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{"created":"2022-01-31T15:10:18.387278+00:00","id":"lit18760","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 58: 373-389","fulltext":[{"file":"p0372s0001.txt","language":"de","ocr_de":"HOPPE-SEYLEB\u2019S ZEITSCHRIFT\nf\u00fcr\nPHYSIOLOGISCHE CHEMIE\nunter Mitwirkung Ton\nE. ABDEBHALDEX-Berlin, G. t. BUXGE-Basel, O. COHSHHM-Heidelberg, P. EHRLICH-Frankforta. >L, ILEULEB-Stoekboin, EMTI. FISCHER- Berlin, W. r. GULEWTTSCH-Moskao, O. HAMMABSIKBf-Upsala, S.G.HEDDf-Upsala, Y. HESEIQUES-Kopenhagen, G.HOPPE-SEYLER-Kiel, M. JAFF\u00c9-K\u00f6nigsberg. Wm. K\u00dcSTER-Stnttgart, FE. KUTSCHER-Marborg, E. LUDWIG-Wien, CARL TH. M\u00d6RSER. Upsala, K. A. H. M\u00d6RSER-Stockholm, W. OSTWALD-Gro\u00dfbotben, L P. PAWLOW-St Petersburg, C. A. PEKELH ARD\u00bbG - Utrecht,\nH. STEUDEL-Heidelberg, H. TB\nII\u00bb\nE. t. ZEYSEK-Prag\nA. KOSSEL,\nProfesser der Physiologie ia Heidelberg\nAchtirndfimfii\nF\u00fcnftes Heft.\nrAnagegefeea am l\u00f6. Februar 19Q\u00d6.)\nMit Tier Abbildungen im Test\nSTRASSB\u00dcRG\nVERLAG TOS KARL J. TR\u00dcBSER\n1S09.","page":0},{"file":"p0372s0002.txt","language":"de","ocr_de":": ^ ACHTUNDF\u00dcNFZIGSTER BAND, F\u00dcNFTES HEFT.\nInhalt.\tSeit6\nAbderhalden, Emil. Partielle Hydrolyse einiger Proteine . \u00bb .\t373\nLockemann, G., J. Thies und H. Wiehern. Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der Katalase des Blutes. Mit vier Kurvenzeichnungen 390 Abderhalden, Emil, E. S. London und E. B. Beemlin. Weitere Studien \u00fcber die normale Verdauung der Eiwei\u00dfk\u00f6rper im\nMagendarmkanal des Hundes. V. Mitteilung .......... 432\nAbderhalden, Emil, Florentin Medigreeeanu und E. S. London. Weitere Studien \u00fcber die normale Verdauung der Eiwei\u00dfk\u00f6rper im Magendarmkanal des Hundes. VI. Mitteilung .\t435\nWillst\u00e4tter, Richard. \u00dcber den Calcium- und Magnesiumgehalt\neiniger Pflanzensamen............................ 438\nM\u00f6rner, Carl Th. \u00dcber Dicalciumphosphat als Sediment im Harn. 440 -----Pr\u00fcfung des Rogens von Meerbarsch bez\u00fcglich des Vorkommens von Percaglobulin . . .................\u2022 ...\t452\nGawihski, Witold. Quantitative Untersuchungen \u00fcber die Ausscheidung von Proteins\u00e4uren im Harn von gesunden Menschen ^ sowie in einigen Krankheitsf\u00e4llen............... . . .\t454\nF\u00fcr die n\u00e4chsten Hefte sind Arbeiten eingegangen von:\nM. Mayeda, W. W- Belosuknia, E. Winterstein, E. Winterstein und K. Smolenski, K. Smolenski, E. Winterstein und L. Stegmann, H. Malfatti, M. Ascoli und G. Izar, L. Preti, A. Hamsik,\nE.\tAbderhalden und W. V\u00f6ltz, E. Salkowski, E. Abderhalden und\nF.\tThies, E. Abderhalden und M. Guggenheim, E. Abderhalden, C. Brahm und A. Schittenhelm, E. Abderhalden, E. Menner und Winkath, R. Ehrenfeld und W. Kulka, 0. Sch\u00fcmm, 0. Herzog\nund A. Meier, W. K\u00fcster.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f\u00fcr physiologische Chemie erscheint in B\u00e4nden zu 6 Heften, jedes zu ungef\u00e4hr 5\u20146 Bogen. Die Hefte erscheinen in Zwischenr\u00e4umen von 1\u20142 Monaten. Preis des\nBandes 12 Mark.\nDie in dieser Zeitschrift zu publizierenden Arbeiten werden, wenn es nicht aus technischen Gr\u00fcnden imm\u00f6glich ist, in der Reihenfolge, in welcher sie der Redaktion zugehen, aufgenommen. \u2014 Kurze Notizen oder Bemerkungen zu anderen Arbeiten werden in der Regel am Schlu\u00df des Heftes und au\u00dferhalb der Reihenfolge des Eingangsdatums mitgeteilt. \u2014 Bereits in anderen Zeitschriften ver\u00f6ffentlichte Arbeiten, sowie Referate \u00fcber bereits publizierte Arbeiten werden nicht aufgenommen.\n. Das Honorar betr\u00e4gt f\u00fcr den Druckbogen 25 Mark. Von jeder Arbeit werden dem Verfasser 75 Separat-Abdr\u00fccke gratis geliefert.\nIn bezug auf die Rechtschreibung der Fachausdr\u00fccke sind bis auf weiteres die Publikationen der Deutschen chemischen Gesellschaft ma\u00dfgebend. In zweifelhaften F\u00e4llen wird der etymologische und internationale Standpunkt vor dem phonetischen bevorzugt.","page":0},{"file":"p0372s0003.txt","language":"de","ocr_de":"R. FRIEDL\u00c4NDER & SOHN ln BERLIN, Karlstr. 11.\nIn unsenn Verlage erschienen:\nDr. Julius Fischer:\n\u00bb\n| Die organische Natur im Uchte der W\u00e4rmelehre.\n!\t2. Anflage. 1907. Preis 1 Mark\n|\ni Die Lebensvorg\u00e4nge in Pflanzen und Tieren.\n|\tVersuch einer L\u00f6sung der physiologischen Grundfragen.\ni\nj\t1908. Mit 13 Textfiguren. Preis 3 Mark.\n!\tDie beiden Schriften sind ans dem Bestreben des _Verfassers hervor-\nI gegangen, die Erkenntnisse der modernen PhysikzuErgr\u00fcndung der Lebens-\ni erscheinungen nutzbar zu machen. Die erste Schrift ist gemeinverst\u00e4ndlichen\nI Inhalts. Sie erbringt in \u00e4nderen Entrissen den Nachweis, da\u00df die Organismen\n! alle wesentlichen Eigenschaften der von der menschlichen Technik geschaffenen W\u00e4rmeumwandler besitzen. Die zweite Schrift soll den experimentellen Ausbau der aufgestellten Theorie vorbereiten. Sie wendet sich an die mit der Sprache der exakten Wissenschaft Yertranten und bringt nnter Benutzung mathematischer Hilfsmittel eine bis ins Einzelne durchgebildete Theorie der wichtigsten physiologischen Probleme: der Assimilation der Pflanzen und Tiere, der Nervenarbeit, der Entstehung der tierischen Elektrizit\u00e4t, der T\u00e4tigkeit der Muskeln und Dr\u00fcsen usw. Sie soll nach dem Wunsche des Verfassers die Grundlage bilden, auf der weitere praktische und theoretische Forschungen einzusetzen haben.\nDie beiden Schriften er\u00f6ffnen der naturwissenschaftlichen Forschung neue und aussichtsvolle Bahnen und sind f\u00fcr den Fachmann wie f\u00fcr den Laien von wesentlichstem Interesse.\nZa beziehen durch jede Buchhandlung oder direkt vom Verlage.\n! Verlag von KARL J. TR\u00d6BNER in STRASSBURG.\nSoeben erschien:\nMim rfoa.\nJAHRBUCH DER GELEHRTEN WELT.\nBegr\u00fcndet von\nDr. K. TR\u00dcBNER.\n\u2018\tAchtzehnter Jahrgang 1908\u20141909.\ni Mit dem Bildnis vpn Professor Dr. Theodor Kocher in Bern. 16\u00b0. LIY. 1360 Seiten. Preis in Halbpergament gebunden JH 15.