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{"created":"2022-01-31T15:15:08.542672+00:00","id":"lit18698","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Filippo Lussana","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 55: 390-394","fulltext":[{"file":"p0390.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Versuche \u00fcber den Abbau von Polypeptiden durch die Pre\u00dfs\u00e4fte von Zellen und Organen.\nVon\nKmil Abderhalden und Filippo Lussana, Bologna.\n(Aus dt-'iii Cliomis. hen Institut der Universit\u00e4t Herliu.)\n(I)t-r Redaktion zugogangen am 17. M\u00e4rz lyux.\nDurch eine Heihe von Arbeiten aus dem hiesigen Institut ist der Nachweis erbracht worden, da\u00df die verschiedenartigsten Organe Fermente besitzen, welche Polypeptide spalten.: W\u00e4hrend heim Pankreassaft die Beobachtung gemacht worden ist, da\u00df er im aktiven Zustande nicht alle Polypeptide augreiit. sondern eine Abh\u00e4ngigkeit z. B. gegen\u00fcber deren Struktur zeigt, gelang es bei den aus Organen dargestellten Pre\u00dfs\u00e4ften kein.' entsprechenden Unterschiede zu linden \u2014 wenigstens qualitativ nicht. Der Pankreassaft spaltet z. B. Glycyl-dl-alanin nicht, wohl -aber dl-Alanyl-glycin. Die bis jetzt untersuchten Organpre\u00dfs\u00e4tb grillen im allgemeinen beide Dipeptide an. Auch die roten Blut-\nk\u00f6rperchen enthalten Fermente, welche beide Dipeptide spalten, wobei allerdings deutlich zu bemerken ist, da\u00df in gleichen Zadten dl-Alanyl-glycin rascher und ausgiebiger zerlegt wild als Glycyl-dl-alanin.- Fs schien uns von Interesse, weitere Li-fahrungen auf diesem Gebiete zu sammeln, um allm\u00e4hlich einen \u00dcberblick \u00fcber die Verbreitung der peptolytischen Fermente im gesamten tierischen Organismus zu erhalten. Vor allem war es wertvoll, einzelne Zellen auf ihre Wirksamkeit gegen\u00fcber Polypeptiden zu pr\u00fcfen. Wir verwendeten die Zellen der Lin***\nSie wurden aut folgende Weise gewonnen. Linsen aus Schwein* \u00e4ugen wurden ganz frisch heraiispr\u00e4pariert und sofort au! gefasert und mit physiologischer Kochsalzl\u00f6sung gewaschen und\nzentrifugiert. Dann wurden die Linsenzellen mit Quarzsand z* t-riehen und nach Vermengung mit Kieselgur die ganze Ma>-\nunter der hydraulischen Presse ausgepre\u00dft. Die bis 50 Atmosph\u00e4ren Druck abflie\u00dfende Fl\u00fcssigkeit wurde nicht verwen-","page":390},{"file":"p0391.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Versuche \u00fcber den Abbau von Polypeptiden Hill\n.let. sondern erst der von 5ti\u2014Hott Atmosph\u00e4ren Druck aus-|.teilbare Saft. Wir haben ferner mit Gehirnsubstanz analoge Versuche ausgef\u00fchrt. Die Gehirnsubstanz stammte von eben geschlachteten K\u00e4lbern. Sie wurde zun\u00e4chst rein mechanisch cm lilutgefii\u00dfen befreit, dann solange mit physiologischer Koch--alzl\u00f6sung gewaschen, bis kein Blut mehr vorhanden war. Versuche. Ganglien- tesp. Gliazellen iiir sich zu isolieren, mi\u00dfgl\u00fcckten bis jetzt, und so verwendeten wir f\u00fcr die orientierenden Versuche den zwischen 50\u2014300 Atmosph\u00e4ren Druck auspre\u00df-haren Pre\u00dfsaft. Auch hier war die gereinigte Hirnsubstanz mit ou.trzsand zerrieben und dann mit Kieselgur vermengt worden.\nUntersucht wurden die folgenden Polypeptide: dl-Alanyl-glycin, Glycyl-dl-alanin, Glycyl-l-tyrosin und Diglycyl-glycin. [tcr Gang der Untersuchung war genau derselbe wie bei den fr\u00fcheren entsprechenden Versuchen. Es seien deshalb nur die llesultate summarisch angef\u00fchrt.\n1. Versuche mit Linsenpre\u00dfsaft.\nSerie 1.\n1.