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{"created":"2022-01-31T13:49:28.294911+00:00","id":"lit18538","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Arthur Voitinovici","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 52: 348-367","fulltext":[{"file":"p0348.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\nYon\nEmil Abderhalden und Arthur Voitinovici.\n\u00ab\n(Aus dem I. chemischen Institute der Universit\u00e4t Berlin.)\n(Der Redaktion zugegangen am 4. Juni 1907.)\nEs ist wiederholt an dieser Steile betont worden, da\u00df keine Gruppe der Proteine so heterogene Vertreter aufweist, wie diejenige der sogenannten Albuminoide. W\u00e4hrend bei den \u00fcbrigen Proteinen eine Trennung nach L\u00f6slichkeit und anderen Eigenschaften durchf\u00fchrbar war, sind wir bei der erw\u00e4hnten Klasse von Proteinen ganz besonders auf die Ergebnisse der chemischen Analyse angewiesen, um eine gewisse Gruppierung auf Grund einer \u00e4hnlichen Zusammensetzung durchf\u00fchren zu k\u00f6nnen. Wir m\u00fcssen uns allerdings vorl\u00e4ufig mit einer Vergleichung der Mengenverh\u00e4ltnisse an einzelnen Aminos\u00e4uren begn\u00fcgen. Diese ist nicht ganz ein wandsfrei, indem die zur Verf\u00fcgung stehenden Methoden einstweilen nur bei einigen Aminos\u00e4uren eine quantitative Bestimmung gestatten. Wir haben wiederholt auf diesen Mangel hingewiesen, jedoch zugleich betont, da\u00df die von uns angewandte Estermethode, wenn sie sorgf\u00e4ltig und unter stets recht \u00e4hnlichen Bedingungen durchgef\u00fchrt wird, innerhalb gewisser Grenzen recht gut vergleichbare Werte liefert. Die Hydrolyse ein und desselben Proteins, die wiederholt ausgef\u00fchrt worden war, hatte stets Resultate ergeben, die unter sich recht gut \u00fcbereinstimmten. Wir freuen uns, mitteilenzu k\u00f6nnen, da\u00df in neuester Zeit Osborne und Clapp1) einen Eiwei\u00dfk\u00f6rper, das Phaseolin, untersucht haben und zwar unter Anwendung der Estermethode, den der eine von uns\nl) Thomas B. Osborne and S. H. Clapp, Hydrolysis of Phaseolin, American Journ. of Physiol., Bd. XVIII, S. 295, 1907.","page":348},{"file":"p0349.txt","language":"de","ocr_de":"B49\nHydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\nbereits in Gemeinschaft mit Babkini) auf Monoaminos\u00e4uren verarbeitet hatte, und da\u00df dabei die genannten Autoren zu Werten gekommen sind, die mit unseren Angaben \u00fcber die Mengen an Aminos\u00e4uren in recht engen Grenzen in Einklang stehen. Da\u00df kleine Differenzen bei einigen schwer trennbaren Aminos\u00e4uren vorhanden sind, ist nicht auff\u00e4llig. Jedenfalls beweist die angef\u00fchrte Arbeit, da\u00df wir den Resultaten der Estermethode einen vergleichenden Wert wohl beimessen d\u00fcrfen. Selbstverst\u00e4ndlich ist die Vergleichung der Mengen an Aminos\u00e4uren einstweilen nur ein Notbehelf. Es ist klar, wie wir schon wiederholt betont haben, da\u00df die Resultate der totalen Hydrolyse kein Bild \u00fcber den Aufbau der einzelnen Proteine geben, indem z. B. bei gleichen Mengen an einzelnen Aminos\u00e4uren deren Verkn\u00fcpfung untereinander \u2014 Reihenfolge \u2014 doch eine ganz andere sein kann. Immerhin bedeutet diese Art der Vergleichung der einzelnen Proteine gegen\u00fcber der fr\u00fcher \u00fcblichen Gegen\u00fcberstellung der Elementaranalysen verschiedener Proteine einen gro\u00dfen Fortschritt. Einen weiteren, viel exakteren Einblick in die Verwandtschaft der einzelnen Proteine wird uns unzweifelhaft die partielle Hydrolyse, d. h. die Gewinnung gr\u00f6\u00dferer Komplexe geben. Der Ausbau dieser Forschungsrichtung wird am ehesten die M\u00f6glichkeit bieten, eine Einteilung der Proteine, fu\u00dfend auf deren Zusammensetzung, vorzunehmen.\nWir haben im folgenden zwei Keratinarten untersucht, n\u00e4mlich das Keratin aus Hammelhorn und dasjenige aus Wolle vom Schaf. Bei der Untersuchung dieser Proteine folgten wir den fr\u00fcher schon oft beschriebenen Methoden. Von einer Reinigung dieser Eiwei\u00dfk\u00f6rper kann nat\u00fcrlich, ausgenommen einer rein mechanischen, keine Rede sein. Wir geben in der folgenden \u00dcbersicht einen \u00dcberblick \u00fcber die erhaltenen Resultate.\nHydrolyse des Keratins aus Schafwolle:\n*\t0,58 \u00b0/o Glykokoll\n4,4 \u00b0/o Alanin 2,8 \u00b0/o Yalin\n*) Emil Abderhalden und Boris Babkin, Die Monoaminos\u00e4uren des Legumins, Diese Zeitschrift, Bd. XLVII, S. 354, 1906.","page":349},{"file":"p0350.txt","language":"de","ocr_de":"350 Emil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\n11,5\t\u00b0/o Leucin\n4.4\t\u00b0/'o Prolin\n0,1 \u00b0/o Serin\n2.3\t\u00b0/o Asp aragins\u00e4ure 12,9 \u00b0/o Glutamins\u00e4ure\n2,9 \u00b0/o Tyrosin\n7.3\t\u00b0/o Cystin\nEs ist von Interesse, diesen Werten die fr\u00fcher bei der Hydrolyse des Keratins ans Pferdehaaren und aus G\u00e4nsefedern erhaltenen Zahlen gegen\u00fcberzustellen.\nHydrolyse des Keratins aus Pferdehaaren:1)\n4.7\t\u00b0/o Glykokoll\n1.5\t\u00b0/o Alanin\n0,9 \u00b0/o Valin\n7.1\t\u00b0/o Leucin\n3.4\t\u00b0/o Prolin\n0,6 \u00b0/o Serin\n0,3 \u00b0/o Asp aragins\u00e4ure\n3.7\t\u00b0/o Glutamins\u00e4ure\n3.2\t\u00b0/o Tyrosin\nHydrolyse des Keratins aus G\u00e4nsefedern:2)\n2.6\t\u00b0/o Glykokoll\n1.8\t\u00b0/o Alanin\n0,5 \u00b0/o Valin\n8.0\t\u00b0/o Leucin\n3.5\t\u00b0/o Prolin\n0,4 \u00b0/o Serin\n1.1\t\u00b0/o Asp aragins\u00e4ure\n2.3\t\u00b0/o Glutamins\u00e4ure\n3.6\t\u00b0/o Tyrosin\nDie Unterschiede in der Zusammensetzung dieser Keratine verschiedener Herkunft sind ziemlich betr\u00e4chtlich. Auf den Wert an Glutamins\u00e4ure beim Keratin aus Pferdehaaren und aus G\u00e4nsefedern ist kein gro\u00dfes Gewicht zu legen, indem er\n1)\tEmil Abderhalden und H. Gideon Wells, Die Monoaminos\u00e4uren des Keratins aus Pferdehaaren, Diese Zeitschrift, Bd. XLVI, S. 31 (1905).