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{"created":"2022-01-31T13:36:15.064217+00:00","id":"lit18383","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Alfred Schittenhelm","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 49: 26-30","fulltext":[{"file":"p0026.txt","language":"de","ocr_de":"Die Wirkung der proteolytischen Fermente keimender Samen des Weizens und der Lupinen auf Polypeptide.\nV \u00ab*\u00bbn\nKmil Abderhalden und Alfred Sehittenhelm.\n^Aus dem I. ('.In>misi,|i\u00ab>n Institut d<T I niviT-itiit Horlin.) i Der I \u00abedaktion zu?e{';mjrf*n am s. August\nW i(\u2018 namentlich die rntersinhungeu der letzten .lainc ! iahen, spielen hei den Stullweehselvorg\u00e4ngen speziell der keimenden Samen proteolytische Fermente eine sehr bedeutungsvolle K\u00f6lle.1) Das Kcserveeiwei\u00df wird abgebaut, es entstehen Aminos\u00e4uren und kompliziertere Spallprodukte, und these Kausteine werden von neuem zum Aufbau von Fi weil) verwendet. In der Tat besteht zwischen den im keimenden Kllanzensamen sich abspielenden Prozessen und den im Darm-kanal derrli(\u00bbre vor sich gehenden eine weitgehende Analogie. Hier wie dort stehen Abbau und Synthese einander gegen\u00fcber. ,Fs war nun von Interesse, zu verfolgen, ob die proteolytischen Fermente keimender Samen in gleicher Weise auf Peptide einwirken, wie die entsprechenden Fermente des Tierreiches. Wir ben\u00fctzten zu diesen Versuchen keimende Weizen- und Lupinensamen. Diese wurden zun\u00e4chst mit Sand im M\u00f6rser zerquetscht und zerrieben und dieses Produkt dann mit Kieselgur zu einer plastischem Masse zusammengeknetet. Diese wurde dann in Segeltuch eingeschlagen und unter einem Druck von 800 Atmosph\u00e4ren ausgepre\u00dft. Der so erhaltene Pre\u00dfsaft war hellbraun gef\u00e4rbt. Wir setzten von ihm bestimmte Mengen zur L\u00f6sung von Glycyl-\n*) hs sei auf die eben erschienene wertvolle \u00dcbersieht von K Schulze, \u00dcber den Abbau und den Aufbau organischer StirkstolT-verbindungeii in den Pflanzen. Landwirtschaft!. Jahrb\u00fccher. Bd. XXXV. S. 021. P.MII). hingewiesen.","page":26},{"file":"p0027.txt","language":"de","ocr_de":"|i.e Wirkung der proteolytischen Fermente keimender Samen\nusw\n27\n-Ivcin. d 1 -Loueyl-<rlyfin und Dialanylevstin hinzu und k\"\"ntf\"n (lurch ,ien Nachweis von aktiven Aminos\u00e4uren in allen l'a len beweisen, da\u00df eine Spaltung statlgefumjen hatte. \\a-mrlii h \u00fcherzeugten wir uns durch Kontrollvcrsuehe, dal! die vu uns verwendeten Mengen von (\u2018relisait keine oder doch mir Spuron von Aminos\u00e4uren entliielten.