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{"created":"2022-01-31T14:51:07.477505+00:00","id":"lit17545","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Fischer, Emil","role":"author"},{"name":"Aladar Skita","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 33: 177-192","fulltext":[{"file":"p0177.txt","language":"de","ocr_de":"lieber das Fibroin der Seide.\nVon\t\u2022\t:\nEmil Fischer und Aladar Skita.\n(Aus? \u00ablern I. rheinischen Institut \u00ab1er Universit\u00e4t Herlin.)\nDer Redaction zupepaupen am f>. \u00abInlhlttOi.i\nDie Seide l\u00e4sst sich bekanntlich durch Behandeln mit Seife, Alkali und selbst durch heisses Wasser in 2- Bestand-tlieile scheiden, welche die Namen Fibroin und Sericin1) iSeidenleim) f\u00fchren. Das Erstere ist unl\u00f6slich und \u00fcberwiegt an Menge; es ist daher am h\u00e4ufigsten Gegenstand der Untersuchung gewesen.2)\nUm Aufschluss \u00fcber seine Constitution zu erlangen, hat man, wie allgemein bei Proteinstoffen, die Hydrolyse durch S\u00e4uren ben\u00fctzt.\nHierbei beobachteten Hinterberger und Walten-berger3)4) das Tyrosin und wollten auch das Leucin gefunden haben; zu denselben Resultaten gelangten auch Staedeler5) und Cramer.\u00df) Letzterer fand ausserdem noch lilycocoll. An Stelle von S\u00e4uren hat Sch\u00fctzenberger7) Barytwasser \u2014 bei h\u00f6herer Temperatur unter Dr\u00fcck \u2014 f\u00fcr\ni;i Der Name Fibroin wurde von Mulder,. Pogg. Ann... Bd. H7, s. *11 (18:4(1 >, der Name Sericin von Cramer, Journ. prakt. (them., IM. ur*. S. 7(1\tin die LiUeratur eingef\u00fchrt.\nDie \u00e4ltere Litteratur ist in der Abhandlung von Framer,\nprakt. Chem., Bd. 0(1, S. 7(1 ( 1 805) aufgef\u00fchrt.\nJahresher. f. ('.hem.. 18514, S. (115.\nh Wien. Akad. Ber., Bd. XI. S. 450.\n*\tAnn., Bd. Ill, S. 12 (1850).\n\" .fourn. prakt. Uliem., Bd. 0(1, S. 7(1 (18(15 .\n\u2022\tC. B.. Bd. Si, S. 1101 1S75,\nH\tlcr's Zeitschrift f. physiol. Chemie. XXXIII. \u2018\t. .\t12","page":177},{"file":"p0178.txt","language":"de","ocr_de":"178\nK in il Fischer und Al a dar Ski ta.\ndie Hydrolyse der Proteinstoffe verwendet. Bei der Uebor-tragung dieses Verfahrens auf das Seidenfibroin, das er in ( \u00bb<*-meinsehaft mit Burgen is bearbeitete, fand er neben Ammoniak,\n(Ixals\u00e4ure, Kohlens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure ein Gemisch von Aminos\u00e4uren, das folgende Zusammensetzung haben soll :\n7 y777. 7. Tyrosin v 7,\u00c7\u00c77\u00c7:\u2022\t. . ... . . - . 10 0 \u00bb\nGt-misch \u00e4quivalenter Theile von Glycocoll\nund Alanin . . . . . . .\t.\t.\t. . .\t.\t.\t(\u00bb0\u00b0 .\nAininobullors\u00e4ure .... . .\t.\t.\t. 7;; .\t.\t,\t10 \u00b0 \u00bb\t;\nI 'njjesiittigte S\u00e4ure F.4H7NOs .\t.\t.\t...\t.\t.\t20 \u00b0>.\nIn dieser kurzen Abhandlung ist die \u00e4ltere Litteratur nicht erw\u00e4hnt und ebenso fohlen Belege f\u00fcr die Resultate g\u00e4nzlich. Da ausserdem das von Sch\u00fc tzen berger angewandte Verfahren; nicht einwandfrei ist, da Baryt bei hoher Temperatur secund\u00e4re Zersetzungen bewirken kann, so sind seine Angaben \u00fcber das Vorhandensein von Aminobutters\u00e4ure und Alanin ebenso zweifelhaft, wie die fr\u00fcheren \u00fcber die Entstehung von Leucin; was die unges\u00e4ttigte Aminos\u00e4ure betrifft, so steht ihre Existenz v\u00f6llig in der Luft.\nUngleich zuverl\u00e4ssiger sind die Arbeiten von Wey l .1) der die Hydrolyse wieder mit S\u00e4uren bewerkstelligte und zuerst unter den Spaltungsprodukten neben Tyrosin und Glycocoll eine Aminopropions\u00e4ure, wahrscheinlich a-Alanin, mit Sicherheit nach wies, indem er sie in reinem Zustande isolirtc. Leucin konnte er nicht finden.\nZuletzt hat sich Wetzel2) mit demselben Gegenst\u00e4nde besch\u00e4ftigt, aber unter den Hydrolvsirungsprodukten nur die Diaminos\u00e4uren gesucht. Leider sind seine Angaben \u00fcber das Vorkommen von Histidin recht l\u00fcckenhaft und um so weniger brauchbar, als es zweifelhaft ist, ob das von ihm dargestellte Fibroin rein war.\nWie aus obiger Zusammenstellung hervorgeht, sind bisher als Spaltungsprodukte des Seidenfibroins nur Tyrosin, eine Aminopropions\u00e4ure und Glycocoll erkannt. Bei den beiden ersten ist es zudem noch unbestimmt, ob sie als active oder\nV\u00bb Iler. d. deutsch. -) Physiol. Gliom..\n. Ges., Bd. 21, S. 1529 und 1407 Tsss I. S. 5H5 (1899;.","page":178},{"file":"p0179.txt","language":"de","ocr_de":"Feber das Fibroin der Seide.