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{"created":"2022-01-31T13:53:38.639748+00:00","id":"lit18647","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Henriques, V.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 54: 406-422","fulltext":[{"file":"p0406.txt","language":"de","ocr_de":"Die Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus.\nV<\u00bb\u201e\nV. Henriques.\n' *\noVU \u00abDm |\u00bbliy->inl\u00ab^is\u00ab Ih'h LMmratoriutn .|\u00ab*r KoHi?Ii\u00ab ht*n ti<oriirztlifh\u00f6ii und laudwiri\ns< hurtlirlirii Hoch-\u00ab huit' ill .Kw|>\u00ab\u00bbnlia|rr(tU.)\n(U\u00abkr Keduktioh /\u00abi^*gan^*?u um R. Juiniai ltNis.i\nDie Frage. uh der tierische Organismus imstande ist. aus total abgebautem Kiwc\u00fcl Kiweil\u00eestulV aufzubauen, ist der Geg< u-statid liiehrerer Intersucluujgea gewesen.*) Das Resultat, zu dem man hierdurch gelangte, ist in K\u00fcrze folgendes: Kiweili-slnl\u00efe, die durch Kurilen mit Minerals\u00e4uren gespalten sind, verm\u00f6gen nicht das Stirk.dolfgleichgewicht im tierischen Orgunisimi'\nI ie rz ns teilen, k\u00f6nnen indes doch \u2014 wenngleich in geringem Grade \u2014\u2022 < albuminstoffersparciid wirken: dagegen verm\u00f6gen Aibum\u00efiislol\u00efe. die durch (\u2018ine Kimvirkung von Trypsin -f- FrepNii gespulten sind, den K\u00f6rper vor Stickstol\u00efverlust zu scliiitzi n\nWahrend man davon ausgehen kann, da\u00df die Hydro!\\>t' lier IVuleinslotfe mit Hilfe von Minerals\u00e4uren eine vollst\u00e4ndig ist, stellt sich die Sache etwas anders, was die durch Fermente hervorgerui'ene Hydrolyse betrilft. Da\u00df das Trypsin allein nicht; imstande ist, die v\u00f6llige Spaltung der Proteins! ofTe zu bewirken, da\u00df der Vorgang im Gegenteil in einem fr\u00fcheren Zeitpunkt ins Stocken ger\u00e4t, soda\u00df ein R\u00fcckstand von einer gr\u00f6\u00dferen o l< i geringeren Menge Polypeptiden entsteht, ist ganz sicher: selhd wenn man aber nach Abschlu\u00df der Trypsineinwirkung Erepsin zuselzt, hat man bisher doch nicht bestimmt behaupten k\u00f6nnen, da\u00df die Spaltung eine vollst\u00e4ndige\u00bb gewesen sei. Aul zweifadm Weise hat mau die Frage zu l\u00f6sen gesucht. Das eine Yer*\n*) Siehe u. a. V. Henriques und C. Hansen. Diese ZeitM-li\u00fc;'. ltd. XLIIl und XI.IX. und E. Abderhalden und P. Ilona, Diese Zeb<hi,t\\ \u00dfd. XLIY. XLVII und Lll.","page":406},{"file":"p0407.txt","language":"de","ocr_de":"Du* Kiwoif'syniliose im liorischon Organismus\n4o7\nfahren wurde von 0. Cohnheim benutzt. ') Kr fiilterte einen Hund mit einer Duodenullistel mit Fleisch; di\u00ab* der Fistel entstr\u00f6mende Menge Fl\u00fcssigkeit teilte er in zwei Teile. Die eine Fortion wurde 1*2 Stunden lang mit .TFV.dger II.,SO, gekocht. die aioiore stand 22 Stunden lang mit Krepsinl\u00f6sung im Tliermostuten digeriert, in beiden Fortionen bestimmte Cohnlieim die gebmiete Aigininmenge uiul laud nun v\u00f6llige I hcrciustimmung der Aigininmenge der mit S\u00e4ure behandelten Forlion mit derjenigen d\u00bbr durch Kiepsin verdauten. Hieraus sehlielit Cohnlieim. d u; FepsinVerdauung ! - 22 st\u00e4ndige Kmwirkung des Krepsins imstande sei, eine vollst\u00e4ndige Hydrolyse hervorzurufen.\nHas andere Verfahren benutzten Abderhalden und Her Froteinstoll iz. I\u00bb. I*leiseh) wurde zun\u00e4ehst W I .ig< iwitei I oliinl bei i\\i\" der Autolyse \u00fcberlassen, daun wurde Fmkreassaft zugesetzt und schlie\u00dflich nach i Wochen noch Dannsaft. Hie ganze Verdauung dauerte :> Monate. Kin Teil\nder Verdauungsprodukte wurdo darauf nach F\u00e4llung mit IW ! h.\u00bbi wolframs\u00e4ure auf Monoaminos\u00e4uren untersuelft und die gefundenen Werte wurden mit denjenigen verglichen, die man hei vollst\u00e4ndiger Hydrolyse von Fleisch mit rauchender Salz-'.imo erh\u00e4lt. Ks ergab sieh eine sehr gute I hcrcinslimmung. Fmner wurde auch der Fhosphorwolframs\u00e4urebodensatz n\u00e4her untersucht und dessen einzelne Heslandteile isoliert.\u2019 Die Ver-l i'H*r ziehen aus ihren Fntersuehungen den Schlu\u00df, dal\u00bb die h 1 rypsin-j-Krepsin hervorgerulene llvdrolvse. praktisch h\u00bb-ehen. als vollst\u00e4ndig zu betrachten sei.\nKs ist klar, dal\u00bb die liier genannten Verfahrimgsarten sehr betr\u00e4chtliche Arbeit erfordern m\u00fcssen; so f\u00fchren Abderhalden und'Nona an, dal\u00bb die obengenannten rntersiichungen sich \"!<\u2018r \u2018\t() Wochen erstreckten: wenn hierzu kommt, dal\u00bb es\nh gar nicht bewiesen ist, dal\u00bb die besprochenen Methoden '-\u00abuclibar sind, um zu entscheiden, ob die llvdrolvse voll-* ni hg ist oder nicht, so ist es als ein sehr wichtiger Fort-\n*< <). (.ohnlii'im. /\u00abr S|\u00bballung (1rs Nahrun^seiweites im Darm, II. \u2022' o* Zeitschrift, HU, bl.\n*\u00bb f\u00e4ese Zeitsduilt, IM. Ul um! UV.","page":407},{"file":"p0408.txt","language":"de","ocr_de":"408\nV. H\u00ab*n ri<jues.