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{"created":"2022-01-31T13:10:41.280358+00:00","id":"lit17816","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Fischer, Emil","role":"author"},{"name":"Emil Abderhalden","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 39: 81-94","fulltext":[{"file":"p0081.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Verdauung einiger Eiwei\u00dfk\u00f6rper durch Pankreasfermente.\n' Von\nEmil Fischer und Emil Abderhalden.\n(Ans dun I. . h\u00ab mission Institut der l'nivcrsit\u00fct Herlin.i Der Hodakti'Ui zutrejratiiren am 11. Juni tyoji\nHt\u2018i (h r Hydrolyse der meisten I Yotcinstoflc durch kochende Siiiiren entsteht, wie durch eine lieilic von Arbeiten uns dem hiesigen Institute nachgewiesen wurde, eine\u00bb nicht uuhetr\u00e4ehl-liche Menge von \u00ab-Pyrrolidinearhons\u00e4ure. F\u00fcr das Casein speziell wurde ferner l\u00bbe wiesen* dal) die gleiche zyklische Aminos\u00e4ure auch hei der Hydrolyse durch Alkali gebildet wird.1) Fs lag deshalb die Vermutung nahe, (lall dieselbe ebenso, wie die gew\u00f6hnlichen Aminos\u00e4uren, ein prim\u00e4res Spall produkl der Protein-stotfe sei. Fngleieh sicherer w\u00fcrde dieser Sehlull werden, wenn es gel\u00e4nge, auch bei der enzymatischen Hydrolyse der Protein-k\u00f6rper l'yrrolidincarhons\u00fcure zu gewinnen. Fin derartiger Versuch, welcher von Herrn P. Levern* im hiesigen Institut aus-gel\u00fchrl wurde, ist von dem einen von uns bereits fl\u00fcchtig erw\u00e4hnt worden.*) Ks wurde damals eint* sehr kleine Oiiaiilit\u00e4t von Pyrrolidinearhons\u00e4ure gefunden, aber erst nachdem zu ihrer Isolierung die Chei-f\u00fchrung in Kster mit Hille von Salzs\u00e4ure angewandt worden war. Ha die M\u00f6glichkeit nicht ausgeschlossen id, dal) bei der Veresterung in geringem Malle eine weitergehende Hydrolyse durch die Salzs\u00e4ure oint ritt, so haben wir den Versuch mit gr\u00f6llerer Vorsicht wiederholt. Heim Casein, das am ausf\u00fchrlichsten studiert wurde, ergab sich folgendes \u00fcberraschende Hesultat. I\u00dce Verdauung durch Pankreasenzyme giht, auch wenn sie monatelang fortgesetzt wird, keine mit (hui jetzigen Methoden (d. h. ohne die Vereslerungl nachweisbare Menge von\n'/ C is< ho r. Km il. Notizen. I. liiMiin- von ud'yfrohdinrarbon-s\u00bbure bei der Hydrolyse des Caseins durch Alkali, these Zeiisrhr.. Hd. XXXV. S. 227. I\u00ceMI2.\nFis eher. Kmil. t'ber die Hydrolyse des Caseins dureh Sal\u2019z-Nuire. Ihese Zeiln-hr.. Hd. XXXIII. S. 170. |!*0|.\nllop|.e-StyU r.\u00ab Zi itsi Lrift f. piyni.l. Chemie. XXXIX.\tU","page":81},{"file":"p0082.txt","language":"de","ocr_de":"8 2\nKm il K ist her und. K mil A bd er liai don.\nPyrrolidincarbons\u00e4ure, dagegen findet sich in der Verdauurigs-fhissigkert (\u2018in polypeptidartiger Stotl*. der offenbar dem Enzym g\u00e4nzlich widersteht, und der beim Kochen mit Salzs\u00e4ure fast ebenso grolle Mengen von \u00fc-Pyrrohdincarbons\u00e4ure liefert, wie die entsprechende Menge Casein selbst. Genau dasselbe gilt merkw\u00fcrdigerweise f\u00fcr das Phenylalanin.\n' ' \u2022 .\t'\t*\t\u25a0 '\t. \u2022 . ,j;\nAls Ferment verwandten wir nicht das gew\u00f6hnliche k\u00e4ufliche t rypsin (tfi\u00fcblen, sondern das sog. Pankreatin von der Finna Hhenania in Aachen, das durch gr\u00f6bere Wirksamkeit ausgezeichnet ist. I liter den sp\u00e4ter angef\u00fchrten 1 Bedingungen gestaltet sich die Verdauung des' Caseins in folgender Weise. Zuerst wird Tyrosin bemerkbar, dessen Kristallisation nach mehreren Stunden beginnt und nach 1\u20142 Tagen beendet ist. Langsamer erscheinen dann in der Verdauungsfl\u00fcssigkeit Leucin, Alanin, Asparagins\u00fcure und Glutamins\u00e4ure und, wie aus alt ein l ntersuchimgen bekannt ist, auch die drei Diaminos\u00e4uren;\nDie IBiuretreaktion, die anfangs s\u00bb\u2018hr stark ist und- im Laufe der Zeit immer schw\u00e4cher wird, war z. 1\u00bb. nach 0 Wochen anscheinend nicht st\u00e4rker, als wie es der angewandten Menge Pankreatin entspricht. Auch\u2019 nach 7monatlicher Verdauung waren u-Pvrrolidincorbons\u00e4ure und Phenylalanin in der Fl\u00fcssig-keit nicht