\t179'\nracemisohe Form auftreten. Der Wunsch, di\u00e8se L\u00fccke auszu-; f\u00fcllen, war f\u00fcr uns die erste Veranlassung, das Studium des Fibroins wieder aufzunehmen.\nEs gelang uns auch mit leichter\nder Nachweis,\ndass das Tyrosin der Seide mit dem T-Ty rosin des Caseins und anderer Proteide identisch ist.\nEbenso wurde die Aminopropions\u00e4ure als optisch activ erkannt. Sie ist mit dem d-Alanin, das vor einiger Zeit aus der raeemischen'Verbindung dargestellt wurde,*) identisch. Andererseits kamen wir bald zu der Leberzeugung, dass es mit den alten Methoden nicht m\u00f6glich ist, alle hier vorhandenen Aminos\u00e4uren zu isoliren.\nWir haben deshalb auf das Fibroin das neue Verfahren,\n\u00df\ndie Aminos\u00e4uren mit H\u00fclfe ihrer Ester zu trennen, angewandt. Dabei ergab sich, dass die Zusammensetzung des Fibroins complicirter ist, als man bisher annahm. Ausser. 1-Tyrosin, d-Alanin und Glvcocoll haben wir 1-Phenylalanin und 1-Leucin mit Sicherheit nachweisen k\u00f6nnen, sowie die Anwesenheit von mehreren anderen Aminos\u00e4uren sehr wahrscheinlich gemacht.\nDarstellung des Fibroins.\nF\u00fcr die Darstellung des Fibroins haben wir das von Gramer2) zuerst angegebene Verfahren, Einwirkung von Wasser bei h\u00f6herer Temperatur unter Druck, am geeignetsten gefunden.\nBei richtiger Anwendung desselben wird der Seidenleim vollst\u00e4ndig gel\u00f6st, w\u00e4hrend s\u00e4mmtliches Fibroin unver\u00e4ndert bleibt.\nBei der Behandlung mit Alkali oder S\u00e4uren ist das aber nicht der Fall, weil diese auch auf das Fibroin l\u00f6send einwirken. Ja selbst mit Wasser muss man vorsichtig sein, weil die geringsten Mengen Alkali das Resultat st\u00f6ren. So erreicht man bei Anwendung von Glasgef\u00e4ssen niemals constante Rer suitate, wie folgender Versuch zeigt: 10g technisch degom-\nV\u00bb E. Fischer, M. 82, S. 2451 (1899t. ;\n-) Journ. f. prakt. Chem.. Bd. 9b, S. 76 (1865).","page":179},{"file":"p0180.txt","language":"de","ocr_de":"I M\tF.mil Fischer und Aladar Ski ta.\nmir! er Seide verloren beim Kochen mit 5 Liter Wasser irn Glaskolbenmit R\u00fcekflussk\u00fchler in den ersten 48 Stunden 22rt in den folgenden iS Stunden an eine neue Menge Wasser 170 o, dann l(j\u00b0/o u. s. w., so dass nach 300st\u00fcndigem Kochen 7o\u00ab \u201e der Seide in L\u00f6sung gegangen waren. Der R\u00fcckstand .hatte Glanz und Festigkeit verloren und glich St\u00fccken zerkochten Filterpnpier\u00e9s.\nDiese Gefahr wird aber vermieden bei Anwendung von Porzellan- oder verzinnten Kupfergef\u00e4ssen. Zur Darstellung des Fibroins haben wir deshalb die Seide in einem 5 Liter fassenden Porzellantopf von der Form eines Becherglases in einem Autoclaven mit der 25 fachen Menge Wasser 3 Stunden auf 117 P20\u00b0 erhitzt. Diese Operation wurde 1\u20142 Mal wiederholt, bis keim; Gewichtsabnahme mehr stattfand. Am beqiKunsten ist die Anwendung der technisch degommirten Seule, bei der ein zweimaliges Kochen mit Wasser vollauf gen\u00fcgt. Bei einer quantitativen Probe stellten wir fest, dass hier 5,1\u00b0 v der trockenen Seide von dem Wasser gel\u00f6st wurde. Fin Versuch mit 152 g gelber, lombardischer Rohseide, deren Trockengewicht bei 120\u00b0 festgestellt war, ergab, dass nach dreimaligem Auskochen aller Seidenleim entfernt war. Die Menge des r\u00fcckst\u00e4ndigen Fibroins betrug 111 g, entsprach also 08,5\u00b0/o ') der angewandten Rohseide.\nDieses, aus gelber Rohseide dargestellte Fibroin hat im Vergleiche zu dem aus technisch degommirter Seide herge-stellten noch einen schwachen Stich ins Gelbliche. Beide\nSorten besitzen noch die Festigkeit des Seidenfadens, aber nicht mehr den vollen Glanz und die Weichheit der Seide;\nauch ist die Hygroskopicit\u00e4t vermindert. Wesentlich andere Eigenschaften hat das Fibroin, das nachdem Verfahren von Stacdeler*) mit Natronlauge gewonnen wird. Es bildet eine\ni.t Diese Angabe n\u00e4hert sich der von Cramer (66\u00b0/V'. Journ. f. prakt. Chem'.y ltd. U6, S. 76 ( 1 Sf\u00ee.r>\u00bb : die Angaben von Mulder (580 . Peg?-Ann., ltd. 87. S. 611 und l\u00ee\u00e7rz. Jahresb., ltd. 17, S. 880. und St ae del er\ni 42\u2014\u00f4O0 \u2022\u00bb}. Ann., IM. 111. S. 12 1K5U\u00bb. beruhen auf der unvollkommenen Ccwinnungsweise des Fibroins.\nAnn., Bd. 111. S. 12.","page":180},{"file":"p0181.txt","language":"de","ocr_de":"Leber das Fibroin der Seide.