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{"created":"2022-01-31T15:59:45.960520+00:00","id":"lit18768","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Mayeda, M.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 58: 469-484","fulltext":[{"file":"p0468s0001.txt","language":"de","ocr_de":"HOPPE-SEYLEB/S ZEITSCHRIFT\nf\u00fcr\nPHYSIOLOGISCHE CHEMIE\nouter Mitwirkung von\nE. ABDERHALDEN-Berlin, G. v. BUNGE-Basel, 0. COHNHEIM-Heidelberg, P. EHRLICH-Frankfurt a. M., H. EULER-Stockholm, EMIL FISCHER Berlin, W. y. GULEWITSCH-Moskan, 0. HAMMARSTEN-Upsala, S.G. HEDD\u00ce-Upsala, V. HENRIQUES-Kopenhagen, G.HOPPE-SEYLER-Kiel, M. JAFF\u00c9- K\u00f6nigsberg. Wm. K \u00dc STER - Stattgart, FR. KUTSCHER-Marburg, E. LUDWIG-Wien, CARL TH. M\u00d6RNERr Upsala, K. A. H. M\u00d6RSER- Stockholm, W. OSTWALD-Gro\u00dfi\n\nI. P. PAWLOW-St Petersburg, C. A. PEKELHABING- Utrecht, E. SALKOWSKI-Berlin, E. SCHULZE-Z\u00fcrich, M. SIEGFRIED-Leipzig, H. STECDEL-Heideiberg, H. THIERFELDER-Berlin,\nR v. ZEYNEK-Prag\nheraosgegeben von\nA. KOSSEL\nProfessor der Physiologie in Heidelberg\nAchtxmdfimMgster Band: Sechstes Heft\nSehluS des Bandes.)\n* \u00bbAngegeben am BO. Februar 1909.)\nSTRASSBURG\nVERLAG tos KARL J. TR\u00dcBHEB\n1909.","page":0},{"file":"p0468s0002.txt","language":"de","ocr_de":"BAND, SECHSTES HEFT.\nvf:, ;\u2022\t.-muait. ;\t~\t... -Seite\nMayeda, M. \u00dcber das Amyloidprotein . , . .........\t469\n----\u2014 \u00dcber die Proteinkomponente des Chrondromueoids . \u2022 . .\t485\nBialosnknia, W. W. \u00dcber Pflanzenfermente . . . . \u2022 . . . .\t487\nWinterstein, E. Beitr\u00e4ge zur Kenntnis pflanzlicher Phosphatide.\nI\u00df. Mitteilung . . . . . ^ . . . ...................... .\t500\nWinterstein, E., und K. Smolenski. Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der aus Cerealien darstellbaren Phosphatide. IV. Mitteilung.\n\u00dcber Phosphatide ...................................... .\t506\nSmolenski, K. Zur Kenntnis der aus Weizenkeimen darstellbaren Phosphatide. V. Mitteilung. \u00dcber Phosphatide . . .\t522\nWinterstein, EL, und L. Stegmann. \u00dcber einen eigenartigen\nphosphorhaltigen Bestandteil der Bl\u00e4tter von Ricinus. VI. Mitteilung. \u00dcber Phosphatide , . i ............... ....\t527\nAscoli, M., und G. Izar. . Quantitative R\u00fcckbildung zugesetzter Harns\u00e4ure in Leberextrakten nach vorausgegangener Zerst\u00f6rung . . . . ................................. ......... 529\nPreti, Lnigi. \u00dcber den-Einflu\u00df der Bleisalze auf die Autolyse .\t539\nMalfatti, Hans. Zur Beurteilung der Seliwanoffschen L\u00e4vulose-\nreaktion im Harn . . .................................... 544\nF\u00fcr die n\u00e4chsten Hefte sind Arbeiten eingegangen von:\nA. Hamsik, E. Abderhalden und W. V\u00f6ltz, E. Salkowski, E. Abder^ haldenundF. Thies, E. AbderhaldenundM. Guggenheim, E. Abderhalden, C. Br ahm und A. Schittenhelm, E. Abderhalden, E. Menner und Winkath, R. Ehrenfeld und W. Knlka, 0. Sch\u00fcmm, 0. Herzog und A. Meier, W. K\u00fcster, L. Borchardt, C. J. C. van Hoogenhuyze\nund H. Verploegh, H. Euler.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f\u00fcr physiologische Chemie erscheint in B\u00e4nden zu 6 Heften, jedes zu ungef\u00e4hr 5\u20146 Bogen. Die Hefte erscheinen in Zwischenr\u00e4umen von 1\u20142 Monaten. Preis des Bandes 12 Mark.\nDie in dieser Zeitschrift zu publizierenden Arbeiten werden, wenn es nicht aus technischen Gr\u00fcnden unm\u00f6glich ist, in der Reihenfolge, in welcher sie der Redaktion zugehen, aufgenommen. \u2014 Kurze Notizen oder Bemerkungen zu anderen Arbeiten werden in der Regel am Schlu\u00df des Heftes und au\u00dferhalb der Reihenfolge des Eingangsdatums mitgeteilt. \u2014 Bereits in anderen Zeitschriften ver\u00f6ffentlichte Arbeiten, sowie Referate \u00fcber bereits publizierte Arbeiten werden nicht aufgenommen.\nDas Honorar betr\u00e4gt f\u00fcr den Druckbogen 25 Mark. Von jeder Arbeit werden dem Verfasser 75 Separat-Abdr\u00fccke gratis geliefert.\nIn bezug auf die Rechtschreibung der Fachausdr\u00fccke sind bis auf weiteres die Publikationen der Deutschen chemischen Gesellschaft ma\u00dfgebend. In zweifelhaften F\u00e4llen wird der etymologische und internationale Standpunkt vor dem phonetischen bevorzugt","page":0},{"file":"p0468s0003.txt","language":"de","ocr_de":"Vor kurzem erschien Heft 3 des I. Bandes der\nZettfcbrift\nunb flfcetbobtk.\nUnter Mitwirkung von Fachgenossen\nherausgegeben von\nDr. MARTIN GILDEMEISTER\nPrivatdozenten der Physiologie in Stra\u00dfburg i. E.\nDie \u201eZeitschrift f\u00fcr biologische Technik und Methodik\u201c erscheint in zwanglosen Heften, die zu B\u00e4nden von etwa 3\u00b0 Druck-\u00bb bogen vereinigt werden.\nDer Inhalt gliedert sich in:\nI.\tKurze Originalartikel (in deutscher Sprache, n\u00f6tigenfalls ins Deutsche \u00fcbersetzt).\nII.\tMitteilungen aus Laboratorien und Instituten \u00fcber die dort \u00fcbliche Arbeits- und Lehrpraxis.