Open Access

JSON Export

{"created":"2022-01-31T13:20:30.935383+00:00","id":"lit17683","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Fischer, Emil","role":"author"},{"name":"Emil Abderhalden","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 36: 268-276","fulltext":[{"file":"p0268.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Oxyh\u00e4moglobins durch Salzs\u00e4ure.\nVom\nEmil Fischer und Emil Abderhalden.\nAii' \u00abli-ni I. chom. Institut \u00abl\u00ab*r t'nivorsitiit Itfrliu.) (I>\u00bb*r K<*<la* li<>n zuj\u00a3<*\u2018rautrt\u201cn am .j. August\nVon nilon tliierisciien Proteinstofien ist das Oxvh\u00e4mo-globin am leichtesten krystallisirbar und die sch\u00f6ne Ausbildung der Krystalle.gew\u00e4hrt auch eine verh\u00e4Unism\u00e4ssiggrossefbirantie, dass hier ein einheitliches chemisches Product vorliegt. Es schien deshalh von Interesse, (lie Hydrolyse des Oxyh\u00e4moglobins mil den neuen Methoden f\u00fcr die Isoiirung der Aminos\u00e4uren zu studiren. Der'Vergleich mit den Kesultaten, die bei anderen Proteiden, wie Gasein,r) \u00bbSeidentibrin,-1 Leim:{i etc., erhalten worden w\u00e4ren, konnte zumal zur Aufkl\u00e4rung der Frage beitragen, ob die Zusammensetzung der Proteinstoffe wirklich so complied! sei, wie man es nach der grossen Zahl von Spalt-producten hei jenen Materialien annehmen musste. Allerdings ist das Oxyh\u00e4moglobin eine Verbindung des Farbstoffs H\u00e4matin mit einem Kiweissstoff, f\u00fcr den F. N. Schulz *i den Namen ( ilohin vorgeschlagen hat. Da aber der Farbstoll heim Ei-w\u00e4rmen mit Salzs\u00e4ure keim\u00bb Spaltung erf\u00fchrt, so darf man\n1 Confer. Emil Eiseher. l\u2019eber Hydrolyse des Caseins dun! Salzs\u00e4ure, Diese Zeitschrift, IW). XXXtlt. S. 151. 1UO|.\n- Emil Eiseher und Aladar Skita. 1 eher das Eibroin iE t Seide, Diese Zeitschrift. ltd. XXXtlt, S. 177, 1U01.\n;fi Emil Eiselter. P. A. Levene und H. II. Aders. I\u2019eher de Hydrolyse des Leims. Diese Zeitschrift. Hd. XXXV. S. 70. 1U02.\n4< Er. X. Schulz, Der Kiwcissk\u00f6rper des H\u00e4moglobins. Pie>' Zeitschrift. lid. XXIV. IHWM. S. Ul\u00bb.","page":268},{"file":"p0269.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Oxyh\u00e4moglobins durch Salzs\u00e4ure. 2HU\ndi<- bei der Hydrolyse .les Oxyh\u00e4moglobins entstehenden K\u00f6rper s\u00e4mmllich als Zertr\u00fcmmerungsprodnete des Globin\u00ab betrachten;. Von diesem Gesichtspunkte ans ist auch die Arbeit von 1\u2018r.iseher') ausgef\u00fchrt, welcher, wie es, scheint, sich bisher allem mit der totalen Hydrolyse des Oxyh\u00e4moglobins besch\u00f6nigt hat. Da er sieh aber mit der alten Methode f\u00fcr die Isolirtmg der Aminos\u00e4uren begn\u00fcgen musste, so sind seine Resultate nicht allein l\u00fcckenhaft, sondern auch zum Theil unsicher geblieben. .Mit Ucslinuntheit nachgewiesen ist durch den Versuch von Pr \u00fcseher die Bildung von Tyrosin. Leucin und Asparagins\u00e4nre, w\u00e4hrend die Kntslehung des Phenylalanins nur durch eine recht unsichere Gentchsprohe. und ' die der Glutamins\u00e4ure durch die Isnlirung einer minimalen Ouantit\u00e4t eines salzsauren Salzes, das nicht einmal analysin' wurde, signalisirt werden konnte.