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{"created":"2022-01-31T13:48:32.199008+00:00","id":"lit18696","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Wilfred H. Manwaring","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 55: 377-383","fulltext":[{"file":"p0377.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber den Abbau einiger Polypeptide durch die roten Blutk\u00f6rperchen und die Blutpl\u00e4ttchen des Rinderblutes.\nVon\nEmil Abderhalden und Wilfred H. Manwaring, New York.\n(Aus dem chemischen Institut der Universit\u00e4t Berlin.)\nDer Redaktion zugegangen am 17 M\u00e4rz 1908.)\nIn fr\u00fcheren Arbeiten ist von dem einen von uns in Gemeinschaft mit Deetjen1) nachgewiesen worden, da\u00df die roten Blutk\u00f6rperchen und die Blutpl\u00e4ttchen des Pferdeblutes unzweifelhaft Fermente enthalten, die manche Polypeptide und vor allem Glycyl-l-tyrosin energisch spalten. Das Plasma desselben Blutes zeigte unter gleichen Bedingungen keine Einwirkung auf Glycyl-l-tyrosin und manche andere Dipeptide, wohl aber zeigte sich eine Hydrolyse bei der Anwendung kom-jilizierterer Polypeptide. Es war nun von Interesse festzustellen, ob wir in dieser Beobachtung einen allen Blutarten gemeinsamen Befund vor uns haben, und vor allem interessierte uns die Frage, ob auch Eiwei\u00df als solches angegriffen wird, und ob das Blut in der genannten Beziehung sein Verhalten \u00e4ndert, wenn dem Tiere, dem das Blut entnommen wird, vorher l\u00e4ngere Zeit artfremdes Blut und \u00fcberhaupt artfremde Stoffe, speziell Eiwei\u00dfstoffe, zugef\u00fchrt worden sind. Auf diese letzteren Probleme k\u00f6nnen wir zurzeit eine abschlie\u00dfende Antwort nicht ?eben. Es fehlt uns vorl\u00e4ulig noch die gen\u00fcgende Erfahrung \u00fcber das Verhalten des Blutes und speziell des Plasmas unter\n\u2018) Emil Abderhalden und H. Deetjen, l'ber den Abbau einiger Polypeptide durch die Blutk\u00f6rperchen des Pferdes, Diese Zeitschrift, Bd LI, S. 334, 1907, und Weitere Studien \u00fcber den Abbau einiger Poly-poptide durch die roten Blutk\u00f6rperchen und die Blutpl\u00e4ttchen des Pferde-olutes. Ebenda. Bd. LUI, S. 280. 1907.","page":377},{"file":"p0378.txt","language":"de","ocr_de":"Emil Abderhalden und Wilfred H. Manwaring.\nnormalen Verh\u00e4ltnissen.,, Die folgenden Beobachtungen sollen nach dieser Richtung eine L\u00fccke ausf\u00fcllen.\nDie unten mitgeteilten Versuche sind genau so ausgef\u00fchrt, wie die von Deetjen und dem einen von uns mitgeteilten Die roten Blutk\u00f6rperchen wurden auch hier durch Zentrifugieren und Waschen mit Kochsalzl\u00f6sung vom Plasma befreit und schlie\u00dflich dreimal durch eine 25 cm hohe Watteschicht filtrier t Die filtrierten Blutk\u00f6rperchen wurden dann noch dreimal mit 0,9\u00b0/oiger Kochsalzl\u00f6sung zentrifugiert. Die mikroskopische L n-tersuchung der nach der Wright-Romanowskischen Methode behandelten Pr\u00e4parate ergab, da\u00df Fibrin, Blutpl\u00e4ttchen und polynucle\u00e4re Leukocyten nicht vorhanden waren und nur ganz vereinzelte mononucle\u00e4re Leukocyten. Die Blutpl\u00e4ttchen gewannen wir durch fraktioniertes Zentrifugieren.