\nIII.\tReferate: a) aus den biologischen Wissenschaften;\nb) aus den Nachbargebieten, besonders der Physik, Chemie und physikalischen Chemie.\nIV.\tNotizen aus der Industrie.\nPreis des Bandes Mk. IS*\nAufgabe dieser neuen Zeitschrift soll es sein, die. Fortschritte der Technik und Methodik der Biologie in Originalartikeln, Notizen aus der Industrie und Referaten darzustellen.\nHeft 1 in den meisten Buchhandlungen zur Ansicht.","page":0},{"file":"p0468s0004.txt","language":"de","ocr_de":"Berlin Sa 429 Prinzessinnenstra\u00dfe 16.\nWerkst\u00e4tten f\u00fcr Pr\u00e4zisions-Mechanik and Optik.\nPolarisations-\napparate,\nSpektralapparate,\nPhotometer,\n\u2018Spektralphoto-\nmeter,\nKolorimeter,\nsowie andere wissen-' schaftliche Instrumente f\u00fcr Laboratoriumsgebrauch.\nPolarisationsapparat nach Landolt.\tPreislisten kostenlos.\nVerlag von KARL J. TR\u00d6BNER in STRASSBURG.\nSoeben erschien:\nMnurtra\nJAHRBUCH DER GELEHRTEN WELT.\nBegr\u00fcndet von .\nDr. K. TR\u00dcBNER.\n' _ ; Achtzehnter Jahrgang 1908\u20141909.\t~\n\u201e Mit dem Bildnis von Professor Dr. Theodor Kocher in Bern.\n16\u00b0. LIV, 1360 Seiten. Preis in Halbpergament gebunden Jl 15.\u2014\nDieses Jahrbuch stellt sich die Aufgabe, authentische Aufschl\u00fcsse zu geben \u00fcber die Organisation und das wissenschaftliche Personal aller Universit\u00e4ten der Weit, sowie aller technischen, tier\u00e4rztlichen und landwirtschaftlichen Hochschulen, ferner \u00fcber sonstige wissenschaftliche Institute: Bibliotheken, Archive, arch\u00e4ologische und natur- : \" wissenschaftliche Museen, Sternwarten, gelehrte Gesellschaften usw. Ein vollst\u00e4ndiges Register \u00fcber ca. 40 000 Namen ^erm\u00f6glicht es, die Adresse und das Amt jedes einzelnen Gelehrten festz\u00fcstellen. Die intensiven internationalen Beziehungen auf,wiss\u00e8i^chaftli\u00e7h\u00e8m Gebiet haben das Jahrbuch hervorgerufen und ihm bereits eine weite Verbreitung gesichert.\tr\nM. Dh Mont-Schauberg, Straasburg. ____. 50","page":0},{"file":"p0469.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber das Amyloidprotein.1)\nVon\nDr. M. Mayeda.\n(Aus dem physiologischen Institut in Heidelberg.) (Der Redaktion zugegangen am 18. Dezember 1908.)\nDie chemischen Untersuchungen der amyloiden Organe haben im Laufe der Zeit zu verschiedenen einander widersprechenden Resultaten gef\u00fchrt. W\u00e4hrend man urspr\u00fcnglich das Vorhandensein einer bestimmten, im normalen Zustande fehlenden Substanz, des \u00ab Amyloids \u00bb, annahm, haben sp\u00e4tere Untersuchungen gezeigt, da\u00df mindestens zwei Erscheinungen beim Auftreten der amyloiden Degeneration zusammen kommen : Erstens findet man in den amyloid-degenerierten Organen eine erhebliche Menge Chondroits\u00e4ure, die in denselben Organen normalerweise fehlt oder nur in geringerer Menge vorhanden ist. Zweitens ist aber noch eine Eiwei\u00dfsubstanz \u00abAmyloidprotein\u00bb vorhanden, welche mit der Chondroits\u00e4ure nicht oder wenigstens nicht notwendig in chemischer Verbindung steht, wie man dies fr\u00fcher nach Krawkow2) annahm. Denn die \u00abSagok\u00f6rper\u00bb der Amyloidmilz enthalten, wie 0. Hans sen3) k\u00fcrzlich fand, keine Chondroits\u00e4ure, obwohl sie alle typischen Eigenschaften des Amyloids besitzen. Aber auch dieses \u00abAmyloidprotein\u00bb ist nach Hanssens Ansicht vielleicht noch aus zwei Stoffen zusammengesetzt, deren einer die Methylviolettreaktion, deren zweiter die Jodreaktion des Amyloids geben soll.\ni) Vorl\u00e4ufig mitgeteilt auf dem Meeting der British association for the advancement of science in Dublin den 7. September 1908.\n*) Archiv f. exp. Pathologie u. Pharmakologie, Bd. XL, S. 195,1897.\n3) Biochem. Zeitschrift, Bd. XIII, S. 185, 1908.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LVIII.\n32","page":469},{"file":"p0470.txt","language":"de","ocr_de":"470\nM. Mayeda,\n\u2022 \u2022\nUber die Natur des Amyloidproteins liegen bestimmte Angaben von Neuberg1) vor. Nach den Untersuchungen dieses Forschers soll dies Protein der von A. Kossel im Jahre 1883 entdeckten Gruppe der Histone2) nahestehen. Nach den urspr\u00fcnglichen Angaben von Kossel beruhte der Unterschied der Histone von den \u00fcbrigen Eiwei\u00dfk\u00f6rpern wesentlich auf den Reaktionen, besonders auf dem \u00e4u\u00dferst charakteristischen Verhalten zum Ammoniak. Durch die sp\u00e4teren Untersuchungen von A. Kossel und F. Kutscher3) wurde aber festgestellt, da\u00df diesen \u00e4u\u00dferen Merkmalen auch eine sehr bemerkenswerte Eigent\u00fcmlichkeit im inneren Bau dieser Substanzen entsprach, n\u00e4mlich der hohe Gehalt an Hexonbasen.4)\nNachdem durch die von A. Kossel zum Teil in Gemeinschaft mit F. Kutscher ausgearbeiteten Methoden eine sichere Bestimmung dieser Basen erm\u00f6glicht war, wandte Neuberg5) diese Methoden auf die Untersuchung des \u00abganz nach Modrze-jewski und Krawkow\u00bb isolierten Amyloids an. Hierbei ergab sich ein ziemlich hoher Gehalt an Arginin und Lysin, welcher an die Histone erinnern soll, w\u00e4hrend das Histidin vermi\u00dft wurde.