nachweisbar. Sie finden sich im oben erw\u00e4hnten polypeptidartigen Stoff. Dieser ist so leicht durch -Phosphor* wolframs\u00e4ure f\u00e4llbar, dab er leicht von den Monoaminos\u00e4uren getrennt werden kann. Durch mehrmalige F\u00e4llung mit Phosphot-wolframs\u00e4ure l\u00e4bt er sich soweit reinigen, dab er \u00abliG liiuret-reaktion entweder gar nicht oder doch nur \u00e4nderst schwach liefert. Das Produkt ist also kein gew\u00f6hnliches Pepton. l\u00bbei seiner Hydrolyse durch kochende Salzs\u00e4ur\u00bb\u00bb entstehen anbei a-Pvrrolidincarhons\u00e4ure und Phenylalanin auch die \u00fcbrigen ab Spaltprodukte des Gaseins bekannten Monoaminos\u00e4uren : Leucin. Alanin, Glutamins\u00e4ur\u00bb\u00bb und Asparagins\u00e4ure. Ob auch die Dia-minos\u00e4uren hierhin zu z\u00e4hlen sind, m\u00fcssen wir einstweilen unentschieden lassen.\nDieselben Erscheinungen, wie beim Casein, haben wir beim Edestin. H\u00e4moglobin, Eieralbumin, Fibrin und Serumglobulin beobachtet.","page":82},{"file":"p0083.txt","language":"de","ocr_de":"I'luT'die Verdauung einiger Eiwcif.k0ri.er durch t\u2019ankreasfcnnehle' Hit\nDas beim Casein von uns erhaltene Resultat stebl im W idersprih h mit den bisherigen Anschauungen der l>hysinln\u00bbeu Aus dem Imstande, dali Tyrosin, Leucin. Glutamins\u00e4ure und Asparagins\u00e4ure und lernet' die Diaminos\u00e4uren bei der tryi.lisehen Verdauung nach relativ kurzer Zeit in Freiheit gesetzt wurden, hat man \u00ab(.schlossen, dali ein Tnlalzeifall des Molek\u00fcls bis zu diesen Spallproduklen einlrele. Losere lieohachtungcn zeigen aber, dali die Hydrolyse unter solchen liedingungen stets nur partiell ist, und dal! sehlielilieh ein widerstandslaliiger liest bleibt,der zwar nicht mehr Pepton. aber doch noch ein kompliziertes Polypeptid ist lind alle die Monouminos\u00e4Hren, die \u00fcberhaupt bisher im Casein gefunden wurden, enth\u00e4lt. Da die f\u00fcnf andern, oben erw\u00e4hnten Kiweilikiirper siel, \u00e4hnlich verhalten, so haben wir es liier wahrscheinlich, mit einem ganz allgemeinen Ph\u00e4nomen zu tun, dessen biologische Der deutung sieh augenblicklich nach ihrem ganzen l uil\u00e4ng noch nicht \u00fcbersehen l\u00e4lll. .ledenfalls wird dadurch die in neuerer Zeit vielfach ausgesprochene Ansicht, dal\u2019, die Kiweilikiirper im Dann v\u00f6llig bis zu den Aminos\u00e4uren hydrolysiert werden, in holiem tirade unwahrscheinlich, Gl\u00fccklicherweise Imsilzen wir iti (lern schallen Nachweis der Pyrrnlidiiicurbons\u00e4iirc und des Phenylalanins ein he(|uemcs Mittel, (las Vorhandi-nsein jenes interessanten l\u2019olypeplids lestzustellen. Ob dasselbe ein ein \u25a0iieitlioh.es Individuum, oder ein Gemisch \u00e4hnlicher Stolle ist, haben wir vorl\u00e4ufig noch nicht gepr\u00fcft. Ebenso ollen bleibt die (\u2022\u25a0 rage, ob das bet reifende Produkt f\u00fcr die verschiedenen Kiweilikiirper. das gleiche ist. Kndlieh geben unsere Versuche auch mehl die gesuchte dclinilivc Kntscheidung bez\u00fcglich der Ribbing der a-Pyrrolidinearbons\u00e4ure. Da sie bei der enzymatischen Spaltung (1er Kiweilikiirper nicht in Freiheit gesetzt wird, so bleibt mich immer die M\u00f6glichkeit, dali sie sekund\u00e4r durch die Wirkung von S\u00e4ure oder Alkali bei h\u00f6herer Temperatur ans i Wiiein bisher noch unbekannten Hestandteil des KivVeilimolek\u00fcls entstellt. F\u00fcr wahrs. beinlich halten wir dies allerdings nicht, besonders mit R\u00fccksicht auf das Phenylalanin, bei welchem die Verh\u00e4ltnisse genau ebenso liegen: denn dieses hat seiner chemischen Zusammensetzung nach cbciis,,das liecht.\nil I.H","page":83},{"file":"p0084.txt","language":"de","ocr_de":"F.nul Fischer und F.mil Abderhalden.\ndirekter Bestandteil dos Kiwei\u00dfmolekiils angesehen zu werden, wie die iihrigen Monoaminos\u00e4uren.\nFris\u00f6re Beobachtungen zeigen, da\u00df auch bei den gew\u00f6hn-\nliehen Kiwei\u00dfk\u00f6rpern hydrolytische Spaltprodukte anft roten,\ndie zwischen den Peptonen und den Aminos\u00e4uern stehen.