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{"created":"2022-01-31T13:41:52.061325+00:00","id":"lit18329","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Yutaka Teruuchi","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 47: 466-470","fulltext":[{"file":"p0466.txt","language":"de","ocr_de":"Das Verhalten einiger Peptide gegen Organextrakte.\nVon\nEmil Abderhalden und Yntaka Teruochi.\n(Aus dem I. Chemischen Institut der Universit\u00e4t Berlin.)\n(Der Redaktion zugegangen am 15. M\u00e4rz 19\u00ab\u00ab.)\nDurch die Untersuchungen von Emil Fischer und Emil Abderhalden1) ist gezeigt worden, da\u00df die k\u00fcnstlichen Peptide sich gegen Pankreassaft recht verschieden verhalten, und da\u00df deren Spaltung von mancherlei Bedingungen abh\u00e4ngig ist. Es lie\u00df sich die gro\u00dfe (iruppe der bis jetzt dargestellten synthetischen Produkte in solche trennen, welche vom Pankreasferment gespalten werden, und in solche, welche dessen Einwirkung widerstellen. Andererseits haben wir2) gezeigt, da\u00df der tierische Organismus und zwar speziell der des Hundes auch Peptide abbaut, welche dem Trypsin unzug\u00e4nglich sind. Offenbar m\u00fcssen die Onwebe, vielleicht schon die Darmwand, Fermente enthalten, welche eine ausgedehntere Wirkung entfalten als diodes Pankreas\nsaftes. I ns inleressierte vor allem die Frage, ob es gelingt, aus den ( trganon Fermente zu gewinnen, welche auch Peptide spalten, die der Pankreassaft unver\u00e4ndert l\u00e4\u00dft, und vor allem, ob sich\nnach dieser Richtung Unterschiede zwischen den verschiedenartigen Organen naehweisen lassen. Bis jetzt haben wir nur die W irkung des Leberextraktes untersucht und gefunden, da\u00df dieses Glycyl-glyein und Leiicyl-glycin in ihre Konponenten zerlegt. W ir beabsichtigen, diese Untersuchungen auf die Ex-\n*) Emil Fischer und Einil Abderhalden,\nEber das Verhalten\nverschiedener Polypeptide gegen Pankreassaft und Magensaft, Diese Zeitschrift, \u00dfd. XLVI. S. 52, 1905.\n*' Emil Abderhalden und Yutaka Teruuchi, \u00dcber den Abbau einiger Aminos\u00e4uren und Peptide im Organismus des Hundes. Diese Zeitschrift, ltd. XLVII, S. 159. 1906.","page":466},{"file":"p0467.txt","language":"de","ocr_de":"Das Verhalten einiger Peptide gegen Organextrakte. 467\ntrakte resp. Pre\u00dfs\u00e4fte anderer Organe auszudehnen, und hollen auf diesem Wege einen Einblick in den intermedi\u00e4ren Eiwei\u00df-stoffwechsel zu gewinnen. Von besonderem Interesse wird es sein, diese Fragen auch auf verschiedene Tierarten auszudehnen, und vor allem auch unter pathologischen Bedingungen die Fermentwirkungen nach dieser Richtung hin zu pr\u00fcfen. Es besteh! hier gar kein Zweifel, da\u00df die von Emil Fischer dargestellten Peptide die Grundlage f\u00fcr unsere ganze weitere biologische Erforschung des Zellstoffwechsels und speziell des Eiwei\u00dfstollwechsels geben werden, und da\u00df es mit deren Hille gelingen wird, die Rolle der einzelnen Organe bei all diesen Prozessen klar zu legen. Schlie\u00dflich m\u00f6chten wir noch darauf hinweisen, da\u00df es f\u00fcr uns von gr\u00f6\u00dfter Wichtigkeit sein wird, die beim Abbau der Peptide entstehenden Produkte genau zu verfolgen, um so einen Einblick in die Bildung des Harnstoffs zu erhalten, und was uns noch viel wichtiger erscheint, in das Verhalten der nach der Abspaltung der Aminogruppe verbleibenden Kohlen-stoffketten, denen ohne Zweifel bei den eventuellen Transformationen in Zucker resp. Fett die gr\u00f6\u00dfte Bedeutung zukommt. Mit Versuchen nach dieser Richtung ist der eine von uns in Gemeinschaft mit A. Sch itt en heim besch\u00e4ftigt.