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{"created":"2022-01-31T13:50:22.389860+00:00","id":"lit18649","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Siegfried, M.","role":"author"},{"name":"H. Liebermann","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 54: 437-447","fulltext":[{"file":"p0437.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Bindung von Kohlens\u00e4ure durch amphotere\nAminok\u00f6rper.\nIV. Mitteilung.\nVon\nM. Siegfried und II. Lieber mann.\nW <l\u00bb r . h. inisrhen AMi'iliing \u00abIon |.l.ysio|\u201e-is, |\u201e n Institut* ,|, r t\u2019niver*.itiit l.\u00ab i|,/u> \u2022 (Dit Kcilaktion\tam IO. Januar Hum.)\nNachdem durch die III. Mitteilung das Verhallen einer li< ilie von letzten Spaltungsprodukten der Kiweibk\u00f6rper gegen\u00fcber der Carbaminoreaktion festgestellt war und f\u00fcr verschie-\u00bblene Stickstoff hallige Gruppen Gesetzm\u00e4bigkeiten erkannt waren, knimte ein Schritt weiter gegangen werden und der (Quotient iin synthetischen Peptiden festgeslelll werden. Die aus Mono-iiminos\u00e4uren gebildeten Peptide enthalten eine Aminogruppe \u2022iii-l eine oder mehrere Peptidbindungen. Ks fragt sieh, sind iiu\u00ab b die N-Atome dieser Peplidhinduugcn\n-N/\"\nN: = o\nim-lando, Kohlens\u00e4ure zu addieren? Die Beantwortung diesei Vri'W war besonders deshalb von Interesse, weil man, wenn ,,l\u2018\u2018 ^eptidgruppen gegen Kohlens\u00e4ure bei Gegenwart von Kalk-l'y\u00fcrat indifferent sind, (\u2018ine pro Peptidbindung um I gr\u00f6bere Z\u00fcbl f\u00fcr x des Quotienten erhalten w\u00fcrde und man somit bei \u25a0 'Hun I eptiden, sofern sie aus einfachen Monoaminos\u00e4uren f'ifgebaut sind, aus der Zahl x die Anzahl der Peptidbindungen \u2022 ikennen w\u00fcrde. Der Vergleich der Quotienten, welche Peptide bekannter Konstitution geben, mit denen, welche Peptone, deren Konstitution unbekannt ist, geben, wird dann ein exakter Weg \u00fci die Beurteilung der Konstitution dieser K\u00f6rper sein; und wenn dieser Weg auch noch nicht zur bestimmten Antwort f\u00fchrt, wird","page":437},{"file":"p0438.txt","language":"de","ocr_de":"438\nM. Siegfried und II. Liebermann.\ner doch engere, scharf vorgezeichnete Fragestellungen ergehen und so die Kl\u00e4rung der Konstitution der Peptone bef\u00f6rdern\nCO\nDie Bestimmung des Quotienten *' bei Polypeptiden.\nAlle 'Peptide, mit Ausnahme des Leiicylasparagins, das \u00fcber Schwefels\u00e4ure getrocknet wurde, waren vor der .Ausf\u00fchrung <l*-r Bestimmungen bei 110\u00b0 bis zum konstanten Gewicht getrocknet.\nCO, 1 N \" x\n1. GlyeyIglycin.\nCli^ - NH4> CO . Nil \u2022 CH^ -\nAusGlvkokollesterchlorhvdrat Kahlbaum nach E. Fischer und E. Fourneau1) dargestellt. Fp. \u2018230\u00b0 korr.\nI. 0.2\t'g angevv.