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{"created":"2022-01-31T13:57:28.054281+00:00","id":"lit18477","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Euler, Hans","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 51: 213-225","fulltext":[{"file":"p0213.txt","language":"de","ocr_de":"Fermentative Spaltung von Dipeptiden.\ni.\nVon\nHans Kuler.\n<Ati- .Inn . In nii'clu'ii l.:i|.or;i(ormm \u00abl. r ll.u l^. lmU- >t... klj.\u00bb!,n., (l>t r Ileiluktinn /ii\u00ffc^an^fn am l'\". F<-|>ru:tr lltoT >\nNachdem K. |< isolier und K. A hderlia I<icn\t>||l\nl\u00fcillon, dal\u00bb eine Anzahl von ahiureton Polypeptiden durch Pankreassaft nicht verdaut werden, zeigte? vor kurzem K. Ahder-iulden mit ^ utaka I ermichi-i und A. Schiitenlieliu:{i. dall die durch Pankreassalt nicht angreifbaren Peptide von Krepsin.\nl|,\u2018m V(MI <h>hnheiin zuerst aus dm* narmschloimhru.il gewonnenen Ferment gespalten werden.\nDie letzteren wichtigen Arbeiten veranlaliton \u00abiii'c voi-iuilige Mitteilung meiner schon fr\u00fcher angcstelltcn l\u2019ntersu clmngen1) \u00fcber den zeitlichen Verlaufder Dipeptidspailimg.:w. |\u00ab hc !ii\u00ab'i* im Zusammenhang mit der einschl\u00e4gigen Tryp-inliteralur dargestelll werden sollen.\nMit der Methode der elektrischen Leitf\u00e4higkeit., weiche I\u00ab reits Sj\u00f6\u00ab|iiist *) bei der Verfolgung der Pepsinverdauung an-*\\\\anHt hatte, haben V. Henri und Larguier des llan'cels:*) md neuerdings Ha y lis s\u00b0j die Trypsinwirkung studiert. Henri 11,1(1 s(\u2018in Mitarbeiter gehen i Versuchsreihen f\u00fcr die Iryplis.-he ^pallung der (Jelalino an. aus denen sie folgende Schl\u00fcsse ziehen*\nI Die Aktivit\u00e4t dos Trypsins bleibt bei der Verdauung w\u00e4hrend\n11 Sv\u2122ska VH Akini. Arckil' I. Keim. IM. ||.\t;{|\n\u25a0eilt I i. Nov.\nDiese /.(\u2018ils\u00e7lirifl. ltd. XMX. S. |. (\u00bbkm;.\n) Diese Zeitschrift. ltd. XMX. S. 2B. p.MMI.\n*' Skand. Archiv I. Physiologie, Bd. V ilSpn). i ('. r. *7or. de Bin!.. Bd. I,Y. S. \u00f4U.'t. 7H7. 7HS, HUB i|\u2018.lo:ti Archives des sciences Idol., Bd XI Suppl. 2BI (l\u2018\u00bbo|i\nMil","page":213},{"file":"p0214.txt","language":"de","ocr_de":"Hans F.uIrr.\n21 i\n1 Simule konstant. 2. Oie l\u00efoaktionspr\u00ab)\u00abhikte verz\u00f6gern dm Reaktion. \u2022>. Oie \u00c4nderung der Leitf\u00e4higkeit w\u00e4hrend der erster Stunde kann durch das logarillimisehe Ceselz K = 1 t . log a a-\\ \u00ablargeslellt werden.\nOie zwei mit Casein angestellten Versuche zeigen ein.); \u00e4hidielien Verlauf wie die Gelatine-Versuche.\nWeil (angehender ist die rntersuehung von Ravliss: au\u00ab-i diese ist an Gelatine und Casein angestellt. Von den Krgeh-i.iisson seien folgende hervorgehoben :\nI. Oie Reaktionsgeschwindigkeit folgt nicht der logariih-miselu'ii Kurve, sondern nimmt wegen des verz\u00f6gernden Kiii-Ihisses der Reaktionsprodukto mit der Zeit ab. 2. Oie Gesehwin-digkeitskonstaiiU\u00bb K ist proportional der Substratkonzenlratuni In- zu i\u00b0;oigen Caseinldsung(\u00bbn: in \\ 8ft/oigen Caseinl\u00f6sungeu i-l die Geschwindigkeit unabh\u00e4ngig von der Caseinkonzontratmi: und nimmt in noch konzentrierteren L\u00f6sungen ab. \u00d6. Zu !!.