\nAu\u00dferdem bestimmte Neuberg den basischen Anteil des Proteinmolek\u00fcls auf Grund der sog. \u00ab H au s m a n rr sehen Methode \u00bb, eines Verfahrens, welches \u2014 wie Kutscher mit Recht hervorgehoben hat6) \u2014 bei komplizierten Eiwei\u00dfstoffen nicht zu zuverl\u00e4ssigen Zahlen f\u00fchren kann.\nFerner stellte Neuberg die Menge des Glykokolls, Tyrosins und der Glutamins\u00e4ure fest und erhielt hierbei folgende\n*) Verhandlungen d. Deutsch, patholog. Gesellsch. 26\u201428. Mai 1904.\n2)\tDiese Zeitschrift, Bd. VIII, S. 511, 1883.\n3)\tDiese Zeitschrift, Bd. XXXI, S. 165, 1900.\n4)\t\u00abEs ist sehr bemerkenswert, da\u00df wir bisher keinen Eiwei\u00dfk\u00f6rper kennen, welcher die charakteristischen Reaktionen der Histone gibt, ohne den hohen Basengehalt zu besitzen. Anderseits kennen wir auch bisher keinen komplizierten Eiwei\u00dfk\u00f6rper, welcher gleichzeitig ebenso viel Arginin und Lysin liefert wie die Histone\u00bb. (A. Kossel u. H. Pringle, Diese Zeitschrift, Bd. XLIX, S. 307.)\n5)\t1. c.\n6)\tDiese Zeitschrift, Bd. XXXI, S. 215, 1900.","page":470},{"file":"p0471.txt","language":"de","ocr_de":"471\n\u00dcber das Amyloidprotein.\nResultate, die den Analysen des Thymushistons gegen\u00fcber gestellt sind:1)\n\tLeberamyloid (Neuberg)\tThymushiston (Kossel, Kutscher, Abderhalden u. Rona)\nGlykokoll . . . . ;\t0,8\t0,5\nLeucin\t\t22,2\t11,8\nGlutamins\u00e4ure . .\t00 CO\t3,7\nTyrosin\t\t4,0\t5,2\nProlin\t\t3,1\t1,5\nArginin\t\t13,9\t14,5\nLysin\t\t11.6 J\t7\u20197\nHistidin\t\t0\t; 1,2\nEin besserer Vergleich der f\u00fcr die Hexonbasen gefundenen Zahlen ergibt sich, wenn man dieselben in Prozenten des Gesamtstickstoffs des betreffenden Proteins ausrechnet. Dann erh\u00e4lt man folgende Zahlen :\nProzente des Gesamtstickstoffs.\n\tArginin\tHistidin\tLysin\nLeber amyloid (Neuberg)2)\t\t31,7\to\t15,8 1 7\n| Histon aus Thymus 3)\t\t!\t25,2 i\t' L8\t! 8,0\n>\t\u00bb Gadustestikeln3)\t\t: 26,8 r\ti 3,3\t8,5\n\u00bb Centrophorustestikeln4)\t. .\t!\t25,4 1 i\t4,5\t7,1\nMan ersieht aus diesen Zahlen, da\u00df nach den Analysen\nNeubergs die im Amyloidprotein f\u00fcr Arginin und Lysin ge-\n\u00bb\ni) Nach Kossel u. Kutscher, Diese Zeitschrift, Bd. XXXI, S. 19; Kutscher, ebenda, Bd. XXXVIII. S. 132; Abderhalden und Rona, ebenda, Bd. XLI, S. 282.\n*) 1. c., bei der Berechnung wurde der von Neuberg angegebene\nStickstoffgehalt von 14,1 \u00b0/o zugrunde gelegt.\ns) A. Kossel u. F. Kutscher, Diese Zeitschrift, Bd. XXXI, S. 165.\n4) A. Kossel, Diese Zeitschrift, Bd. XLIX, S. 30/.\n32*","page":471},{"file":"p0472.txt","language":"de","ocr_de":"472\nM. Mayeda,\nfundenen Zahlen die f\u00fcr Histone gefundenen weit \u00fcbertreffen m\u00fc\u00dften, da\u00df sich hingegen das Amyloidprotein durch den Mangel an Histidin von den Histonen unterscheiden m\u00fc\u00dfte. Auf diese Weise erscheint das Amyloidprotein noch eigenartiger. Es m\u00fc\u00dfte ein besonderer, bisher ohne Analogon dastehender Pro-teinstoff sein. Ich bin daher der Aufforderung des Herrn Professor A. Kossel zu einer erneuten Feststellung dieser Verh\u00e4ltnisse gerne gefolgt.\nF\u00fcr solche Untersuchungen ergaben sich im wesentlichen drei Gesichtspunkte.\nI.\tIch habe versucht, die von Neuberg*gewonnenen Ergebnisse nachzupr\u00fcfen, indem ich das Amyloidprotein nach den bisher \u00fcblichen Methoden darstellte und von neuem den Gehalt an Arginin, Histidin und Lysin bestimmte, um festzustellen, ob derselbe in der Tat so hohe Werte liefert.\nII.\tDer zweite Gesichtspunkt ergab sich aus der Beobachtung, da\u00df die Amyloidorgane unter bestimmten Verh\u00e4ltnissen durch Pepsinsalzs\u00e4ure gel\u00f6st werden. Histon m\u00fc\u00dfte bei diesem Proze\u00df in das an seinen Reaktionen kenntliche Histopepton*) \u00fcbergehen. Man m\u00fc\u00dfte also in den durch Pepsinverdauung gel\u00f6sten Organen die Reaktion des Histopeptons finden.\nIII.\tWenn in den amyloid-degenerierten Organen basenreichere, d. h. histon\u00e4hnilche Eiwei\u00dfk\u00f6rper an die Stelle basen\u00e4rmerer treten, so d\u00fcrfte man unter bestimmten Bedingungen (cf. unten) eine Zunahme des Hexonbasenstickstoffs im Verh\u00e4ltnis zum Gesamtstickstoff der Eiwei\u00dfk\u00f6rper des Organes erwarten.\n*\nI. Darstellung und chemische Zusammensetzung des Amyloidproteins.\nKrawkow* 2) hat f\u00fcr die Darstellung des Amyloids die alte Methode von K\u00fchne und Rudneff3) in etwas modifizierter Form angewandt. Die fein zerkleinerten Amyloidorgane wurden mit schwacher Ammoniakl\u00f6sung extrahiert und dann der Einwirkung von Pepsinsalzs\u00e4ure unterworfen. Die hierbei unver-\n*) A. Kossel und H. Pringle, Diese Zeitschrift, Bd. XLIX, S. 301.\n2)\t1. c.\n3)\tVirchows Archiv, Bd. XXXIII, S. 66, 1865.","page":472},{"file":"p0473.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber das Amyloidprotein.