\n2)\tEmil Abderhalden und E. R. Le Count, Die Monoaminos\u00e4uren des Keratins aus G\u00e4nsefedern, Diese Zeitschrift, Bd. XLVI, S. 40 (1905).","page":350},{"file":"p0351.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\n351\nsicher viel zu klein ist, wie uns eine direkte Bestimmung der Glutamins\u00e4ure in diesen Keratinarten ergab. Es unterliegt keinem\nZweifel, da\u00df die untersuchten Keratinsubstanzen sehr unreine\n*\nProteine sind, und manche unserer Beobachtungen machen es sehr wahrscheinlich, da\u00df das Alter der \u00abKeratine\u00bb auch von Einflu\u00df auf ihre Zusammensetzung ist. Jedenfalls ist ein Gemenge von verschiedenartigen Proteinen am Aufbau der sogenannten Keratinsubstanzen der untersuchten Gebilde beteiligt. Wir werden versuchen, eine Trennung herbeizuf\u00e4hren.\nZu einem \u00e4hnlichen Resultat f\u00fchrt die Vergleichung der Zusammensetzung des Keratins aus Hammelhorn mit dem des Rinderhorns, wie die folgende \u00dcbersicht zeigt.\nHydrolyse des Keratins aus Horn vom Hammel:\n0,45 \u00b0/o Glykokoll\n1.6\t\u00b0/o Alanin\n4.5\t\u00b0/o Valin 15,3 \u00b0/o Leucin\n3.7\t\u00b0/o Prolin\n1.1\t\u00b0/o Serin\n1,9 \u00b0/o Phenylalanin\n2.5\t\u00b0/o Asp aragins\u00e4ure\n17.2\t\u00b0/o Glutamins\u00e4ure\n3.6\t\u00b0/o Tyrosin\n7.5\t\u00b0/o Cystin\n2.7\t\u00b0/o Ar ginin 0,2 \u00b0/o Lysin\nZur Vergleichung seien die bei der Hydrolyse des Rinderhorns1) erhaltenen Mengen an Monoaminos\u00e4uren angef\u00fchrt.\n0,34 \u00b0/o Glykokoll\n1.2\t\u00b0/o Alanin\n5.7\t\u00b0/o Valin\n18.3\t\u00b0/o Leucin\n3.6\t\u00b0/o Prolin 0,7 \u00b0/o Serin\n3,0 \u00b0/o Phenylalanin \u2666\t2,5 \u00b0/o Asparagins\u00e4ure\n3,0 \u00b0/o Glutamins\u00e4ure\n4.6\t\u00b0/o Tyrosin\n4) Emil Fischer und Th. D\u00f6rpinghaus, Hydrolyse des Horns, Diese Zeitschrift, Bd. XXXVI, S. 462 (1902).","page":351},{"file":"p0352.txt","language":"de","ocr_de":"352\nEmil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\nDie \u00dcbereinstimmung ist eine im ganzen befriedigende. Der niedere Wert f\u00fcr Glutamins\u00e4ure beim Keratin aus Rinder-hom erkl\u00e4rt sich aus der angewandten Methode. In Wirklichkeit kommen ihm nach unseren Bestimmungen 16\u201418 \u00b0/o zu. Wir haben Keratin von H\u00f6rnern von Hammeln verschiedenen Alters untersucht und gefunden, da\u00df der Glutamins\u00e4uregehalt schwankt. So fanden wir bei der Hydrolyse von H\u00f6rnern junger Tiere z. B. 15,6 \u00b0/o Glutamins\u00e4ure und bei \u00e4lteren 18,5 und wie eben angef\u00fchrt 17,2\u00b0/o dieser Aminos\u00e4ure. Jedenfalls d\u00fcrfte auch die Keratinsubstanz der verschiedenartigen Hornarten ein Gemenge verschiedenartiger Proteine darstellen. Immerhin scheinen so gro\u00dfe Unterschiede wie beim Keratin aus Haaren nicht vorzukommen. Wir setzen unsere Untersuchungen in dieser Gruppe von Proteinen fort und hoffen der vergleichenden physiologischen Chemie neue Gebiete erschlie\u00dfen zu k\u00f6nnen.\nExperimenteller Teil.\nI. Hydrolyse des Keratins aus Schafwolle.\nDie Ausf\u00fchrung der Hydrolyse und die Isolierung der Ester erfolgten in der \u00fcblichen Weise. Ohne Anwendung der Estermethode haben wir das Tyrosin bestimmt. Zu diesem Zwecke hydrolysierten wir die Wolle mit 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure und krystallisierten das Tyrosin nach quantitativer Entfernung der Schwefels\u00e4ure mit Baryt aus. Auf direktem Wege haben wir ferner den Gehalt an Cystin festgestellt, und ferner an Glutamins\u00e4ure. Letztere schieden wir als Hydrochlorat ab. Vergleicht man die so erhaltenen Werte an Glutamins\u00e4ure mit den nach der Estermethode erhaltenen, so wird besonders scharf klar, da\u00df man unter keinen Umst\u00e4nden die erhaltenen Mengen an Aminos\u00e4uren als absolute Werte betrachten darf. Wie fr\u00fcher schon nachgewiesen wurde, lassen sich die Ausbeuten an Aminos\u00e4uren ganz wesentlich steigern, wenn der ganze Veresterungsproze\u00df wiederholt wird.1) Die Ausbeute an Glutamins\u00e4ure l\u00e4\u00dft sich auch bei der Estermethode zu einer fast quantitativen gestalten, wenn der bei der Destillation der Ester\n*) Emil Abderhalden, Hydrolyse des krystallisierten H\u00e4moglobins aus Pferdeblut, Diese Zeitschrift, Bd. XXXVII, S. 484 (1903).","page":352},{"file":"p0353.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins ans Hom und aus Wolle.\n353\nverbleibende R\u00fcckstand mit einer konzentrierten Barytl\u00f6sung l\u00e4ngere Zeit gekocht wird.x) Nach quantitativer Entfernung des Baryts mit Schwefels\u00e4ure l\u00e4\u00dft sich dann aus dem stark eingeengten Filtrat des Baryumsulfats ein gro\u00dfer Teil der gesamten Glutamins\u00e4ure als salzsaures Salz abscheiden.\nWir wollen noch bemerken, da\u00df die Ester aus den Esterchlorhydraten der Aminos\u00e4uren nach der \u00fcblichen Methode unter Zusatz von Natronlauge und Kaliumcarbonat in Freiheit gesetzt und sofort in \u00c4ther aufgenommen wurden.\nDie verwendete Schafwolle verlor beim Trocknen bei 105\u00b0 bis zur Gewichtskonstanz an Gewicht 4,15\u00b0/o und enthielt 0,19\u00b0/o Asche.