\nschritt zu betrachten, dal\u00bb cs S. R L. S\u00f6rensen1) gelungen ist, eine bequeme und schnelle Methode zur Bestimmung des (\u00bbindes der Hydrolyse auszuarbeiten. Was die n\u00e4heren Verh\u00e4ltnisse dieser Methode betrifft, muh ich auf S\u00f6rensen-unten genannte Abhandlung verweisen. Um eine Darstellung des Verfahrens zu geben, das ich bei den von mir ausgef\u00fchrh n Messungen anwandte, werde ich liier eine Auseinandersetzung wiedergehen, die Prof. S\u00f6rensen mir freundlichst anl\u00e4\u00dflich zwi ier Bestimmungen zustellte, welche er f\u00fcr mich ausgef\u00fcln i hat. Zugleich benutze ich.die (Jelcgenheit, um auch hier an 'diesem Orte dein Prof. ..S\u00f6rensen meinen besten Dank f\u00fcr die mir stets so bereitwillig gehustete Hilfe abzustatten.\nVon Piofessor Henriques lugen zwei Pr\u00e4parate Aminos\u00e4uren vor:\nA, die Ktikette gezeichnet: Pankreas-Krepsin verdau!. B Sinn len mit 20\" <>halliger Schwefels\u00e4ure im Wasserbad.\nIt, die Ktikelte gezeichnet: Pankreas-Krepsin verdaut 17 Stunden mit haltiger Schwefels\u00e4ure im Wasserbad.\nDie Untersuchung sollte entscheiden, ob die Hvdrolv-.\n*\nder beiden vorliegenden Pr\u00e4parate mittels der Krw\u00e4rmung mit der verd\u00fcnnten Schwefels\u00e4ure v\u00f6llig vollzogen sei, oder <*h noch Peptidbindungen r\u00fcckst\u00e4ndig seien, die sich durch Km-dampfung mit konzentrierter Salzs\u00e4ure l\u00f6sen lie\u00dfen. Filter der Voraussetzung, da\u00df die v\u00f6llig hydrolysierten Spaltung-produkte sich nicht bei Kindampfung mit Salzs\u00e4ure ver\u00e4ndern, wird eine solche Behandlung au\u00dfer einer L\u00f6sung m\u00f6glicher-weise vorhandener Peptiubindungen nur. eine \u00c4nderung dt -Salzs\u00e4uregehalts (h r Fl\u00fcssigkeit zur Folge haben, und die Finge l\u00e4\u00dft sieb deshalb mittels einer Formoltitrierung und einer UlFr-bestimmung f\u00fcr L\u00f6sungen der vorgelegten Stoffe vor und nach der Kindampfung mit konzentrierter Salzs\u00e4ure beantworten\nlichte Proben, wurden auf gleiche Weise behandelt. 5 g win s u ,ii 120 rem \"jiu-Sal/.s\u00e4ure gel\u00f6st und die L\u00f6sung 1 Stunde iin Was bad\u00ab* erw\u00e4rtnl. um m\u00f6glicherweise vorhandene Kohlens\u00e4ure zu entfett.*n da sich in den Pr\u00e4paraten ein wenig Schwefels\u00e4ure vorfand, wuiyMi\n*1 S. P I- S\u00f6rensen. Knzvmstudien. \u00dfiochem. Zeitschrift, \u00dfd Ul.","page":408},{"file":"p0409.txt","language":"de","ocr_de":"Die Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus.\n409\n2 ccm 2-n-Baryumchloridl\u00f6sung zugesetzt, worauf die L\u00f6sung filtriert und bis auf gew\u00f6hnliche Temperatur abgek\u00fchlt wurde; entnommene Proben zeigten nun \u00dcberschu\u00df von Baryumchlorid.\nMit der L\u00f6sung aus A wurden zwei 50 ccm-Me\u00dfkolben A, und A2 genau bis zum Zeichen gef\u00fcllt; in gleicherweise erh\u00e4lt man B, und B2.\nZu A, und B, wurden 3 Tropfen Toluol zugesetzt, worauf man sie gut sch\u00fcttelte, den \u00dcberschu\u00df von Toluol abfiltrierte und sie darauf einstweilen hinstellte.\nA2 und B2 wurden in Schalen gegossen und die Kolben wurden je mit 50 ccm konzentrierter Salzs\u00e4ure ausgesp\u00fclt, die man darauf der Hauptportion zusetzte; danach dampfte man im Wasserbade A2 und B2 fast bis zum m\u00f6glichsten ein, k\u00fchlte sie ab, \u00fcbergo\u00df sie mit 50 ccm konzentrierter Salzs\u00e4ure \u2014 wodurch alles gel\u00f6st wurde \u2014 dampfte wieder m\u00f6glichst gut ein, l\u00f6ste sie in 50 ccm Wasser und dampfte sie wieder ein wie vorher. Die R\u00fcckst\u00e4nde wurden in 25 ccm Wasser gel\u00f6st und durch kleine Filter in die 50 ccm-Me\u00dfkolben filtriert; die Schalen und die Filter wurden mit 2 X 10 ccm Wasser ausgewaschen und zuletzt f\u00fcllte man mit Wasser bis zum Zeichen an, indem stets ausgekochtes, kohlens\u00e4urefreies Wasser zur Anwendung kam.\nNach dem Filtrieren von A\u201e war ein schwarzer R\u00fcckstand im Filter geblieben, w\u00e4hrend B2 keinen sichtbaren R\u00fcckstand gegeben hatte ; die filtrierten L\u00f6sungen waren sehr dunkel. In den beiden Filtraten wurde der Totalstickstoff bestimmt: das Filter aus A2 enthielt 0,35 mg N, das Filter aus B2 0,10 mg N.\nEs lagen nun also 4 L\u00f6sungen, jede von 50 ccm vor :\nA, : die urspr\u00fcngliche L\u00f6sung, braungelb von Farbe ; 5 ccm enthielten 24,05 mg N.\nA2 : die der L\u00f6sung A, entsprechende, mit Salzs\u00e4ure eingedampfte L\u00f6sung, tief dunkelbraun; 5 ccm enthielten 24,05 mg N.\nBi : die urspr\u00fcngliche L\u00f6sung, braungelb von Farbe; 5 ccm enthielten 26,40 mg N.\nB2 : die der L\u00f6sung B, entsprechende, mit Salzs\u00e4ure eingedampfte L\u00f6sung, tief dunkelbraun; 5 ccm enthielten 26,60 mg N.\nChlorbestimmungen.\nAt : 10 ccm\tverbrauchten\t15,20\tccm\tn/io-Silbernitratl\u00f6sung\nAs : 10 \u00bb\t\u00bb\t36,40\t\u00bb\t*\nDie Differenz des Chlorgehalts (= der Differenz der freien Salzs\u00e4ure) = 21,20 ccm n/io = 10,60 ccm n/6 f\u00fcr 10 ccm L\u00f6sung. In der zur Formoltitrierung angewandten Menge (7,5 ccm, siehe unten) betr\u00e4gt die Differenz der freien Salzs\u00e4ure also 7,95 ccm n/t.\nB, : 10 ccm\tverbrauchten\t15,55\tccm\t\u201c/io-Silbernitratl\u00f6sung\nBs : 10 \u00bb\t\u00bb\t38,20\t\u00bb\nDie Differenz des Chlorgehalts (= der Differenz der freien Salzs\u00e4ure) = 22,65 ccm \u00ab/io = 11,325 ccm \u00bb/s f\u00fcr 10 ccm L\u00f6sung. Die","page":409},{"file":"p0410.txt","language":"de","ocr_de":"410\nV. Henriques,\nder zur Formoltitrierung angewandten Menge (7,5 ccm, siehe unten) entsprechende Differenz des Gehalts an freier Salzs\u00e4ure betr\u00e4gt also 8,49 ccm n/s.