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{"created":"2022-01-31T13:45:39.859308+00:00","id":"lit18242","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Pregl, Fritz","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 46: 24-30","fulltext":[{"file":"p0024.txt","language":"de","ocr_de":"Die Monoaminos\u00e4uren des kristallisierten Eieralbumins.\nV on\nEmil Abderhalden und Fritz Pregl, Graz.\n(Aus dom I. Chemischen Institut \u00ab1er Universit\u00e4t Berlin.) il)cr Heftaktion zugegangen am August l'JuS.i\nZu der vorliegenden Untersuchung wurde dreimal umkristallisiertes, nach der durch F. G. Hopkins und S. N. Pinkus1 ) modifizierten Methode von Hofmeister2) dargestelltes Eicr-albuniiu verwendet. Zur m\u00f6glichsten Befreiung von Salzen wurde das Kieralhumin koaguliert und mehrere Tage gegen laufendes Wasser dialysiert. Bei der Hydrolyse mit S\u00e4ure sind isoliert worden: Alanin, Leucin, a-Pyrrolidinkarbon-s\u00e4ure, Asparagins\u00e4ure, Glutamins\u00e4ure, Phenylalanin, Tyrosin und Cystin. Das Vorhandensein von Am inoval e-rians\u00e4ure konnte nicht ganz exakt erwiesen werden. Phenylalanin und Prolin waren im nicht kristallisierten Eieralbumin bereits von E. Fischer3) nachgewiesen worden, Cystin und Tyrosin von K. A. Monier1) im kristallisierten Eieralbumin. Im Vergleich zum bereits untersuchten Serumalbumin5) ist es\n*i F. G. Hopkins und S. N. Pinkus. Bemerkungen \u00fcber dm Kristallisation tierischer Albuminstoffe, Journal of Physiol.. Bd. XXlll. S. 130. I HUH.\n*) Franz Hofmeister, ( her die Darstellung von kristallisiertem Eieralbumin und die' Kristallisierbarkeit kolloidaler Stoffe,. Diese Zeitschrift. Bd. XIV. S. H>5. isst), und I ber die Zusammensetzung des kristallinischen Kieralbumins, Ebenda, Bd. XVI. S. 187, 1891.\n1 Emil Fischer. I ber die Entstehung von a-Pyrrolidinkarbon-s\u00fcure und Phenylalanin bei der Hydrolyse des Eieralbumins. Diese Zeitschrift. Bd. XXX1H..S. 112. 1901.\n4 K. A. II. Murner, Zur Kenntnis der Bindung des Schwefels in den Proteinstoffen. Diese Zeitschrift., Bd. XXXIV. S. 207, 1901.\nsi Emil Abderhalden. Hydrolyse des kristallisierten Serumalbumins aus Pferdeblut. Diese Zeitschrift. Bd. XXX\\ II. S. 495, 1903.","page":24},{"file":"p0025.txt","language":"de","ocr_de":"Die Monoaminos\u00e4uren dos kristallisierten Eieralbumins.\n25\nv\u00ab*n Interes.se. da\u00df auch liier Glvcocoll nicht aufgefunden werden konnte. Of\u00eeenbar liegt hier ein dieser Gruppe von Eiwei\u00dfk\u00f6rpern gemeinsames Verhalten vor.\nExperimenteller Teil.