\nAuch hier erfolgte die Hydrolyse hei der Verwendung vmi raceinisclien l\u2019epliden asymmetrisch, d. h, es wird nur di\" eine Ihillle des Itaeemk\u00f6rpers angogrilTom Als l\u2019rodukte der Hydrolyse treten stets diejenigen aktiven Aminos\u00e4uren auf. welche in den nat\u00fcrlichen Proteinen enthalten sind. Ks nagte sich, oh auch racemische Aminos\u00e4uren selbst unter dem hmlliii; von Organprelis\u00fclten und von l\u2019ankrenssaft gespalten werden. Wir kamen zu dieser Fragestellung, weil man durch l.inhilirung racemischer Aminos\u00e4uren unter l'msl\u00e4nden die Aus--eheidung der einen optischen Komponente itn Urin feststollon kann. So fand Wohlgemuth.1; da\u00df nach der Verf\u00fctterimg V\u201d\" vi('1 dl-I'Cttcin heim Kaninchen d-Ueticin in den Harn iiher-cin. Ks mul! in diesem Fall das dl-Keticin gespalten worden sein. Das I-Keucin wird verbrannt, w\u00e4hrend die der in der Natur vorkommenden optisch aktiven Komponente entgegengesetzte Form, das d-heucin, nur zum Teil ahgehauf wird, laue Trennung optisch inaktiver Aminos\u00e4uren in ihre optisch aktiven Komponenten durch Prelis\u00e4fle w\u00e4re nat\u00fcrlich von der -iciaen Wichtigkeit. Wir k\u00f6nnen gleich hier erw\u00e4hnen, dal! die verwendeten Organprelis\u00e4fte und auch der llefoprelisalt keine\n1 Wohlgemuth, i her das' Verl,alten stereoisomerer Substanzen \u201c \"\u2022\u2022\u00ab\u00bb\u2022hen Organismus. Ute inaktiven Morn,an,inos\u00e4uren. lteriebte der c- as, ti. ehern. Gesellseh., Jg. XXXVIII, S. gOttt. IIIO.V y\u201e,\u201e! iiafh A Srtiiltenhelin und A. Kaizenstein. Verfall,nting v\u201en i-Alanin am \u25a0\"emalen Hunde, Zeitschrift f. experim. Path. u. The, . Hd. It. S. MO.\n'\"\"l '\u2022\"Ol Abderhalden und F.Samuely. Iler Aid,an des heu, ins ei l Leueyt-lenrins im Organismus des Hundes. Diese Zeitschrift. Hd XI.VII.\n' \u2019\u2019f1'\t_ Von gr\u00fc\u00df...... Interesse ist nacli dieser Kichlun. die Hei\n- \u201e I.tung von F. F.hrlich ,1 her eine Mell,,,de zur Spaltung ,\u25a0Bremischer \u2022 'imosauren mittels Hefe, Biochemische Zeitschrift. IM |. s s. l a, Hefe racemische Aminos\u00e4uren spaltet, d. Ir sic verwendet die eine \"llllM 1 ak,lve Komponente und labt die andere zum gr\u00fc\u00dften Teil zur\u00fcck.","page":27},{"file":"p0028.txt","language":"de","ocr_de":"28\nEmil Abderhalden und Alfred Schittenhel\nm,\nf\u00fcr uns nachweisbare Spaltung bewirkten. Die zugesetzten Aminos\u00e4uren blieben inaktiv, und wenn sieh auch ab und zu fine geringe Drehung nachweisen lie\u00df, dann blieb es unentschieden, ob sie nicht durch irgend einen Sto\u00df'des Organsaftes bedingt war. Diese Versuche waren auch deshalb unternommen worden, weil wir hofften, von ihnen aus einen Einblick in den normalen Abbau der Aminos\u00e4uren in den Geweben zu erhalten. Hei unserer Versuchsanordnung, bei der. vor allem jede Einwirkung von Mikroorganismen peinlichst ausgeschlossen wurde, vermochten wir eine Desamidierung der zugesetzten Arnim>-Siiuien in keinem balle zu beobachten. Wir gewannen die zu-gesetzlen Aminos\u00e4uren fast quantitativ wieder. In einem Fall, in dem nach Zusatz von Hefepre\u00dfsaft eine nicht unbetr\u00e4chtliche Drehung des isolierten Alanins nachweisbar, lie\u00df sich