\u2014\nDieses Jahrbuch stellt sieh die Aufgabe, autheatisehe Aufschl\u00fcsse zu geben \u00fcber die Organisation und das wissenschaftliche Personal aller Universit\u00e4ten der Welt, sowie aller technischen, tier\u00e4rztlichen und landwirtschaftlichen Hochschulen, ferner \u00fcber sonstige wissenschaftliche Institute: Bibliotheken, Archive, arch\u00e4ologische nod naturwissenschaftliche Museen. Sternwarten, gelehrte Gesellschaften usw.\n! Ein vollst\u00e4ndiges Register \u00fcber ca. 40000 Namen erm\u00f6glicht es,\n| die Adresse und das Amt jedes einzeluen Gelehrten festzuste\u00fcee. Die intensiven internationalen Beziehungen anf wissenschaftlichem Gebiet haben das Jahrbuch hervorgerufen und ihm bereits eine weite Verbreitung gesichert.","page":0},{"file":"p0372s0004.txt","language":"de","ocr_de":"\n- ^\n\\ 4 - ) .* ,\u25a0 '\tV -'vi\n'i\n&\n\nBerlin $\u25a0 42f Prinzessinnenstra\u00dfe 16.\n\u2022 _y\t^\t^\t^\t^\nfor Pr\u00e4zisions-Mechanik and Optik.\n. Polarisations-\napparate,\nSpektralapparate,\nPhotometer,\nSpektralphoto-\nmeter,\nKolorimeter.\nsowie andere wissenschaftliche Instrumente f\u00fcr Labora-teriumsgebraucb.\nPolarisationsappar&t, nach Landolt\nPreislisten kostenlos.\n\nVerlag von KARL J. TR\u00dcBNER in Stra\u00dfburg.\nSie chemischen Schutzmittel des Zierk\u00f6rpers\nbei Vergiftungen.\nVon Emil Fromm.\nao. Professor an der Universit\u00e4t Freiburg i. Br.\n8e. IV, 32 S. 1903. Preis M 1.\u2014\n' \u2014.\n. v< Die in bemerkenswerter K\u00fcrze und Klarheit gesehriebene Brosch\u00fcre versucht ein Bild des chemischen R\u00fcstzeuges'zu gehen, dessen sich der Tierk\u00f6rper bei denjenigen Vergiftungen bedient, deren Verlauf mau chemisch verfolgen kann . .\tV ;\t-- - '\nNaturwissenschaftliche Wochenschrift. N. F. III. Nr. 23.\n\u00abDer Inhalt dieser Arbeit l\u00e4\u00dft sich k\u00fcrz nicht wiedergeben. Wir empfehlen aber ihre Lekt\u00fcre allen, die an toxikologisch-chemischen Interesse haben.*\nFharmaceutische Zeitung 1903, Nr. 86.\n\\ \\\nWir erlauben uns ganz besonders auf den dieser * Nummer beiliegenden Prospekt der Verlagsbuchhandlung Ferdinand Enk\u00e9 in Stuttgart hinzuweisen.\t./ i ; \"\t- \" ! \"J\n-* * * *-\n\\ r~\n\u00dc. Pu Mont-Schauberg, Str\u00abssburg*. \u2014 27","page":0},{"file":"p0373.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\nYon\nEmil Abderhalden.\n(Aus dem physiologischen Institute der tier\u00e4rztlichen Hochschule, Berlin.) (Der Redaktion zugegangen am 26. Dezember 1903.)\nF\u00fcr den stufenweisen Abbau der Proteine besitzen wir zurzeit noch wenig Erfahrung. Wir k\u00f6nnen nicht voraussehen, wann der Abbau so weit vorgeschritten ist, da\u00df vornehmlich einfacher gebaute und doch noch aus mehreren Aminos\u00e4uren bestehende Produkte vorhanden sind. Bei der Hydrolyse durch proteolytische Fermente werden die einzelnen Aminos\u00e4uren verschieden rasch abgespalten. Es treten sehr bald neben \u00abPeptonen\u00bb auch freie Aminos\u00e4uren auf. Diese st\u00f6ren bei dem Versuche, kompliziertere Produkte zu isolieren. Man erh\u00e4lt sehr leicht Gemische. Auch die Hydrolyse bei der Behandlung von Proteinen mit starken S\u00e4uren in der K\u00e4lte f\u00fchrt nicht zu einem gleichm\u00e4\u00dfigen Abbau. So findet man bei der Einwirkung von 70\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure oder von rauchender Salzs\u00e4ure auf Seide neben in Wasser fast unl\u00f6slichen Produkten komplizierter Natur alle Abstufungen bis zu einfacher gebauten Polypeptiden. Auch freie Aminos\u00e4uren sind meistens, wenn auch nur in geringer Menge, vorhanden. Ein derartiges Gemenge zu entwirren, bietet gro\u00dfe Schwierigkeiten und krystallisiert das m\u00f6glichst gereinigte Produkt nicht, so ist es zurzeit fast unm\u00f6glich, es zu identifizieren und gar f\u00fcr seine Reinheit und Einheitlichkeit einzustehen. Auch die totale Hydrolyse eines solchen Produktes sagt uns nach letzterer Richtung wenig aus, denn es kann stets ein Gemisch isomerer Verbindungen vorliegen. Es ergibt sich zurzeit keine andere M\u00f6glichkeit, als den Versuch zu machen, durch partielle Hydrolyse von Eiwei\u00dfstoffen Produkte von m\u00f6glichst einfacher Zusammensetzung zu isolieren, f\u00fcr die durch\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LVIIL\t26","page":373},{"file":"p0374.txt","language":"de","ocr_de":"374\tEmil Abderhalden,\nbestimmte F\u00e4llungsmethoden eine gewisse Reinigung angestrebt werden kann. Wir k\u00f6nnen derartige Produkte der totalen Hydrolyse unterwerfen und die Art und Quantit\u00e4t der an ihrem Aufbau beteiligten Aminos\u00e4uren bestimmen. Ferner k\u00f6nnen wir das Molekulargewicht solcher Produkte und ihre elementare Zusammensetzung feststellen. Gelingt es nicht, ein solches Produkt zu krystallisieren, und schlagen auch alle Versuche fehl, ein charakteristisches, gut definierbares Derivat darzustellen, so bleibt nichts anderes \u00fcbrig, als die Eigenschaften des isolierten K\u00f6rpers m\u00f6glichst genau zu studieren und das Produkt durch all diese Momente m\u00f6glichst genau zu charakterisieren. Erst die Synthese all der in Betracht kommenden Polypeptide f\u00fchrt hier zum Ziel. Gelingt es, eine Verbindung aufzubauen, die genau die gleiche Zusammensetzung und auch die gleichen Eigenschaften besitzt, so darf wohl der Beweis als gef\u00fchrt gelten, da\u00df in der Tat ein bestimmtes Polypeptid Vorgelegen hat. Bis zum Abschlu\u00df einer derartigen Untersuchung ist ein weiter Weg zur\u00fcckzulegen. Erst mit der Identifizierung eines auf analytischem Wege erhaltenen Produktes mit dem entsprechenden synthetischen Polypeptid ergibt sich die Berechtigung, von einem isolierten Polypeptid zu sprechen. Es w\u00fcrde unzweifelhaft zu gro\u00dfen Unsicherheiten f\u00fchren, wollte man \u00abPeptone\u00bb, \u00fcber deren Aufbau nichts Sicheres bekannt ist, als Polypeptide bezeichnen, oder gar diese Bezeichnung auf alles, was nicht Aminos\u00e4ure und nicht mehr Eiwei\u00df ist, \u00fcbertragen. Es ist im Interesse einer eindeutigen Darstellungsweise geboten, , den Namen \u00abPolypeptide\u00bb nur auf die synthetischen, wohl charakterisierten Verbindungen zu beschr\u00e4nken, und nur dann die in der Natur aufgefundenen oder durch k\u00fcnstliche partielle Hydrolyse von Eiwei\u00df erhaltenen Produkte als \u00abPolypeptide\u00bb zu bezeichnen, wenn sie mit solchen nach jeder Richtung identifiziert sind.