\nSie schlie\u00dfen sieh deshalb auf das engste den Kosultaten\nan, welche bei der llvdrolvse des Seidenlibroins fr\u00fcher er-' \u25a0* *\nhallen wurden.1) Hier wurde zum erstenmal die kombinierte Wirkung von S\u00e4uren, Fermenten und Basen zur Spaltung eines Proteinstoll'es benutzt, und dadurch eine Serie von nicht weniger als vier Zwischenprodukten zwischen den urspr\u00fcnglichen Protein-stoffen und den Aminos\u00e4uren beobachtet. Die Wirkung der Salzs\u00e4ure gab zun\u00e4chst das schon bekannte Serieoin, dann bei l\u00e4ngerer Dauer der Operation ein peptonartigos Produkt, welches Tyrosin enth\u00e4lt. Durch Trypsin oder Pankreatin konnte aus diesem das Tyrosin abgespalton und ein neuer peptonartiger Stoff erhallen werden, der keine Spur von Tyrosin mehr enthielt. Als letzterer dann vorsichtig mit warmem Barytwasser zerlegt wurde, entstand unter anderen ein K\u00f6rper, der h\u00f6chst wahrscheinlich in die Klasse der Dipeptide geh\u00f6rt. Wir zweifeln nicht daran, dal\u00bb die fbertragung dieser Methoden auf die gew\u00f6hnlichen Kiwoi\u00dfk\u00f6rper zu \u00e4hnlichen Kesultnten f\u00fchren wird, und da\u00df es dereinst, wenn bessere Isolierungsmethodcn f\u00fcr die Polypeptide gefunden sind, gelingen wird, den hydrolytischen Abbau der Proteine in einer noch viel gro\u00dfem Anzahl von Stufen durchzuf\u00fchren.\nDie Beobachtung, da\u00df ein Teil des Kiwei\u00dfmolek\u00fcls der vollst\u00e4ndigen Hydrolyse durch Pankreasenzyme starken Widerstand leistet, ist keineswegs neu. Wir erinnern an die. Yer-\n1 Fmil'Fischer um! Peler Ifergell. Vortrag- auf der Xatur* t<\u00abrs< h\u00ab t\\ersammluiig in Karlsbad. Sept. 1U02. Kin von mir vertagtes lleferal \u00fcber-diesen Vortrag timtet sieh unter dem Titel \u00ab('her.die Hydrolyse dm Proleinshd\u00efe in der C.heiniker-Zeilung. f. Okt., 11102. .lahrg. XXVI. Xr. SO. Pie ausf\u00fchrliche Publikation \u00fcber diese Versuche ist durch lati;.* !r Krankheit von p-r: Ifergell und durch den Wunsch, das dipeplid* artige Produkt synthetisch zu gewinnen. verz\u00f6gert worden. Sie soll aber in r;\u00fc\u00ab 'ist\u00ab l Zeit erfolgen.\tK. Fischer.","page":84},{"file":"p0085.txt","language":"de","ocr_de":"Ibor die \\erdauimg einiger baweilsk\u00f6rper durch Pankreasferaicnto. 8\u00f6\n^e,l(\u2018 vo\u00bb\tder f\u00fcr seine Amipeptom* gerade du^\nEigcnsehaften hervorheht. ferner an die Mitteilung von Pirk,*) und (Midlich an die in neuester Zeit oi^Iuimkmhmi Arbeiten von M. Siegfried*, und seinen Sch\u00fclern. Dieser kommt zu dem \u00bbSebliill, dal\u00bb hei der Einwirkung von Trvpsin aut Kiweill ein Teil desselben unter Bildung von Amidos\u00e4uern und Basen leicht zersetzt wird, und dal\u00bb hierbei Peptone gebildet werden, welche die Tyrosingruppe nicht (Mithalten und der weiteren Aufspaltung durch Trypsin hartn\u00e4ckig widerstehen\u00bb. Dieser Salz ist richtig* wenn die Verdauung nicht allzu lange fortgesetzt wird. Im andern Falte- aber werden Hit* Peptone weiter gespalten, wie das Verschwinden der Diuretreaklion zeigt, und es resultiert sei \u00bbli,\u2018blich das polypeptidarlige Produkt, welches von uns als Derivat der u-Pyrrolidinearboiis\u00e4ure und des Phenylalanins gekeunzeiclmet ist. Besondere Beachtung verdient noch die .feste Bindung des Dhenylalaniiis in den Prot einst ollen im Gegensatz zu dein so nah verwandten Tyrosin Letzteres erscheint in der Regel zuerst als Spaltungsprodukt bei der Verdauung von hiweibk\u00fcrpern. Bei dem oben erw\u00e4hnten Pepton aus Seidenfibroin erfolgt die Abspaltung des Tyrosins durch Try psin so rasch,dabdasBh\u00e4iiomen last wie eineKrystallisulion der Amino-s\u00e4ur(\u2018 aus warmem Wasser aussieht. \u00c4hnliche Erl\u00e4hrungen, \u00fcber die an anderer \u00bbStolle \u25a0berichtet werden soll, haben die Versuche mit synthetischen Polypeptiden, welche Tyrosin enthalten, gegeben. v Wir beabsichtigen, die Produkte, die bei der |wHictlen Spaltung der Proteinstolle mit S\u00e4uren (Mitstehen, in \u00e4hnlicher Art aul iliren Geball an Pyrrnlidinearbons\u00e4ure und Phenyl-\nW\tVerdauung der Kiwei\u00dfslnir\u00ab durch den hmkivass ill\nVirchows Archiv, MM. IM, \u00ceM7. .Id. Weitere Mitteilung,n \u00fch,r die Veolamingsonzyrne und die Verdauung der Albumine. Vei\u00efidl. \u00ables Heidelberger naturhist.