\nFormoltitrierung.')\nZu 25 ccm jeder der 4 L\u00f6sungen wurden 4 ccm 2-n-Baryum-chloridl\u00f6sung und darauf w\u00e4hrend guten Sch\u00fctteins 20 ccm n/3-Silber-nitratl\u00f6sung zugesetzt, und es wurde bis 50,2 ccm verd\u00fcnnt, worauf man die L\u00f6sungen filtrierte und die Filtrate, die jetzt gelb mit schwachbr\u00e4unlichem Anstrich waren, zur Titrierung anwandte. Die Titrierung wurde mit Phenolphtalein als Indikator ausgef\u00fchrt und es wurde eine Kontroll\u00f6sung angewandt, die aus 30 ccm mit 5 Tropfen Trop\u00e4olin \u00f6 und 20 Tropfen Bismarckbraun gef\u00e4rbten Wassers bestand. Von den Filtraten wurden zu jeder Titrierung 15 ccm genommen, was 7,5 ccm von At, A2, Bj und B2 entsprach, und es wurden jedesmal vorher 2,5 ccm n/i -Natriumhydroxydl\u00f6sung zugesetzt.\nAt verbrauchte 1,15 ccm n/s-Baryt; vorher zugesetzt 2,5 ccm n/i-Natrium-hydroxydl\u00f6sung = 13,65 ccm n/s im ganzen.\nA2 verbrauchte 8,60 ccm n/s-Baryt ; vorher zugesetzt 2,5 ccm n/i-Natriumhydroxydl\u00f6sung = 21,10 ccm n/s im ganzen. Nach Abzug des oben bestimmten Mehrgehalts an freier Salzs\u00e4ure (7,95 ccm n/s) bekommt man also 13,15 ccm n/s.\nB, verbrauchte 4,05 ccm n/s-Baryt; vorher zugesetzt 2,5 ccm n/i-Natrium-hydroxydl\u00f6sung = 16,55 ccm n/s im ganzen.\nB2 verbrauchte 11,95 ccm n/s-Baryt; vorher zugesetzt 2,5 ccm n/i-Natrium-hydroxydl\u00f6sung = 24,45 ccm n/s im ganzen. Nach Abzug des oben genannten Mehrgehalts an freier Salzs\u00e4ure (8,49 ccm n/s) bekommt man also 15,96 ccm n/s.\nDas durch Entf\u00e4rbung mit Silbernitrat vor der Formoltitrierung gef\u00e4llte und abfiltrierte Silberchlorid wurde 3 mal mit einer n/5-Baryum-chloridl\u00f6sung ausgewaschen ; im Filter und im Bodens\u00e4tze wurde der Stickstoff auf einmal bestimmt.\nDas Filtrat aus A, enthielt 1,00 mg N (0,83\u00b0/o des Totalstickstoffes)\n\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\tA2\t\u00bb\t2,00\t\u00bb\t\u00bb\t(l,66\u00b0/o\t\u00bb\t\u00bb\t)\n\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\tB,\t\u00bb\t1,30\t\u00bb\t\u00bb\t(0,98 \u00b0/o\t\u00bb\t\u00bb\t)\n\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\tB2\t\u00bb\t2,30\t\u00bb\t\u00bb\t(1,73 \u00b0/o\t\u00bb\t\u00bb\t)\nAus diesen Bestimmungen geht hervor, da\u00df durch die Eindampfung mit Salzs\u00e4ure keine Hydrolyse erfolgt ist, indem die Formoltitrierung (unter erforderlicher Ber\u00fccksichtigung des Mehrgehalts an Salzs\u00e4ure) keinen gr\u00f6\u00dferen, sondern im Gegenteil einen etwas geringeren Gehalt an Karboxylgruppen in den\n') Siehe S. P. L. S\u00f6rensen und H. Jessen-Hansen, \u00dcber die Ausf\u00fchrung der Formoltitrierung in stark farbigen Fl\u00fcssigkeiten, Biochemische Zeitschrift, Bd. VII, S. 407, 1907.","page":410},{"file":"p0411.txt","language":"de","ocr_de":"Hio Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus.\n411\nmit Salzs\u00e4ure behandelten Proben (A\u201e und B2) als in den urspr\u00fcnglichen L\u00f6sungen (Ax und Bt) ergeben hat.\nA,: 13.85 ccm \u00bb/#-Baryt I Differenz or> ccm n,-ltaryt. 1.1 mg N '\t! \u2022t.HH\u00b0/o des gesamten StickstnfTgehalts von\n\\- I\tI\tA, otlrr A., entsprechend.\nI;\tlu.\u00f6o\tI Differenz 0,50 ccm \".s-Baryt, 1,85 mg N --\ni 1.15\u00b0/\u00ab des StickstofTgehalts von IV oder IV,\nl! 15 \u00ceM\u00bb \u00bb\t|\t* t i\t1\n)\tentsprechend.\nWenngleich die gefundenen Differenzen nur klein sind >ie entsprechen nur ca. 4\u00b0/\u00ab des gesamten StiekstolTgehalts \u00ab1er betreffenden Fl\u00fcssigkeiten), glauben wir doch nicht, dal\u00bb diese Differenzen Zuf\u00e4lligkeiten zu verdanken sind. Sicherlich r\u00fchren sie davon her, da\u00df bei der Eindampfung mit Salzs\u00e4ure mellt nur keine L\u00f6sung von Peptidbindungen stattgefunden hat, sondern im Gegenteil eine geringe weitergehende sekund\u00e4re Spaltung. Nicht nur deutet die dunklere Farbe von A., und B, in dieser Richtung, sondern auch die Stickstoffbestimmung f\u00fcr die durch die Entf\u00e4rbung mit Silbernitrat im Verein mit dem Silber-clilorid gef\u00e4llten dunkelfarbigen Spaltungsprodukte zeigt mit sicheren, wenn auch kleinen Zahlen, da\u00df eine solche sekund\u00e4re Spaltung stattgefunden hat. Da hierdurch wahrscheinlich Ammoniak abgespalten wird unter Bildung nichtstickstoffhaltiger \\ eibindungon. deren einige sich wahrscheinlich w\u00e4hrend der Kmdampfung verfl\u00fcchtigen k\u00f6nnen, lassen sich die obengenannten kleinen Differenzen auf sehr nat\u00fcrliche Weise erkl\u00e4ren.\nEs dar! also als bewiesen betrachtet werden, da\u00df !\u2022\u00ab i der Eindampfung mit Salzs\u00e4ure keine Hydrolyse >fattgefunden hat, und hieraus folgt wieder, da\u00df die angewandten Pr\u00e4parate, sowohl A als B v\u00f6llig hydrolysiert wa*ren.