\nEs ist uns gegl\u00fcckt, aus Edestin aus Baumwollsamen undaus Keratin aus Schafwolle Produkte zu isolieren, die nach ihren Eigenschaften und vor allem nach ihrer Zusammensetzung und ihrem Molekulargewicht einen einfachen Aufbau zu haben scheinen. Es schien uns am aussichtsreichsten, aus dem Gemisch von Abbauprodukten, das man bei der partiellen Hydro-","page":374},{"file":"p0375.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\n375\nlvse von Proteinen mit starken S\u00e4uren erh\u00e4lt, durch bestimmte\ny\nF\u00e4llungsreaktionen eine Trennung herbeizuf\u00fchren. Wir fahndeten zun\u00e4chst auf Verbindungen, in denen Glutamins\u00e4ure oder Tryptophan oder Histidin enthalten sind. Diese Aminos\u00e4uren besitzen ganz typische F\u00e4llungsreaktionen und sie behalten diese auch in Verbindung mit anderen Aminos\u00e4uren \u2014 in gewissen Grenzen wenigstens \u2014 bei. Die erste Trennung f\u00fchrten wir stets mit Phosphorwolframs\u00e4ure herbei. Es lassen sich mit Hilfe dieses F\u00e4llungsmittels einmal die meisten Aminos\u00e4uren und manche einfacher gebaute Produkte von komplizierter zusammengesetzten abtrennen. Im Filtrat des Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlages und aus den beim Zerlegen des Niederschlages mit Baryt erhaltenen Produkten suchten wir dann eine weitere Trennung durch die typischen F\u00e4llungsmittel der genannten Aminos\u00e4uren zu bewirken.\nAus Edestin wurde ein Produkt erhalten, das Glutamins\u00e4ure und Tryptophan enth\u00e4lt, ein zweites weist Tryptophan, Glutamins\u00e4ure und Leucin auf, ferner lie\u00df sich ein K\u00f6rper abtrennen, der keine Spur von Tryptophan enth\u00e4lt, dagegen Tyrosin, Glykokoll und Leucin. Aus anderen Proteinen, z. B. aus Elastin, ferner aus H\u00e4moglobin und aus Keratin haben wir gleichfalls Produkte isoliert, die unzweifelhaft eine einfachere Zusammensetzung zeigen. Es ist jedoch bis jetzt nicht gegl\u00fcckt, diese Produkte soweit zu reinigen, da\u00df sie auch nach wiederholtem Fraktionieren eine konstante Zusammensetzung beibehielten. Eine reiche Erfahrung zeigt, da\u00df nicht einmal die \u00dcbereinstimmung des Resultates der totalen Hydrolyse mit der elementaren Zusammensetzung und der Molekulargewichtsbestimmung ausreicht, um bei einem derartigen K\u00f6rper von einer bestimmten Zusammensetzung zu sprechen. Wiederholt lie\u00df sich ein anscheinend recht gut definierter K\u00f6rper durch weitere Fraktionierung oder nochmaliges F\u00e4llen weiter zerlegen.\nDie oben genannten K\u00f6rper sind alle noch nicht synthetisch dargestellt, doch ist zu hoffen, da\u00df sie bald zum Vergleiche vorliegen. Mit den Synthesen der tryptophanhaltigen Polypeptide analoger Zusammensetzung sind wir besch\u00e4ftigt. K\u00f6nnen wir somit \u00fcber die Natur der genannten K\u00f6rper noch nichts aus-sagen, so ist es dagegen gelungen, aus Elastin neben dem bereits\n26*","page":375},{"file":"p0376.txt","language":"de","ocr_de":"376\nEmil Abderhalden,\nbeschriebenen d-Alanyl-l-leucindie isomere Verbindung 1-L eu -cyl-d-alanin mit Sicherheit nachzuweisen und mit dem synthetischen Produkte zu identifizieren. Sie fand sich in der Mutterlauge des d-Alanyl-l-leucin.\nPartielle Hydrolyse des Edestins aus Baumwollsamen.\n1000 g Edestin aus Baumwollsamen wurden mit 5000 ccm 70\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure 5 Tage bei 20\u00b0 aufbewahrt. Das Edestin hatte sich nach kurzer Zeit v\u00f6llig aufgel\u00f6st. Die braun gef\u00e4rbte Fl\u00fcssigkeit wurde zun\u00e4chst mit der f\u00fcnffachen Menge kalten Wassers verd\u00fcnnt und durch Einstellen in Eis st\u00e4rkere Erw\u00e4rmung vermieden. Nun wurde die Schwefels\u00e4ure quantitativ mit Baryt entfernt. Vom Baryumsulfat wurde abfiltriert und der Niederschlag wiederholt mit kaltem Wasser durcbger\u00fchrt und wieder filtriert. Die gesamten Filtrate wurden vereinigt und mit einem geringen \u00dcberschu\u00df an Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt. Das Gesamtvolumen der Fl\u00fcssigkeit betrug beim F\u00e4llen 301. Der Niederschlag wurde abgenutscht, sorgf\u00e4ltig mit Wasser gewaschen und wiederholt in der Reibschale mit kaltem Wasser durchgeknetet und dann wieder abgenutscht. Schlie\u00dflich wurde er bei 300 Atmosph\u00e4ren Druck ausgepre\u00dft, dann mit der zweifachen Menge seines Gewichtes an Baryt in der Reibschale zerrieben und schlie\u00dflich das Gemenge 24 Stunden auf der Sch\u00fcttelmaschine gesch\u00fcttelt. Der Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlag hatte sich nur zum Teil umgesetzt. Es wurde deshalb der Filterr\u00fcckstand nochmals energisch mit Baryt zerrieben und das Gemenge wiederum 24 Stunden gesch\u00fcttelt. Nachdem aus dem Filtrat des phosphorwolframsauren Baryums der Baryt quantitativ mit Schwefels\u00e4ure entfernt worden war, engten wir die gesamte Fl\u00fcssigkeit unter vermindertem Druck auf 1 1 ein. Sie gab intensive Biuretreaktion. Mit Bromwasser gab sie keine F\u00e4rbung, wohl aber mit Glyoxyls\u00e4ure und mit Milions Reagens. Mit Ammonsulfat zeigte sich bei vollst\u00e4ndiger S\u00e4ttigung eine deutliche F\u00e4llung.\n*) Emil Fischer und Emil Abderhalden, Bildung von Polypeptiden bei der Hydrolyse der Proteine. Berichte der Deutsch, ehern, Ges., Jg. XL, S. 3553, 1907.","page":376},{"file":"p0377.