der K\u00e4lte schied sieb ein flockiger Niederschlag an\u00ee der unter ^em Mikroskope kein krystallinisches Aussehen darbot. Die aus der Portion A erhaltene Menge war etwa anderthalbmal so gross wie die aus B, und da die urspr\u00fcnglichen Portionen A und B 325 resp. 215 gr. ausmaehten, hath lolglich die Portion A basische Spaltungsprodukte in demselben Maasse geliefert wie die Portion B. Nach dem oben Gesagten h\u00fclle man erwarten k\u00f6nnen, dass die Portion B, welche bwiii Kodien des Elastins mit sehr verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure gel\u00f6st worden war, basische Spaltungsprodukte in gr\u00f6sserer Men\u00ab., ergeben sollte als der ungel\u00f6ste R\u00fcckstand (Portion A). B, dies nicht der Fall war, wurden die beiden Niederschl\u00e4ge im Folgenden zusammen behandelt. Dieselben wurden also mit Baryt hydraI zerlegt und die L\u00f6sung nach Entfernung d<| Baryt \u00dcberschusses concenirirt. Dabei schied sich eine weiche Masse aus, die unter dem Mikroskope wie unreines Leucin aussah, Ls waren also in dem Phosphorwolframshm^niedec-sehlag auch Amidos\u00e4uren. enthalten* was daran lag, dass ich das Ausf\u00e4llen in sehr concimtrirter L\u00f6sung vorg\u00e9nommen Imite. Auch fr\u00fcher habe ich n\u00e4mlich gefunden, dass die Amidos\u00e4uren aus sehr concentrirtor L\u00f6sung durch Phosphorwolframsiiiiv gef\u00e4llt werden k\u00f6nnen, und zwar in Form einer schmierten Masse. Um die Amidos\u00e4uren zu entfernen, wurde noch einmal mit Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt; der Niederschlag war jetzt\nviel geringer als heim ersten Ausf\u00e4llen (anscheinend nur 1 ; des ersten Niederschlages\u00bb. Derselbe wurde wie \u00fcblieh zerleg und die barytlreie, stark alkalische L\u00f6sung nach Concentriivn mil Silbemilrat versetzl. Es entstand ein Niederschlag, \u00bb1er ohne Erfolg auf Histidin gepr\u00fcft wurde.1; Das Filtrat winih concentrirt und zum Krystallisiren hingestellt: nach einiger Zeit' war dasselbe zu einer z\u00e4hen Masse eingetrocknel1, ohne d.i-sich Krystalle ausgeschieden hatten. Es waren also \u00abl.i\u00bb\u00fc\n0 Zeitschr. f. physiol, ('.hernie. Bd. XXII. S. 191.","page":346},{"file":"p0347.txt","language":"de","ocr_de":"wfiler Arginin noch Lysin in. nachweisbarem Mengen' vorhanden.1)\t.\nLs scheint also festgestellt zu sein, dass heim Kochen des, Elast ins mit Salzs\u00e4ure die Hasen Arginin, Lvsin und Histidin nicht oder nur in nach \u00fchlichen Methoden nicht nachweisbaren Mengen entstehen. Daraufhin deutet schon der 1 instand, das das Elastin im Vergleich mit anderen Protei n-korpern nur einen sehr geringen Plmsphorwotframs\u00e4urenieder-h h lag ergibt.