>\nGanz in der vom Prof. S\u00f6rensen angegebenen Weise wurden die in untenstehender Tabelle angef\u00fchrten Zahlen gc-1 mden. Was die Genauigkeit der Methode belrilft, so ist es * \u00ab i einiger \u00dcbung m\u00f6glich, sehr sch\u00f6n \u00fcbereinstimmende Doppelamtlysen zu erhalten; einige der unten gefundenen Zahlen sind \u2022Im Mittel solcher Doppelbestimmimgen. Nr. 2D wurde H mal von zwei Personen ausgef\u00fchrt und ergab: \u00f6,4 \u2014 \u00f6,8i \u2014 fi,L\nU \u00bbppe-Seyler s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LIV.\t2H","page":411},{"file":"p0412.txt","language":"de","ocr_de":"412\nV. Il en ri \u00ablues.\nNr.\nPeptidgcbuu dener Stirk-sloff in 0 , dos Gesamt Stickstoff*\n\u2022 *\n1\tW itte-Pepton V .\n2\tVV i t te - Pepton. H Tage im Thermostaten mit30V H2S04\nil Witte-Pepton. 3 Tage mit Pankreatin verdaut, dann 0 Stunden im Wasserbade mit 20% HiS04 gekocht .\n4\tWitte-Pepton. 0 Stunden im Wasserbade mit 20%\nll2S04 gemocht\t...\t. . .\t.\t.\t.\t.\t.\t.\t. . .\t.\n5\tWitte-Pepton. Pt Stunden im Wassei bade mit 20V\nH..S04 gekocht\t. . .\t...\t.\t.\t.\t.\t.\t.\t. . .\t.\n0 Witte-Pepton, 0 Stunden im Wasserbade mit HO\u20190/\u00bb II.S04 gekocht\t. . .\t. . ............. ...\t.\n7 Spaltungsprodukte von Proteinen durch Selbst ver-{ dauung Von Pankreas (Hind) 4- Harmschleimhaut (Hund), also Trypsin -j- Erepsin, ca. 5 Monate im Thermostaten\n\u2022\t#\t\u2022 \u00e8\n\u2022 \u2022\n8 Derselbe Stoff (Nr. 7). 0 Stunden mit 20\u00b0> H_,S04 ( im Wasserbade gekocht . ......\n\u2022 \u2022 \u2022 \u2022\n9 Derselbe Stoff (Nr. 7), 17 Stunden mit 25VHsS04 ! im Wasserbade gekocht . . . ...............\u25a0 ... . .\n10 S p a 11u n g s p r o d u k t e von Proteinen durch Selbstverdauung von Pankreas (Rind) 4* Darmschleimhaut (Hund), \u00e7a. 1 Jahr im Thermostaten .\n\u2022 \u00bb\nII Alkoholextrakt, aus Spaltungsprodukten von Proteinen durch Selbstverdauung von Pankreas (Rind) 4* Darmsebleimbaut Tlundi . . ... \u2022 \u2022 \u2022\n1- Derselbe Stoff wie Xr. 11. 0 Stunden mit 2*>'>,<\u00bb H^SO^ im Wasserbade gekocht . ... . ... . . .\n13\tWitte-Pepton, 9 Tage mit Pankreatin verdaut . .\n14\tEdestin, H Tage mit Pankreatin verdaut ... .\n15\tEdestin. in den Thermostaten mit Pankreatin gestellt.\nfi./l 1.07. Nach einem Monat f>./12, wurde gefunden .\n1(1\t17.12. wurde Erepsin zugesetzt. 18/12. wurde ge-\nfunden . . . . . . . . .\n\u2022 \u2022 \u00bb \u2022 \u2022\n\u2022 \u2022 \u2022\n17\t30.' 12. wurde gefunden ..... . . .\n\u2018 Witte-Pepton, in den Thermostaten mit Pankreatin\ngestellt. 9./11. 07.\n18\t29.11. gab die Titrierung . . . . . . .\n19\t9 12. \u2022\t.\t.....\n\u2022 \u2022 \u00bb\n44.1\n24.0\n1.88\n18.0 10.7\n8.97\n0.59 4- 3.88 4- 4.1.)\n! 3.7\u00bb i\n11.75 4 1.03\n2as\n20.8\n13.95\n10,1\n10.8O\n18,7\u00bb.\n18.22","page":412},{"file":"p0413.txt","language":"de","ocr_de":"Die Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus.\t413\nFortsetzung.\n=\nVr\n\n21\n\u25a0)\u25a0>\n2.-;\n\n_V\u00bb\n\n>s\n{II\nil\n* \u00df\n\n\u00bb f\n\u00bb. \u00bb\njPcptidgebun-j dener Stickstoff in \u00b0,0 des Gesamt-Stickstoffes\n\u2022 \u2022 \u2022\n21/12. Erepsin zugesetzt 27. 12. wurde gefunden....................\nn-\u2018!\u00bbb, lioir<?h + Wasser in tl< n Thermostaten gestellt 18/IO. wurde Pankreatin zugesetzt. 2H./10. und \u00ab* /l I. Wieder Pankreatin zugesetzt. 9./11. nur schwache murctroaktion. Erepsinl\u00f6sung zugesetzt\n-3/11. wurde gefunden.......................\n20/11- noch einmal Erepsinl\u00f6sung zugesetzt\n13/12. wurde gefunden.............................\n10./12. ,\n28 II- wur,,e Kalbfleisch J- Wasser in den Thermo stalen gestellt. 27/11. Pankreatin\nII. 12. wurde gefunden........................\nII., 12. wieder Pankreatin zugesetzt 18 /12. gefunden...........\n.......................\n1K. 12. Er\u00bb*psinl\u00f6sung\n13/12. wurde gefunden...........................\n30.12\t,\nI4.uk\n8.X\nDann wurde (9./12.) Erepsinl\u00f6sung zugesetzt 12. 12. wurde gefunden.........................\n21./12. wieder Eiepsinl\u00f6sung zugesetzt 31./12. wurde gefunden...............\nWitte-Pepton wurde 3./12. mit Pankreatin in den\nThermostaten gestellt\n7 12. wurde gefunden ........\n111,12.\n..........................\n17.12. Erepsinl\u00f6sung zugeselzt\n18/12. wurde gefunden............................\n27/12.\t.\t.\t....................\n# \u2022\nWitte-Pepton wurde 12/12. mit Pankreatin in den Ihermostaten gestellt\n10./12. wurde gefunden...............\n20. 12.\n29.0\n18.75\n15,1\n21,7\n20.1\n16,44\u00bb\n6,55\n4,57\n3,76\n1K,45\n14,82\n12,9\n8.45","page":413},{"file":"p0414.txt","language":"de","ocr_de":"41*\nV. Henriques,\nAus don angef\u00fchrten Analysen geht erstens hervor, dai; die Einwirkung von 20\u00b0, oiger H.S04 auf Witte-Pepton tOStundcn hindurch (bei 100\u00b0) nicht imstande ist, das Pepton v\u00f6llig zu spalten, indem noch 10.7 \u00b0/o peptidgebundener Stickstoff Zur\u00fcckbleiben. Der gewonnene Stoff zeigte auch deutliche Biuivt-undTryptophanreaktion. Die 6.st\u00e4ndige Einwirkung von 30^/oiger H,SOt im siedenden Wasserbade wirkte etwas st\u00e4rker, indem die Spaltung hier nur 8,97\u00b0/o hinterlie\u00df. Biuret- und Tryptophan reaktion fand sich auch hier.