\n\u00bb \u25a0\nGanz anders gestaltet sich das liesultat der Hydrolyse, wenn zur Isolirtmg der Monoaminos\u00e4uren die tract ionirte Destillation der Ester verwendet wird. Mil H\u00fclle dieser Methode gelang es, in reinem Zustande Alanin, Leucin. Asparagins\u00e4nre. Glutamins\u00e4ure. Phenylalanin und \u00ab-Pyrrolidinenrbons\u00e4ui e zu isoliren. und auch ann\u00e4hernd das .Mengenverh\u00e4ltniss derselben zu bestimmen. Mit deinselhen tirade von Genauigkeit war es m\u00f6glich, die Abwesenheit von Glycocoll lostzustellcn. Keolmel man dazu noch das von Proscher nachgewiesene Tyrosin, so ergibt sich bereits <li<-Anwesenheil von sieben Monnaminos\u00e4uren im Molek\u00fcl des Globins. Da ausserdem noch Diamin.is\u00e4uren vorhaiideti sind.\nP| \"s,'her durch die Bildung eines Phosphprwollr\u00e4ins\u00e4ure-\"lederschlages nachgewiesen hat, und da auch das Vorhandensein von I Ixyaminos\u00e4iiren, auf die bisher nicht gepr\u00fcft wurde, keineswegs unwahrscheinlich ist, so ergibt sich, dass in der Ihat das Molek\u00fcl des Globins eine \u00e4hnlich cnmplii-irlo Zusammensetzung haben muss, wie man es f\u00fcr die nicht kryslallisirbaren Proleinslolle nach den hydrolytischen Spal-lungsproducten bisher annahm.\nl) 1- r it*dr. Dr\u00fcse her. Hin Heit rag zur Krl\u00fcrselmns derflonstihition drs Hiwtissmolck\u00fcls. Diese Zeitschrift. Hd. XXVII. 1*W. s. IM","page":269},{"file":"p0270.txt","language":"de","ocr_de":"270\nKm il K isolier und F.mil Abderhalden.\nExperimenteller Theil.\nF\u00fcr clk* Hydrolyse wurden 900 g Pferdeoxyh\u00e4moglobin, welches \u25a0\u25a0nach der Methode von Zinoffskv1) dargestellt und zweimal umkrystallisirt war, verwendet. Da der Wassergehalt 27.7betrug, so entspricht die obige Menge 600,7 g trockenem Material. Dasselbe wurde mit 271 Kl g rauchender Salzs\u00e4ure vom speei fischen (iewioht 1,19 \u00fcbergossen, 12 Stunden stehen gelassen, bis klare L\u00f6sung eingetreten war. und dann 6 Stunden am K\u00fcckflussk\u00fchlpr gekocht. Nachdem die L\u00f6sung bei 14 min Druck zum dicken Syrup eingedampft war, wurde die Masse mit 270(1 g absolutem Alkohol \u00fcbergossen, mit gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure ges\u00e4ttigt und zum Schl\u00fcsse noch aid'dem Wasserbade eine Stunde erhitzt. Auch hierbei erfolgte klare L\u00f6sung, welche mit der Veresterung der Aminos\u00e4uren Hand in Hand ging. Die