\tS. gaben 0,1324 g\tCa\u00c7O, 23,7 can\t\u00bbWS. x\t= I.T.t\nII. 0.3\t\u2022\t0,2072 *\t*\u2022\t37,1\t*\u25a0\tx 1.70\nDie Bestimmungen zeigen, da\u00df auf 1 Atom etwas weniger als 2 Atome N kommen. Die n\u00e4chst liegende Erkl\u00e4rung, welch** durch die folgenden Versuche gest\u00fctzt wird, ist die, dal\u00bb \u00ablie NH.,-Gruppe des Glycylglveins quantitativ, die Ldktamgrupi* his zu einem gewissen Grade unter den gegebenen Umst\u00fcnden reagiert\nDas Bai ymnsatz dieser unbest\u00e4ndigen GlvcylglycincailM.ii s\u00e4ure war schon fr\u00fcher von dem einen2) von uns und spiihr von Leuehs \u25a0) daigestcllt worden. Es war damals gez< i, worden, da\u00df es sich beim Erhitzen der w\u00e4sserigen L\u00f6sung unter Bildung von Baryumearbonat und Glycylglycin, das dur- h N-Gchalt und Fp. identifiziert wurde, zersetzt. Wir haben <J*n Versuch unter genau den Bedingungen, unter denen die Bestimmung des Oiiotienten ausgef\u00fchrt wurde, wiederholt uni haben hierbei das gewonnene Produkt nicht, wie dies fr\u00fcher geschehen war, vor der Analyse und Bestimmung des Fp. mn-krystallisiert, sondern den Eindampfungsr\u00fcckstand unmittelbar verwendet. W\u00e4hrend also fr\u00fcher nicht ausgeschlossen war. da\u00df aus dem Bary umsalz der Glyeylglyeincarbons\u00e4ure u\u00c2\u00e9\u00ef Glycylglycin etwas Glyeylglyeincarbons\u00e4ure entsteht,.zeigt dieser\nl) E. Fischer und K. Fourneau, Bert. Ber.. Bd. XXXIV. S. ->\"1\n*) M. Siegfried. Bert. Ber., Bd XXXIX, S. 39\u00bb. ,\nV II. Leuehs. \u00dferl. Ber. Bd.-XXXIX. S. 8(51.","page":438},{"file":"p0439.txt","language":"de","ocr_de":"Ober die Rindung von Kohlens\u00e4ure usw. IV.\nm\nVersuch, da\u00df das Baryumsalz der durch Aufnahme von Kohlen-siure gebildeten Glycylglycincarhons\u00e4ure vollst\u00e4ndig in Baryum-oarbonat und Glycylglycin zerf\u00e4llt.\nVersuch: 0.88 g Glycylglycin in 50 ccm Wasser mit Kalkmilch, Phenolphthalein, Eisk\u00fchlung, Einleiten d von C()2, Kalkmilch; Einleiten von C02, Kalkmilch, Einleiten von C02, Kalkmilch, abgesaugt. Das mit 100 ccm Wasser verd\u00fcnnte Filtrat wurde aufgekocht, nach Zusatz von Ammoniumcarbonat bei Tn-80\u00b0 digeriert, Filtrat (\u2018ingedampft und der K\u00fcekstand bis zur Gewichtskonstanz bei 110\u00b0 getrocknet. Fp. korr. 2:11\u00b0. Substanz aschefrei.\n0,1274 g S. verbr. 10,0 ccm >',io-S.\t20.88\u00b0/., N\nRerechnet f\u00fcr Glycylglycin = 21 I\nEs unterlag somit keinem Zweifel, da\u00df zwei v\u00f6llig ver-m hiedene isomere Glycylglycincarbons\u00e4uren existieren.\nDie f\u00fcr x erhaltenen Werte lie\u00dfen, wie oben gesagt, an-nt hinen, da\u00df bei der Carbaminoreaktion die N1l8-Gruppe des $0$^ vollst\u00e4ndig, die NH-Gruppe bis zu einem gewissem Grade reagiert. Wir erwarteten, da\u00df diese Annahme sich mit\nHilfe der best\u00e4ndigem Gly cy 1 gl y cincarb\u00ab ms\u00e4ure best\u00e4tigen lie\u00dfe, denn, da liier lediglich die NH-Gruppe noch f\u00fcr CO., frei war,\nmu\u00dften die Werte f\u00fcr x zeigen, wie weit diese NH-Gruppe nagiort.\n2. Glycylglycincarhons\u00e4ure.\nDie Darstellung der Glycylglycincarhons\u00e4ure geschah nach h. Fischer und E. Fourneau1; und E. Fischer.55; 10,2g Glycinanhydrid gaben 12,4 g Glycylglycinestcrchlorhydrat und\nGarb\u00e4thoxylglycylglycinester. Fp. 87\u00b0. 