\n180 g lufttrockenes, mehrmals umkristallisiertes Eieralbumin, mit einem Wassergehalt von H.RR\u00b0/o und einem Aschengehalt voll 0.58go, wurden mit 1500 ccm rauchender Salzs\u00e4ure \u00fcber-g^ssen und nach eingetretener L\u00f6sung 0 Stunden am R\u00fcckflu\u00df-kiihler gekocht. Nach dem Einengen der Fl\u00fcssigkeit im Vacuum bi- zur Sirupkonsistenz wurde dieser R\u00fcckstand mit 1500 ccm absolutem Alkohol \u00fcbergossen und bis zur S\u00e4ttigung musf\u00f6rmme trockene Salzs\u00e4ure eingeleitet. Nach nochmaliger Veresterung wurden die Ester in der \u00fcblichen Weise in Freiheit gesetzt und ni s I \u00c4ther aufgenommen. Nach dem Abdestillieren des \u00c4thers verblieben 528 g Rohester.1) Bei der Destillation im Vacuum ergaben sich folgende Fraktionen:\n1 Fraktion bis fW)\u00b0 (Temperatur des Wasserbados; bei 11 mm Druck 4H \u00ab \u00ab0\t100\u00ab(\t\u00bb\t\u00bb\t>\t, , 11\t.\t44,\"\n' lt)70 1\t\u2019\t* \u00d6lbades ; \u00ab (i.\u00f6 .\t,\t;*,0 .\n1 '\t10 / \u25a0 1 / 0 '* ( * > \u00bb ( ) *, s\n\nOowiclit der abdost. Ester 21d g\nDer bald zum Teil kristallinisch erstarrende, braune Dc.-tillationsr\u00fcckstand wog 103 g, er, sowie die erhaltenen Estertraktionen wurden sofort in folgender Weise verarbeitet.\n1. Fraktion.\nSie wurde durch Hst\u00fcndiges Kochen mit der 5fachen \u2022V' nge \\\\ asser am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler verseift und lieferte nach\nF Das \u00e4therische Destillat wurde mit w\u00e4sseriger Salzs\u00e4ure ausge-: !iU,\u2018lt:\t\u00dfann vom \u00c4ther getrennt, zur Trockene verdampft und\nsoll! gelinge R\u00fcckstand mit absolutem Alkohol \u00fcbergossen, und nun : ' xur S\u00e4ttigung trockene gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure eingeleitet. Auch nach ,;i!:-Vlvm Stehen auf Eis und Impfen eines Krist\u00e4lb-hens von Olycocoll-- \u25a0 rclilorliydrat erfolgte keine Kristallisation. Wir haben besonders sorg-: vg auf (ilycocoll gepr\u00fcft, weil das nicht durch Kristallisation gereinigte.' \u00ab;\u25a0 wohnliche\u00bb Eieralbumin Rlvcocoll enth\u00e4lt.","page":25},{"file":"p0026.txt","language":"de","ocr_de":"2\u00f6\nEmil Abderhalden und Fritz Pregl,\ndem Abdampfen eine Kristallisation im Gewichte von 5.9 g, welche aus fast reinem Alanin bestand. F = 29t)\u00b0 t'korr.).\n0.197s g Substanz gaben 0.1398 g ILO und 0,2980 g VS)., Berechnet f\u00fcr.C8H7N()a:\tbefunden:\n40.12\u00b0 -\u00bb C. 7.92\u00b0\u00bb 11.\t10.10\u00b0'\u00bb C. 7.00% H,\nI\ti\nZur Pr\u00fcfung auf Glycocoll wurde sowohl ein Teil der aus der ersten Esterfraktion erhaltenen Kristallisation, als auch die letzte zur Trockene verdampfte Mutterlauge, die sich bei der Peinigung des Alanins ergab, mit Alkohol und gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure vereslcrt. Nach dem Impfen eines Krist\u00e4llchens von Glycooollesterchlorhydrat und nach mehrt\u00e4gigem Stehen im Eis-schranke trat keine Kristallisation ein.\n2.\tFraktion.\nSie wurde wie die erste Esterfraktion verseift und zur Trockene abgedamplt. Nach dem Auskochen mit Alkohol wog die kristallinische Masse der Aminos\u00e4uren 24 g. Durch fraktionierte Kristallisation aus Wasser konnten daraus geringe Mengen < 2,1 gj Leucin (F = 297\u00b0) (korr.) und als Hauptmenge Alanin -t21,0g) isoliert werden.