\n473\ndaut zur\u00fcckbleibende Substanz wurde mit starker Ammoniakl\u00f6sung aufgenommen, die L\u00f6sung zur Entfernung der Nucleinstoffe mit Barytwasser gef\u00e4llt, filtriert und das Amyloid aus dem Filtrat mit starker Salzs\u00e4ure ausgef\u00e4llt.\nDa das Amyloid in schwacher Ammoniakl\u00f6sung ziemlich l\u00f6slich ist und durch Pepsinsalzs\u00e4ure in reichlicherem Ma\u00dfe, als meistens angenommen wird, in L\u00f6sung \u00fcbergef\u00fchrt wird, so sind die Verluste bei Anwendung dieser Darstellungsmethode recht betr\u00e4chtliche. Au\u00dferdem erleidet auch das Amyloidprotein unter der Einwirkung der Pepsinsalzs\u00e4ure eine gewisse Ver\u00e4nderung (Krawkow, Hanssen).\nBehufs Vermeidung dieser \u00dcbelst\u00e4nde habe ich die Darstellungsmethode ge\u00e4ndert.\nZun\u00e4chst habe ich mich \u00fcber die L\u00f6slichkeit der durch Methylviolett f\u00e4rbbaren Substanz in Ammoniak und \u00dfarytwasser durch einige Vorversuche orientiert, indem ich die mit dem Gefriermikrotom hergestellten Schnitte1) frischer Amyloidorgane mit Ammoniak und Barytwasser in verschiedener Konzentration verschieden lange in Ber\u00fchrung lie\u00df, sie dann mit Wasser gut auswusch und mit Methylviolett f\u00e4rbte.\nF\u00e4rbung mit Methylviolett nach Einwirkung von Ammoniak.\nKonzentration der Ammoniakl\u00f6sung\t\tDauer der Einwirkung\t\t\t\nInNor- mat- l\u00f6sung\tIn Prozenten\t5 Minuten\t30 Minten\t2 Stunden\t12 Stunden\n\u2014\t7\tsehr schwach gef\u00e4rbt\tkeine F\u00e4rbung\tkeine F\u00e4rbung\tkeine F\u00e4rbung\nn/l 0 n/so\t1,7 0,51\tgut gef\u00e4rbt \u00bb >\tt>\tschwach gef\u00e4rbt gut gef\u00e4rbt\tundeutlich schwach gef\u00e4rbt\t> \u00bb schwach gef\u00e4rbt\nn/lOO\t0,17\t1 \u00bb\t\u00bb \u00bb\tgut gef\u00e4rbt\tgut gef\u00e4rbt\nDie Schnittpr\u00e4parate wurden von meinem Kollegen Dr. It ami im hiesigen pathol. Institut hergestellt. Ich statte demselben f\u00fcr seine Freundlichkeit meinen besten Dank ab.","page":473},{"file":"p0474.txt","language":"de","ocr_de":"474\nM. Maye'da,\nF\u00e4rbung mit Methylviolett nach Einwirkung von Barytwasser.\nKonzentration des Barytwassers\t\tDauer der Einwirkung\t\t\t\nIn Normall\u00f6sung Ba(OH)2 ungef\u00e4hr\tIn Prozenten Ba(0H)2\t5 Minuten\t30 Minuten\t2 Stunden\t12 Stunden\nn/25\t3,2\tAmyloid aufgel\u00f6st\t\u2014\t! i 1 i\t\u2014\nn/5 0\t1,6\tAmyloid aufgel\u00f6st\t\u2014\t! 1 i \\ i !\t| \t i f\n! 250\t0,32\tAmyloid aufgel\u00f6st\ti i !\ti j\tj\ti 1\t1 i j j i\nn/\u00f6 00\t0.16 /\tsehr undeutlich\tkeine F\u00e4rbung\t\u2014\t\u2014\nn/l000\t0,08\tschwach gef\u00e4rbt j\tsehr undeutlich gef\u00e4rbt\tsehr undeutlich gef\u00e4rbt\tkeine F\u00e4rbung\nn/2500\t0,03\tgut gef\u00e4rbt\tschwach gef\u00e4rbt\tsehr schwach gef\u00e4rbt\tundeutlich gef\u00e4rbt\nn/\u00f6000\t0,016\tgut gef\u00e4rbt l |\tgut gef\u00e4rbt i\tgut gef\u00e4rbt\tschwach gef\u00e4rbt\nZur Darstellung benutzte ich frische Amyloidmilz, -Niere und -Leber. Milz und Niere wurden von gr\u00f6beren bindegewebigen Teilen und besonders den gr\u00f6\u00dferen Gef\u00e4\u00dfen nach M\u00f6glichkeit befreit, durch eine Fleischhackmaschine zerkleinert, in gro\u00dfem \u00dcberschu\u00df 0,1 bis 0,2\u00b0/oiger w\u00e4sseriger Ammoniakfl\u00fcssigkeit zerteilt, gut umger\u00fchrt oder in kleinen Portionen gesch\u00fcttelt. Die Extraktion wurde dann solange wiederholt, als das Waschwasser nach vorheriger Entfernung der Nuclein-stoffe noch Niederschlag mit Salzs\u00e4ure gab.1) Das verd\u00fcnnte Ammoniak l\u00f6st unter diesen Umst\u00e4nden nur wenig Amyloidprotein und dient zur Entfernung nuclein- und eiwei\u00dfartiger Beimengungen.\nDas Amyloidprotein befindet sich haupts\u00e4chlich im R\u00fcck-\n0 Zum Zweck dieser Pr\u00fcfung wurde ein Teil der Waschwasser mit Barytwasser behufs Ausf\u00e4llung der Nucleinstoffe versetzt, filtriert und das Filtrat mit Salzs\u00e4ure anges\u00e4uert. In den ersten Portionen des Waschwassers entsteht hierbei ein Niederschlag, in den sp\u00e4teren nicht mehr.","page":474},{"file":"p0475.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber das Amyloidprotein.\n475\nstand, dessen ganze Masse sich nunmehr durch Methylviolett\nrot f\u00e4rbt. Dieser R\u00fcckstand wird nach sorgf\u00e4ltigem Auswaschen\nmit Wasser mit 0,5\u2014l,0\u00b0/oigem Barytwasser 10\u201415 Minuten\nim Sch\u00fcttelapparat gesch\u00fcttelt und abgenutscht. Durch einmalige\nBehandlung mit Baryt wird das Amyloidprotein v\u00f6llig gel\u00f6st.\nDer R\u00fcckstand wird mit Wasser ausgewaschen, Filtrat und\nWaschwasser vereinigt, mit Salzs\u00e4ure gef\u00e4llt, der Niederschlag\n\u2022 \u2022\nmit Wasser gewaschen und mit Alkohol und \u00c4ther getrocknet. Ob der so erhaltene K\u00f6rper ein chemisches Individuum ist, lasse ich dahingestellt sein.