8 g dieses Esters lieferten 0,9 g Glycylglycincarhons\u00e4ure. Zers. Fp. 209\u00b0 ttnkorr.. iiaeh E. Fischer 208\u00ab korr.\nZur Bestimmung des Quotienten wurden 2 Versuche aus-mfiihrt, beim ersten wurden 0,2 g Substanz angewendet und ,,(|010g CaC03 erhalten. Beim zweiten, bei dem 0,4 g Sub--tanz genommen wurden, schied s l\u00ab in Niederschlag ab.\n') K. Fischor und K. Fourneau. .Herl. Ber.. Rd. XXXIV, S. 287\">\nVE. Fischer, Ebenda, Rd. XXXV. S. 10t>7.","page":439},{"file":"p0440.txt","language":"de","ocr_de":"440\nM Siegfried und H. Liebermann,\nSomit reagiert-GlycylglyOncarbuns\u00fcure \u00fcberhaupt nicht\nEs konnte noch eingewendet werden, da\u00df die Glycylglycin-\noarbons\u00e4urc w\u00e4hrend der Ausf\u00fchrung der Methode eine lin-\nwandlung erleidet. Deshalb wurde wie oben mit dem Glycvl-. \u2022 \u00bb \u2022\nglycin ein Versuch angestellt, bei dem die Substanz aus (hm Filtrate isoliert wurde.\nDie erhaltene Substanz gab entsprechend der Glycvlglyciu-\neai hons\u00e4ure als Fp. 200\" mit heftiger Gasentwicklung. Zu \u2022 \u2022\nunserer \u00dcberraschung lieferte jedoch die N-Bestimmung du bei 100\u2014108\u00b0 bis zum konstanten Gewicht getrockneten Substanz einen viel zu hohen Werl:\no.l\u00dfsg g S. vrrbr. 21.05 ccm \"/io-S. ' = 21,\u00dc3W > X |{eie<-tiiu>t f\u00fcr (itycylglycincarbons\u00fcure == l\u00f6.iH \u00b0/.> \u00bb\nDer gefundene Wert stimmte aber gut f\u00fcr das saure Am-\nmoniumsalz der S\u00e4ure, f\u00fcr welche N .= 21,70\u00b0/o ist.\nDa\u00df hier wirklich dieses Ammonsalz vorlag, zeigt di\u00bb\nAninmniakhestiinmung:\n0,1020 g Substanz wurden mit 10 ccm n, io-Barvtwas>f i destilliert. Das Destillat hatte 7,(>5 ecm n/n>-S, neutralisiert\nGefim\u00ea\u00e9n. : Xll3\u2014N -- 7,05\u00b0 \u25a0\u00bb. lieieclmot f\u00fcr jrlycylglycincarbonsauros. Ammonium : 7,25'J\u00ab\nAus dem Destillationsr\u00fcckstand wurde der Barvt durch\n\u2022 ^\t.... \u25a0\t. * i ; ,\t;\t\u2022 *\t\u2022* *\t;\t. *\t\u00bb\t, -\t,\t\u2022\t\u2022\t\u2022\u2022\n10 ecm \u2022'/u>-ll,SO, ausgef\u00e4tll, das Filtrat vom BaryumsuJlai eingeengt. Es krystallisierte die Glyeylglycincarbons\u00e4ure. Xcr-setzungspunkt 2(0\".\n0.ni\u00bb50 g \u00bbirr bei 105 \u2019 getrockneten Substanz, orf. 10,0 ccm \";io-s\nGefunden: 15.02\u00b0,'* N Berechn\u00ab t f\u00fcr (dycylglyeinearbons\u00e4ure: 15,01 \u00b0/\u00ab \u00bb\nDieser Versuch zeigt einmal, da\u00df bei der Ausf\u00fchrung der Methode der Bestimmung des Ou(dienten die Glycylglycincarl\u00bb>n-s\u00e4urc nicht ver\u00e4ndert wird: zweitens, da\u00df die Glycylgly- in-oarbons\u00e4ure eine starke zweibasisehe S\u00e4ure ist, deren saun ' Ammonsalz bei lob0 v\u00f6llig best\u00e4ndig ist. Da\u00df der Schmelzpunkt des Ammonsalzes mit dem der freien S\u00e4ure identisch ist, .erkl\u00e4rt sieb dadurch, da\u00df durch das Erhitzen auf die Selimclzpunkt-tempcratur v<m \u00fcber 200\" das Ammoniumsalz in die Saut\u00bb \u00fcber\u2019gegangen war. Eine konzentrierte L\u00f6sung der Glycylgly\u00bbm-<-arbous\u00e4ure ld\u00e4ut \u00fcbrigens Kongopapier.","page":440},{"file":"p0441.