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{"created":"2022-01-31T13:34:54.938662+00:00","id":"lit18325","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"A. Hunter","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 47: 404-406","fulltext":[{"file":"p0404.txt","language":"de","ocr_de":"Vorl\u00e4ufige Mitteilung Ober den Gehalt der Eiweifik\u00f6rper der\nMilch an Glykokoll.\nVon\nEmil Abderhalden und A. Hunter, Carnegie Research Fellow, Edinburgh. >)\n(Aus dem I. chemischen Institut der Universit\u00e4t Berlin.)\n(Der Hedaktion zugegangen am 12. M\u00e4rz 1006.)\nVor kurzem hat Zd. H. Skraup mitgeteilt,2) da\u00df Casein unter Umst\u00e4nden Glykokoll enthalten kann, wenigstens erhielt er bei der Hydrolyse einer von Merck dargestellten Caseinsorte ein Gemisch von Alanin und .Glykokoll. Dieser Befund kann verschiedene Ursachen haben. Am n\u00e4chsten liegend ist die Annahme, da\u00df das von Skraup verwandte Casein nicht rein war. Es w\u00e4re jedoch auch denkbar, da\u00df das Casein, f\u00fcr dessen Einheitlichkeit wir nicht die geringste Garantie besitzen, eine verschiedene Zusammensetzung besitzen kann. Gegen diese letztere Annahme spricht der Umstand, da\u00df wir im hiesigen Institut Caseinpr\u00e4parate verschiedener Herkunft auf Glykokoll gepr\u00fcft und diese Aminos\u00e4ure stets vermi\u00dft haben, wenn wir nach Hammarsten dargestelltes Casein verwendeten. Nur ein einziges Mal konnte Glykokoll in geringer Menge erhalten werden, als ein ganz rohes, nicht gereinigtes \u00abCasein\u00bb hydrolysiert wurde. Nun ist das Casein nicht der einzige Eiwei\u00dfk\u00f6rper der Milch. Neben ihm linden sich ein Albumin und ein Globulin und vielleicht noch andere Proteine. Es ist wohl m\u00f6glich, da\u00df eine\nBeimengung dieser Eiwei\u00dfk\u00f6rper den Glykokollgehalt des Caseins vorget\u00e4uscht hat.\nUm diese Frage zu entscheiden, entfernten wir aus Kuhmilch nach bekannter Methode das Casein m\u00f6glichst sorgf\u00e4ltig. Aus dem Filtrat des Caseins gewannen wir durch Kochen das Globulin und Albumin. Dieses Gemisch, das durch Auskochen mit Alkohol und \u00c4ther von etwa anhaftendem Fett v\u00f6llig befreit wurde, kochten wir in der gewohnten Weise mit 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure und bestimmten zun\u00e4chst, nach deren quanti-\n) Die Arbeit wurde mit der Unterst\u00fctzung eines Stipendiums vom Carnegie-Trust ausgef\u00fchrt.\n*) Zd- 11 Skraup, \u00dcber den Gehalt des Caseins an Glykokoll und Alanin. Monatshefte f\u00fcr Chemie, Bd. XXVI, S. 1343, 1905.","page":404},{"file":"p0405.txt","language":"de","ocr_de":"Mitteilung \u00fcber den Gehalt der Eiwei\u00dfk\u00f6rper der Milch an Glykokoll. 405\ntativen F\u00e4llung mit Baryt, das Tyrosin. Seine Menge betrug 0,6(1 g. Dessen Mutterlauge wurde unter vermindertem Druck slark eingeengt und zur Gewinnung der Glutamins\u00e4ure als Hydrochlorat Salzsauregas bis zur S\u00e4ttigung eingeleitet. Nach emigem Stehen auf Eis erfolgte bald reichliche Krystallisation Die Menge des salzsauren Salzes betrug 4,2 g. Angewandt worden waren 33,0 g asche- und wasserfreies Albumin plus Globulin.\nEine zweite Partie des Gemisches von Globulin und Albumin (100 g) wurde mit der dreifachen Menge konzentrierter Salzsaure vom spezifischen Gewicht 1,19 ti Stunden am li\u00fcck-flu\u00dfkuhler gekocht, die Hydrolysenfl\u00fcssigkeit nach Entfernung des gebildeten Melanins (2,6 g) unter vermindertem Druck bis zum Sirup eingeengt, und dann der R\u00fcckstand in der gewohnten Weise verestert, und die Ester mit Natronlauge \u00fcnd Kaliumcarbonat in Freiheit gesetzt. Es sei noch erw\u00e4hnt, da\u00df wir vergeblich versuchten, nach der Veresterung durch Einengen\nund Einimpfen eines Kryst\u00e4llchens von Glykokollesterchlorhydrat Glykokoll nachzuweisen.