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{"created":"2022-01-31T13:48:30.720048+00:00","id":"lit17934","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Kossel, A.","role":"author"},{"name":"H. D. Dakin","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 41: 321-331","fulltext":[{"file":"p0321.txt","language":"de","ocr_de":"Uber die Arginase.1)\nVon\nA. Kossel und H. D. Dakin.\nIn einer fr\u00fcheren Mitteilung ist von A. Kossel die Ansicht ge\u00e4u\u00dfert worden, da\u00df die Eiwei\u00dfk\u00f6rper aus Kohlenstoffketten gebildet werden, welche durch Imidgruppen unterbrochen sind, und da\u00df die Wirkung der eiwei\u00dfspaltenden Fermente auf einer L\u00f6sung dieser Imidgruppen beruht.2) Durch die Arbeiten von E. Fischer, welcher zur Erkl\u00e4rung der im Eiwei\u00dfmolek\u00fcl vorhandenen Bindungsweise eine Reihe von Synthesen ausf\u00fchrte und die so erhaltenen Produkte mit den aus Eiwei\u00df hervorgehenden gr\u00f6\u00dferen Atomgruppen (Peptonen) verglich, ist diese Auffassung der proteolytischen Fermentwirkung sicherer begr\u00fcndet worden.\nAus der gro\u00dfen Reihe der Fermente heben sich bei dem heutigen Stande unserer Kenntnisse zwei Gruppen scharf hervor. 1. Die sauerstoffl\u00f6senden \u00aboxylytischen\u00bb Fermente, welche die Zerspaltung der durch ein Sauerstoffatom vereinigten organischen Gruppen im Bereich der Fette und der Kohlehydrate herbeif\u00fchren und 2. die imidl\u00f6senden \u00abimidolytischen\u00bb Fermente, welche die gleiche Zersetzung bei den Eiwei\u00dfk\u00f6rpern und der Hippurs\u00e4ure, wahrscheinlich auch bei vielen anderen organischen Stoffen bewirken. Den letzteren steht in dem Fermente der Harnstoffg\u00e4rung ein \u00ab amidolytisches \u00bb Ferment zur Seite.\nF\u00fcr die Bindungsweise der Kohlenstoffketten im Eiwei\u00dfmolek\u00fcl sind heute zwei verschiedene Typen als wahrscheinlich anzunehmen. Der erste ist in der Hippurs\u00e4ure und in den von Gurtius und E. Fischer enthaltenen synthetischen Produkten, z. B. auch in den Polypeptiden vorhanden und enth\u00e4lt nur ein Imid mit benachbarter Karbonylgruppe. Die zweite Bindungs-\nb Vorgetragen im Naturhistorisch-Medizinischen Verein in Heidelberg am 4. M\u00e4rz 1904.\n2) Diese Zeitschrift, Bd. XXV, S. 188 (1898).\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. XLT.\t21","page":321},{"file":"p0322.txt","language":"de","ocr_de":"322\nA. Kossel und H. D. Dakin.\nCO\n(i)\n3.\nNH, \u2014 CNH \u2014 NH\n4M\n(2)\nZwischen der Formel 2, 3 und \u00e4hnlichen k\u00f6nnen wir heute noch nicht entscheiden, wahrscheinlich kommen sie auch nebeneinander im Eiwei\u00df vor.\nDie Verbindung der NH-Gruppe mit CO in Formel 1 und 2 wird durch die Spaltung mit S\u00e4uren gel\u00f6st, w\u00e4hrend die anderen Verbindungen bestehen bleiben. Man beobachtet also unter Wassereintritt folgenden Zerfall:\nla)..........COOH, NH, \u2014 C...............\nO)\n2 a).........COOH, NH2 \u2014 CNH \u2014 NH - C...............\n(1) (2)\nUm den Stickstoff vom C loszurei\u00dfen, dazu bedarf es einer\n(2)\nst\u00e4rkeren Einwirkung. Man kann aber, wie E. Schulze erwiesen hat, durch Kochen mit Barytwasser einen Zerfall der Guanidingruppe des Eiweisses nach folgendem Schema erzielen, wobei Harnstoff gebildet wird:\n2 b)\tNH2 \u2014 CO \u2014 NH2, NH2 \u2014 C . . . .\nDie folgenden Untersuchungen zeigen nun, da\u00df im tierischen Organismus zwei verschiedene Gruppen imidolytischer Fermente zu finden sind, deren erstere die Imidogruppe nur von dem benachbarten Karbonyl abl\u00f6st (Trypsin, Erepsin), w\u00e4hrend die zweite eine Abtrennung des Harnstoffs nach dem Schema 2 b) bewirkt. Wir haben in der \u00bbArginase\u00bb einen K\u00f6rper dieser letzteren Art aufgefunden.