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{"created":"2022-01-31T14:44:27.579851+00:00","id":"lit18228","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Euler, Hans","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 45: 420-447","fulltext":[{"file":"p0420.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.1)\nVon\nHans Euler.\n<Dt-r Redaktion zugt'trantrin am 5. Juli 1905.)\nVor einiger Zeit habe ich in dieser Zeitschrift die experimentellen Resultate einer Untersuchung \u00fcber die chemische Dynamik der zellfreien G\u00e4rung2) mitgeteilt., und nach der Theorie f\u00fcr monomolekulare Reaktionen homogener Systeme berechnet.\nIn letzter Zeit sind indessen gewisse Zweifel \u00fcber die Anwendbarkeit der aus der Theorie der L\u00f6sungen hergeleiteton Gesetze auf enzymatische Reaktionen laut geworden. Es ist hervorgehoben worden, da\u00df die Enzyme Kolloide sind oder mit solchen verbunden scheinen, da\u00df sie sich also nicht im Zustand der echten L\u00f6sung befinden. Diese stark betonte Auffassung hat verschiedene Verfasser veranla\u00dft, die Reziehungen zwischen homogenen katalytischen Reaktionen und Fermentwirkungen zu \u00fcbersehen und den f\u00fcr letztere gefundenen empirischen Reziehungen andere Ableitungen anzupassen.\nEs handelt sich hier (sofern nicht mikroskopisch wahrnehmbare Grenzfl\u00e4chen auftreten) um echte oder Pseudol\u00f6sungen eiwei\u00dfartiger Substanzen; dieselben als nicht gel\u00f6st anzusehen, liegt meist kein Grund vor. Zwischen L\u00f6sungen hochmolekularer Stoffe und ultramikroskopischen Suspensionen ist der \u00dcbergang kontinuierlich, und es ist zu erwarten, da\u00df die katalytischen Wirkungen gel\u00f6ster Fermente von denen ultramikroskopisch suspendierter nicht erheblich verschieden sein werden.\nIch habe nun die bis jetzt studierten Fermentwirkungen in zwei Gruppen zusammengestellt, um so einen \u00dcberblick zu\nAus Svenska Vet. Akad. Arkiv f. Kemie, Bd. II.\nV Diese Zeitschrift, Bd. XL1V, S. 53 (1905).","page":420},{"file":"p0421.txt","language":"de","ocr_de":"Kataly st* durch Fermente.\n42 t\n\"eben, inwieweit sieh die Fermentwirkungen den Gesetzen katalytischer Reaktionen im homogenen System anschlie\u00dfen : es wurden dabei alle diejenigen Beziehungen aufgenommen, welche durch Zahlenmaterial gen\u00fcgend gest\u00fctzt sind.\nVersuchsbedingungen und dergleichen wurden nur so weit erw\u00e4hnt, als sie zur Beurteilung der physikalisch-chemischen Ergebnisse ei forderlich schienen 5 bez\u00fcglich der chemischen und biologischen Einzelheiten kann ich auf die bekannten Werke von Duclaux, Hammarsten, Oppenheimer und Green verweisen.\nExperimentelle Ergebnisse \u00fcber die Wirkungsweise der Fermente.\nReaktionen in (kolloidalen oder echten) L\u00f6sungen.\nPepsin. (E. Sch\u00fctz, Diese Zeitschrift, Bd. IX, S. 577, 1 ssr>.) Eine globulinfreie L\u00f6sung von Eieralbumin (etwa 1 g Albumin in 10 ccm L\u00f6sung) wird mit etwa 5 ccm 5\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure und der Pepsinl\u00f6sung versetzt, deren Gehalt bestimmt werden soll; diese Mischung wird auf 100 ccm verd\u00fcnnt und w\u00e4hrend l(i Stunden bei 87,5\u00b0 gehalten. Man entfernt dann das Eiwei\u00df aus der L\u00f6sung und bestimmt aus der optischen Drehung letzterer die Menge der gebildeten Peptone. In dieser W eise fand Sch\u00fctz die Verdauungsgeschwindigkeit proportional der Quadratwurzel aus den Pepsinkonzentrationen.\n\u2022I. Sj\u00f6qvist verfolgte den Verlauf der peptischen Verdauung durch Messung der elektrischen Leitf\u00e4higkeit. iSkand. Arch. f. Physiol. Bd. V, 18951) Von 4 L\u00f6sungen, 0,05 norm, in bezug auf Salzs\u00e4ure, enthielt jede 2,28 Albumin und au\u00dferdem 2,o resp. 5,10 und 15 ccm Pepsinl\u00f6sung. Es ergab sich, da\u00df die Verminderung der Leitf\u00e4higkeit w\u00e4hrend der ersten zwei Stunden unzweideutig der Quadratwurzel aus der Pepsinkonzentration proportional ist. Bei weiter fortschreitender Beak-lion wird nach Sj\u00f6qvist die Geschwindigkeit eine andere. Leider fehlen die Angaben der Endwerte der Leitf\u00e4higkeit, mit welchen der zeitliche Verlauf der Verdauung h\u00e4tte berechnet werden k\u00f6nnen.\nSp\u00e4ter haben Huppert und Sch\u00fctz in Pfl\u00fcgers Arch.,\nHoppe-Seylers Zeitschrift f. physiol. Cht-mic. XLV\t2X","page":421},{"file":"p0422.txt","language":"de","ocr_de":"422\nHans Kulcr.\nFid. LXXX, S. 170 (1900) die bereits erw\u00e4hnten Resultate von K. Sch\u00fctz und weitere Versuche mit Albumin und Pepsin mitgeteilt, l)ie entstehenden sekund\u00e4ren Albumosen wurden wieder polarimetrisch bestimmt. ' Die Mengen der gebildeten sekund\u00e4ren Albumosen verhalten sich wie die Quadratwurzeln aus den Zeiten* *. Ferner stehen die Mengen des verdauten Albumins, die Summe der Zwischenprodukte und die Mengen der sekund\u00e4ren Albumosen in demselben Verh\u00e4ltnis wie die zu den Versuchen verwendeten Albuminmengen, n\u00e4mlich 1: 2 :3: 4 .\nJulius Sch\u00fctz1} stellte neue Versuche mit gel\u00f6stem Fl\u00fchnerciwei\u00df in der Weise an, da\u00df er das unverdaute Eiwei\u00df seiner nach 15 Stunden entnommenen Versuchsproben koagulierte und im Filtrat den Stickstoff nach Kjeldahl bestimmte. Auch durch diese Versuche wurde die Sch\u00fctz.sehe Regel best\u00e4tigt. Nur bei sehr hohen Pepsinkonzentrationen verliert dieselbe ihre G\u00fcltigkeit, wie schon E. Sch\u00fctz festgestellt hatte.\nSpriggs2) hat den Verlauf der Pepsinwirkung durch Messungen der inneren Reibung im Ostwaldschen Viskosimeter verfolgt.\nI ber die peptische und tryptische Proteolyse von Weizenprotein durch Malzextrakt hat Fr. Weis3} sehr zahlreiche Versuche angestellt. Er fand, da\u00df die peptische Wirkung relativ schnell verl\u00e4uft, w\u00e4hrend die tryptische Zerlegung der Albumosen langsam weitergeht: beide Wirkungen k\u00f6nnen bis zu einem gewissen Grad getrennt werden. Von den Resultaten, deren eingehendere Bearbeitung vielfach auf Schwierigkeiten st\u00f6\u00dft, ist hervorzuheben, da\u00df auch bei der Proteolyse des Pllanzen-pmteins in einem gewissen Konzentrationsgebiet wenigstens die Sch\u00fctz sehe .Regel zu gelten scheint. Der Exponent der Fermentkonzentration w\u00e4chst nach den Versuchen S. 176 1. c. mit steigender Verd\u00fcnnung des Ferments von 0.5 bis 1. Ferner habe ich die Versuchsreihen berechnet, in welchen Weis die Konzentration des Substrats (Proteins) variiert hat. Das Resultat kann z. B. aus folgender Tabelle entnommen werden.\nM Diese Zeitschrift. Bd. XXX, S. 1 115)00*.\n*) Juurn. of Physiol.. 28, V. (1902 .\nM Meddelelscr. fra Carlsberg-Lab., Bd. V. S. 127 (15)03*.\n- i","page":422},{"file":"p0423.