\n181\nbr\u00fcchige und zerreibliehe Masse, wie schon Staedeler1 *) und Weyl-) angeben. Dies r\u00fchrt von einer theilweisen chemischen Ver\u00e4nderung des Fibroins selbst her, das gegen Alkalien nichts weniger als best\u00e4ndig ist.\nDas zu den nachfolgenden Versuchen verwandte Fibroin bt ausschliesslich aus lombardischer Seide, und zwar meist aus der technisch degommirten Sorte dargestellt worden.\nHydrolyse des Fibroins durch Schwefels\u00e4ure.\nHandelt es sich um die Gewinnung von Tyrosin, so folgt man am besten den \u00e4lteren Vorschriften3) f\u00fcr die Spaltung \u2022 des Fibroins mit verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure. Wir haben dementsprechend bei einem Versuch 250 g reines Fibroin mit einem Gemisch von 500 ccm. coneentrirter Schwefels\u00e4ure und;2500ccin, Wasser 18 Stunden gekocht. Die braungelb gef\u00e4rbte Fl\u00fcssigkeit zeigte keine Biuretreaction mehr. Die ausgeschiedene dunkle, zu Kl\u00fcmpchen geballte Masse, welche gr\u00f6sstonthoils aus fetts\u00e4ure-\u00e4hnlichen Stoffen bestand, wurde nach dem Erkalten abtiltrirt ; ihre Menge betrug 2,5 g, also 1 \u00b0/o des angewandten Fibroins. Nun wurde das Filtrat in der W\u00e4rme mit ungef\u00e4hr 2 kg Barythydrat, das in m\u00f6glichst wenig heissem Wasser gel\u00f6st war, neutralisirt, das \u00fcbersch\u00fcssige\u2022 Baryt mit Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt und die neutrale Fl\u00fcssigkeit heiss auf einer\ngrossen Nutsehe abgesogen.\n\"\" \u25a0>\nUm das schwerl\u00f6sliche Tyrosin ganz zu gewinnen, ist es rathsam, den Barytniederschlag mit W\u00e4sser nochmals aus-zuknehen. Das Filtrat wird verdampft, bis schon in der W\u00e4rme eine reichliche Kristallisation eintritt. Nach dem Erkalten wird filtrirt und die Krystallmasse, welche 40\u201450 g betr\u00e4gt, mit wenig heissem Wasser ausgekocht, um das beigemengte Alanin zu entfernen. Den R\u00fcckstand l\u00f6st man dann in ungef\u00e4hr 8,5 Liter siedendem Wasser, kocht mit Thierkohle und\nl\u00e4sst das klare Filtrat krvstallisiren. Die Ausbeute au reinem\n*\u25a0 ,\nTyrosin betrug 25 g, mithin 10(> der angewandten Fihroin-\n1) Ann.. IM. Ill, S. 12.\n-1 Her. d. deutsch, ehern. Ges.. Bd. 21, 8. 152t) (1-Sss>.\n;i Her. d. deutsch, ehern. Ges., IM. 21. 8. 1520 i lKKS>.","page":181},{"file":"p0182.txt","language":"de","ocr_de":"182\nEmil Fischer lind Aladar Ski ta.\nmenge, w\u00e4hrend Wey 1 nur 5,2\u00b0/o angibt.1) Die Angaben Schiitzenberger\\s gestatten keinen Vergleich, da sie sich bloss auf das Verh\u00e4ltnis\u00ab des Tyrosins zu der Menge der isolirten Aminos\u00e4uren beziehen. F\u00fcr die optische Untersuchung diente die L\u00f6sung des Tyrosins in 21\u00b0,oiger Salzs\u00e4ure. Fine L\u00f6sung von 1,2dv und dem specifischen Gewicht 1,118 drehte bei 20\u00b0 im 2 dm -Hohre 0,77 nach links. Mithin ist :\n;\t[\u201c] r = - \u00ab\u25a0\u00ab>\u25a0\nDas Tyrosin ist demnach identisch mit der activen Form, die man bisher aus den andern Proteinstoffen gewonnen hat.\nAus den Mutterlaugen des Tyrosins wurden durch wiederholtes Kindampfen und systematisches Umkrystallisiren Alanin und Gtycocoll in reinem Zustand isolirt.\nDie Analyse des Alanins gab folgendes Resultat :\n0.1814 g Substanz: <\u00ab.2800 g C0r 0.1:148 g H\u00c4()\nBerechnet f\u00fcr P.sU,N0# :\tGefunden :\n40.45 0.. c; \u00ff'-\t40,15\u00b0/o G\n7,80 \u00b0/0 II \u25a0\t7010 o H.\nDas Produkt wurde von Wevl, der sich mit der Pr\u00fcfung \u00ab1er freien Aminos\u00e4ure begn\u00fcgte, f\u00fcr optisch inactiv gehalten, ln Wirklichkeit ist es aber activ, wie uns die Untersuchung des flydroehlorats zeugte. Seine w\u00e4sserige L\u00f6sung von 8,08 \" \u25a0<> und dem specifischen Gewichte 1/12 drehte bei 20\u00b0 das Natriumlicht im 1 dm.-Rohre 0,82\u00b0 nach rechts. Daher war\nV:: v; [\u25a0]?- + \u00ab\u00bb\u2022\nDieser Werth ist fast der gleiche wie der f\u00fcr reines, salzsaures d-Alanin fr\u00fcher2) gefundene;\nWie schon erw\u00e4hnt, haben die Schwierigkeiten, auf\n; 11 Her. d. deutsch, ehern. Ges., Hd. 21, S. 1520. Bei der Zahl ist \u00fcbrigens ein Bechen- oder Druckfehler untergelaufen. Berechnet man sie nach den anderen Angaben \u00fcber die Ausbeute von Glyeocoll und Alanin, so r\u00e9sult\u00e2t. 7.5\n2 K. Fischer. Her. d. deutsch, ehern. Ges.. Bd. 82. S. 24ol <180!\u00ab'. Pas synthetische Alanin drehte 0.55.","page":182},{"file":"p0183.txt","language":"de","ocr_de":"Feber das Fibroin der Seide.