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{"created":"2022-01-31T13:52:51.536945+00:00","id":"lit18488","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"H. Deetjen","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 51: 334-341","fulltext":[{"file":"p0334.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber den Abbau einiger Polypeptide durch die Blutk\u00f6rperchen\ndes Pferdes.\nVon\nRmil Abderhalden und H. Deetjen.\n(Aus (i<Tn I. Clu-inis\u00ab lu ll Institut <U*r l'iiivcr.-it\u00e4t \u00dc.-rlin.i (l)**r Redaktion zuffojran\u00abr#*n am 17. M\u00e4r/ |{ri7.)\nKinc Kcilie von Cntersuchiingcii nus dem hiesigen Insli-\nlut Indien gezeigt, ihill in den Geweben des tierischen Organis-\nmus Fermente vorhanden sind, welche Polypeptide ahhauen. > ,\nWir verwandten zu diesen Fntersuehungen meistens raeemisehe\nPolypeptide. und es lie\u00df sich nachweisen, da\u00df diese slels asym-\nmelriseh gespalten werden. Als Produkte der Hydrolyse ei-\n!\n*' Abderhalden und Vutaka Teruuchi. Das V**rhall.n emi^r Peptide gegen Organoxtrakte, Diese Zeitschrift, Dd.XI.VII, 8. Iti.i, Emil Abderhalden und Andrew Hunter. Weitere HeHrii-o zur Kenntnis der proteolytischen Fermente der tierischen Organ.*. Kbend.i. Bd. XLVHI. S.\u00d637, dkm;. \u2014 Emil Abderhalden und Vutaka Teruuchi Stud.cn \u00fcber die proteolytische Wirkung der Pre\u00dfsaftc einiger tierisch,*r Organe sowie des Parn.suftes, Ebenda, I3d. XLIX, S. 1. 1900.\t-\nAbderhalden und Peler Ilona. Das Verhalten von Leucyl-plienvl-ulanm, Leucyl-glycyl-glycin und von Alanyl-glycyl-glvcin gegen Pre\u00dfsaf? der Leber vom Kind.*. Ebenda. Bd. XLIX, S. 31. 1900.\nAnmerkung. Mit dem Ausdruck \u00abPeptide\u00bb sind m den oben zitiert \u00bb n Arbeiten im Gegensatz zu den aus ^nehreren Aminos\u00e4uren bestehenden Aminos\u00e4ureketten die aus zwei Aminos\u00e4uren zusammengesetzten Di-peptidc bezeichnet worden. F.s emptieblt sich, diesen Usus fallen zu lassen und ganz allgemein alle Produkte, die durch amidartige Verkettung von Aminos\u00e4uren entstehen, nach Emil Fischers Vorgang als Polypeptide zu bezeichnen und die einzelnen Kelten je nach ihrem Best\u00e4nde aus 8 und.mehr, Aminos\u00e4uren in Analogie mit den Bezeichnungen in der Zuckergruppe mit den Namen Di-, Tri-, Tetrapeptide tisw. zu belegen. Der' Name \u00abPeptid\u00bb bezeichnet nach dieser Auffassung eine einzelne Aminos\u00e4ure. Die von uns angewandte Verwendungsweise des Wortes Peplm konnte somit leicht zu Mi\u00dfverst\u00e4ndnissen f\u00fchren. Emil Abderhalden","page":334},{"file":"p0335.txt","language":"de","ocr_de":"Abbau einiger Polypeptide durch die Blutk\u00f6rperchen des Pferdes.