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{"created":"2022-01-31T15:08:45.911655+00:00","id":"lit18702","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Louis Baumann","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 55: 412-415","fulltext":[{"file":"p0412.txt","language":"de","ocr_de":"Notizen \u00fcber I-Tryptophan.\nVon\nEmil Abderhalden und Louis Haumann (New York i.\n\u2022 Aus (fern c hemischen Institut der Universit\u00e4t l\u00eeerlin.)\n(Der Hedaktion /.\u00bbgegangen am 18. M\u00e4rz 190\u00ab. i\nDer eine von nns hat in Gemeinschaft mit Martin KempeM die spezifische Drehung des durch Verdauung von Casein mit Trypsin gewonnenen Tryptophans in 1 -\u00bb-normaler Natronlauge bestimmt. Hs ergaben sich die Werte ' 5,7\u00b0 und -j- 0,3\u00b0, ln Normalnatronlauge drehte das Tryptophan -f- 6,12\u00b0 und -j- G.(Mjn, ferner in Normalsalzs\u00e4ure -f- 1,31\u00b0. Das optische Verhalten des Tryptophans war bereits von Hopkins und Cole-) bestimmt worden. Diese Autoren fanden als spezifische Drehung \u2014 33\u00b0. Sie gehen nicht an, in w\u00e8lehem L\u00f6sungsmittel sie das optische Verhalten des Tryptophans bestimmt haben. Endlich hatten C. Neuberg und N. Popowsky3) vor unserer Ver\u00f6ffentlichung die spezifische Drehung des Tryptophans festge-stellt und angegeben, da\u00df es in 1,^-normaler Natronlauge gel\u00f6st 13,7\" nach links dreht. Wir hatten nun weiterhin Gelegenheit. Tryptophanpr\u00e4parate ganz verschiedener Darstellungen zu untersuchen und unsere fr\u00fcheren Angaben zu kontrollieren. Alle Bestimmungen decken sich vollst\u00e4ndig mit der ver\u00f6ffentlichten Drehung, wie die folgenden Resultate ergeben.\n1.\t0,3671 g Substanz in Normalnatronlauge gel\u00f6st, Gesamtgewicht der L\u00f6sung 3,9320 g. Spezifisches Gewicht Lobs. a \u2014 0,00\u00b0 nach rechts im 1 dm-Rohr bei Natriumlicht, u ^ \u2014 -f- 6,57 \u00b0.\n2.\t0,3067 g Substanz in Normalnatronlauge gel\u00f6st. Oesamtgewicht der L\u00f6sung 3,8977 g. Spezifisches Gewicht l,of>s.\ni\n') Emil Abderhalden und Mar tin Kern pe, Beitrag zur Kenntnis des Tryptophans und einiger seiner Derivate, Diese Zeitschrift. Bd. LU, S. 207, 1907.\n*) F. IL Hopkins und S. W. Cole, A contribution to the chemist:. of proteids. Journ. of physiol.. Bd. XXVII, S. US, 1901.\n:t) C. Xeuberg und X. Popowsky, Die Indolaininopropioiis\u00fcinv und ihre Ilalogenverbindungen : Tryptophanreaktion). Bio\u00e7hem. ZeiL< ; Bd. 11. S. :C)7. 1907.","page":412},{"file":"p0413.txt","language":"de","ocr_de":"Noti/.en \u00fcber 1-Tryptophan.\nm\nU 11 naCh reChtS ir\" 1 dm*Rohr bei Natriumlicht. Mithin ,u:n = ~'r\tDas Pr\u00e4parat war sehr oft mnkrystallisiert\nand dabei offenbar etwas racemisiert worden.\n0,3oo;> g Substanz in Normalnatronlauge gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 3,9002 g. Spezifisches Gewicht 1 O\u00f6x ' a \u2014 0.6.3\u00b0 nach rechts im 1 dm-Rohr bei Natriumlieht. Mithin\n.\u25a02d\"\n= 4- (1.52 \u00b0.\n1.0,2044 g Tryptophan in1 s-Normalnatronlauge gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 8,6324 g. Spezifisches Gewicht 1,0243.\nu = 0,15\u00bb nach rechts im 1 dm-Rohr bei Natriumlieht la!*'\"\" = 6,17\u00bb.