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\n423\nNach 5 Stunden. */\nProtein-\t1 \u00bb Lmge-: setzter\t1\t\nkonzen-\tX\tk=; loga t\tx\t'\ntration\tin Prozenten\t\tk-a-lO6\na i\t\u00eeles Oe-samt-N\t\t\n1% |\tHb,2\t0.00005\t05\n2% |\t25.9\t0,00043\t1\t8t;\n3\u00b0;\u00ab\t20,3\t0,00033\tKH)\ni>\tlfi.O\t0,00025\t! 100\n5\u00b0o ! '\t13.2\t0,00020, a\ti\t102\nl\nNach 2 Stunden.'t\nProtein-\tUm gesetzter\t\u25a0 \u2019\t\nkonzen- 1 ration\tN in Prozenten\tL-\t* l\ta k ~\tj()nr t ca\u2014x\tkalO\u00b0\na\t\u2022les C\u00eee. samt-N\t\u2022 ' \u2022\t\n1\t22,0\t0.00090 \u2022\t90\n1 jo\t17.0\t0,000t>7\t134\n3\u00b0;\u00ab\t13,1\t0,00051\t153\n4\u00b0/o\ttu\tIM HH 135\tlit)\n5\u00ab/o\t7.1)\t0.00O30\t150\nDie Reaktionskonstante k sinkt mit steigender Protein-konzentration ; das Produkt k \u2022 a (a == Anfangskonzentration des Proteins) steigt anfangs mit steigendem a und wird bei gr\u00f6\u00dferen Proteinkonzentrationen in einem gewissen Gebiet konstant.\nDie Einwirkung von Trypsin auf Gelatine haben V. Henri und Larguier des Baneeis (C. r. Bd.CXXXVl, 8. 1581, 1902) mit Hilfe von Leitf\u00e4lligkeitsmessungen studiert. Indem sie, wie fr\u00fcher Sj \u00f6q v i s t die \u00c4nderung der Leitf\u00e4higkeit dem Fortschreiten\nder Reaktion proportional setzen, finden sie die Formel 1 ln a-,...\tI a-x\nbest\u00e4tigt.\nFibrinferment. E. Fuld, Hofmeisters Beitr\u00e4ge, Bd. II, 8. 514, 1902. Das Plasma von Vogelblut wurde mit der Fermen tl\u00f6sung (Extrakt eines Muskels mit 0,8\u00b0/oiger Kochsalzl\u00f6sung) vermischt. Die Gerinnungsgeschwindigkeit steigt langsamer als der Fermentgehalt: die 8ch\u00fctzsche Regel stimmt\nann\u00e4hernd: genauer stimmt die Beziehung\n(k = Gerinnungsgeschwindigkeit, c = Fermentkonzentration). f\u00fcr lange Gerinnungszeiten, also kleine Enzymkonzentrationen gilt diese Beziehung nicht mehr, die Gerinnungsdauer nimmt dann unverh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig schnell zu.\n\u2018) Die Zahlen der beiden Tabellen sind in 2 getrennten Versuchsreihen erhalten worden und deshalb unter sich nicht vergleichbar.\n28*","page":423},{"file":"p0424.txt","language":"de","ocr_de":"fJt\nHans Euler,\nLab form ent (Chymosin). Hingehende Versuche \u00fcber die Milohgerinnung durch das von Ilamrnarsten entdeckte Labferment sind neuerdings von E. Fuld. Hofmeisters Beitr\u00e4ge, Bd. II, S.-UW. 1902 angestellt worden, und zwar mit Mischungen von frischer Kuhmilch und Wittes Lab. Er fand die schon fr\u00fcher bekannte Proportionalit\u00e4t zwischen Gerinnungsgeschwindigkeit und Enzymkonzentration. Weiters stelle Fuld fest, dab das Lab auf die Milch mit gleichf\u00f6rmiger Geschwindigkeit wirkt, und zog hieraus den richtigen Schlu\u00df, da\u00df die Konzentration an unver\u00e4ndertem Casein ohne jeden Einflu\u00df auf den Proze\u00df ist. ( Pie Proportionalit\u00e4t erf\u00e4hrt auch f\u00fcr beliebig kleine Labdosen und beliebig lange Zeiten keine Einschr\u00e4nkung. N\u00e4heres \u00fcber den Labungsvorgang vergleiche 1. c. S. 176. p\nBez\u00fcglich der Bedeutung der Kalksalze f\u00fcr die Wirkung der koagulierenden Fermente sei auf die grundlegenden Arbeiten von Hammarsten (Diese Zeitschrift, Bd. XXII, S. 333 und Bd. XXVIII, S. 981 und die neueren Untersuchungen von II. Conradi und von Loevenhart (Diese Zeitschrift, Bd. XLI, S, 180, 1904) verwiesen.\nVon Pawlow ist die Identit\u00e4t der proteolytischen und koagulierenden Enzyme behauptet worden. Diese interessante Behauptung ist noch n\u00e4her zu pr\u00fcfen.\nAmylase. Bereits aus \u00e4lteren Versuchen geht hervor, da\u00df die Spaltung der St\u00e4rke angen\u00e4hert proportional ist der Quadratwurzel aus der Menge der Malzdiastase. Nach neueren Versuchen von V. Henri (Lois g\u00e9n\u00e9rales des diastases, Paris 1903) verl\u00e4uft die St\u00e4rkespaltung nach der logarithmischen Kurve,- wenn man die gebildete Maltose als Ma\u00df der Reaktionsgeschwindigkeit nimmt. Speicheldiastase wirkt ebenfalls proportional der Wurzel aus der Fermentkonzentration IL T. Brown und T. A. G lend inning ( Journ. Chem. Soc., Bd. LXXXI, S. 388, 1902). W\u00e4sseriges Malzextrakt wird mit 3\u00b0/oigen L\u00f6sungen l\u00f6slicher St\u00e4rke vermischt, ln von Zeit zu Zeit herausgenommenen Proben wird das Enzym durch Kochen zerst\u00f6rt und die ge-\nM Yergl. auch Heichet und Spiro. Hofmeisters Beitr\u00e4ge. Bd. VI. S. US ' l'dOk Ein \u00e4hnliches Gesetz hat schon fr\u00fcher Dubourg f\u00fcr Urinferment gefunden (Duclaux. Trait\u00e9 II, 137),","page":424},{"file":"p0425.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\n\u00bb2r>\nspaltene Menge St\u00e4rke gravimetrisch mit Fehlings Losung bestimmt. Der Reaktionsverlaut sehliebt sich ziemlich gut der\nn\ti 1\t-\t1 -f- X\nformel - , ln -\t= k. an.\nInvertase. Die ersten Forscher, welche den Reaktionsverlauf dieses Fermentes eingehender studierten, waren O'Sullivan und Tompson i.lourn. Chem. Soe., Rd. LVII, S. 8.*H, 1890) und Tammann (Diese Zeitschrift, Rd. XVI, S. 812, 1891). 0 Sullivan und lompson extrahierten Hefe, die* zweimonatlicher Selbst Verdauung ausgesetzt war, und f\u00e4llten den Kxtrakt mit Alkohol. Sie selbst zogen aus ihren Messungen den Schlu\u00df, dah die fermentative Inversion gleichwie die S\u00e4ureinversion der logarithmischen Kurve folgt.1) ,\nIm Gegensatz zu den englischen Forschern fand Tammann, dah die Invertasewirkung nicht durch eine logarithmisclie Kurve darstellbar ist, sondern komplizierten Gesetzen gehorcht: der Reaktionsverlauf \u00e4ndert sich wesentlich bei wechselnder Fermentmenge. Vergl. 1. c., I ab. V. Hei wachsender Rohrzuckennenge tritt eine starke Verz\u00f6gerung der Anfangsgeschwindigkeit ein.\nNach Duclaux2) ist die Geschwindigkeit der fermentativen Inversion w\u00e4hrend der ganzen Reaktion konstant, also die invertierte Zuckermenge einfach proportional der Zeit dx\ndt =\nV. Henri (Zeitschrift f\u00fcr physik. Chem., Rd. XXXIX, S. 194, 1901). Das Ferment wurde aus dem w\u00e4sserigen Hefeextrakt mit Alkohol gef\u00e4llt, das im Vacuum aufbewahrte Pulver mit Wasser verrieben und die L\u00f6sung filtriert. Fs ergab sich, dah die Inversion des Rohrzuckers durch Invertin dem Gesetz\n2 k, = \u2014 ln iii ta \u2014 x\nfolgt. Die Konstante kt \u00e4ndert sich mit der Anfangskonzentration a und zwar ist sie um so gr\u00f6ber, je kleiner a ist. Das Produkt 2 kj a wirkt mit steigendem a f\u00fcr kleinere Konzen-\n'i Henri zeigte sp\u00e4ter (1. c.), da\u00df die Werte von k nicht konstant sind, sondern dauernd wachsen.\n*i Ann. de l\u2019Institut Pasteur, Bd. XII, S. 9G, 1898.\nkonst.","page":425},{"file":"p0426.txt","language":"de","ocr_de":"Rationen (unterhalb 0,15 normal Rohrzucker), bleibt f\u00fcr mittlere Konzentrationen (0.15\u20140,5 normal) konstant und sinkt f\u00fcr weiter steifende Konzentration a. F\u00fcr Rohrzuckerkonzentra-tinnen von 0.4\u2014-0,1 normal ist die Inversionsgeschwindigkeit proportional der Fermentkonzentration. Rei h\u00f6herer Zuckerkon-zentration (0,5 normal) steigt die Geschwindigkeit (k) langsamer als die Konzentration der Invertase.\nMa Rase. Hier liegen zwei, vorl\u00e4ufig nicht vereinbare Angaben vor. K. F. Armstrong hat schnell getrocknete Hefe mit Wasser extrahiert und den filtrierten, klaren Extrakt angewandt (Proc. Roy. Soc. Rd. LXXIII, 8.508), Berechnet dieser Autor seine\nMessungen nach der Formel * In \u2014 = k, so nehmen die\nt a-x\nk-Werte mit der Zeit stark ab. Dagegen finden V. Henri und Mlle. Ch. Philoche (Soc. Biol. Bd. LYII, 8. 