\nhielten wir stets die in der Natur verkommenden optisch-aktiven Aminos\u00e4uren und das entsprechende optisch-aktive Polypeptid. Diese Art der Fermenthydrolyse steht in v\u00f6lliger Analogie mit der durch Pankreassaft bewirkten. Hin Unterschied ist mir insofern vorhanden, als die Gewebsfermente manche Polypeptide angreifen, die den Fermenten des Pankreassaftes unzug\u00e4nglich sind. Ks ist nach dieser Richtung nicht ohne Interesse, da\u00df der Darmsaft mit seinen Fermentern (Frepsin) sich in seiner Wirkung derjenigen der Gewebsfermente n\u00e4hert, indem er ebenfalls auf manche Polypeptide einwirkt, auf die der Pankreassaft ohne nachweisbaren Einflu\u00df ist. Wir haben verschiedentlich diese Ferment-wirkung ganz allgemein als proteolytische bezeichnet und verstanden darunter die fermentative Spaltung von Produkten, welche der Gruppe der Eiwei\u00dfk\u00f6rper angeboren. Manche Erfahrungen machen es nicht unwahrscheinlich, da\u00df wir nicht von einem einheitlichen proteolytischen Fermente\u00bb spreedien d\u00fcrfen. Es weist manche Beobachtung darauf hin, da\u00df f\u00fcr die verschiedenen Abbaustufen ele\u00bbr Proteine ve*rsediiede\u00bbne\u00bb Fermente vorhanden sind. F\u00fcr eine sedche\u00bb Annahme spricht vor alle\u00bbm der Fmstand, da\u00df die\u00bb Geweihe* Fermente enthalte\u00bb!!, weledie ganz spezifisch auf bestimmt aufgebaute\u00bb Eiwt*i\u00dfk\u00f6rper e\u00bbinge\u00bb-^tedlt sind. Wir erinnern nach dieser Richtung an die* Wirkungsweise\u00bb der sogenannten autolytischen Fermente\u00bb. Red den tie\u00bbfe\u00bbre\u00bbn Abbaupreidukten, zu denen siedie\u00bbr elie\u00bb von uns untersuediten Polypeptide\u00bb zu rechnen sinel, linde\u00bb! offe\u00bbnbar (\u00bbine\u00bb spezifisedie Auswahl niedit mehr statt. Es mu\u00df weite\u00bbre\u00bbn Untersuchungen Vorbehalten bleiben. nachzuwe\u00bbisen, f\u00fcr weledie Abbaustufen eler Proteine bestimmte Fermente in Aktion treten. Um Mi\u00dfve\u00bbr-st\u00e4ndnisse\u00bbn vorzube\u00bbugen, d\u00fcrfte es angebracht se\u00bbin, eien Name\u00bbn proteeilytisches Ferment\u00bb nach de\u00bbm alte\u00bbn Ijsus f\u00fcr de\u00bbn erstem Abbau der Proteine selbst zu reservieren und f\u00fcr die\u00bb liefere\u00bb!! Abbaustufen, die h\u00f6chstwahrsedieinliedi durch besondere\u00bb Fermente\u00bb v\u00f6llig abgebaut wurde\u00bbn. einstweilen e\u00bbine\u00bb besondere\u00bb Fe\u00bbr-mentgruppe, die etwa als peptolytische zu be\u00bbzeichnen w\u00e4re\u00bb, anzunehmen.\nDie folgenden Untersuchungen sinel in Fortsetzung eler eben angef\u00fchrten Versuche unternommen worden, unel zwar","page":335},{"file":"p0336.txt","language":"de","ocr_de":"33\u00df\nEmil Abderhalden und H. Deetjen,\ngliedern sie sieh speziell an die Beobachtung des einen von uns mit V. Teruuchi1) an, n\u00e4mlich, da\u00df Serum Glyeyl-I-Tyrosin spaltet. Allerdings war dies nicht stels der Kall. Bei diesen Versuchen war auf die Gewinnung des Serums keine besondere Sorgfalt gelegt worden. Bald bandelte es sich um Serum, dadurch k\u00fcnstliches Delibrinieren des Blutes gewonnen worden war, bald um solches, das durch die nat\u00fcrliche Gerinnun-zur Abscheidung kam. Ks war die M\u00f6glichkeit nicht ausg,\" schlossen, da\u00df au\u00dfer dein Serum noch andere Elemente des Blutes in Betracht kamen, und zwar rote und wei\u00dfe Blui-k\u00f6rperchen.