\nZweitens sieh! man, da\u00df die Trypsin Wirkung in keinem Falle weniger als 13,95\u00bb/\u201e ungespalten lie\u00df. Der \u00dcbersicht weg\u00ebn stelle ich hier die verschiedenen Resultate der Trypsinwirkung zusammen.\nKs waren noch peptingebunden :\ni * T\tag.oi\t2!t\u00b0/o des Totalstiekstoffcs\t\t: (Witte-Pepton, Tabelle Xr\t\u2022bi ** mm\nt\t*\t21,7\".,\t% \u2022\t(\t2* i\n8\t*\t20.1\u00b0/o\t\t( '\t27\nif\t\u00bb\t20.8 o/u \u00bb\t\u2022\u00bb\t(\t#\n13\t>\t18,75 4P\t\t( * \u2022\t\u00e8t\n20\t*\t18,70 \" \u00ab\t\t( \u00bb\tIS)\n30\t\u2022>\tI\u00df,22\u00b0.,\t*\t( \"\tlit\nli\t*\tI8,*5>\t\u00bb\t(Fleisch\t32)\n21\t\tl*.82\u00b0,o\t\tf\t*\th\t\u00e9\t\nH\t\u2018 \u00bb\t20,80 \" /\t\u2022* \u2022\ttKdestin\ti ;v\n30\t\u00bb\t13,0\u00d6V \u00bb\tX\t( \u00bb *\tla\nObscbon diese Zahlen\t\t\tsich nicht direkt miteinander v\t\tci-\ngleichen lassen, da es sich um verschiedenartige L\u00f6sungen handelt, geben sie doch eine Vorstellung von dem Fortschreiten des Prozesses und zeigen u. a., wie lange es dauert, bis die Trypsinwirkung ihren Abschlu\u00df erreicht ; ob die Wirkung nach Verlauf eines Monats so weit gelangt ist, wie sie \u00fcberhaupt gelangen kann, l\u00e4\u00dft sicli \u00fcbrigens nach den angef\u00fchrten Zahlen nicht entscheiden.\nWas endlich drittens die Erepsin Wirkung betrifft, erweist cs sich, da\u00df auch diese sehr langsam vorgeht und 1\u00bb* weitem nicht \u2014 wie von 0. Cohnheim angenommen in 24 Stunden beendigt wird. Betrachten wir z. B. die oben ui der Tabelle (Nr. 29, 30 und 31) gefundenen Bestimmungen Ihr\n","page":414},{"file":"p0415.txt","language":"de","ocr_de":"\nPie Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus.\n415\nVerdauung von Fleisch, erst mit Pankreatin und darauf mit Erepsin, so sehen wir, da\u00df der Proze\u00df 33 'luge nach Anfang der Verdauung (und 14 Tage nach dem Zusetzen von Erepsin) nur so weit gelangt ist, da\u00df noch \u00df,55\u00b0/o des StickstolTes peptidgebunden sind. Nach fernerem Zusatz von Erepsin zeigt sich, da\u00df der Proze\u00df sogar 2 Monate nach Anfang der Verblauung (37 Tage nach der ersten Erepsinzusetzung) noch nicht beendigt ist: um diesen Zeitpunkt findet man c\u00e0. 4\u00b0,.\u00bb Stickst aff prplidgebunden.\nDa\u00df Trypsin-j Erepsin wirklich imstande sind, im Verlaufe langer Zeit <li<\u2018 Proteinstoffe v\u00f6llig zu spalten, geht ans dm Analysen Nr. 7 und Nr. 10 hervor.\nOie iangsame Spaltung durch Einwirkung von Erepsin findet man wieder in den Versuchen mit Witte-Popton. In einem Verfcuehe mit Edestin (Nr. I\u00df und 17) erweist es sich, la\u00df die Wirkung aulgeh\u00f6it hatte, indem die Spaltung den IN. 12. durch 10,1\u00b0/\u00ab. und 12 Tage sp\u00e4ter durch 10.8\u00b0/o aiisge-diiickt ist.\nDa\u00df die angewandten Erepsinl\u00f6sungen gut. wirkten, davon \u00fcberzeugte ich mich, indem ich eine geringe Menge der Erepsin-, l\u00f6sung zu einer Caseinl\u00f6sung zusetzte und die Mischung sowohl sogleich als auch 20 Stunden sp\u00e4ter nach dem Stehen im Thermostaten formoltitrierte. (Siehe S. P L. S\u00f6rensen 1. c Tab. S. 92-93.)\nFragt man nun, ob es wirklich jemals gelungen ist, Tiere durch v\u00f6llig gespaltete Proteinstoffe im Stickstolfgleichgewichte zu erhalten, so bietet die Frage einige Schwierigkeit dar. Dan* Loewi,*) der zu seinen Versuchen nur selbstverdaute Pankreas-\n* a\ndi \u00e4se benutzte, mit Stoffen arbeitete, die noch etwas von der totalen Spaltung entfernt waren, steht au\u00dfer allem Zweifel. Was die von C. Hansen und mir ausgef\u00fchrten Versuche behilft, so war auch unser urspr\u00fcnglicher pankreas-erepsin-verdauter Stoff bei weitem nicht v\u00f6llig gespalten; aus der oben angef\u00fchrten Analyse Nr. 11 geht hervor, da\u00df sogar der mit Alkohol ausgezogene Stoff ll,75\u00b0/o des Stickstoffes als peptidgebunden enthielt.\n*) Loewi, Archiv f. exp. Path. u. Pharm.. Hit. XLVtlI, 1902.","page":415},{"file":"p0416.txt","language":"de","ocr_de":"41 \u00df\nV\u2019. Henriques,\nDiejenigen Untersucher, die mit der Spaltung wahrscheinlich am weitesten gelangt sind \u2014* wie weit, l\u00e4\u00dft sich nicht sagen \u2014 sind Abderhalden und Ilona, die durch Einwirkung von Trypsin und sp\u00e4ter von Erepsin auf Fleisch soweit gelangt sein k\u00f6nnen, da\u00df sie in dem von ihnen angewandten Pr\u00e4parate nur wenige Prozent Stickst\u00ab\u00bbff in peptidgebundener Form hatten.\nStoffwechsel versuche.\nViele der oben analysierten Stoffe wurden zu F\u00fctterung*-versuchen angewandt, ich werde mich aber damit begn\u00fcgen, einzelne dieser Versuche zu besprechen, \u2019) um u. a. zu zeigen, da\u00df sich das Stickstoffgleichgewicht auch erzielen l\u00e4\u00dft, wenn man als einzige Stickstoffquelle Proteinstoffe anwendet, dadurch Trypsin -f- Erepsin vollst\u00e4ndig gespalten worden waren und darauf \u00f6 Stunden lang mit 207oiger Schwefels\u00e4ure bis 10<r erhitzt wurden.