\u2022-ginn der Keaktion ist die Reaktionsgeschwindigkeit direkt proportional der Knzyiimienge, sp\u00e4ter wird die Beziehung eint* Kxponenliallimktioti und schlie\u00dflich wird die Geschwindigkeit unabh\u00e4ngig von der Knzvmkonzentralion. 1. Oer Keaktimis-verlauf wird am besten erkl\u00e4rt dureb \u00ablie Annahme einer V\u00ab*i-hind\u00fciig. sowohl zwischen Trypsin und Substrat, als zwisohoi Trypsin und den Keaktionsproduktcn.\nAuch l\u00fcr das Studium der ehemisehen Dynamik der Trypsin-Wirkung ist die Anwendung der von F. Fischer dargeslelitrn Dipeptide von gr\u00f6\u00dftem Vorteil. W\u00e4hrend fr\u00fcher bei den Messungen1 i an so schlecht definierten Produkten wie Witte-Pepton oder an so komplizierten K\u00f6rpern wie Gelatine eine Meng\u00ab* unbekannter, gleichzeitig verlaufender Reaktionen zu einem chemisch quantitativ und qualitativ Undefinierten Endzustand f\u00fchrten \u2014 Casein stellte schon ein relativ g\u00fcnstiges Materia! dar. kann erst jetzt, wo in den Dipeptiden ein einheitlich\u00ab-.' Substrat bekammter Konstitution gewonnen ist, dessen Sp\u00fcltim_\n11 Hut ist nicht von solchen in heterogenem System. also iu. Melis Method\u00ab* ausgel\u2019\u00fchrten. die Heit*\u00bb. Hey diesen wird ja der z\u00bb*itht 1 V< \"l;tii! >iark durch' die DilVusionsges\u00ab liwindigkeit beeinflu\u00dft.","page":214},{"file":"p0215.txt","language":"de","ocr_de":"h*!iiii\u2018nlativo Spaltung \\on Diprjduhn.\n21 .*>\nil einer Reaktion erster Ordnung besteht. die physikalische Chemie ii i \\ erdauung auf cine sichere Onmdlage gestellt \\v<krd\u00abkn\nilon Dipeptiden. welche na<*h Fischer und Abder-liaidcu durch Fankrcassaft zerleg werden, habe id, das Ahmylglyein als Versuchsmalcrial gew\u00fchlt. Ich kann angeben, liai; l\u2019ankreassal'l - ich verdanke denselben der (h\u00fcte von Herrn I\"'*- Fawlow -, welcher in der \u00fcblichen Weise aktiviert\u2018wurde, Ai.m\\ lgl\\ ein innerhalb ziemlich weiter (ironzen asymmetrisch nach .in, (iesetzen zerleg, welche die Theorie f\u00fcr katalytische lieak-iio,i(\u2018\" (),*dnung fordert: innerhalb gewisser, vom Konzentra-i ums Verh\u00e4ltnis Ferment: Dipeplid abh\u00e4ngiger (irenzen ist die lieaklionsgeschwindigkeit proportional der Knzymkonzentration.\nXur genaueren Verfolgung der Reaklionsgeselze der Iryp-n-chcu \\ erdauung ist die Anwendung eines optisch aktiven bipeptids w\u00fcnschenswert. Die Messungen an einem solchen. -Alanyl-c/-Ahmi11 sollen in (iemcinschafl mit Herrn F. Abder^ iulden ausgel\u00fchrt werden, welcher bereits auf die Hcdcutung 'i' i optisch aktiven Dipeptide f\u00fcr ,las Studium der tryptischen \\ erdauung hingewisen hat.1)\nHeim Arbeiten mit k\u00e4tillichem Fankrealin (lihenani;n halb' in,iessen ergeben, dal) die Spaltung durch daraus hergeslellle Kxtrakle aulierordentlich viel rascher erfolgte als durch Fankreas-s,!l und ferner, da\u00df Dipeptide wie///-Loucylglyein, welche von letzt,\u2018rem nicht angcgrilfcn werden, von Fankreatinextrakl gc-'paltcn werden. Die Annahme eines besonderen Fnzyms im ll'Tstcdlungsmaterial des Fankr,\u2018atins lag sehr u\u00e4hejSj und die Annulling, dali hier das von Cohnheim entdeckte Frcpsin v ii k.-a\u00efn war, best\u00e4tigte sich, als ich ( Jlycerinextrakte aus ,u,\u2018( hanisch abgeschabten Schleimhaut des D\u00fcnndarms des M,weines herstellte. Zusatz von 1 ccm dieses Fxtraktes zu M \u00ab cm einer Dipeptidl\u00f6sung bewirkte halbe Spaltung in etwa ' i Stunde. Durch partielle F\u00e4llung des (ilycerinoxtraktes mit\n'> Zciisclirifi. l\u00eed. XLVll, S. Anm.