\nZu don vorliegenden Versuchen verwendeten wir ausschlie\u00dflich IM'erdeblut, und zwar wurde dieses stets durch Zusatz von Aminoniumoxalat ungerinnbar gemacht. Das ganz Irische Blut zentrifugierten wir dann, uni m\u00f6glichst alles 1\u2018lasma zu entfernen. Die Blutk\u00f6rperchen wurden au\u00dferdem noch mit physiologischer Kochsalzl\u00f6sung verr\u00fchrt und mehrmals zentrifugiert. V\\ ir erhielten so ein Gemenge von roten und wei\u00dfen Blutk\u00f6rperchen und von Blutpl\u00e4ttchen. Ks gelingt durch Zentrifugieren nichl. eine v\u00f6llige Trennung der roten und wei\u00dfen Blutk\u00f6rperchen herboizuliihren. Wir suchten die Hauptmasse der wei\u00dfen Blutk\u00f6rperchen und der Bluttpl\u00e4tlehen durch Abheben der oberen Schichten der zentrifugierten Masse herbeiz\u00fcf\u00fchren. Die unteren Schichten zeigten unter dem Mikroskop einen verh\u00fcltnisrn\u00e4\u00dfig sein kleinen Anteil an wei\u00dfen Blutk\u00f6rperchen. K\u00fcr unsere Versuche diente diese untere Schicht. Zu gleicher Zeit wurde aiieli das Plasma nul sein Verhalten gegen Polypeptide gepWili und zwar unter Anwendung der gleichartigen Dipeptide. Diese Versuche sind von Herrn Dr. Oppler ausgef\u00fchrt worden. Wir gi'hen hier auf die Bes.illate dieser Untersuchungen mir insoweit\nein. als sie f\u00fcr die Beurteilung der hier mitgeteilten Versuclie ausschlaggebend sind.2;\n') Emil Abderhalden und Yutaka Teruuchi. I. c. Do s,-/eilst hrilt, Bd. X\u00dcX, S. I,\n*) Die ausf\u00fchrliche Mitteilung erfolgt in n\u00e4chster Zeit an die--\nStolle.\nEmil Abderhalden.","page":336},{"file":"p0337.txt","language":"de","ocr_de":"Abbau einiger Polypeptide durch die Blutk\u00f6rperchen des Pferdes. 337\nExperimenteller Teil.\nVersuch I.\nF risches Pferdeblut, das mit 0,1 \u00b0/\u00bb Ammonoxalat unge-rinnbar gemacht war. wurde bei 3000 Umdrehungen in der Minute 15 Minuten lang zentrifugiert. Das Plasma und die oberste Schicht des Blutk\u00f6rperchenbreies wurde abgehoben und die untere, feste Blutk\u00f6rperehenschieht mit O/.P'/oiger Kochsalzl\u00f6sung verr\u00fchrt. Nach wiedererfolgtem, 15 Minuten dauerndem Zentrifugieren wurde die abgeschiedene Kochsalzl\u00f6sung abgehoben und der ganze Proze\u00df noch zweimal wiederholt. In den folgernden Versuchen wurde die so m\u00f6glichst von Plasma und von wei\u00dfen Blutk\u00f6rperchen plus Blutpl\u00e4ttchen befreite Masse der roten Blutk\u00f6rperchen verwendet.\n1. dl-Alauy 1-glyein.\n2 g des Dipeptids wurden in 25 ccm Wasser ged\u00f6st und nach Zusatz von 10 ccm Blutk\u00f6rperchenhrei und einer ausreichenden Menge Toluol 3 Tage hei 37\u00b0 .aufbewahrt. Durch hingie\u00dfen in siedendes \\\\ asser wurde* elie* L\u00f6sung nun enteiwei\u00dft und liltriert. Das hiwei\u00dfkoagulum kochten wir ne)eh dreimal mit Wasser aus und vereinigtem alle Filtrate. Die gesamte, leicht gelb ge*f\u00e4rbte L\u00f6sung entf\u00e4rbten wir durch Kochen mit lierkohle und dampften die filtrierte; L\u00f6sung unter vermindertem Druck und einer 40\u00b0 nicht \u00fchersteigenelen Temperatur des Wasserbades zur Trockene ein. Der K\u00fcckstand wurde in de*r\nwiederholt beschriebenen Weise mit Alkohol und Salzs\u00e4ure ver-<*stert und die Ester mit Natriumalkoholat in Ereihe*it gesetzt. Die freien Ester wurden bis 100\u00b0 dos Wasserhades hei einem Druck von 10\u201412 mm destilliert und das Destillat in einer sehr sorgf\u00e4ltig gek\u00fchlten Vorlage aufgefangen.