\nart ist auf Grund der von E. Schulze gegebenen Aufkl\u00e4rung \u00fcber die Konstitution des Arginins anzunehmen. Sie besteht wahrscheinlich aus einem Guanidinrest, welcher zwei Kohlenstoffketten (. . . C und C . . .) miteinander verbindet und auf der\n(1) (2)\neinen Seite dem Karbonyl benachbart ist (s. Formel 2), andere Bindungsweisen sind aber nicht ausgeschlossen, z. B. ein Guanidinrest, welcher am Ende einer Kohlenstoffkette steht (s. Formel 3). Folgende Formelbilder geben eine Vorstellung von diesen Gruppierungen.\n1\t............CO \u2014 NH \u2014 C..............\n(1) (2)\n2\t............CO \u2014 NH \u2014 CNH \u2014 NH \u2014 C.................\n(2)\n- c...........\n1\nv\nI\n&\nI\n1\n","page":322},{"file":"p0323.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Arginase.\n323\nI.\nVon den 17 \u201418 verschiedenen Atomgruppen, welche man in den komplizierteren Eiwei\u00dfk\u00f6rpern aufgefunden hat, finden sich nach unseren Untersuchungen in dem einfachsten bisher untersuchten Eiwei\u00dfstoff, dem Salmin, nur f\u00fcnf vor.x) Es ist selbstverst\u00e4ndlich, da\u00df man beim Experimentieren mit solchen einfacheren Eiwei\u00dfk\u00f6rpern auch einfachere physiologische Verh\u00e4ltnisse schaffen wird. Besonders gilt dies in Bezug auf die in den obigen Formeln 2 und 3 angenommenen Guanidinverkettungen, denn diese Gruppe nimmt nach den fr\u00fcheren Untersuchungen von A. Kossel einen breiten Baum innerhalb des Salminmolek\u00fcls ein. Sie wiederholt sich so h\u00e4ufig, da\u00df etwa 1 2k des gesamten Stickstoffs vom Salmin in der Gruppe NH\u2014GNH\u2014NH vorhanden sind. Will man also das Verhalten dieser physiologisch besonders interessanten Gruppe in ihrer urspr\u00fcnglichen Bindung studieren, so wird man sich hierzu am besten der Protamine bedienen.\nWir haben unsere Aufmerksamkeit zun\u00e4chst der Zerlegung zugewandt, welche diese K\u00f6rper unter der Einwirkung der Fermente erleiden. Da\u00df die Protamine ebenso wie die komplizierteren Eiwei\u00dfstoffe durch das Trypsin zersetzt werden, zeigte sich zuerst bei den Untersuchungen von A. Kossel und A. Mathews,2) sp\u00e4ter fand Cohnheim, da\u00df das von ihm entdeckte Erepsin die gleiche Umwandlung bewirkt.3) Alle diese Zersetzungen erfolgen nach dem Schema la und 2a, d. h. die Imidgruppe wird nur von der Karbonylgruppe losgel\u00f6st, der Guanidinrest bleibt erhalten und es entstehen freie Amidos\u00e4uren neben der Verbindung des Guanidins mit a-Amidovalerians\u00e4ure. Letztere Verbindung ist bekanntlich das Arginin:\nNH2 \u2014 GNH \u2014 NH \u2014 CH2 \u2014 CH2 \u2014 CH2 \u2014 CHNH2 \u2014 GOOH.\nII.\nUnsere ersten Versuche hatten die Aufgabe, festzustellen, ob die Zersetzung der Protamine durch das Erepsin quantitativ verl\u00e4uft.\n1)\tDiese Zeitschrift, Bd. XXV, S. 165 ; Bd. XXVI, S. 588 ; Bd. XL, .S. 311 und S. 565.\n2)\tDiese Zeitschrift, Bd. XXV, S. 190.\n3)\tDiese Zeitschrift, Bd. XXXV, S. 140.\n21*","page":323},{"file":"p0324.txt","language":"de","ocr_de":"324\tA. Kossel und H. D. Dakin,\nWir brachten 15 g Clupeinsulfat in 150 ccm Erepsinl\u00f6sung, welche nach dem Verfahren von Gohnheim bereitet und durch Zusatz von Natriumkarbonat schwach alkalisch gemacht war. Die Fl\u00fcssigkeit wurde unter Zusatz von Toluol im Brutofen digeriert, bis die Biuretreaktion verschwunden war. Hierzu waren etwa 14 Tage erforderlich. Nunmehr wurde der Gesamtstickstoff und der Argininstickstoff nach bekannten Methoden bestimmt.1) Es ergab sich, da\u00df 84,5\u00b0/o des gesamten Stickstoffs in Form des Arginins vorhanden war. Da wir bei der S\u00e4urespaltung 83,5\u00b0/o Stickstoff als Arginin gefunden hatten, so ist hieraus der Schlu\u00df zu ziehen, da\u00df eine v\u00f6llige Abspaltung des Arginins stattgefunden hatte.