Fl\u00fcssigkeit war durch das H\u00e4matin dunkelroth gef\u00e4rbt. Fm das bei der Veresterung entstehende Wasser m\u00f6glichst zu (Mitfernen, wurde die L\u00f6sung abermals unter vermindertem Druckt* verdampft, dann wieder mit 2700 g absolutem Alkohol \u00fcbergossen und mit Salzs\u00e4uregas ges\u00e4ttigt. Durch diese wiederholte Operation wird erfahrungsgem\u00e4ss die Hiltlung der Kster vervollst\u00e4ndigt. Nach 12st\u00e4ndigem Stehen theilt man zweckm\u00e4ssig die Fl\u00fcssigkeit wegen der leichteren sp\u00e4teren Verarbeitung in vier Portionen, verdampft jede unter stark vermindertem Druck zum Syrup, und isolirt dann die Kster durch Zusatz von Aether, Kaliumcarbonat und sehr concentrirter Natronlauge unter sehr sorgf\u00e4ltiger K\u00fchlung genau in der Art, wie es beim Casein 0 und Leim beschrieben wurde.\nDie fractionirle Destillation der Kster wurde zuerst unter einem Drucke von 12 mm aus dem Wasserbade und nachher bei einem Drucke von 0,2\u20140,5 mm anfangs wieder aus dem Wasserbade und sp\u00e4ter aus dem \u00dcelbade ausgef\u00fchrt, wobei folgende Fract innen resultirten:\n1 (1. Zinoffskv. Feber die finisse des H\u00e4rnoglobininolekiik Diese Zeits< hrii't. ltd. X. 1NK(5. S. 1(5.\nt) I\t...\u25a0!\u25a0\u2022\t\u25a0 i\n- 1. e.\nt.titii i latm-i Uhu\tauutuiiUuuu.\nfachen Menge Wasser verseift, und die Aminos\u00e4uren durch Kristallisation ans Wasser getrennt. Isolirt wurden auf diese","page":270},{"file":"p0271.txt","language":"de","ocr_de":"\u00bb >.\nf\nfr.\nHydrolyse des Oxyh\u00e4moglobins durch Salzs\u00e4ure.\t271\n1. F raction his 40\" iTemp. d. D\u00e4mpfe gemessen) hei 12 mm Druck *>t;o ir\n:\t\u00bb\t<\t\u2019. >\t>\t?\t. bei 12 mm ;\t57:5 t\n\",s\t'<M>\" (\tdes\tWasserbades\tlbei0.2 imn1i\tlHt).U *\nKN)\tl:soo,\t\u00bb\t,\tOelbade.fi\tibciOjimm\tWo .\n/'\t>\t>\t>\t>bei0.5 mm\t^\nFraction 3 wurde nochmals hei 12 mm Druck in folgende laide rIheile geschieden:\n.;n. h\u00fc\u2014son 1 Temp, der D\u00e4mpfe gemessen. bei 12 mnr Druck !\u00bb.Y(> ..\n\u00bbb. HO\u2014100\" 1\t*\t>\t,\t\\ 1 \u2022 .0\n*\u25a0-\u25a0*\u25a0\u25a0\u25a0) bei 12 hihi > st.2 \u00bb\nDie Untersuchung der einzelnen Fractionen geschah im Wesentlichen wie beim Casein und Leim.\nIm Besonderen ist dazu Folgendes zu bemerken :\nFraction t (bis 10\".)\nDieselbe enthielt noch viel Alkohol und etwas Aether. Sie wurde zur Verseifung der Ester mit Salzs\u00e4ure (dngedamplt \\on dem festen R\u00fcckst\u00e4nde dienten 2 g zur Pr\u00fcfung auf tilycocoll. Sie wurden zu diesem /wecke mit Alkohol und Salzs\u00e4ure versetzt und nach Einimpfen eines Kryst\u00e4llchcns von salzsanrem (ilycoeollester 21- Stunden bei 0\" gehalten. Das Resultat war negativ.