171,1904), da\u00df nach ihren Versuchen die aus der obigen Formel berechneten k-Werte zuerst sehr stark ansteigen und sp\u00e4ter etwas fallen. Bessere Konstanz liefert die Berechnung nach der f\u00fcr Invertase aufgestell-\na-j-x\nten Formel k =\u2014 ln \u2018 \u2018 bezw. der Formel von Bodenstein\nt a-x\nWie letztere Autoren gefunden haben, verz\u00f6gert \u00fcbrigens L\u00e4vulose die Maltasewirkung st\u00e4rker als Glukose.\nLaktase. Auch bei diesem Ferment zeigt sich deutlich die Abh\u00e4ngigkeit der Reaktion vom Konzentrationsverh\u00e4ltnis Enzym : Substrat. E. F. Armstrong2) hat \u00fcber die Einwirkung von Laktase auf Milchzucker f> Versuche mitgeteilt, welche zur Orientierung dienen k\u00f6nnen. Von diesen seien hier zwei mitgeteilt: x = hydrolysierter Milchzucker in Prozenten ausgedr\u00fcckt,\n1 100\nk = T log'\u00b0 T7^\n0 Einige Versuche \u00fcber die Einwirkung von Hefemaltase auf Maltose teilt auch R. 0. Herzog mit iZeitschr. f. Allg. Physiologie. Bd. IV. S. 177. 1014.\n*\u00ef Proe. Rov. Sec.. Bd. LXXIII. S. \u00f6OU (190-4\u00bb.","page":426},{"file":"p0427.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\n127\n2 g Milchzucker in 100 ccm.\n100 rcm Enzymextrakl\t40 ccm Knzymextrakt\ntunden\t\\\tk\tt Stunden\tX\tk\n1\t22.1\t0.1085\t1 3\t3\t0,0423\n2\t31,2\t0.0812\t*3\t0.4\t0,(430\n3\t38,11\t0.0713\t1\t9.0\t0.0438\nf \u2022i\t45 8\t0.0065\tl\\*\t13,2\t0.0410\n5\t\u00f6l,5\t. 0.0029\t2\t10.4\t0.0389\n\u00ab\t56.0\t0.0004\t3\t20.8\t0,0338\n10\t09.0\t0.0509\t5\t25.2\t0,0252\n38\t98,0\t0,0447\t100\t89,0\t0,0082\nE m u 1 :\tsin. W\tir verdanken Ta\tmmannG\tquantitative Unter-\t\nund Goniferin, welche zum leil polarimetrisch ausgef\u00fchrt wurden, zmn Teil durch Bestimmung des Traubenzuckers. Es ergab sich wie beim Invertin das Resultat, da\u00df die Spaltungen durch das Emulsin unvollst\u00e4ndig verlaufen, weil das Ferment sich w\u00e4hrend der Reaktion in eine unwirksame Modifikation umwandelt\u00bb. Diese Umwandlung, die L\u00e4hmung des Ferments, wird durch die Spaltungsprodukte veranla\u00dft, doch kommt nicht diesen ausschlie\u00dflich jene Eigenschaft zu. Die unwirksame Fermentmodifikation ist nur unter den Bedingungen des Endzustandes existenzf\u00e4hig; werden diese ver\u00e4ndert, so kann die Reaktion weiter verlaufen.\nAuch V. Henri2) fand, da\u00df die Emulsinspaltung nicht der logarithmischen Kurve der S\u00e4urespaltung folgt: die Reaktionskonstante nimmt im Verlauf der Reaktion dauernd ab. Wie bei der Invertase verz\u00f6gert sowohl das Substrat wie die Spaltprodukte\ndie Geschwindigkeit: aber \u2014 im Gegensatz zur Invertase ________\nverz\u00f6gern letztere st\u00e4rker als das Substrat.\nDesgleichen kann die Spaltung von Salicin und Amygdalin nach R. 0. Herzog durch eine Gleichung von der Form\ndx\n= (kj \u2014 k2 x) ta \u2014 x)\ndargestellt werden.3)\nDiese Zeitschrift, Bd. XVI. S. 3.\n') Lois g\u00e9n\u00e9rales des diastases.\nK. Akad. v. Wetenschappen, Amsterdam 1903.","page":427},{"file":"p0428.txt","language":"de","ocr_de":"428\nHans Euler,\nLi piiseii und Hut y rasen. J. H. Kastle und A. S. Loeven-hai t (Amer. Chem. J., Bd. XXIV, S. 491, 1902). J. H. Kastle, M. K. .In Imst one und K. Elvove (Amer. Chem. J., Bd. XXXI, S. 521, 19<Hj. Das Ferment wurde aus Schweinsleber gewonnen, und es wurde* nur filtriertes Extrakt angewandt. Die hydrolytische Spaltung des \u00c4thylbutyrats wurde nach der Formel f\u00fcr Reaktionen l. Ordnung berechnet. Die Abnahme der Konstanten f\u00fchren die Yerf. auf den sch\u00e4digenden Einflu\u00df der entstehenden S\u00e4uren zur\u00fcck. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist angen\u00e4hert proportional der Knzymkonzentration. Nach K\u00e4st le und Loeven-hart1) bildet Lipase aus Alkohol und Butters\u00e4ure \u00c4thylbutyrat zur\u00fcck. Bei relativ hohen Fsterkonzentrationen ist die in der Zeiteinheit hydrolysierte Fstermenge unabh\u00e4ngig von der Konzentration des Esters, es ist also k \u2022 a = konst. Das fett spaltende Ferment des Magens hat bereits fr\u00fcher W. Stade2) sehr eingehend und konsequent untersucht. Die Versuche wurden mit einer Mischung von Eigelbl\u00f6sung und neutralisiertem Magensaft angestellt. Ich habe den zeitlichen Verlauf der Fettspaltung nach den von Stade gegebenen Versuchsdaten berechnet : folgende zwei Tabellen Zeigen das Resultat.\nStunden\tAbgespaltene Fetts\u00e4uren in Prozenten\tk \u2022 0 \u2022 104\tStunden\tAbgespaltene Fetts\u00e4uren in Prozenten\tk \u2022 0 10\n2\t20.4\t50\t12\t24,1\t100\n4\t25.0\t32\t10\t25.4\t80\nt;\t29.8\t20\t20\t27.3\t09\nH\t35,3\t24\t30\t39.5\t01\n10\t37.0\t20\t40\t40\t55\n2 5\t49,fi\t12\t4G\t40.2\t51\n80\tf>4.8\t11\t0.')\t53.0\t51\n7 5\t\u00bb\t\u00ab\t\t| .\t' 1\nDie Konstanten k sind nach der f\u00fcr monomolekulare Reaktionen g\u00fcltigen Formel berechnet. Hie Abnahme derselben ist die gleiche wie die von Kastle f\u00fcr \u00c4thylbutyrat gefundene und ist sehr wahrscheinlich durch die entstehenden S\u00e4uren hervorgerufen.\n') Amer. Chem. J.. Bd. XXIV. S. 491 (1901).\n*) Hof m. Beilr. Bd. Ill, S. 291 (1902t.\n-|","page":428},{"file":"p0429.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\n429\nWas den Einflu\u00df der Fettkonzentration betrifft, so ist bei kleinen Fettmengen die Spaltungsgeschwindigkeit unabh\u00e4ngig von der Fettkonzentration, es wird also von einer bestimmten Fermentmenge in der Zeiteinheit prozentisch gleich viel Fett zerlegt Gr\u00f6\u00dfere Fettmengen werden langsamer gespalten. Versuche \u00fcber den Einflu\u00df der Fermentkonzentration best\u00e4tigen das schon fr\u00fcher von Volhard1) mitgeteilte Resultat, da\u00df auch das Magensteapsin der Regel von Sch\u00fctz tolgt und zwar sehr genau. Gezeichnet p die Konzentration der Verdauungsprodukte, f die Steapsinkonzentration, t die Zeit in Stunden, so ist k = p\nwie z. B. folgende Versuchsreihe zeigt:\nl b\nkonstant.\np f 24.5 : r, 19,r, : 4 15.0 : 3 8.5 : 2\nk\n4.9\n4.9\n5.0\n4.25\n4.7 : 1 = 4.7\nZymase. Den Verlauf der zellfreien G\u00e4rung habe ich in Buchners Laboratorium untersucht.2) Die bei der G\u00e4rung entweichende Kohlens\u00e4ure wurde teils durch W\u00e4gung teils volumetrisch bestimmt.\nla\nDer Ausdruck \u2014 ln - = k zeigte sich ziemlich kon-\nl\t(i--A\nstant, solange nicht Eiwei\u00dfniederschl\u00e4ge in der L\u00f6sung auftraten: dies war stets in der zweiten H\u00e4lfte der Reaktion der Fall, in welcher k stark sank.\n1.\tMit steigenderZuckerkonzentration nimmt die G\u00e4rungsgeschwindigkeit stark ab.\nDie Reaktionsgeschwindigkeit ist der Anfangskonzentration nicht umgekehrt proportional und k . a ist somit keine konstante Gr\u00f6\u00dfe, sondern wird im untersuchten Gebiet um so gr\u00f6\u00dfer ie kleiner a wird.\t, J\n2.\tDie Reaktionsgeschwindigkeit steigt schneller als die\n(1901\n) Zeitschr. f. klin. Med.. Bd. XL1I, S. 414. und Bd. XL11I, S. 397 *) Diese Zeitschrift, Bd. XLtV, S. 53 ( 1905).","page":429},{"file":"p0430.txt","language":"de","ocr_de":"Hans Euler,\nm\nKonzentration des Pr\u00e9trait\u00e9s aber durchgehends langsamer als das Quadrat derselben. Berechnet man den Exponenten n nach der Bleichung n \u2014 (ln kj \u2014 ln k2) : (ln c4 \u2014 ln c2) so findet man, dal\u00bb n bei gleichem Zuckergehalt mit abnehmendem k15 also mit abnehmender Konzentration der Zymase steigt :\nk, \u2022 10'*\t10,0 K,\u00df 3.5\t1.2\nn\t1,21)\t1,33\t1,52\t1,07\nDie Zahlen scheinen darauf hinzudeuten, da\u00df bei sehr hoher (l\u00e4rkraft Proportionalit\u00e4t zwischen der Konzentration des Pre\u00dfsaftes und der G\u00e4rungsgeschwindigkeit erreicht w\u00fcrde.