durch Darstellung der \u00df-Naphtalinsulfoverbindung der Nachweis f\u00fchren, da\u00df trotzdem dl-Alaniu vorlag. Der negative Ausfall dieser \\ ersuche war vorauszusehen, weil eine nachweisbare Spaltung nur dann zu erwarten w\u00e4re, wenn eben die eine optisch aktive Komponente verbraucht w\u00fcrde. Wir m\u00fcssen deshalb nach Bedingungen suchen, unter denen es zum Abbau der einen H\u00e4lfte des Kacemk\u00fcrpers kommt. Vielleicht f\u00fchrt die Verwendung von Oxvdasen zum Ziel.\nExperimenteller Teil.\n1. \\ (\u2018isuche mit Pre\u00dfsalt aus keimenden Lupinensamen.\nai 2,5 g dl-Leucy l-glyein wurden in 75 ccm Wasser gel\u00fcst und 2;> ccm Dre\u00dfsatt nebst etwas Toluol zugesetzt. Dieses Gemisch wurde 2 Tage lang bei Zimmertemperatur aufbewahrt. Die weitere Verarbeitung war dieselbe, wie sie wiederholt an dieser Stelle beschrieben worden ist. Auch hier wurde die Estermethode angewandt und die Trennung der einfachen Amino-s\u00e4urecster von dem Peptidestern durch die Destillation der freien Estei bis 100\u00b0 bewerkstelligt. Hierbei gehen die Aminos\u00e4ure-ester \u00fcber und schlie\u00dflich k\u00f6nnen die noch im Destillationskolben zur\u00fcckgebliebenen einfachen Aminos\u00e4ureester mit \u00c4ther \u00abumgelaugt werden. Im Destillationsr\u00fcckstand suchten wir dann das etwa vorhandene Dipeptid durch die \u00cbberf\u00fchrung des Esters","page":28},{"file":"p0029.txt","language":"de","ocr_de":"liit1 Wirkung der proteolytischen Fermente keimender Samen\nusw.\n20\nin da> Anhydrid festzustellen. Bei diesem V ersuche gewannen wir g Glykokoll und 0,8 g Leucin. Leuoyl-glyoinanhydrid konnte ebenfalls nachgewiesen werden. Seine Menge reichte jedoch zu einer Bestimmung des optischen Verhaltens nicht aus. Das isolierte Leucin erwies sich als 1-Leucin. Ks ergab im 1 dm-Kohr in\n20'-\\oiger Salzs\u00e4ure bei Natriumlicht [a^ = 4- 1 [,H\u00b0. Ls war\nal^t auch hier offenbar eine asymmetrische Spaltung eingetreten.\n1\u00bb 2,5 g Glycyl-glycin wurden in 20 ccm Wasser gel\u00f6st, und die L\u00f6sung nach Zusatz von 25 ccm Pre\u00dfsaft 2 Tage bei Zimmertemperatur aufbewahrt. Auch hier wandten wir nach vorheriger Dialyse die Kstermethode an. Bei der Veresterung fund nach erfolgter Abk\u00fchlung bald eine reichliche. Abscheidung von Krystallen statt. Sie schmolzen bei 112\u00b0 (unkorr). Offenbar iag Glykokollesterchlorhydrat vor. Wir verzichteten auf seine direkte Isolierung, weil Glycyl-glycinesterchlorhydrat beigemischt .\"('in konnte, und setzten zun\u00e4chst die Lster mit der berechneten Menge Natrium\u00e4thylat in Freiheit. Aus dem Destillat gewannen wir durch Finengen des Gemisches von Alkohol und der Monoaminos\u00e4ureester durch Linleiten gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure Glykokollesterchlorhydrat und zwar 1,5 g. Ks schmolz gegen 112\u00b0 umkorr.). Aus dem Destillationsr\u00fcckstand erhielten wir 0,8 g Olycinanhydrid. Das verwendete Glycyl-glycin war somit in betr\u00e4chtlichem Malle gespalten worden.