\nDie Ester wurden in der \u00fcblichen Weise der fraktionierten Destillation unterworfen. Wir erhielten folgende Estermengen:\nV\u00b0n\tTemperatur des Wasserbades (10 mm Druck) 17,0 g\n60\u2014100\u00b0 \u2014105\u00b0 \u2014185\u00bb\n(10\n\u00d6lbades ( 0,8 ( 0,7\n) 8,4 ) 12,0 ) 8.5\nDie Verarbeitung der einzelnen Fraktionen erfolgte in der oft beschriebenen Weise Es seien hier nur die Resultate, angef\u00fchrt.\nFraktion I enthielt Glykokoll und Alanin, Fraktion II\n.eucin, Prolin, Alanin und noch Spuren von Glykokoll.\nAus Fraktion III gewannen wir Prolin und Leucin und aus\nFraktion IV Phenylalanin, Glutamins\u00e4ure und Aspara-gms\u00e4ure.\t1\nDas Glykokoll, dessen Menge recht gering war \u2014 wir er-hielten nur 1,2 g Glykokollesterchlorhydrat \u2014 isolierten wir haupts\u00e4chlich aus der ersten Fraktion. Diese wurde mit Salzs\u00e4ure zur rockne eingedampft, der R\u00fcckstand mit der f\u00fcnffachen Menge seines Gewichtes an absolutem Alkohol \u00fcbergossen, und nun trockenes Salzs\u00e4uregas bis zur v\u00f6lligen S\u00e4ttigung cingeleitet. Nach","page":405},{"file":"p0406.txt","language":"de","ocr_de":"406\nAbderhalden und Hunter, Ober Eiwei\u00dfk\u00f6rper usw.\nmehrst\u00fcndigem Stehen auf Eis und Einimpfen eines Kryst\u00e4llchens von Glykokollesterchlorhydrat erfolgte Krystallisation.\nEs mu\u00df vorl\u00e4ufig unentschieden bleiben, ob das Glykokoll dem Milchalbumin oder-globulin angeh\u00f6rt oder beiden Proteinen eigent\u00fcmlich ist. Wir beabsichtigen, reines Milchalbumin darzustellen und dieses nach dieser Richtung zu untersuchen. Jedenfalls ergibt unsere Untersuchung den Beweis, da\u00df auch dem S\u00e4ugling das Glykokoll in seiner Nahrung zur Verf\u00fcgung steht. Glykokollesterchlorhydrat: Schmelzpunkt 146\u00b0(korr.).\n0,1925 g Substanz gaben 0,2409 g CO* und 0,1240 g H*0. Berechnet\tf\u00fcr C4Hl0N0tGi:\tGefunden:\n34,43% C und 7,18% H.\t34,18 \u00b0/o C und 7,15% H.\nAlanin: Zersetzungspunkt 295\u00b0 (korr.).\n0,1815 g Substanz gaben 0,1260 g H,0 und 0,2715 g CO*. Berechnet\tf\u00fcr C3H7NO*:\tGefunden:\n40,45% G und 7,87% H.\t40,79% C und 7,75\u00b0/o H.\nLeucin: Zersetzungspunkt 297\u00b0 (korr.).\n0,1005 g Substanz gaben 0,3232 g CO* und 0,1443 g H*0. Berechnet\tf\u00fcr C6H13N0*:\tGefunden:\n54,90% C und 9,92% H.\t54,92% C und 9,98% H.\nLeucinkupfer:\n0,1439 g Substanz gaben 0,0352 g CuO = 0,0281 g Cu. Berechnet f\u00fcr (C6H\u201eN0t),Cu:\tGefunden:\n19,00% Cu.\t19,53% Cu.\nProlinkupfer:\n0,0881 g Substanz gaben 0,0230 g CuO = 0,0189 g Cu. Berechnet f\u00fcr CloHift04N,Cu:\tGefunden:\n21,8% Cu.\t21,45% Cu.\nPhenylalanin:\n0,1500 g Substanz gaben 0,3730 g C0* und 0,0900 g H,0. Berechnet f\u00fcr\t%HuN0#:\tGefunden:\n05,45% C und 0,00% H.\t05,07 % C und 0,81% H.\nGlutamins\u00e4ure:\n9,1902 g Substanz gaben 0,2820 g C0* und 0,1050 g H*0. Berechnet f\u00fcr\tC6H9N04:\tGefunden:\n40,81% C und 0,12 % H.\t40,44% C und 0,13% H.\nAsparagins\u00e4ure:\n0,2011 g Substanz gaben 0,2090 g C0* und 0,0971 g H*0. Berechnet f\u00fcr\tC4H704N:\tGefunden :\n36,09% C und 5,26% H.\t36,58% C und 5,36% H.","page":406}],"identifier":"lit18325","issued":"1906","language":"de","pages":"404-406","startpages":"404","title":"Vorl\u00e4ufige Mitteilung \u00fcber den Gehalt der Eiwei\u00dfk\u00f6rper der Milch an Glykokoll","type":"Journal Article","volume":"47"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:34:54.938667+00:00"}