\n1 S3\nwelche wir bei der Trennung der Aminos\u00e4uren (lurch Kry-stallisation stiessen, uns veranlasst, f\u00fcr diesen Zweck die fraetionirte Destillation ihrer Ester zu ben\u00fctzen.\nHydrolyse des Fibroins durch S&lzs\u00e4ure und Trennung der Aminos\u00e4uren durch ihre Ester.\nGlycocoll. Will man auf die lsolirung des Tyrosins verzichten, so ist es am besten, die Spaltung des Fibroins mit Salzs\u00e4ure durchzuf\u00fchren und nach dem Verdampfen der w\u00e4sserigen S\u00e4ure den R\u00fcckstand sotort zu verestern.\n250 g Fibroin werden mit 1 Liter Salzs\u00e4ure vorn speeili-sehen Gewicht 1,19 \u00fcbergossen. Nach kurzem Sch\u00fctteln entsteht eine braungelbe L\u00f6sung, die am R\u00fcckflussk\u00fchler 5 Stunden gekocht wird. Auf der dunkelbraunen Fl\u00fcssigkeit schwimmt dann eine kleine Menge Fetts\u00e4ure, die nach dem Erkalten ahtiltrirt wird. Die Mutterlauge wird am besten unter stark vermindertem Druck bis zum dicken Sirup eingedampft. Diesen \u00fcbergiesst man sotort mit 1 ln Liter absolutem Alkohol und leitet einen lebhaften Strom gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure bis zur S\u00e4ttigung ein, ohne die L\u00f6sung zu k\u00fchlen. Man kocht schliesslich noch 1 Stunde auf dem Wasserbade, wobei ein Theil der Salzs\u00e4ure entweicht. Das Gemisch der salzsauren Salze geht meistens schon beim Einleiten der Salzs\u00e4ure in L\u00f6sung, jedenfalls aber erfolgt diese vollst\u00e4ndig beim Erw\u00e4rmen auf dem Wasserbade, .das den Zweck hat, die Veresterung v\u00f6llig zu Ende zu f\u00fchren. Nachdem Abk\u00fchlen bringt man die alkoholische L\u00f6sung in eine K\u00e4ltemischung, impft mit einem Krystall von salzsaurem Glvcocollester und l\u00e4sst 48 Stunden im Eisschrank Oehen. Dann hat sich in der Regel der allergr\u00f6sste Theil des salzsauren Glycocollesters als Krvstallbrei abgeschieden. Er wird \u00fcber Glaswolle abgesogen, mit wenig kaltem, absoluten Alkohol und Aether gewaschen und schliesslich im Vacuum \u00fcber Natronkalk getrocknet. Das so erhaltene Pr\u00e4parat ist nur wenig mehr gef\u00e4rbt.\nDa bei der Veresterung ziemlich viel Wasser entsteht, welches der Reaction ent gegen wirkt, so ist es vortheilhalt, die alkoholische Mutterlauge unter stark vermindertem Druck ein-","page":183},{"file":"p0184.txt","language":"de","ocr_de":"Km il Fischer und A1 a da r Ski ta.\nzudampfcn, den R\u00fcckstand wieder in 1 Liter absolutem Alkohol zu l\u00f6sen und neuerdings mit gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure in der zuvor beschriebenen Weise zu behandeln. Bleibt die Fl\u00fcssigkeit jetzt bei niederer Temperatur 12 Stunden stehen, so pflegt, namentlich beim Einimpfen eines Krystalles, noch ein\u00bb' neue, aber meist geringe Krystallisation von salzsaurem Glycocoll-ester stattzufinden. Die Gesammtmenge desselben betrug im Durchschnitt des Fibroins. Dies ergibt f\u00fcr freies Glycoeoll \u2022h>\u00b0 w\u00e4hrend Weyl1) durch Krystallisation nur 7,5\u00b0, o isoliren konnte. Einmaliges Umkrvstallisiren des Hydrochlorates aus der Tlachen Menge heissem absoluten Alkohol gen\u00fcgt, um ein ganz reines Pr\u00e4parat vom Schmelzpunkt 144\u00b0 zu erhalten. Wir haben uns noch \u00fcberzeugt, dass der aus dem Hvdrochlorat isolirte freie Ester bei 8 nun. Druck constant bei 45\u00b0 destillirte und mithin Frei von Homologen war.\nDie salzsaure, alkoholische Mutterlauge, welche die Ester der \u00fcbrigen Aminos\u00e4uren enthielt, wird geradeso verarbeitet, wie es in (1er vorhergehenden Arbeit \u00fcber das Casein beschrieben ist : schliesslich wurde (las von Aether befreite und mit Natriumsulfat getrocknete Gemisch der Ester bei 8 mm Druck fractionirt. Nach 2\u2014dmaliger Wiederholung der Instillation unter den gleichen Bedingungen wurden folgend\u00bb Eraetionen erhalten :\n1\tFraction\ti.\u2018t\u2014f>.V\u2019\t\u2022 \u2022 \u2022\t\t70\n'\u00ab0\t\u25a0 ;;\u2019v:\u201c>;> \u2014 7~>\t\u2022 -\u2022 \u2022\t\u2022 . . . . la \u00bb\n\tair\t- \u00ab \u2022 . . \u00ab\t;\u2019v. m y.o\nd.\t\u2018\u00bb0\u20141 tu0\t\t. ... . . a \u00bb\n\t1 \u00bb0\u2014100\u00b0\t\u2022 \u2022 \u25a0 \u2022 ' \u2022\u2022\t. . \u2022 . . a\n\t\u00bb\t\u00fcber 100\u00b0\t\u2022 .\u00ab ' \u25a0 \u2022.\t\u2022 . . . . t ), \u00bb)\n\t;\tV'v^ V-\u2018V\t\t\u00eet\u00fb.\u00fb g\n\u25a0\u25a0\u25a0 : Die er.6\tde Fraction (\tKl-\u00d6\td*\u2019] enthielt neben wenig\nAlk\u00ab \u00bb1h \u00bb1 fast\tausschliesslich A\tdanin\tester, denn das (ilyeo\u00bb\u2022\u00ab\u00bb] 1\nist durch die entfernt.