\nDn* Hauptbestandteil der Aminos\u00e4uren war Alanin; welches nach der Kntfermmg der Salzs\u00e4ure mil Bleioxyd und id11 mg des gel\u00f6sten Bleich im Filtrate mit Schwefelwasserston' durch Kristallisation aus Wasser in reinem Zustande abgeschieden wurde. Die Menge betrug i g. Der Schm'elzimnkt war 29 f\" (uneorr.).\n\u00abU f07 g Substanz gaben 0,217K g COg und 0,1040 <r || <>\nH\u00ab rechnet f\u00fcr G^NO,:\tGefunden:\nhU.>\u201d o 0 und 7.H7\u00b0> H\tfOlHS C und 7.10\"'o H.\nFraction 2 ('40\u201400\u00b0).\nNachdem eine Probe auf Glycocoll auch liier negativ ausgefallen war, wurden die Ester durch Kochen mit der f\u00fcnf-\n0 f\u00fcr die Destillation unter diesem geringen Drucke diente der 'H ,len fb'riclden der deutschen ehern. Gesellschaft lg. H5. 1<>02. S. 215\u00ab\n1 ' schriebene Vacuurnapparat.","page":271},{"file":"p0272.txt","language":"de","ocr_de":"\n\u00bb la'uiti unu u ui i \u00e2 iiuuu iiaiuuu.\nfa<*h<kti Menge Wasser verseift, und die Aminos\u00e4uren durch Krystallisation aus Wasser getrennt. Isolirt wurden auf diese Weise Alanin und Leucin. Die Menge des ersteren betrug t0.r> g. 'Schmelzpunkt 298\u00b0 (uncorr.).\n0.2012 g Substanz gaben 0.9021 g C0#\t-\n- K.OH \u2019 \u201e H.\n10.5K0.\u00bb C und 0.1105 g\nFiir die optische Bestimmung diente das salzsaure Salz, f\u00fcr welches gefunden wurde |\u00ab]\t== -f 8,7. Fs handelte\nsich mithin um das gew\u00f6hnliche d-Alanin, dem aber ein\u00ab* kleine Menge des Kacemk\u00f6rpers beigemengt war.\nLeucin wurden erhalten 19,7 g.\nFraction 8a dH)\u201480\u00b0).\nNach der Verseifung mit Wasser wurden die Aminos\u00e4uren-durch Krystallisation in der bekannten Weise getrennt und erhalten <i<M> g Leucin, 4,2 g Alanin und 7,\u00f6 g a-Fyrro-lidimarbons\u00fcure.\nDie Analysen des Leucins und seines Kupfersalzes gaben folgende Zahlen:\no.l.VM g Substanz gaben 0,9017 g C02 und 0.1 SIS g HaO.\nHe rechnet f\u00fcrGefunden:\n51.90\u201d i\u00bb q und\tH\t\u25a0 51,99\"'.. (! und UM\u00bb'1 , ||.\n0.1*75 g Kupfersalz gaben 0,0159 g Gut).\nHcrerhnct liir CwilMN804Cu :\tGefunden:\nHUtO\", Cu\t19.08'\u2019, Cu.\nDer Schmelzpunkt wurde im geschlossenen Capillarrohre bei 298\u00b0 tuncorr.) gefunden,\n.Die optische Fntersuchung der salzsauren L\u00f6sung ergab, dass es sich um ein Gemisch von 1-Leucin und raeemischem Leucin handelte.\nDie Fyrrolidincarbons\u00e4ure war zum gr\u00f6ssten Theil race-misch. Zur Abtrennung der activen S\u00e4ure diente, wie fr\u00fcher, das Kuplersalz. Analysirt wurde nur die racemische Verbindung und ihr Kupfersalz.\n0.2011 g Substanz gaben 0.8890 g COs und 0.1117 g II <).\nGerechnet- l\u00fcr Cvll\u201e\\\u2019()g:\tGefunden:\n52.1S0;.\u00bb G und\til\t52.02\u00b0 > C und 7.89\u00b0., H.","page":272},{"file":"p0273.txt","language":"de","ocr_de":"uts \\jjk j\tuun.ii oauMuic.