\nDie Versuche ergaben : Die angewandten Polypeptide wurden von den roten Blutk\u00f6rperchen gespalten. Die Blutpl\u00e4ttchen bewirkten auch eine Hydrolyse, jedoch nicht in allen F\u00e4llen. Die ungleichm\u00e4\u00dfigen Resultate sind nach (Jen Erfahrungen mit den Blutpl\u00e4ttchen des Pferdeblutes h\u00f6chst wahrscheinlich auf die gro\u00dfe Empfindlichkeit der peptolvtischen Fermente dieser Elemente zur\u00fcckzuf\u00fchren. Es war schwer, die Blutpl\u00e4ttchen rein zu erhalten. Wir waren gen\u00f6tigt, sie oft zu zentrifugieren. Es ist wohl m\u00f6glich, da\u00df sie durch all diese Manipulationen an \\\\ irksamkeit eingeb\u00fc\u00dft haben. Wir setzen unsere Versuche nach dieser Richtung fort.\n1. Versuche mit roten Blutk\u00f6rperchen.\nBei allen Versuchen wurden 10 ccm der Suspension von roten Blutk\u00f6rperchen zu der L\u00f6sung einer gewogenen Menge des Polypeptids in Wasser hinzugef\u00fcgt. Das Gemisch verblieb dann nach Zusatz von Toluol 5\u20147 Tage im Brutraum. Die Verarbeitung auf die Spaltprodukte erfolgte in genau derselben Weise, wie es schon wiederholt geschildert worden ist. Zur Entfernung des Eiwei\u00dfes verd\u00fcnnten wir die Proben mit Wasser auf 250 ccm. War nicht alles gel\u00f6st \u2014 z. B. bei Anwesenheit von Tyrosin \u2014, so wurde filtriert. Nun wurde die Fl\u00fcssigkeit mit 50 g Kaolin behandelt, dann abgenutscht und der Filler-","page":378},{"file":"p0379.txt","language":"de","ocr_de":"Ober den Abbau einiger Polypeptide usw.\t379\nr\u00fcckstand mit 100 ccm kochendem Wasser ausgewaschen. Ks gen\u00fcgte nunmehr ein kurzes Aufkochen mit Tierkohle, um noch die letzte Spur von Eiwei\u00df aus der L\u00f6sung zu entfernen. Wir erhielten nach dem Filtrieren eine v\u00f6llig eiwei\u00dffreie, absolut farblose Fl\u00fcssigkeit, die sich ohne Schwierigkeiten unter vermindertem Druck eindampfen lie\u00df.\nDa der weitere Gang der Untersuchung schon wiederholt ausf\u00fchrlich geschildert worden ist, begn\u00fcgen wir uns mit der summarischen Mitteilung der Resultate.\nSerie I.\n1.\tdl-Alany 1-glycin : 2 g -f 10ccm Wasser und 10 ccm rote Blutk\u00f6rperchen. 5 Tage irn Brutraum.\nIsoliert: 0,(>5 g Glykokollesterchlorhydrat (F, 154\u00b0i; 0,30 g salzsaures d-Alanin: [af\"\u00b0 = -(- 9,2\u00bb: 0,15 g Alanyl-glycin-\nanhydrid: ja] D = -f- 3,8\u00b0 in Wasser gel\u00f6st. Aus der Mutterlauge wurden noch 0,1 g Anhydrid gewonnen.\n2.\tGlyeyl-dl-alanin: 2 g -f 10 ccm Wasser -f 10 ccm rote Blutk\u00f6rperchen. 5 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,20 g Glykokollesterchlorhydrat iF. 14i \u00b0) und lu\u00f6g salzsaures d-Alanin: la]\"\u2019 = + 8,5\". An Anhydriden wurden erhalten 0,24 g : [a|\u201c' = + 4,2\u00bb, ferner 0,10g : |a|2\"\" = + 1.0\" in Wasser gel\u00f6st, der Rest, 0,5 g, war optisch inaktiv.\n3.\tGlycyl-I-lyrosin : 1 g-f 10 ccm rote Blutk\u00f6rperchen t~ 10 ccm Wasser. 5 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,20g 1-Tyrosin (F. 305\u00ab); 0,20g Glykokollester-chlorhvdrat (F. 144\u00b0). Anhydrid konnte in reinem Zustande nicht isoliert werden.\nL Diglycy 1-glycin: 2 g | 10 ccm Wasser + 10 ccm mte Blutk\u00f6rperchen. 5 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 1,0 g Glykokollesterchlorhydrat iF. 1-54 \u00b0j und 0.20 g reines Glycinanhydrid.\nSerie II.\n1. dl-Alanvl-glycin: 2 g -f 10 ccm Wa\u00e4ser -f 10 ccm !\"l(\u2018 Blutk\u00f6rperchen. <i Tage im Brutraum.","page":379},{"file":"p0380.txt","language":"de","ocr_de":":t8o Emil Abderhalden und Wilfred H. Manwaring,\n!