\nOxydasen. Die Geschwindigkeit, mit welcher Peroxydase und Wasserstoffsuperoxyd auf HJ einwirken, haben A. Bach und B. Chodat (Ber. d. d. ehern. Ges., Bd. XXXVII, S. 2* u. 34, 1904) mit dem Massenwirkungsgesetz \u00fcbereinstimmend gefunden.\tv\nDaccase. Nach G. Bertrand wird die Oxydationsgeschwindigkeit unter dem Einflu\u00df der \u00abLaccase* sowohl durch die Konzentration des eiwei\u00dfartigen Bestandteiles als des hydrolysierten Teiles der anwesenden Mangansalze bedingt. Chemisch-dynamische Messungen \u00fcber den Mechanismus des Vorgangs fehlen noch.\nDas oxydierende Ferment von Eebergeweben ist bez\u00fcglich seiner Wirkung auf Salicylaldehyd sehr eingehend von A. Medwedew untersucht worden (Pfl\u00fcgers Archiv, Bd. LXV, S. 2kl) |189<)); Bd. LXX1V, S. 193 [1899]: Bd. LXXXI, S. 540 119(H)| und Bd. GUI, S. 403 |1904|).\nBez\u00fcglich des Endzustandes bezw. Gleichgewichtes ergab sich folgendes : Erster Fall : relativ hohe Konzentration des Salicvlaldehyds in neutraler-saurer L\u00f6sung. Die Konzentration des Oxydationsproduktes (Salicyls\u00e4ure) ist umgekehrt proportional der Quadratwurzel aus der Konzentration der zu oxydierenden Substanz und ann\u00e4hernd proportional dem Quadrate der Konzentration des Fermentes.\nZweiter Fall; relativ hohe Konzentration des Sulicylalde-hvds in neutraler-alkalischer L\u00f6sung: Eine und dieselbe Menge des Fermentes gibt zum Schlu\u00df der Reaktion d. h. bis zum vollst\u00e4ndigen Ersch\u00f6pfen der Oxvdationsf\u00e4higkeit eine und die-","page":430},{"file":"p0431.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\n^elbe Menge Saure, unabh\u00e4ngig von der Konzentration des Aldehyds.\nBez\u00fcglich der Geschwindigkeit wurde gefunden: a) Wird der Fermentmenge m eine \u00fcbersch\u00fcssige Menge Aldehyd a zugesetzt, so ist die Oxydationsgeschwindigkeit proportional der Quadratwurzel aus der Konzentration des Aldehyds. Durch die Oxydation wird das Ferment inaktiviert; die Inaktivierungsgeschwindigkeit l\u00e4\u00dft sich durch folgende Gleichung nusdr\u00fccken\n^- = k J/a\u2014a.\\ . (m \u2014 X)\nwenn m die Konzentration des Fermentes, a diejenige des Aldehyds und x die Konzentration des zur Zeit t inaktivierten Fermentes bedeuten.\nb) Die Konzentration des Aldehyds ist geringer als diejenige, welche durch die vorhandene Fermentmenge oxydiert werden kann: in diesem Fall ist die Oxydationsgeschwindigkeit proportional dem Quadrate der Konzentration des Aldehyds\ndx , ,\naf = k\nwenn x die Konzentration des zur Zeit t umgesetzten Aldehyds und a dessen Anfangskonzentration bedeuten.\nKatalasen. Diese von 0. LoewQ als besondere Art aufgestellten Enzyme folgen in ihrer Wirkung auf H202 \u2014\nwenigstens in einem gewissen Konzentrationsgebiet \u2014 den Forderungen der chemischen Dynamik. G. Senter hat ein ll,02 zersetzendes Ferment aus detibriniertem Blut gewonnen,* 2) W. Issajew3 *) hat ein solches Ferment mit Wasser aus Hefe extrahiert, ich habe Extrakte aus Boletus scaberQ und aus tierischem Fett5) n\u00e4her untersucht. Die Milchkatalase hat F aitelowitz6) studiert. Die fermentative Spallung des Wasserstoffsuperoxyds erwies sich bei den untersuchten Katalasen als\n') Rep. U. S. Department of Agriculture. Washington 1901.\n*) Zeitschr. f. physik. Chem., Bd. XUV. S. 257 (1903). und Proc. Roy. Soc., Bd. LXXIV, S. 201-2 (1904).\n) Diese Zeitschrift. Bd. XLII, S. 102 (1<H)4>.\n) Svenska Vet. Akad. Arkiv f. Kerni, Bd. I (1904). Hofm. Beitr. (1905)\n;'i Svenska Vet. Akad. Arkiv f. Kemi, Bd. I. S. 357 (190t).\n6) lnaug.-Diss. Heidelberg 1904 (Bredig).","page":431},{"file":"p0432.txt","language":"de","ocr_de":"m\nHans Fuler.\neine Reaktion erster Ordnung, welche proportional mit der Konzentration Oes Enzyms verl\u00e4uft. Die Abweichungen, welche Issajow bei der Hefekatalase gefunden hat, sind wohl zum Teil durch mangelnde Reinheit der L\u00f6sung zu erkl\u00e4ren \u2014 die Hefe ist bekanntlich schwer zu reinigen. Kleinere Abweichungen treten auch bei den \u00fcbrigen Katalasen auf, wenn die Wasser-stoffsuperoxydl\u00f6sung konzentriert, n\u00e4mlich 1 /1oo\u2014Vsoo normal (Senter), bezw. das Enzym relativ verd\u00fcnnt (Euler) zur Wirkung kommt.\nZum Vergleich mit den Katalasen sei hier noch auf die Wirkungsweise des kolloidalen Platins in Wasserstoffsuperoxyd -l\u00f6sungen hingewiesen (Bredig und seine Sch\u00fcler i, Die Zersetzung des Wasserstoffsuperoxyds in neutraler und saurer L\u00f6sung\n1 a\ngeschieht nach der Formel k = \u2014- ln \u2014-\u2014.\nt\ta\u2014x\nDie Reaktionsge-\nschwindigkeit ist wenig abh\u00e4ngig von der Anfangskonzentration des Wasserstoffsuperoxyds. Die Wirkung des kolloidalen Platins steigt schneller als dessen Konzentration, der Wert\n__ ln k j \u2014 ln k2\nln Cj \u2014 ln c2\nwechselte! zwischen 1 ,59 und 1,33.\nReaktionen in heterogenen Systemen.\n'Pepsin. Die \u00e4ltesten, von E. Br\u00fccke1) angestellten Versuche lassen erkennen, da\u00df bei relativ hohen Pepsinkonzentrationen Proportionalit\u00e4t zwischen Geschwindigkeit und Ferment k< \u00bbnzentr\u00e4tion eintritt.\nMit Hilfe der Mett sehen Methode haben Borrissow2) und Samo.jloff3) die Regel von Sch\u00fctz gepr\u00fcft und best\u00e4tigt.\n,). Sj\u00f6qvist4) hat die Repsinwirkung auch im heterogenen System untersucht. Die angewandten Konzentrationen waren 0,05 norm. HCl und 2 g Eiwei\u00df in 100 ccm, w\u00e4hrend die Pepsinmengen in den Verh\u00e4ltnissen 1 : 8 variiert wurden Wesentlich ist, da\u00df die Digestionsproben sich (bei 37\u00b0) in\nM Wiener Sitzungsber., Bd. XXXVII, S. 131 (1859,1\n*) Dissertation, Petersburg 1891.\n:!i Arrh. Soc. Biol., Bd. II, S. (\u00bb99. 1893.\n4i 8kand. Arch. f. Physiol., Bd. V, S. 277 (1894).","page":432},{"file":"p0433.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\nm\nsteter Bewegung befanden. Von Zeit zu Zeit herausgenommene, schnell abgek\u00fchlte Proben wurden zentrifugiert, wobei sich das ungel\u00f6ste Eiwei\u00df als fester Kuchen absetzte. * *Es zeigte sich, da\u00df der Reaktionsverlauf der Pepsindigestion sich durch die\nGleichung ausdr\u00fccken l\u00e4\u00dft: dx/dt - konst. P (t(J>,4o_x), worin\nx die umgesetzte Eiwei\u00dfmenge, t die Zeit in Stunden, P die relative Pepsinmenge und 10,40 die zu l\u00f6sende Eiwei\u00dfmenge (Anfangskonzentration) ist. Es war also unter diesen Umst\u00e4nden die Umsetzung in jedem Moment der noch umzusetzenden Menge proportional.\nliypsin. Nach Pawlow (1. e. S. 8B) hat die Sehiitz-Borissowsche Regel auch f\u00fcr Trypsin volle G\u00fcltigkeit.\nSp\u00e4ter hat H. M. Vernon1) im wesentlichen nach der Mettsehen Methode gearbeitet und glaubt aus seinen Resultaten den Schlu\u00df ziehen zu k\u00f6nnen, da\u00df sich die Digestionsgosch win-digkeiten wie die Quadratw\u2019urzeln aus den Trypsinkonzentrationen verhalten.