\n400 g dieses Pr\u00e4parates wurden 6 Stunden am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler mit 14/2 1 starker Salzs\u00e4ure vom spezifischen Gewicht 1,19 gekocht, nachdem die Wolle durch Erw\u00e4rmen des Gemisches auf dem Wasserbade zur v\u00f6lligen L\u00f6sung gebracht worden war. Hierbei bildete sich eine dunkelbraune L\u00f6sung. Sie wurde filtriert, auf dem Filter verblieben 8,1 g einer dunkelbraun gef\u00e4rbten Masse. Das Filtrat kochten wir mit Tierkohle auf und engten dann die etwas heller gef\u00e4rbte Fl\u00fcssigkeit unter vermindertem Druck bei einer 40\u00b0 nicht \u00fcbersteigenden Temperatur des Wasserbades auf ein kleines Volumen ein. Durch Einleiten von gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure bis zur S\u00e4ttigung der L\u00f6sung brachten wir die Glutamins\u00e4ure als salzsaures Salz zur Abscheidung. Nach l\u00e4ngerem Stehen bei 0\u00b0 und dem Einimpfen eines Kryst\u00e4llchens von salzsaurer Glutamins\u00e4ure erstarrte bald\nV\ndie ganze Masse. Der noch ziemlich stark gelb gef\u00e4rbte Krystall-brei wurde auf Koliertuch abgenutscht und scharf abgepre\u00dft. Die Mutterlauge engten wir ein, s\u00e4ttigten wiederum mit Salzs\u00e4ure und \u00fcberlie\u00dfen dann die L\u00f6sung der Krystallisation. Dieser Proze\u00df wurde solange wiederholt, bis keine Abscheidung von Krystallen mehr erfolgte. Die vereinigten Krystallmassen l\u00f6sten wir in Wasser, kochten die leicht gelb gef\u00e4rbte L\u00f6sung mit Tierkohle auf, engten dann das wasserklare Filtrat auf ein\n*) Emil Abderhalden und Otto Rostoski, Die Monoaminos\u00e4uren des Edestins aus Baumwollsamen und dessen Verhalten gegen Magensaft, Diese Zeitschrift, Bd. XLIV, S. 265 (1905).\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LII.\t$3","page":353},{"file":"p0354.txt","language":"de","ocr_de":"354 Emil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\nkleines Volumen ein und leiteten wiederum bis zur S\u00e4ttigung gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure ein. Auch hier wurde die Mutterlauge der ersten Kristallisation des nunmehr ganz reinen Glutamins\u00e4urechlorhydrats, wie oben angef\u00fchrt, weiter verarbeitet.\nDie gesamte Ausbeute an reiner salzsaurer Glutamins\u00e4ure betrug 59,6 g. Zur Analyse wurde aus dem salzsauren Salz die Glutamins\u00e4ure selbst dargestellt.\n0,2208 g Substanz gaben 0,3300 g C02 und 0,1226 g H20\nBerechnet f\u00fcr C5H9N04 :\tGefunden :\n40,81 > C und 6,12 \u00b0/o H. 40,86 > C und 6,21 \u00b0/o H.\nDie Mutterlauge der Krystallisation des rohen Glutamins\u00e4urechlorhydrates engten wir unter vermindertem Druck bis zum z\u00e4hen Sirup ein. Den R\u00fcckstand \u00fcbergossen wir mit der dreifachen Menge absoluten Alkohols und leiteten in diesen bis zur S\u00e4ttigung sorgf\u00e4ltig getrocknete gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure ein. Hierbei ging alles in L\u00f6sung. Wir lie\u00dfen diese 24 Stunden stehen und verdampften dann unter vermindertem Druck bei 40\u00b0 des Wasserbades bis zur Trockne. Die Veresterung wurde noch dreimal wiederholt. Die Ester setzten wir, wie oben erw\u00e4hnt, in Freiheit. Die Destillation der Ester ergab folgende Fraktionen :\nI.\t\tbis\t60\u00b0 des Wasserbades und 12\t\t\tmm\tDruck\t= 70,0\tg\nII.\t60\t\u00bb\t100\u00b0 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 12\t\u00bb\t\u00bb\t= 73,7\t\u00bb\nIII.\t\t\u00bb\t1050 \u00bb\t\u00d6lbades\t\u00bb 0,2\t\u00bb\t\u00bb\t\u2014 17,0\t\u00bb\nIV.\t106\t\u00bb\t2000 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 0,2\t\u00bb\t\u00bb\t= 32,0\t\u00bb\nIm Destillationskolben verblieb ein dunkelbraun gef\u00e4rbter R\u00fcckstand. Er wog 65 g. Reim Auskochen mit absolutem Alkohol ging fast alles in L\u00f6sung. Die braunrot gef\u00e4rbte Fl\u00fcssigkeit verdampften wir unter vermindertem Druck zur Trockne und kochten den R\u00fcckstand mit Essig\u00e4ther aus. Reim Abk\u00fchlen der erhaltenen L\u00f6sung fiel eine volumin\u00f6se, flockige Krystall-masse aus. Sie erwies sich als Leucinimid, das h\u00f6chstwahrscheinlich sieh sekund\u00e4r gebildet hat.\nDie drei ersten Fraktionen verseiften wir sofort durch Kochen mit dem f\u00fcnffachen Volumen Wasser bis zum Verschwinden der alkalischen Reaktion. Die klaren L\u00f6sungen, welche nunmehr die freien Aminos\u00e4uren enthielten, verdampften","page":354},{"file":"p0355.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\n355\nwir einzeln unter vermindertem Druck v\u00f6llig zur Trockne. Die so erhaltenen R\u00fcckst\u00e4nde kochten wir mit absolutem Alkohol zur Gewinnung des Prolins aus. Die vereinigten, zun\u00e4chst klaren L\u00f6sungen tr\u00fcbten sich bald, eine Beobachtung, die fast in allen F\u00e4llen bei der Prolingewinnung gemacht worden ist. Sie hat ihre Ursache darin, da\u00df stets in mehr oder weniger umfangreichem Ma\u00dfe Aminos\u00e4uren in dem hei\u00dfen Alkohol mit gel\u00f6st werden, welche an und f\u00fcr sieh in Alkohol g\u00e4nzlich unl\u00f6slich sind. Um das Prolin in wirklich reinem Zustande zu erhalten, wurde dieser erste alkoholische Auszug von den geringen ausgeschiedenen Massen abfiltriert. Das Filtrat nochmals in Vakuum zur Trockne verdampft und der R\u00fcckstand wiederum mit Alkohol ausgekocht. Hierbei verblieb ein geringer Rest an unl\u00f6slichen Produkten. Die nunmehr klar bleibende alkoholische L\u00f6sung verdampften wir wiederum unter vermindertem Druck v\u00f6llig zur Trockne. Der verbleibende, zum Teil krystallinische, zum Teil sirup\u00f6se R\u00fcckstand enth\u00e4lt das aktive und racemische Prolin. Zur Trennung dieser beiden Formen eignet sich am besten das Kupfersalz, das wir durch Kochen der w\u00e4sserigen L\u00f6sung des genannten R\u00fcckstandes mit \u00fcbersch\u00fcssigem Kupferoxyd darstellten. Die dunkelblaue L\u00f6sung engten wir unter vermindertem Druck bis zur v\u00f6lligen Entfernung des Wassers ein und l\u00f6sten aus dem zum gro\u00dfen Teil krystallisierten R\u00fcckstand das Kupfersalz des aktiven Prolins mit absolutem Alkohol heraus. Zur\u00fcck blieb die racemische Kupferverbindung, die wir aus Wasser umkrystallisierten. Das so erhaltene Pr\u00e4parat verwendeten wir lufttrocken zur Analyse. Es enth\u00e4lt in diesem\nZustande zwei Molek\u00fcle Wasser.