\nAls wir nun aber behufs genaueren Studiums der Zersetzungsprodukte den Versuch in gr\u00f6\u00dferem Ma\u00dfstabe wiederholten, erhielten wir ein anderes Ergebnis. Wir konnten zwar feststellen, da\u00df die Beaktionen des Protamins, z. B. die F\u00e4higkeit, Eiwei\u00df zu f\u00e4llen, rasch verschwanden; aber die Biuretreaktion blieb bestehen, selbst als wir den Versuch \u00fcber 18 Monate ausdehnten. Die Beaktion ging \u2014 wenigstens zum Teil \u2014 nicht \u00fcber die Bildung der Protone hinaus. Nach 18 Monaten wurde das Beaktionsprodukt untersucht und es fanden sich in demselben folgende Substanzen vor: 1. Proton, 2. Arginin, 3. Ornithin, 4. Harnstoff, 5. Amidovalerians\u00e4ure.\nDie Analyse der Amidovalerians\u00e4ure ergab\ni\n\nGefunden\tBerechnet f\u00fcr C5HuN02\t|j\nC 61,19 >\t51,28 >\t1\nH 9,50 */\u00bb\t9,40 \u00b0/o\t|\nm\nDas Arginin wurde als Silbernitratsaiz in kristallisiertem | Zustand dargestellt, das Ornithin aus dem Filtrat des durch | Silbersulfat und Baryt gef\u00e4llten Niederschlages durch Phosphor- | wolframs\u00e4ure ausgef\u00e4llt. Letzterer Niederschlag, durch Baryt von | Phosphorwolframs\u00e4ure und durch Kohlens\u00e4ure vom Baryt befreit, J gab mit Salzs\u00e4ure und Platinchlorid eine Kristallmasse, welche nach einmaligem Umkristallisieren aus Wasser folgende Ana- | lysenergebnisse lieferte.\t|\n0 Diese Zeitschrift, Bd. XXXI, S. 165.","page":324},{"file":"p0325.txt","language":"de","ocr_de":"325\n\u2022 \u2022\nUber die Arginase.\nGefunden\tBerechnet f\u00fcr C5H12N202, H2PtCl6\nPt 35,5 \u00b0/o\t35,96 \u00b0/o\nN 5,23 \u00b0/o\t5,18 \u00b0/o\nAus dem Platindoppelsalz konnte leicht das Chlorid gewonnen worden, welches, im Polarisations apparat untersucht, einen Wert von (ci)d = -j-16,6\u00b0 ergab. Dies stimmt v\u00f6llig mit den Angaben von E. Schulze und E. Winterstein \u00fcberein, welche f\u00fcr das Chlorid mit dem normalen Chlorgehalt (a)D = -f-16,8\u00b0 fanden.1)\nAus dem Filtrat des Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlages stellten wir den Harnstoff dar, indem wir nach Entfernung der Phosphorwolframs\u00e4ure mit Alkohol auszogen und das alkoholische Extrakt nach dem Eindampfen mit Salpeters\u00e4ure f\u00e4llten. Der Niederschlag bestand aus Kristallen, welche die Merkmale des Harnstoffnitrats darboten, insbesondere auch den Winkel von 82\u00b0 erkennen lie\u00dfen. Aus dem Nitrat wurde der freie Harnstoff in den bekannten langen Prismen gewonnen. Die Kristalle gaben nach dem Erhitzen die Biuretreaktion und lieferten bei der Elementaranalyse folgende Zahlen:\nGefunden\tBerechnet f\u00fcr Harnstoff.\nC 19,91 \u00b0/o\t20,00 o/o\nH 6,67 \u00b0/o\t6,67 \u00b0/o\nDie fermentative Zersetzung des Clupeins war somit in diesem Falle ganz anders verlaufen als bei den ersten Versuchen. Das Erepsin mu\u00dfte nach kurzer Zeit unwirksam geworden sein, sonst h\u00e4tten die Protone nicht unzersetzt bleiben k\u00f6nnen. Hingegen mu\u00dfte ein anderes Ferment in Wirksamkeit getreten sein, welches den gr\u00f6\u00dften Teil des Arginins in Ornithin und Harnstoff zerlegt hatte. Dieses Ferment mu\u00df nach dem heutigen Sprachgebrauch als eine \u00abArginase\u00bb bezeichnet werden und seine Wirkung erfolgt nach dem Schema.