\nIsoliert: 0,75g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0)-f-0,20 g salzsaures d-Alanin: (a)2^0 = -f- 9,8\u00b0. Aus dem Destillations-riickstand gewannen wir 0,64 g Anhydrid, davon zeigten 0,20 g ja '[J = -|- 4,1\u00b0, der Rest war optisch inaktiv.\n2.\tGlycyl-dl-alanin: 2 g -j- 10 ccm Wasser -f- 10 ccm rote Blutk\u00f6rperchen. 6 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,31 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und 0,10 g salzsaures d-Alanin: |aj\u201c\u00b0 = -f\" 8,1\u00b0; 0,12 g Alanyl-glvcinanhydrid : [af,'J\u00b0 = -f- 3,7\u00b0 in Wasser gel\u00f6st, ferner.0,45 g inaktives Anhydrid.\n3.\tDiglycvl-glycin: 2g-]- 10 ccm Wasser-j- 10 ccm rote Blutk\u00f6rperchen. 0 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 1,75 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und 0,1 g reines Glycinanhydrid.\nSerie III.\n1.\tdl-Alanyl-glycin: 2 g -{-10 ccm Wasser -f- lOccm rote\nBlutk\u00f6rperchen. 0 Tage im Brutraum.\nIsoliert : 0,45 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und\n0,25 g salzsaures d-Alanin: [afJJ\u00b0 = -f- 9,0\u00b0. Ferner 0,15 g Anhydrid: [a]2<\u2018\u00b0 = -}- 4,8\u00b0 und 0,15 g inaktives Anhydrid.\n2.\tGlycyl-dl-alanin: 2 g-}- 10 ccm Wasser -f- 10 ccm rote Blutk\u00f6rperchen. 6 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0.25 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 141\u00b0) und 0,15 g salzsaures d-Alanin: |a]^\u00b0 = -f- 8,5\u00b0. An Anhydriden wurden 0,88 g erhalten, davon waren 0,15 g optisch aktiv.\n3.\tGlycyl-l-tyrosin: 1 g -|- 10 ccm Wasser -f- 10 ccm rote Blutk\u00f6rperchen, (i Tage im Brutraum.\nIsoliert : 0,27 g 1-Tyrosin, 0,15 g Glykokollesterchlorhydrat <F. 144\u00b0). Reines Anhydrid konnte nicht isoliert werden.\n4.\tDiglycyi-glycin: 2 g -j- 10 ccm Wasser -j- 10'ccm rote Blutk\u00f6rperchen. 6 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 1,25 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und o,22 g reines Glycinanhydrid.","page":380},{"file":"p0381.txt","language":"de","ocr_de":"I ber den Abbau einiger Polypeptide usw.\t-{81\nSerie IV.\n1.\tdl-Alanyl-glycin: 2g + 10 ccm Wasser-f 10 ccm mte Blutk\u00f6rperchen. 3 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,56 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 141l'i, ().30g silzsaures d-Alanin: [\u00ab]\"\" = -f 8,5- und 0,25 g Anhydrid\u2019:\n\\< = + 3-8\u00b0 *n w\u00e4sseriger L\u00f6sung. Ferner 0,25 g inaktives Anhydrid.\n2.\tdl-Alanyl-glycin: 2 g -f 10 ccm Wasser -f- 10 cm rote Blutk\u00f6rperchen. 4 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,50g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0i. 0,30g salzsaures d-Alanin: [oft* - -f 0,8\u00ab und 0,1,8 g Anhydrid\u2019\n\u201cIn = + 3,9\u00ab in Wasser gel\u00f6st. Ferner 0,30 g inaktives Anhydrid.\n3.\tGlycyl-dl-aianin: 2 g -f 10 ccm Wasser und lOeein rote Blutk\u00f6rperchen. 3 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,25g Glykokollesterchlorhydrat (F. 114\"). 0.15 g salzsaures d-Alanin : [a)T = + 8,7\u00ab. Ferner 0,'tK g Anhydrid, davon 0,25 g optisch aktiv.\n4.\tGlycyl-dl-alanin: 2 g -f 10 ccm Wasser lo ccm rote Blutk\u00f6rperchen. 4 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,26 g Glykokollesterchlorhydrat (F. H4\u00ab), o,18 g salzsaures d-Alanin: fa|_\u201c =-j-7,5\u00ab, aktives Anhydrid 0,2o g : No = + 4,8\u00ab und 0,86 g inaktives Anhydrid.