\n0,1152 g Substanz verloren bei 120\u00b0 0,0126 g H20\nBerechnet f\u00fcr C10H16O4N2Cu -j- 2 H2Q :\tGefunden :\n10,99 \u00b0/o H*0.\t10,94 \u00b0/o HA\n0,1026 g bei 120\u00b0 getrocknetes Kupfersalz gaben 0,0281 g CuO Berechnet f\u00fcr C10H1604N2Cu:\tGefunden:\n, 21,81 \u00b0/o Cu.\t21,93\u00b0/\u00a9 Cu.\nDie Ausbeute an aktivem plus racemischem Prolin betrug 16,7 g.\nDer in Alkohol unl\u00f6sliche Teil der I. Fraktion bestand aus Glykokoll und Alanin. Das Glykokoll wiesen wir als Ester-\n23*","page":355},{"file":"p0356.txt","language":"de","ocr_de":"356 Emil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\nchlorhydrat nach, indem wir einen aliquoten Teil der Fraktion mit dem dreifachen Volumen absoluten Alkohols \u00fcbergossen und bis zur S\u00e4ttigung trockene gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure einleiteten. Nach dem Impfen mit einem Kryst\u00e4llchen von Glykokollester-chlorhydrat und l\u00e4ngerem Stehen auf Eis erfolgte bald Krystal-lisation. Das erhaltene Produkt zeigte den Schmelzpunkt 144\u00b0. Die gesamte Fraktion enthielt 2,2 g Glykokoll.\nDas Alanin isolierten wir zun\u00e4chst in Form seines Kupfersalzes.\n0,2451 g Kupfersalz gaben 0,0815 g CuO\nBerechnet f\u00fcr (C3H6N02)2Cu :\tGefunden :\n26,41% Cu.\t26,52% Cu.\nDas Alanin selbst gab folgende Zahlen:\n0,2011 g Substanz gaben 0,2975 g C02 und 0,1438 g H20\nBerechnet f\u00fcr C3H7N02 :\tGefunden :\n40,45% C und 7,87 % H. 40,35% C und 8,00% H.\nDie gesamte Ausbeute an Alanin betrug 8,3 g.\nDie II. Fraktion enthielt Alanin, Valin und Leucin. Die Trennung der beiden letzteren Aminos\u00e4uren bereitete gro\u00dfe Schwierigkeiten, weil sie die gro\u00dfe Neigung besitzen, Misch-krystalle zu bilden. Diese k\u00f6nnen sehr leicht einheitliche Substanzen vort\u00e4uschen. Zur Gewinnung von reinem Leucin benutzten wir zun\u00e4chst die fraktionierte Krystallisation. Wir erhielten mehrere Krystallfraktionen, welche aus v\u00f6llig reinem Leucin bestanden. Die weiteren Fraktionen erwiesen sich als Gemische von Leucin und Valin. Am raschesten orientiert in solchen F\u00e4llen die Gewinnung des Kupfersalzes und dessen Analyse. Sie gibt \u00fcber die Art des vorliegenden Gemisches ein Bild. Auch ist die Darstellung der Kupfersalze und deren fraktionierte Krystallisation ein sehr wertvolles Hilfsmittel zur Trennung von Leucin und Valin. Noch bedeutendere Schwierigkeiten bietet die Abtrennung von Valin und Alanin. Auch hier findet ein Zusammenkrystallisieren statt. Dasselbe gilt von den Kupfersalzen. Ganz wesentlich kompliziert wird die Reindarstellung des vorliegenden Gemisches von Alanin, Valin und Leucin durch den Umstand, da\u00df jede dieser Aminos\u00e4uren in mehr oder weniger umfangreichem Ma\u00dfe in zwei Formen vor-","page":356},{"file":"p0357.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\n357\nliegt, in der optisch aktiven und der racemischen Form. Die Menge der letzteren ist sehr wechselnd und f\u00e4llt der Methode zur Last.\nNach vieler M\u00fche sind wir zu folgenden Ausbeuten an reinen Aminos\u00e4uren gelangt: 8,2 Alanin, 10,9 Valin, 25,2 Leucin.\nVom Alanin haben wir das Kupfersalz untersucht.\n0,1055 g Kupfersalz gaben 0,0344 g CuO Berechnet f\u00fcr (C3H6N02)2Cu:\tGefunden:\n26,41 \u00b0/o Cu.\t25,91 \u00b0/o Cu.\nDas isolierte Valin ergab folgendes Drehungsverm\u00f6gen :\n0,5017 g Substanz in 5,3565 g 20\u00b0/o Salzs\u00e4ure gel\u00f6st, (mithin 8,56 \u00b0/o) und 1,09 spezifisches Gewicht drehten im Dezimeterrohr 2,4\u00b0 nach rechts. Also\nMd\u201d = + 25,7.\nDie Analyse ergab:\n0,1611 g Kupfersalz gaben 0,0432 g CuO Berechnet f\u00fcr (C5H10N02)2Cu:\tGefunden:\n21,51 \u00b0/o Cu.\t21,60 \u00b0/o Cu.\n0,2049 g Substanz gaben 0,3830 g C02 und 0,1741 g H20 Berechnet f\u00fcr C5H11N02:\tGefunden:\n51,28\u00b0/o C und 9,40 \u00b0/o H.\t51,10\u00b0/o C und 9,5 > H.\nVom Leucin haben wir das Kupfersalz und die freie Aminos\u00e4ure untersucht.\n0,0912 g Kupfersalz gaben 0,0224 g CuO Berechnet f\u00fcr (C6H12N02)2Cu:\tGefunden:\n19,6 o/o Cu.\t19,50 \u00b0/o Cu.\n0,1127 g Substanz gaben 0,2269 g C02 und 0,1034 g H20 Berechnet f\u00fcr C6H13N02:\tGefunden:\n54,96 \u00b0/o C und 9,92 \u00b0/o H.\t54,91 \u00b0/o C und 10,26 \u00b0/o H.\nDie III. Fraktion endlich bestand, wie es scheint, ganz aus Leucin (11,8 g). Wenigstens konnten wir keine andere Aminos\u00e4ure au\u00dfer dem bereits durch Auskochen mit Alkohol entfernten Prolin mit Sicherheit nachweisen.\n0,1446 g Kupfers alz gaben 0,0353 g CuO Berechnet* f\u00fcr (C6H12N02)2Cu :\tGefunden :\n19,65 \u00b0/o Cu.\t19,44 \u00b0/o Cu.