\n\u25a0-') K. Fisc lier und A lid er h a I den hatten hneits heoha\u00ab hhd. da\u00df \" \u2022 lalanin. welches gegen -frischen Pank.\u00ab\u2018assalt ganz best\u00e4ndig ,st. ,J\" Fankrealin partiell gespalten wird, liter ,|. I>\u00ab>utsrh ,|,(\u00bbm (ies 111 XXXVII. S. 31 OH).","page":215},{"file":"p0216.txt","language":"de","ocr_de":"Hans I.v u 1 \u00ab * r.\n\u00e4h\u00bb\nabsolutem Alkohol und Verreiben des Niederschlages mit Alk<\u00bb!i. und Allier wird ein wochenlang \\^dlknmnu:u unver\u00e4ndertes Kren-sinpr\u00e4parat erhalten, das in Wasser so gut wie vollsliindD l\u00f6slich ist und pro Krumm Trockensubstanz am h auf su\u00ef. Dipeptide. welche von Kankrcassafl angegrilfcn werden, an ordentlich viel st\u00e4rkere Wirkung aus\u00fcbt als dieser.\nI hoses Dipeptid spaltende Ferment wurde sodann in l\u2019tlaii/--!,-teilen aufgesuchl und zwar fiel die Wahl auf keimende Lupincm sunien, wo die st\u00e4rkste KivveillspaUmi}\u00bb-zu erwarten war. Lupin,.n-samen wurden nach iSstiindigem Keimen hei ;\u00bb0\" direkt an\u00bb geprellt. Aus f\u00bb0 i-rni lYelisafl wurde durch Zusatz von 1 (i ,. tn Alkohol die llauplmcngc der Liweilik\u00f6rper gelallt. Sodann wind. das Killrat noch in 2 Fraktionen mit Alkohol gef\u00e4llt. Die F\u00e4dan; aus (>0\",\u00ab\u00bbigem Alkohol er wies sieh als nicht erheblich wenig i wirksam, als das aus Darmschleimhaut gewonnene. Nicht -_aiiz so wirksam waren IN-\u00e4parnle aus Kaps- und Krbsensaincn\nKinstweilen liai bereits K. Abderhalden mit V. Tcrum-ti milgeteill (I. e. . dal\u00bb Dipeptide durch Krelis\u00fclto von Leber nn Rindermuskel gespalten werden, und hat \u00ablieSpaltprodukte mdnm Khenso haben Abderhalden und Schiitenheim gezeigt, di Leueylglyein durch l'relksal't aus keimenden Lupiucnsumen gleich\u00ab1 Spaltung erleidet.\nKeim raeemiselien Leueylglyein. dem am leichtesten i \u2022 darzuslellcnden Dipeplid. werden, wenn auch mit sein \\. -sehiedener KoschwindigkeiL die beiden optischen Antipoden dur. -i Krepsin augegrillen. Hierdurch wird in manchen F\u00e4llen dt-Keaklioiisverlauf kompliziert: aul die Spaltung einer aklmn Komponenle durch Krepsin werden Herr K. Abderhadden mi1 ich zur\u00fcckkomimm.\nVon dieser Komplikation wird man unabh\u00e4ngig hm Anwendung von lilycylglycin als Substrat.\nDie bisher mit diesem Dipeptid gewonnenen Resultate \u00bb\u2022>>:\u2022 i hier mitgetcilt werden.\n\\ ersuchsanordnung.\nIn dem stets aul o7\u00b0 gehaltenen Thermostaten wurden m L\u00f6sungen des mit den angegebenen Mengen Alkali ver.-ci/M","page":216},{"file":"p0217.txt","language":"de","ocr_de":"t ei mentativc Spaltung von Dipeptiden.\n217\n(.