\tvorhergehende 11\tchain\tllung so gut wie vollst\u00e4ndig\nd-Alan\tin. Zur Gewinn\tung d\tes reinen Alanins wird der\nEster ~ am\tbesten sofort \u2014\tmit d\ter l< \u00bbfachen Menge W\u00e2ss\u00e7lr\n1 ! Her \u00bb1\t. \u00bbPutsch, ehern, (h?\tV. Hd.\t21. 8. 1\u2019)2{> iss.S)","page":184},{"file":"p0185.txt","language":"de","ocr_de":"l'cber das Fibroin der Seide.\n185\n4\u20145 Standen am R\u00fcckflussk\u00fchler gekocht, bis die alkalische Reaction verschwunden ist, worauf die L\u00f6sung eingedampft wird. Die Ausbeute an Alanin betrug 1 90 o des angewandten Fibroins. Zur vollst\u00e4ndigen Reinigung l\u00f6st man das Pr\u00e4parat in der Machen Men go Wasser, entf\u00e4rbt, wenn noting, durch Kochen mit Thierkohle und versetzt die heisse Fl\u00fcssigkeit mit ' ,tom gleichen Volumen Alkohol; Beim Erkalten scheidet sieh das reine d-Alanin in langen, farblosen Nadeln ab, welche unter Zersetzung bei 297\u00b0 schmelzen.\t\u2019\n0.1903 g gaben 0,2910 g (\u2019.(), und 0.1403 g ILO.\nBerechnet f\u00fcr 'CJl.N0,:\tGefunden:.\n40.45% C\t40.44 % G\n7.8\u00df% H\t7.950, H.\nDas \u00fcber Phosphorpentoxyd im Vacuum getrocknete Chlorhvdrat lieferte die nachstellende optische Bestimmung : 0.0712 g Substanz drehte in w\u00e4sseriger 9,07%*igor L\u00f6sung vom specilischen Gewicht 1,015 das Natriumlicht im 1dm.-Pudire 0,S5\u00b0 nach rechts.\t.\t;\nDemnach ist\nMT -\t^\nDa aus der nachfolgenden Fraction der Ester noch 2%. Alanin gewonnen werden konnten, so betrug seine Gesammt-inenge 21 des Fibroins, w\u00e4hrend WeyPj nur 15\u00b0,\u00bb isoliren konnte.\nMan sieht, wie auch hier die Estermethode dem alten Verfahren \u00fcberlegen ist. Da das d-Alanin bisher nur aid m\u00fchsamem Wege durch Spaltung des Racemk\u00f4rp\u00e9rs gewonnen werden konnte, so ist die eben beschriebene Darstellung aus Seide \u2014 trotz des hohen Preises der Letzteren \u2014 bequemer und billiger. Man wird aber dann auf die Isolirung des Fibroins verzichten und die k\u00e4ufliche, degonnnirte Seide, in welcher wir. wie erw\u00e4hnt, bloss 5\u00b0 <> Seidenleim fanden, direkt verwenden.\nDie zweite Fraction <53\u201475% enth\u00e4lt ebenfalls noch eine betr\u00e4chtliche Menge Alanin und ausserdem homologe Aminos\u00e4uren, von denen aber keine isolirt werden'konnte.\n1 Bcr. d. deutsch, ehern. Ges.. Bd. 21. S; lo29 lsss .","page":185},{"file":"p0186.txt","language":"de","ocr_de":"Frail Fischer und Aladar Skita.\nDie Ester wurden ebenfalls mit der 10-l\u00e4chen Menge Wasser verseift, und die freien Aminos\u00e4uren aus der eingeengten, w\u00e4sserigen L\u00f6sung mit Alkohol gef\u00e4llt. Durch wiederholte Krystallisation gelang es, 5 g reines Alanin zu gewinnen.\n0.1270 g Substanz gaben 0,1880 g C04 und 0.0009 g H/). berechnet f\u00fcr ( !3H7NOs :\tGefunden :\n40.45 v . C\t40.50 0 o G .\n7,80 \u00b0\\> II\tV 7.J\u00f6 \u00bb/\u00ab H. '\nDie isolirten 5 g entsprechen 2\u00b0io des angewandten Fibroins. Hin Versuch, die kohlenstoffreicheren Aminos\u00e4uren dieser Fract ion mi t H\u00fclfe ihrer Kupfersalze abzutrennen,misslang.\nDie dritte Fraction (75\u201490\u00b0) enth\u00e4lt neben anderen Produkten eine relativ erhebliche Menge des Esters des ge-\n.'.r*\nw\u00f6hnlichen Leucins.\n1-Leuein. Nachdem die Aminos\u00e4uren durch Kochen mit Wasser aus den Estern regenerirt waren, diente f\u00fcr die Isolining des Leucins das schwer l\u00f6sliche Kupfersalz. F\u00fcr seine Rereitung wurden 4 g der rohen Aminos\u00e4uren in 4o<) ccm . Wasser gel\u00f6st, I1,2 Stunden mit \u00fcbersch\u00fcssigem, gef\u00e4llten Kupferoxyd gekocht, das Filtrat verdampft und der R\u00fcckstand mit 100 ccm. Wasser husgekocht. Es verblieb ein Rest von 1,1 g schwer l\u00f6slichem Kupfersalz, das haupts\u00e4chlich aus der Leucin Verbindung bestand. Ein Theil derselben wurde aus siedendem Wasser umkrystallisirt und zeigte nach dem Trocknen 1 *ei 1 OH\u201d (lie Zusammensetzung des Leucinkupfers :\n0.1872 g Substanz lieferten 0.0460 g CuO.\nberechnet f\u00fcr r.,aHMAT804(\u2019.u :\tGefunden :\n10.00\u00b0.* Cu\t10.0)20 0 Cu.\nEin anderer Theil des Kupfersalzes wurde mit Schwefelwasserstoff zerlegt und die Aminos\u00e4ure zweimal aus der heissen, w\u00e4sserigen L\u00f6sung mit Alkohol gef\u00e4llt. Die so erhaltenen gl\u00e4nzenden Rl\u00e4ltchen zeigten die Zusammensetzung des Leucins.