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\n377\nDie L\u00f6sung wurde nunmehr in zwei H\u00e4lften geteilt. Die eine versetzten wir mit Schwefels\u00e4ure, bis sie 5\u00b0/o davon enthielt und f\u00e4llten nun mit einem \u00dcberschu\u00df einer 10\u00b0/oigen Quecksilbersulfatl\u00f6sung in 5 volumenprozentiger Schwefels\u00e4ure. Es fiel ein volumin\u00f6ser, flockiger Niederschlag. Er wurde abgesaugt, mit 5\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure gewaschen, dann in Wasser suspendiert und mit Schwefelwasserstoff zersetzt. Vom Quecksilbersulfid wurde abfiltriert, der Schwefelwasserstoff verjagt und die Schwefels\u00e4ure quantitativ mit Baryt entfernt. Das Filtrat vom Baryumsulfat war wasserklar. Es gab mit Bromwasser keine Reaktion, wohl aber mit Glyoxyls\u00e4ure und Schwefels\u00e4ure eine sehr intensive Violettf\u00e4rbung. Mit Milions Reagens trat Rotf\u00e4rbung ein, positiv war auch die Schwefelbleiprobe. Die Biuretreaktion war sehr ausgesprochen. Die gesamte Fl\u00fcssigkeit wurde nunmehr unter vermindertem Druck v\u00f6llig zur Trockene verdampft. Es hinterblieb eine zum Teil etwTas gelblich gef\u00e4rbte, schaumige Masse. Sie lie\u00df sich leicht pulverisieren. Sie wurde in wenig kaltem Wasser gel\u00f6st, wobei ein R\u00fcckstand blieb. Die L\u00f6sung selbst war nicht klar. Sie opalescierte. Die konzentrierte L\u00f6sung fiel mit Ammonsulfat (Ganzs\u00e4ttigung) und nach Zusatz einer konzentrierten Kochsalzl\u00f6sung und von etwas Salpeters\u00e4ure trat ebenfalls eine flockige F\u00e4llung auf. Auch Tanninl\u00f6sung bewirkte einen dichten Niederschlag. Er l\u00f6ste sich nur zum geringsten Teile im \u00dcberschu\u00df des F\u00e4llungsmittels.\nDas isolierte Produkt war unzweifelhaft noch unrein. Bei der partiellen Hydrolyse konnten gro\u00dfe Mengen Tryptophan, ferner Glutamins\u00e4ure, Tyrosin, Leucin und Cystin nachgewiesen werden, au\u00dferdem schienen auch noch Basen (Arginin, Lysin) vorhanden zu sein. Zur weiteren Reinigung wurde das Produkt nochmals mit Quecksilbersulfat und zwar fraktioniert gef\u00e4llt. Der zuerst auftretende Niederschlag war unbedeutend. Er war flockig und nahm auf dem Filter eine klebrige Beschaffenheit an. Die folgende F\u00e4llung war fast farblos und sah ganz pulvrig aus. Sie wurde nach erfolgtem Absaugen gr\u00fcndlich mit 5\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure gewaschen, der Niederschlag dann mit Schwefelwasserstoff zerlegt und die Schwefels\u00e4ure mit Baryt quantitativ gef\u00e4llt. Das unter vermindertem Druck zur Trockene verdampfte","page":377},{"file":"p0378.txt","language":"de","ocr_de":"378\nEmil Abderhalden,\nProdukt gab immer noch eine positive, wenn auch schwache Schwefelbleiprobe. Die totale Hydrolyse ergab wieder dieselben Aminos\u00e4uren, wie bei der ersten Untersuchung.\nNunmehr f\u00e4llten wir die wieder in L\u00f6smig gebrachte Substanz mit Silbernitrat, nachdem vorher die L\u00f6sung mit Ammoniak neutralisiert worden war. Der Niederschlag wurde abgesaugt, wiederholt mit Wasser verrieben und dann in Wasser suspendiert und mit Schwefelwasserstoff zersetzt. Das Filtrat vom Schwefelsilber wurde unter vermindertem Druck stark eingeengt und die L\u00f6sung dann mit Alkohol gef\u00e4llt. Es fiel ein schwach gelb gef\u00e4rbtes Pulver. Es wurde abfiltriert. Seine L\u00f6sung gab die gleichen Reaktionen, wie die schon geschilderten Produkte, nur fiel die Schwefelbleireaktion vollst\u00e4ndig negativ aus, auch die Rotf\u00e4rbung mit Milions Reagens war nicht mehr nachweisbar. Das so gewonnene Produkt wurde nunmehr der totalen Hydrolyse unterworfen. Es lie\u00dfen sich Leucin, Glutamins\u00e4ure und Tryptophan nachweisen. Das letztere entfernten wir stets zuerst aus der Hydrolysenfl\u00fcssigkeit durch F\u00e4llen mit Quecksilbersulfatl\u00f6sung. Das Leucin wurde dann durch Kry-stallisation aus dem Filtrat der F\u00e4llung abgeschieden, und die Glutamins\u00e4ure wiesen wir zuletzt als salzsaures Salz nach. Die totale Hydrolyse wurde stets durch 10 st\u00e4ndiges Kochen mit 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure herb ei gef\u00fchrt. Die erhaltenen Ausbeuten lie\u00dfen keine bestimmten Schl\u00fcsse zu. Auch die Molekulargewichtsbestimmung f\u00fchrte zu keinem Ergebnis. Es lie\u00df sich ferner zeigen, da\u00df durch Umf\u00e4llen offenbar verschiedene K\u00f6rper getrennt werden konnten, und schlie\u00dflich bewies das Verhalten gegen Phosphorwolframs\u00e4ure unzweifelhaft, da\u00df ein Gemisch vorlag. Wurde das Produkt in Wasser gel\u00f6st und nunmehr zur L\u00f6sung eine 5 \u00b0/oige L\u00f6sung von Phosphorwolframs\u00e4ure zugegeben, so trat zun\u00e4chst eine gallertartige F\u00e4llung auf, die das ganze Gef\u00e4\u00df erf\u00fcllte. Bei weiterem Zusatz des F\u00e4llungsmittels ging ein Teil des Niederschlages wieder in L\u00f6sung, ein Teil blieb jedoch ungel\u00f6st. Erst wenn ein sehr gro\u00dfer Uberschu\u00df an Phosphorwolframs\u00e4ure vorhanden war, ging schlie\u00dflich alles in L\u00f6sung.\nWir ben\u00fctzten diese Beobachtung zu einer weiteren Trennung","page":378},{"file":"p0379.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\n379\ndes isolierten Produktes und zerlegten es durch fraktionierte F\u00e4llung mit Phosphorwolframs\u00e4ure in zwei Fraktionen. Den schwerl\u00f6slichen Niederschlag setzten wir in bekannter Weise mit Baryt um und aus dem Filtrat des Phosphorwolframs\u00e4ureniederschlages, das den im \u00dcberschu\u00df des F\u00e4llungsmittels l\u00f6slichen Teil des zuerst entstandenen Niederschlages enthielt, entfernten wir die Phosphorwolframs\u00e4ure mit Baryt und den \u00fcbersch\u00fcssigen Baryt mit Schwefels\u00e4ure. Die L\u00f6sungen der beiden so getrennten Produkte wurden nunmehr unter vermindertem Druck eingedampft. Da die R\u00fcckst\u00e4nde in beiden F\u00e4llen eine dunkelgelbe Farbe angenommen hatten und etwas hygroskopisch wTaren, wurden sie zur weiteren Reinigung nochmals mit Quecksilbersulfat gef\u00e4llt. Die nach dieser Operation wiedergewonnenen Produkte wurden nunmehr in Form farbloser Pulver erhalten. Das im \u00dcberschu\u00df der Phosphorwolframs\u00e4ure relativ leicht l\u00f6sliche Produkt, das wir mit I bezeichnen wollen, war in Wasser leichter l\u00f6slich als Produkt II \u2014 das im \u00dcberschu\u00df der Phosphorwolframs\u00e4ure schwer l\u00f6sliche Pr\u00e4parat. Beide Pr\u00e4parate unterschieden sich scharf durch ihr Verhalten gegen eine ges\u00e4ttigte Ammonsulfat- und Kochsalzl\u00f6sung und in manchen sonstigen Eigenschaften. Es seien die einzelnen Reaktionen einander gegen\u00fcbergestellt.