\u00fcycylglveins1) mit dem stets vorher gel\u00f6sten Erepsinpr\u00e4parat gemischt. Wenige Minuten sp\u00e4ter erfolgte die erste Messung, welche folgenderma\u00dfen ausgef\u00fchrt wurde: In ein Arrhenius-f,es Widerstandsgef\u00e4\u00df worden f> bezw. 2.5 ecm der Keak-tionsfl\u00fcssigkeil zu 10 bezw. 5 ecm einer vorher gek\u00fchlten Natronlauge pipettiert, deren Konzentration je nach den rinst\u00e4nden n.ot-0,10 norm, war, worauf die elektrische Leitf\u00e4higkeit der Mischung unmittelbar bei IS\" gemessen wurde. Der Kndwert, u!h) der Leitf\u00e4higkeitswert, welcher erreicht wird, wenn das (ilycylglyein vollst\u00e4ndig gespalten ist. wurde ausgehend von entsprechend konzentrierten (ilykokoll\u00f6sungen besonders bestimmt. In der hierdurch erm\u00f6glichten sicheren Kenntnis des Endwertes lieint mir einer der Hauptvorz\u00fcge der Dipeptide als Substrate '1er Frypsin- und Erepsinspaltungen zu liegen. Es wurde ferner noch eingehend festgestellt, da\u00df die Abnahme der Leitf\u00e4higkeit proportional der Abnahme der Peptidkonzentralion ist.2) Die \u00abInckl abgelesenen Widerst\u00e4nde variierten im Verlauf eines Ver-su' lies je nach den Konzentrationsbedingungen zwischen HO und ihres Wertes: die absoluten Werte schwankten meist\n') Dasselbe war nach der Vorschrift von K. Fischer und Four-\u00bb mu (Her. d. Deutscfi. ehern. Ges . Hd. XXXIV. S. 27\u00bb) dargeste'lli unter Anwendung der von Fischer k\u00fcrzlich liier, d. Deutsch, ehern, fies.. !\u25a0 I XXXIX, S. 2\u2018d\u00df0) angegebenen Modifikation.\nD Der Nachweis dieser Proportionalit\u00e4t, welche die Grundlage f\u00fcr . Ir weiteren Derechnungen bildet, ist hei den fr\u00fcheren Arbeiten, welche :,llt ,k\u2018r Leitf\u00e4higkeit die trvptisehe oder peptische Verdauung verfolgt ni(,,,t \u00abrhracht worden. Trotzdem kann diese Proportionalit\u00e4t ht einmal als wahrscheinlich bezeichnet werden. Di\u00bb* Leitf\u00e4higkeit und sowohl durch das verschwindende Ausgangsmaterial als .durch fast \u2022*'!>' auftretenden h\u00f6heren Spaltprodukte, sowie durch Albumosen. IVp-\u2019 ,n\u2018\u2018- l>(*ptide und Aminos\u00e4uren beeinflu\u00dft; welche in einer grossen Zahl ' ii nebeneinander verlaufenden Reaktionen entstehen. Deswegen he-' imlet cs auch den Chemiker, zu h\u00f6ren, da\u00df hier eine monomolekulare iklion \\orliegt. Ls daif wohl kaum von vornlierein ang(*nonimen \u2022 \u2022 'den, da\u00df gerade diejenige Spaltung bezw. \u00ablie Spaltungen, welche f\u00fcr '' ' Z.Mfallsgeschwindigkeit ma\u00dfgebend sind, auch die Leitf\u00e4higkeit vor-u u gend beeinflussen. Hei der mangelhaften Kenntnis, welche wir vom [\u25a0' f:ijl h\u00f6herer Kiwei\u00dfk\u00f6rper haben, wer.len wir also die f\u00fcr den zeit-\nWrlauf di\u00ab*ses Zerfalls aufgestellten Formeln einstweilen als \u00ab>ni-\u2022 s<he Interpolationsformeln aufzufassen haben.\nHoppe-Seyler's Zeitschrift f. physiol. Chemie. LI\t] f,","page":217},{"file":"p0218.txt","language":"de","ocr_de":"218\nHans Killer.\nzwischen 50 und l\u00f6oOlmi und konnten mit 1 .-\u00bbSv Genauigkeit abgelesen worden. Durch die beschriebene Versuchsanordnimg wird eine gr\u00f6bere \u00c4nderung der Leitf\u00e4higkeit w\u00e4hrend d\u00bb*r Reaktion erzielt, als bei direkter Messung der reagierend\u00ab!! Fl\u00fcssigkeit. In vielen F\u00e4llen ist die* Methode sch\u00e4rfer. \u00abI. h erlaubt kleinere Flickte festzustellen, als die optische Method*-.\nWas die Herstellung der Frepsinpr\u00e4parate bet rillt, so wurden in zwei Portionen HO in D\u00fcnndarm von Schweinen unmittelbar nach dem Schlachten mechanisch gereinigt, mit Wasser abgesp\u00fclt, zerschnitten und mit Glycerin w\u00e4hrend eines Tages extraktiert. Dieser Fxtrakt (Ai schied allm\u00e4hlich Fiweibk\u00f6rpcr als Rodensatz ab, behielt aber seine starke Wirksamkeit woc henlang beinahe unver\u00e4ndert bei. Aus diesem Fxtrakt wurden dur- ii partielle F\u00e4llung .