\nDas isolierte Leucin hatte folgende Zusammensetzung:\n0,1451 g Substanz lieferten 0,2927 g C0.2 und 0,1288 g ILO Berechnet f\u00fcr GcHl3NO.,:\tGefunden:\n51,92 \u00b0/o C, 9,99 \u00b0/o 11.\t54,90\u00b0/o G, 9.91\u00b0/\u00ab' H.\n3.\tFraktion.\nDas nach dem Verseifen, Abdampfen und Auskochen mit Alkohol erhaltene Aminos\u00e4urengemisch lieferte neben 27 g Leucin ti g Alanin. Aminovalerians\u00e4ure konnte mit v\u00f6lliger Sicherheit nicht nachgewiesen werden. Es gelang zwar durch sorgf\u00e4ltige, fraktionierte Kristallisation ein Produkt zu erhalten, das die Analysenzahlen der Aminovalerians\u00e4ure gab.\n0,1002 g Substanz gaben 0,1881 g C0g und 0.0865 g ILO Berechnet f\u00fcr G5HtlN04:\tGefunden:\n51,28\u00b0/\u00bb C und 9.40 > 11.\t51,19\u00b0,\u00bb C und 9,59V H.\nDie Menge dieser Verbindung war zu gering, um in \u00fcberzeugender Weise festzustellen, ob ein einheitliches Produkt","page":26},{"file":"p0027.txt","language":"de","ocr_de":"Die Monoaminos\u00e4uren des kristallisierten Eieralbumins. 27\n\\oilug, oder nicht vielmehr ein Gemisch von Aminos\u00e4uren (z. B von Alanin und Leucin), eine M\u00f6glichkeit, die bei der grollen Neigung der einzelnen Aminos\u00e4uren, Mischkristalle zu bilden, sehr in Betracht f\u00e4llt.\nDas isolierte Leucin (F = 2<)7\u00dc) rkorr.) zeigte folgende Zusammensetzung :\n0.1801 g Substanz gaben 0.3812 g CO, und 0,1007 g 1^0 Beiechnet f\u00fcr C8HJSX02:\tGefunden:\n04.92\u00b0 o C. 9.99 S II.\n51.08\u00b0/o C. 9,80% H.\nDie aus Fraktion 2 und 3 erhaltenen, vereinigten alkoholischen Ausz\u00fcge wurden zwecks Gewinnung der Pyrrolidin-carbons\u00e4ure im Vacuum zur Trockene verdampft und wiederholt mit absolutem Alkohol aufgenommen. Der R\u00fcckstand der alkoholischen Ausz\u00fcge gab, mit Wasser und \u00fcbersch\u00fcssigem, frisch gef\u00e4lltem Kupferoxyd gekocht, eine tiefblaue L\u00f6sung, welche nach dem Abfiltrieren des ungel\u00f6sten Kupferoxyds bei vermindertem Druck zur Trockene gebracht wurde. Durch Auskochen dieses R\u00fcckstandes mit absolutem Alkohol konnte die Trennung des aktiven (8,2 g) vom racemischen Kupfersalz (4 g) bewirkt werden.\nDas racemische Kupfersalz zeigte folgende Zusammen-\nsetzung :\n\" lUiO g Substanz verloren bei 120\u00bb 0,0127 g an Gewicht und lieferten\ndarauf 0,0533 g H/J und 0.1512 g CO,; inr Schiffchen verblieben 0.0280 g CuO\nBerechnet f\u00fcr C10H16N,OtCu -f 211,0:\n10,99 \u00b0/o H,0 ; 41,12% C; 5.53% H; 21.80\u00b0 o Cu\nGefunden :\n11,04% HgO; 41,110/t, C; 5,83% H; 21,87% Cu.\n1 lc.t.t g des aktiven Kupfersalzes hinterlie\u00dfen beim Veraschen 0,0282 g\nKupferoxyd\nBerechnet f\u00fcr C11(Hte04NtCu :\tGefunden :\n21,80% Cu.\t21.82% Cu.\n4. Fraktion.\nZum Zwecke der Abscheidung des Phenylalaninesters wurde diese Fraktion mit dem f\u00fcnffachen Volumen Wasser ubergossen und mit \u00c4ther der Phenylalaninester ausgesch\u00fcttelt, mit \\\\ asser wiederholt gewaschene \u00c4therauszug w\u00fcrde mit","page":27},{"file":"p0028.txt","language":"de","ocr_de":"2H\nEmil Abderhalden und Fritz Pregl,\nNatriumsulfat getrocknet, dann der \u00c4ther abdestilliert, und der Destillationsr\u00fcckstand durch wiederholtes Abdampfen mit rauchender Salzs\u00e4ure in das Phenylalaninchlorhydrat \u00fcbergef\u00fchrt. Durch dessen Abdampfen mit \u00fcbersch\u00fcssigem Ammoniak und Entfernung des Chlorammons mit kallem Wasser konnten daraus 18 g freies\nPhenylalanin erhalten werden.\n0.1.12a g Substanz lieferten 0.081\u201d) g 11*0 und 0.8181 g CO* Berechnet f\u00fcr C,,HuNO.*:\tGefunden:\n60.11\u00b0>' C. 6.71\u00b0\u2019.\u00bb H.\t65,57 \u00b0toC, 6.89% H.\nDie w\u00e4sserigen vom Phenylalaninester befreiten L\u00f6sungen, welche die Ester der Asparagins\u00e4ure und Glutamins\u00e4ure enthielten, wurden durch mehrst\u00fcndiges Kochen mit \u00fcbersch\u00fcssigem Harytwasser verseift: nach mehrt\u00e4gigem Stehen wurde das abgeschiedene Darytsalz der Asparagins\u00e4ure abfiltriert, und sowohl Niederschlag als Filtrat quantitativ mit Schwefels\u00e4ure vom Baryt befreit. Aus den eingeengten Filtraten vom schwefelsauren Baryt kristallisierte einerseits Asparagins\u00e4ure, 3,7 g. andrerseits konnten nach dem S\u00e4ttigen mit gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure 10 g Glutamins\u00e4urechlorhydrat erhalten werden. Aus der durch Kochen mit Bleioxyd von Salzs\u00e4ure befreiten Mutterlauge wurden noch *2.5 g aktiver Asparagins\u00e4ure gewonnen.\nAnalyse der Asparagins\u00e4ure:\n0.1622 g Substanz lieferten 0.2136 g CO* und 0,0785 g 11*0 Berechnet f\u00fcr C4H:N04:\tGefunden:\n36.08\u00b0 0 C. 5.30\u00b0 0 H.\t35,91\u201d \u00bb 0, 5,41 \u00b0/o H.\nDas Chlorhydrat der Glutamins\u00e4ure zeigte folgende Zusammensetzung:\n0,1812 g Substanz lieferten 0,2\u00ce61 g CO* und 0.0886 g H*0 Berechnet f\u00fcr (711,\u201eN04C1:\t. Gefunden:\n32.68\u00b0 0 C. 5,19\u00b0 0 H.\t32,53\u00b0,o C, 5,47\u00b0 .* H.\nDer Btickstand, der nach dem Abdestillieren der Ester zur\u00fcckgeblieben war, wurde in wenig Alkohol gel\u00f6st und mit \u00fcbersch\u00fcssigem Barytwasser 12 Stunden lang gekocht. Nach dem Filtrieren und quantitativen Entfernen des Baryts mit Schwefels\u00e4ure, Einengen und S\u00e4ttigen mit Salzs\u00e4ure konnten daraus im Laute von Wochen noch 31 g Glutamins\u00e4urechlot -hvdrat abgeschieden werden.","page":28},{"file":"p0029.txt","language":"de","ocr_de":"Die Monoaminos\u00e4uren des kristallisierten Fieralbumins. 29\nBestimmung des Tyrosin.