\nIsolierte Glutinasel\u00fcsung ccm\tVerd. Gefunden win\tjelatine Berechnet ' mm\n2\t0,5\t6,5\n2 -f 2 HaG\t4,5\t4.5\n2-4-4 \u00bb\t4\t3,72\n2 -f- 0 \u00bb\tfast 3.5\t3,25\n2 -f S\t3\t2.0\n2 -f- 10 \u00bb\t2.5\t2.00\n2 -f- 10 *\t1,5\t2.17\n2+30 >\tt \u00bb,5\t1,0\nL. Pollak hat neuerdings2) ebenfalls mit der Methode von Mett die Wirkungsweise seines isolierten, auf Gelatine wirkenden tryptischen Fermentes Glutinase untersucht und gelangt nach obiger Zusammenstellung zum Resultat, da\u00df die W irksamkeit des isolierten Leimfermentes zwar nicht genau\n\\> Journ. of Physiol., Bd. XXVI, S. 420 (1001;.\n*) Hofm. Beitr., Bd. VI, S. 05 (1004).","page":433},{"file":"p0434.txt","language":"de","ocr_de":"Hans Euler.\nm\nder Kegel von Sch\u00fctz entspricht, sich derselben aber doch weit mehr annuliert, als das beim Fermentgemenge eines gew\u00f6hnlichen Pankreasinfuses oder des Gr\u00fcblerschen Trypsins der Fall ist.\nDas amylolytische Ferment des Pankreassaftes verzuckert St\u00e4rke gleichfalls nach der Regel von Sch\u00fctz-Rorissow, wie Versuche von Glinski und Walther1) gezeigt haben, welche in Paw lows Laboratorium d\u00fcnne Glasr\u00f6hrchen mit gef\u00e4rbtem St\u00e4rkekleister f\u00fcllten und nach einer gewissen Zeit (ha Stunde) die L\u00e4nge der aufgel\u00f6sten St\u00e4rkes\u00e4ule ma\u00dfen.-1\nLipase. Das Cytoplasma von Ricinussamen spaltet Baum\u00f6l in Gegenwart von (mit Essigs\u00e4ure) unges\u00e4uertem Wasser. Diese interessante; Fermentwirkung hat M. Nicloux3) untersucht.\n1\ta\nBei sehr starker Fermentwirkung sind die Werte \u2014 ln---= k\nt\ta\u2014x\nkonstant. Kleine Mengen Cytoplasma (suspendiert) im zu spaltenden Ol wirken proportional ihrer Menge.\nZymase. J. H. Aberson4) hat die alkoholische G\u00e4rung der Glykose sehr eingehend untersucht. Die Hefe wird in einer mit N\u00e4hrl\u00f6sung versetzten Glykosel\u00f6sung suspendiert und in einem Rotationsapparat gesch\u00fcttelt.\nVon Zeit zu Zeit herausgenommene Proben werden von der. Hefe abfiltriert, worauf der Zuckergehalt polarimetrisch bestimmt wird. Berechnet man die Versuche so, wie wenn ein homogenes System vorl\u00e4ge, so ergibt sich, da\u00df die nach Formel 1 a\nIn berechneten Konstanten erheblich steigen (wobei der tax\nZuwachs der Hefe bereits ber\u00fccksichtigt ist). Eine bessere\n\u2018) Vergl. Pawlow, Arbeit der Verdauungsdr\u00fcsen. S. Hl.\n*) i'ber die Imwandlung von St\u00e4rkekleister in Zucker durch Speichelferment liegt eine \u00e4ltere Arbeit von Cohnheim vor (Virchows Archiv. Hd. XXV111. S. 210. 1808).\nAuch eine l'ntersuchung von A. Schwarzer (Journ. f. praktische Chemie, Hd. I, S. 25. 1879) ist hier zu erw\u00e4hnen.\n;,i C. r. Soc. Biol., Bd. LV1. S. 810. Siehe ferner Vr. Henri uni M. Nicloux. C. r. Soc. Biol, Bd. LV1I. S. 175 (1905).\n4) Hec. Trav. Chim. d. Pays-Bas, Bd. XXII. S. 78 (1901;.","page":434},{"file":"p0435.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\nm\nKonstanz hat Aberson f\u00fcr die Werte k, = -1- ln i,+x \u00abefnnden\nt a -x r\nDiu Geschwindigkeit der G\u00e4rung ist der Hefemenge nahezu proportional. Die k2-\\Verte nehmen mit steigender Ant\u00e4ngskonzen-tration a des Zuckers ab. dagegen steigen die Produkte k,. a mit steigendem a.\nDie sehr zahlreichen Versuche A hersons \u00fcber den Endzustand der Glukosel\u00f6sungen, welcher unter den verschiedenen Bedingungen erreicht wird, und \u00fcber die Umkehrbarkeit der (lining k\u00f6nnen hier nicht besprochen werden.\nR.O. Herzog1) hat vorl\u00e4ufige Versuche ver\u00f6ffentlicht, welche er mit Acetondauerhefe (Zymin aus der Fabrik Schroder) angestellt hat. Der Verlauf der G\u00e4rung wurde durch W\u00e4gung der entwickelten Kohlens\u00e4ure verfolgt. Auch Herzog hat die Emulsion von Zymin in Glukosel\u00f6sungen rechnerisch als homogenes System behandelt.\nDer Reaktionsverlauf l\u00e4\u00dft sich teilweise durch die Formel T*na\"-.\\\u2019 te'*'vt>'sc durch y Inbesser darstellen. Als\nExponent n der Gleichung = f \u25a0)\" gibt Herzog den Werl \u2022>\nIm zu erfahren, wie sich dieser Exponent mit der Kon\nzentration der Zuckerl\u00f6sungen \u00e4ndert, habe ich noch weiten\nVersuche mit Acetondauerhefe angestellt, und zwar ist mir voi\nder Firma A. Schroder ein glykogenarmes Pr\u00e4parat geliefer\nworden, dessen Selbstg\u00e4rung vollst\u00e4ndig vernachl\u00e4ssigt werde!\nkonnte. Die entwickelte Kohlens\u00e4ure wurde volumetrisch he\nstimmt,2) und zwar entwickelte sich die Kohlens\u00e4ure st\u00e4ndi\u00ab\nunter mechanischem Sch\u00fctteln und unter dem Unterdr\u00fcck voi\n1 2 Atmosph\u00e4re. Fehler durch \u00dcbers\u00e4ttigung wurden dadurel\nvermieden. Diese Versuchsanordnung d\u00fcrfte der von Herzoj\nungewandten vorzuziehen sein : den Verlauf der G\u00e4rung faut\nuh wenigstens durchaus regelm\u00e4\u00dfiger als Herzog, wie\" z. H\nfolgende Zahlen zeigen:\n\u2022 \u2022\nan\nV Diese Zeitschrift, IM. XXXVII. S. 1(9 ilJHtgi.\n*) Vergl. Difse Zeitschrift, IM. XUV, S. f\u00bb6 (I90f>i","page":435},{"file":"p0436.txt","language":"de","ocr_de":"Hans Euler.\n436\n20 rem l-norm.-Glukosel\u00f6sung.\n3,6 g Zyrnin.\nVor dem Versuch entwickelt; 138 ccm C02.\n\u2022\t\t\t\t\t\t\t\t\t\u2014\t\u2014\t\nZ\u00bb it in Minuten\t\"\t36\t\u00ab3\t118\t102\t258\t303\t433\nc( in entwickeltes C02 20\u00b0. 760 mm\t0\t34\t82\t\u2022 \u25a0 102\t164\t222\t320\t340\n!\n20 ccm 1-norm.-Glukosel\u00f6sung. 1.2 g Zymin.\nVor dem\tVersuch entwickelt:\t\t12 ccm C02.\t\t\nZeit in Minuten\t. i 0\t36\t02 ; \u25a0 .1\ti\t. I 188 1 256 1 |\t']\t: 301 1\t410\nccm entwickeltes C02 20\u00b0. 760 mm\ti \u00ab !\tTi i IS : !\t25.5\t35 .\tI 50\t50 i\nBerechnet man meine Resultate in der Art, wie dies\nHerzog (1. c.) tut, so erh\u00e4lt man nach dem Ausdruck \u2014 ln\u20141-\nt\ta\u2014x\neine sehr befriedigende Konstanz.\nIch arbeitete mit 0.5-, 1-, l,;Vund2-norm.-Glukosel\u00f6sungen und variierte die Zymasemenge wie in obigem Versuch, au\u00dferdem im Verh\u00e4ltnis 1 :2 (3 bezvv. 1,5 g Zymin auf 20 ccm L\u00f6sung). Gegen meine Erwartung ergab sich aus meinen Ver-\nsuchen das Resultat f\u00fcr das von mir untersuchte Konzentrationsgebiet, da\u00df die Reaktionsgeschwindigkeit mit der Zymin-menge um so st\u00e4rker zunimmt, je verd\u00fcnnter die\nk /C \\n\n(llykosel\u00f6sung ist; der Exponent n der Gleichung =\nw\u00e4chst also mit zunehmender Verd\u00fcnnung.\nBetrachten wir zun\u00e4chst die Reaktionen im homogenen System, so f\u00e4llt die Ungleichheit der Formeln auf, durch welche die Wirkung der Fermente dargestellt wird. Methodische Fehler, welche allerdings in diesem Gebiet vielfach noch erheblich sind, k\u00f6nnen nur in wenigen F\u00e4llen die Resultate wesentlich beeinflu\u00dft haben, da der Reaktionsverlauf, besonders die Rolle mitwirkender S\u00e4uren, Rasen und Salze vielfach qualitativ noch unvollkommen erkannt ist ; die mathematische Behandlung ent-","page":436},{"file":"p0437.