\nDas Destillat wurde nach Zusatz von verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure zur Trockene verdampft und der Biickstand verestert, um Gly-kokoll nachzuweisen. Nach Abscheidung des (ilykokollester-ohlorhydrates wurde dessen Mutterlauge mit verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure eingedampft und das erhaltene salzsaure Sulz zur B<v-Stimmung des optischen Verhaltens ben\u00fctzt.","page":337},{"file":"p0338.txt","language":"de","ocr_de":"338\nK mil Abderhalden und H. Deetjen,\nDer Destillat ionsr\u00fcckstand enthielt neben etwas unvei-\u2022inilertem Dipeplidester den durch die asymmetrische Hydrolyse erzeugten optisch-aktiven Dipeptidester. Ihre Anwesenheit wurde durch ihre \u00dcberf\u00fchrung in das Anhydrid feslgestellt.\nKrhalten wurden :\n0..U Glykokollester\u00ab hlorhydrat vom Schmelzpunkt 1U\u00b0. <>.') salsaures Alanin. ja'T = 4-\n* i n\ti I\u2014 \u2022\nAlanyl-glycinanhydrid.\nI\u00bbas letztere wurde in zwei Fraktionen isoliert. Die erste \u00b04f t; *\u00ab\"*\u00bb*\u00ab sk-h Stegen 230-235\u00ab innkorr.). die zweit,i (tt.o gi g(gen dl 2\u2018* (uukorr.i. Die erste Fraktion ergab\nK = -f- 3,\u00ab\".\n- dl-Alanyl-glvcin.\n'2 n Dipeptid, 2f> ccm Wasser, 10 ccm lilutk\u00fcrperchenbrei und loluol. In die L\u00f6sung der Blutk\u00f6rperchen war vorher Kohlenoxyd eingeleilet worden. Nach dreit\u00e4gigem Stehen hei wurde der Versuch abgebrochen. Die ganze Masse half.* sich verlliissigt. Die Verarbeitung war dieselbe, wie heim vorhergehenden Versuche.\nIsoliert wurden:\n0,L'l g Glykokollesterchlorhydrat vom Schmelzpunkt 1 H\".\n0.\t.\u2018>2 > salzsaures Alanin. |a|T = 4- 0 7\"\nD.Fti Anhydrid in 3 Fraktionen. Die letzte Fraktion (O.itig, war ziemlich unrein. Die erste zersetzte sieh gegen 239\u00b0, die zweite gegen 22 i\u00b0.\nVersuch II.\nPferdeblut, das mit Ammoniumoxalat (0,l\u00b0/<>) ungerinnbar gemacht war, wurde zentrifugiert und das Plasma abgehoben. Der Dlutk\u00f6rperchenbrei wurde nun mit 0,9\u00b0/oiger Kochsalzl\u00f6sung \\ermischt und die ganze Masse wieder zentrifugiert Der ganze Prozeli wurde f\u00fcnfmal ausgef\u00fchrt. Die Tourenzahl betrug beim ersten und zweiten Zentrifugieren 3000 und sonst\n1.\tXK). Ls wurde jedesmal 1\u20142 Minuten lang zentrifugiert W ie die mikroskopische Untersuchung ergab, bestand der weit au.-","page":338},{"file":"p0339.txt","language":"de","ocr_de":"Abbau einiger Polypeptide durch die Blutk\u00f6rperchen des Pferdes. 333\ngr\u00f6\u00dfte Teil des Blutk\u00f6rperchenbreies aus roten Blutk\u00f6rperchen, nur ab und zu sah man Gruppen von wei\u00dfen Blutk\u00f6rperchen in die Masse der roten eingelagcrt.\n1.\tGlycyl-l-t v ros in.\nAngewandt 1 g Dipeptid. 10 ccm Wasser, Toluol und 10 ccm Blutk\u00f6rperchonbroi. Schon nach 2 t\u00e4gigem Stehen im Bmtraum beobachtete man die Abscheidung von kleinen Kry-stalldrusen. Am drittem Tag wurde der Versuch abgebrochen. |)ie Verarbeitung erfolgte hier, wie auch bei den \u00fcbrigen Versuchen, i?i der gewohnten Weise.\t4\nIsoliert wurden 0.33 g reines Tyrosin.