\n<*.2619 g lufttrocknes Kupfersalz gaben 0,0685 g GuO. Berechnet f\u00fcr C|#HM\u00d64X,l:u -f 2 H,0:\tGefunden:\n19,86 \u00b0/o Cu\t10,82\u00b0;\u00bb' Cu,\n0.M1K g Substanz verloren bei 120\u00b0 0.0578 g 11,0. Berechnet f\u00fcr C10llin04N,C\u00fc -f- 211,0:\tGefunden:\n10.99% H,()\t11,10\u00b0 u 11,0.\nDer Schmelzpunkt lug bei 207\u00b0 (uncorr).\nFraction Bb (HO\u2014100\u00b0).\nSie bestand im Wesentlichen aus denselben Pmdiieten, wie die vorhergehende Fraction. Isolirt wurden ho,5 g Leucin und 2,0 g a-Pyrrolidinearbons\u00e4ure.\nFraction i-'\u25a0(!00\u2014 1\t\u2022\n/ ...\nSie enthielt die Ester von Phenylalanin, Glutamins\u00e4ure und Asparagins\u00e4ure. F\u00fcr die Abtrennung des erster\u00e9n diente die fr\u00fcher angewandte Methode mit folgender Ab\u00e4nderung.\nDas Estergemisch wird mit der f\u00fcnffachen Menge Wasser versetzt, wobei fast vollst\u00e4ndige L\u00f6sung (\u2018intritt, weil der Phenylalaninester durch die beiden anderen Ester in Wasser l\u00f6slich gemacht wird. Man sch\u00fcttelt dann die Fl\u00fcssigkeit mit dem gleichen Volumen Aether. Dabei geht der Phenylalaninester so gut wie vollst\u00e4ndig, die 'beiden anderen Ester dagegen nur in relativ kleiner Menge in den Aether \u00fcber, l\u2019m diese letzteren zu entfernen, wird die abgetrennte \u00e4therische L\u00f6sung drei Mal mit dem gleichen Volumen Wasser ausgesch\u00fcttelt. Die \u00e4therische L\u00f6sung hinterl\u00e4sst beim Verdampfen den Pli\u00e9nvl-alaninester frei von Glutamins\u00e4ure- und Asparagins\u00fcureester und in nahezu quantitativer Menge. Zur Isolirung des Phenylalanins ist es am bequemsten, den Ester in. starker Salzs\u00e4ure zu l\u00f6sen, auf dem Wasserbade abzudampfen und das zur\u00fcck-bleibende llydrochlorat aus warmer starker Salzs\u00e4ure umzu-krystallisiren. Verdampft man das so isolirte llydrochlorat mit \u00fcbersch\u00fcssigem Ammoniak auf dem Wasserbade, so bleibt \u00ab\u25a0in Gemenge von Chlorammonium und Phenylalanin zur\u00fcck, welches leicht durch kaltes Wasser zu trennen ist. Nach dem I mkrystallisircn aus Wasser gibt das Phenylalanin sofort die richtigen Analvsenzahlen :","page":273},{"file":"p0274.txt","language":"de","ocr_de":"271\nEmil Fischer und Emil Abderhalden.\n0,2028 g .Substanz gaben 0,4808 g CO* und 0.121t) g H*0.\nHerei linet f\u00fcr* C,,H,|-N<V.\tBefunden:\nbn. tr\u00bb0 o C und b.b(\u00bb\u00b0 <\u00bb II\t05.02\u00b0> C und 0.75'* H.\nIh*r Zersetzungspunkt lag bei 281\u00b0 tuncorr).\nDieses Verfahren ist die bei weitem bequemste Methode; l'henytalanin zu erkennen, und gestattet, auch noch recht geringe Mengen dieser Aminos\u00e4ure aus eomplicirten Gemischen zu isoliren.\nErhalten wurden aus dieser Fraction 8.\u00f4 g Phenylalanin.