\tdl-Alanyl-glycin: 2 g -f 10 ccm Wasser -f 5 ccm Linsenpre\u00dfsaft. r Tage im Brutraum.1)\nIsoliert: 0,15 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 141\u00bb) und salzsaures d-Alanin, |u|2\"\u201c = -f 7,5\u00bb. An Anhydriden Wurden gewonnen : 0,15 g Alanyl-glycinanhvdrid : [a| \u201c\u201c = -f H.8 \u00bb in w\u00e4sseriger L\u00f6sung und 0,88 g inaktives Anhydrid.\n2.\tGlycyl-dl-alanin: 2 g -J- 10 ccm Wasser-f 5 ccm \u25a0Linsenpre\u00dfsaft. 4 Tage im Brutraum.\nEs war keine Spaltung erfolgt.\nH. Glycyl-l-tyrosin: 1 g -I 10 ccm Wasser-)- 5 ccm l insenpre\u00dfsaft. 4 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,1 g 1-Tyrosin -f 0,11 g Glykokollesterchlor-l 'drat (F. 144\u00b0), ferner 0,50 g Anhydrid.\nL Diglycyl-glycin: 2 g -}- 10 ccm Wasser 5 ccm linsenpre\u00dfsaft. 4 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,35 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 141\u00bb), ferner (l-i\u00df g Glycinanhydrid und ein sirup\u00f6ser R\u00fcckstand.\nHei allen Versuchen wurde Toluol zugesetzf.","page":391},{"file":"p0392.txt","language":"de","ocr_de":"392\nEmil Abderhalden und Filippo Lussana.\nSerie 2.\n1.\tdl-Alanyl-glycin: 2 g-f 10 ccm Wasser ; 2 ccm Linsenpre\u00dfsaft. 3 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,55 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) uni 0,80 g salzsaures d-Alanin: [a|\u201d\u2018 = -f 9,6\u00b0. Ferner: 0,21% Anhydrid: [a|= -f 4,8\u00bb, 0,10g Anhydrid: |a]*\u201d =\t|\nund 0,54 g inaktives Anhydrid (unrein).\n2.\tdl-Alanyl-glycin: 2 g -f- 10 ccm Wasser -f- 3 ccm Linsenpre\u00dfsaft. 3 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,45 g Glykokollesterchlorhydrat, 0,20 g salzsaures d-Alanin : [a]2\u201c'=-f-7,8\u00b0 und 0,25 g Anhydrid [a]2\u00a3\u00b0 =-j 4,5\u00b0\nin Wasser gel\u00f6st. Au\u00dferdem wurden noch 0,67 g unreines, inaktives Anhydrid erhalten.\n3.\tGlycyl-dl-alanin: 2 g -f- 10 ccm Wasser-)-3 ccm Linsenpre\u00dfsaft. 4 Tage im Brutraum. Eine Spaltung war nicht mit Sicherheit nachweisbar. 0,05 g salzsaures Alanin -f Gly-kokoll isoliert.\nL Glycyl-dl-alanin: 2 g -f 10 ccm Wasser-[-5 ccm Linsenpre\u00dfsaft. 6 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,07 g Glykokollesterchlorhydrat. Spuren von Alanin. Kein optisch aktives Anhydrid.\n5.\tGlycyl-l-tyrosin: 1 g -f- 10 ccm Wasser -f- 5 ccm Linsenpre\u00dfsaft. 3 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,25 g 1-Tyrosin, 0,35 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und 0,25 g Anhydrid.\n6.\tGlycyl-l-tyrosin: 1 g -f- 10 ccm Wasser -(- 3 ccm Linsenpre\u00dfsaft. 4 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,28 g 1-Tyrosin, 0,30 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0). Reines Anhydrid wurde nicht gewonnen.\n7.\tGlycyl-l-tyrosin: lg -{-5 ccm Linsenpre\u00dfsaft -f- 5 ccm Wasser. 2 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,20 g 1-Tyrosin, 0,25 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und 0,35 g Anhydrid.\n8.\tDiglycyl-glvcin: 2 g \u2014f- 20 ccm Wasser -f- 5 ccm Linsenpre\u00dfsaft. 4 Tage im Brutraum.","page":392},{"file":"p0393.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Versuche \u00fcber den Abbau von Polypeptiden. 393\nIsoliert: 0,75 g Glykokollesterchlorhydrat (TV 14'r\u00fc) und\nO.tjH g Glycinanhydrid.\n9. Diglycv l-glycin: 2 g + 15 ccm Wasser + 5 ccm Linsenpre\u00dfsaft. 5 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,88 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und o,55 g Glycinanhydrid.\n2. Versuche mit Pre\u00dfsaft aus Gehirnsubstanz.\n1.\tSerie.\n1.\tdl-Alanyl-glycin: 2 g Dipeptid -]- 15 ccm Pre\u00dfsaft. 5 Tage hei 37\u00b0 auf bewahrt.