\nDer im Versuche I angewandte N-haltige Stoff war durch Selbstverdauung von Pankreasdr\u00fcse (Hind) gewonnen, wozu Darmschlcimhaut (Hund) zugesetzt wurde. Das Gemisch hatte 5 Monate im Thermostaten gestanden und zeigte bei Titrierung nach S\u00f6rensen, da\u00df 0,f)Dft/o N noch peptingebunden waren, die Spaltung war also sozusagen eine vollst\u00e4ndige (siehe Nr. 7t. Dieser Stoff wurde darauf 6 Stunden mit 2\u00f6\u00b0/oiger H2S\u00dc4 im Wasserbade gekocht und zeigte bei der Titrierung \u00df.88 \" peptidgebundenen Slickstoff. Der Verstarb legt nun dar. d;tl> das Versuchstier sich nicht nur im N-Gleichgewicht befunden hat, sondern da\u00df es sogar w\u00e4hrend der 11 Tage, wo es \u00ablie Nahrung v\u00f6llig verzehrte, 1 Hl,8 mg N (10,8 mg per Tilg) im K\u00f6rper ablagerte, eine Ablagerung, die als ziemlich bedeutend zu betrachten ist.\nVersuch 1.\nPas Futter war vom H0./\u00ce). 07 his 5./10. 07: Fetl \u2014 200 g, Cellulose - HO g, Zucker = io g. St\u00e4rke = 10 g, Salze = \u00f4 g. Vom b. K*\n') Die Versuche wurden an Ratten angestellt; mit Bezug auf \u00abtu* Methodik siehe V. Henriques und C. Hansen, \u00dcber Eiwei\u00dfsynthese im Ticrk\u00f6rjter. Diese Zeitschrift, Bd. XL1II.","page":416},{"file":"p0417.txt","language":"de","ocr_de":"y'*-\nDio Eiwei\u00dfsynthese im tierischen (Organismus.\n417\n\nlus 17.10. war das Futter: Pankrcas-Erepsm-verdauter Stoff 0 Stunden im Wasserbade niit 20\u00b0;oiger H2SO, gekocht = log. Cellulose =s 0 g, Zucker \u2014 5 g, St\u00e4rke = \u00f4 g* Fett = 38 g. Salze \u2022--- 3 g. Prozent*N = 2,38.\n7 S';\t; i i !\t\u00abr f? Ge- wicht\tg Fuller i\tmg N aufgc-nommcn\tmg N im Crin 'v\t\u25a0 \u2022\t.\tf* *\tmg N in don Faeces\tTotal- N ! K?\t\u201e\t,.\t\u2022\u25a0\u2022t\tN , v\t\u2022\t. r* abgesetzt ' \u2022 . \" .* * . . \u2018 | ^ -k/ -\u2022 ,\n. \u2022 \u2014 30,/0. 07\t124\t* r ( . _\t\t\t\tt \u2019 \u00bb**\t\u2022 _ : * 4 \u2019\u2022\t. \\\tr \u00bb\u2022\t*1 .. . . \u2022 1\tr v \" I j\t' * i \u2022*< *\t;\t! \u2022 . *\t*\n1 in. 1 \u2022\t113\t0\t0\tUC)\t_ :\t! _\t\u2022 J yt\t\u2022 v* \u2666 *\u2019 'i\t* \u2022\t\u2022\t. *\t\u2019\n.\t.\t4: mm \u2022\t113\t* o\t0\t8\u00ab \u2022\t\u2022 \u2022\tV*. j.\t- y\t' : * \u2022* * d\t1 ' \u2022\t: \t' \u2014 \u2022\n\u2022I \u2022 \u2018 \u2022 :\t111\tO\t0\too\t13,0\t1 70.0\tr 70,0 \u00bb\n. 1 h !\t| 100 1 . .\t5 t\t*.\t*\"\t0 - . \u2018\t;\u2022 .\u2022 v\t00 ; \u25a0' / \u2022 * . ( .\t10,1\t70.1\t-I 70.1\n\t\t\u25a0d-^v.-T\u2019-Vr\t:\t. '\u2022\t7/*'\tr-p.;v7Cr .'*7 r- *\t\t\t\n%\t110 1 \u2022 .\tr\t' .. h f>\t110\t105\t17.2\t122,2\t: .(,2\ni\t, 110\t[ |\tMO\t87\t23,U\t110.0\t1- !*.\u00bb\ni.\t110\ti)\tr / .K 110\t80\t13.4\t00,4\t-Mi\u00bb,\u00ab\ns.\t110\t5\t110\t83\t22,2\t105,2\th l\u2018t.8\n0.\ti &\ta\t110\t88 ,\t. \u2022 I . \u2022\t.\t*. \u2022\t12,3\t100,3\t+ IH.7\n10.\t; no\ti\tm O\t110\t03 * L\tv\t' \u25a0 \u2019\u2022\t25,0\t118,0\t+ \u00bb\u2022+\n11\tin \u00bb\ti) \u25a0 i .\t.\t;\t\u2022 \u2019 i*\t110\t0\u00ab\t15.8\t111.8\t+ 7.2\n12\tin i, . * .\t\u00f4\t110\t82\t17.0\t00,0\t-1 21 Ml\n13.\t112\t\u00f4\t110\t85 * \u2022 1 . . \" - \u2019 .v* *\u2022 \u2022 ...\t20,0\t105.0\t\u2022i li.\u00fc\n11.\t111\t5\tMO\t08 { .. * .* *\t20.0\t118,0\t+ i,\u00ab\n15.\ti m\t\u00f4\tMO\t;\t84\t10.2\t100,2\t+ 1\u00ab,X\n10.\t, 108\t1.7\t40.5\t03\t14,2\t77\t: 30.7\n\u2022 * \u2022 i\t\u00bb\nln dem Versuche II wurde derselbe stickstoffhaltige Stoff angewandt wie im Versuch I. Das Ergebnis ist dasselbe: in 10 Tagen werden 239,1 mg N im K\u00f6rper abgelagert (mithin 14,9 mg per Tag). W\u00e4hrend der beiden letzten Tage wurde als .Stickstoffquelle Gliadin benutzt, was die Stickstoffablagerung zum Aufh\u00f6ren bringt; der K\u00f6rper verliert w\u00e4hrend der zwei Tage, wo das Tier das Futter fri\u00dft, im ganzen 18,9 mg N. Ich werde mich hier nicht n\u00e4her auf dieses Verhalten einlassen, sondern nur bemerken, da\u00df auch andere Versuche an-deuten, da\u00df das Stickstoffgleichgewicht sich wohl kaum (wenigstens\n\nsc\n\u2022 \u2022\nr# \u2666","page":417},{"file":"p0418.txt","language":"de","ocr_de":"41H\tV. Henriqu\u00e8s,\nVersuch II.\nDas Futter war vom 7.11. 07 bis 12/11. 07: Fett = 42 g, Cellulose - 0 g, Zucker = 12 g, St\u00e4rke = 15g, Salze = 3 g. Dann 12./11. bis 28/11. war das Futter: Pankreas-Erepsin-verdauter Stoff, 0 Stunden mit 20\u00b0. iger \u00c9^(| gekocht = 20 g. Cellulose - H g, Zucker ~ 7 \u00abr. St\u00e4rke -= 0 g, 'Feit 50 g. Salze 4 g, Prozent-N = 2.00. Dann 28,11 bis 80./! 1. war das Futter: Gliadin \u2014 15 g. Cellulose = 8 g. Zucker T g,\nSt\u00e4rke\t7 g. Fett\t= 00 g. Salze\t\t8 g, Prozent-N\t\t\u2014 2,54.\t\n* . ::**'\u25a0 *\u2019 . \\ *\tT \u2019 * >\t\\\t* \u00bb\ti $\u25a0 .. Ge- wi.1,1 FttUCt j\t\tmg X aufge- noimnen\t. mg N im Urin\tmg N in den Faeces 1 . ' \u2019 \u2022 * . * \u2022 .* ,\u2022 . ,|\tTotal- N ; i\tN abgesetzt\ni 7./11 07\t\u2022\tI 150 j\t1 \u00bb _\ti , \u2018\t1\t\ti\t\u00ab\t!\t'\n8. ,,\t180\t.<* ,\t\u00ab :\t70 \u2666\t\u2022 \u2022\tf\t\u25a0 .\t\\ .\t\u25a0\t-i\t\t\n\t110 I ' \u2019 .\t*\t*'\t4 *\t\u2022*>\t0 i <\t115\t\t!\t\u2014\n10.\t187\t5\tl 0\t81\t\t51.7 1 1\t5 [.T\n11\tim\t5\to J\t88\t7,K\t15.8 i\t15.S\n12.\t180\t\u2022 \u25a0\u00bb\tI 118 \u2022\t7*\";r| 85 t \u2022 * # V . ;\u2022 ' \\ v* \" \u2022 ,* ^ I\tU.7\t1\t00,7\t-j- 18.8\n13.\t110\t5.5\t118\t80 |\t22 4 ,r\t102,4\t\u2014F \u00bb\u00bb\u00bb,**\n14.