-rnediz. Vereins. X. K. I. 2;W>. |S7U. \\\\' Kiilme und H. H. Chittenden. Die n\u00e4chsten Spaltungsprodukte der Kiweibk\u00f6rner Zeitschi. f. .Biologie, Hd. li\u00bb. 15il. 18HH. Dieselben : fber die Pep,one. Zeitsehr. f. Hiologie. Hd. 22. 128. 1HS5.\n. *'\t& V* /au Kennlnis der peplischen Spaltungsprodukt.- d\u00ab*s\ntibrins. Diese Zeitschr.. IM. XXVIII. S. 210. \u00a3$)$\n*' \u2014I- Siegfried; Iber Peptone. Diese Zeitschr.. Hd XXXVIII S. 2\u00e00. 1008.\t.\t\u2019","page":85},{"file":"p0086.txt","language":"de","ocr_de":"H)\nKm i l Fischer und F.mil Abderhalden.\nalaniii zu pr\u00fcfen. Das seheint uns um so notwendiger, als nach den Mitteilungen von M. Siegfried1) die Spaltung durch S\u00e4uren in anderem Sinne zu verlaufen scheint, als diejenige mit Enzymen.\nFerner verdient die Frage, oh die kombinierte Wirkung von IVpsiri bezw. Rapagotin und von Trypsin das gleiche Resultat wie die Trypsinverdauung allein hat, sorgf\u00e4ltig gepr\u00fcft zu worden.\nExperimenteller Teil.\nHei der Verdauung der Ki weibk\u00f6r per durch Trypsin oder Rank reut in entsteht u-Eyrroli di near bon s\u00e4ure wicht in solcher Menge, dal) sie mit den jetzigen Me-thoden erkannt werden kann.\n1.\tloti g (Dasein, pur. (ilaminarsten) wurden in 10!Hl cent Wasser suspendiert, mit 2 ccm Ammoniak, Toluol und Chloroform versetzt und S Tage lang mit 2 g Fankroatinum piupun iRhenaniai im Rrutraum bei Hb\u201437\u00b0 verdaut. Die vom ausgeschiedenen Tyrosin und Leucin abliltrierte Fl\u00fcssigkeit wurde hierauf im Vacuum bei einer 50\u00b0 nicht \u00fcbersteigenden Temperatur auf \u00ablit\u00bb H\u00e4lfte eingedampft, mit Alkohol gef\u00e4llt, vom Niederschlag abtiltriert und weiter eingeengt. Die Alkoholf\u00e4llting wurde o\u2014binai wiederholt. Der zuletzt verbleibende alkoholische Auszug wurde eiugedampft. Der R\u00fcckstand roch nach Indol-dcrivaten. Derselbe wurde mit gelalltem Kupferoxyd gekocht,' Das sich bildende Kupfersalz lie\u00df sich in einen alkoholl\u00f6slichen mid einen alkoholunl\u00f6slichen Teil zerlegen, aber Eyrrohdinearbon-s\u00e4ure war in keinem der beiden Teile mit Sicherheit nachweisbar.\n(ianz dasselbe Resultat galten die folgenden Versuche 2\u2014b.\n2.\t100 g Casein, pur. (II.) wurden in 1500 ccm Wasser suspendiert, mit 2 ccm Ammoniak, Toluol und Chloroform versetzt und S Tage lang mit 4 g Pankreatin verdaut.\nH. 200 g Casein in derselben Weise mit 2 V H g Ean-kicatin 14 Tage verdaut. Fliissigkcitsmciige 2000 ccm.\n4. 2\u00d40 g Casein l i Tage mit H X 2*i* g Eankreatin verdaut. Fl\u00fcssigkcilsmcuge 21 KM) ccm.\n1 M. Si rallied. Zur Kenntnis der Hydrolyse des Fiweibes. Her r o llte der malh.-phys. Klasse der kgt. s\u00e4t hs. (\u00eeesellsch. f. Wissenschaften /:i t.eipzijg Sitzung Vojn 2. III. liKM.","page":86},{"file":"p0087.txt","language":"de","ocr_de":"Ult\u00e8r die Verdamm\u00ab: einiger Kiwci\u00dfk\u00f6rper durci. Pankreas fermente. K7\n500 g Casein in 5000 ccm Wasser suspendiert und mit lo g Pankreatin w\u00e4hrend 5o Tagen verdaut.-. 100 g des Verdauiingsg\u00ab\u00bbmis< lies wurden nach dieser Zeit in der oben g\u00ab*-sehilderten Weise untersucht.\n*>. 2tH) g Masmon i Caseinnatron) waren 7 Monate lang mit 4 g 1\u2018ankreatin verdaut, und hierauf noch weitere 14 Tage mit no( limais eg I ankieatin im Hrutraum stehen gelassen worden \u2022 Kl\u00fcssigkeitsmcnge 2000 ccm. Die Hiurelreaktion war hier hei d(\u2018m Niederschlag mit IMipsphorwoIframs\u00e4ure ganz verschwunden.\nI nter denselben Bedingungen wurden Kdestin, .S\u00e9rum globulin, Kieralbumin, H\u00e4moglobin und Fibrin untersucht.\nai Kdestin (400 g) 12 Wochen mit 2 X 2,5 g Pankreatin verdaut. Fl\u00fcssigkeitsmenge 1000 ccm.\nb)\tSerumglobulin (100 gj, 25 Tage mit 5 X 2 gTankreatin. Ilijssigkeilsmenge 1000 ccm:\nc)\tKieralbumin (100 g) 21 Tage mit 2 X 2 g Fankreatin. Flussigk(kitsmeng(\u2018 1000 ccm.\nd)\tH\u00e4moglobin (loog) 12 Wochen mit 5X2g Fankreatin. Fl\u00fcssigkeitsmeng\u00ab* 1000 \u00abem.\ne)\tFibrin (100 g) wurden mit 2 g Fankreatin eine Woc he lang verdaut. Fl\u00fcssigkeitsmenge 1000 ccm.