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{"created":"2022-01-31T15:23:56.561955+00:00","id":"lit17788","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Siegfried, M.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 38: 259-264","fulltext":[{"file":"p0259.txt","language":"de","ocr_de":"/ .\n\u00dcber Peptone.\nVon\nM. \u00efSiecfried.\nn> r I!c<laktion /ufrc^anpcn am ts. Aj\u00bbriJ l\\\nMit Hille der hisenmothode1) sind bis jetzt tl verschiedene, durch Knzyme entstellende Peptone isoliert worden.\n1. I i*yj)sin-Fi 1jrin|m>ptoii \u00ab oder Antu C,till,.^3(>r;.\n-\u2022 Ti\u2019yf#n-FibrinjK*|iton (V odor Antipopton \u00df f'.,t)5.\nH. IVpsin-Fibiinpeptonu'C*,H;14X,\u25a0!*.,.\t.\n\u2022h IVpsin-Fibrinpopton|l F.!fllt.(,.N,.0I,).\n5. Pepsin-\u00fchilinpopton\t-O,0.\n\u00ab5. Tryp.siii-tilutinpoplonii r.,.,1\nHie angegebenen Formeln sind diejenigen einfaehsten Formeln, welche sich aus den Analyseiiwerten berechnen. Hie angef\u00fchrten Peptone sind s\u00e4mtlich aus gesprochene S\u00e4uren, die Lackmus intensiv rot f\u00e4rben und mit Carbonaten unter Verdr\u00e4ngung der Kohlens\u00e4ure Salze bilden. Auf die angegebenen Formeln bezogen sind es einbasische S\u00e4uren oder, mit anderen Worten, die Formeln sind die Aquivalentformeln der S\u00e4uren. Auch bei der Papayotin-verdauung entstehen, wie Herr Tittmann im hiesigen Laboratorium gefunden bat, Peptone, die ausgesprochene S\u00e4Uren sind.\nDie Darstellung ist in allen F\u00e4llen genau nach den von mir fr\u00fcher gegebenen Vorschriften erfolgt. Die Ausf\u00fchrung der Methode erfordert grolle Sorgfalt lind ist zeitraubend', die Resultate sind sicher. Rci verschiedenen Par-del hmgen werden dieselben K\u00f6rper erhallen,-, die auch nach wiederholtem l mf\u00e4llen gleich bleiben. Diese t'mf\u00e4llungen muhten, wenn (iemenge vorl\u00e4gen, verschiedene Produkte\n- V Dioso /oilscli!.. Bd. XXXV. S. Uli;","page":259},{"file":"p0260.txt","language":"de","ocr_de":"200\nM. Siegfried.\nliHV-rn, \u00abla bei ihnen ein wesentlicher Teil \u00ab1er Substanz in <h*n Mutterlaugen bleibt und es ganz unwahrscheinlich ist, \u00ablall die Peslandleile \u00ab1er ricinenge gleiche L\u00f6slichkeit h\u00e4tten! k\u00fcr die (.harakterisierung \u00ab1er Peptone hat sich neben der P\u00ab*slinmumg \u00ab1er Zusammensetzung und des \u00c4quivalentgewichtes \\oi allem \u00ablie Lostimmung des spezilischen Drehungsverm\u00f6gens bew\u00e4hrt.\nOie von mir den\n1 iy psin-K ihr in peptonen u und \u00df oder Antipeptonen u und \u00df\nzu geschriebene Zusammensetzung und Kigensehaften sind von Kr. M\u00fcller iS. 20.>) voll best\u00e4tigt worden. K\u00fcr die Kinheit\u00fcehs keit dieser Verbindungen ist durch die Ermittelung der Konstanz \u00ables optischen Hrehungsverm\u00f6gens ein neuer Pcweis erbracht worden. Hierbei hat sieh die weiter zu verfolgende interessante Tatsache ergeben, daObeim wiederholten Umfallen aus w\u00e4sseriger Losung das spezilische Drehungsvorm\u00f6gen allm\u00e4hlich und b(*\u00abtcutcn\u00abl ansteigt, \u00abla\u00df es aber nach Umfallen- aus w\u00e4sseriger Losung, der eine Spur Kssigs\u00e4ure zugesetzt