\n00840 g Substanz ergaben 0.1708 g (;().< und 0.0705 g II/):\n0.2222 g Substanz lieferten bei 10\u00b0 und 708 mm. 20 ccm. X.\nKererlmct f\u00fcr G/I,:r<LN :\tGefunden :\n54.00 % C\t54.87\u00b0 a C .\t\u25a0\n002% 1! ; :: 1001 \u00bb , 11 \"\n10.0S % X\t10.52 , X. '\u25a0","page":186},{"file":"p0187.txt","language":"de","ocr_de":"Heber das Fibroin der Seide.\nin:\nDas Produkt drehte in 20\u00b0/oiger salzsaurer L\u00f6sung nach rechts, wie es f\u00fcr das bisher in den Proteinstoffen gefundene l-Loucin bekannt ist. Aus der St\u00e4rke der Drehung ergab sich, dass der activen Aminos\u00e4ure der Racemk\u00f6rper beigemengt ist, dessen Menge in verschiedenen Krystallisationen variirte. Da durch diese Complication die Identificirung des Leucins durch den Schmelzpunkt seiner Derivate ausserordentlich erschwert wurde, so haben wir die gesanimten aus dieser Fraction erhaltenen Aminos\u00e4uren durch 30 st\u00e4ndiges Erhitzen mit \u00fcbersch\u00fcssigem Barytwasser auf 170\u2014180\u00b0 v\u00f6llig race mis \\v\\,\nDann wurde das Leucin mit H\u00fclfe seines Kupfersalzes abgeschieden, durch Schwefelwasserstoff regenerirt und in der bekannten Weise die Phenylisocyanat-Verbindung sowie deren Anhydrid dargestellt. Das erste Pr\u00e4parat zeigte den Schmelzpunkt 105\u00b0 (corr.), welcher auch fr\u00fcher f\u00fcr die Phenylcyanat-Leiicin-verbindung gefunden wurde.1) F\u00fcr das zugeh\u00f6rige Hvdantoin wurde der Schmelzpunkt 125\u00b0 (corr.) beobachtet. Da M o un ey ra t , welcher diese Verbindung zuerst darstellte,2) den Schmelzpunkt nicht erw\u00e4hnt, so haben wir denselben f\u00fcr das synthetische Produkt -nachtr\u00e4glich festgestellt und ebenfalls 125\u00b0 gefunden. Die Analyse des Hydantoins gab folgende Zahlen: 0,1003 g Substanz lieferten 0,2-105 g G0# und 0,(M>11 g 11,0.\nBerechnet f\u00fcr Cl3Hl(.O.^a :\tGefunden\n(>7,24u:\u2019.\u00bb C 6.89 \u00b0;.) H\nMiOin c\n\n/ /\nH.\nNach alledem kann kein Zweifel sein, dass der aus dem Seidenfibroin erhaltene K\u00f6rper identisch ist mit dem gew\u00f6hnlichen 1-Leucin (a-Aminoisobutyl-Essigs\u00e4ure). Seine Menge ist aber recht gering; wir sch\u00e4tzen sie auf 1 \u2014l.1 /s0 / o des Fibroins.\nEine so kleine Quantit\u00e4t des Leucins nach der alten Methode in dem Gemisch der Aminos\u00e4uren, Welche aus dem Fibroin entstehen, zu erkennen, k\u00f6nnen wir ohne Bedenken f\u00fcr unm\u00f6glich erkl\u00e4ren. Was Hinterberger und \\\\ alten-berger, die nicht einmal das Glvcocoll gefunden haben, l\u00fcr.\n0 E. Fischer, Ber. d. deutsch, ehern. Ges,, Bd. 33, S. *2381 (11 -i Ber. d. deutsch, ehern. Ges., Bd. 33. S . 2H95.","page":187},{"file":"p0188.txt","language":"de","ocr_de":"K in i 1 F is che r und AI a d a r S k i t a.\nLeucin erkl\u00e4re\u00bb, ist nichts anderes als das ruhe Gemisch der Aminos\u00e4uren gewesen. *\nNeben dem Leucin sind in derselben Fraction no\u00ab h leichter l\u00f6sliche Aminos\u00e4uren, unter denen sich wahrscheinlich eine Aminovalerians\u00e4ure befindet. Dagegen haben wir f\u00fcr das Vorkommen von Aminobutters\u00e4ure, welche Sch\u00fctzen be r g ef unter den Spaltungsprodukten des Fibroins gefunden haben will, keine Andeutung bemerkt, und wir halten es f\u00fcr g\u00e4nzlich ausgeschlossen, dass Sch\u00fctzen berger bei seiner Arbeitsmethode diese Verbindung in reinem Zustand gewinnen konnte.\nDie vierte und f\u00fcnfte Fraction (90\u2014140\u00b0 und Ho bis D)<>\u00b0. sind zum Theil in Wasser l\u00f6slich, enthalten jedoch ausserdem den wasserunl\u00f6slichen Ester des Phenylalanins.\n1-Phenylalanin. Da seine Menge gering ist, wurden beide Fractionen in folgender Weise darauf verarbeitet. ,\nUm den wasserunl\u00f6slichen Theil abzuscheiden, f\u00fcgt man zu den Estern die 10 fache Menge kaltes Wasser und (iltrirt nach t\u00fcchtigem Sch\u00fctteln von dein unl\u00f6slichen Oel durch ein geh\u00e4rtetes, beleuchtetes Filter. Es wird nochmals mit einer kleinen Menge Wasser gewaschen und auf dieselbe Art getrennt. Zum Schluss wurde das Oel zur Verseifung mit \u00fcbersch\u00fcssigem 10ft oigen Barytwasser unter h\u00e4ufigem Umsch\u00fctte hr mehrere Stunden auf dem Wasserbade erhitzt, von dein unver\u00e4nderten Oel, das aus anderen Produkten besteht,, liltrirt. der Baryt mit Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt und das w\u00e4sserige Filtrat verdampft.