-entweder mit wasserfreiem Aceton oder mit absolutem Alkohol und \u00c4ther dauerhafte und sehr wirksame, in Wasser so gut wie vollst\u00e4ndig l\u00f6sliche Frepsinpr\u00e4parate a -staubtrockene Pulver erhalten.\nResultate.\nZun\u00e4chst ergab sich, \u00abtail die Spaltungsgcschwindigkeit \u00ab!\u2022 -(ilycylglycins durch Frepsin in hohem Grad von der Alkaiimbii der L\u00f6sung abh\u00e4ngig ist. Siche Tab. A.\nTabelle L\no.l n-(\u00ablycyl<ily\u00abin. \u00f4 g Krepsinpulvci- in 100 n in.\n.Alkalikonzontrat i\u00abm\t0\t0.01\t0.05\t0.075\nReaktionskonstanl*' < 1000\t<0.05\t7.0\t0.2 2.0\nii \u25a0>\n\nRei einer anderen, sp\u00e4ter angestellten Versuchsreih\u00ab das Optimum der Alkalinit\u00e4t etwas h\u00f6her, obwohl das Fre pulver in der gleichen Weise bereitet war und noch 2<* kr\u00e4ftiger wirkte.\nTabelle II.\n0.1 n-tilyoyIglycin. t g En-psinpulwr in Hm) <\u2022\u00bb m I.\u00f6swnu\nAlkalik\u00ab mzotiti at i\u00ab *n\t0.0I\u00ce5\t0.0 {\t0.05\to.oo 0.07\nH<*ak t lonskoii^f a n I o / |ooo\t5.0\t7.0\ts.;t\t(S .0\t1 i.. t","page":218},{"file":"p0219.txt","language":"de","ocr_de":"2H*\nfcnneiitat\u00ee vo Spaltung von iMpcptiilt'ii.\nDas Optimum ist hier nicht so scharf wie in der ersten Versuchsreihe:\n1. Die Alkalinit\u00e4t ist in dieser und allen folgenden Tail* * Den durch die Normalit\u00e4t des gesamten Na ausgedr\u00fcckt. Die wirkliche Alkalinit\u00e4t. also die Konzentration der freien Base ist in allen F\u00e4llen sehr viel geringer, da der gr\u00f6\u00dfte\u00bb Teil zur Neutralisation des (ilyeylglycins verbraucht wird. Ich habe zur Kr-imUlmig des in der L\u00f6sung vorhandenen freien Alkalis die M\u00e4rke des (ilyeylglycins und im Anschlu\u00df daran auch de> LciicnIglycins und des Alanylglycins als S\u00e4uren und Basen gemessen.\nhal\u00bb durch Messung der Leit f\u00e4hig-k' ilcii von hosmuten, welche \"leiehe Aqiiivalente IV'plid mul Milzsiiuw In'zw. I,c|)lii| mul Ammoniak enthielten.\nI nter Ks sind die Dissoziationskoiistanlen der drei ltjpep-nde als S\u00e4uren, und unter K,, die Konstanten ihrer basischen Dissoziation amiogohon. Zum Vorjrleich sind die entsprechenden liiolien der einfachen Aminos\u00e4uren nach Winkelhlceh hee-elie'l\nTabelle III.\nA111(littitrn'r Klcktrolvt\n<ilvc\\Iglycin ..............\nI a * il ( y Igl y < in ....\nAlanylglycin ...............\n( \u00bbiykokoll.................\nhi'ucin . ..................\nAlanin.................\n*\nlieriieksieldijrl man unler Henutzunjt dieser Konstanten )ii<' Ndzhildimj; des (ilycyljilyeins, so eryiht sich aus Tabelle I mul J \u2022li\" \"l'limalkonzenlralion des freien Alkalis zu rund (MKkkil*.\nKs wird aber auch ein Teil des Alkalis durch das.Krepsin-|\"'ii|iaral schunden. HerOeksiehligl man auch diese Salzhildimg lli,s Krepsin, so wird die Optinialkoiizentrulion (MMjmi:*. Ihcsc Zahl ist viel kleiner, als den vorliegenden dieshr-\nKs\tK|{\nl.s. lo~ H\t2 10 11\n1.5 . io \" H\t:t \u2022 io 11\nl.s \u2022 1()- H\t2 \u2022 10 \"\nLit - 10\u201c\"'\t5,1 10 ~VJ\nl.s \u2022 io~\"'\t2.:i- io\u201c'-\nl.s \u2022 IO-*\"\t2.7 10-'-","page":219},{"file":"p0220.txt","language":"de","ocr_de":"220\nHans Euler.