\nbleiprobe\nPr\u00e4parat I.\nB i u r e t p r o b e : schwach r\u00f6tliche F\u00e4rbung. Millon:\tnegativ.\nMit Bromwasser:\tkeine F\u00e4rbung.\nMit Glyoxyls\u00e4ure : intensive Violettf\u00e4rbung. Schwefel- 1\nnegativ.\nflockige, zum Teil k\u00f6rnige F\u00e4llung. Je nach der Art des Zusatzes der Phosphor-wTolframs\u00e4ure \u00e4ndern sich die Eigenschaften des Niederschlages. Bei raschem Zusatz einer konzentrierten L\u00f6sung treten gallertige Klumpen auf. Im \u00dcberschu\u00df des F\u00e4llungsmittels l\u00f6st sich der Niederschlag relativ leicht.\nMit\nPhosphor-\nwolfram-\ns\u00e4ure\nPr\u00e4parat II.\nsehr intensive Rotf\u00e4rbung negativ, keine F\u00e4rbung, intensive Violettf\u00e4rbung.\nnegativ.\ngallertige F\u00e4llung. Der Niederschlag bildet einen zusammenh\u00e4ngenden Klumpen. Nach l\u00e4ngerem Stehen kontrahiert er sich. Schwerl\u00f6slich im \u00dcberschu\u00df des F\u00e4llungsmittels.","page":379},{"file":"p0380.txt","language":"de","ocr_de":"380\nEmil Abderhalden,\nMit Queek-silbersulfat Mit ges\u00e4ttigter Ammonsulfatl\u00f6sung bei Ganzs\u00e4ttigung Mit ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung nach Zusatz von Salpeters\u00e4ure Mit Tanninl\u00f6sung\n}\n}\nPr\u00e4parat I. flockige F\u00e4llung.\nschwache Tr\u00fcbung, kein Niederschlag.\nkeine F\u00e4llung.\ndichte F\u00e4llung, zum Teil l\u00f6slich im \u00dcberschu\u00df.\nPr\u00e4parat II. flockige F\u00e4llung.\nreichlicher, flockiger Niederschlag.\nreichlicher, flockiger Niederschlag.\ndichter Niederschlag, un l\u00f6blich im \u00dcberschu\u00df.\nErw\u00e4hnt sei, da\u00df wir bei der Untersuchung der Abbauprodukte einer weiteren partiellen Hydrolyse von Edestin nach dem gleichen Verfahren ein Pr\u00e4parat erhielten, das dem Pr\u00e4parat I entsprach, dagegen gab die dem Pr\u00e4parat II entsprechende Fraktion eine intensive Schwefelbleireaktion. Es konnte auch bei der totalen Hydrolyse dieses Pr\u00e4parates neben Tryptophan, Leucin und Glutamins\u00e4ure Cystin isoliert werden, ferner enthielt es Arginin. Offenbar war in diesem Falle die partielle Hydrolyse weniger weit vorgeschritten als bei der eben erw\u00e4hnten Untersuchung.\nVon den erw\u00e4hnten Pr\u00e4paraten I und II wurden je 5 g der totalen Hydrolyse mit 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure unterworfen. Wir besa\u00dfen im ganzen von Pr\u00e4parat I 16,5 g und von Pr\u00e4parat II 22,5 g. Wir verwendeten absichtlich je 5 g zur vollst\u00e4ndigen Aufspaltung, weil es uns hei Verwendung geringerer Mengen wiederholt vorkam, da\u00df die bei der totalen Hydrolyse erhaltenen Produkte sich wegen ihrer geringen Menge nicht genau genug identifizieren lie\u00dfen.\nAus Pr\u00e4parat I erhielten wir 2,8 g Tryptophan und 1,85 g Glutamins\u00e4ure. Andere Spaltungsprodukte lie\u00dfen sich nicht nachweisen. Die Bestimmung dieser beiden Aminos\u00e4uren erfolgte in der Weise, da\u00df wir das Hydrolysat verd\u00fcnnten, bis es 5\u00b0/o Schwefels\u00e4ure enthielt. Nun wurde es mit Quecksilbersulfatl\u00f6sung gef\u00e4llt und der Niederschlag in bekannter Weise auf Tryptophan verarbeitet. Trotz aller Sorgfalt gelang es uns nicht, Verharzungsprodukte vollst\u00e4ndig zu vermeiden. Das Fil-","page":380},{"file":"p0381.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\n381\ntrat der Quecksilberf\u00e4llung wurde von Quecksilber und Schwefels\u00e4ure befreit und dann eingeengt. Durch Einleiten von Salzs\u00e4ure brachten wir die Glutamins\u00e4ure als salzsaures Salz zur Abscheidung.\nDie Molekulargewichtsbestimmung ergab die Werte 360, 352, 340, 362, 354.\nDas Molekulargewicht eines aus Tryptophan und Glutamins\u00e4ure bestehenden Dipeptides betr\u00e4gt 333.\nDie Elementaranalyse des Pr\u00e4parats I gab folgende Zahlen:\n0,2112 g Substanz gaben 0,4508 g C02 und 0,1063 g H20.\n0,1002 *\t\u00bb\t\u00bb\t10,9 ccm N (754 mm, 20\u00b0).\nBerechnet f\u00fcr das aus 1 Molek\u00fclTryp-\tGefunden :\ntophan und 1 Molek\u00fcl Glutamins\u00e4ure bestehende Dipeptid\n57,65 \u00b0/o C, 5,70% H u. 12,61% N. 58,21% C, 5,63% H u. 12,57% N.\nDie Mengen an Glutamins\u00e4ure und Tryptophan aus einem Glutamins\u00e4ure und Tryptophan enthaltenden Dipeptid betragen auf 5 g\nberechnet :\tgefunden :\n3,06 g Tryptophan.\t2,8 g Tryptophan.\n2,20 \u00bb Glutamins\u00e4ure.\t1,85 > Glutamins\u00e4ure.\nDie vorliegenden Ergebnisse zeigen, da\u00df offenbar ein noch nicht ganz reines aus Tryptophan und aus Glutamins\u00e4ure bestehendes Pr\u00e4parat vorlag. Wir haben es nochmals \u00fcber das Silbersalz gereinigt und es dann wieder der totalen Hydrolyse unterworfen. Wir verwendeten hierzu wiederum 5 g des Pr\u00e4parates. Wir erhielten 2,75 g Tryptophan und 1,98 g Glutamins\u00e4ure.\nDie Molekulargewichtsbestimmung ergab die Werte 316, 322, 320 und 325.\nDas Pr\u00e4parat fing beim raschen Erhitzen im Kapillarr\u00f6hrchen gegen 150\u00b0 an zu sintern. Es zersetzte sich unter lebhaftem Aufsch\u00e4umen gegen 1620 (korr.).\nIn Wasser gel\u00f6st zeigte es [a]\u00b00 = -f- 19,8\u00b0.\nDie Elementaranalyse ergab :\n0,2186 g Substanz gaben 0,4595 g COs und 0,1091 g H20.\n0,2145 \u00bb\t>\t\u00bb\t23,0 ccm N (758 mm, 16\u00b0).\nBerechnet f\u00fcr G16H19N305:\tGefunden:\n57,65 \u00b0/o C, 5,70% H u. 12,61% N. 57,32 % C, 5,58% H u. 12,63% N.","page":381},{"file":"p0382.txt","language":"de","ocr_de":"382\nEmil ilbderhalden,\nNach all diesen Daten scheint in der Tat eine Verbindung vorzuliegen, die nur aus Glutamins\u00e4ure und Tryptophan besteht, und welche die Zusammensetzung eines aus diesen Aminos\u00e4uren aufgebauten Dipeptides hat. Sobald die in Angriff genommene Synthese der beiden isomeren Dipeptide 1-Tryptophyl-d-glutamin-s\u00e4ure und d-Glutamyl-l-tryptophan vollendet ist, wird ein sicheres Urteil \u00fcber die isolierte Verbindung m\u00f6glich sein. Erw\u00e4hnt sei noch, da\u00df das Produkt trotz aller Bem\u00fchungen nicht in Kry-stallform zu bringen war. Oft schien es, als ob mikroskopisch feine N\u00e4delchen vorhanden w\u00e4ren. Eine deutlich krystallinische Struktur des ganzen Pr\u00e4parates war jedoch nicht zu sehen.