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022 \u2022\nI bor die Bindung von Kohlens\u00e4ure usw. IV\n411\nAnmerkung: Bei dieser (ielogenheit m\u00f6chten wir darauf hin-weisen. da\u00df du* Carhaminoreaktion und die llydmxvlk\u00bblilens;iiir.*reakli\u00bbn > S \u2018li,,s, s\t<hc Erkl\u00e4rung der Bildung der Salzs\u00e4ure des\nMagensaftes aus Natriumchlorid und Kohlens\u00e4ure erleichtert. Bei \u00abSegen-u .r! von Amino- und eventuell auch Hydn.xylkorpern wird die Kohlen-s.iuie zu einer viel st\u00e4rkeren S\u00e4ure, wenn die Beledenheit zur Xeutrali-s ition der entstehenden Carbons\u00e4uren vorhanden ist. Nach dem Massen-wnkungsgeselze ist also bei Gegenwart amphoterer Aniinnkorper bei weitem nicht ein so grober I berschub von Kohlens\u00e4ure erforderlich, wie .> di<\u2018 fr\u00fchere Annahme, da\u00df die Kohlens\u00e4ure Salzs\u00e4ure aus Nalriumchlorid to i macht, erheischt. Der eine von uns holTl \u00fcber Veisuche in dieser I'berichten zu k\u00f6nnen. Ks soll \u00fcbrigens nicht behauptet u. don. dab die unbest\u00e4ndigen (!arhaininnx\u00e4urcn so starke S\u00e4uren sind.\nbest\u00e4ndige (ilycylgjycincarbons\u00e4ure, nur. dab sie viel st\u00e4rker als\nk 'Ideiis\u00e4ure sind.\nNachdem di\u00ab\u00bb Versuche mit <l\u00ab i* (hycylglyeincarlmnsaur\u00ab\u00bb unerwartet\u00ab* Kosultat freshen hath\u00bb\u00bb, \u00bblall dies\u00ab\u00bb S\u00e4ur\u00ab* iih<\u00bbr-li.t'tld Bichl, auch nicht in gering\u00ab\u00bbm Grade, die Carbamino-tiMkiMi liefert, muhte entweder geschlossen werden, dal*\u00bb die MI-< iiuppe d\u00ab\u00bbs IN\u00bb)\u00bbtides gar nicht reagiert, oder dal! der t'oineren hesl\u00e4ndigen S\u00e4urt\u00bb eine Konstitution zukomml, hei \u00abb i keine Nil-Gruppe vorhand(*n ist.\nDie erstere Schlu\u00dffolgerung erschi\u00ab\u00bbn uns sc hon nach Anstellung dieser Versuche unwahrseheinlich, da wir schon mtiirerc Deplidt* untersucht halten, hei denen sieh die NIM h uppen ebenso wie beim Glycylglycin im Wert\u00ab\u00bb x h(\u00bbm\u00ab>rkhar machten. Von der Notwendigkeit, die /weite M\u00f6glichkeit, da\u00df der bc-st\u00e4ndigoti Glycylglycincarbons\u00e4iire die NIM huppe fehlte. <\u00bbx-I\u201d \"\"'enteil zu pr\u00fcfen, wurden wir erfreulicherweise inzwischen 'bneli eine Mitteilung von Leu\u00ab*hs und Manasse>> enllmh\u00ab\u00bbr\u00bb, nachgewiesen haben, da\u00df die best\u00e4ndig\u00ab\u00bb GlvcvMvein-\n' \"1....nil'1'1 d'\u00ab' \u00abil'Ui'l\"' - < :\u25a0 ^||- <\t. sondern dielimppe\ni' Dil /. I \u2022\n\u2014 \u2022 x \u2014 G\u2014 besitzt.\nSomit sind die hier mitgeteill\u00ab\u00bbn Tatsachen \u00ab\u00bbine Do-\u2022'k'tigung der Anschauung \u00ablieser Fors\u00ab*h\u00ab\u00bbr.\nII. heue lis un.l W. ManasM*. Beil Bei.. IM. XI.. >\n1","page":441},{"file":"p0442.txt","language":"de","ocr_de":"142\nM. Siegfried und II. Liebermann,\n3t Alanylglycin.