\nNH2 \u2022 GNH 'NH \u2022 C3H6 \u2022 CHNH2 \u2022 COOH + H20 =\nNH2 \u2022 CO \u2022 NH2 + NH2 \u2022 C3H6 \u2022 CHNH2 \u2022 COOH\nWeitere Versuche mit der Darmschleimhaut selbst best\u00e4tigten das Vorkommen der Arginase in diesem Gewebe. Bringt man die zerhackte Schleimhaut des Hundedarms mit einer Arginin-\nb Diese Zeitschrift, Bd. XXXIY, S. 130.","page":325},{"file":"p0326.txt","language":"de","ocr_de":"326\nA. Kossel und H. D. Dakin,\nl\u00f6sung zusammen, so kann man in kurzer Zeit eine Zersetzung des Arginins feststellen.\nHingegen l\u00e4\u00dft sich in den nach Cohn he im dargestellten Erepsinl\u00f6sungen und in den k\u00e4uflichen Trypsinpr\u00e4paraten gew\u00f6hnlich keine Arginase nachweisen. Dies ergibt sich aus folgenden Versuchen.\n1.\t2,5 g Argininkarbonat in Wasser gel\u00f6st und mit Salzs\u00e4ure neutralisiert wurde 13 Tage mit Erepsinl\u00f6sung unter Zusatz von Toluol digeriert. Dann wurde das Arginin mit Silbernitrat und Efaryt entfernt. Phosphorwolframs\u00e4ure gab im Filtrat nur Spuren eines Niederschlags.\n2.\t4 g kohlensaures Arginin wurde mit 150 ccm Erepsinl\u00f6sung 3 */2 Monate mit Toluol im Brutofen digeriert. Die L\u00f6sung wurde sodann mit Phosphorwolframs\u00e4ure ausgef\u00e4llt und der im Filtrat des Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlages vorhandene Stickstoff, welcher den Harnstoffstickstoff enthalten mu\u00dfte, mit der Kjeld ah Ischen Methode bestimmt. Derselbe betrug 0,0332 g.\nZugleich mit diesem Versuch war zur Kontrolle die gleiche Menge Erepsinl\u00f6sung unter den gleichen Verh\u00e4ltnissen ohne Arginin angesetzt worden. Diese Fl\u00fcssigkeit wurde ebenso verarbeitet und lieferte im Filtrat des Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlages 0,0224 g Stickstoff. Falls also \u00fcberhaupt bei diesem Versuche eine Harnstoffbildung stattgefunden hatte, konnte sie nicht mehr wie 0,0108 g N, d. i. 0,0231 g Harnstoff betragen.\n3.\t2,5 g Argininkarbonat wurde mit 0,5 g Trypsin (Gr\u00fcbler) und 5 g Kochsalz in 100 ccm Wasser 18 Tage mit Toluol im Brutofen digeriert. Im Filtrat des Argininsilberniederschlages entstanden nur Spuren eines Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlages.\n4.\t2,5 g Arginin wurden mit 0,3 g Trypsin (Gr\u00fcbler) und 90 ccm 5\u00b0/oiger Kochsalzl\u00f6sung 3 */* Monate unter Zusatz von Toluol im Brutofen digeriert. Die Fl\u00fcssigkeit wurde dann mit Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt und der im Filtrat enthaltene Stickstoff bestimmt. Derselbe betrug 0,021 g. Falls derselbe vollst\u00e4ndig auf Harnstoff zu berechnen w\u00e4re, w\u00fcrde dies nur 0,045 g Harnstoff entsprechen.\nIII.\nAus diesen Befunden ergab sich die Frage, ob die Arginase nicht als Gewebsferment in verschiedenen Organen vorkommt. Wir stellten zun\u00e4chst Versuche mit der Lebersubstanz an und bedienten uns dabei der folgenden Anordnung. Eine L\u00f6sung von Argininkarbonat, deren Stickstoffgehalt genau festgestellt war, wurde mit einer bekannten Menge Leberbrei vom frisch get\u00f6teten Hund oder mit frisch bereitetem Leberpre\u00dfsaft unter Toluolzusatz im Brutofen digeriert. Nach Ablauf einer mehr","page":326},{"file":"p0327.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Arginase.