\nDas oben erw\u00e4hnte, mit Phosphor wolframs\u00e4ure f\u00e4llbare,\n\u2022 \u2022\nim Uberschu\u00df des F\u00e4llungsmittels nur schwer l\u00f6sliche Produkt (Pr\u00e4parat II) wurde ebenfalls zun\u00e4chst auf seine Zusammensetzung gepr\u00fcft. Bei der totalen Hydrolyse erhielten wir Leucin, Glutamins\u00e4ure und Tryptophan. Wir schieden zun\u00e4chst das letztere als Quecksilberverbindung ab und aus dem von gel\u00f6stem Quecksilber und von Schwefels\u00e4ure befreiten Filtrat der F\u00e4llung isolierten wir das Leucin durch Krystallisation und die Glutamins\u00e4ure als salzsaures Salz. Wir erhielten bei Verwendung von 5 g des Produktes 1,90 g Tryptophan, 1,50 g Leucin und 1,42 g Glutamins\u00e4ure.\nEin aus diesen drei Aminos\u00e4uren bestehendes Tripeptid w\u00fcrde geben: 2,29 g Tryptophan, 1,55 g Leucin und 1,64 g Glutamins\u00e4ure.\nDie Molekulargewichtsbestimmung ergab schwankende Werte: 480, 476, 460, 454, 440, 472. Es mag dies darauf beruhen, da\u00df das Pr\u00e4parat in Wasser nicht ganz klar l\u00f6slich war. F\u00fcr das genannte Tripeptid berechnet sich das Molekulargewicht auf 446. Die Elementaranalyse des Produktes gab leider keine gut stimmenden Werte. Der Kohlenstoffgehalt war um 0,8 zu hoch und der Wasserstoffgehalt um 0,6 zu niedrig. Wir haben das Pr\u00e4parat wiederholt mit Quecksilbersulfat gef\u00e4llt und auch die Reinigung \u00fcber das Silbersalz versucht. Es gelang uns jedoch nicht, bessere Analysenzahlen zu erhalten. Da sowohl der Zersetzungspunkt des Pr\u00e4parates als auch das spezifische Drehungsverm\u00f6gen sich bei wiederholtem Umf\u00e4llen stets","page":382},{"file":"p0383.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\n383\n\u00e4nderten, und es auch gelang, durch fraktioniertes F\u00e4llen Produkte zu isolieren, die zwar bei der totalen Hydrolyse ganz \u00e4hnliche Werte und stets dieselben Aminos\u00e4uren gaben, die jedoch unter sich ganz verschiedene Zersetzungspunkte aufwiesen, halten wir es f\u00fcr sehr wahrscheinlich, da\u00df entweder das Pr\u00e4parat unrein war und Beimengungen enthielt, oder aber, da\u00df ein Gemisch isomerer Verbindungen vorlag. Es ist uns bis jetzt nicht gegl\u00fcckt, diese Frage zu entscheiden, und wir m\u00fcssen abwarten, bis die entsprechenden Tripeptide dargestellt sind. Auch diese Synthesen sind im Gange. Dieses Beispiel beweist, wie au\u00dferordentlich schwierig es ist, ein komplizierter gebautes Abbauprodukt aus Eiwei\u00df in seinem Aufbau aufzukl\u00e4ren, ja es gelingt nicht einmal, ein aus zwei Aminos\u00e4uren aufgebautes Produkt mit Bestimmtheit zu identifizieren, wenn es nicht kry-stallisiert und das entsprechende synthetische Polypeptid noch nicht bekannt ist.\nEin weiteres, wie es scheint, relativ einfach zusammengesetztes Abbauprodukt haben wir aus dem urspr\u00fcnglichen, mit Phosphorwolframs\u00e4nre f\u00e4llbaren, jedoch mit Quecksilbersulfat nicht gefallenen Teil isoliert. Wir entfernten aus dem Filtrate des Quecksilbersalzes das gel\u00f6ste Quecksilber mit Schwefelwasserstoff und die Schwefels\u00e4ure mit Baryt. Das Filtrat vom Baryumsulfat wurde unter vermindertem Druck zur Trockene verdampft, der gelb gef\u00e4rbte, zum Teil sirup\u00f6se R\u00fcckstand in wenig Wasser gel\u00f6st und in absoluten Alkohol eingetragen. Auf diese Weise lie\u00df sich ein in w\u00e4sserigem Alkohol l\u00f6sliches Produkt von einem unl\u00f6slichen trennen. Das l\u00f6sliche Produkt lie\u00df sich nur schwer in die feste Form \u00fcberf\u00fchren. Es war stark hygroskopisch. Erw\u00e4hnt sei, da\u00df dieses Pr\u00e4parat sowohl, wie alle \u00fcbrigen aus diesem Teil des Hydrolysates gewonnenen, keine Spur einer Tryptophanreaktion gab. Der in w\u00e4sserigem Alkohol unl\u00f6sliche Teil lie\u00df sich leicht in Pulverform bringen. Es bestand unzweifelhaft aus einem Gemisch verschiedener Abbauprodukte. Es ging dies ohne weiteres aus dem Verhalten gegen\u00fcber verschiedenen Reagenzien hervor. Auch hier war ein Teil leicht im \u00dcberschu\u00df der Phosphorwolframs\u00e4ure l\u00f6slich, w\u00e4hrend ein Teil erst bei Zusatz von sehr viel Phosphorwol-","page":383},{"file":"p0384.txt","language":"de","ocr_de":"384\nEmil Abderhalden,\nframs\u00e4ure in L\u00f6sung ging. Setzte man zu der w\u00e4sserigen L\u00f6sung des Rohproduktes eine 5\u00b0/oige L\u00f6sung von Phosphorwolframs\u00e4ure, so trat zun\u00e4chst eine volumin\u00f6se, klumpige F\u00e4llung auf. Der ganze Inhalt des Reagenzglases erstarrte. F\u00fcgte man mehr Phosphorwolframs\u00e4ure zu, so ging ein gro\u00dfer Teil des Niederschlages in L\u00f6sung. Ein Teil blieb ungel\u00f6st. Er ging erst in L\u00f6sung, wenn ganz gro\u00dfe Mengen von Phosphorwolframs\u00e4ure-i\u00f6sung zugef\u00fcgt wurden. Wir haben vorl\u00e4ufig nur den letzteren Anteil des isolierten Rohproduktes untersucht. Er gab nach wiederholtem Umf\u00e4llen mit Alkohol aus w\u00e4sseriger L\u00f6sung folgende Reaktionen : Ausgesprochene, violeftrote Biuretreaktion, positive Mi 11 on sehe Reaktion, Schwefelbleiprobe negativ, mit Bromwasser und mit Glyoxvls\u00e4ure keine F\u00e4rbung, mit ges\u00e4ttigter Ammonsulfatl\u00f6sung bei Ganzs\u00e4ttigung flockige F\u00e4llung, ebenso mit konzentrierter Kochsalzl\u00f6sung nach Zusatz von etwas Salpeters\u00e4ure, mit w\u00e4sseriger Tanninl\u00f6sung wei\u00dfe, flockige F\u00e4llung, Niederschlag unl\u00f6slich im \u00dcberschu\u00df des F\u00e4llungsmittels. Mit Silbernitratl\u00f6sung trat keine F\u00e4llung ein.\nDa\u00df auch hier wenigstens nach einer Richtung eine gute Trennung erfolgt war, beweist der Umstand, da\u00df der im \u00dcberschu\u00df der Phosphorwolframs\u00e4ure leicht l\u00f6sliche Anteil mit Milions Reagens nur eine ganz schwache Rosaf\u00e4rbung gab, w\u00e4hrend der erw\u00e4hnte, im \u00dcberschu\u00df der Phosphorwolfram s\u00e4ure schwer l\u00f6sliche Anteil eine sehr intensive Rotf\u00e4rbung zeigte, ferner fiel das erstere Produkt mit Silbernitrat und enthielt gro\u00dfe Mengen von Glutamins\u00e4ure, w\u00e4hrend das letztere Pr\u00e4parat keine Glutamins\u00e4ure enthielt.