\n- ^ ersuche mit Pre\u00dfsaft aus keimendem Weizensamen.\na)\tGlycyl-glycin: Angewandt wurden Hg Peptid, die in 20 ccm Wasser gel\u00f6st waren, 20 ccm Pre\u00dfsaft und etwas lolunl. Dieses Gemisch blieb 5 Tage lang bei Zimmertemperatur stehen. Auch hier wurde dialvsiort, das Dialvsat Unged\u00e4mpft und der R\u00fcckstand verestert. Isoliert wurden 1 5<r Glykokollesterchlorhydrat. Glycinanhydrid war vorhanden, lie\u00df H<'h jedoch nicht v\u00f6llig rein gewinnen.\nb)\tDialanyl-cvstin : Verwendet wurden 2g des Peptids, ^ie wurden in 20 ccm Wasser gel\u00f6st, und die L\u00f6sung mit 20 ccm\nrelisaft nach Toluolzusatz 5 Tage bei Zimmertemperatur aufbewahrt. Es schieden sich wohl dunkel gef\u00e4rbte Massen ab,\ni","page":29},{"file":"p0030.txt","language":"de","ocr_de":",i0 A Im)<\u2018 rit a I lit* il II Srliiltr II Ill'll,I, ij\u201e.r |,n,l,.\u201elvl,s,l\u201e. FermnnU'\n,l\"' I\"..... 111,111 \"I*\tidentiliziert werden konnten Wir\nvrrZi,'|,|,.|,.\u201e ill.shall) auf .len Nael.weis -les Cystins iin.l lahndeten a\"l fiv\"'s \u2018'liU1111- Kieses wurde mil Hille ,|,T Kstermethi.de Is*.... Ks wur.i.\u00fci (Mi g salzsauri's Alanin von der s|,eziliselie\u201e\nl\"rh\"\"\u00ab l'C ' I\".\u00ab)\" erhallen, Den Deslillationsrnrksland\nhahen wir nielil Weiler nnlersilelil.\ne, dl -1, eue y I -\"I yein: Mit diesem l\u2019o|,lid haben wiriiVer-silelie aiisjreliiln l. Heim einen verwandln) wir g und heim zweilen 2g l'e|,ti,|. Heim ersten Versuche war das l.cneyl-g|y,\u201ei \"I ea. Hki iviii Wasser gel\u00f6st und mil \u00d6O eem l\u2019rclisalt versetzt worden. Das (iemisel, hliel, f, Tage hei Zinnnerlcni|ieraliii Mellen. Im zweiten Kall l\u00f6sten wir das IV|ilid in ea. lilleem\nU a; M'r ....1\tneben Toluol 20 eem l\u2019relisait zu Anr|,\nh ........ r, Tage. |\u201e beiden K\u00e4llen gew:..................\nwir Idykokoll und I-Henein und zwar in Versuch I 0,1.0 g (J|y-kiikolleslereliliirhydral und 0,K \u00ab l-I.eu, j\u201e \u201end im zweiten Ver-siieh i t,Mt t a (llykiikollesleielilnrhydrat und o.f, g |-l,eiiein.\nDie Analyse des Kenciiis ans dem ersten Versuch ergab\n(Miiir.1 \u00c4'S\u201el,stanz gaheii i>.Ag:t!) \u00ab Co, n.||i;:i u ||.i,\nIirle, l\"\u201e.t till\u25a0 c,il|\u201e\\0s;\t;\nu (: \"\",l\tr\u00bbi.iMr\u00bb .. c mul 10.10% h.\n,;\u2018\u2018lln zvvtMlcn \\Visiu li wimlo l\u00efir this LouHn in salzsaurn-L\u00d6S Ul ly;\n. ,0\n- -! Oiit'1\npelnnden. I.riicyl-glyeinanhydriil konnte niebt in reinem Zustande \u00dfowomicu wrrdrii.","page":30}],"identifier":"lit18383","issued":"1906","language":"de","pages":"26-30","startpages":"26","title":"Die Wirkung der proteolytischen Fermente keimender Samen des Weizens und der Lupinen auf Polypeptide","type":"Journal Article","volume":"49"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:36:15.064223+00:00"}