\nMeine Ergebnisse sowie dfe von lle rgh stehen also mit\nK\nnjfiiigen von Schwarz im Widerspruch. Auch das Aorta-\nLlaslin, welclies llergh mich dem VferfahrCn VonSch war z darslcllte, ergab keine nachweisbaren Mengen der D\u00fcsen. -\nDa aber Schwarz nur dassogenannte -1 Lysat inin isoliren kannte und dieses in Form des Salzes AgNOj-f-Cyf^^O^ \u2022 IlNOa erhalten wurde, habe ich auch dieses Salz zu gewinnen ver-*11 eht und zwar in folgender Weise: Die silberhaltige Losung, nils der ich vergebens die Silberverbindungen des ! Argin ins und Lysins darzustellen versucht hatte, wurde von Silber be-lifit und nochmals* mit Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt. Hierbei ^ hied sich ein krystallinischer Niederschlag aus uml ausserdem wurden noch feine Krystallnadeln mit dem Mikroskope be-o!'achtet. Die vorhandenen Hasen waren also verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig Ivm* was uns nicht \\\\ under zu nehmen braucht, da dieselben jfizt zum dritten Mal mit Phosphor wolframs\u00e4ure a\u00fcsgef\u00e4lft waren. DeV Niederschlag wurde wie gew\u00f6hnlich mit Harvt-hyrlrat zerlegt und nach Entfernen < les Daryl \u00dcberschusses die \"lark alkalische L\u00f6sung mit Salpeters\u00e4ure neutralis\u00e2t, mit Si I bornitrat versetzt, concent rirt und mit. Alkohol * vermischt.\nI lit*rl\u00bb<\u2018i schied sich ein Oel aus, das auch nach mehrt\u00e4gigem Stehen nicht krystallisirte. Ebensowenig war die L\u00f6sung durch Zugeben von Aether zum Krystallisiren zu bringen.\nLs war also nicht m\u00f6glich, das Lysatinih in Form des \"alzis Ag NOj-j-C\u00dfHjjNgOg.-11X03 zu isoliren, was mieli nicht 'iberrasclite, da nach meiner Ansicht dieses Salz als .eine\n11 Zoitsrhr. f. physiol. Chemie, Bd. XXI, S. lUf> und S. 207.","page":347},{"file":"p0348.txt","language":"de","ocr_de":"Mischung, von dem Arginins\u00e4lz Ag NOs-f CUL.N.tL. HNO im,i\nm\tm- \u00ab&&&* *,* Z\nweder Arginm noch Lysin in nachweisbaren Mengen vorhanden waren.\n. \u2022 -V'> soM man es aber erkl\u00e4ren, dass Schwarz Lysa\u00dcninsalz erhielt, da dieses Salz weder von Bergh n.,j, rvun inir isoiirl werden konnte? So viel ich (inden kann, d\u00fcra, dies nur daran liegen k\u00f6nnen, dass das Elastin von Schwarz \"och andere Broteinstollc enthielt, welche hei ihrer Spaltim\u00bb Argniiii und Lysin lieferten. Wold stimmen die Analvscnwerlh\u00e9 von Schwarz leehl gut mit den von Chittenden llarlund von Horbaczewski \u00fcberein; dies kann aber niela beweisen, dass sein Elaslin von anderen Proteinstolfen li-oi\nwar, da die meisten l,roleiuk\u00f6riier elwa dieselbe quantitativ, Zusunmensolzung Ix'sitzcn.\nJleikunn\u00fcicli liai Drechsel eine Methode angegeben durHi welche man sehr kleine Mengen von Lysin nach weisen k\u00f6nne: si.ll und welche darin besteht, dass die lysinhaltige Losung mit lienzoylehlorid und Natronlauge gesch\u00fcttelt wird. Bei Zusatz, von Salzs\u00e4ure soll sieh das Lysin in Form eines llibenz.n \u25a0 d\u00e9riv\u00e2tes aiisselieiden. Diese Verhiridinig \u2014 die Lysiirs\u00e4iue -gibt ein saures Barytsalz, das in Wasser sehr schwer l\u00fcsliH: ist.') Auch die von Dreehsel unter den basischen Spaltung-produklen des Caseins aulgefundene Diamidoessigs\u00e4ure gibt. \"\"I l\u2019cnzoyleldorid und Natronlauge behandelt, ein seliwer-l\u00f6sliehes Benzoylderival \u2022 die Mi,iiolK'i.zovldiamidoessi\u00abs\u00e4nie welche durch ihre Schwerl\u00f6slichkeit in Alkohol von der Lysin-Verbindung golmint worden kann.