\nDie totale Hydrolyse des oben genannten Produktes ergab Tyrosin, Leucin und Glykokoll, wahrscheinlich waren auch Valin und Alanin vorhanden. Wir versuchten nun eine weitere Trennung durch die Verdauung des Pr\u00e4parates mit aktiviertem Pankreassaft herbeizuf\u00fchren. Das Tyrosin wurde sehr rasch abgespalten. Es gelang schlie\u00dflich, alles Tyrosin zu entfernen und ein tyrosinfreies Produkt zu gewinnen. Es bestand jedoch unzweifelhaft aus einem Gemisch von freien Aminos\u00e4uren und komplizierteren Produkten. Die mit dem Pankreassaft eingef\u00fchrten Stoffe erschwerten die Reinigung sehr. Der Versuch, die freien Amino-","page":384},{"file":"p0385.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\n385\ns\u00e4uren als Ester abzutrennen, f\u00fchrte auch nicht zum Ziele, indem der nicht destillierbare Teil keine Neigung zum Krystallisieren zeigte. Da unsere Kenntnisse \u00fcber das Verhalten der Ester der h\u00f6heren Polypeptide noch gering sind, gewann diese Art der Untersuchung zum vornherein eine gewisse Unsicherheit. Wir haben ferner versucht, das isolierte Produkt durch gelindes Erw\u00e4rmen mit Baryt weiter zu spalten. Es traten jedoch auch hier bald freie Aminos\u00e4uren auf. Auch die weitere partielle Hydrolyse mit 70\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure f\u00fchrte zu keinem Zieh Es blieb uns schlie\u00dflich nichts anderes \u00fcbrig, als die w\u00e4sserige L\u00f6sung des erw\u00e4hnten Produktes mit Alkohol fraktioniert zu f\u00e4llen. Wir ben\u00fctzten die Intensit\u00e4t der Millon sehen Reaktion, um zu entscheiden, ob eine Trennung in verschiedene K\u00f6rper erfolgt war. In der Tat gaben die zuerst gef\u00e4llten Produkte eine viel intensivere Reaktion mit Milions Reagens, als die sp\u00e4ter fallenden. Die isolierten Produkte erwiesen sich fast alle als Gemische, wenig-\nstens gab die totale Hydrolyse Ausbeuten an Aminos\u00e4uren, die mit keinen berechneten Werten in Einklang zu bringen waren. Einzig das in w\u00e4sserigem Alkohol am schwersten l\u00f6sliche Pro-dukt scheint aus nur drei Aminos\u00e4uren zu bestehen. Wenigstens\nlie\u00dfen sich neben Tyrosin, Leucin und Glykokoll keine anderen Aminos\u00e4uren nachweisen. Ferner stimmen auch die gefundenen Mengen an den einzelnen Aminos\u00e4uren mit den auf ein Tripeptid berechneten ann\u00e4hernd \u00fcberein und schlie\u00dflich steht auch die\nMolekulargewichtsbestimmung in \u00dcbereinstimmung mit der angenommenen Zusammensetzung. Auch die Analyse des isolierten Produktes gab gute Ann\u00e4herungswerte.\nZur totalen Hvdrolvse verwendeten wir 5 g Substanz. Sie\n* \u00bb '\nwurde auch hier durch zehnst\u00fcndiges Kochen mit 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure herbeigef\u00fchrt. Nach Entfernung der Schwefels\u00e4ure mit Baryt wurde die Fl\u00fcssigkeit eingeengt und das Tyrosin abgeschieden. Seine Menge betrug 2,75 g. Die Mutterlauge wurde weiter eingeengt, es erfolgte bald wieder Krystallisation. W\u00e4hrend die ersten Abscheidungen das Aussehen und den Geschmack von Leucin hatten, erschienen zuletzt Krystallfraktionen, die keinen einheitlichen Eindruck machten. Da wir vermuteten, da\u00df noch Valin vorhanden sei, verwandelten wir alle aus der","page":385},{"file":"p0386.txt","language":"de","ocr_de":"386\nEmil Abderhalden,\nMutterlauge des Tyrosins abgeschiedenen KryStallfraktionen durch Kochen mit \u00fcbersch\u00fcssigem Kupferoxyd in das Kupfersalz. Es schied sich aus der hei\u00dfen L\u00f6sung nach Entfernung des ungel\u00f6sten Kupferoxyds zum gr\u00f6\u00dften Teil als bla\u00dfblaues Salz ah. Wir stellten drei Kry Stallfraktionen her und bestimmten in jeder einzelnen den Gehalt an Kupfer. Die erste enthielt 19,8 \u00b0/o Cu, die zweite 19,9 \u00b0/o Cu und die dritte 20,1 \u00b0/o Cu. F\u00fcr Leucinkupfer ist berechnet 19,6 \u00b0/o Cu. Diese isolierten Kupfersalze enthielten somit unzweifelhaft Leucin und h\u00f6chstens geringe Mengen von anderen Aminos\u00e4uren und speziell von Valin. Die Mutterlauge der letzten Abscheidung gab auch beim starken Einengen keine Abscheidung von Kupfersalz mehr. Sie wurde durch Einleiten von Schwefelwasserstoff von gel\u00f6stem Kupfer befreit und das Filtrat vom Kupfersulfid mit der Mutterlauge der letzten oben erw\u00e4hnten Leucinfraktion vereinigt. Die L\u00f6sung wurde zur Trockene verdampft und der R\u00fcckstand zur Abschei-dung des Glykokolls als Glykokollesterchlorhydrat verestert. Die letzte Mutterlauge vom Glykokollesterchlorhydrat wurde zur Trockene verdampft, die Ester in Freiheit gesetzt und destilliert. Es gingen nur Spuren \u00fcber, so da\u00df wir wohl annehmen d\u00fcrfen, da\u00df neben dem Glykokoll kaum in Betracht kommende Mengen anderer Aminos\u00e4uren und speziell von Alanin vorhanden waren. Die Ausbeute an Leucin betrug 1,6 g und an Glykokoll 0,8 g.\nF\u00fcr ein aus 1 Glykokoll, 1 Leucin und 1 Tyrosin bestehendes Tripeptid berechnet sich der Gehalt an den drei Aminos\u00e4uren, wie folgt (auf 5 g Tripeptid berechnet) :\n1,0 g Glykokoll,\n1,9 g Leucin,\n2,6 g Tyrosin.\nDie Molekulargewichtsbestimmung ergab folgende Werte : 325, 332, 340, 320, 338, 345. F\u00fcr das genannte Tripeptid ist das berechnete Molekulargewicht = 341.\nDie Elementaranalyse ergab:\n0,1168 g Substanz gaben 0,2486 g C02 und 0,0791 g H20.\n0,1042 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t10,5 ccm N (762 mm, 18\u00b0).\nBerechnet f\u00fcr C17H25N305:\tGefunden:\n58,18 \u00b0/o C, 7,12 > H u. 11,97 \u00b0/o N. 58,05 \u00b0/o C, 7,47 \u00b0/o H u. 11,85 \u00b0/o N.\nDas Pr\u00e4parat zeigte in w\u00e4sseriger L\u00f6sung [a]\u00ae0 = \u2014 4,8 \u00b0.","page":386},{"file":"p0387.