\n5.\tGlycyl-l-tyrosin: 1 g \u201410 ccm Wasser -j- 10 ccm rote Blutk\u00f6rperchen. 2 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,35g 1-Tyrosin und 0,5 g GlvkokoHesterolilor-hydrat (F. 144\u00bb) und 0,15 g Anhydrid.\n\u00fc. Glycyl-l-tyrosin: 1 g-f 10ccm Wasser und lOecm rote Blutk\u00f6rperchen. 3 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,40 g 1-Tyrosin und 0,62 g Glykokollesterchlor-hydrat (F. 114\u00bb), Ferner 0,1 g Anhydrid (nicht ganz rein).\n7. Glycyl-l-tyrosin: 1 g -f 20 ccm Wasser -f- 10 ccm Blutk\u00f6rperchen. 4 Tage im Brutraum.","page":381},{"file":"p0382.txt","language":"de","ocr_de":"382\nEmil Abderhalden und Wilfred H. Manwaring.\nIsoliert: 0,45 g 1-Tyrosin und 0,55 g Glykokollesterchlor-liydrat (F. 144\u00b0). Anhydrid konnte nicht isoliert werden.\n2.\tVersuche mit Blutpl\u00e4ttchen.\nZu den folgenden Versuchen wurden je 0,1\u20142 ccm der Blutpl\u00e4ttchensuspension verwendet. Stets wurde eine geringe Menge Plasma zugef\u00fcgt.\nSerie I.\n1.\tdl-Alanyl-glycin: 2 g + 10 ccm Wasser -f- - cvm Blutpl\u00e4ttchensuspension. 7 Tage im Brutraum.\nIsoliert: Keine Aminos\u00e4uren, nur ungespaltenes Dipeptid * als inaktives Anhydrid.\n2.\tGlycyl-dl-alanin: 2 g -f- 10 ccm Wasser -j- 0,1 ccm Blutpl\u00e4ttchensuspension. Auch hier war nach 7 Tagen eine Spaltung nicht nachweisbar.\n3.\tGlycyl-l-tyrosin: l g -f- 10 ccm Wasser -f- 2 ccm Blutpl\u00e4ttchensuspension. 7 Tage im Brutraum. Hier war auch keine Hydrolyse erfolgt.\n4.\tDiglycyl-glycin: 2 g -f 10 ccm Wasser -)- 2 ccm Blutpl\u00e4ttchensuspension. 7 Tage im Brutraum.\nIsoliert : 1,0g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und 0,3t > g Glycinanhydrid.\nSerie II.\nAnaloge Versuche mit Glycyl-l-tyrosin ergaben hier ein negatives Resultat.\nSerie III..\nGlycyl-l-tyrosin war auch hier nur spuren weise gespalten worden.\nSerie IV.\n2 g Diglycyl-glycin -f-10 ccm Wasser -j- 0,25ccm Blutpl\u00e4ttchensuspension.\nIsoliert nach 5 Tagen 0,75 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 114\u00b0) und 0.30 g Glycinanhydrid.\nSerie V.\n1. dl-Alanyl-glycin: 2 g -f- 10 ccm Wasser -f- 0,8 ccm Blutpl\u00e4ttchensuspension. 0 Tage im Brutraum.","page":382},{"file":"p0383.txt","language":"de","ocr_de":"I ber den Abbau einiger Polypeptide usw.\nm\nIsoliert: 0,55 g Glykokollesterchlorhydrat (F.\t0,50g\n-alzsaures d-Alanin: |a\u00df* = -p 9,8\". Ferner 0,20 g Anhvdrid :\n\u2022)| 10\ti\t,\nM i) ~ i 't?\u201c\u00b0 in w\u00e4sseriger L\u00f6sung, ferner 0,15 g inaktives Anhydrid.\n2. Glycyl-dl-alanin: 2 g -L 10 ecm Wasser 4- 2 ccm 1>1 ut pl\u00e4ttchensuspension.\nIsoliert: 0,1 lg salzsaure Aminos\u00e4uren (iilvkokoll-p Alanin)\n[,as Gemlsch llreh,e + 4,8\". Glykokoll wurde \u00ab|iu.iitativ als l.-terelilorhydrat nachgewiesen. 1,38 g Anhvdrid.\nSerie VI.\nDiglycyl-glycin: 2g+ lOcem Wasser + 2cemOxalat-plasma ohne Blutpl\u00e4ttchen.\nIsoliert nach 5t\u00e4gigem Stehen im Brutraum 0;50gGlvkokoll-c-terchlorhydrat und 0.40 g Anhvdrid.","page":383}],"identifier":"lit18696","issued":"1908","language":"de","pages":"377-383","startpages":"377","title":"\u00dcber den Abbau einiger Polypeptide durch die roten Blutk\u00f6rperchen und die Blutpl\u00e4ttchen des Rinderblutes","type":"Journal Article","volume":"55"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:48:32.199014+00:00"}