\nIsoliert: 0,10 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und \u00fc.lu g salzsaures d-Alanin: |a|\t= : 7.5\u00b0, ferner 0,24 g An-\nh\\drid: ]a| p = -j- 3,0\u00b0 in Wasser gel\u00f6st und l,2()g inaktives Anhydrid.\n2.\tdl-Alanyl-glycin: 2 g + 15 ccm Pre\u00dfsaft. 5 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,10 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0; und 0,09 g salzsaures d-Alanin. Die w\u00e4sserige L\u00f6sung drehte nach rechts. An Anhydriden wurden 1,4 g gewonnen, davon drehte die erste braktion (0,22 g) nach rechts in w\u00e4sseriger L\u00f6sung.\n3.\tGlycyl-dl-alanin: 2 g -f- 15 ccm Pre\u00dfsaft. 5 Tage im Hrutraum. Keine Spaltung beobachtet.\n4.\tGlycyl-l-tyrosin: 1 g -)- 15 ccm Pre\u00dfsaft. 5 Tage im Brutraum. Nur Spuren von 1-Tyrosin und von Glykokollesterchlorhydrat beobachtet.\n5.\tDiglveyl-glycin: 2 g -f 15 ccm Pre\u00dfsaft. 5 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,18 g Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00b0) und 1.7 g Destillationsr\u00fcckstand.\n\u00df. Diglycyl-glvcin: 2 g -f- 15 ccm Pre\u00dfsaft. 5 Tage im Brutraum.\nIsoliert: 0,17 g Glykokollesterchlorhydrat und 1,8 g De-stillatjonsr\u00fcckstand.\n2.\tSerie.\n1. dl-Alanyl-glvein: 2 g + 20 ccm Pre\u00dfsaft. 8 Tage im Brutraum.","page":393},{"file":"p0394.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022W* AI)(h rliaIden und Lussana. I ber den Abbau von Polypeptiden\nIsoliert : 0,25 ? Glykokollesterchlorhydrat (F. 144\u00ab), 0,15 g salzsaures d-Alanin |\u00e4|*\"' =\t9,0\u00b0 und 0.20 g Anhydrid:\niui i\u00bb \u2014\t\u2018V)0 in Wasser gel\u00f6st. Au\u00dferdem 0,85 g inaktives\nAnhydrid.\n2. dl-Alanyl-glycin: 2 g -f 10 eem Pre\u00dfsaft. 4 Tage im Brutraum.\nIsoliert : 0,21 g ( ilykokollesterehlorhydrat (F. 144\u00b0) und o,12 g salzsaures d-Alanin: |a|*\u2018# = -j- 7,9\u00b0. Ferner 1,2 g\nAnhydrid, davon 0,18 g optisch aktiv: jcxf\"0 .= -f 4,8\u00ab i\u201e Wasser gel\u00f6st.\n5. Glyeyl-dl-alanin: 2 g -j- 15 ccm Pre\u00dfsaft. 4 Tage im Brutraum. Keine Spaltung beobachtet.\nF (ilyeyl-dl-alanin: 2 g |- 15 ccm Pre\u00dfsaft. 5 Tage im Brutraum. Nut* Spuren einer Spaltung nachweisbar.\n5. Glycyl-l-tyrosin: lg -f 15 ccm Pre\u00dfsaft. \\ Tage 4m 1 brutraum. Spuren von Tyrosin und Glykokollesterchlorhydrat.\n(). Glycyl-l-tyrosin: 1 g 4- 15 ccm Pre\u00dfsaft. 5 Tage ittt Brutraum. Keine Spaltung beobachtet.\nAus den vorliegenden Versuchen ergibt sich, da\u00df der Pre\u00dfsaft aus Linsenzellen dl-Alanyl-glycin, (ilycyl-l-tvrosin und Diglycyl-glycin gespalten hat. (ilyeyl-dl-alanin wurde nicht deutlich angegriffen. Der Pre\u00dfsaft aus Gehirnsubstanz griff nur dl-Alanyl-glycin und Diglycyl-glycin an, jedoch nicht Glycyl-l-tyrosin und Glycyl-dl-alanin. Hierzu ist zu bemerken, da\u00df der ( iehirnpre\u00dfsalt beim Stehen im Brutraum nach einiger Zeit <\u2018ine flockige htllung zeigte. Es ist nicht ausgeschlossen, da\u00df mit ihr ferment niedergerissen worden ist. Der positive Ausfall des \\ ersuches bei dl-Alanyl-glycin und Diglycyl-glycin spricht alleidings nicht f\u00fcr eine solche Annahme. Best\u00e4tigen weitere Versuche die gemachten Beobachtungen, dann w\u00fcrde der Gehirnsubstanz eine Sonderstellung zuzuweisen sein, denn bis jetzt haben alle Organpre\u00dfs\u00fcfte Glycyl-l-tyrosin lebhaft gespalten, eine Ausnahme machte bis jetzt nur das Plasma des Blutes.","page":394}],"identifier":"lit18698","issued":"1908","language":"de","pages":"390-394","startpages":"390","title":"Weitere Versuche \u00fcber den Abbau von Polypeptiden durch die Pre\u00dfs\u00e4fte von Zellen und Organen","type":"Journal Article","volume":"55"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:15:08.542677+00:00"}