\nBei der Amyloidleber erwies es sich als zweckm\u00e4\u00dfig, das Organ zun\u00e4chst einige Tage in starkem Alkohol zu h\u00e4rten, um die L\u00f6slichkeit des Amyloidproteins im Ammoniak herabzusetzen und sodann die Ammoniakextraktion l\u00e4nger einwirken zu lassen (bei der Milz und Niere ist diese Vorbehandlung nicht erforderlich). Hierauf wird das Organ sorgf\u00e4ltig ausgepre\u00dft und nach dem Kos sei sehen Verfahren1) mit der Maschine geschnitten und wie oben mit Barythydrat extrahiert. Bei gleicher Behandlung normaler Organe erhielt ich keine dem Amyloidprotein entsprechende Substanz.\nDas Amyloidprotein erwies sich als frei von Chondroit-s\u00e4ure, denn es spaltete beim Kochen mit konzentrierter Salzs\u00e4ure keine Schwefels\u00e4ure ab. Nach der Aufl\u00f6sung in Barytwasser war die Methylviolettreaktion verloren gegangen. Das Protein war in Barytwasser und in starkem w\u00e4sserigem Ammoniak l\u00f6slich und durch S\u00e4ure aus dieser L\u00f6sung f\u00e4llbar. Diese F\u00e4llung war eine vollst\u00e4ndige, denn die von diesem Niederschlag abfiltrierte Fl\u00fcssigkeit gab keine Eiwei\u00dfreaktionen und nur unbedeutende Tr\u00fcbung mit Phosphorwolframs\u00e4ure. Der Stickstoffgehalt betrug \u2014 nach Kjeldahl bestimmt:\nbeim Leberamyloidprotein im Mittel 14,9 \u00b0/o \u00bb Milzamyloidprotein \u00bb\t\u00bb\t15,0 \u00b0/o.\nDerselbe ist also h\u00f6her, als den Angaben von Krawkow und Neuberg entspricht. Krawkow fand 14,0 \u00b0/o und 13,8 \u00b0/o. Neuberg 14,1 \u00b0/o. Letzterer daneben 1,7\u2014l,8\u00b0/o Sulfatschwefel.\n*) cf. Diese Zeitschrift, Bd. XXXIII, S. 1.","page":475},{"file":"p0476.txt","language":"de","ocr_de":"476\nM. Mayeda,\nDie niederen Stickstoffwerte bei Neuberg sind also offenbar durch Beimengung von Chondroits\u00e4ure zu erkl\u00e4ren.\nDie Spaltung des von mir dargestellten Amyloidproteins und die quantitative Bestimmung der basischen Zersetzung wurde nach dem Verfahren von A. Kossel und F. Kutscher ausgef\u00fchrt unter Anwendung der im hiesigen Institute gebr\u00e4uchlichen Modifikationen, wie sie in der Mitteilung von Weiss1) beschrieben sind. Es ergaben sich folgende Zahlen.\nTabelle I.\n\tMilzamyloidprotein\t\tLeheramyloidprotein\t\n\tStickstoff der Spaltungsprodukte in Prozenten des Gesamtslickstoffs\tGewicht der Spaltungsprodukte in Gewichtsprozenten des gespaltenen Proteins\tStickstoff der Spaltungsprodukte in Prozenten des Gesamtstickstoffs\tGewicht der Spaltungsprodukte in Gewichtsprozenten des gespaltenen Proteins\nAmmoniak . .\t2,5\t0,4\t2,6\t0,4\nHistidin2) . . .\t4,1\t2,3\t4,1\t2,3\nArginin ....\t16,2\t7,7\t16,7\t7,9\nLysin\t\t3,6\t2,8\t3,4\t2,6\nMeine Resultate sind demnach durchaus andere als die Neubergs.\nEs ergibt sich hieraus:\n1.\tDas Histidin fehlt unter den Spaltungsprodukten des Amyloidproteins durchaus nicht.\n2.\tDie Menge des Arginins und Lysins ist bedeutend geringer als beim Histon und viel geringer, als der Angabe Neubergs entspricht (cf. S. 471).\n3.\tDas nach meinem Verfahren dargestellte Amyloidprotein aus Milz und Leber gab die gleichen Zahlen f\u00fcr die basischen Spaltungsprodukte.\n\u2018) Diese Zeitschrift, Bd. LIT, S. 107 (1907).\n2) Das Histidin wurde als Pikrolonat in krystallisiertem Zustand erhalten (siehe Steudel, Diese Zeitschrift, Bd. XXXVII, S. 219 [1903], und Bd. XLIV, S. 157 [1905]).","page":476},{"file":"p0477.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber das Amyloidprotein.\n477\nEs liegt hiernach kein Grund vor, das von mir dargestellte Amyloidprotein in Beziehung zum Histon zu bringen.\nII. Qualitative Pr\u00fcfung des \u00abAmyloids\u00bb auf Histopepton.\nDie eben besprochenen Analysen schlie\u00dfen nicht aus, da\u00df neben der von mir dargestellten Substanz in den amyloid degenerierten Organen ein Sloff vorhanden sei, welcher der Histon gruppe zugeh\u00f6rt. Man k\u00f6nnte sogar den Einwand machen, da\u00df mein Amyloidprotein aus einem histonartigen K\u00f6rper bestehe, an welchen ein basen\u00e4rmerer Eiwei\u00dfk\u00f6rper angelagert sei. Um diesen Ein w\u00e4nden zu begegnen, habe ich den Nachweis zu f\u00fchren, da\u00df das charakteristische Spaltungsprodukt des Histons, n\u00e4mlich das Histopepton, weder aus meinem Pr\u00e4parat noch \u00fcberhaupt aus den amyloid degenerierten Geweben hervorgeht.\n\u00dcber das Verhalten des Amyloids zu Pepsinsalzs\u00e4ure existieren die verschiedensten Angaben. Nach K\u00fchne und Rud-neff1) und Krawkow2) wird es von diesem Reagens nicht angegriffen, ebenso beobachtete auch Hanssen,3) da\u00df die \u00abSagok\u00f6rnchen\u00bb unter dem Einflu\u00df der Pepsin Verdauung wohl ihre Eigenschaften ver\u00e4ndern, da\u00df sie aber nicht in L\u00f6sung gehen. Nach Kostjurin und Ludwig4) und Tschermak5) wird das Amyloid gel\u00f6st. Nach Neuberg6) wird es langsam gel\u00f6st.\nAuch bei meinen Versuchen erwies sich das amyloid degenerierte Gewebe sowohl in frischem Zustand, wie nach Alkoholbehandlung als in Pepsinsalzs\u00e4ure l\u00f6slich. Ich unterwarf die mit dem Kos sei sehen Verfahren zerkleinerten Organe w\u00e4hrend eines Zeitraums von etwa 8 Tagen bei 38\u00b0 der Wirkung eines frisch bereiteten Infuses der gewaschenen und\n\u00bb) Virchows Archiv, Bd. XXXIII, S. 66, 1865.