\nDie vereinigten w\u00e4sserigen L\u00f6sungen, welche den Aspa-ragins\u00e4ure- und Glutamins\u00e4ureester enthielten, wurden mit einer eoneentrirten L\u00f6sung von Barvthvdrat im Feberschusse zwei Stunden auf dein Wasserbilde erw\u00e4rmt und zur Krystal-lisation des asparaginsauren Baryts mehrere Tage bei gew\u00f6hnlicher Temperatur aufbewahrt. Aus dem Filtrate des Baryt-salzes wurde zuerst der Baryt mit Schwefels\u00e4ure quantitativ gef\u00e4llt, dann eingedampft und aus der eoneentrirten L\u00f6sung die Glutamins\u00e4ure durch Einleiten von Salzs\u00e4uregas abgeschieden. Die aus dem umkrystallisirlen llydroclilorat isolirte Glutamins\u00e4ure betrug (>,0 g.\nO.goor\u00bb g Substanz gabi*n O.2SI0! g lIO\u201e und 0.1080 g H*0.\nIlrm-lmel ITir r..ll\u201eX04 :\t(Jefuruleti :\n10.81*, 0'uml 0.12\", II\t40,08->, C und 0.0 D*.. 11.\nDie Asparagins\u00e4uie findet sich zum Tlieil im unl\u00f6slichen Barytsalz, zum Tlieil in der salzsauren Mutterlauge, die hach tier Ausf\u00e4llung der Glutamins\u00e4ure bleibt. Aus dem Barytsalz gewinnt man sie durch einfache Zersetzung mit Schwefels\u00e4ure Dagegen muss aus der salzsauren Mutterlauge die Minerals\u00e4me durch Kochen mit Bleioxyd entfernt und das gel\u00f6ste Blei andern Fill rale mit Schwefel Wasserstoff gef\u00e4llt werden. Die gereinigte Asparagins\u00e4urc gab folgende Zahlen :\n0.2101 g Substanz gaben 0.2787 g CO* und O.OlMiS g llaO.\nBerechnet f\u00fcr < *.41ITN< :\tBefunden :\nitb.oil'', 0 und 5.20\u00fc, II\t80.18 \", C und 5,88\u00b0, 11.\nFraction '> (180\u2014100\u00b0).\nSit* wurde genau so verarbeitet, wie die vorhergehende Fraction. Sie gab noch Lf,5 g Phenylalanin und \u00e8twaV Asp i-","page":274},{"file":"p0275.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Oxyh\u00e4moglobins durch Salzs\u00e4ure.\n275\nragins\u00e4ure, w\u00e4hrend Glutamins\u00e4ure hier'\"nicht isolirt werden konnte. Aus Fraction 4 und f> zusammen wurden 21. \\ g Asparagins\u00e4ure erhalten.\nDie Gesammlmenge der isolirten Monoaminos\u00e4uren betrug f\u00fcr H;)0,7 g trockenes Oxyh\u00e4moglobin:\n\tIler\u00ab\tclmel :\n\tin Gramm\tin Procent\nAlanin\t\t\u2022 . 1\\<\t2.S7\nLeucin\t\t .\t... 1:10.2\t2001\na-Pyrrolidinrarhons\u00e4im*\t. . . !\u00bb.*>\t140\nPhenylalanin . . . . .\t. . \u2022 22.0\t\nGlutamins\u00e4ure ....\t. . . o.n\t1 jm;\nAsparagins\u00e4ure ....\t\u2022 . . 21.4\t:i.2i\u00bb\nln Summa\t. . . 20S.7 g\t:i2.07u;.\u00bb\n\u2022 Nimmt man mit F. N. Schulz *) an, dass die Menge des H\u00e4matins f,2<\\(> des Oxyh\u00e4moglobins des Pferdes betr\u00e4gt, so\nberechnen sich f\u00fcr Globin die obigen Monoaminos\u00e4uren in folgender Art:\nAlanin .........\t. . 2.W\u2019\nLeucin\t\t. . 20.SS\"\nu-Pyrmlidincarbunsaim\u00bb. .\t. . l.Ag\"\nPhenylalanin. \t\t\t. . a.:.*\"\nGlutamins\u00e4ure ......\t. . l.ll\u2019\nAsparagins\u00e4ure\t\t. . :i4:i \u2022\u2019\nIn Summa .