\t\u2022\t\u25a0 \u25a0' 1\nDiese Werte stimmen im allgemeinen gut mit den fr\u00fcher von hempe und dem einen von uns gefundenen \u00fcberein. Es ist nun von grellem Interesse, da\u00df das Tryptophan sieh au\u00dferordentlich leicht racemisieren l\u00e4\u00dft, wie die folgende Beobachtung zeigt. Tryptophan l\u00f6st sich in Pyridin in der K\u00e4lte wenig, es wird jedoch in der W\u00e4rme von diesem L\u00f6sungsmittel sehr reichlich aufgenommen und f\u00e4llt dann beim Erkalten fast vollst\u00e4ndig in Form farbloser Bl\u00e4ttchen aus. Die dem Rohtryptophan beigemengten tarbstoffe bleiben vollst\u00e4ndig in L\u00f6sung. Es erschien somit das Pyridin als ein besonders geeignetes Mittel, am daraus Rohtryptophan umzukrystallisieren. Gl\u00fccklicherweise kontrollierten wir das optische Verhalten des Tryptophans vor und nach dem Umkrystallisieren aus Pyridin:\n0,2058 g Tryptophan in \u2019li-normaler Natronlauge gel\u00f6st Gesamtgewicht der L\u00f6sung 8,7724 g. Spezifisches Gewicht 1,020. \u00ab \u2014 0,12\u00bb nach rechts im 1 dm-Rohr bei Natriumlicht. Mithin f<\"= + 5,01\u00bb.\nDas verwendete Pr\u00e4parat war einmal aus Alkohol um-krystallisiert und sonst nicht weiter gereinigt worden. Dasselbe I r\u00e4parat wurde nun aus Pyridin umkrystallisiert. 0.2044 g in --normaler Natronlauge gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 8.6770 g. Spezifisches Gewicht 1,020. u = o\u00bb im 1 dm-Rohr Nutriumlif'ht- Das Tryptophan war somit vollst\u00e4ndig racemi-Mert worden. Bei einem anderen Versuche wurde das Tryptophan nur ganz kurze Zeit mit 2 Teilen Pyridin 1 feil","page":413},{"file":"p0414.txt","language":"de","ocr_de":"Emil Abderhalden und Louis Baumann.\nm\nWasser gekocht. Hier war die Drehung nur wenig, aber dot h etwas zur\u00fcckgegangen. 0,2119 g Substanz in Vs-normaler Natronlauge gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 8,9175 g. Spezi-tisches Gewicht 1,025. u \u2014 0,12\u00b0 nach rechts im 1 dm-Rohr\nbei Natriumlicht. |a]^ = ~p 4,92\u00b0.\nDiese Beobachtung scheint uns Aufkl\u00e4rung dar\u00fcber zu geben, weshalb f\u00fcr die spezifische Drehung des Tryptophans zum Teil niedrigere Werte gefunden worden sind, als wir sie angeben. So bestimmten neuerdings Ellinger und Flamand1 i aj^\u2018\u00b0 des Tryptophans in Normalnatronlauge zu -j- 5,27\".\n11. Fischer2) findet folgende Werte: -f- 5,08\u00b0, -f- 5,500 und -j- 5,090 in Normalnatronlauge. Endlich f\u00fchrt Allers*) an, da\u00df er bei der Verdauung ein optisch inaktives Tryptophan gefunden hat. Nach unserer reichen Erfahrung erscheint cs * uns ausgeschlossen, da\u00df bei der tryptischen Verdauung inaktives Tryptophan entsteht. Es ist ohne Zweifel sekund\u00e4r bei der Darstellung recemisiert worden. Wir arbeiten nach der Zerlegung des Ouecksilberniederschlages ausschlie\u00dflich unter vermindertem Druck und engen die Fl\u00fcssigkeit bei einer 40\u00b0 nicht \u00fcbersteigenden Temperatur ein.\nWir haben auch das Drehungsverm\u00f6gen des Tryptophans in w\u00e4sseriger L\u00f6sung festgestellt und gefunden, da\u00df es nach links dreht.\n0,0749 g Tryptophan in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 15.1417 g. Spezifisches Gewicht 1,002. a = 0,30\" nach links im 2 dm-Rohr bei Natriumlicht, [af^ == \u2014 30,33\u00b0.