\n2)\t1. c.\n3)\t1. c.\n4)\tWien, mediz. Jahrb\u00fccher, S. 181\u2014183, 1886.\n5)\tDiese Zeitschrift, Bd. XX, S. 343, 1895.\n\u00ab) 1. c.","page":477},{"file":"p0478.txt","language":"de","ocr_de":"478\nM. Mayeda,\nzerkleinerten Schweinemagen-Schleimhaut Schon nach 5 Tagen war fast das ganze Gewebe in L\u00f6sung gegangen und ich er-\nhielt eine Fl\u00fcssigkeit, welche keine ungel\u00f6sten Teilchen, sondern nur eine gewisse Tr\u00fcbung zeigte.\nMan k\u00f6nnte gegen\u00fcber den bestimmten Angaben \u00fcber die Unl\u00f6slichkeit des \u00abAmyloids\u00bb in Pepsinsalzs\u00e4ure auf den Gedanken kommen, da\u00df diese Aufl\u00f6sung nicht durch die Pep-\nsinsalzs\u00e4ure, sondern durch ein anderes auf Amyloid st\u00e4rker\n*\tV\nwirkendes Ferment hervorgerufen sei \u2014 etwa durch ein der\nLieno-\u00df-Protease He dins1'! \u00e4hnliches Ge websferm ent aus den amyloid degenerierten Organen. Ich konnte jedoch diesen Einwand durch folgenden Versuch ausschlie\u00dfen:\nVon der fein zerschnittenen, von Blutgef\u00e4\u00dfen usw. m\u00fcg-liehst befreiten Leber, welche eine hochgradige amyloide De-generation zeigte, und mit Methylviolett-Jodschwefels\u00e4ure kr\u00e4ftig Reaktion auf Amyloid gab, wurden 140 g entnommen, mit 300 ccm Fio-Natronlauge anger\u00fchrt und b\u00fceben behufs v\u00f6lliger Zerst\u00f6rung der Enzyme 24 Stunden mit der Natronlauge stehen, hierauf wurde die Fl\u00fcssigkeit genau neutralisiert und sodann der Salzs\u00e4uregehalt auf ca. 20 oo HCl gebracht. Die den Organbrei enthaltende Fl\u00fcssigkeit wurde mit Pepsinsalzs\u00e4ure 8 Tage bei 38\u00b0 verdaut, wobei die L\u00f6sung schneller vor sich ging, als ohne die vorherige Einwirkung der Natronlauge. Bei diesen Versuchen waren die aus der Leber stammenden Enzyme aus-\n4r\ngeschlossen, denn die Lieno-\u00df-Protease, welche in saurer L\u00f6sung allein in Betracht kommen k\u00f6nnte, wird bereits durch halb-\ny\nst\u00fcndige Einwirkung von 1 b \u00f6iger Natronlauge v\u00f6llig oder fast v\u00f6llig zerst\u00f6rt, wie ich durch einen besonderen Versuch feststellte. Ebenso \u00fcberzeugte ich mich, da\u00df Histopepton durch die Einwirkung der Natronlauge unter diesen Umst\u00e4nden nicht zerst\u00f6rt wird.\nIch verfuhr hierbei in der Weise, da\u00df ich 100 g fein zerteiltes frisches Milzgewebe (Rind) mit 200 ccm l\u00b0oiger Natronlauge *\u2022* Stunde digerierte, dann neutralisierte und nach Zusatz von 200 ccm Wasser bis auf einen Prozentgehait von 0,2 mit Essigs\u00e4ure ans\u00e4uerte und mit fein-geschnittenem Fibrin versetzte. In einem aliquoten Teil dieser Fl\u00fcssig-\n0 cf. Diese Zeitschrift, Bd. XXXII, S. 341. 1901.","page":478},{"file":"p0479.txt","language":"de","ocr_de":"479\n\u00dcber das Amyloidprotein.\nkeit wurden vor und nach 40st\u00fcndiger Digestion unter Toluolzusatz im Br\u00fctofen nach He dins Verfahren der durch Gerbs\u00e4ure nicht f\u00e4llbare Stickstoff bestimmt. Derselbe Versuch wurde sodann mit frischem, d. h. nicht mit Natron behandeltem Milzgewebe angestellt. Es ergab sich folgendes:\n\tGesamt- stick- stoff\t! Filtrat | vor Digestion\tFiltrat 1 nach ! Digestion\tStickstoff verdauter Substanz\tVerh\u00e4ltnis zwischen Gesamtstickstoff und Stickstoff verdauter Substanz 100:\nOhne Alkali-behandluna:\t1 931,0 i\t1\t84,0\t492,6\t408,6\t43,9\nNach Alkalibehandlung \u25a0\t846,6 ! 1 1\ti\t33,0\t53,0\t20,0\t2,4 i i !\nAlso hatte nach der Behandlung des Miizgewebes mit Natronhydrat keine wesentliche Enzymwirkung mehr stattgefunden, d. h. die Lieno-\u00df-Protease war durch die Natronlauge zerst\u00f6rt worden.\nDie Verdauung des Amyloids mu\u00dfte also durch die Pepsinsalzs\u00e4ure selbst bewirkt worden sein.\nDie abweichenden Befunde verschiedener Untersucher \u00fcber das Verhalten des \u00abAmyloids\u00bb zu Pepsinsalzs\u00e4ure lassen sich wohl teilweise durch die Annahme erkl\u00e4ren, da\u00df bei der Amyloidose Produkte von verschiedener Widerstandsf\u00e4higkeit gegen Pepsin gebildet werden. Wenn es ein gegen Pepsinsalzs\u00e4ure absolut widerstandsf\u00e4higes Amyloidprotein gibt \u2014 und dies scheint nach den Untersuchungen von Hanssen an den Sagok\u00f6rnern der Milz wirklich der Fall zu sein \u2014, so kann dies Produkt doch in F\u00e4llen weitgehender Amyloidose ganz fehlen oder auf geringe Spuren beschr\u00e4nkt sein. In den von mir untersuchten F\u00e4llen habe ich es \u00fcberhaupt nicht wahrgenommen, trotzdem ich Organe untersuchte, deren Gewicht unter dem Einflu\u00df der Erkrankung ganz betr\u00e4chtlich vermehrt war und welche die intensivste Amyloiderkrankung zeigten.\nNun bem\u00fchte ich mich, in der durch Pepsinverdauung gewonnenen L\u00f6sung dieses Amyloidproteins etwa vorhandenes Histopepton zu finden.