\nDas so erhaltene Produkt, dessen Menge 0,B g betrug, war Phenylalanin, aber noch keineswegs rein. Es gab beim Koelien mit Kaliumbichromat und Schwefels\u00e4ure den charakteristischen Geruch des Pbenvlacetaldebvds und lieferte mit\n* \u00ab\nKupfeiaeetat ein in Wasser schwer l\u00f6sliches Kupfersalz. Da das Phenylalanin durch Krystallisation nicht leicht zu reinigen ist, zogen wir es vor, die kleine Menge in die Verbindung mit Plieuylisoeyanat zu verwandeln. Zu diesem Zweck wurden iir diu* fr\u00fcher b\u00e9schriebenim Weise t kB g in B ccin. Normalkalilauge gel\u00f6st, die tiltrirte Fl\u00fcssigkeit stark abgek\u00fchlt und tropfenweise unter kr\u00e4ftigem Sch\u00fctteln mit ( kB g Phenyl-","page":188},{"file":"p0189.txt","language":"de","ocr_de":"U.eber (las Fibroin der Seide.\n18B\nisoevanat versetzt. Nachdem der Geruch des letzteren v\u00f6llig verschwunden war, wurde mit Thierkohle aufgekocht und das Filtrat nach dem Erkalten mit einem geringen Ueberschuss verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure gef\u00e4llt. Das anfangs ausgeschiedene i >el erstarrte bald krystalliniseh. Das Produkt wurde zuerst aus heissem absoluten Alkohol mit Wasser gef\u00e4llt und dann aus der 250f'achen Menge siedenden Wass\u00e8rs umkrystallisirt. Die so erhaltenen weissen N\u00fcdelchen schmolzen nach dem Trocknen im Vacuum ebenso wie das bekannte Phenylisoeyanat-1-Phe.nylalanin1) bei 1S1\u00b0 (corr.) und gaben folgende Zahlen:\n0.0778 g Substanz. : 0.1010 g C.0r O.Oill g H80C Berechnet f\u00fcr PieHl\u00f6U3Na-;\tGefunden:\n07.000 o C\t07.08 \" \u25a0 C\n5.08 0 o 11\t5,80 \" . H.\nIn alkalischer L\u00f6sung drehte die Substanz nach rechts. Fine approximative Bestimmung mit 0,15 g Substanz in ungef\u00e4hr H1 2\u00b0;\u00ab)iger alkalischer L\u00f6sung ergab eine Drehung von 0.12, also eine speeitische Drehung:\t. c\nDemnach enthielt das Pr\u00e4parat das Phenylcyanatderivat des 1-Phenylalanins, aber demselben war eine grosse Menge des Racemk\u00f6rpers beigemengt. Aller Wahrscheinlichkeit nach enth\u00e4lt das urspr\u00fcngliche Fibroin nur actives Aber bei der Hydrolyse, dem Eindampfen\u201c der sauren L\u00f6sung,, der Veresterung u. s. w. kann eine theihveise Racemisirung statt linden. Die Menge des Phenylalanins ist gering- Wir sch\u00e4tzen sie auf 1 \u2014 lV*\u00b0!o des angewandten Fibroins.\nNach den vorliegenden Erfahrungen und den Beobachtungen beim Casein2) darf man erwarten, dass die Proteinstofle, welche reich an Tyrosin sind, auch Phenylalanin enthalten.\nDie vierte Fraction besteht, wie zuvor erw\u00e4hnt, gr\u00f6ssten-thcils aus wasserl\u00f6slichen Produkten. Nachdem das Phenylalanin abgeschieden war, wurde die w\u00e4sserige L\u00f6sung mit \u00fcbersch\u00fcssigem Baryt verseift und die Mutterlaugen nach der\nj K. Fischer. Her. ib deutsch. ehern. Ges., Bd: 88, &. 2886 f 1000; -I Siehe die vorhergehende Arbeit.\t.","page":189},{"file":"p0190.txt","language":"de","ocr_de":"m\tEmil Fischor und Aladar Ski ta.\nEntfernung des Baryts vordampft. Es bleibt ein Gemisch von Aminos\u00e4uren zur\u00fcck, dessen v\u00f6llige Reinigung uns noch nicht gelungen ist. Die Analysen deuten jedoch \u00fcbereinstimmend daliin, dass es sich hier um eine Oxys\u00e4ure, wahrscheinlich um Serin, handelt.\nDie Menge der sechsten Fraction (\u00fcber 100\u00b0) ist gering und sehr schwankend, da bei dieser Temperatur schon sehr erhebliche Zersetzungen des R\u00fcckstandes im Siedegelass statt finden. Diese Fraction erstarrt beim Erkalten zum Tlieil kryslallinisch. Das feste Produkt lasst sich durch Auslaugen mit Aether von den fl\u00fcssigen Stoffen befreien und durch Uin-k r y st a 11 is i ren aus Alkohol reinigen. Der K\u00f6rper zeigte in dem Schmelzpunkt (gefunden, 300\u00b0 corr.) sowie in den \u00fcbrigen Eigenschaf ten gr<\u00bbsse Achnlichkeitmit dem sogenannten Phenyllactimi<I, welches bekanntlich durch l\u00e4ngeres Erhitzen des Phenylalaninesters entsteht. Leider reichte die Menge f\u00fcr eine Element ar-\nanal vse nicht aus.\n\u2022 \u00bb ' _\nVerwandlung des d-Alanins in d-Milchs\u00e4ure.\nBeziehungen zwischen der optisch activen Form des Alanins Und der Milchs\u00e4ure waren bisher nicht bekannt, l n\u00bb diese I dicke auszuf\u00fcllen, haben wir das d-Alanin, von welchem uns durch die vorhergehenden Versuche grosse Mengen zur Verf\u00fcgung standen, mit salpetriger S\u00e4ure zersetzt und die rechtsdrehende Milchs\u00e4ure, die sogenannte Fleischmilchs\u00e4ure, erhalten.