\nCH3 CH NHa \u2022 CO * Mi CHa\tV\u00bb\n5 g Glykokoll und 17 g Brompropionylbromid gaben I I | \u00fcber H,S()4 getrocknetes Brompropionylglycin. Diese gaben nach 4 t\u00e4giger Einwirkung von 58 ccm 21\u00b0/oigen Ammoniaks bei gew\u00f6hnlicher Temperatur und Eindampfen auf dem Wasser-bade, I mkrystullisieren aus Alkohol f> g Alanylglvcin. Zcr-setzungspunkt 229\u00b0 statt 228\u00b0.\nI. 0,3 g angew. 8.\t0,1900 g (!aU.03\t32,05 ccm\tx -- 1,71\nII. o,30\t\u00bb\t0.2215\t\u00bb\t30,8\t\u00bb\t\u00bb x l.ti}\n4. Alanylalanin.\nClla. Oll NIL CO \u2022 NH \u2022 C.HiCIt,) COOII.*)\n(i g i-Alanin wurden in 70 ccm N-NaOH gel\u00f6st in 4 l\\>i-tjorten unter K\u00fchlung mit insgesamt 100 ccm N-NaOH und 17 g Bromacetylbromid gesch\u00fcttelt. Daun wurde konzentrierte Salzs\u00e4ure (13.5 ccm) bis zur schwachen Congoreaktion zugegeben. Nach 2t\u00e4gigem Stehen war ein Teil des Bromk\u00f6rpers in feinen Nadeln ausgefallen, diese wurden abfiltriert, gut mit Wasser gewaschen. Nach dem Trocknen \u00fcber Schwefels\u00e4ure bei r\u00fcg seine Menge 1,8 g. Das Filtrat wurde im Vacuum bei 30- 17\" eingedampft, mit \u00c4ther ausgezogen. Der \u00c4ther hinterlieb beim Verdunsten 11,2 g prachtvolle wei\u00dfe Nadeln des Bromk\u00f6rim is\n12 g des so dargestellten Brompropionylalanins wurden mit 00 ccm konzentrierten Ammoniaks 4 Tage bei gew\u00f6hnlicher Temperatur gelassen. Es wurden so an Rohprodukt 2,3 g \u00ab i-halten, die nach limkrystallisieren aus 8 ccm Wasser und ca. 100 ccm hei\u00dfen absoluten Alkohol 1,9 g Alanylalanin geben. Fp. unkorr. 208\u00b0. E. Fischer gibt f\u00fcr das aus Anhydrid dargestellte Alanylalanin den unkorr. Fp. 270\u00b0 an.\n0,1020 ]f 8. (bei 120\u00b0 getrocknet, wobei keine\nstattland', verbr. 12,9 ccm \"io-S.\nN gefunden: 17,71 \u201d \u00ab*\n\u00bb berechnet: 17,50\u00b0 \u2022>\nl) K. Fischer. Unters, \u00fcber Aminos\u00e4uren usw, 1900, S. 44i7. ond Liebigs Ann.. Bd. COC.XL, S. 123.\nDerselbe. Ebenda. 8. ;>2K.","page":442},{"file":"p0443.txt","language":"de","ocr_de":"I ber die Bindung von Kohlens\u00e4ure umv. IV.\n* \u2022 .\u00bb i i.{\nI \u00bb s 11 im im ii n ^ von x:\n\"\t\u00ce\u00ce\tan^\"'-\ts.\t0.ir,;,i\t\u00abj CaCO,\tund 20.7 \u00abrill\t\u00bb lo-S. x\t^ |\t7_>\n\u00b0\t*\t*\t*\t0.1 137\t'\t|S,!>\t\u2022>\tN |\n\u00f6. lioucvljrlvein.\n.1:11 \u2022 en, \u2022 ciiixii,!. en. Xu cm, \u25a0 cooie\nl\u00efOMIlisoeaprolls\u00fcllle1) jmlicu 2l,Sg Broinisncapn.liyl--'liloritl. Silp. 05\u2014 80\" unter 22--2.'\u00bb nun Druck. 2I.H g |!rom-\n...\u25a0\u2022\u2022|\"'onyl,'l'l\"ri<lar jial.cn 20.,s g llrnmiseenprnnylgMn Im,|\nII., g l.eueylglyein. Nach rnikryslallisieren Zers. Kp. 2.'U\"\nI '012 !! niigew. S, O.IH\u00e4K g CaO), 2!i,7 .\t\u201e,-s. \\\t| ,a,\n!!\t'\u00bb.'is:,:\tix , v,\n......\t* _\tO.I!W7\t:):!.()\t.\t, ^ ,'7n\nln Nr. I und III waren anslall wie gewi'lmlieh .\">0 eim l\"\"eeiu Wasser zur L\u00f6sung verwendet.\n*>\u2022 l,eucylas|iaragin.\nu .11 (. i .11 \u2022 < .11, \u2022 1.11 xii.) \u25a0 1:0. xi a 111,tau )n en.. comi,.