\n327\noder minder langen Zeit koagulierten wir das Eiwei\u00df in der Siedehitze, filtrierten das Koagulum ab, wuschen es sorgf\u00e4ltig mit hei\u00dfem Wasser aus und bestimmten in einer kleinen gemessenen Menge des auf ein bekanntes Volumen aufgef\u00fcllten Filtrates die Stickstoffmenge. Der gr\u00f6\u00dfere, ebenfalls genau gemessene Teil des Filtrats wurde mit Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt und im Filtrat des Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlags wiederum eine Stickstoffbestimmung ausgef\u00fchrt. Diese war f\u00fcr die Menge des Harnstoffs ma\u00dfgebend. Der Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlag wurde jetzt mit Baryt zerlegt, die vom phosphorwolframsauren Baryt abfiltrierte L\u00f6sung mit Schwefels\u00e4ure anges\u00e4uert und sodann mit Silbersulfat und \u00c4tzbaryt in der f\u00fcr die Argininf\u00e4llung gebr\u00e4uchlichen Weise ausgef\u00e4llt.\nDer Silberniederschlag wurde durch Schwefelwasserstoff zerlegt und die Fl\u00fcssigkeit in mehreren F\u00e4llen nach der be-kannten Methode in einen Histidinanteil und einen Argininanteil zerlegt, deren Stickstoffgehalt ebenfalls festgestellt wurde. Durch Rechnung lie\u00df sich derjenige Stickstoffanteil finden, welcher durch Phosphorwolframs\u00e4ure f\u00e4llbar, aber durch Silbersalz und Baryt nicht f\u00e4llbar war. Dieser war f\u00fcr die Ornithinmenge bestimmend.\nSelbstverst\u00e4ndlich konnte die ganze im Phosphorwolframs\u00e4urefiltrat vorhandene Stickstoffmenge nicht ohne weiteres den bei der Digestion gebildeten Harnstoff angeben und ebensowenig durfte die durch Phosphorwolframs\u00e4ure f\u00e4llbare und durch Silbersalz mit Baryt nicht f\u00e4llbare stickstoffhaltige Substanz ohne Weiteres als neugebildetes Ornithin angesprochen werden. Bei der Digestion der Lebersubstanz selbst bilden sich Produkte, welche sich wie Arginin, Ornithin und Harnstoff verhalten und von diesen Zahlen in Abzug gebracht werden m\u00fcssen.*) Daher wurde jedesmal ein Kontrollversuch gemacht, indem die gleiche Gewebsmenge ohne Arginin angesetzt und ebenso wie im Hauptversuch verarbeitet wurde. Bei der Berechnung der zweiten Tabelle sind diese 'aus der Leber allein entstehenden Mengen von den Zahlen des Hauptversuchs abgezogen und aus dem Rest ist Arginin, Ornithin und Harnstoff berechnet worden.\n*) Ob die aus der Lebersubstanz allein gebildeten Stoffe wirklich Arginin, Ornithin und Harnstoff sind, ist f\u00fcr diese Berechnung gleichg\u00fcltig.","page":327},{"file":"p0328.txt","language":"de","ocr_de":"328\nA. Kossel und H. D. Dakin,\nffi\tS3\tQ\tO\tbrj\thrl\tw\tH\t\u00f6\t\u00f6\t\u00f6\to\tn\tn\ttd\ttd\t>\t>\nto\tM\u00bb\tCO\t\tCO\tH*\tto\t\t\u00a9\tCO\tHA\t\u00a9\tco\tHA\tto\tHA\tco\tM\n\t\tCO\tCO\t\t\t\t\t-\t\t\tco\tco\tto\t\t\t\t\n\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\to o o\t\t\tto\tCO\tco\tCO\t\t\u00a9 p p HJ\t\u00a9 p p\to o o\tco\tco\tco\tto\nO a\tCD P\to o\t\t\u00a9\t\u00a9\t0u\tou\t. cu\tCU\t\t\t\t\teu\teu\t\u00dct\teu\n2\t2\t2\t2\tere\tCfq\tere\tere\tCfQ\tere\terq\t3\t3\tB\tere\tere\tere\tere\n\tT3\tT)\tTJ\tf\thH\tf\ttr1\ttH\tfH\tHH\t\tTl\t\t\tt-*\ttr1\t|*H\nHi\tH*\thi\tHi\tCD\tCD\tCD\tCD\tCD\tP\tCD\tni\tHi\t\tp\tp\tp\tP\nCD \u00a9\tCD \u00a9\tCD \u00a9\tCD Ps\tp\" CD\t\u00a9 CD\tD\" CD\tP\" P\tCT* P\tP4 P\t\u00d6\" CD\tCD &>\tCD C=>\tCD\ttu p\tcr p\t\u00d6-1 p\ttu p\nin P\tCZ2 P\tin P\tin P\thi\tH\u00ff\tH$\tHi\tHi\tH\u00c4\tHi\tw p\tw p\tW P\tI-\u00c4\tI-\u00c4\tt-i\t\nH-b\t\u00bb\u2014b\tHHb\th-b\t\t\t\t\t\t\t\tH-b\tH-b\th-b\t\t\t\t\ncM-\tr-K\tr-K\tc-h\t\t\t\t\t\t\t\tc-K\t\u00c7-K\t<r-K\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\tH-\ti_a\tHA\t\tHA\tHA\tHA\t\t\n05\t05\thN\t\t\u00a9\too\t\u00a9\to\t\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\to\t\u00a9\nO\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\tO\t\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\to\tQ\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\to\t\u00a9\no\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\to\tQ\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\tO\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\to\t\u00a9\nO\tO\to\to\to\tO\to\ta\tp\tP\tp\tp\to\tp\tp\tp\to\tp\nO\to\to\to\to\to\to\to\to\to\tp\tp\to\tO\tp\tp\to\tp\n2\t2\t2\t2\t2\t2\t2\t2\tHJ P\tg\t2\t2\t2\t2\t2\t2\t2\t2\n05\t05\t\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\u00a9\t\u00a9\t\t\t\t\t\t\t\t\t\tHA\tHA\t\t\t\t\t\n\u00a9 erf <-A\tGO et-\tin\t03\t03\t03\t03\tin\t<1\t\u00a9\tco\tCO\tco\tCO\tco\tCO\teu\teu\n\t\t\u00ab\u25a0+\u25a0 p\tft* P\tft* P\tr-K \u00d6\tft* P\tc-t* p\tH\tH\tH\tH\tH^\tH\tH\tH\tH\tH\n3S\t5-\u00bb P Pj CD\tp\tP\tP\tp\tP\tp\tP\tP\tP\tP\tP\tP\tp\tP\tp\tp\nk\u2014> a- CD\t\tPj CD\t\u00a9 CD\tCD\t|2^ CD\tPj CD\t\u00a9 p\terq CD\tere p\tere p i\u00ab\tere p\tere p\tere p\tere p\tere p\tere p\tere p\ne\tS\tp\tP\tp\tp\tp\tp\t*\t\tjr\t\t\t\t\t\t\t\n\t\u00a9 V\u00bb\t\t\u00a9 V#\t\t\u00a9 **#\t\t}-A\th-^\t4\t\t\t\u00a9\t\u00a9\t\ty-\u00b1\t\t\no\tCO \u00a9 CO\t\u00a9\tHA\t\u00a9\tHA co CO\t\u00a9\tV\u00bb \u00a9 HA \u00a9\tHA CO <1\t\u00a9\t\u00a9 \u00a9 \u00a9\t\u00a9\tco \u00a9 \u00a9\tCO <1 \u00a9 \u00a9\t\u00a9\t*\u2022 HA co \u00a9\t\u00a9\tVJ HA \u00a9 co\n03 \u25ba\u00dc\t\u00a9 VJ\t\u00a9\t\u00a9 . VJ\tin H\u00d6\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\tw\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9 V#\t\u00a9 V#\t\u00a9 ^Jl\t\u00a9\tin dD\to VJ\n\u00a3\t\t\u00a9\t\u00a9\t\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\trj\tHA\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\t\u00a9\nH*\t00\tCO\t00\t\t\t\t\t<1\tl-\u00c4\tCU\t\u00a9\t\tHb\tco\t\u00a9\tJ\tHb\nCD\t\t\u00a9\t\tCD\t\u00a9\ton.\t\t\u00a9\tP\t\t\tHA\tCO\t\u00a9\t\u00a9\tP\tI#V\nP\tCU\t\t00\tP\tCO\tCO\t\u00a9\tt*.\tP\t\u00a9\t\tto\t<1\t\u00a9\t\tS\tco\n(7} \u25ba\u00dc\tw *\u201c0\t\u00a9 V\u00bb\t\u00a9\t03 \u25ba\u00d6\t03 *p\to V#\t\u00a9 V/\t\u00a9 V*\t\u25ba\u00d6\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9 VJ\u00bb\t\u00a9\t\u00a9 VJ\n\u00a3\t\u00d6\t\u00a9\tHA\t\u00d6\tCj\t\u00a9\tou\tCU\tp\tl\"b\t\u00a9\t\t\u00a9\t\u00a9\teu\tH\tl\u00a3\u00bb\nHS\t\t\u00a9\t\u00a9\tHS\tt-i\tCO\tOU\t\u00a9\tF- h-S\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\tJ\t\u00a9\nCD\tCD\t05\tHA\tCD\tCD\tCO\tOU\tCU\tP\tHA\tco\t\u00a9\t\u00a9\tHA\tCO\tP\t\nP\t\u00d6\tco\ton\tP\tP\t<1\tHA\t\u00a9\tP\tco\t\u00a9\t\u00a9\tto\t\u00a9\tHA\tS\tto\nO\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9.\tJO\tJO\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\n~\u00a9\t\u00a9\t\"\u00a9\t\"co\t\"\u00a9\t\"\u00a9\tCO\tv**#\t\t\"\u00a9\t\"cu\ti_ji\t\"\u00a9\t\"<l\t\"\u00a9\tco\t\tCO\nHA\tCO\t05\t\u00a9\tCO\t1^*\t\u25ba\u00c8H\t\t\u00a9\t\t\u00a9\t\teu\tHA\tto\t**i\t\u00a9\tto\n00\tHA\tco\t\u00a9\tOn\tCO\tHA\t00\t\u00a9\t\t\tco\t\u00a9\t\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\nCO\t\u00a9\tCO\tCO\t\u00a9\tCO\ton\t\t00\tco\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\teu\tCO\t\t\u00a9\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\tHA\t\t\t\tCl\n\tI\t1\t\tft\t\t\t\u00a9\t1\t1\tt\t\tI\t\"\u00a9\t\tHA\t\t<=> d os1ere\nI\t1\t1\t1\t1\t1\t1\t\u00a9 ere\t1\t1\t1\t\u00a9\t1\t\u00a9 \u00a9\t\u00a9\tere\t\u00a9\tco <s> h\u00ab*a ere\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\tere\t\t\t\tt\n\t\u00d6\t\t\t\to HJ*\t\t\t\u25a05f* ere trere ere ere w\t\t\t\t\u00d6\t\t\t\t\t\n\tt>2 -i ere ._, g*hj 2. *\u25a0* H* m\t\t\t\tp CD k\u2014, ^3 \u201d CD w & S3# cd\t\t\t^ ^ CD CD o: Jp ht tn B2 ff S' ffg 3- =\t\tCP \u00a3 \u00f6 ha. \u00bb \u00ae \\+J CD fj>\t\t< CD d s CP m ?r\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t2 *-<\t\t\tH ff\t\t*-i\t\tw 0:\t\t\t\t\t\n\t03 03 N \u00a3\t\t\t\tp-\t\t\t2.3 tag \u00ab\u2014bH cd S:\t\tTO 2 y\t\tha. pr ere 2 03 P\t\t\t\t\t\n\tU H-tj M e-h\t\t\t\tCD \u00d6 \u00d6 5\t\t\tn CD Ma hj\to\tHi ha. B \u00bb\t\t\t\t\t\t\t\n\twurde n Siede\t\t\t\th5 & T3 CD\t\t\tS d ^ d4 w f*\to\t\tS. dt \u0153 S'\t\td P\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\tCD Hi So \u00d6 ^\t\t\tTO -ha. CD\ttPere cp d \u25a0 \u2019 dt\to 2 d\" P S d \u25a0* ere\t\tm q g \u00ae A d 2 \u00ae\t\t\t\t\t\n\td\t\t\t\t^ Qa CD\t\t\ta ^ s. Hi\t! 32\tCki\t\t\t\t\t\t\t\n\t\u00ae \u00a9\t\t\t\tCD m ^ g\t\t\td 2 cc c.\t:.\u00a3T^\tg d 2 3\t\tere C p f\t\t\t\t\t\n\td4*4* HA.\t\t\t\tggi\t\t\tg z&z.\t\ty qa CD\t\td d O\t\t\t\t\t\n\tdem Zusa tzt.\t\t\t\tN M c-K 03 *\t\u00c7D r-K N a- CD 03 >\t\t\t2 \u00ae\tCD S ^\"S \u00ae -.2.2 B;g\u00b0 S o cd 2 b- H\t\tmit dem aufs Was\t\tP m \u00ab P. ^ s- O S pA HfJ CD H\t\t\t\t\t\n\tr-h N & CD\t\t\t\tTO HA. \u00bb H-\u00ab. d\t\t\t|\u00a7o| d\tp \u25a0 d-ere f o> \u00e4 K\t\t03 hh CD H< \u00ae \u00b0- sr p 2\t\td N ' d m P e-H\t\t\t\t\t\n\t03\t\t\t\tCO\t\t\tHj\t! i\ti\t7\t\tN\t\t\t\t\t\nCD\nB\n\u00d6\nui\ng <\n03\t1\nO:\ncc\n3\nere\nO\nP-\nCD\nCD\n\u00d6\n^ cl. N\n3. \u00ae 2.\ns' h e*\n3\th-\u00bb\t* r-t\nS M M\nere i ^\n\u2022H.P \u00d6S N\nere \u00eb a* ere a>\nere\nCP\n3\no\nd\nd\nCP\nd\nCP\nQ-\nCP\nT\n\u25a0\nCfl\n\u00d64.\nDj & \u00ae 2*\nTO N-i*\n5* \u00bb\nd ^ 05 o\n>~i\n. d'ss-SL\nLO \u00ceW*:\n* \u0153 p tn\n: \u201d p+\n2 B- Hh-\n5 o P-\u00f6|\nH< CD 05\nTO\nCD\n3\nO\nTO\nCD\nB","page":328},{"file":"p0329.txt","language":"de","ocr_de":"829\n\u00bb\u2022\nUber die Arginase.\nTabelle 2.\nVersuch s- num- mer\tArginin in Gramm\t\tOrnithin in Gramm gebildet\tHarnstoff in Gramm gebildet\t\n\thinzuge- f\u00fcgt\tzersetzt\t\t\t\nA 1)\t3,6\t3,4\t1,9\t0,96\t25 g Leber 5 Tage\nB 1)\t3,5\t3,4\t2,5\t1,4\t25 g Leber 9 Tage\nG 1)\t3,0\t3,0\t1.6 /\t1,2\t20 ccm Pre\u00dfsaft 12 Tage\nG 2)\t3,0\t3,0\t1,9\t1,0\t20 ccm Pre\u00dfsaft, sauer 12 Tage\nD 1)\t3,2\t2,7\t2,0\t1,1\t25 g Leber Ferment etwa 10 Min. wirksam\nD 3)\t3,6\t3,3\t2,7\t1,2\tEbenso\nE 1)\t5,0\t5,0\t2,6\t1,9\t25 g Leber 6 Stunden\nF 1)\t1,3\t03 cs o\tSpuren\t0,03\t10 g Leber Ferment durch Erhitzen zerst\u00f6rt. \u2014 6 Stunden\nG 1)\t1,29\t1,26\t0,8\t0,5\t20 ccm Pre\u00dfsaft 6 Stunden\nH 1)\t0,6\t0,08\tSpuren\tSpuren\t10 ccm Pre\u00dfsaft Ferment durch Erhitzen zerst\u00f6rt. \u2014 36 Stunden.\nDer Harnstoff wurde in mehreren Versuchen aus dem Filtrat des Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlags als Nitrat gewonnen. Aus dem Nitrat konnte dann reiner Harnstoff erhalten werden. Derselbe erschien in den charakteristischen Formen und gab mit Salpeters\u00e4ure auf dem Objekttr\u00e4ger Kristalle, welche bei der Messung die Winkel des Harnstoffnitrats, besonders den Winkel von 82 \u00b0, zeigten. Nach dem trockenen Erhitzen im Reagensglase erhielten wir die Biuretreaktion und bei der Elementar analyse fanden wir Zahlen, welche mit denen des Harnstoffs v\u00f6llig \u00fcbereinstimmten.","page":329},{"file":"p0330.txt","language":"de","ocr_de":"'M\n330\tA. Kossel und H. D. Dakin,\tI\nDas aus B 1) dargestellte Harnstoffpr\u00e4parat gab bei der ? I Analyse folgende Zahlen\t, f|\nGefunden\tBerechnet f\u00fcr Harnstoff\tjj\nG 19,86 \u00b0/o\t20,00'\u00b0/o\tfl\nH 6,66 \u00b0/o\t6,67 \u00b0/o\t|!\nAus den Kontrollversuchen z. B. in B 2 konnten wir bei | j\n4 l !\ngleicher Behandlung keine Spur von Harnstoff erhalten.