\n10o g Eieralbumin tasche- und wasserfrei) wurden mit l 1 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure 12 Stunden am R\u00fcckllu\u00dfk\u00fchier gekocht. dann die Schwefels\u00e4ure quantitativ mit Baryt entfernt, und das Filtrat bis zur Kristallisation eingeengt. Der Barvum-siill\u00e4tniederschlag wurde solange mit Wasser ausgekocht, bis das filtrat keine Reaktion mit Milions Reagens mehr zeigte, mul die Waschw\u00e4sser mit der urspr\u00fcnglichen L\u00f6sung vereinigt. Kt halten wurden 1,5 g Rohtyrosin. Durch F\u00e4llen mit Phosphorwolframs\u00e4ure M wurde das erhaltene Produkt gereinigt und uns dem Filtrat der nicht sehr bedeutenden F\u00e4llung, nach Entfernung der \u00fcbersch\u00fcssigen Phosphorwolframs\u00e4ure mit Baryt und quantitative F\u00e4llung des \u00fcbersch\u00fcssigen Baryts mit Schwefel-~;iiire, durch Einengen 1,1 g reines Tyrosin erhalten..\n0.2105 g Substanz gaben 0,W>12 g CO., und O.lJH\u00fb g H'O Berechnet f\u00fcr C8H11N03:\tBefunden:\n\u00f4n.tib0/\u00ab C und f>.07'* o X. 50.7\u00b0/o C und 5.99\u00b0/o II.\nBestimmung des Cystins;\n100 g Eieralbumin (asche- und wasserfrei) wurden mit df io g konzentrierter Salzs\u00e4ure fspez. Gew. 1,19) (1 Stunden am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler gekocht, dann die L\u00f6sung mit dem vier-hu-Iion Volumen Wasser verd\u00fcnnt, mit reichlichen Mengen Tier-k\"hlo gekocht, und clie entf\u00e4rbte L\u00f6sung mit Natronlauge bis zur noch schwach sauren Reaktion versetzt. Nach kurzer Zeit trat Abscheidung von Kristallen ein. Nach 0 Tagen wurde ah-kltriert und das Rohprodukt, das neben Cystin noch.Tyrosin cntliiolt, in 10\u00b0 oigem Ammoniak hei\u00df gel\u00f6st, stark abgek\u00fchlt unter Zusatz von soviel Eisessig, da\u00df die Reaktion alkalisch Wml\u00bb. Es fiel bald ein Niederschlag aus, der aus Tyrosin befand. Das Filtrat wurde nun mit Eisessig \u00fcbers\u00e4ttigt und so ,ias ^y^in gef\u00e4llt. Erhalten wurden 0,20 g Cystin. Die Aus-l,(\u2018u,e ist nicht ann\u00e4hernd quantitativ, denn es konnte-aus der urspr\u00fcnglichen Fl\u00fcssigkeit durch Zusatz von Eisessig auch Cystin abgeschieden werden, aber in nicht v\u00f6llig reinem Zustande.\nb Emil Fischer und Emil Abderhalden. Notizen \u00fcber llydro-* - von Proteinstoffen, Diese Zeitschrift, Bd. XLII, S. .>{0, 19(4.","page":29},{"file":"p0030.txt","language":"de","ocr_de":"30\nA bd e rli a kl en und Pregl, \u00dcber Monoaminos\u00e4uren.\n0,3012 g Substanz gaben 0,5900 g BaS04 \u2014 0,0810 g S Berechnet f\u00fcr C4HI8N8S.j04 :\tGefunden:\n26,66%, S.\t26,8\u00b0/o S.\nAuf 100 g aschefreies, bei 100\u00b0 getrocknetes kristallisierte Eieralbuinin berechnen sich aus den vorliegenden Befunden\nAlanin\t2,1\t(7 S?\nLeucin\t6.1\t\u00bb\nProlin\t2.25\t*\nAsparagins\u00e4ure\t1,5\t\u00bb\nGlutamins\u00e4ure\t8.0\t\u00bb\nPhenylalanin\t4,4\tP\nTyrosin\t1.1\t\u00bb\nCvstin 4\t0.2\t\u00bb\n\u00bb","page":30}],"identifier":"lit18242","issued":"1905","language":"de","pages":"24-30","startpages":"24","title":"Die Monoaminos\u00e4uren des kristallisierten Eieralbumins","type":"Journal Article","volume":"46"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:45:39.859314+00:00"}