\ntn allen F\u00e4llen war \u00ab*s unm\u00f6glich, freie Fyrrolidimarhon-siiure nach dem geschilderten Verfahren nn<'hzuw\u00ab\u2018is\u00ab*n.\n^ Hei der Verdauung des Caseins entsteht. neben I \\ rosin, Leucin, Alanin, Aspuragins\u00fcure und Glutamins\u00e4ure als Kndprodukt ein polypeptidartiger Stoff, der bei weiterer Hydrolyse mit kochender Salzs\u00e4ure reichlich\u00ab! Mengen von a-Fyrro|idincarbons\u00e4ure und Fhenylalanin liefert.\n1. 100 g Casein, pur. (Hammarsten) wurden in 1000 ccm Wasser siisp. ndic'H, mit 2 ecm Ammoniak, Toluol und Cliloio-lorm versetzt und 8 tag\u00ab lan\u00ab im lirutramn liei :t<i_ :!7 \" uht \u2022> g Fankr\u00ab*atin verdaut. Di\u00ab* Hiur(*tr<\u2018nktinn war d\u00ab*utlich Vorh\u00e4nden.1) Nachd\u00ab*m das ausgeschiedene Tyrosin abiiltriert\nV) Hei ,1er Ausf\u00fchrung der Hiurelreaktion ist darauf zu ariden, dal> gen\u00fcgend Alkali vorhanden ist. Ferner scheint es nicht iiherfliissijr. darauf innzuwcisen. daft Pankreatin seihst eine intensive Kiuretreaktion gibt.","page":87},{"file":"p0088.txt","language":"de","ocr_de":"8K\n\u25a0K in il l-'isehcr und Kmil A hderlia Id.en.\nwar, wunlc dir Kl\u00fcssigkcil zur Vertreibung dus freien Atnnnmiaks Ihm einer 50\u201c nicht iibersteigemlcn Temperatur im Va* num eingeengt, \u00ablaun aid 2OO0 irin gebracht und mit Bhosphbr-wolframsaure im rberschut> gef\u00e4llt.11 Der Niederschlag winde abgesaugb dann mit der hydraulischen Dresse nusgepreflt, turn in einer lieihschalo fein gepulverl, in Wasser' suspendiert und mit \u00fcbersch\u00fcssigem Baryt w\u00e4hrend 21 Stunden bei gew\u00f6hn-lirlier Temperatur gesch\u00fcttelt. Nachdem der phosphorwolfram-saure Daryl abgesaugt und bydrailliseli abgeprelit war. wurde das Kiltrat mit Schwefels\u00e4ure vom \u00fcbersch\u00fcssigen Baryt befreit, dann nochmals mit \u00fcbersch\u00fcssiger IMiosphorwolframs\u00fcure gef\u00e4llt. und der Niedersehlag in genau derselben Weise, wie oben geschildert, abgeprebl und zerlegt.\nDie vereinigten Kiltrate von den beiden l\u2018bospbor\\volfram-s\u00e4uret\u00e4llungen wurden im Vacuum eingodampft und der Kuck* stand hierauf mit rauchender Salzs\u00e4ure f> Stunden am B\u00fcek-llulik\u00fchler gekoeht. um alle etwa noeh vorhandenen Polypeptide zu spalten. Die 'Fl\u00fcssigkeit f\u00e4rb!\u00bb* sich hierbei violett. Sie wurde nun im Vacuum zum Sirup eingedampft, und letztem zum Nachweis der Aminos\u00fcuern in der bekannten Weise veresterl.\nIhe Destillation \u00ab1er Kster gab folgende Fraktionen :\nI- o lfm pr ( lemperalur et*vs Wasserhadesi l\u00bbci 12 mm Druck : |.u\u25a0 g\n2. Io MNr*\t\u201e\t%\t) >\t, ..\t\u00bb\t4.1) .\n\u00dc - MNr* .\t\u2022\t' *\t. r . o.2 V-*\t.\tfo..') .\n4. Mn \u00bb |\u00bbi0'* :\t\u00ab.\t>\u2022\t( Mita.1rs 0,2\t\u00bb 12.\u00e4 \u2022\nIsoliert wurden 0,2 g Alanin, \u00f6 g Dem in. .*\u00bb g (ilutamiu-s\u00e4ure. O.\u00f4 g Asparagins\u00e4iue.\nDlienylalanin und KyrrolidiiH/arbons\u00e4ure 'wurden nicht auf* gef uta-len. Auf die Isolierung des Tryptophans, dessen Beak t Ion\n1 Diese starke Vyrd\u00fcnnng und der I hersclmh d\u00abM' Pliosphorwojtnoir-s\u00e0iire wurden in Hinsicht aul die Angaben von K. Schulze und K. Wintei -stein .\u2022.Trennung des Phenylalanins von anderen Animo.s\u00e4mvn. .Di\"*\u2019 /ertselir.. ltd XXXV. S. I2;t. IU02i verwendet. Casein enth\u00e4lt ca. d b;> \u2022 I'lienylalanin. Nach K. Schulz\u2019e und Iv Winterstein wird ein;-ca. t\u00bb..\u00bb'J,*ige Di\u00eesung von Phenylalanin bei (\u00ab\u2018genwart von Leucin mit Phosphoiwolt'rams\u00e4ute nicht mehr gef\u00e4llt. Kigem* Versuche best\u00e4tigten lliese Angaben.\t.","page":88},{"file":"p0089.txt","language":"de","ocr_de":"I lw .lie V. r.l.iuinii .-in,-, I l-nvi.il'-k.,-.iuivl, Pankr.-,.~f, iH!t\n<li.' Kliissigkrilrn shirk zeigten, sowie (1er Oxyumiims\u00e4uren h;ib.-i. wir verzichtet.