\nz\u00fcglichen Angaben \u00fcber tryptische Verdauung entspricht, s<> berechnete A. Kanitz* 1) aus den Versuchen Dietzes2) \u00fcber die. Verdauung des Fibrins eine Optimalkonzentration der Hydroxy!-ionen von 1 /70\u2014',200.\nBay 1 iss gibt f\u00fcr die Verdauung des Caseins folgende kleine Tabelle, in welcher die \u00c4nderung der Leitf\u00e4higkeit das Mal\u00bb f\u00fcr die Reaktionsgeschwindigkeit ist:\n2.fj\u00b0 '\u00ab ij\u00bb:\u00ab* ( '.ascinatl\u00f6sung enth\u00e4lt o.l n-NII, in 1t ccm\n\nh\n\u00c4nderung der Leitf\u00e4higkeit pro Stunde\n1770\t1 \u00fc(>5 I :\\cf, 1120 ; (\u00bbSO 1.\nVon der Oll-Konzentration 0,001 an sinkt also die Reaktionsgeschwindigkeit.\nAndere diesbez\u00fcgliche Angaben sollen im Anschlu\u00df an ariden* Messungen bald diskutiert werden.\n2. Ks wurde festgcstellt, da\u00df die Spaltung des Glvcvl-glycins eine Reaktion erster Ordnung ist und da\u00df die entsprechenden (ieschwindigkeitskoeliizienten K unter g\u00fcnstigen\nI inst\u00e4nden bis zum Ablauf der halben Reaktion konstant bleiben Siehe z. R. Tabelle A. S. 22\u00df. In den meisten F\u00fcllen tritt schon nach etwa 1 2 Stunde eine starke Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit ein. Dies beruht bei den liier angegebenen Versuchen in erster Linie auf der Zerst\u00f6rung des Erepsins; dieselbe erfolgt um so schneller, je mehr freies Alkali sieh in der L\u00f6sung befindet. Dagegen spielt die Hemmung der Reaktionsgeschwindigkeit durch die auf!redenden Spaltprodukte nur eine untergeordnet!* Rolle, wie aus folgenden Zahlen hervor^eht t\\ >i Tabelle R.j\no.l n-(ilyeylglycin; 0,0f n-Xu 0.05n-Glycylg|ycin; 0.2 n-(ilykokoll: (MO 11 -X.t KMtOK 0,1\tJOOOK -= (5.2\no.2n-(ilycylglyciu: 0.0.\u2019\u00bb n-Xa 0,1 n-Hlyrylglycin: O,2n-\u00dclykokoll : O.Ofm-\\.1 KHX) K -(J.d\tlooo K = r,.K\n') Diese Zeitschrift, ltd. XXXVII, S. 7;V \u00d6 Inauguraldissertation Leipzig 11)00.","page":220},{"file":"p0221.txt","language":"de","ocr_de":"K'imentative Spaltung von Dipeptiiien.\n221\nHei dn- trvptischen Spaltung h\u00f6herer Kiweillkomplexe \u00fcben ,l\"' Spallprodukte einen stark liemmen.ien Kmfh.lt aus. Mein gegenteiliger Befund an Glyeylglycin beruht nicht etwa auf dem ungleichen Verhalten von Trypsin und Erepsin, denn wie ich gelnnden habe, verhiult die Caseinspaltung durch l\u2019ankreas-trypsin und durch Dannerepsin analog. Der wesentliche l nlor-sdued beider Spaltungsvorg\u00e4nge bestellt darin, dull hei der Hydrolyse des (ilycylglycins die Spaltprodukte vom Knzvm nicht mehr angegrilfen werden, w\u00e4hrend hei der trvptisehen Verdauum-hoherer K.weibk\u00f6rper die anf\u00e4nglichen Spaltprodukte weiter /.erlegt werden, also seihst wieder Substrat sind. Da nun nach \u00fcbereinstimmender Annahme fast aller Autoren der hydrolv-iKehon Spaltung eine Bindung zwischen Substrat und Knzvm vorangeht, so wird der primi\u00e4ren Hydrolyse der Teil des Enzyms de- die weitere Verarbeitung der ersten Spaltprodukte ausf\u00fchrl\u2019 entzogen. Da wir aber die relativen Geschwindigkeiten der einzelnen Spaltungsvorg\u00e4nge nicht kennen, so st\u00f6bt eine genaue inhncrische Behandlung aut Schwierigkeiten.