\nWie mir besondere Versuche ergaben, verschwindet die Reaktion des Histopeptons mit Natriumpikrat auch bei l\u00e4ngerer Einwirkung der Pepsinsalzs\u00e4ure nicht. Eine L\u00f6sung von 1 pro Mille Histonpeptonsulfat blieb","page":479},{"file":"p0480.txt","language":"de","ocr_de":"480\nM. Mayeda,\ndrei Wochen mit kr\u00e4ftig wirkender Pepsinsalzs\u00e4ure im Br\u00fctofen stehen. Der durch Natriumpikrat in der neutralisierten Fl\u00fcssigkeit erzeugte Niederschlag war ebenso kr\u00e4ftig, wie vor der Digestion.\nZun\u00e4chst stelle ich fest, da\u00df in der neutralisierten filtrierten Verdauungsl\u00f6sung kein Niederschlag mit Natriumpikrat zu erhalten war. Hieraus mu\u00dfte schon auf die Abwesenheit gr\u00f6\u00dferer Mengen Histopepton geschlossen werden, bei Anwesenheit kleinerer Mengen k\u00f6nnte jedoch die Niederschlagbildung durch die in der L\u00f6sung befindlichen Salze verhindert sein.\nIch habe daher die L\u00f6sung in folgender Weise weiter verarbeitet.\nDie auf 500 ccm eingedampfte Fl\u00fcssigkeit wurde bei neutraler Reaktion vorsichtig mit einer warmen ges\u00e4ttigten L\u00f6sung von Kupferacetat versetzt, so lange noch eine Vermehrung des Niederschlags zu beobachten war. Das Gemisch blieb bis zum n\u00e4chsten Tage stehen, wurde dann filtriert, und mit Wasser gut ausgewaschen. Der Niederschlag enthielt nur sehr geringe Mengen von Albumosen (Protalbumosen).*)\nDas Filtrat gab auf Zusatz von 1/s Volumen Alkohol weitere Mengen desselben Niederschlages.\nDie alkoholhaltige von diesem letzteren Niederschlage abfiltrierte Fl\u00fcssigkeit wurde unter Zusatz von Schwefels\u00e4ure mit Schwefelwasserstoff zerlegt, mit Barythydrat versetzt, bis die Reaktion nur noch ganz schwach sauer war, und auf ein kleineres Volumen eingeengt. Auch diese Fl\u00fcssigkeit gab keinen Niederschlag mit Natriumpikrat, aber deutliche Reaktionen auf Albumosen. Zur weiteren Trennung wurde nun die L\u00f6sung mit Schwefels\u00e4ure anges\u00e4uert, mit Zinksulfat ges\u00e4ttigt und nach 12 st\u00e4ndigem Stehen filtriert. Durch besondere Versuche habe ich festgestellt, da\u00df das Histopepton weder durch Kupferacetat bei dem beschriebenen Verfahren noch durch S\u00e4ttigung mit Zinksulfat ausgesalzen wird (wohl aber durch Ammonsulfat), es m\u00fc\u00dfte also im Filtrat des Zinksulfatniederschlages erwartet werden. Ich habe sowohl den aussalzbaren, wie den nicht aussalzbaren Teil der durch Kupferacetat nicht f\u00e4llbaren Reaktionsprodukte nach Entfernung des Zinks mit Phosphor-\n4) cf. Folin, Diese Zeitschrift, Bd. XXV, S. 152, 1898.","page":480},{"file":"p0481.txt","language":"de","ocr_de":"481\n\u00dcber das Amyloidprotein.\nwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt, den Niederschlag zerlegt und die barytfreie Fl\u00fcssigkeit auf Histopepton untersucht. Beide Teile ergaben starke Biuretreaktion, jedoch in neutraler L\u00f6sung keinen Niederschlag mit Natriumpikrat, enthielten also kein Histopepton.1)\nGanz ebenso verarbeitete ich nun normale menschliche Leber und ferner ein Alkoholpr\u00e4parat amyloid degenerierter menschlicher Milz. W\u00e4hrend ich in der normalen Leber deutlich eine kr\u00e4ftige Reaktion auf Histopepton nachweisen konnte, fand ich in der amyloid degenerierten Leber und Milz nur eine minimale Tr\u00fcbung durch Natriumpikrat. Die normale Milz liefert aber nach Krasnosselski2) ziemlich reichlich Histopepton.\nIch komme also zu dem Resultat, da\u00df bei der amyloiden Degeneration die normalerweise in den Organen vorhandenen histonartigen Stoffe ganz oder gr\u00f6\u00dftenteils verschwinden.\nTTT \u00fcber den Gehalt des \u00abAmyloids\u00ab an Hexonbasen.\nWenn nun auch nach diesen Untersuchungen ein typisches Histon in den amyloid degenerierten Organen nicht vorhanden ist, so k\u00f6nnte doch die Annahme bestehen bleiben, da\u00df im Amyloid ein histon\u00e4hnlicher Stoff vorliegt, der sich durch den Mangel der Histopepton gruppe von Histon unterscheidet. Die folgenden Untersuchungen sollten zur Pr\u00fcfung dieser Annahme dienen.\nDie Einlagerung einer histon\u00e4hnlichen Substanz bei der Amyloidose m\u00fc\u00dfte dazu f\u00fchren, da\u00df der relative Gehalt der bei der Spaltung entstehenden Hexonbasen gegen\u00fcber dem normalen vermehrt ist. Zwei Umst\u00e4nde k\u00f6nnten aber bei der Untersuchung des ganzen Organs die Vermehrung verdecken: erstens eine zu geringe Quantit\u00e4t des basenreichen Eiwei\u00dfk\u00f6rpers und zweitens die gteichzeitigeEntstebung basenarmer oder basenfreier stickstoffhaltiger Stoffe (z. B. Chondroits\u00e4ure). Die erstere M\u00f6glichkeit ist in den Organen mit weitgehender Amyloidose ausgeschlossen, der zweite konnte durch die Versuche mitfrak-\n1)\tDie quantitative Analyse dieser Fraktion ist weiter unten angef\u00fchrt.\n2)\tDiese Zeitschrift, Bd. XLIX, S. 322.","page":481},{"file":"p0482.txt","language":"de","ocr_de":"M, Ma re da..\nMonierter F\u00e4llung gepr\u00fcft werden. Denn im F alle, da\u00df ein Gemisch hasenreicher nnd basenarmer Stoffe vorliegt. mu\u00df es m\u00f6glich sein, eine Fraktion basenreicher Aibmnosen herauszufraktionieren.