\nDer Versuch w\u00fcrde unter \u00e4hnlichen Bedingungen ausgef\u00fchrt, wie A. Strecker1) vor 51 Jahren das synthetische Alanin in die inactive G\u00e4hrungsmilchs\u00e4ure verwandelte. Nur haben wir es vortheilhaft gefunden, nicht die aus Salpeters\u00e4ure und Arsentrioxyd entwickelten rothen Gase anzuwenden, sondern die salpetrige S\u00e4ure aus Salzs\u00e4ure und Silbernitrit direkt in der Fl\u00fcssigkeit entstehen zu lassen. Dementsprechend wurden 5 g d-Alanin in 50 ccm. Wasser gelost, mit 56,5 ccm. Normalsalzs\u00e4lire (berechnete Menge) versetzt und auf 0\u00b0 ah-\nV) A; d. Chemie. Bd. 75. S. 12.","page":190},{"file":"p0191.txt","language":"de","ocr_de":"l'eber das Fibroin der Seide:\nm\ngek\u00fchlt. Wir f\u00fcgten dann ungef\u00e4hr Vs g Silbernitfit hinzu und Hessen nach starkem Sch\u00fctteln etwa 1 2 Stunde hei 0\u00b0 und 1 Stunde hei Zimmertemperatur stellen, wobei eine regel- \u2022 massige Stickstoflent Wickelung stattfindct. In dieser Weise fuhren wir mit dem Zusatz des Nitrites fort, bis im Laufe von 2 Tagen 0 g davon eingetragen waren. Dann wurde die Fl\u00fcssigkeit, welche kein Silber mehr enthielt, filtrirt, unter stark vermindertem Druck auf etwa 10 ccm. eingedampft und ts bis 10 Mal mit der doppelten Menge Aether ausgesch\u00fcttelt. Die heim Verdampfen des Aethers zur\u00fcckbleibende S\u00e4ure wurde in das Zinksalz verwandelt. Aus der stark eingeengten, w\u00e4sserigen L\u00f6sung schied sich bei l\u00e4ngerem Stehen im Eis-' schrank eine reichliche Menge kleiner, sternf\u00f6rmig vereinigter Nadeln ab. Das bei 115\u00b0 getrocknete Salz zeigte den Zink-gelmlt des Zinklactates :\t... ;\n0.2412 g Substanz ergaben 0.0808 g ZnO.\nBerechnet f\u00fcr F.0O0llloZn :\tGefunden :\n26,78 \u00b0;o Zn\t26,720 \u00bb Zn.\nF\u00fcr die optische Bestimmung diente eine w\u00e4sserige L\u00f6sung, welche 8,84 \u00b0/o wasserfreies Salz enthielt und das speeifische Gewicht 1,01 hatte. Diese drehte im 2\u2019 dm.-Rohr hei 20\u00b0 0,62\u00b0 nach links. Daraus berechnet sich\ni)0 ~ \u2014 8,00.\t;\nMithin war das Salz Unzweifelhaft ein Derivat der (1-Milchs\u00e4ure. Es ist aber m\u00f6glich, dass ihm eine kleine Menge Hacemk\u00f6rper beigemengt war, da das Drehverm\u00f6gen des rechtsmilchsauren Zinks nach den Angaben der Litteratur1) etwas mehr, n\u00e4mlich \u20148,6 betr\u00e4gt.\nEs ist gewiss kein Zufall, dass die im Fleisch enthaltene Milchs\u00e4ure und das aus dem Seidenfibroin oder Gasein entstehende Alanin die gleiche Configuration besitzen.\nG Landolt, Das optische Drehungsverin\u00f6gen, 2. Aufl., S. 170: F\u00fcr wasserhaltiges d-milchsaures Zink ist \u00a3aj = \u20147.55. mithin f\u00fcr wasserfreies [a] v' ~ ~~ 8.6.\t\u2022","page":191},{"file":"p0192.txt","language":"de","ocr_de":"K. Fischer u. A. >kita Leber das Fibroin der Seide.\nDie Resu 1t ;t1e unserer Untersuchungen fassen wir ibl-goudormassen zusammen :\nAusser den schon -fr\u00fcher nachgewiesenen K\u00f6rpern Tvrosin, Aminopropions\u00e4ure und Glyeoeoll finden sich in den Spaltungsprodukten des Fibroins mit Salzs\u00e4ure noch 1-Leueiii, 1-Phenylalanin und einige hoch nicht n\u00e4her ch\u00e4r\u00e4ktefisirto Aminos\u00e4uren vor;\n2. die Aminopropions\u00e4nre der Seide ist im Gegensatz zu der Annahme \u00e4lterer Beobachter optisch activ ; daraus folgt, dass sie a-Aminopropions\u00e4ure sein muss. Sie hat sich identisch mit \u00ablern d-Alanin erwiesen ;\n\u2022b das Tyrosin ist die auch sonst in den Proteinstollen gelundene bVerhindungi\nk f\u00fcr die Trennung des Glycocolls von den kohlenstoi\u00ef-reieheren Aminos\u00e4uren ist die Veresterung und die Krystalli-sation des salzsauren Glycocolls aus Alkohol bei Weitem die beste Methode ;\n5. das d-Alanin entspricht in der Configuration der , d-Milchs\u00e4ure;\nU. aus P )\u00d6 Theilert Fibroin wurden gewonnen :\n.\t'\t_\t10 Theile 1-Tyrosin.\n21\td-Alanin,\n\u25a0:C;' \u2022\t> Glyeoeoll,\nungef\u00e4hr 1\u20141 7\u00ab\t\u2019 l-Lciu in.\n\u2022\t>\t1\u2014l\u2019/\u00e4\tPhenylalanin.\nGeber die Zusammensetzung des Seidenleims, der im Gegensatz zum Fibroin reich an Diaminos\u00e4uren ist, hollen wir bald berichten zu k\u00f6nnen.","page":192}],"identifier":"lit17545","issued":"1901","language":"de","pages":"177-192","startpages":"177","title":"Ueber das Fibroin der Seide","type":"Journal Article","volume":"33"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:51:07.477510+00:00"}