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\nft)\u00bb\n\u2022f.1 /\nkehrt in diesen F\u00e4llen der sicheren Grundlage. Ferner bemerkt man die Abweichung dieser Formeln von den f\u00fcr anorganische Katalysatoren g\u00fcltigen, obwohl ja f\u00fcr die Fermente dieselben Gesetze zu erwarten w\u00e4ren.\nDie Abweichungen von den einfachen Reaktionsgesetzen haben eine Reihe von Hypothesen hervorgerufen, deren Kinzel-I\u2018eiten sich gedr\u00e4ngt kaum reterieren lassen. Dieselben beziehen sich zum gro\u00dfen Teil auf die bemerkenswerte Tatsache, da\u00df die Gesetze der Fermentreaktionen \u2014 wirklich oder scheinbar \u2014 sich mit der relativen Konzentration von Substrat und Ferment \u00e4ndern. Diese Tatsache hat viele Autoren zu der Annahme gef\u00fchrt, da\u00df zwischen Ferment und Substrat eine\n\\ erbindung eintritt, welche die Geschwindigkeit der Reaktion bedingt,\nl her die Rolle dieser intermedi\u00e4ren Verbindungen gehen die Annahmen der verschiedenen Autoren, Hanriet, Brown, G lend inning, Rodenstein, Henri, Med wedew, Armstrong, teilweise auseinander. V. Henri hat diese Annahme mathematisch formuliert.1)\n\\\\ ird einer L\u00f6sung, welche die Substratmenge a \u2014 x und und die Menge x des Umwandlungsproduktes enth\u00e4lt, die Fermentmenge 0 zugesetzt, so wird sich ein Anteil von 0, etwa z, mit dem Substrat, ein leil, etwa y, mit dem Umwandlungsprodukt verbinden. Der freie Anteil des Ferments werde mit X bezeichnet. Die Bildung dieser Verbindungen soll nach dem Massenwirkungsgesetz erfolgen: in und n bezeichnen Gleichgewichtskonstanten.\nMan erh\u00e4lt dann die folgenden Gleichungen: v 1 1\nia-x,) X = ... z xX = M y 4> = X + y + z\nNun k\u00f6nnen zwei verschiedene Annahmen gemacht werden.\n1. Man kann annehmen, da\u00df der freie Anteil des Ferments, X, mit dem Substrat reagiert: in diesem Fall ist die\nReaktionsgeschwindigkeit proportional mit X und a_____x: es\ndx _ ^______k_. 0 (a \u2014 x)\ndt\nist also =\n1 -f m ( a \u2014 x) + nx ' ') C. r., Hd. CXXXV, S. \u00bb16, l\u2018X)2.\nHf.ppe-Seylers Zeitschrift I. physiol, Chemie. XLV.\n2\u00bb","page":437},{"file":"p0438_0439.txt","language":"de","ocr_de":"438\nHans Euler.\nFerment\tReaktionskonst. k =\tEinflu\u00df der Fermentkonz n _ log kt - i\u201eg k log l'i l\u00abijj , t\nPepsin\t1\t0.5 (Sch\u00fctz' Regel.\n. i \u2022\ti Trypsin\ti i i 1 \u2022 \u2022\t' - '\t\u2022\t\u2022\tt \u2022\t. : \u2019 ' \u25a0 \u2022\tJ '\tj i\t0.5 0.5 [0.5] [\u00ab>\u202251 [1] 0.5\u20141\nfi \u2022 .1\tI .\ta log \u2014 t r a \u2014 x\t[0.5]\nFibrinferment\t\t11,585\nLabferment Diastase\t1 .\ta t r a \u2014 x\t1\n\t1 . a + x \u2014 lo,r *>t Ura-x\t\nMallase\t. v lug\tsinkt t\tu -- X a ( 2 X -i- lo<* 3 ) t V a 1 ~ a - x /\t[0.5]\nLaktase\t-7 log \u20141 sinkt t c a \u2014 x\t\nInvertase\t1 i\u201e.,a+!1 t\t- a x \u25a0 1,,,-\u201c )4- 1 log---I Va 1\tc a \u2014 x/ 1 t\tp a \u2014 x\t1 (unter 0. 't norm. Ztr\nEmulsin\t! log a - sinkt t p a \u2014 x )+N.:. 1G\t\u25a0 Wie bei Invertase 1 1 I\nLipasen. Butyrasen\tT '\"f \u00e2\"-._x smkl [rN.~]\t1 I 1 * I\nZvmase 4 Lebende Hefe\t\t[1]\nAcetondauerhefe Hefepre\u00dfsaft Oxydase\t1 ,\ta , log\t t\ta \u2014 x 1 1\t[2 (Herzog;] [2,1\u20141.6 (Euler n sinkt mit steigender, d von 1,67\u20141.23\t; , 2\nKatalasen\tj..\t\u00bb \u2014 log\t t \u00b0 a \u2014 x\t1 1\t1 \u2022r\nKatalyse durch Fermente.\nm\nEinflu\u00df der Sub-stratkonz. a\nAutor\ni u\nnabh. von a\n. x steigt mit a, sp\u00e4- Bei kleinerem a r k a = konst. Bei gr\u00f6\u00dferem a\nDer n-Wert gilt nicht j f. kleine Enzymkonz.\nI K. .Sch\u00fctz, Diese Zeitschrift. IX, f\u00bb77. t Huppert u. Sch\u00fctz, Pfl\u00fcg. Arch.. LXXX. 470 J. Sj\u00f6cjvist. Skand. Arch. Phys., V.\nJ. Sch\u00fctz. Diese Zeitschrift. XXX. 1. Borissow ( Pawlow. Arbeit der Verdauungs-Sainojlufff dr\u00fcsen.\nJ. Sj\u00f6qvist, Skand. Arch. Phys., V.\nWeis, Med. Carlsb. Lab., V. 127.\nHenri und Larguier des Bangels C i CXXXVI. 1581. ,\t\u2019\n1 Pawlow, Arbeit der Verdauungsdr\u00fcsen. [Vernon. Journ. of Phys., XXVI. 420. (Poliak. Hofrn. Beitr.. VI. 05.\nFuld. Hofm. Beitr., 11. 514\nFuld. Hofm. Beitr. II. Hilt.\nHenri, Lois g\u00e9n\u00e9rales etc.\nBrown und Gendinning. Journ. (Tiem Soc\nlxxxi, :m.\nPawlow. Arbeit der Verdauungsdr\u00fcsen Armstrong. Proc. Roy. Soc.. VII.\nHenri u. Pluloche, C. r. Soc. Biol., LVII. 172.\nArmstrong. Proc. Roy. Soc. LXX1II, 50\u00ab\nSullivan-\nulist mit a f\u00fcr a(0.15 norm. Tompson \u25a0i \u2014 konst.\t|f\u00fcra=0,15n.\u20140,5n. Tainmann\ni>inkt mit steig, a f\u00fcr a ^>0.5 norm. ; Henri\n/T am man n.\n\nberechnet v. Henri - Bodenstein Diese Zeitschrift. XXXIX. I iff. Henri. C. r., CXXXV, 01\u00ab.\nDiese Zeitschrift. XVI (Armstrong. Proc. Roy. Soc.. LXXIII. 50\u00ab. Henri.\n- konst.\nk'.nst.\n- '.nkt\nhst mit stei-j -\u25a0 n tein aj 1 >mkt mit wach-! \u2019<'1**111 a]\n'\u2022r*kt mit wach-\u25a0\u2022i-ni a\nHerzog, K. Akad. in Amsterdam. Sitz.-Ber Okt. 1903.\n.Gr\u00f6\u00dfere Esterkonz. Kastle. Amer. Chem. J., XXXI. 521 Kleinere Fettkonz. Stade. Hofm. Beitr.. 111. 201.\nGr\u00f6\u00dfere > i\n|Bei sehr starker Fer-, Niclnux. C. r.. Soc. Biol. LVL 840. mentwirkung\nAberson. Bec. Trav. chiin. P. B. XXII. 78. Herzog. Diese Zeitschrift. XXXVII. 140. Euler. Diese Zeitschrift. XLIV, 5.4\n* n't. Va Bei Uberschu\u00df von a Medwedew. Ptl\u00fcg. Arch . LXXIV, 193; LXXXI \u25a0 *\"n>t. a*\t1\t\u2014\t........ \u2022\n.v-n>t.\ndes Ferments 530 und Clll. 403.\nn = l bei hoher Fer-\tMschrift. XIJV 257\nmentkonzentr. \u00bbEulei. S\\. Net. Akad. Ark. f. Kemi. I\n(lssajew. Diese Zeitschrift, XLII. 102.\n2\u00eet*","page":0},{"file":"p0440.txt","language":"de","ocr_de":"440\nHans Euler,\n2. Man kann annohmen, da\u00df die Verbindung z zwischen Substrat und Ferment ein instabiles Zwischenprodukt ist, welches sich zersetzt unter R\u00fcckbildung der entsprechenden Fermentmenge. ln diesem Fall ist die Geschwindigkeit proportional\ndx _ k . (a \u2014 x dt \"\nmit z, es wird also\n1 -}~ m ut \u2014 x) -f- nx\nf\u00fchren somit beide Annahmen zum gleichen Ausdruck\nund es\nDurch Integration der Gleichung erh\u00e4lt man:1)\nSetzt man m = 30 und n = 10, so erh\u00e4lt man\ndie so gerechneten Werte k stimmen befriedigend mit den Beobachtungen \u00fcberein, und zwar in recht weiten Grenzen der Substratkonzentration.\nAus der obigen Dilferentialgleichung erh\u00e4lt man f\u00fcr x = 0 die Anfangsgeschwindigkeit\t^ 11 klein\u00bb s0 ver-\nschwindet m \u2022 a gegen 1 und die Anfangsgeschwindigkeit ist proportional der Konzentration; je gr\u00f6\u00dfer a wird, desto mehr n\u00e4hert sich die Anfangsgeschwindigkeit der Konstanz und wird k\nschlie\u00dflich \u2014.\nm\nAuch f\u00fcr den Fall, da\u00df von Anfang an Spaltprodukte zugegen sind, hat Henri die Fermente abgeleitet und mit der Krtahrung in Fbereinstimmung gefunden.\n11 Durch das zweite Glied unterschied sich diese Formel von derjenigen von Bodenstein. Bei der Berechnung der Henrischen Versuche hat Bodenstein die Annahme gemacht, da\u00df die Wirksamkeit des Ferments sowohl durch die Saccharose als durch den Invertzucker beeinflu\u00dft wird, und zwar ist die \u00e7rstere Beeinflussung gr\u00f6\u00dfer als die zweite. I nter dieser Annahme gelangt Bodenstein zu der Gleichung\nt ?