\nBei der Verarbeitung der IV. Fraktion suchten wir zun\u00e4chst in der gewohnten Weise den Phenylalaninester abzutrennen, indem wir das gewonnene Destillat mit der f\u00fcnffachen","page":357},{"file":"p0358.txt","language":"de","ocr_de":"358\nEmil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\nMenge Wasser versetzten und das Gemisch mit dem gleichem Volumen \u00c4ther aussch\u00fcttelten. Den \u00c4ther wuschen wir wiederholt mit dem gleichen Volumen Wasser. Die \u00e4therische L\u00f6sung trockneten wir zun\u00e4chst mit Natriumsulfat und destillierten hierauf den \u00c4ther ab. Den verbleibenden R\u00fcckstand verseiften wir durch Eindampfen mit konzentrierter Salzs\u00e4ure. Die verbleibende salzsaure Aminos\u00e4ure verwandelten wir durch \u00dcbergie\u00dfen mit Ammoniak in die freie S\u00e4ure. Das gebildete Chlorammonium laugten wir mit wenig eiskaltem Wasser aus und krystallisierten dann den R\u00fcckstand aus Wasser um. Die Abscheidung der Krystalle erinnerte stark an Leucin und in der Tat zeigte die Analyse, da\u00df diese Aminos\u00e4ure vorlag. Phenylalanin konnten wir nicht auffinden. Die Oxydation einer Probe mit Kalium-bichromat in schwefelsaurer L\u00f6sung ergab kein positives Resultat f\u00fcr Phenylalanin. Jedenfalls war der Geruch nach Phenylacetaldehyd nicht mit Sicherheit wahrnehmbar. Die Menge des isolierten Leucins betrug 7,1 g.\n0,1451 g Substanz gaben 0,2918 g C02 und 0,1311 g H20 Berechnet f\u00fcr C6H13N02:\tGefunden:\n54,96 \u00b0/o G und 9,92 \u00b0/o H. 54,85 > G und 10,11 \u00b0/o H.\n0,1241 g Kupfersalz gaben 0,0302 g CuO Berechnet f\u00fcr (C6H12N02)2Cu :\tGefunden:\n19,6 \u00b0/o Cu.\t19,40 \u00b0/o Cu.\nZur v\u00f6lligen Sicherstellung haben wir das gewonnene Leucin auf sein optisches Verhalten gepr\u00fcft:\n0,5482 g Substanz in 4,5611 g 20\u00b0/o Salzs\u00e4ure, mithin 10,72 \u00b0/o Gehalt, drehte im Dezimeterrohr 1,9\u00b0 nach rechts. Spez. Gewicht der L\u00f6sung 1,09.\n[a\u00a30\u00b0 = 16,25.\nDie vereinigten w\u00e4sserigen L\u00f6sungen dieser IV. Fraktion verseiften wir durch zweist\u00fcndiges Kochen mit Baryt. Wir verwendeten etwa die zweifache Menge des Gewichtes der gesamten Esterfraktion an Baryt. Die verseifte L\u00f6sung lie\u00dfen wir mehrere Tage stehen. Es erfolgte allm\u00e4hlich Ausscheidung von Krystalldrusen. Von diesen filtrierten wir ab und setzten das vorliegende Baryumsalz der Asparagins\u00e4ure durch Kochen mit \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure in Freiheit. Aus dem Filtrat","page":358},{"file":"p0359.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\n359\ndes Baryumsulfats entfernten wir die \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure quantitativ mit Baryt und engten nun das Filtrat vom Baryumsulfat bis zur Krystallisation ein. Die Menge der so erhaltenen Asparagins\u00e4ure betrug 2,2 g.\nDie Mutterlauge vom asparagiusauren Baryum befreiten wir mit Schwefels\u00e4ure quantitativ vom Baryt und engten das Filtrat stark ein. Die L\u00f6sung schmeckte deutlich nach Glutamins\u00e4ure. Ein Rest an dieser Aminos\u00e4ure war offenbar der eingangs erw\u00e4hnten direkten Abscheidung als Chlorhydrat entgangen. Zur Gewinnung dieses Restes an Glutamins\u00e4ure leiteten wir gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure bis sur S\u00e4ttigung in die genannte L\u00f6sung ein. Wir erhielten noch 3,8 g Glutamins\u00e4urechlorhydrat. Die Mutterlauge der krystallinischen Abscheidung der salzsauren Glutamins\u00e4ure befreiten wir durch Kochen mit gelbem Bleioxyd von der Salzs\u00e4ure, filtrierten dann und f\u00e4llten das gel\u00f6ste Blei mit Schwefelwasserstoff. Die vom abgeschiedenen Bleisulfid filtrierte L\u00f6sung engten wir stark ein. Es folgte Krystallysation von Asparagins\u00e4ure. Die Ausbeute war 6,4 g.\nDie Analyse ergab :\n0,2137 g Substanz gaben 0,2814 g C02 und 0,1035 g HgO Berechnet f\u00fcr C4H704N:\tGefunden:\n36,09 \u00b0/o C und 5,26 \u00b0/o H. 35,91 \u00b0/o C und 5,41 \u00b0/o H.\nDie Mutterlauge der Asparagins\u00e4ure verarbeiteten wir auf Serin, das offenbar vorhanden war, dessen Reindarstellung jedoch nicht gelang.\nBestimmung des Tyrosins.\nZur Bestimmung des Tyrosins wurden 100 g Wolle desselben Pr\u00e4parates, das zur eben beschriebenen Hydrolyse mit Salzs\u00e4ure gedient hatte, mit 500 ccm 25 \u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure 12 Stunden gekocht. Die gelbbraun gef\u00e4rbte L\u00f6sung wurde nun filtriert, das Filtrat mit Wasser verd\u00fcnnt und die Schwefels\u00e4ure quantitativ mit Baryt entfernt. Den Baryumsulfatnieder-schlag kochten \\yir wiederholt mit Wasser aus, bis das Filtrat mit Milions Reagens keine Rotf\u00e4rbung mehr gab. Die vereinigten Filtrate engten wir nun bis zur beginnenden Krystallisation ein und filtrierten von der bei l\u00e4ngerem Stehen in der K\u00e4lte ausgeschiedenen Krystallmasse ab. Diese Krystalli-","page":359},{"file":"p0360.txt","language":"de","ocr_de":"360 Emil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\nsation wurde durch weiteres Einengen der Mutterlauge solange wiederholt, bis das Filtrat tyrosinfrei war. Das so erhaltene rohe Tyrosin krystallisierten wir unter Anwendung von Tierkohle aus hei\u00dfem Wasser um. Die gesamte Ausbeute an reinem Tyrosin betrug 2,8 g.\nAnalyse :\n0,1505 g Substanz gaben 0,3284 g C02 und 0,0828 g H20 Berechnet f\u00fcr CqH^NOsj:\tGefunden:\n59,66 > G und 6,07 \u00b0/o H. 59,51 \u00b0/o G *md 6,15 \u00b0/o H.\nBestimmung des Cystins.\n100 g Wolle wurden mit 300 ccm konzentrierter Salzs\u00e4ure vom spezifischen Gewicht 1,19 6 Stunden am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler gekocht. Die filtrierte L\u00f6sung engten wir unter vermindertem Druck stark ein und nahmen den R\u00fcckstand in etwa 1500 ccm Wasser auf. Die erhaltene L\u00f6sung entf\u00e4rbten wir durch Kochen mit Tierkohle. Nun versetzten wir die schwach gelbbraun gef\u00e4rbte L\u00f6sung mit soviel Kalilauge, bis die L\u00f6sung nur noch schwach sauer reagierte. Nach zweit\u00e4gigem Stehen schieden sich die charakteristischen hexagonalen Krystalle des Cystins ab. Ihre Menge betrug 1,2 g. Sie wurden zur Reinigung in 10\u00b0/oigem Ammoniak gel\u00f6st und durch Zusatz von Eisessig wieder abgeschieden. Das erhaltene Cystin war frei von Tyrosin. Es zeigte folgendes optisches Verhalten: 0,3112 g Substanz, in 11,6522 g Normalsalzs\u00e4ure gel\u00f6st, mithin 2,67 \u00b0/o. Spezifisches Gewicht der L\u00f6sung = 1,028, Drehung bei Natriumlicht im Dezimeterrohr 5,88\u00b0 nach links.