\nlog Asparagin und III g Ifromisoeapronylbr...........id lielerlen\nlig Dreinisoeaprunylasparagiu und 1,7 g Leiievlasparagin : H' ses verlor gegen 175\u00bb luukorr.i sein Kryslallwasser unter\n\\ulsehaunien, erslarrle daun wieder und selnnulz bei 220\"unk\u00bbrr I \"212\ts\t\u00abngew.\tS.\tU.II5H\t,\tCaOO.,\tHl.H\u00e4\trem\t\" ,\u201e-s\" N\t\u201e\n1\t\"\"I\"\u00bb2\t-\t\u2022\t2H.no\t,\t' ,\tx\n7. Dijilyevlglycin.\nMl, CIL \u2022 co Mi cu, co \u2022 \\ii. cii.cooii.c r\n7 \" (ihliiraeelylglycylglyein galten 2.\u00ceI g des Tripeplales -\u2022 Kp. 215\u00b0 unknrr.\n'\t\u00ab\u00bb.'{\t2\tanjiew.\tS.\t0.1112\t\u00bb\tCaCO,\t-io.2 <\u2022\u00ab\u2022\u00bb,\t>\u2022\t,U-S.\tx \u00ab\t\u2022><;;>\n1\t\" ;{\t*\t\u00bb\t0.KH\u00ce2\t\u00bb\t27 2\t\u00bb\tv\nKs waren in beiden .Versuchen 00 ccm Wasser zur L\u00f6sung \u2022 \u2022'wendet worden.\n\u2018i K. Fischer, Beil. Ber., Bd. XXXVII. S. 2l!)2.\n-i K. Fischer und A. Brunner, K. Fischer. Fnlersu, hmnn n \u25a0 Aminos\u00e4uren usvv.. S. 17\u00ab. und Liehijrs Ann.. Bd. CCCXL. S. m. i L. Fischer und K. Koenips, Berl. Ber., Bd. XXXVII S LVH\u00bb\nv\u2018\u00ee I\u2019 Fischer. Berl. Be,.. Bd. XXXVI. S. 20\u00ab:i. mu\\ ebenda, \\XXVII. S. 2.*)M,.\n30\n/,\n\u20221 -l>p<-S.-y|. r > Z' il-' liril, I. |.liysio|. C.|,i-i\u201eie.\t|.|\\ .","page":443},{"file":"p0444.txt","language":"de","ocr_de":"444\nM. Siegfried und H. Liebermann.\n8. Alanylleucylglycin.\ncn,\tco \u2022 xh \u2022 c:h(c:4h9) \u2022 oo - xh - ch, co\u00fch. m\nb,l g Leueylglycin und 14 g Brompropionylbromid gaben ohne Ber\u00fccksichtigung der Mutterlaugen und Waschw\u00e4sser 0 g Bromprnpionylleucylglycin, Fp. 100\u00b0, und 4 g des Tripeptides. Zers. Fp. des umkrystallisierten Alanylleucylglycins unkorr. 232'\nI.\t0.3 g angew.\tS.\t0.0624 g\tCaC08\t15,1\tccm\t11 \u00bbo*S.\tx\t=\t2.12\nII.\t0.38\t\u00bb\t0.1380 \u00bb\ti.\t32.8\t\u00bb\t.\t\\\t2\n111.0,35\u00bb\t\u00bb\t.\t0,1002.\u00bb\t\u00bb\t20.05\t\u00bb\t\u00bb\tx\t=\t2.*Jo\nBei der dritten Bestimmung waren HO anstatt 50 ccm Wasser zur L\u00f6sung verwendet worden.\n9. Triglyeylglycin.\nXH, CH,CO XH CH, \u2022 GO \u2022 XII CH,GO-XH GH, COOIL*.\n4,f> g Diglycylglycin gaben .\u20181,7 g Chloracetyldiglycylglyem und 1,5 g Triglyeylglycin. F\u00e4rbt sieb im Schmelzr\u00f6hrchen von 210\u00b0 unkorr. an dunkel, ohne zu schmelzen.\n1. 0,2 *r angew. S.\t0.00(H)\t\tCaCO,\t21,5\tccm 11 lo-S. x = 3,'ts\nil. o,2\t0,0700\t\u00bb\t% \u25a0 .\t23,1\t\u00bb\t\u00bb\tx \u2014 3.27\nIII. 0,2 ;\t\u00bb\t\u00bb\t0,0835\t\u00bb\t*\t25,55\t\u00bb\t\u00bb\tx \u2014 3.01,\nIV. ( 1.2 *\t\u00bb\t0.0730\t\u00bb\t\u00bb\t23.0\tx == 3.23\nBei II und IV waren 70 ccm, hei III 75 ccm Wasser zur L\u00f6sung angewendet.\nFolgende Tabelle gibt die \u00dcbersicht \u00fcber die erhaltenen Werlo tS. 415).\nDiskussion der erhaltenen Werte.