\n\u00c4hnliche Werte teilt auch H. Fischer mit und h\u00f6chst wahrscheinlich haben Hopkins und Cole ihre Bestimmung seinerzeit auch in w\u00e4sseriger L\u00f6sung ausgef\u00fchrt. Mit dieser Feststellung, da\u00df Tryptophan in Wasser gel\u00f6st nach links dreht,\n\u2018) Alexander Ellinger und Claude Flamand, \u00dcber synthetisch gewonnenes Tryptophan und einige seiner Derivate, Diese Zeitschrift. Bd. LV, S. 8, 1*008.\n*) H. Fischer, Notiz zum optischen Verhalten des Tryptophans. Ebenda! Bd. LV, S. 74, 1908.\n\u2022\u00bb Rudolf A. Allers, \u00dcber racemisches Tryptophan, Bioch. Zeitschrift, Bd. VI. S. 272, 1907.","page":414},{"file":"p0415.txt","language":"de","ocr_de":"Notizen \u00fcber l-Tryptophan.\t\\\\ ~y\nergibt sieh, wie H. Fischer mit Recht hervorhebt, nach der bisherigen Gewohnheit, dal) das bei der Verdauung von Proteinen -ich bildende Iryptophan als 1-Tryptophan zu bezeichnen ist. Wir haben es seinerzeit fu\u00dfend auf dem Drehungsverm\u00f6gen in 1 2- und 1 l-normaler Natronlauge und 1 i-normaler Salzs\u00e4ure als d-Tryptophan bezeichnet.1)\nKs sei noch erw\u00e4hnt, da\u00df wir regelm\u00e4\u00dfig neben dem I-Tryptophan eine zweite Verbindung beobachtet haben, der vor-hiutig der eine von uns in Gemeinschaft mit Kempe den Namen Ox\\tryptophan gegeben hat. Diese Verbindung dreht in 1 i-normaler Natronlauge nach links und zwar wurde zweimal Mn = ~ 1 l,19n und 11,13\u00b0 gefunden. Wir gehen diese Werte mit Vorsicht wieder und behalten uns genauere Bestimmungen vor. Es ist m\u00f6glich, da\u00df die von C. Neuberg und N. Popowski angegebene Drehung durch diese Verbindung bedingt war.\nJedenfalls herrscht jetzt \u00fcber das Dreh\u00fcngsverm\u00fcgen des i-Tryptophans v\u00f6llige Klarheit, besonders nachdem Kl\u00fcngel* und Flamand und II. Fischer die Angaben von Kempe und dem einen von uns best\u00e4tigt haben. Einige Unklarheit scheint noch \u00fcber den Schmelzpunkt des I-Tryptophans zu herrschen. Wir linden, da\u00df 1-Tryptophan beim raschen Erhitzen gegen 289(> tknrr.) schmilzt, nachdem es schon bei 2t50\u00b0 (korr. ) angefangen hat sich gelb zu f\u00e4rben. Wir haben wiederholt festgestellt, da\u00df reines 1-Tryptophan allerdings unscharf stets so hoch schmilzt, wenn der Schmelzpunkt durch rasches Erhitzen festgestellt wird! Hei langsamem Erhitzen k\u00f6nnen, wie \u00fcbrigens bei allen unscharf schmelzenden Substanzen, alle m\u00f6glichen Schmelzpunkte erhalten werden. Das ergibt ein Blick auf die bis jetzt f\u00fcr 1-Tryptophan in der Literatur angegebenen Schmelzpunkte. Im hiesigen Institut werden die Schmelzpunkte aller sich zersetzenden und unscharf schmelzenden Substanzen durch rasches Erhitzen fest gestellt. Wenn dieser Punkt beachtet wird, so d\u00fcrfte ohne Zweifel jede Differenz in den Angaben \u00fcber den Schmelzpunkt des l-Tryptophans schwinden.\n\u2018) 1. c. und Synthese von Polypeptiden. Derivate des Tryptophans, H(\u2018r- d. Deutsch, chem. Ges., Jg. XL. S. 2787, PH)7.\n!","page":415}],"identifier":"lit18702","issued":"1908","language":"de","pages":"412-415","startpages":"412","title":"Notizen \u00fcber l-Tryptophan","type":"Journal Article","volume":"55"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:08:45.911661+00:00"}