\nMan k\u00f6nnte einwenden, .lall nach dieser Auseinandersetzung zwar Albumosen und Peptone, nicht aber Aminos\u00e4uren mil die tryptisehe Spaltung des Caseins einwirken, d\u00fcrften, wahrend doch Huyliss (I. c.) gezeigt hat, da\u00df Zus\u00e4tze von Idvcm und I.cncin die Iteaktionsgeschwindigkeit stark lierab-sclzcn. Diese letztere Wirkung ist aber offenbar verschieden von der oben erw\u00e4hnten und besteht darin, da\u00df die Konzen-\n...... ,les\tAmmoniaks dureh die Salzbildung mit den\nAminos\u00e4uren stark vermindert wird, wodurch die Konzenlra-\n\u2018l,,r l|y|l'oxylionen weit unter die Optimalkonzentration\nsinkt.\n\u2022i Wie auch aus den eben angegebenen Konstanten er-\u25a0 \" Mlich, ist die Reaktionsgeschwindigkeit von der Konzentration IVptids nur wenig abh\u00e4ngig. Diese Unabh\u00e4ngigkeit gilt int essen nur hir gewisse Konzentrationsverh\u00e4ltnisse Ferment: ^'ibstrat. Hei kleiner Fermentmenge steigt die Heaktionsge-' iiwindigkeit mit steigender Substratkonzentration.\n01 n\u2018G\u00c4ycin; \u00b0(H n'N\u00eel\th-Glyeylglyein; O.O\u00e4.n-Na\n1 KM> K UHi)\t1000 K -\t0.;V)","page":221},{"file":"p0222.txt","language":"de","ocr_de":"Hans F.ulei .\nDa, wit* oben erw\u00e4hnt, hier auch noch die Konzentration des freien Alkalis die Reaktionsgeschwindigkeit in hohem Malle beemllulH, so ist der Kinflub der Substratkonzentration recht schwierig aufzukl\u00e4ren und sind weiten* Versuche notwendig Ms scheint, dal! besonders das Alkalisalz des Peptids der Spaltung unterliegt.\n\\. Was schlielllieli den Minllull der Fermentkonzentrati.m bet rillt, so kann gesagt werden, dull in den meisten der untersuchten Konzenlrationsverh\u00e4ltnisse die Reaktionsgeschwindigkeiten proportional der Mnzymkonzentration waren. Die Schiit z-Borissnwsche Kegel erwies sieh in keinem Falle g\u00fcltig, h h f\u00fchre folgende Xahlenbeispiele an (vgl. Tab. (li.\nFrepsinkonzentration : \u00f4\tI\t3\t1\nH.HM\u00bb K :\ttl.\u00e4\t\u00f6, i\t{,;{\t2.N\nKei kleinen Fermentkonzentrationen, besonders bei Anwendung schwacher l\u2019ankrealinpraparate, steigt K viel schneller als hi.* Ferment konzontratiuu.1 )\nKei relativ grollen Fermentkonzentrationen treten allerdings Abweichungen von der Proportionalit\u00e4t im Sinne d* ; Srhiitzsehon-Kegel ein;' indessen wnrd(\u2018ii hei diesen innerhalb weniger 'Minuten verlaufenden Reaktionen die Versuchsfelder /1 groll, als dal\u00bb Schl\u00fcsse aus diesem Zahlenmaterial gezo.. werden k\u00f6nnten.\nZusammenlassend kann auf die allgemeine Analogie zv. -sehen der Wirkung des Trypsins und des Mrepsins hingewiesrii werden. Im Hinblick auf obige Resultate d\u00fcrfte sich eine erneute Pr\u00fcfung der Sch\u00fctzschen Regel bei der Einwirkung b.-Trypsins und zwar auf P\u00e7ptone oder Albumosen empfehlt -a. Die Vermutung scheint naheliegend, dal\u00bb sowohl das (ileFli-gewieht zwischen Trypsin und Substrat als zwischen Tryp~ u und Alkali f\u00fcr die Reaktionsgeschwindigkeit ausschlaggebend\n'i Da das Verhallen des Frepsins wie das anderer Fermente vom -absoluten Wirksamkeit der L\u00f6sung abh\u00e4ngt. so d\u00fcrfte es sich empHil* i. um verschiedene Itesulfate vergleic'lihar zu machen, eine Normalwirku' : feslzuleiren. Als Normalpraparal k\u00f6nnte etwa ein solches he/.eicb: werden, welches in h0 .iger L\u00f6sung(\u00bbIvcvlglvcin oder ein optisch ake -lnpeptid in I Stunde zur H\u00e4lfte spaltet.","page":222},{"file":"p0223.txt","language":"de","ocr_de":"Fermentative Spaltunj\nT a bell e\nO.lO n-Glycyk\u2019lvem. a 1.