\n[a]p\u00b0= \u2014 220,2\u00ab.\nDie Mutterlauge des abfiltrierten Cystins zeigte bei l\u00e4ngerem Stehen weitere Krystallabscheidung und zwar erhielten wir zun\u00e4chst noch 2,3 g Cystin. Die Krystalle zeigten zum Teil die bekannten hexagonalen Platten, zum Teil fanden sich Nadeln. Durch Einengen der Mutterlauge der genannten Cystinfraktion erhielten wir noch 3,4 g reines Cystin. Die gesamte Ausbeute an Cystin betrug 6,9 g.\n0,1220 g Substanz gaben 0,2374 g BaS04, entspr. 0,0326 g S Berechnet f\u00fcr C6Ht2N2S204:\tGefunden:\n26,67 \u00b0/o S\t26,72 \u00b0/o S.","page":360},{"file":"p0361.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\n361\nWir haben noch ein weiteres Pr\u00e4parat von Schafwolle aus Rum\u00e4nien auf seinen Cystingehalt untersucht und fanden hier eine betr\u00e4chtlich h\u00f6here Ausbeute, n\u00e4mlich auf 100 g Wolle 12,5 g Cystin. Wir m\u00fcssen es dahingestellt sein lassen, ob wir verschiedene Keratine untersucht haben oder aber, ob das eine Pr\u00e4parat irgendwie technisch gereinigt worden war. Jedenfalls war das letztere Pr\u00e4parat keiner weiteren Reinigung unterworfen worden. Es ist nat\u00fcrlich nicht ausgeschlossen, da\u00df auch die verschiedenen Rassen, von denen die beiden Pr\u00e4parate stammten, ausschlaggebend sind.\nII. Hydrolyse des Keratins aus H\u00f6rnern vom Hammel.\nEs ist bereits ein Keratin aus Hornsubstanz eingehend mit Hilfe der Estermethode untersucht worden, n\u00e4mlich das Keratin aus dem Horn vom Rinde. Emil Fischer und D\u00f6r-pinghaus,J) welche die betreffende Untersuchung durchgef\u00fchrt haben, stellten bereits das Vorhandensein der folgenden Aminos\u00e4uren fest: Glykokoll, Alanin, Valin, Leucin, Prolin, Serin, Phenylalanin, Asparagins\u00e4ure und Glutamins\u00e4ure. Au\u00dferdem hat M\u00f6rner* 2) nachgewiesen, da\u00df dem Keratin aus Horn, entsprechend seinem hohen Schwefelgehalt, ein reichlicher Gehalt an Cystin zukommt. Was nun unsere Untersuchung anbetrifft, so ist zu bemerken, da\u00df m\u00f6glichst gereinigte H\u00f6rner vom Hammel zur Anwendung kamen. Der Gang der Untersuchung war im wesentlichen genau derselbe, wie bei der eben beschriebenen Hydrolyse des Keratins aus Schafwolle. Wir k\u00f6nnen uns deshalb kurz fassen. Bemerken wollen wir nur, da\u00df wir die Hydrolyse mehrmals ausgef\u00fchrt haben und in einem Mal zur Vergleichung die Ester aus den Esterchlorhydraten mit Hilfe der auf die vorhandene Salzs\u00e4ure berechneten Menge von Natrium\u00e4thylat in Freiheit gesetzt haben.3) Die Mengen an\n*) E. Fischer und Th. D\u00f6rpinghaus, Hydrolyse des Horns, Diese Zeitschrift, Bd. XXXYI, S. 462 (1902).\n2)\tK. A. H. M\u00f6rner, Zur Kenntnis der Bindung des Schwefels in den Proteinstoffen, Diese Zeitschrift, Bd. XXXIY, S. 207 (1901).\n3)\tVgl. Emil Abderhalden und 0. Rostoski, Beitrag zur Kenntnis des Bence-Jon es sehen Eiwei\u00dfk\u00f6rpers, Diese Zeitschrift, Bd. XL VI, S. 125 (1905).","page":361},{"file":"p0362.txt","language":"de","ocr_de":"362\nEmil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\nAminos\u00e4uren waren etwas gr\u00f6\u00dfer als bei der Infreiheitsetzung der Ester mit Hilfe von Natronlauge und Kaliumcarbonat. Der Unterschied war jedoch nicht sehr betr\u00e4chtlich. Ferner sei erw\u00e4hnt, da\u00df wir in einem Fall versucht haben, nach der von Fischer angegebenen Methode Oxyprolin zu isolieren.1) Der Erfolg war allerdings kein eindeutiger und wir m\u00fcssen es offen lassen, ob dem Keratin aus dem Horn das Oxyprolin zukommt. Zu gleicher Zeit haben wir den Gehalt des untersuchten Keratins an Diaminos\u00e4uren und Histidin festgestellt. ^Letztere Verbindung konnten wir nicht isolieren, dagegen sind Arginin und Lysin vorhanden, wie das auch schon Hedin2) nachgewiesen hat.\nWir f\u00fchren hier nur diejenige Untersuchung an, bei welcher neben der Bestimmung der Monoaminos\u00e4uren auch auf Oxyprolin gefahndet und der Gehalt an Diaminos\u00e4uren bestimmt wurde. Au\u00dfer dieser einen Hydrolyse haben wir noch zwei weitere ausgef\u00fchrt. Die bei diesen erhaltenen Resultate stimmen im wesentlichen mit den Werten der hier mitgeteilten Hydrolyse \u00fcberein.\nZu der vorliegenden Untersuchung verwendeten wir 500 g Hornsubstanz, welche mehrere Tage im Trockenschrank blieb. Sie verlor beim Trocknen bis zur Gewichtskonstanz bei 110\u00b0 5,12 \u00b0/o an Gewicht und beim Veraschen ergab sich ein Aschegehalt von 0,19 \u00b0/o. Die angef\u00fchrte Menge an Keratin wurde mit der dreifachen Menge konzentrierter Salzs\u00e4ure 6 Stunden am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler gekocht und die abgek\u00fchlte, dunkelbraun gef\u00e4rbte Hydrolysenfl\u00fcssigkeit nach dem Filtrieren unter verringertem Druck stark konzentriert. Nun leiteten wir zur Abscheidung der Glutamins\u00e4ure gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure bis zur S\u00e4ttigung ein. Nach einiger Zeit erfolgte reichliche Krystallisation. Nach dem Abfiltrieren des Krystallbreies wurde auch hier die Mutterlauge eingeengt und wiederum gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure eingeleitet. Dieser Proze\u00df wurde solange wiederholt, bis keine\n0 Emil Fischer, \u00dcber eine neue Aminos\u00e4ure aus Leim, Berichte der Deutsch, ehern. Ges., Jg. XXXV, S. 2660 (1902).