\t|\nDas Ornithin wurde zum Teil nach dem von Herzog1) j im hiesigen Laboratorium ausgearbeiteten Verfahren als Phenyl- j hydantoin, zum Teil auch als Ornithurs\u00e4ure nachgewiesen. | Die Phenylcyanatverbindung des Ornithins gab bei der j Analyse folgende Zahlen\tf;\nI\nGefunden\tBerechnet f\u00fcr C19H2CN403\tj\nG 64,76 \u00b0/o\t64,77\u00b0/\u00bb\tj\nH 5,6 \u00b0/o\t5,68 \u00b0/o\tj\nDer Schmelzpunkt lag nach dreimaligem Umkristallisieren ;j bei 199\u2014200\u00b0 (unkorr.), w\u00e4hrend Herzog 191\u2014192\u00b0 angibt, j Die Menge der Ornithurs\u00e4ure reichte zur Analyse nicht jj aus. Ihr Schmelzpunkt war 183\u00b0 (unkorr.), Jaff\u00e9 gibt 182\u00b0, | Schulze und Winterstein 184\u00b0 an.\tI\nEine Reihe von Versuchen, \u00fcber die wir sp\u00e4ter berichten wollen, zeigte uns, da\u00df die Arginase durch Extraktion mit Wasser | und mit verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure aus der Lebersubstanz gewonnen J werden kann, da\u00df diese Extraktion aber eine unvollst\u00e4ndige !\nit\nist. Die Arginase wird gef\u00e4llt durch Aussalzen mit Ammonium- \\ sulfat und durch Alkohol und \u00c4ther. Wir erhielten aus diesen j Niederschl\u00e4gen stark wirksame L\u00f6sungen, welche relativ arm an organischer Substanz waren.\tj\nAus den Versuchen Dl) und D 3) ergibt sich, da\u00df die Arginasewirkung ziemlich schnell verl\u00e4uft. Die Leichtigkeit, mit der hier die Spaltung des Arginins in Harnstoff und Ornithin vor sich geht, steht im Gegensatz zu der Widerstandsf\u00e4higkeit f dieser Verbindung gegen siedende S\u00e4uren. Bekanntlich stellte man das Arginin durch langdauernde Einwirkung starker siedender j Schwefels\u00e4ure auf Eiwei\u00dfk\u00f6rper dar.\tj\n\nh Diese Zeitschrift, Bd. XXXIV, S. 525.","page":330},{"file":"p0331.txt","language":"de","ocr_de":"331\n\u00dcber die Arginase.\nUnsere Ergebnisse erinnern an Versuche, welche Charles Richet in den Jahren 1894\u20141897 publiziert hat1) und welche ihn zur Annahme eines harnstoff bildenden Ferments veranla\u00dften. Richet stellte fest, da\u00df bei der Digestion von Lebersubstanz mit Wasser eine Substanz entsteht, welche sich gegen unter-bromigsaures Natron ebenso verh\u00e4lt wie Harnstoff. Die interessanten Versuche Riehets haben mehrfach zu Er\u00f6rterungen Veranlassung gegeben. Ob ihr Ergebnis auf die Wirkung der Arginase zur\u00fcckzuf\u00fchren ist, ist noch nicht zu entscheiden.\nFerner ist es beachtenswert, da\u00df das Arginin, dessen Nachweis keine Schwierigkeiten darbietet, zuweilen unter den Produkten der Autolyse tierischer Organe in solchen F\u00e4llen vermi\u00dft worden ist, wo sich andere Zersetzungsprodukte der Eiwei\u00dfk\u00f6rper vorfanden. Dies ist der Fall gewesen bei den Versuchen von Kutscher und Seemann2) mit Thymusgewebe und D\u00fcnndarmschleimhaut und bei denen von H. D. Dakin mit Nierensubstanz.3) Das Fehlen'des Arginins unter den Produkten der Autolyse l\u00e4\u00dft mit gro\u00dfer Wahrscheinlichkeit auf die Gegenwart der Arginase in diesen Organen schlie\u00dfen.\nWir setzen die Untersuchungen \u00fcber die Arginase fort.\nJ) Comptes rendus des s\u00e9ances de l\u2019Acad\u00e9mie des sciences, Bd. 118, S. 1125; Comptes rendus de la Soci\u00e9t\u00e9 de biologie, Bd. 46 (10e s\u00e9rie, 1), S. 525 (1894); Bd. 49 (10e s\u00e9rie, 4), S. 743 (1897).\n2)\tDiese Zeitschrift, Bd. XXXIV, S. 114 (1901), Bd. XXXV, S. 440\n(1902).\n3)\tJournal of physiology, Bd. 30, S. 84 (1903),","page":331}],"identifier":"lit17934","issued":"1904","language":"de","pages":"321-331","startpages":"321","title":"\u00dcber die Arginase","type":"Journal Article","volume":"41"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:48:30.720054+00:00"}