\n\t\t\t\nMimten\tA k |0()0 (a\u2014\txl1000 K\n0\t0\t015\t\n\u00e9\t11.3\t\u00ab13\t/ \u2022*{*)\n.10\t22,3\t711\t7.20\n\u2022)\u25a0)\t30.3\t012\t7.01\n: \u00bbt \u2666\t3K.I\t500\tn.\u00ab7\n\ta i 0.0* n-Na.\t\nM nuten\tI<hio la\u2014\\i\t|IMH) K\nii\t02<i\t\ni\t\u00ab1!\u00bb\t7.20\ni:>\t721\t7.1 \u00bb\u00ab\n\u2022m\t0\u00bb0\t(i.KK\n:;n\t57!\u00bb t\t<\u2018>.7o\n\t0.075 n-Na.\t\n\u2022I muten\t1000 (a\u2014xi\tKMMI K\n0\t07o\t\nl'l\t01IK\t2.Kl 1\n\tm;o\t2 m2\ndo\t\u00ab22\t2.30\n\"Ml lnuuiplizierlen wirklichen 1 -\u2022l>en. K bedeutet die\nvon Dipeptiden.\t223\nA.51\n.'i k Erepdnpulwr in loOccm E\u00f6sunj;.\n1. 1\nMinuten\tA k 1-000 la\tx) 1000 K\n0\t0\t032\t\n1 i\t10.115\tK3<;\t0.71\n15\t20.0 71 (\t0.51\n22\t2 k.5\t075\t0.37\n30\t\u2022 <>12\t0.10\n\tl>.\t\n\t0.05 n-Na.\t\nMinuten\t1<M\u00bb0 (a XI\tKm m \u00bb K\nU\t035\t\n10\tKi >*;\to. *n\n17\t73!\u00bb\t0,00\n25\t05 i\t0,1\u00ab\n30\t022\t5.00\n\t\u00e0)\t\n\t<U<\u00bb n-Na.\t\nMinuten\t11'00 la \u2014xi'\tllMMl K\n0\t000\t\n00\tOOK\t0.2\u00bb\n120\t0 {5\t0.17\n1 ahelleii\t-md neben *1*\tIl /eitell\n*1 In dieser und den folgenden\n'lie \u00c4nderungen der Leitf\u00e4higkeit i. unter 1000 |a\u2014xi die mi\nKiin/eutiationswerle des tilvcvljilvnns an ILaktionski\u00bbnotante I. Ordnun,r","page":223},{"file":"p0224.txt","language":"de","ocr_de":"224\nHans Euler,\nTabelle B.\n\ta)\t\tb)\t\n0,10 n-filycylglycin : 0,04 n-Na.\t\t0,0\u00f6 n-filycylglycin ; 0.10 n-Glykokoll ; 0,04 n-Na.\t\t\nMinuten\t1000 (a\u2014x) ltKK) K\tMinuten (\t1 1000 (a\u2014x) i i\t1000 K\ni 0 1\t055\ti 0\t! 480\t\n8\t852\t0,2')\t10\t414\t0,4h\nir\u00bb\t700\to.oo\t18\t872\t0,20\n2 5\t078\t5,05\t27\t820\t0.0s\n\tn\t\td)\t\n0,20 n-Glyeylglyein ; 0,00 n-Na.\t\t0,10 n-filycylglyein ; 0,2 n-Glykokoll; 0,00 n-Na.\t\t\nMinuten\tj 1000 (a-x)\t1000 K\ti i Minuten ;\tKKJ0 (a\u2014x) |\t100<) K\no\t1800 ; \u2014\t1 0\t! 000\t\no\t1002 0.0\t0\t820\t5.0\n12\tl;>4;>\t0,7\t12\t707\t5.s\n20\t1870\t0.55\t. i \u25a0 \u25a0 .\t\t\noo\t1210 0.2\t1\t\t\n\tTabelle (\u2019.,\t\t\t\n\t0.10 n-Glycylglyein: 0.04 n-Na.\t\t\t\n\ta)\t\ti\u00bb\t\n5 g Krepsinpr\u00fcp. in 100 rem.\t\t4 g Krepsinpr\u00e4p. in 100 enn\t\t\nMinuten\t10tKM.il- X) looo K\tMinuten .\t\"1000 (a-x)\t11 K)0 K\n0\t080\t0\t050\t\n/\t887\t0.;)4\t8\t801\t5.8) i\n18\t708\t0.00\tIT)\t788\t1\t5.12\n20\t000\t0.48\t25\tooo\t5.4 *\n28\t020\tt\u00ee,80\t80\t017\t!\t5.2 t\noo\t550\t0,88\t48\t570\t! , ;).<>0 1","page":224},{"file":"p0225.txt","language":"de","ocr_de":"Fermentative Spaltung von Dipeptiden.\t22.)\nC)\n3 g Erepsinpriip. in 100 ccm.\nMinuten\t1000 (a-x\t: looo k\no\t918 '\t1\n10\t850\t4,43\n\u00bb'\t807\t1\t4,12\n21\t714\t1\t4.38\n35\t070\t1\t4.20\nd)\n2 g Krepsinpr\u00e4p. in 1(H) ccm.\nMinuten\t10(H) (a-x)\tKHH) K\n1 i. i\t980\t)\n10\t915\t'\t2,98\n20\tMl 1 \u2022' - ' \u2018 \u2022 \u2022\t\u2022! \u2022 2,81\n32\t80\u00ce)\t2.00\n41\t\u2022700\t2.70 \u25a0i. '","page":225}],"identifier":"lit18477","issued":"1907","language":"de","pages":"213-225","startpages":"213","title":"Fermentative Spaltung von Dipeptiden","type":"Journal Article","volume":"51"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:57:28.054286+00:00"}