[\u2022\u00bb-\u00bb\u00bb :n'naas].\nwenn m und n die Konstanten, welche die Aktivit\u00e4tsbeeinflussung des Fermentes a usd r \u00fcck en.","page":440},{"file":"p0441.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\nHl\nBei dem Versuch, die Formeln von Boden st ein und Henri auf die proteolytischen Reaktionen (nat\u00fcrlich soweit sie in L\u00f6sung verlaufen) auszudehnen, habe ich indessen bedeutend weniger guten Anschlu\u00df an das Experiment gefunden: auch f\u00fcgen sich meine Versuche \u00fcber zellfreie alkoholische:G\u00e4rung nicht (ohne spezielle Annahme) der Theorie von Bodenstein und Henri.\nVielleicht sind es derartige Schwierigkeiten gewesen, welche vor einiger Zeit Herrn B. 0. Herzog1) zu einem Versuch veranla\u00dft haben. Enzyml\u00f6sungen als heterogene Systeme zu behandeln.\n-Stellen wir uns vor\u00bb, schreibt Herzog, -da\u00df (\u2018in Kapillarsystem, bei welchem die Kapillarw\u00e4nde durch die Oberfl\u00e4che des Enzyms gebildet werden, vorliegt: kapillare Vorg\u00e4nge ersetzen die mechanische R\u00fchrung. Dann wird der inneren Reibung ein bedeutender Einflu\u00df zufallen: der gr\u00f6\u00dferen Viskosit\u00e4t entspricht eine relative Abnahme der Zufuhr an um wandelbarem Sto\u00df in der Zeiteinheit.\u00bb < Sei k die Geschwindigkeitskonstante, a die Konzentration an umwandelbarem Stoff, \\] die innere\nReibung, dann setzen wir ^\t( * * j\"1 worin m eine Kon-\nstante bedeutet.\nRudorfs Ausdruck f\u00fcr die innere Reibung n = R + Aa -(- Ba2 -f- Caa\n(R, A, B, C sind Konstanten) wird in obige Formel eingef\u00fchrt und dabei R = 0 gesetzt. Es folgt dann\nk - (_______\u00b1__________y\n\\Aa -{- Ba2 -f- Ga3/\n-Die Berechnung hat ergeben, da\u00df m \u2014 Gs gesetzt werden kann und da\u00df die Anwendung von bereits zwei Konstanten gen\u00fcgende \u00dcbereinstimmung liefert.\u00bb Diese \u00dcbereinstimmung ist im Original nachzusehen.\nGegen diese Ableitung von Herzog hat Henri2) eine Reihe von, wie mir scheint, sehr berechtigten Einw\u00e4nden er-\nM Diese Zeitschrift, Bd. XU, S. 41(5 (19oii.\n*) C. r. Soc. Biol., Bd. LVII, S. 173 (\u00ce904. und Zeitschrift f. physik. Chemie. Bd. LI, S. 10 (1905).","page":441},{"file":"p0442.txt","language":"de","ocr_de":"442\nHans Euler,\nhoben, deren Widerlegung1) Herzog nicht gelungen ist. Zun\u00e4chst ist nicht einzusehen, wie Herzog daran festhalten kann, dal) in Rudorfs Ausdruck f\u00fcr n jemals R = 0 gesetzt werden kann, und da\u00df f\u00fcr a \u2014 O auch R = 0 werden m\u00fcsse. Sodann\nstreiten vielfach die Erfahrungen gegen den von Herzog ge-\n. ~ \u00bb\nlorderten Zusammenhang zwischen innerer Reibung und Geschwindigkeit der Enzymreaktionen. Ich verweise diesbez\u00fcglich aut die Antwort von V. Henri.\nHerzog ist bei seiner Darstellung von folgender \u00dcberlegung Nernsts ausgegangen: \u00abIn der Grenzll\u00e4che zwischen zwei miteinander reagierenden Phasen besteht stets Gleichgewicht : die eigentlichen chemischen Prozesse linden im Innern einer Phase statt, und wenn sie schnell genug verlaufen, so ist die Reaktionsgeschwindigkeit allein bestimmt durch die Geschwindigkeit, mit der sich die Konzentrationsunterschiede zwischen der Grenzll\u00e4che und dem Innern der Phasen durch Dilfusion aus-gleichen. * Inwiefern der erstere Satz allgemein ist, soll hier nicht diskutiert werden: da\u00df unter den genannten Umst\u00e4nden die Diffusion den zeitlichen Verlauf heterogener Reaktionen bedingt, d\u00fcrfte niemand bezweifelt haben. Herrn Herzog gegen\u00fcber ist zu erinnern, da\u00df die Bedingung: \u00abwenn sie schnell genug verlaufen\u00bb sehr wesentlich ist. Die Diffusionsgeschwindigkeit wird den Verlauf der Reaktionen im heterogenen System nur dann bestimmen, wenn die Reaktionsgeschwindigkeit so gro\u00df ist, da\u00df die L\u00f6sung an reagierendem Stoff verarmt, wenn also der Grenzschicht in der Zeiteinheit durch Diffusion nicht so viel Substanz zugef\u00fchrt werden kann, als durch die Reaktion verschwindet.\nDie zu Beginn dieser Mitteilung gegebene Zusammenstellung \u00fcber den zeitlichen Verlauf der Enzymreaktionen zeigt, da\u00df \u2014 mit sehr wenig Ausnahmen \u2014 die Enzymreaktionen so langsam verlaufen, da\u00df die Konzentration der L\u00f6sung an der hypothetischen Grenzll\u00e4che zwischen Ferment und L\u00f6sung sehr wohl aufrecht erhalten werden kann. Herzogs Behandlung der Enzyme als < Kapillarsysteme\u00bb entspricht deswegen nicht der Wirklichkeit, weil wir es hier (unter Beibehaltung der Annahme eines heterogenen Systems) mit Kapillarr\u00f6hren von etwa\nM Diese Zeitschrift, Bd. XL11I. S. 222. 1904\n\u2022i","page":442},{"file":"p0443.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\n4 k3\nder Gr\u00f6\u00dfenordnung der molekularen Dimensionen zu tun haben.\nDer Ausgleich durch Diffusion wird also, im Gegensatz zu obiger Bedingung, im Vergleich zur Reaktionsgeschwindigkeit sehr schnell erfolgen.\nDas vorliegende Zahlenmaterial zeigt ferner \u2014 und zwar die beststudierten Enzyme gerade am deutlichsten \u2014, da\u00df die Fermentwirkung um so vollkommener den f\u00fcr katalytische Reaktionen geltenden Gesetzen folgt, je gr\u00f6\u00dfer die Konzentration des Enzyms im Verh\u00e4ltnis zum Substrat ist; ich erinnere an Henris Versuche \u00fcber Invertase, an die f\u00fcr Zymase erhaltenen Resultate. Gerade das Gegenteil w\u00e4re zu erwarten, wenn es sich um einen Diffusionsvorgang im Sinne Herzogs handelte.\nZu den schnell verlaufenden Fermentwirkungen geh\u00f6rt diejenige der Katalasen. Eine 0,000 norm. Wasserstoffsuperoxd-l\u00f6sung wird von einer m\u00e4\u00dfig starken Katalasel\u00f6sung in ungef\u00e4hr 10 Minuten zu 50'Vo zersetzt. Gerade in diesem Fall haben wir alle Forderungen der cheifiisclien Dynamik recht ann\u00e4hernd erf\u00fcllt, und es ist die Annahme, da\u00df hier ein heterogenes System vorliegt, einerseits nicht wahrscheinlich und andererseits unn\u00f6tig, da sich ja die Vorg\u00e4nge durch die allgemeinen Gesetze der L\u00f6sungen darstellen lassen. Es ist deswegen auffallend, da\u00df neuerdings G. Senter1) gerade die Katalasel\u00f6sungen als heterogene Systeme auffassen will.\nIn die Tabelle S. 43<S habe ich auch die wirklich im heterogenen System, also in der wahrnehmbaren Grenzfl\u00e4che zweier Phasen verlaufenden Reaktionen aufgenommen.\nF\u00fcr den Vergleich zwischen dem Verlauf im homogenen und heterogenen System bieten die Arbeiten \u00fcber das Pepsin das beste Material. Aus diesen scheint hervorzugehen, da\u00df f\u00fcr die Verdauung in beiden F\u00e4llen die gleichen Beziehungen gelten. Falls sich dies an weiteren Versuchen best\u00e4tigt, wird man den Schlu\u00df ziehen d\u00fcrfen, da\u00df auch unter den Versuchsbedingungen, wie sie etwa Sj\u00f6qvist gew\u00e4hlt hat, die Reaktion so langsam verl\u00e4uft, da\u00df gegen\u00fcber dieser der zeitliche Verlauf der Diffusion nicht in Betracht kommt.\t#\nl) Proc Roy. Soc., Bd. LXX1V, S. 201 (1001) und Zeitschrift f. physik. ('hernie, Bd. LI. S. f>73 (1905).","page":443},{"file":"p0444.txt","language":"de","ocr_de":"Hans Euler.