ist, sofort wieder aut den urspr\u00fcnglichen, konstanten Wert zur\u00fccksinkt. Analoge lleobachtungen hat Herr Porkel <8. \u00df00) beim Pepsin-Kibrinpeplon gemacht. K\u00fcr Antipeptone u, aus \u00abWitte-Pepton:.' dargeshdlt, hatte ich fr\u00fcher1) bei 2 verschiedenen Pr\u00e4paraten \u00ablie W erte |u|\u201e\t1S,L>\u00b0 und = \u2014 10,60\u00b0 gefunden, w\u00e4hrend\nHerr M\u00fcller \u00abS. 27K) sowohl f\u00fcr Antipepton a ans W'itle-Pepton al>aus l\u2019ibiiu i\u00ab|\u00f6 \u2014 2l,*> festgestellt hat. Hie.von mii* seiner Zeit mitgcteille Peobachtung, da\u00df Fibrin-Antipeptone, die \u00fcber ein Jahr aulg\u00ab\u2018hobcn Worden waren, ein wesentlich h\u00f6heres Prehungsverm\u00f6gcn besa\u00dfen, liudet jn der oben besprochenen Ver\u00e4nderung beim Kmf\u00e4llen aus w\u00e4sseriger L\u00f6sung ihre Erkl\u00e4rung. Hingegen weis! das gegen\u00fcber dem des Trypsin-:; k ibrinpeptons \u00df um ca. lo\u00b0 niedrigere Drehungsverm\u00f6gen des Anlipeptons \u00df aus Wille-Pepton darauf hin, da\u00df beide verschieden sind, lind da\u00df m\u00f6glicherweise das aus W\u2019itle-Pepton\n1 I. c.. S. IT'.I.","page":260},{"file":"p0261.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber Peptone.\n*J< \u00ce1\ndargostelltc Antipepton \u00df ein Gemenge optisch isomerer Uep-|..ue war.\nAl- Molek\u00fcl arge wielite hatten sich hei don fr\u00fcher mitgeteilten Bestimmungen in allerdings nicht Scharten Werten die den Aijuivalontlormcln entsprechenden Grollen ergehen. Ich hatte jedoch darauf hingewiesen,1) dali diese Gr\u00fcben durch das Studium der Spaltungsprodukte kontrolliert werden sollten. Das einfache Molekulargewicht w\u00e4re nicht anzunehmen, wenn unter den Spaltungsprodukten Arginin aulgefunden w\u00fchle, da dieses i Atome N, die Aquivalentformeln der Antipeptone \u2018I Atome N enthalten: man muhte denn eine svnthefisrhe Bildung detr-Arginins durch die Einwirkung der S\u00e4ure an-nehmen. Herr M\u00fcller (S. i>SO) hat hei der Spaltung des 11 ypsin-l1 ihrinpeptons a und ich iS. 2S.Y) hei derjenigen des Tiypsin-Fihrinpeptons\u00df u. a. Arginin erhalten. Es sind jetzt ausgedehntere physikalisch-chemische Untersuchungen der von meinen Mitarbeitern und mir dargostelllen Ueptone im Gange;\ndie auch die Molekulargr\u00f6lle der Uepton\u00e9 sicher stellen d\u00fcrften.\nSchon die latsacho, dal) hei der trvptischen Verdauung von fibrin zwei Antipeptom1, die Trypsin-tihrinpcptone c* und \u00df, entstehen, entspricht nicht der Annahme einer Ajiligruppe itn Eiwcibmolek\u00fcl durch K\u00fchne. Unlialthar wird diese Annahme durch den Nachweis (S. H20), da\u00df das Glutin nicht dienten oder (\u2018ins der Eibrin-Antipeplone bei der trvptischen Aerdauung liefert, sondern mindestens zwei, wesentlich von diesen verschiedene Ueptone. Auch diese widerstehen hartn\u00e4ckig der weiteren Zerspaltug durch Trvpsin.\nDie Anschauung K\u00fchnes ist also dahin zu niodilizieren, dal) hei der Einwirkung von Trypsin auf Eiwei\u00df ein Teil (lesseihen unter Bildung von Amidos\u00fcnren und Hasen leicht zersetzt wird, und dal) hierbei Ueptone geleibtet werden, .welche die Tyrosingruppe nicht enthalten und der weiteren Aufspaltung durch f\u00efypsin hartn\u00e4ckig widerstehen.