\nDer Versuchsplan war folgender: Die zu untersuchenden, reinen Peptide wurden dem Organextrakt, das keine Spur von F\u00e4ulnis zeigte und durch reichlichen Zusatz von Toluol vor solcher gesch\u00fctzt wurde, zugegeben, und dann nach einiger Zeit das Gemisch der Dialyse unterworfen. Sie wurde so lange fortgesetzt, bis eine Probe des Dialysates einen nur sehr geringen Trockenr\u00fcckstand hinterlie\u00df. Nun dampften wir das gesamte Dialysat unter vermindertem Druck bei einer 40\u00b0 nicht \u00fcbersteigenden Temperatur zur Trockene ein und veresterten den R\u00fcckstand. Bei der Einleitung der trockenen gasf\u00f6rmigen Salzs\u00e4ure wurde darauf geachtet, da\u00df die Temperatur nicht \u00fcber 40\u201450\u00b0 stieg. Bei beiden Versuchen schied sich sehr bald Glykokollesterchlorhydrat ab. ln dessen Mutterlauge suchten wir nach unver\u00e4ndertem Peptid, d. h. in dem einen Fall nach Glycyl-glycin und im zweiten nach Leucyl-glycin,das nach den Erfahrungen bei der Spaltung mit Pankreasferment unter Umst\u00e4nden","page":467},{"file":"p0468.txt","language":"de","ocr_de":"468\nF.mil Abderhalden und Yutaka Teruuchi.\ndurch asymmetrische Spaltung in aktives Peptid (d-Leucyl-glycin) \u00fcbergegangen sein konnte. Diese Vermutung war um so mehr gerechtfertigt, als wir nur 1-Leucin auffinden konnten. Zum Nachweis dieser Peptide benutzten wir die leichte \u00dcberf\u00fchrbarkeit der Ester in Anhydride. *) Es ist uns nicht gelungen, durch die Aufl\u00f6sung der Esterchlorhydrate in Alkohol, und nach der Befreiung der Ester mit der genau berechneten Menge Natriumalkoholat, nach dem Abdestillieren des Alkohols und der Ester der einfachen Aminos\u00e4uren im Destillationsr\u00fcckstand Anhydride zur Abscheidung zu bringen. Wir halten unsere Versuche nach dieser Dichtung noch nicht f\u00fcr abgeschlossen und werden sie unter Anwendung gr\u00f6\u00dferer Peptidmengen wieder aufnehmen. Wir bemerken noch, da\u00df bei Versuchen mit Leucyl-leucin ebenfalls eine Spaltung des Peptids nachgewiesen werden konnte, und zwar schon nach einem Tage. Selbstverst\u00e4ndlich haben wir stets Kontrollversuche ausgef\u00fchrt und zwar in der Art, da\u00df dieselbe Menge des angewandten Organextraktes ohne Peptid in genau derselben Weise behandelt wurde. In keinem Falle konnte (\u00ablykokoll oder Leucin aufgefunden werden. Schlie\u00dflich haben wir noch Organextrakt aufgekocht, dann Leucyl-glycin zugesetzt und nun das Gemisch, wie beschrieben, bearbeitet. Das Peptid konnte \u00fcber seinen Ester als Anhydrid wieder gewonnen werden, auch blieb die L\u00f6sung optisch inaktiv, d. h. sie behielt eine minimale Drehung nach links w\u00e4hrend des ganzen Versuches bei.\nExperimenteller Teil.\n1. Leucyl-glycin.\nKK) g Binderleber wurden fein zerhackt und mit 250 ccm destilliertem Wasser unter Zusatz von Toluol zwei Stunden verr\u00fchrt und dann kotiert. Die erhaltene Fl\u00fcssigkeit (530 ccm) wurde gut gemischt und nun in zwei gleiche Teile geteilt. Der eine diente zur Kontrolle, zum anderen wurde das Peptid zu-gegeben und zwar 5 g. Beide L\u00f6sungen wurden mit Toluol \u00fcberschichtet und 3 Tage im Brutraume aufbewahrt. Nun dialy-\n'\u2022 Emil lischer und Emil Abderhalden, Bildung eines Di-peptids bei der Hydrolyse des Seidenfibroins, Berichte der Deutschen cheni. (iesellsch., Jg. XXXIX, S. 752. 100\u00ab.","page":468},{"file":"p0469.txt","language":"de","ocr_de":"Das Verhalten einiger Peptide gegen Organextrakte.\n469\nsierten wir gegen destilliertes Wasser so lange, als in einer Probe des Pialysates sich noch ein w\u00e4gbarer R\u00fcckstand nach-weisen lie\u00df. Die gesamten b l\u00fcssigkeitsinassen wurden vereinigt und unter vermindertem Druck bei einer lemperatur des Wasserbades von 35\u201440\u00b0 eingeengt. Es schieden sich, nachdem das Fl\u00fcssigkeitsvolumen auf etwa 100 ccm vermindert war, Krystalle aus, die sich als Leucin erwiesen. Im ganzen gewannen wir in drei Fraktionen 1,3 g Leucin, das aus hei\u00dfem Wasser unter Anwendung von Tierkohle umkrystallisiert wurde. Es zersetzte sich gegen 297\u00b0 (korr.j und gab folgende Zahlen.