\nIch habe f\u00fcr die folgenden Analvsen die Fraktionen be-\n\u00ab\nnu;zt. weiche ich nach dem oben beschriebenen Verfahren \u2022 cf, S. 4\u00ca0 gewonnen habe.\nIch nmersnehie in dieser Weise Aikohobr\u00e4parate von normaler\u2019 Leber. Amvioidieber und AmrioidmiLz. Alle 3 Organe stammten von menschlichen Leichen.\nNachdem die durch Kupfers eeta: unter Zusatz von 1 t Vo-inmen Aikoho. i\u00e4unaren Stone haupts\u00e4chlich eiwei\u00dffreie Bestandteile z. B. Ghonoroits\u00e4nre entfern: waren, wurde das Kupfer aus dem Filtrai aurez Schwefe: wasserst on entfernt und die Losung zur ijewinnung der beiden oben beschriebenen Fraktionen benutzt. deren eine in saurer L\u00f6sung durch S\u00e4ttigung mi: Zmitsuhat f\u00e4lbar war. w\u00e4hrend die zweite nicht gef\u00e4llt wurde.\nDie Analysen wurden wie oben nach dem Verfahren von A. Kos sei und \u00b1 . Kuts eher nt den sp\u00e4ter beschriebenen Modifikationen cf, Weiss 1. c, ausgef\u00fchrt. Das Arginin und Histidin wurden zum Teil ans dem Stickstedgehah ihrer L\u00f6sung nach E;e.ciah_. zum Tel atmen W\u00e4gung des reinen kristallisierten Pikroionats nach S:eu del bestimmt.\nj_he Ergebnisse m Prozenten des Ges amtstickst eds ergeben sich aus beifolgender TabeLe.\n4 Lie Untersucnungen vat Kolmes Ja ce son und Ried aid M - earo e Tue Journ o: Ernennt medicine. Rnckelener institute. Bd. IX. Kr o an amyi\u00fciden tiler\u00fceiehem r\u00f6nnen f\u2019tz me me Behiu\u00df: cd? erung ec. mein m Betracht sommer, da diese Autoren von anderer. Gest chtso unkten ausgegangen smd f a e s & c n une, Pearce naben die Memo de v on \u00c0. Kessel m unvollst\u00e4ndiger Weise angewandt, da sie sieb auf erne Sticks: offbesttro-munc mt Silbemiederschiag beschrankt und anscheinend auf eine Bar-siebnng remet Verbindungen der Basen ganz verzichtet naben. Es la\u00dft sieb hiernach nicht beurteilen, oh m dem <Argmm-Hisndinniederschlag> tiner-baupt Argimn vorhanden war. rest wie gro\u00df die Menge von A\u00bbrn:r Hi-suant une. n-ysir war Ehingens ist nenn Lesen dieser Abhandlung zu ber\u00fccKsichtigen. dal die Auioren unter < hexonoases> auch die Purtndenvate verstehen mt Gegensatz zu der vor. A EossA gegebener. Bezeichnung","page":482},{"file":"p0483.txt","language":"de","ocr_de":"483\n\u00dcber das Amyloidprotein.\nTabelle II.\nProzente des Gesamtstickstoffs.\n\tNormale Leber\t\tAmyloidleber ;\t\tAmyloidmilz\t\n\t(Mensch)\t,\t\tiMensch)\t\t(Mensch)\t\n\tAus-\tNicht\tAus-\tNicht\tAus-\tNicht\n\tf salz-\taussalz-\tsalz-\taussalz-\tsalz-\taussalz-\n\tbarer\tbarer\tbarer\tbarer\tbarer\tbarer\n\tTeil\tTeil\tTeil\tTeil\tTeil\tTeil\nHistidin (Kjeldahlbest.) Histidin als Pikrolonat ge-\t3,38\t4,13\t4,65\t3.23 / 3,20\t6,57 6,57\t4,63 4,42\nwogen \t\t2,70\t4.14 /\t4,15\t\t\t\nArginin( Kjeldahlbest.) Ar ginin als Pikrolonat ge-\t11,56\t16,39\t11,44\t17,52 17,40\t13,45 14,18\t14,32 14,27 i\t7 \u25ba\nwogen \t\t9,26\t16,09\t10,23\t\t\t\nLysin (Kj e 1 d ah 1 best, im\t\t\t\t\t\t\u00ab\nPhosphorwolframs\u00e4ure-\t\tver-\t3,56\t6,20\t5,04\t7,96\nniederschlag) ....\t2,45\tloren\t\t\t\t\nLysin (als Pikrat gewogen)\t1,73\tver- loren\t2,1\t3,78\t2,98\t6,59\n\u00abHuminsubstanz\u00bb . . .\t13,14\t24,97 \\\t14,89\t14,46 i\t11,24\t14,66\nDie folgende Tabelle gibt dieselben Resultate f\u00fcr die Amyloidmilz in Gewichtsprozenten der Trockensubstanz der untersuchten Organe ausgedr\u00fcckt.\nTabelle III.\nAmyloidmilz (Mensch). Gewichtsprozente des trockenen Organs.\n; Aussalzbarer Teil 1\t\tNicht aussalzbarer Teil\nHistidin\t\t3,22\t2,29\nt Arginin\t\t5,55\t5,98\nLysin\t\t2,06\t4,61 1\nHieraus ergibt sich, da\u00df der Hexonbasengehalt der die \u00abAmyloid \u00bb-Substanz der Leber bildenden Proteinstoffe der gleiche ist wie im normalen Organ. Die \u00dcbereinstimmung ist eine sehr auffallende. Auch die Proteinstoffe der Amyloidmilz weichen","page":483},{"file":"p0484.txt","language":"de","ocr_de":"484\nM. M aye da, \u00dcber das Amyloidprotein.\nnicht erheblich von diesen Zahlen ab. Jedenfalls ist kein Grund vorhanden, einen histonartigen oder basenreichen Charakter des Amyloidproteins anzunehmen. Der Histidingehalt ist ungef\u00e4hr der gleiche wie im normalen Organ, beim aussalzbaren Teil der Amyloidmilzprodukte eher etwas erh\u00f6ht.\nAm Schl\u00fcsse der vorliegenden Arbeit spreche ich Herrn Prof. A. Kossel f\u00fcr die Anregung zu diesen Untersuchungen sowie die entgegenkommendste Unterst\u00fctzung den w\u00e4rmsten Dank aus. F\u00fcr freundliche \u00dcberlassung des Materials sage ich Herrn Geheimrat Arnold Exc. und Herrn Prof. Ernst in Heidelberg, sowie Herrn Prof. Chiari ih Stra\u00dfburg meinen verbindlichsten Dank.","page":484}],"identifier":"lit18768","issued":"1908-09","language":"de","pages":"469-484","startpages":"469","title":"\u00dcber das Amyloidprotein","type":"Journal Article","volume":"58"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:59:45.960525+00:00"}