\n2) S. G. Hedin, \u00dcber ein neues Spaltungsprodukt der Hornsubstanz, Diese Zeitschrift, Bd. XX, S. 186 (1895), und Eine Methode, das Lysin zu isolieren, Ebenda, Bd. XXI, S. 297 (1896).","page":362},{"file":"p0363.txt","language":"de","ocr_de":"36S\nHydrolyse des Keratins ans Horn und aus Wolle.\nkrystallinische Abscheidung mehr erfolgte. Das Rohprodukt der salzsauren Glutamins\u00e4ure l\u00f6sten wir in Wasser, kochten mit Tierkohle auf und schieden dann die Glutamins\u00e4ure wiederum\nals Hydrochlorat ab. Die Ausbeute an diesem betrug 103,5 g. 0,1673 g Substanz gaben 0,2024 g C02 und 0,0837 g H20 Berechnet f\u00fcr C5H9N04 \u2022 HCl :\tGefunden :\n32,69 > C und 5,45 \u00b0/o H. 32,99 \u00b0/o C und 5,68 \u00b0/o H.\nDie Mutterlauge des Rohproduktes an salzsaurer Glutamins\u00e4ure engten wir dann unter vermindertem Druck bis zum dicken Sirup ein. Den R\u00fcckstand veresterten wir in der gewohnten Weise und wiederholten den ganzen Proze\u00df viermal. Die Ester setzten wir in diesem Fall mit Natronlauge und Kaliumcarbonat in Freiheit. Die Destillation der Ester ergab folgendes Resultat:\nI.\tbis\t60\u00b0\tdes\tWasserbades\tund\t12\tmm\tDruck\t=\t151\tg\nII. von\t60\t\u00bb\t100\u00b0\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t12\t\u00bb\t\u00bb\t=\t80,5\t>\nHI.\t\u00bb\t105\u00b0\t\u00bb\t\u00d6lbades\t\u00bb\t0,2\u20140,4\t\u00bb\t\u00bb\t=\t54,6\t\u00bb\nIV. von 105\t\u00bb\t180\u00b0\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t0,2\u20140,4\t\u00bb\t\u00bb\t=\t28,0\t\u00bb\nIm Kolben verblieb ein dunkelbraun gef\u00e4rbter R\u00fcckstand ; er wog 90 g. Bei der Verarbeitung der einzelnen Fraktionen verfuhren wir genau so, wie es bei der Wolle beschrieben ist. Wir begn\u00fcgen uns deshalb mit der Angabe der isolierten Aminos\u00e4uren. Aus Fraktion I, II und III gewannen wir in der gewohnten Weise 15,1 g Prolin. Analysiert wurde das racemische Kupfers alz.\n0,3618 g lufttrockenes Kupfersalz verloren bei 120\u00b0 0,0382 g H20 Berechnet f\u00fcr C10H16O4N2Cu -|- 2 H20 :\tGefunden :\n10,99\u00b0/o H20.\t10,56\u00b0/o H20.\n0,3236 g bei 120\u00b0 getrocknetes Kupfersalz gaben 0,0883 g CuO Berechnet f\u00fcr (C5H8N02)2Cu:\tGefunden:\n21,81% Cu.\t21,76% Cu.\nFraktion I enthielt 1,6 g Glykokoll, das als Esterchlorhydrat isoliert wurde. Sein Schmelzpunkt war 144\u00b0. Au\u00dferdem gewannen wir 4,9 g Alanin und Spuren von Valin. Die Analyse des Alanins und von dessen Kupfersalz gab folgendes Resultat :\n0,1853 g Substanz gaben 0,2739 g C02 und 0,1305 g H20 ' Berechnet f\u00fcr C3H7N02:\tGefunden:\n40,45% C und 7,87 % H. 40,31% C und 7,88% H.","page":363},{"file":"p0364.txt","language":"de","ocr_de":"364\nEmil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\n0,1301 g Kupfersalz gaben 0,0429 g GuO Berechnet f\u00fcr (C3H6N02)2Cu:\tGefunden:\n26,41 \u00b0/o Cu.\t26,30\u00b0/o Cu.\nAus Fraktion II isolierten wir 0,4 g Glykokoll (Sp. 240\u00b0), 0,6 g Alanin, 18 g Valin und 20 g Leucin.\nAlanin:\n0,1368 g Kupfersalz gaben 0,0452 g CuO Berechnet f\u00fcr (C3H6N02)2Cu :\tGefunden :\n26,41 \u00b0/o Cu.\t26,35 \u00b0/o Cu.\nValin:\n0,2003 g Substanz gaben 0,3748 g C02 und 0,1698 g H20 Berechnet f\u00fcr C5HltN02:\tGefunden:\n51,28 \u00b0/o C und 9,40\u00b0/o H. 51,04 \u00b0/o C und 9,48 > H.\n0,1595 g Kupfersalz gaben 0,0432 g CuO Berechnet f\u00fcr (C5H10N02)2Gu:\tGefunden:\n21,51 \u00b0/o Cu.\t21,60 \u00b0/o Cu.\nLeucin:\n0,1634 g Leucin gaben 0,3286 g C02 und 0;1460 g H20 Berechnet f\u00fcr C6H13N02:\tGefunden:\n54,96 \u00b0/o C und 9,92 \u00b0/o H. 54,85 \u00b0/o C und 9,99 \u00b0/o H.\n0,1498 g Kupfersalz gaben 0,0368 g CuO Berechnet f\u00fcr (C6H12N02)2Cu:\tGefunden:\n19,65 \u00b0/o Cu.\t19,59 \u00b0/o Cu.\nFraktion III, 30,2 g, bestand fast ausschlie\u00dflich aus Leucin. 0,1958 g Substanz gaben 0,3936 g C02 und 0,1766 g H20 Berechnet f\u00fcr C6H13N02:\tGefunden:\n54,96 \u00b0/o C und 9,92 \u00b0/o H. 54,83 \u00b0/o C und 10,09 \u00b0/o H.\n0,2158 g Leucinkupfer gaben 0,0531 g CuO Berechnet f\u00fcr (C6H12N02)2Cu:\tGefunden:\n19,65 \u00b0/o Cu. \"\t19,62 \u00b0/o Cu.\nFraktion IV ergab 7,8 g Phenylalanin, 11,2 g Asparagin-s\u00e4ure und 0,4 g Serin (unrein).\nPhenylalanin:\n0,1478 g Substanz gaben 0,3530 g C02 und 0,0898 g H20 Berechnet f\u00fcr C9HltN02:\tGefunden:\n65,45 \u00b0/o C und 6,66 \u00b0/o H. 65,14 \u00b0/o C und 6,79 \u00b0/o H.\nAsparagins\u00e4ure :\n0,1788 g Substanz gaben 0,2339 g C02 und 0,0851 g H20 Berechnet f\u00fcr C4H7N04:\tGefunden:\n36,09 \u00b0/o C und 5,26 \u00b0/o H.\t35,76 \u00b0/o C und 5,32 \u00b0/o H.","page":364},{"file":"p0365.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\n365\nDie beim Aus\u00e4thern der Ester zur\u00fcekbleibende diekbreiige Masse l\u00f6sten wir in Wasser, \u00fcbers\u00e4ttigten schwach mit Salzs\u00e4ure und dampften das Gemisch auf dem Wasserbad ein. Von Zeit zu Zeit filtrierten wir die ausgeschiedenen Salze ab. Der zuletzt \u00fcbrig bleibende, dunkelgef\u00e4rbte Sirup wurde mit ungef\u00e4hr der dreifachen Menge salzs\u00e4urehaltigem Alkohol \u00fcbergossen. Das ausgeschiedene Salz filtrierten wir ab und engten dann das Filtrat unter vermindertem Druck ein. Den R\u00fcckstand versetzten wir wiederum mit der dreifachen Menge Alkohol und leiteten bis zur S\u00e4ttigung gasf\u00f6rmige, trockene Salzs\u00e4ure ein. Der hierbei verbleibende R\u00fcckstand an Salzen wurde abfiltriert und dann die Veresterung wiederholt. Die Ester wurden nun wieder mit Natronlauge und Kaliumcarbonat in Freiheit gesetzt, in \u00c4ther aufgenommen, die erhaltenen Ester wieder-\n\u2022 \u2022\num fraktioniert, destilliert. Die folgende \u00dcbersicht gibt das Resultat der Destillation wieder:\nI.