\n444\nAuch die alkoholische G\u00e4rung ist seit kurzem sowohl in L\u00f6sung wie auch im heterogenen System untersucht. Die Zymasel\u00f6sung wurde von mir nach der bekannten Methode von K. B\u00fcchner dargestellt, Aberson hat lebende Hefe, Herzog Acetondauerhefe in Zuckerl\u00f6sungen suspendiert, ebenso 0. Gri-goriew.1) W\u00e4hrend das Zahlenmaterial von Aberson sehr reichhaltig ist. betrachtet Herzog seine Versuche nur als vorl\u00e4ufige und hat infolgedessen seine Versuchsbedingungen nicht sehr vielseitig variiert. Die Kesultate der vier Untersuchungen sind im wesentlichen die folgenden:\nLebende Hefe\tAce,on' dauerhefe\t\t\tZymasel\u00fcsung (Pre\u00dfsaft)\nReaktionskonstante k == : ' '\u25a0\t:'T-\t/\u25a0'= .\t1\ta -f x t \" a \u2014 x\t1\ta ln \t\t t\ta \u2014 x oder 1 - a-fx ln IC t\ta \u2014 x '\t1\ta 7- ln - t\ta \u2014 x (Yergl. 1. c. S. 02)\nEinflu\u00df der Hefemenge bezw. Konzentration der Zymase n ^ H k . ~ k>4r K log c, \u2014 log c2\t1\t2 (Herzog) 1.5 (Grigori e w)\t1.07 \u2014 1.29\nEinflu\u00df der Zuckerkonzentration a\tk \u2022 a w\u00e4chst mit k \u2022 a w\u00e4chst im untersuchten steigendem a 1 Gebiet mit abnehmendem a\t\t\nKonstante A der Tempera-\t,\"mr{'> turformel von Arrhenius\t\t1 9058\t|\t\u2014 i\t\nIn der lebenden Hefe und der Acetondauerhefe haben wir ein ausgepr\u00e4gt heterogenes System, indem hier das Substrat durch eine Scheidewand zum Ferment diffundieren mu\u00df. In welchem Grad bei den Versuchen mit lebender Hefe Neubildung bezw. Sekretion der Zymase in Betracht kommt, ist schwer zu sagen. Man k\u00f6nnte die Unterschiede der Besultate Aberson s von den mit Acetondauerhefe und Hefepre\u00dfsaft erhaltenen dadurch erkl\u00e4ren, da\u00df in der lebenden Hefe relativ sehr gr\u00f6\u00dft\u201c Mengen Zymase wirksam waren, w\u00e4hrend die Hefe bei der\n\u2018 Diese Zeitschrift. Bit. XLII. S. 299 (1904).","page":444},{"file":"p0445.txt","language":"de","ocr_de":"Katalyse durch Fermente.\ni \u2666 .\u2019)\nAceton behandlung immerhin erheblich geschw\u00e4cht wird und auch durch das Buchner sehe Pre\u00dfverfahren dar Hefe nur ein Teil der Zymase entzogen wird.\nHerzog selbst scheint zu der Auflassung gekommen zu sein, da!) die Acetondauerhefe kein g\u00fcnstiges Material f\u00fcr chemiseh-d\\namisclie Versuche ist. Wegen des von Herzog angegebenen hohen W ertes n = 2 (der Wert ist oflenbar abgerundet) habe ich weitere Versuche und zwar mit glykogenarmer Dauerhofe ange>tellt, um zu sehen, ob nicht, wie dies bei homogenen Systemen zutriflt, diesel W erl mit steigender Hefemenge bezw.abnehmender Zuckermenge abnimmt. Dies ist nicht der Fall, wie die folgenden Zahlen zeigen, die ich des Vergleichs wegen in der gleichen Art berechnet habe wie Herzog (vergl. S. 444).\nKonzentration der Glykose\nn\n__ lo\" \u2014\nlog c,\nlog k, log et\nV* normal\n1\n2.1\n1.\u00bb\nEine sichere Deutung dieser Resultate d\u00fcrfte vorl\u00e4ufig ktuitn zu geben sein. Da\u00df aber bei Arbeiten mit Acetonflauerhefe die Zellwand eine Rolle spielt, geht aus folgenden Versuchen hervor.\nIn zwei Reibschalen wurden .je 10 g Acetondauerhefe (Schr\u00f6ders glykogenarmes Zyrnin) mit je 2 ccm verd\u00fcnnter Zuckerl\u00f6sung angefeuchtet und mit 70 g feinstem Seesand versetzt. Der Inhalt der einen Reibschale wurde mit einem Glas-stab zu einem homogenen Drei gemischt, derjenige der anderen wurde lo Minuten lang kr\u00e4ftig zerrieben. Hierdurch wurden zwar bei weitem nicht alle, aber ein gro\u00dfer Teil der Hefezellen zerrissen, wie mikroskopisch festgestellt wurde.\nAus jeder der beiden Reibschalen wurden 3 Frohen, jede zu 10 g, genau abgewogen und mit 20 ccm einer 1 \u00ab-normalen tilykosel\u00f6sung versetzt. Die G\u00e4rungsgeschwindigkeit wurde im Fhermostaten bei 30\u00b0 gemessen, und zwar wurden die Messungen begonnen, nachdem das Gemisch sich 2 Stunden im Thermo-","page":445},{"file":"p0446.txt","language":"de","ocr_de":"9 9 / \u2022\n*if)\nHans Euler.\nbluten befunden hatte. Berechnet man die Reaktionsgeschwindigkeit in derselben Art, wie dies Herzog getan hat, so erh\u00e4lt\n1 * *\t[J\nman folgende Konstanten k = \u2014 ln--------\nt a x\nZerriebene Aceton-dauerhefe\n0.00133 o,uoi38 o.oout 0.00137\nl\u2019nzerriebene Acetondauerhefe\nK ~\t0.00120 0.00125 0,001 I\u00df\nMittel\t0,00120\nDa\u00df die Aufschl\u00e4mmung von Zellen in L\u00f6sungen nicht ohne weiteres als homogenes System behandelt werden darf, ist wohl unbestreitbar. Wenn, wie dies bei der Hefe der Fall ist. die Gesamtreaktion innerhalb der Zellen vor sieh geht, kommen die Konzentrationen in diesen nicht in der umgebenden L\u00f6sung in Betracht; ob aber diese beiden Konzentrationen gleich oder auch nur proportional sind, daf\u00fcr haben wir keinen Anhaltspunkt. Gewi\u00df haben die Messungen von Aberson und Herzog Interesse, nur bez\u00fcglich der Wirkungsweise der Fermente d\u00fcrften sie einstweilen noch keine eindeutigen Aufschl\u00fcsse liefern.\nDie Auffassung der Fermentl\u00f6sung im allgemeinen als heterogene Systeme hat sich in der Ank\u00fcndigung einer neuen Theorie auch V. Henri angeschlossen. Das Substrat soll sich zwischen der L\u00f6sung und dem Ferment (Kolloidphase) in einem\nc\ngewissen Verh\u00e4ltnis -- verteilen, entsprechend den f\u00fcr die\nci\nAbsorption bekannten Beziehungen. Inwieweit die Erfahrungen sich nach diesem Prinzip darstellen lassen, ist erst abzuwarten. Cher die Absorption von Kristalloiden durch Pseudol\u00f6sungen bezw. ultramikroskopische L\u00f6sungen von Kolloiden ist bis jetzt so au\u00dferordentlich wenig bekannt, da\u00df es jedenfalls vieler Versuche bed\u00fcrfen wird, um eine sichere Grundlage zu schallen.\nBeibehalten wird also von Henri die von ihm und Boden-stein, von A. Brown,1) Glendinning2) und Armstrong3) angenommene partielle Verbindung zwischen Ferment und Sub-\n1 i Journ. ('.hem. Soc.. Bit. LXXXI, S. 373, 1002.\n*) Journ. Chem. 8oc.. Bd. LXXXI. S. 388, 1002. Y Broc. Boy Soc.. Bd. LXXI11. S. 52(5. 190-1.","page":446},{"file":"p0447.txt","language":"de","ocr_de":"H7\nKatalyse durch Fermente.\nstrut, nur da\u00df nach Henris neuester Entwicklung die Verteilung des Substrates zwischen Ferment und Wasser nicht nach konstanten Proportionen zu erfolgen braucht, sondern nach einem empirisch festzustellenden Verteilungskoeffizienten.\nIn der Tat hat die Annahme, da\u00df eine Verbindung zwischen Ferment und Substrat die Fermentreaktion vermittelt, die Tatsachen zwar noch nicht vollst\u00e4ndig, aber bis jetzt am besten darstellen lassen (Hodenstein, Henri). Die Wirkungsweise der Fermente und der anorganischen Katalysatoren erscheint somit als gleichartig: beide vermehren die Konzentration der (die Reaktion vermittelnden) aktiven Molek\u00fcle.1)\nStockholms H\u00f6gskola.\nl) H. Euler, Zeitschrift f. physik. Chenue. Bd. XXXVI, S. fill, 11M)1 und Bd. XLVII. S. 353. UHU.","page":447}],"identifier":"lit18228","issued":"1905","language":"de","pages":"420-447","startpages":"420","title":"Katalyse durch Fermente","type":"Journal Article","volume":"45"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:44:27.579857+00:00"}