\nVom Glykokoll konnten wir nur Spuren naehweisen (0,03 g (dykokollestorchlorhydrat vom Schmelzpunkt 1 l\u00f60). Glycyl-1-tvrosin-anhydrid erhielten wir 0,08 g.\n2.\tdl-Alany 1-glycy l-glycin.\n3 g des Tripe])tids gel\u00f6st in 10 ccm Wasser, nach Zusatz von 10 ccm Blulk\u00f6rperchenhrci und Toluol 4 'Page im Brut-tautfi aufhewahrl.\nIsolierl :\no.22 g Glykokollcstcrchlorhydrat vom Schmelzpunkt 142\u00b0.\n0.38 salzsaures Alanin. ! a l1^,. \u2014 4-7,5\u00b0.\n0.H Anhydrid vom Zersetzungspunkt 231\u2014238\u00b0.\n0.8 R\u00fcckstand, wahrscheinlich den Ester des unver\u00e4nderten Tripeptids enthaltend.\nDas isolierte Anhydrid konnte enthalten Glycinanhydrid und Alanyl-glycinanhvdrid. Die optische Bestimmung ergab, da\u00df letzteres sicher vorhanden war.\t= 4- 2,5\u00b0. Wahr-\nscheinlich waren beide Anhydride anwesend.\n3.\tGlycyl-d 1-Leuein.\n2 g Dipeptid gel\u00f6st in 25 ccm Wasser. Nach Zusatz von loluol und 10 ccm Blutk\u00f6rperchonbrei wurde die L\u00f6sung 4 Tage >m Brutraum aulbewahrt.\nIsoliert : 0,15 g Leuein. |a]\"#\u201e = -|- ti,4\u00b0 in 20\",\u00abiger Salz-s\u00e4ure. Offenbar war noch Glykokoll beigemengt. Von diesem","page":339},{"file":"p0340.txt","language":"de","ocr_de":"3 to\nKniil Abderhalden und H. Deeljen,\ngewannen wir nur 0,04 g als Esterehlorhydral. An Anhydrid erhielten wir 0,43 g vom Zersetzungspunkl 239\" und o \u25a0 , vom Zersetzung*,Hinkt 220 - 23\u00d4\u00bb Die erste Fraktion ergab\n= \u2014 10,9\".\n\\ . d I - A1 a n y 1 - jr 1 y ein.\n- - S\"l\u2019\"lanz' 10 eem Wasser, 10 ccm Bliitkfiip.-rel,on|)1(.j roluol. Dairnr des Versuche:* \\ Tajm.\nIsoliert wurden: 0.3 g Olykokollester, hlorbvdral v\u201e\u201ei Schmelz,uinkl lil\". Das d-Alanin ging durch einen Fngliick-lall verloren. An Anhydrid gewannen wir 0,00g. = ,.l ,,,\nAus diesen Versuchen geht hervor, dali der lilutk.iii., i hm Fermente enthielt, welche die angewandten Polypeptide ahhauten. Ks fragt sich nun, wie wir diese Destillate zu deuten ,|; h- ol\u2019 \u2018M\u00ab Fermente dem Plasma, den weihen i:|\u201et-korperchen. den lllulpl\u00e4ttehen oder den roten Illutk\u00f6rperehen' angeh\u00f6ren. Das Plasma glauben wir vollst\u00e4ndig entfernt zu haben. Dali es in der Tat ganz au\u00dfer Betracht f\u00e4llt, beweisen <he I nlersuehungen von Dr. Oppler, dem es nicht gelang, mit \u2022lein zugeh\u00f6rigen Plasma und den entsprechenden Polypeptiden eine Spaltung nachzuweisen. Ks sei erw\u00e4hnt, .lall das Plasma auch ( they l-l-l y rosin nicht angrilf und auch das von demselben Hint stammende Serum keine Kinwirkung auf dieses Dipepti.l halle. Dis jetzt ist es uns bei diesen Versuchen in keinem halte gegluckt, eine deutliche Spaltung von Dipepliden durch Plasma oder Serum herbeizuf\u00fchren.- dagegen ist das Tripeplid dl-l,eueyl-glycyl-gjycin abgehaut worden. Gerade dieser Versuch l\u00e4\u00dft hollen, dali es uns gelingl, den Nachweis zu f\u00fchren, dal! die -proteolytischen ., vielleicht auch die peptolvlischen Fermente keineswegs einheitlich sind, sondern, dali f\u00fcr die verschiedenen Abhauslufcu verschiedenartige Fermente zur Wirkung kommen.l)\n') Wir hoflen auch, auf Grund dieser Beobachtungen dem Wesen es sogenannten \u00abheterolytischen* Fermentes, welches nach F. Blumen-tha\u00ef -vgl. Ferdinand Blumenthal. Die chemischen Vorg\u00e4nge bei der rebskrankheit, Ergebnisse der experiment. Pathol, und Therapie em-schliebltch Pharmakologie. Bd. I, S. 65, MY7) bei der Careinorn-Karhexp.