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\n387\nBeim raschen Erhitzen im Kapillarr\u00f6hrchen fing es gegen 180\u00b0 an sich zu br\u00e4unen und gegen 205\u00b0 (korr.) zersetzte es sich zu einer schaumigen Masse. Das Pr\u00e4parat zeigte all die oben f\u00fcr das Rohprodukt beschriebenen Reaktionen. Eine Ausnahme macht nur die F\u00e4llung mit Ammonsulfat und mit Kochsalzl\u00f6sung. W\u00e4hrend das Rohprodukt mit ges\u00e4ttigter Ammonsulfatl\u00f6sung und mit ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung nach Zusatz von Salpeters\u00e4ure einen dichten, flockigen Niederschlag gegeben hatte, fiel nunmehr nur noch ein ganz geringer Teil. Der Ausfall dieser Reaktion scheint uns zu beweisen, da\u00df trotz der guten \u00dcbereinstimmung der Analysenresultate und der Molekulargewichtsbestimmung mit den theoretisch f\u00fcr das entsprechende Tripeptid berechneten Werten das isolierte Produkt unrein ist. Es ist m\u00f6glich, da\u00df es aus isomeren Verbindungen besteht, es ist jedoch auch nicht ausgeschlossen, da\u00df es mit anderen Abbauprodukten verunreinigt ist. Der Versuch, durch weitere partielle Hydrolyse zu einem Dipeptid zu gelangen, war nicht erfolgreich. Wir versuchten die Hydrolyse des isolierten Produktes durch Fermente im Polarisationsrohr zu verfolgen. Die Drehung ging zun\u00e4chst auf 0\u00b0 zur\u00fcck und dann trat schwache Rechtsdrehung auf.\nDa die synthetisch dargestellten, aus Glykokoll, 1-Leucin und 1-Tyrosin bestehenden Tripeptide zurzeit noch unbekannt sind, so ist eine exakte Identifizierung des isolierten Produktes unm\u00f6glich, und wir k\u00f6nnen vorl\u00e4ufig nur von einem Abbauprodukte sprechen, das fast und vielleicht ganz ausschlie\u00dflich aus 1-Tyrosin, 1-Leucin und Glykokoll besteht. Leider sind bei Produkten, die keine spezifischen F\u00e4llungsreaktionen zeigen, die Isolierungsmethoden keine exakten, d. h. das Auffinden von einigerma\u00dfen gut definierbaren Abbauprodukten ist dem Zufall \u00fcberlassen und erfordert sehr viel Arbeit. Wir hoffen, f\u00fcr die tyrosinhaltigen Abbauprodukte ein Abscheidungs- und Trennungsmittel durch Einf\u00fchrung von Halogen, speziell von Jod, zu erhalten. Die bis jetzt nach dieser Richtung ausgef\u00fchrten Versuche ergeben die M\u00f6glichkeit, alle tyrosinhaltigen Spaltprodukte in Form ihrer schwerl\u00f6slichen Jodverbindungen zu entfernen, um so zu tyrosinfreien Produkten zu gelangen. Wir werden \u00fcber diese Versuche sp\u00e4ter berichten.","page":387},{"file":"p0388.txt","language":"de","ocr_de":"388\nEmil Abderhalden.\nEin weniger gut charakterisiertes Abbauprodukt haben wir aus der Schafwolle ebenfalls durch F\u00e4llung mit Phosphorwolframs\u00e4ure und Silbernitrat erhalten. Es enth\u00e4lt Cystin, Glutamins\u00e4ure und Tyrosin. Ferner gelingt es, durch F\u00e4llung mit Sublimat und weitere Trennung durch F\u00e4llen mit Phosphorwolframs\u00e4ure aus H\u00e4moglobin Produkte zu gewinnen, die neben Histidin gro\u00dfe Mengen Leucin enthalten. Keines dieser Produkte konnte zurKry-stallisation gebracht werden, auch ist es in keinem Falle gegl\u00fcckt, das Resultat der totalen Hydrolyse, die Molekulargewichtsbestimmung und die Werte der Elementaranalyse unter einander\n\u00ab *\nin Einklang zu bringen. Es lagen unzweifelhaft Gemische vor. Es gelingt mit Leichtigkeit durch fraktioniertes F\u00e4llen mit den spezifischen F\u00e4llungsmitteln ganz farblose, an der Luft ganz best\u00e4ndige Produkte von zum Teil ziemlich hohem Molekulargewicht darzustellen. Auch aus Elastin haben wir eine ganze Reihe verschiedener Abbauprodukte gewonnen. Sie enthalten fast alle viel Glykokoll und Leucin und ferner liefern sie fast durchweg bei der totalen Hydrolyse Prolin. Mit Ausnahme der fr\u00fcher beschriebenen Dipeptide1) ist es nicht gegl\u00fcckt, ein komplizierter gebautes Abbauprodukt zu identifizieren, dagegen haben wir aus den Mutterlaugen des fr\u00fcher beschriebenen d-Alanyl-l-leueins die isomereVerbindung, dasl-Leucyl-d-alanin durch einfache Krystallisation gewonnen. Das isolierte Produkt schmilzt gegen 2570 (korr.) und zeigt in methylalkoholischer\nL\u00f6sung [a]\u00ae\u201e = + 20,81\u00b0.\n0,3112 g Substanz in Methylalkohol gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,5112 g. a == -f 1,600 im 2 dm-Rohr bei Natriumlicht. d = 0,8042.\nDie bei 100\u00b0 im Vakuumtrockenapparat getrocknete Substanz gab folgende Werte:\n0,1428 g Substanz gaben 0,2798 g C02 und 0,1172 g H20.\n0,1842 >\t\u00bb\t\u00bb\t22,5 ccm N (758 mm, 20\u00b0).\nBerechnet f\u00fcr C9H18N803:\tGefunden:\n53,41 \u00b0/o C, 8,97 \u00b0/o H u. 13,89 \u00b0/o N. 53,43 \u00b0/o C, 9,12 \u00b0/o H u. 14,19\u00ae/o N.\n0 Emil Fischer und Emil Abderhalden, Bildung von Polypeptiden bei der Hydrolyse der Proteine. Berichte d. Deutsch, ehern. Ges., Jg. XL, S. 3553, 1907.","page":388},{"file":"p0389.txt","language":"de","ocr_de":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine.\n389\nDie vollst\u00e4ndige Hydrolyse von 0,75 g Dipeptid durch 12 st\u00e4ndiges Kochen mit 5 ccm 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure ergab 0,42 g 1-Leucin und 0,30 g d-Alanin. Das erstere wurde durch das Kupfersalz identifiziert und von dem letzteren bestimmten wir sein spezifisches Drehungsverm\u00f6gen.\n0,1528 g salzsaures Alanin in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 4,8215 g. a = -f- 0,30 \u00b0. [a]p\u00b0 = -f~ 9,48\u00b0.\nDas synthetisch dargestellte 1-Leucyl-d-alanin zeigt [a]^\u00b0\u00b0\n= -f- 23,5\u00b0 in methyl-alkoholischer L\u00f6sung und schmilzt gegen 257\u00fc.1) Das isolierte Produkt stimmte auch in den sonstigen Eigenschaften mit dem synthetischen Dipeptid sehr gut \u00fcberein, so da\u00df es keinem Zweifel unterliegen kann, da\u00df 1-Leucyl-d-alanin Vorgelegen hat.\nl) Emil Fischer, Synthese von Polypeptiden, XV. Berichte d. Deutsch, chem. Ges., Jg. XXXIX, S. 2916, 1906.\n\u00bb\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LVIII.\n27","page":389}],"identifier":"lit18760","issued":"1908-09","language":"de","pages":"373-389","startpages":"373","title":"Partielle Hydrolyse einiger Proteine","type":"Journal Article","volume":"58"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:10:18.387287+00:00"}