\n1 l. c.. s. Iso.","page":261},{"file":"p0262.txt","language":"de","ocr_de":"202\nM. Siegfried,\nPepsinpeptone.\nAuch bei den Verdauungsgemischen, welche durch Einwirkung von Pepsin auf Eiweil\u00bb entstellen, lassen sich die Albumoseu nicht vollst\u00e4ndig durch S\u00e4ttigen mit Ammonsulfat nach K\u00fchnes letzter Vorschrift bei neutraler, saurer und neutraler Reaktion entfernen. Renn auch hier erh\u00e4lt inan aus demnach der Eisenmethode aus der nach K\u00fchne albu-\u25a0 mos\u00e8nfrei gemachten L\u00f6sung gef\u00e4llten Eisenniederschlage noch Reste von Albumoseu, die sich jetzt v\u00f6llig aussalzen lassen.\nP. M\u00fchle,1) der auf meine Veranlassung, noch ehe die Eisenmothodo in allen Einzelheiten vollst\u00e4ndig ausgearbeitet war. die Untersuchung des Amphopeptons K\u00fchnes begonnen hatte, hat dann 2 Pepsinpepb>ne, die Pepsinpeptone a und \u00df hei\u00dfen m\u00f6gen, isoliert. Dem Pepsinpepton a kommt die Aquivalentformel U21H;ilNf>09, dem Pepsinpepton \u00df zu. Als Ausgangsmaterial diente M\u00fchle ' Witte-Pepton und Eibrin. Die Zusammensetzung des Pepsin-Fibrinpeptons u ist von (1. Rorkel (S. 21M If.) best\u00e4tigt worden, ferner der \u00dcbergang des Pepsinpeptons \u00df in u unter Wasserabspaltung sehr wahr* .scheinlieh gemacht. Diese Pepsinpeptone sind unl\u00f6slich in r absolutem Alkohol und sehr schwer l\u00f6slich in WVdigem Alkohol. Ihre Einheitlichkeit, hezw. die Einheitlichkeit des Pejisinpeptonsu ist zun\u00e4chst durch die Konstanz der Zusammensetzung und des \u00c4quivaleutgewiehtes beim Umf\u00e4llen durch M\u00fchle, dann von Rorkel unter Best\u00e4tigung dieser Konstant durch den Nachweis des konstanten optischen Prchungsver-m\u00f6gens sicher gestellt. Nicht ausgeschlossen ist. da\u00df au\u00dfer diesen beiden Pepsinpeptonen noch andere bei der peptisehen Verdauung des Fibrins entstehen. Das Pepsinpepton a ist aber das oder ein Amphopepton im Sinne K\u00fchnes, und zwar nicht ein (iemeng<\u2018 von sog. Ilemipepton und von Anti-peplon, sondein eine einheitliehe Verbindung, aus der bei der kryptischen Verdauung mit er Abspal tung von Basen oder wenigstens sicher einer Base, dem Ar-ginin. und Amidos\u00fcuren, darunter des gesamten\n1 P, Miilile. Diss. Leipzig. RHU,","page":262},{"file":"p0263.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber Peptune.\n203\nabspaltbaren Tyrosins, die beiden. Antipeptone oder Trypsinpeptone a und \u00df entstellen. \u00eetOHIVi\nAus dem schwachen Ausfall <ler nur in konzentrierteren Losungen wahrnehmbaren M.o lisch sehen sehr emplindlichen Keaklion ist zu schlie\u00dfen, da\u00df den IVpsin|\u00aboplonen ebenso \u00c0 wie den 1rypsinpeptdnen die Kuhlehydralgruppc fehlt. Uei \u25a0 len bisherigen Spaltungen der Pepsinpeptone konnten reduzierende Substanzen nicht aufgefunden werden: neue unter verschiedenen Bedingungen anzustellende Spaltunssversuohe sollen diese Frage definitiv beantworten.