\nHer zerlegte INiosphorwollrams\u00e4nreniederschlag wurde tmh (Mil Aksuijrcii urn! Ahpressen des phosphorwolfrmnsam en Baryts mit Schwefels\u00e4ure vom \u00fcbersch\u00fcssigen Raryl befreit, liieraur im Vacuum cingedamplt. Dor R\u00fcckstand war anfangs ein Sirup, der aber zu einer amorphen, schwach gelb gef\u00e4rblen leimartigen Masse eintiocknelc. Kr loste sieh \u00e4UlicrsI leicht in W asser und fiel auf Zusatz von Alkohol in amorphen Klocken wieder aus. Wir werden sp\u00e4ter versuchen, dieses Rohprodukt. welches a Her Wahrscheinlichkeit nach Aiginin, Lysin und Histidin enth\u00e4lt, weiter zu reinigen. K\u00fcr den vorliegenden Zweck war \u00ablies \u00fcberfl\u00fcssig, da die Diaminos\u00e4umi, wie wir nochmals durch einen besonderen Versuch feslgeslelll haben, heim Koch\u00bb n mit Salzs\u00e4ure keine l'yrrolidnicarbonsuure liefern. Dieser anmrphe pol y peplidartige R\u00fcckstand wurde 'mm ziu Hydrolyse mit rauchender Salzs\u00e4ure am R\u00fcckflullk\u00fchler w\u00e4hrend ti Stundtu g< \u00abkocht, wobei sich \u00ablie L\u00fcsung ebenso stark dunkelviolett f\u00e4rbte. wie hei Anwendung des Kaseins seihst. Die Fl\u00fcssigkeit wurde sd,lieblich im Vacuum zum Sing\u00bb eingeengt und verestert.\nR<*i der Destillation des Kslergemisehes resultierten folgende Fraktionen :\tr\nt Ul,is W iTpiiippiiiliir (Ips Wasscrliadcs- Ihm 12 mm |),Uck - ir, \u2022\u2022\n*\tm\t\u00fc ' 1.';, :\nd- > DHC i ,\t\u00bb\t,\t, 0 \u2022\u2022\n*\ttffl> \u2022 \u00bbt\u00bbl* l\t0||,a.|. s. il,:|\t.\t.\t|T\u201e |\n; Isoliert wurden 0.1 g Alanin. \u25a0> g l,..|i. in, l g (ilnKunin-s\u00e4nre. I g Asparagins\u00fcnro. lerner 1.5 g u-Pvrrolidim arl.\u00f6iisiiiin' und 2,2 g Phenylalanin.1)\nAnalyse \u00abl\u00ab*r Kyrmlidincarhons\u00e4urc :\n: <Uoo2 g Silt,Stan/ \u00abalien 0.DU2 \u00ab Co, mul 0.071:\u00ab \u00ab |vo ^Hemhnet f\u00fcr C\u00c4H,XO, :\tOHundm. \u2022 * \u2022\nalls' ) (. mul 7.S.-50 > H. f>2.0\u00ee\u00b0o C mul 7.U7'.' . Ih Schmplzpunkl \u00abp\u00abcn 20.*)'' unkoii-.i\n\u2022i Die .MpUkhIp clor Is.divrun\u00ab brtrcflrnd \\rr\u00abL : Kmil |\u2019is,\nUnd Ivmil Abderhalden. Hydrolyse des Oxyh\u00e4moglobins durch Salz, s\u00e4ure. Diese Zeitschr.. IM. XXXVI. th-ft t. s. 27:i. iao\u00a3","page":89},{"file":"p0090.txt","language":"de","ocr_de":"\u2018io\nHin11 Fischer (Mid Frnil A bdt* t lia Iden.\nhas Phenylalanin gab f\u00ab\u00bbljroiKUv Zahlen: n.gtiOl g Substanz gaben U.I055 y (!0, und 0.1251 g 11,0. I'ercclmcl fur (!.,H,,NO, :\t(\u00abefunden:\n05.45\"\u00bb. (I und \u2666\u00bb.\u2666\u00bb!\u00bb0.\u00bb H. 05.54% (1 und 0.so,J.* ||. Schniclzpunkl tilgen 2KV,J urikorr.i\n2. 100 g Casein. |hii*. ill. \u00bb wunion in lOOOccm Wasscrsusr pcndicrl, unter ganz den gleichen Hedingungen wit* in Versuch l mit i\\ g Pankreatin H Tage lang verdaut und die Yerdauungs-fiiissigkeit genau su wie hei Versuch 1 verarbeitet.\nhie vereinigten Filtrate von den beiden Phosphnrwulfram-saurenicdcrsehl\u00fcgen gaben nach erfolgter Veresterung des R\u00fcckstandes folgendes Itcsultat :\nFrakthui I:\tlus ((HU Trm|>. d. Wasserbades) bei 12 nun Druck : H.5 g\n2:\t% |UUJ\t.\t.\t:\t)\t>\t0.2\t*\t12.0\t\u00bb\n.5 :\t100 lus WO*'\t.\t-\t'\t*\t\u00d6lbades\u00ab\t>\t0.2\t41.0\t\u00bb\nIsolierl wurden 0,1 g Alanin, 0,0 g Leuein. .*> g (dulamin-siure, 1 g Asparagins\u00fcure,\t'-\nPhenylalanin und Pyindiiliiiearboiisiiure wurden nicht erhalten.\t; V ;;\nhie zweite llaisphorwidlranisiiurer\u00e4llung zeigte nur ganz s\u00ab hwaclie llmretieaklion und gab folgende Ksterliaktionen:\nFraktion I :\tlus |00'J tTemji. d. Wasserbadesi bei 12 mm Druck : 2.5 g\nt 2 :\t- |00\" i\t\u00bb\t^\t)\t1 0.5 \u00bb\t0.0 *\n\u2022 I :\tlOO bis I00u\ti\t>\t\u00bb\t\u00d6lbades\u00bb\t>\t0.5\t15,0\t\u00bb\nIsoliert wurden \u00d6.T g Alanin, 2} g Leucin. 2.5 g (Jhitamin-^\u00e4uri*, O.S g Asparagius\u00e4uro und ferner 2,2 g Pyrrol idinearbon-s\u00e4urt* und 2.8 g Phenylalanin.\nhas isolierte Phenylalanin schmolz gegen 280\u00b0 lunkorr.)\nund halte die richtig!* Zusammensetzung.\nO.2|o| g Substanz gabent1.5050 g OO, und 0,1255 g 11,0. Uemlinct fur (!;iHmNO, :\t(\u00bbefunden :\n05.45 C 'tmd 0.00\u201d * f\u00ef. 05.55% C und 0.00\u201d * 11.\t; \u2019\nhic Analyse der gegen 207\" innkorr.) schmelzenden u-Pyi rididincarbons\u00e4ort* gab folgende Zahlen :\n0.2012' g\u2022 Substanz,'gaben 0.58 {-4 g CO, und 0.1452 g 11,0. %. \u2022\u2019\u2022 l\u2019.crcclmct fur C.II,.NOt:\t(iclundcn :\n52. IS\" \u2022 C und 7.85\u201d., H. 52.10% C und 7.07 J \u00bbII.