-emt oh spielt, n\u00e4her zu kommen. Vergleichende Untersuchungen \u00fcber","page":340},{"file":"p0341.txt","language":"de","ocr_de":"Abhau einiger Polypeptide durch die Blutk\u00f6rperchen des Pferdes. 3H\nIn Frage kommen somit neben d(\u00bbn roten Blutk\u00f6rperchen nur noch die wei\u00dfen Blutk\u00f6rperchen und die Blutpl\u00e4ttchen. Wir k\u00f6nnen die Wirkung der letzteren beiden Formelemente nicht mit voller Sicherheit ausschlie\u00dfen, obwohl wir . bestrebt waren, sie m\u00f6glichst auszuschalten. Wir Setzen selbstverst\u00fcnd-\n9\nlieh unsere Versuche nach allen Bichtungen fort und werden uns bestreben, den Beweis, da\u00df die roten Blutk\u00f6rperchen selbst Fermente besitzen, welche Polypeptide spalten, zwingender zu gestalten. Sollte sich diese Annahme best\u00e4tigen, dann w\u00fcrden sich f\u00fcr die Funktion der roten Blutk\u00f6rperchen im Haushalte des tierischen Organismus neue (iesichtspunkte ergeben, und es w\u00fcrde ihre Zellualur noch mehr zum Ausdruck kommen.\nBeachtenswert erscheint uns auch der Fmstand, da\u00df die mit Kohlenoxyd vergifteten Blutk\u00f6rperchen dieselbe.Wirkung hatten, wie die unver\u00e4nderten Formelemente.\nSchlie\u00dflich m\u00fcssen wir noch die Frage beantworten, oh nicht vielleicht bei den fr\u00fcher beobachteten Hydrolysen von Polypeptiden durch Organpre\u00dfs\u00e4fte die Blutk\u00f6rperchen beteiligt waren oder gar allein in Wirksamkeit traten. Ihre Mitwirkung l\u00e4\u00dft sich nicht ganz ausschlie\u00dfen. Wir haben jedoch die Organe m\u00f6glichst blutleer gemacht, und au\u00dferdem die Hauptmenge des Pre\u00dfsaftos. die bei 150 Atmosph\u00e4ren Druck sich auspressen lie\u00df, nicht verwendet, sondern erst den von lf>0\u2014300 Atmosph\u00e4ren Druck erhaltenen. Fs k\u00f6nnen sicher nur Spuren von Blutk\u00f6r|>er-chenpre\u00dfsaft dem angewandten Orgnnpre\u00dfsaft beigemengt gewesen sein. Sehr beachtenswert ist es auch, da\u00df der'Organ-pre\u00dfsaft in vielen F\u00e4llen bedeutend wirksamer war als der Blutk\u00f6rperchenbrei. Fs kann somit kein Zweifel bestehen, da\u00df die lixen K\u00f6rperzellen eigene Fermente besitzen, welche Polypeptide spalten.\ndas Verhalten des menschlichen Plasmas unter normalen und pathologischen Verh\u00e4ltnissen gegen Polypeptide sind bereits im Gange und wir ersuchen die Fachgenossen, uns vorl\u00e4ufig dieses Arbeitsgebiet zu \u00fcberlassen.\tKm il Abderhalden.\nU<>ppe-St*y|t*r\u2018s Zeitschrift f. physiol, Chemie. LI.\n2H","page":341}],"identifier":"lit18488","issued":"1907","language":"de","pages":"334-341","startpages":"334","title":"\u00dcber den Abbau einiger Polypeptide durch die Blutk\u00f6rperchen des Pferdes","type":"Journal Article","volume":"51"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:52:51.536951+00:00"}