\nOie Miltel der bei den Oipeptiden gewonnenen Werte f\u00fcr \\ liegen zwischen Idol und 1,79, Zahlen, welche beweisen, dali. wenn die NII.2-Gruppe der l'eptide quantitativ reagiert, was nach den beiden Aminos\u00e4uren erhaltenen Werten zweil'ell\u00ab\u00bb' ist, die Oeptidgrnppe bis zu einem gewissen Grade reagiert W\u00fcrde letztere sieh indifferent gegen Kohlens\u00e4ure verhalten, so w\u00fcrde x nahe an 2 gefunden werden, w\u00fcrde auch sie 1 Molek\u00fcl C02 aufnehmen, so w\u00e4re x \u2014 1. Leucylasparagin gibt\n1 K. Fischer und A. Brunner. E. Fischer, Untersuch. \u00eeHmm Aminos\u00e4uren usw.. S. 484. und Liebigs Ann., Bd. CCCXL. S. 123.\n*) K Fischer. Bert Ber. Bd XXXVII. S. 2501","page":444},{"file":"p0445.txt","language":"de","ocr_de":"I I\u00bber die Bindung von Kohlens\u00e4ure usw. IV\n445\nK\u00f6rporklass\nDipeptide\nTripeplide\nTelrapeplid\nVerbindung\nfilyeylglycin (ilyeylglyeincarbons\u00e4ure Alanylglycin\nAlanylalanin\n1,7\u00bb\ni -\nKeurvlglvein\nLeucylasparagin\n1.71 1.6d\n1.72\n1M\n1,00 1,5\u00bb 1.70\nI ,\u00ab75\nI Jiit\nl.\u00ab3\n2.\u00ab2\nDiglyrylglyein\nAlanylleucylglycin\n2,5H\nTriglycylglycin\n3.0\u00ab 3,23\n3,2H5\nl'ii Wert 2,02 fiir x, weil die Siiureamidgruppc auch hier \"i' lii reagiert.1) Bei den Tripeptiden ist x im Mittel =2 57 Au, I, hier reagieren die beiden NH-Gruppen bis zu einem\u2019ge-\" '\u2022 n Grade, denn reagierten sie nicht, w\u00e4re x nahe ;t. Dem-' \u00bb'sprechend wurde bei dem Tetrapeptid x = 3,2!) gefunden. ' \u201craiissichtlieh werden Pentapeptide x = 4 gehen.\nU ir sind der Meinung, daB schon jetzt diese Zahlen ge-\n\u2022 t'iiet sind, um auf Grund derselben Peptide mit Peptonen \u2018 '\u2022'gleichen 7A\\ k\u00f6nnen.\nfWM\u00ab\u00bb Zeitschrift, dieses Heft, S. 133.\n30*","page":445},{"file":"p0446.txt","language":"de","ocr_de":"446\nM. Siegfried und H. Liebermann\nDie Konstitution der Peptone ist zur Zeit unbekannt; wir wissen nicht, ob es Peptide sind. Wir sind allerdings \u00fcberzeugt, da\u00df sie ebenso wie die Eiwei\u00dfk\u00f6rper Peptidbindungen enthalten. Als Peptide d\u00fcrften wir sie wohl nur dann ansprechen, wenn alle bei der Hydrolyse durch S\u00e4uren aufgespaltenen Bindungen au\u00dfer S\u00e4ureamidgruppen Peptidbindungen w\u00e4ren.\nWir wollen jetzt nur die Resultate anf\u00fchren, welche wir mit Trypsinfibrinpepton a und \u00df erhalten haben. Der eine von uns hat gemeinschaftlich mit Herrn E. Hitschmann diese Peptone von neuem untersucht und namentlich Versuche zur Pr\u00fcfung der Individualit\u00e4t dieser Peptone, \u00fcber die demn\u00e4chst berichtet werden soll, angestellt. So wurden diese Peptone mit Hilfe der Carbaminoreaktion fraktioniert ; \u2019) die aus den einzelnen Fraktionen gewonnenen Peptone gaben dieselben Barytsalze und besa\u00dfen dasselbe optische Drehungsverm\u00f6gen. Hingegen lieferten unreine Trypsinfibrinpeptone bei der gleichen Fraktionierung Produkte, die im Drehungsverm\u00f6gen und im Barytgehalte der Baryumsalze von einander ab wich en.\nNach den fr\u00fcheren Untersuchungen und nach diesen neuen ist es ganz unwahrscheinlich, da\u00df diese nach der Eisenmethode isolierten und durch Umf\u00e4llungen mit Alkohol gereinigten Trypsin-fibrinpeptone a und \u00df Gemische sind.\nI.\t0,25 g angew. S.