\n5. 200 g Casein. pur. tll.i wurden mit 2X2 g Pankreatin 1 1 Tage lang verdaut, hit* Verdauungslliissigkeit gab eine ganz schwache Ifalltdreaklion.","page":90},{"file":"p0091.txt","language":"de","ocr_de":"Iber die Verdamm\" einiger Eiwej\u00dfkurper dim !. Pankreasfennente. 91\nAuch hei diesem Versuche konnte im Kiltrate der I\u2018hos-idiorwolfrauis\u00e4ureaillun\u00df weder Phenylalanin noch Pyrrolidincarbons\u00e4ure nachgewiosen werden.\n^ Aus der zweiten Phosphorwolframs\u00e4urot\u00e4llmig wurden ;>,2 g Phenylalanin (Schmelzpunkt 281\u00b0 |unkorr |i und 0.2 g a-Pyrrolidincarbons\u00e4ure (Schmelzpunkt 20i\u00b0 |unkorr.|i erhalten.\n2oO g (lasein. pur. (Hj mit i/,2 g Pankreatin w\u00e4hrend 11 Tagen verdaut.\n. Ausgeschieden hatten sich 1 1 g Leucin und Tyrosin. Die Diuretreaktion war vorhanden, aber sehr schwach.\n- Das Filtrat vom Phosphorwolframs\u00fcureniederschlag ergab nach der .'Veresterung folgende Fraktionen:\nFraktion 1 : Obis 100'* .\u00cfVm,, <1. \\Vassorbmb>si bri 14 \u201e\u201e\u201e Druck: 5.0 \u00bb\nV'\t\u201c:\t\u2019 J,H,\u00b0 ' a\t\"\t)\t* 0.5 ,\t{0,0 \u00bb\n1\tH :\t,,K)bisl000 ,\t.\u00bb\t,\t\u00d6lbadrs.)\t, 0.5\t,\t*\t25.0 \u00bb\nwurden 1,5 g Alanin, 52 g Leucin, 10 g (dutamin-siiure und H g Asparagins\u00e4ure. Auch in diesem Versuche wurde keine Spur I hcuylalauiu und Pyrrolidincarbnns\u00e4ure gefunden.\n|)er zerlegte Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlag gab folgende Fraktiomm:\nFraktion 1 : Obis IC#')\u00ab (Temp. d. Wassei bud.-s) bei IM mm Orurk : M.o \u00bb\n'\t~ \u2022\t;> bHP ( \u25a0 \u00bb\t\u25a0 \u00bb\t&\t)\t* o.;t ..\t/ ,\t/>M.o >\n\u00cf\t;1:\t100 >'i* b*\u00bbU\u00b0 I\t\u2022\t\u00bb\t\u00d6lbades)\t, 0.5\t;\tl5j;0 -\nIsoliert wurden 1 g Alanin, 10 g Leucin, bgClutamin--\u00e4urev 1,5 g Asparagins\u00e4ure, 5,2 g Pvrrolidincarbous\u00e4ure und d g Phenylalanin.\no. 15<\u00bb g Casein, pur. (II.) wurden i Wochen mit 2XT g* Pankreatin verdaut. Die Piuretrcaktion war nur schwach an-gcdeulet. W\u00e4hrend das Filtrat vom Phosphorwoltrnms\u00e4ure-fuederschlag keine Spur von Phenylalanin und Pyrrolidincarbon-smre gab, wurden aus dem Niederschlag selbst \\ g Pyrrotiiliu-\u2022 iirbons\u00e4ure (Schmelzpunkt 200\u00bb |unkorr.j) und 5 g Phenylalanin (Schmelzpunkt 281\u00b0 [unkorr.h isoliert.\nb. oOO g Casein, pur. dl.i wurden mit Io g Pankreatin wahrend 50 Tagen verdaut. Die liiuretrenktiou war noch vorhanden, aber sehr schwach. \\ on dieser Vcrdauungsll\u00fcssigkeit f^(k\u2018n 15 zur direkten Pr\u00fcfung aid* Pyrrolidinoarbons\u00fcm/und \u2018 s zur Phosphorwoltrams\u00e4uref\u00e4llung verwendet: die \u00fcbrigen","page":91},{"file":"p0092.txt","language":"de","ocr_de":"02\nKniil l'mcl\u2019\u00e8r tniii Km il \u00c0 Inh* r ha bien.\n- winden mil \u00ee g Pankreatin noch 2 Wochen lang verdaut, iiml hierauf ebenfalls mit Phosphorwolfrums\u00e4ure gef\u00fcllt.\nIn der nach f>0 Tagen entstandenen Verdauungslliissigkeit war das Mcsultat \u00abreiian den in den vorigen Versuchen erhaltenen entsprechend.\nI)ie nach tu Tauen untersuchte Probe gab nur noch eine \u00e4nderst schwache Biuret renkt ion. Das Filtrat vom Phosphors wolframsiurenicdersehlag enthielt kein Phenylalanin, dagegen konnten o,2;t g Pyrrolidincarbons\u00e4ure, die wohl aus dem in L\u00f6sung gebliebenen Polypeptid durch das Kochen mit Salzs\u00e4ule .entstanden war, isoliert werden.\nI \u00bber /erlegte Phosphorwolframs\u00e4ureniedersehlag enthielt 5.2 g Phenylalanin und f>.H g Pyrrolidincarhons\u00e4ure.\n7. MM) g Casein, pur. ill.) wurden mit 1 X 2 g Pankreatin w\u00e4hrend S Wochen verd\u00e4ut. Du* Biuretreaktion war nur noch angedeutet: Die Phosphorwolframs\u00e4uref\u00e4lhmg gab gen\u00e4h dasselbe llesultal. wie die bereits mitgeteilten Versuche.\nS. 200g Plasma (k\u00e4uf liches Casein-Natron) waren 7 Monate lang- ni.it \u00bb g Pankreatin verdaut worden. Die .Miuretreaktion war nur noch sehr schwach vorhanden. Nach neuem Zusatz von 1 g Pankreatin und erneuter .\u2018l Wochen dauernder Verdauung gab der Niederschlag ndt Phosphorwolframs\u00e4ure keine Biuretreaktion mehr.