\n0,1759 g Substanz gaben 0.3540 g GO, und 0,1581 g II/) Berechnet f\u00fcr C0U13NO,:\tGefunden:\n54,96\u00b0/u G und 9,92\u00b0/\u00ab H. 54,88\u00ab/\u00ab G und \u00bb,\u00bb\u00ab\u2022> *H.\nDas isolierte Leucin erwies sich als ziemlich einheitliches I-Lcucin. Eine L\u00f6sung von 0,3762 g Leucin in 20\u00b0/o Salzs\u00e4ure, die das Gesamtgewicht 4,0976 g hatte, drehte Natriumlicht bei 20\u00b0 in 1 dcm-Rohr 1,24\u00ab nach rechts. Das spezifische Gewicht war 1,104. Somit\n[\u00ab]*,\u2019 = + 14,04\u00b0.\nDie Mutterlauge vom Leucin wurde zur Trockene verdampft, der R\u00fcckstand mit 25 ccm absolutem Alkohol auigenommen, und nun trockene gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure unter Vermeidung von st\u00e4rkerer Erw\u00e4rmung bis zur S\u00e4ttigung eingeleitet. Nach dem Impfen mit einem Kryst\u00e4llchen von Glykokollesterchlorhydrat erfolgte beim Stehen auf Eis sehr bald reichliche Krvstallisation. Die Mutterlauge dieser Abscheidung wurde eingeengt und er-\nstarrte dann nach kurzer Zeit. Im ganzen wurde 1,0 g Glykokollesterchlorhydrat in v\u00f6llig reinem Zustande gewonnen. Es schmolz bei 146\u00b0 (korr.).\n0,1924 g Substanz gaben 0,2439 g GO, und 0,1202 g 11,0 Berechnet f\u00fcr C4H(0NOtCl:\tGefunden :\n34,43\u00b0/\u00ab C und 7,18\u00b0/\u00ab H. 34,58\u00b0/\u00ab G und 7,28\u00b0/\u00ab H.\nDie Mutterlauge vom Glykokollesterchlorhydrat wurde in der schon erw\u00e4hnten Weise auf Peptidester verarbeitet. Es gelang nicht, Leucyl-glycinanhvdrid in w\u00e4gbaren Mengen zu isolieren. Es ist noch unentschieden, was aus dem d-Leucyl-glycin, das offenbar intermedi\u00e4r nach Abspaltung des 1-Leucins ent-","page":469},{"file":"p0470.txt","language":"de","ocr_de":"470 Emil Abderhalden und Yutaka Teruuchi, \u00dcber Peptide\nstehen mu\u00df, geworden ist. Wir werden den ganzen Versuch wiederholen.\n2. Glycyl-glvein.\nOie Versuchsbedingungen waren hier genau dieselben. Auch hier wurde eine Kontrollprobe angesetzt, die in allen F\u00e4llen ganz genau so verarbeitet wurde, wie die Versuche mit Glyeyl-glyein selbst. Sie fiel v\u00f6llig negativ aus, indem Glvkokoll nicht nachweisbar war. Wir erw\u00e4hnen noch, da\u00df beim Leucyl-glvcin-versuche bei der Kontrolle gleichfalls weder Leucin noch Glvkokoll auffindbar waren. Das Dialysat wurde auch beim Versuche mit 5 g Glycyl-glvein unter vermindertem Druck auf 100 ccm eingeengt. 5 ccm dieser Fl\u00fcssigkeit wurden mit Alkali und \u00df-Naphthalinsulfochlorid gesch\u00fcttelt. Beim Ans\u00e4uern des Reaktionsproduktes fiel ein sehr bald erstarrendes \u00d6l. Es wurde abgesaugt und aus Alkohol und Wasser umkrystallisiert. Wir erhielten 0,5 g einer bei 159\u00b0 (korr.) schmelzenden \u00df-Naphthalin-sulfoVerbindung. Ihre Eigenschaften und ihre Analyse zeigten, da\u00df \u00df-Naphthalinsulfoglycin vorlag.\nO.lK-\u00df) g Substanz gaben 0,3080 g CO., und 0,0721 g H,0 Berechnet f\u00fcr C,,HM04NS:\tGefunden:\n51,31% C und 1.15% H. 51,55% C und 4,37% H.\nDie \u00fcbrigen 95 ccm des eingeengten Dialysates wurden v\u00f6llig zur Trockene verdampft und verestert. Wir erhielten 4,0 g reines Glykokollesterchlorhydrat. Es schmolz bei 146\u00b0 (korr.).\n0,1973 g Substanz gaben 0,2505 g CO., und 0,1295 g H,0 Berechnet f\u00fcr C4Hi0NO,C1:\tGefunden:\n31,13% C und 7,18% H. 31,02% C und 7.29\u00b0;.\u00bb H.\nAuch hier versuchten wir etwa noch unver\u00e4ndertes Glycyl-glvein zu fassen, jedoch ohne Erfolg.","page":470}],"identifier":"lit18329","issued":"1906","language":"de","pages":"466-470","startpages":"466","title":"Das Verhalten einiger Peptide gegen Organextrakte","type":"Journal Article","volume":"47"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:41:52.061331+00:00"}