\nII.\t0,25 g angew. S.\nIII.\t0,32 g angew. S.\nTrypsinfibrinpepton a.\n60 ccm Wasser 0,0437 g CaC03 9,7 ccm n/io-S. x = 2,22.\n120 ccm Wasser 0,0700 g CaCOs 15,8 ccm n/io-S. x = 2,26.\n130ccm Wasser 0,0805 g CaC03 19,8 ccm n/io-S. x = 2,46.\nTrypsinfibrinpepton \u00df.\nT. 0,225 g angew. S. 125 ccm Wasser 0,0524 g CaC03\nx = 2,14.\nII. 0,22 g angew. S. 125 ccm Wasser 0,0379 g CaC0\u201e\nx = 2,16.\n11,2 ccm n/, o-S.\n8,2 ccm n/io-S.\n>) M. Siegfried, Berl. Ber., Bd. XXXIX, S. 397.","page":446},{"file":"p0447.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022 \u2022\nI bor dir Hindun}' v\u00ab\u00bbn Kolilen^.iui<* u\u00bb\\v IV\n/ / \u2022 ( I /\nDie Peptone waren vor der Heslimmung im Alkohulsiede-apparut bis zum \u25a0konstanten Gewicht getrocknet. also Nll3-frei.\nDiese Zahlen liegen zwischen den f\u00fcr Dipeptide und den liir Tripeptide erhaltenen Werten. Hierbei ist zu ber\u00fceksich-hgcii. dal\u00bb die Deplone Lysin als Spaltungsprodukt liefern, welches voraussichtlich als Gruppe den Werl f\u00fcr x erniedrigt, daneben aber auch Arginin. das ihn erh\u00f6ht, denn f\u00fcr Argiuin\ni't x =\nWenn diese IVptom1, woran nicht mehr zu zweifeln ist, einheitlich sind, so ist es schon nach den Krgebnissen der von llitselunann ausgof\u00fchrten Spaltungsversuche ausgeschlossen, dal\u00bb sie Tripeptide oder gar Dipeptide sind. Ks liegt daher der Seldul\u00bb auf der Hand, dal\u00bb in diesen Peptonen noch andere \u00dcindungen als Peptidbindungen vorhanden sind, welche bei der Hydrolyse gesprengt werden. Wir z\u00f6gern aber jetzt, diesen >< hluli zu ziehen, nachdem sieh herausgestellt hat.1) dal\u00bb auch Hydroxylgruppen Kohlens\u00e4ure zu binden verm\u00f6gen. Ks ist dies um so notwendiger, als bei zahlreichen, im hiesigen Luhorn* torium angestellten Versuchen, bei denen vergleichend der Wert liir x bei Gegenwart und bei Abwesenheit von einigen Tropfen Alkohol ermittelt wurde, festgestellt worden ist, dal\u00bb bei manchen Verbindungen, zu denen Peptone und Peptide geh\u00f6ren, die Hegenwart sehr geringer Mengen Alkohol den Wert f\u00fcr x mehr herahsetzen. als die durch den Alkohol allein hervorgenifene IMdung von Galeiumcarhonat bewirken w\u00fcrde. So lieferte das->ell,c Trypsinfibrinpepton u. das ohne Gegenwart von Alkohol die Werte x \u2014 2.22: 2.2H; 2,4t\u00bb ts. oben\u00bb gegeben batte, bei Hegen wart einiger Tropfen alkoholischer Pbenolphlbaleinl\u00f6sung \"\u2018dir konstant x \u2014 1,18\u20141,50.\nKs ist somit nicht ausgeschlossen, dal\u00bb in den genannten Peptonen Hydroxylgruppen vorhanden sind, welche den Werl f,i\u00ee x unverh\u00f6ltnism\u00e4big herabdriiekon.\nDiese Zeitschrift, dieses lieft. S. 42U.","page":447}],"identifier":"lit18649","issued":"1907-1908","language":"de","pages":"437-447","startpages":"437","title":"\u00dcber die Bindung von Kohlens\u00e4ure durch amphotere Aminok\u00f6rper. IV. Mitteilung","type":"Journal Article","volume":"54"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:50:22.389866+00:00"}