\nW\u00e4hrend von mir der Beweis erbracht ist, \u00abla\u00df die Fil.rin-A\u00f6tipeptone schwefelfrei sind, wurden in den Pr\u00e4paraten \u00ab1er IVpsin-Fdirinpeptone mit Ausnahme des einen Pr\u00e4parates I Vpsiu-Kibrinpepton \u00df (S. 299) geringe, ca.tt.5\" \u00bb, Schwefelmengen gefunden. Aber dieses eine Pr\u00e4parat beweist f\u00fcr das Pepsinlepton \u00df die S hwefelfreiheit und da der \u00dcbergang dieses Peptons in \u00ablas Pepton a sehr wahrscheinlich gemacht ist, so ist auch die Schwefelfreiheit des IVpsjn-Filirinpeplons \u00ab sehr wahrscheinlich. Nur ganz geringen Schwefelgehall haben Schoermesser und Kr\u00fcger bei ihrem Pepsin-und Trypsiu-Mulinpcplon gefunden. Es sei bemerkt, da\u00df bei allen Sehwe'lel-\npnilungen die Losungen der Schmelzen wiederholt mit Salzs\u00e4ure vollst\u00e4ndig (\u2018ingedampft wurden.\t;\nBie Verschiedenheit der aus ein und derselben Proteinsubstanz durch Pepsin und Trypsin entstehenden Peptone' zeigt \\ deutlich die verschiedene Wirkungsart dieser Enzvme.\n\u2022 an hatte erwarten k\u00f6nnen, da\u00df aus Glutin, dem ilie-Tvrosin-snippe fehlt, durch Pepsin dieselben Peptone wie durch Trvpsin gcbild,.| w\u00fcrden. Dies ist aber nach den Untersuchungen von ^eheermesser *) und Kr\u00fcger iS. 32<\u00bb nicht der Fall\nSchon fr\u00fcher2) habe ich auf die Tatsache hingewiesen 'al. die Antipeptone bei der Spaltung reichliche Mengen Glutamins\u00e4ure liefern, in R\u00fccksicht auf die Bedeutung der utammsaure bezw. Asparagins\u00e4tire f\u00fcr den Aufbau des medles in der Ptlanze. Alle 6 angef\u00fchrten Peptone liefern\nh W. \u2022M'heermesser. Diese Zeitschrift, Bd. XXXVII, S.\nM. Siegfried, Diese Zeitschrift. Bd XXXV. S. IttO.\nII \u00abl lo\u00bb. y|\u00ab r s Zeitschrift f. physiol. Chemie. XXX VIII.\tlM","page":263},{"file":"p0264.txt","language":"de","ocr_de":"bei der . Spaltung Glutamins\u00e4ure. In dieser Beziehung ist es besonders bemerkenswert, dub auch ein von mir1 2) k\u00fcrzlich isoliertes basisches 1\u2018epton. das Glutokyrin, welches durch Spaltung mit Salzs\u00e4ure entsteht und der weiteren Zersetzung hartn\u00e4ckig widersteht, Glutamins\u00e4ure als Spaltungsprodukt liefert.\nDas Vorhandensein \u00ab1er Glutamins\u00e4ure- bezw. Asparagin-s\u00e4ure-Gruppe scheint f\u00fcr die Eisenreaktion ma\u00dfgebend zu sein. Di\u00ab* Glutamins\u00e4ure und Asparagins\u00e4ure liefern in -w\u00e4sseriger L\u00f6sung schwer l\u00f6sliche Ferrisalze, die sieh aber in ges\u00e4ttigter Ammonsulfatl\u00f6sung leicht aull\u00f6sen. Die. Peptone fallen in ges\u00e4ttigter Ammonsull\u00e4tl\u00f6sung durch Ferrisalze. Mit Hilfe derselben Reaktion hat nun 0. Thiele im hiesigen Laboratorium-) aus dem Harne die Uroferrins\u00e4ure isoliert und diese liefert, obgleich sonst scheinbar dem Eiwei\u00df nicht sehr nahe stehend, als Spaltungsprodukt Asparagins\u00e4ure.\n1)\tM. Siegfried, Ber. d. K\u00f6nigl, Sachs. Ges. d. Wiss.. Bd. 55.\nwyx b. iw.\n2)\t0. Thiele, Diese Zeitsehr.. Bd. XXXM1, S. 251.","page":264}],"identifier":"lit17788","issued":"1903","language":"de","pages":"259-264","startpages":"259","title":"\u00dcber Peptone","type":"Journal Article","volume":"38"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:23:56.561961+00:00"}