\t188\t5,5\t118\t! 118\t10.2\t131,2\t*F 8,8\n15.\t142 I.\t5,5\t118\t117 ! :\t11.0\t128,0 i\t1 -F 15;<*\n10 \\\t111\t5.5\t118\t151 '\t:\tl\u00e0,\u00bb\tloo.o\t: 28.!\u00bb\n17\t111\t5,5\t118\t111\tIM 1\t124,6\t- ! i\u00f6 \u2022 t T\n18.\t115\t5.5\t118\t72\t! 22.8\t01,8\t! + W.2\n10.\t117\t5,5\t118\t136\tj; 11.7\t117.7 i\t,\t\u2014\tl\u00e9 \u25a0\n2o.\t150 ,1 . v !..\tm w \u2022 >yO\t118\t70\t15,8 !\t85,8\t; + 57.2\n21.\t150\t5,5\t113\t171\t1 21.0\t192,0\t! --- 490\n22.\t' 118\t5,5\t118\t!\u2022 oo\t!\t15,8\t105,8\th 4-\n28.\t150\t5,5\t118\t! 00 \u2022\t1\t17.5 1 \u25a0 .\t110,5 1 - \u25a0 * . . -f\t1 + 8j*\n21.\t; 150\t5,5\t118\t118\t17,1\tj 100,4\tT- 17.1\n25\tMO\t5,5\t118\t112\t25.0\t137,0\t-f 60\n20.\t1 150 I * * :\ti --\t5.5\t118\t115\t18,0\t133,0\t-F 9.1\n27\t151\t5,5\t118\t101\t1\t17.3 1 .\tJ 118,3\t-F 21.7\n28.\t\u2022 . 151 t \u25a0\t\u00ef\t5,5\t180,7\t) *\t..\t.V. ; i 120\t! ; 25,0 | 7\t1 151,0\t4- IM\n29\t152 1\t5,5\t180,7\tr 180\t!\t17,3 \u2022j\t7\ti 1.47$ (\u2022 - -\t\u2022 \u2022 \u2014\t/.\u00bb> ? \u2022 1 \u25a0 \u00bb\u2022","page":418},{"file":"p0419.txt","language":"de","ocr_de":"Die Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus\n419\nVersuch 111.\nVom 13/11. 07 his 20./11. 07 war das Futter: Fett = 42 g, Cellulose -- <* g, Zucker --- 12 g, St\u00e4rke ^ 15 g. Salze = 3 g. \u2014 Vom 20./11. 07 bis 2o./l 1. lh war das Futter: Wi I te-l\u2019epton, 3 Tage mit Trypsin ver* (laut, dann 0 Stunden mit 20\u00b0,oiger HsS04 im Wasserbade gekocht \u2014 25 g. Cellulose = i> g, Zucker = H g. St\u00e4rke \u2014 H g, Fett 00 g, Salze - 5 g.\n\u2022 \u00bb\t\u00ab p\u00bb\nl'io/.ent-N \u2014 3,17.\n\tI g Go- i j wicht\t1 ,r\t1 Fuller\tt mg N aufgenommen\tmg N 1 im Urin\tmg N in den Faeces\n13/11.07\t107\t\u2014\t1 -- 1\t1 r \" \" -\t\u2014\nu\t'j |\t0\t0 1 .\tS3 ;\t\u2014\n15.\t141\t0\t' 0\t84 ;\t\nl\u00bb;\t115\t5,5 j\t\u00b0 i\tV *\t14.0\tI ? 1\t1 I\ty\n17\tm\t5,5\t0 \u2022 . 1\t42\t13,5\t55,5\t1 i\t~r 55,5\nIH.\ti ii\t5,5 !\t0 i\t43 |\t20.3\t03.3 4\t1\t03,3\n11\u00bb\t143\t. . ' 0.0 1\t0 1\t34\t/.I\t41,7\t1 !\t.41,7\n20\t143 ;\t- - i 0.0\t174,4\t123\t15.3\ti 138,3\tr 1 #\t4 30,1\n2!\t145\t_ _ ( 0.0 1\t174.4\t140\t20.2\t100.2\t( 1\t- h 14,2\n)\u2022) mm mm\t145\t5.5 '\t174.4 1\t143 >\t27.0\t! 170,0\ti I\t4\t3,5\n23.\t140\t5,5\t174,4\t145\t!\t10.5\t101.5\tt i\t4- 12,0\n21\t140\t5.4\t171.2 1\t135 ^\t15.0\t150,0\t1 \u00ab\t4- 21.0\n\nIn dem Versuche Hl kam ein Pr\u00e4parat zur Verwendung, welches dadurch hergestellt wurde, da\u00df erst Witte-Pepton\ndarauf (> Stunden hindurch mit 20'Viger ILSO. im Wasser-\ni\t*\t*\nhide erhitzt wurden. Die Formoltitrierung ergab, da\u00df der gewonnene Stoir 1,88\u00b0/o N (Nr. 3) enthielt, die sich noch ab-spalten lie\u00dfen, d. h. das Witte-Pepton ist fast v\u00f6llig gespalten worden. Nur 5 Tage fra\u00df das Tier das Futter ganz auf, w\u00e4hrend dieser o Tage setzte es aber betr\u00e4chtliche Mengen N\nn\" K\u00f6rper ab, n\u00e4mlich im ganzen 87,7 mg (mithin 17,54 mg per Tag).","page":419},{"file":"p0420.txt","language":"de","ocr_de":"420\tV Henri quos.\nVersuch IV.\nDas Futter war vom 24./10 07 bis 20./10. 07 : Fett \u2014 42 g, C.ellulos\u00ab\n0 g, Zucker =\t\t- 12 g,\tSt\u00e4rke = 1\t5 g, Salze - 3 g.\t\t- Vom 29./10 bis\nII./II. war\tdas\tFutter :\tPank reas-Krepsin-verdauter\t\t\tStoff, 17 Stunden\nirn Wasserbade i\t\tmil 25Q,\tVigor 11,S04\tgekocht\t= 15 g.\tCellulose - 5 g.\nZucker\t5 g.\tSt\u00e4rke\t5 g. Fet\tt * 38 j\tSalze\t= 3 g. Prozent-N\n\u2014 2,;>4.\t\t\t.\t\u25a0\t\t'\n- \u2022\u2019 1\tif r> (\u00ceC- wiehl\t. tr m Futter\tmg N aufge- 1,\tj. nom men j\tmg N im Urin\trng N | in den Faeces -,\tl\tTotal-\tN N\tabgeset/.t \u00c0\n24 /JO. 07\t118\t1\ty\t\u25a0 ) (\t' * \u25a0 \u2022 . f.\t/i\t:\u2022 '\t\u2014\t\u25a0 ,\u2022'\u2022\u2022\u2022\u2022 ;\ti * ' : \u2022 .* * \u2022\u00ab\u00ab\u2022. ' \u201e * { 1\t\u25a0 . . i * k '-V'-] ' -v \u2022\t\u2022 \u00ab**- r*\u2022 * '\t4\t. *\t*j\t\u25a0 \u00ab\t.\t;\t.\t\u2022\t\u00bb\t\u2022 ;\t_ j\n25.\t104\t{. 0 * \u2022 \u2022\t0\t01\tr V 1... '*\u2022 *\t\u2022* .*\t\n20\t103\t1,5\tif \u2018\t1 . * . o\t04\t\t: 1\t1 . . .* |\t* * \u2022\n27\t100\t4,5\t0\t4t)\t10, \u00ab\t59,0 s : 5t\u00bb,tu I\n2H.\tm\t4.5\t0\t* .\t*\t\u2022 f m \u00abr 00\t13.8\tt>8,8\tt;s.s i\n20.\tm\t4,5\t114,3\t-V*\t* f.. 101*\t15.3\t121,3\t: io.*i\n30.\tnt\u00bb\t4,5\t114,3\t113\t2t;\t139.0\t. 21.7\n31.\tt\u00bbn\t4,5\t114.3\t117\t32\t149.0\t: 31.7\n1 11.\t01*\t.\t114.3\t111\t10\t130.0 l\t15.7 / *\\\t*\tv**\t\\\t\u2666*.\u2022.,\t\u2022\tVi. /\u2022\n2.\t100\t5\t127\t120\t35,0\t155,o t; : 2s.<;\n3\ttoo\tf)\t127\t108\t40\t148.0\t: 21 n\n4.\t1)8\ti)\t127\t138\t30,1\t108.1\tS 41.1 . I ,\t.\t..\t. /. i \u2022\t\u2019\t,\t- \u2022\t.\t\u25a0 . #,\n5.\ton\t\u25a0 \u00bb . 0\t127\t122\t14\t130,0\to.o\n0.\tno\t;>\t127\t112\t33.1\t145.1\t18.1\ni .\ttu\u00bb\tm if\t127\t111\t40\t150,0\t-f- 23.*\u00bb\n8.\ton\ti)\t127 -\"I v\t112\t20.1\t141.1\t.14.1\no\t100\t5\t127\t112\t34.0\t140.0\t19.0\n10.