\t. . :i:i.in\u00ab\nKs verdient noch bemerkt zu werden, dass diese'Zahleii nur Minimal wert he sind, da nicht allein bei der Isolirung der Kster, sondern auch bei der Trennung der Aminos\u00e4uren durci Kristallisation Verluste unvermeidlich sind. Wir sch\u00e4tzen den gesammten Verlust auf etwa *.\u00ab der Menge der Aminos\u00e4uren, die bei der Hydrolyse in Wirklichkeit entstehen.\nAus obigen Resultaten ergibt sieb in l\u2019ehereinstimmuno mit fr\u00fcheren Heobachtungen bei anderen Proteinslolten, dasS ausser u-Pyrroli di ncarbon s\u00e4ure das Alanin und Phoiiyl-\u25a0\u2022\u2022\u2019anin regelm\u00e4ssigeRestandtheile desProteinmolek\u00fcls\ns,ntl- ,hneM begegnet man in der That h\u00e4utiger als dem Tyrosin\n\u2014 , \u2022 * .\n*1 i. c. s. ma","page":275},{"file":"p0276.txt","language":"de","ocr_de":"27b Emil Fischer u. Emil Abderhalden. Hydrolyse etc.\nund Glyeocoll, die fr\u00fcher als besonders verbreitete Aminos\u00e4uren betrachtet wurden. Sie werden an biologischer Bedeut ung nur \u00fchortrofTen durch das Leucin, welches ebenso regelm\u00e4ssig in den Proteinstollen vorhanden ist, aber an Menge in der Kegel \u00fcberwiegt.\nVielleicht erkl\u00e4rt sich das gemeinsame Vorkommen von Leucin und Alanin aus der Aehnlichkeit ihrer Zusammensetzung mit den Kohlenhydraten, denn das erstere kann man sieh entstanden denken aus einer Hexose durch Zutritt von Ammoniak und partielle Reduction, w\u00e4hrend das Alanin das stickstoffhaltige Analogon der Milchs\u00e4ure ist, die bekanntlich leicht aus den Ifexosen durch Alkali oder Fermente entsteht. Will man diese Betrachtung auf Glutamins\u00e4ure lind Asparagin-s\u00e4uro ausdehnen, so liegt der Gedanke am n\u00e4chsten, dass sie aus dem Leucin durch nachtr\u00e4gliche Oxydation gebildet werden.\nGr\u00f6ssere Schwierigkeiten macht die Ableitung des Phenylalanins, da die Bildung des Benzolkerns au* Kohlenhydratgruppen coinplicirtere chemische Vorg\u00e4nge voraussetzt. Anders liegen die Verh\u00e4ltnisse wieder bei der a-Pvrrolidincarbons\u00e4ure, deren chemische Verwandtschaft mit dem Ornithin und Arginin unverkennbar ist, und deren Auftreten unter den hydrolytischen Spaltungsproducten der Proteide auch in quantitativer Beziehung mit dem Vorhandensein der Diaminos\u00e4uren nach den bisherigen Beobachtungen zusammenf\u00e4llt. Derartige Beziehungen weiter zu verfolgen, wird gewiss zu den k\u00fcnftigen chemischen Aufgaben der Ifiologie geh\u00f6ren.\nDiese rntersuchimg soll auf die Diaminos\u00e4uren und Oxy-aminos\u00e4uren ausgedehnt werden.","page":276}],"identifier":"lit17683","issued":"1902","language":"de","pages":"268-276","startpages":"268","title":"Hydrolyse des Oxyh\u00e4moglobins durch Salzs\u00e4ure","type":"Journal Article","volume":"36"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:20:30.935389+00:00"}