\tbis\t1000\tdes\tWasserbades\tund\t12 mm\tDruck\t=\t66 g\nH.\tbis\t100\u00b0\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t0,4 \u00bb\t\u00bb\t=\t16,8 \u00bb\nIII. von 105 bis 180\u00b0\t\u00bb\t\u00d6lbades\t\u00bb\t0,4 \u00bb\t\u00bb\t=\t6 \u00bb\nAus den einzelnen Fraktionen haben wir folgende Arten und Mengen von Aminos\u00e4uren erhalten:\nAus den Fraktionen I und II 1,4 g Prolin.\nFraktion I 0,1 g Glykokoll, 0,6 g Alanin, 3,5 g Valin und 10,3 g Leucin. Fraktion II 12 g fast reines Leucin. Fraktion III 1,0 g Phenylalanin, 2 g Glutamins\u00e4ure, 0,6 g Asparagins\u00e4ure und Spuren von Serin.\nUm die Diaminos\u00e4uren, das Histidin und das Oxyprolin, zu gewinnen, verwandten wir den R\u00fcckstand, aus dem wir die Ester mit \u00c4ther extrahiert hatten. Wir entfernten zun\u00e4chst die Salze m\u00f6glichst vollkommen in der eben beschriebenen Weise. Der zuletzt verbleibende dunkelbraune salzs\u00e4urehaltige Sirup wurde nun mit 1V21 Wasser verd\u00fcnnt und dann soviel Schwefels\u00e4ure zugesetzt, bis die L\u00f6sung davon 5\u00b0/o enthielt. Nun f\u00e4llten wir solange mit einer L\u00f6sung von Phosphor wolframs\u00e4ure, als ein Niederschlag entstand. Der Niederschlag wurde abgenutscht, mit 5\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure gut ausgewaschen, scharf abgepre\u00dft und dann in der Reibschale mit der zweifachen Gewichtsmenge","page":365},{"file":"p0366.txt","language":"de","ocr_de":"366 Emil Abderhalden und Arthur Voitinovici,\ndes erhaltenen Niederschlages an Baryt innig verrieben. Das Gemisch f\u00fcllten wir nun mit etwa einem Liter Wasser in eine Flasche und brachten diese 12 Stunden auf eine Sch\u00fcttelmaschine. Das gebildete phosphor wolframsaure Baryum saugten wir nun ab und f\u00e4llten im Filtrat den Baryt quantitativ mit Schwefels\u00e4ure. Das Filtrat vom Baryumsulfat verarbeiteten wir genau nach der Vorschrift von Kossel und Kutscher1) auf Histidin, Lysin und Arginin. Histidin schien nicht vorhanden zu sein. Das Lysin wiesen wir als Pikrat nach und vom Arginin bildeten wir das Nitrat und das Kupfersalz. Die Ausbeute an Lysin betrug 1,1 g und an Arginin 12,6 g.\nDas Filtrat der Phosphorwolframs\u00e4uref\u00e4llung verarbeiteten\nwir auf Oxyprolin. Wir entfernten zun\u00e4chst die \u00fcbersch\u00fcssige\n\u2022 \u2022\nPhosphorwolframs\u00e4ure mit Baryt und dessen \u00dcberschu\u00df nach Filtration des phosphorwolframsauren Baryums mit Schwefels\u00e4ure. Das nun erhaltene Filtrat enthielt noch Salzs\u00e4ure. Diese entfernten wir durch Sch\u00fctteln der Fl\u00fcssigkeit mit Silbersulfat. Im Filtrat des Chlorsilbers und des ungel\u00f6st gebliebenen Silbersulfats entfernten wir das gel\u00f6ste Silber mit Schwefelwasserstoff. Das Filtrat von Silbersulfid engten wir unter vermindertem Druck stark ein und lie\u00dfen dann den erhaltenen Sirup mehrere Tage im Vakuumexsikkator \u00fcber Schwefels\u00e4ure stehen. \u2022 Allm\u00e4hlich erfolgte Krystallisation. Die abgeschiedenen Krystalle zeigten nicht das Aussehen des Oxyprolins. Zur genaueren Identifizierung der erhaltenen Verbindung stellten wir ihr \u00df-Naph-talinsulfoderivat dar. *) Das erhaltene Produkt zeigte die Eigenschaften des \u00df-N apht al insuifo s er ins. Es schmolz gegen 209\u00b0.\n0,1601 g Substanz gaben 0,3124 g C02 und 0,0648 g H20\nBerechnet f\u00fcr CJ3H1305NS:\tGefunden:\n52,88 \u00b0/o G und 4,41 \u00b0/o H. 53,21 \u00b0/o C und 4,53 \u00b0/o H.\nEs bleibt unentschieden, ob neben dem Serin Oxyprolin vorhanden war. Jedenfalls kann seine Menge nicht gro\u00df gewesen sein. Die Ausbeute an Serin betrug 4,6 g.\n*) A. Kossel und F. Kutscher, Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der Eiwei\u00dfk\u00f6rper, Diese Zeitschrift, Bd. XXXI, S. 165, (1900/01).\n*> E. Fischer und P. Bergeil, \u00dcber die \u00df-Naphtalinsulfoderivate der Aminos\u00e4uren, Ber. d. Deutsch, ehern. Ges., Bd. XXXV, S. 3779 (1902).","page":366},{"file":"p0367.txt","language":"de","ocr_de":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle.\n367\nBestimmung des Tyrosins.\nAngewandt wurden 100 g Hornsubstanz. Die Hydrolyse erfolgte durch Kochen mit der f\u00fcnffachen Menge 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler. Die Isolierung des Tyrosins bewirkten wir nach Entfernung der Schwefels\u00e4ure mit Baryt in der gewohnten Weise durch Krystallisation. An reinem Tyrosin wurden 3,3 g erhalten.\n0,1558 g Substanz gaben 0,3401 g C02 und 0,0863 g H20 Berechnet f\u00fcr C9HuN03:\tGefunden:\n59,66 \u00b0/o C und 6,07 \u00b0/o H.\t69,54 \u00b0/o C und 6,19 \u00b0/o H.\nBestimmung des Cystins.\n100 g Hornsubstanz wurden mit der dreifachen Menge konzentrierter Salzs\u00e4ure 6 Stunden am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler gekocht. Die weitere Verarbeitung war dieselbe, wie sie bei der Wolle beschrieben worden ist. Die Ausbeute an reinem Cystin betrug 7,2 g.\nAnalyse :\n0,1483 g Substanz gaben 0,2903 g BaS04 Berechnet f\u00fcr C6H12N2S204 :\tGefunden :\n26,67 \u00b0/o S.\t26,84 \u00b0/o S.","page":367}],"identifier":"lit18538","issued":"1907","language":"de","pages":"348-367","startpages":"348","title":"Hydrolyse des Keratins aus Horn und aus Wolle","type":"Journal Article","volume":"52"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:49:28.294917+00:00"}