\tt*o\t2,3\t58.4\t08\t18,4\tHt\u00ee.4 i\tMit\nDieser Versuch wurde angestellt, um zu erfahren, ob eine l\u00e4ngerem Einwirkung von 2o\u00b0/oiuer II2S04 imstande sei, die F\u00e4lligkeit der (durch Trypsin-Erepsin) v\u00f6llig gespaltenen Protein*1, das Slickstolfgleichgewicht des K\u00f6rpers zu erhalten, aufzuheben. Der angewandte stickstoffhaltige Stoff ist derselbe wie der in den Versuchen 1 und 11 benutzte, nur dauerte die Erw\u00e4rmung. mit Schwefels\u00e4ure nicht \u00f6, sondern 17 Stunden.1 Die Form*>1-titrierung ergab :\tnoch abspaltbaren Stickstoffs. (Siehe","page":420},{"file":"p0421.txt","language":"de","ocr_de":"Die* Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus\n\u00ab1\noben Nr. 0.) Das Resultat ist sehr charakteristisch, indem die\nlange Behandlung mit S\u00e4ure die F\u00e4higkeit des Stoffes, das\nStickstoffgleichgewicht zuwegezubringen, g\u00e4nzlich aufgehoben\nhat. Wahrend der 12 l\u00e4ge, wo (las 1*utter ganz verzehrt\nwurde, betrug die gesamte Stickstoffabgabe 250.0 mg. was\neinem t\u00e4glichen Verlust von 21,0 mg N entspricht.\n* \u2022\nVersuch V.\nVom 3 12. 07 bis 7. 12. 07 war \u00ablas Futter: Fett - 12 g. <>llulo>e (i g. Zucker = 12 g. St\u00e4rke = 15 g. Salz\u00ab* 3 g. \u2014 Vom 7. 12. b;s 1 12. Wdi das Futter. Alk\u00abdiol\u00ab*xtrakt aus t,aukieas-Kr\u00ab.*|*sin-v<,r\u00ablaul*'in\nCellulose \u2014 K g. i g. Prozent-}\u00bb -\t\tZucker 2.40.\tmm \u2014 * g.\tSt\u00e4rke ~\t6 g. Fett - 50 g\t\t\u25bc . Salze \u2022 ;\n\tif r* Ge- wicht\tif r\u00bb Kutter\tmg X aulge-nommen\tmg N im Frin\trug X in den Faeces\tTot ul- X\tN abges\u00ab*tzt\n12. 07\t170\t\u2014\t\u2014\t\u2014.\t\t\t \u00bb \u2014\t\nt \u00bb\t162\t0\t0\t76\t\t\\\t\n\u2022V\t160\t6.5\t0\t72\t\u2014\t~ ..\t\n\t1\u00d47\t6,5\t0\t59\t17.5\t76,5*\t-f 76.5\nt\t157\t6.5\t156\t105\t30.4\t135.4\tL 20.6\ns-\t159 i\t6.5\t156\t122\t37.3\t159.3 \u2022\t~ 3.3\n\t159 \u2022\t6,5\t156\t137\t32.1\t169.1\ti3.i\nIo.\tICO\t6.5\t156\tin\t31.4\t1 ls.4\t- 7,6\n11\t160\t6,5\t156\t144 \u2022\t.30.2\t174.2\t: 18,2\n12. \u00bb\t162\t6.5\t156\t121\t27.5\t148.5\t7,5\n13\t16 t\t6.5\t156 \u2022\t120\t23.4\t143.4\t-f 1-.6\n1 k\t; 162\t\t6.5\t156\t154\t36.4\t190.4\t34.4\n\t164\t6,5\t156\t96\t31.2\t130.2\t-f 25.8\n1*;.\t165\t6,5\t156\t132\t33.3\t165.3\t:\t9,3\nt:\t16tl\t6.5\t156\t125\t27. t\t152.4\t\u2022\t3.6\nts\t167\t6.5\t156\t115\t25.0\t110.0\t~f~ 16,0\nIM\t167\t6,5\t156\t112\t28.3\t1 P \u00bb.3\t-f- 15.7\nDer im \\ ersuche \\ angewandte stickstoffhaltige Stoff wurde 'lurch \u00abistiindiges Kochen der in \u00ab.\u00ab>\" Alkohol l\u00f6slichen Bestandteile","page":421},{"file":"p0422.txt","language":"de","ocr_de":"422\nV. Hcnriques. Dio Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus.\npankreas-ercpsinverdauten Stoffes im Wasserbade mit 20ft/\u00abiger H2S()4 hergestellt. Es erwies sich, da\u00df der Stoff v\u00f6llig gespalten war, indem die Formoltitrierung l,\u00df3'Vo noch polvpeptid-gebutideneO Stickstoffs ergab. (Siehe Tab. Nr. 12.) Das Resultat des Versuches wird, da\u00df das Versuchstier w\u00e4hrend der Id Tage, wo es das Kutter aufgefressen hat, im K\u00f6rper im ganzen 31,1 mg N oder 2,4 mg per Tag abgelagert hat.\nAus dim bier angef\u00fchrten Versuchen geht hervor, dal! Klitterung mit v\u00f6llig gespaltenen Albuminstoffen als einzig\u00ab* Stickstoffquelle nicht allein imstande ist, das Stickstoffgleichgewicht iurK\u00f6rper herzusteilen, sondern sogar eine reichliche Slickstoffablagerung bewirken kann. Ferner zeigen die Versuche, da\u00df diejenigen Spaltungsprodukte, die durch eine intensive Trypsin | Erepsin-Einwirkung entstehen, die genannten Figenscbaften behalten, selbst wenn sie \u00f6 Stunden lang im siedenden Wasserbade mit 20o/oiger Schwefels\u00e4ure erhitzt werden. Kino 17st\u00e4ndige Erhitzung entzieht aber den Spaltungsprodukten die F\u00e4higkeit, den K\u00f6rper im Stickstoffgleichgewichto zu erhalten. Was diesen Unterschied bewirkt, ist es noch nicht m\u00f6glich zu sagen. Doch gibt es einen Umstand, der in dieser Reziehung vielleicht von gro\u00dfer Bedeutung ist, n\u00e4mlich das IJntci -bleiben oder Eintreten der Tryptophanreaktion.1) Untersucht man die Spaltungsprodukte, die imstande sind, das Stickstoli-gleicbgewicbl lierzuslelleii, so zeigen sie s\u00e4mtlich eine sehr ausgesprochene Reaktion auf Tryptophan, die dagegen in solchen F\u00e4llen, wo das N-(ileichgewicht sich nicht zuwegebringen lieli. g\u00e4nzlich unterbleibt.2) Die schonendste Weise, v\u00f6llige Hydrolyse von Uioteinstoffen hervorzurufen, besteht deshalb gewili darin, erst mit 'Jrypsin. darauf mit Erepsin zu verdauen iitui dann schlie\u00dflich die gebildeten Spaltungsprodukte ca. C> Stunden lang im Wasserbad mit 20\u00b0/oiger 112S()4 zu erw\u00e4rmen.\nAusgcfiilirt nach Hopkins und Cole. Proceed. Roy, Society; Rd LXVlli.\n*) \u00dcber die Bedeutung dos Tryptophans siehe Journ. of Physiol R\u00abt. XXXV. Abhandlung von Witteock und Hopkins.","page":422}],"identifier":"lit18647","issued":"1907-1908","language":"de","pages":"406-422","startpages":"406","title":"Die Eiwei\u00dfsynthese im tierischen Organismus","type":"Journal Article","volume":"54"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:53:38.639754+00:00"}