*)\nI m kein Mittel unversucht zu lassen, das zum Isoliren \u00ab1er Basen f\u00fchren k\u00f6nnte, habe ich die. basische L\u00f6sung um Benzoyloh|orid und Natronlauge gesch\u00fcttelt und mit Salzs\u00e4ure unges\u00e4uert. Dabei schied sieh zun\u00e4chst Benzoes\u00e4ure aus und dann nach Conzentriren noch sp\u00e4rliche \u00dceltropfen, \u00ablie nicht krysinlhsirtcn Und f\u00fcreine n\u00e4here Untersuchung nicht gen\u00fcgten.\nM Her. d. deutsch, chein. Oes. Rd. 2*. S. also.\n2; ^ilzungsber. der kiinigl. s\u00e4ehs. Ges. ,\u00abd. Wiss, Rd. 14 s. 11\u00c2","page":348},{"file":"p0349.txt","language":"de","ocr_de":"i:- waren folglich weder. Lysin noth Diamidoessigs\u00e2ure in i iu< fiwei.sbaren Mengen Vorhanden.\nDie einzige Base, welche ich unter, den basischen SpaL timgsproduklen des Elastins habe nachweisen k\u00f6nnen, ist Ammoniak, das in ziemlich bedeutender .Menge gebildet zu\n\u00ab.\u2022i deii scheint. Unzweifelhaft sind aber ausserdem noch andere llii.'cn vorhanden.\t,\u2022*\nLs besteht also ein durchgreifender Unterschied in Bezu*\n\u2022ml die basischen Spaltungsprodukte zwischen dem Elastin und d. n vorher untersuchten Proteinsubstanzen, welcher' Unter-\u25a0\tdadurch kund macht, dass der aus den Spaltungs-\njiipdukten d\u00eev Elastins erhaltene Phosphorwolframs\u00e4ureniedpr-. selilng sebrgering ist und die aus anderen Proteink\u00f6rpern\nerhaltenen l\u00f6sen Alginin. Lysin und Histidin nicht in nach-wrishai(\u2018ii Mengen enth\u00e4lt\n, Wb; oben erw\u00e4hnt, hat neulich Kossel gefunden, dass\nd\"':ms ^s\u00e7hspermatozp\u00e9n dargeslellien Protamine beim Kochen j'ehwefels\u00e4ure wohl die Basen Arginin. Lysin und Histidin\neigeben, aber keine Amidos\u00e4urtm. Darauf Itasiid Kossel die\nAnnahme, dass alle ProteinsloHo einen Kern von Protamin enthalten, der beim Spalten die genannten Basen liefert \u2022 nebenbei < \"Ihallen aber die Proteinslode noch andere Molekulghippen \u00ab< l. he die \u00fcbrigen Spaltungsprodukte (Amidos\u00e4iireii |'\u00e4bgeben ... ,,|1ol;,ml\"e \u00abin\u00ab folglich als die einfachsten Eiweissk\u00f6rper\nNachdem es sich herausgestellt hat,\u2018dass das Elastin die pallungsprodukte des Protamins nicht enth\u00e4lt, wird den lolenisiolfgruppcn von Kossel nocheine neue Hruppe hin-/nzn iigen sein, welche Gruppe diejenigen Proteinstoffe umfassen i '\u2019. \u2019\tv\u2018\u2018*h\u00e4lliiissi,l\u00e4ssig wenig basische Spaltungsprodukte\n11,1,1 besonders kein Prolamin enthalten k\u00f6nnen.","page":349}],"identifier":"lit17233","issued":"1898","language":"de","pages":"344-349","startpages":"344","title":"Einige Bemerkungen \u00fcber die basischen Spaltungsprodukte des Hastins","type":"Journal Article","volume":"25"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:03:47.479044+00:00"}