\nBei \u00bb1er Veresterung des Hockstandes, den das Filtrat vom Phosphorwollrams\u00e4ureniedcrsehlag hinterlielL wurden wedei Phenylalanin noch Pyrrolidincarbons\u00e4ure gefunden.\nIh r Phosphorwollrams\u00e4ureniedersehlag selbst enthielt : Alanin. Leucin, Clutnmins\u00e4ure, Asparagins\u00e4ure. Phenylalanin (2.2 gi und Pyrrolidincarhons\u00e4ure (t gi.\n\u00c4hnliche Hesulfate wie beim Casein erhielten wir beim Fdestin, H\u00e4moglobin, Serumglobulin, Kier-albiimin und Fibrin.\nDie Verdauung wurde unter genau den gleichen Bedingungen angeslcHt.\nui 100 g Kdestin mit 2 X 2,5 g Pankreatin 12 Wochen\n, / .......\nlang verdaut.\nbi Mmi g Serumglobulin 25 Tage mit f) X 2 g Pankreatin\nci 100g Fit*ralbumin 21 Tage lang mit 2 X 2 g Pankreatin","page":92},{"file":"p0093.txt","language":"de","ocr_de":"i'her die Vcrdauu\u00eeur einiger Kiweif'kor| e- durch l\u2019ankreastcnmntc. M\n(l' |\u00b0o X H\u00e4moglobin 12 Wochen lang mit ;P^2 g Pankreatin.\n(V) KH) g Fibrin mit 2 g Pankreatin w\u00e4hrend-einer Worbe.\nDie Diurctrcaktion war in allen F\u00e4llen noeb vorbanden, aber meistens schwach und w\u00fcrde wahrscheinlich bei l\u00e4ngerer Dauer der Versuebe verseil wunden sein.\nHervorzuhebcn ist, da\u00df im (iegensat/ /um Fibrin. Kdestiii, Fieralbinnin und H\u00e4moglobin das Serumglobulin dem Pankreatin einen erheblich gr\u00f6beren Widerstand leistete und eine . viel gr\u00f6bere Menge von Produkten, die durch Phosphors ollrams\u00fcure ladbar w\u00e4ren, lieferte.\nr In allen F\u00e4llen landen sieb Phenylalanin und Pyrrolidin-carbonsaure nur im Phosphorwolframs\u00e4urcniederschlag. .-ebenso war das (ilycocoll, welches bekanntlich aus Fdcslin und Serumglobulin entsteht, aiisschlieblich im Phosphorwolframs\u00e4ure^ niederschlag vorhanden,'\nHei obigen Versuchen wurde die Trennung der Monoaminos\u00e4uren von dem nur partiell verdauten Teil des Proieiumolck\u00fcls durch Phosphorwolframs\u00e4ure bewerkstelligt. Da in der Literatur verschiedene Angaben existieren, dab diese Methode ungenaue fh>uItate gebe, und da ferner K. Schulze und K Winler-stein il. c.) darauf aufmerksam gemacht haben, dab das Phcnvl-alaniii bei st\u00e4rkerer Konzentration durch Phosphorwolframs\u00e4ure got\u00e4lit wird, so haben wir (\u2018inen besonderen Versuch angcstcllt, um die Hrauchbarkeil der Methode zu pr\u00fcfen.\nKH) g (lasein wurden mit d(*r dreifachen Menge Salzs\u00e4ure., b St unden lang am D\u00fcckllubk\u00fchlcr gekocht, und hierauf. na\u00ab b-dem die- ganz(\u2018 Fl\u00fcssigkeit auf 1500 ccm gebracht worden war, mit Phosphorwnlframs\u00e4ure \u2022 gef\u00e4llt. Der Niederschlag wurde hierauf abgesaugt und mit der hydraulischen Presse ausgepicht. Die letzte Operation ist sehr wichtig, denn aus dem auf der Nut sehe abgesaugt cu und fest geprellten Niederschlage lieb sich mil der hydraulischen Presse noch fast \\U der (iosamlll\u00fcssigkcit gewinnen. Per Phosphorwolframs\u00e4ureniedcrschlag wurde in der oben geschilderten Weise zerlegt. Nach erfolgter F.ntfcrnung des \u00fcbersch\u00fcssigen Daryls mit .Schwefels\u00e4ure wurde die Pbos- . ff Im \u00bbr W( >1 fra ms\u00e4 u ref al I u ng wiederholt, und der Niederschlag, wie","page":93},{"file":"p0094.txt","language":"de","ocr_de":"(*H Kriiil Fischer u. Kmil Abderhalden. F her die Verdauung eie.\noben geschildert, behandelt. Die schlie\u00dflich resultierend\u00ab Fl\u00fcssigkeit. welche die dure}\u00bb Rhosphorwolframs\u00e4ure gef\u00fcllten K\u00f6rper enlltielt, wurde im Vacuum eingedampft und der R\u00fcckstand\nverestert. Es konnten aber keine in \u00c4ther l\u00f6sliehen Ester isoliert\nwerden, dagegen war heim Versuch, die Ester in Freiheit zu setzen, ein deutlicher Estergeluch wahrnehmbar. Mithin sind sicher nur .Spuren von Monoaminos\u00e4uren vorhanden gewesen.","page":94}],"identifier":"lit17816","issued":"1903","language":"de","pages":"81-94","startpages":"81","title":"\u00dcber die Verdauung einiger Eiwei\u00dfk\u00f6rper durch Pankreasfermente","type":"Journal Article","volume":"39"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:10:41.280363+00:00"}