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{"created":"2022-01-31T13:45:31.908532+00:00","id":"lit18798","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Florentin Medigreceanu","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 59: 165-169","fulltext":[{"file":"p0165.txt","language":"de","ocr_de":"Beitrag zur Kenntnis des Oxyh\u00e4moglobins verschiedener\nTierarten.\nI. Mitteilung.\nVon\nEmil Abderhalden und Florentin Medigreceanu (Bukarest).\nMit einer Tafel.\n------\n(Aus dem physiologischen Institut der tier\u00e4rztlichen Hochschule, Berlin.)\n(Der Redaktion zugegangen am 4. M\u00e4rz 1909.)\nEs ist eine auffallende Tatsache, da\u00df das H\u00e4moglobin des Pferdeblutes einen sehr hohen Gehalt an Histidin besitzt. Vorl\u00e4ufige Untersuchungen \u00fcber den Gehalt des Oxyh\u00e4moglobins vom Hunde und vom Rinde an Histidin ergaben ebenfalls hohe Werte, und es scheint, da\u00df eine den H\u00e4moglobinarten der S\u00e4ugetiere gemeinsame Eigenschaft vorliegt. Nun zeigt der Bau des Histidins Beziehungen zur Gruppe der Purinsubstanzen und damit zur Klasse der Nucleins\u00e4uren, d. h. zu den Kernsubstanzen. Der Gedanke war nahe liegend, da\u00df der hohe Gehalt des Oxyh\u00e4moglobins der kernlos gewordenen roten Blutk\u00f6rperchen der S\u00e4ugetiere gewisserma\u00dfen eine Re-miniscenz an die ehemals vorhandenen Kernsubstanzen darstellt, ja man k\u00f6nnte sogar vermuten, da\u00df das H\u00e4moglobin mit Hilfe seines hohen Histidingehaltes die Funktionen der Kernsubstanzen in gewissem Umfange \u00fcbernimmt. Die Frage nach der Bedeutung des Histidins in dem erw\u00e4hnten Sinne mu\u00dfte sich durch die Feststellung des Gehaltes des H\u00e4moglobins von Tieren mit kernhaltigen roten Blutk\u00f6rperchen an dieser Aminos\u00e4ure beantworten lassen. Wir k\u00f6nnen gleich erw\u00e4hnen, da\u00df die eben angef\u00fchrten Vermutungen nicht zutreffen. Auch die roten Blutk\u00f6rperchen der V\u00f6gel enthalten viel Histidin. Es scheint, da\u00df der hohe Gehalt an dieser Aminos\u00e4ure eine Eigent\u00fcmlichkeit","page":165},{"file":"p0166.txt","language":"de","ocr_de":"166 Emil Abderhalden und Florentin Medi greceanu,\naller H\u00e4moglobinarten darstellt. Wir werden diese Frage noch weiter pr\u00fcfen. Es seien im folgenden die erhaltenen Mengen an Histidin angef\u00fchrt.\nIn 100 g bei 100\u00b0 getrockneten roten Blutk\u00f6rperchen aus Pferdeblut fanden wir 5,3 g Histidin, ferner 2,8 g in 100 g analog behandelter roter Blutk\u00f6rperchen des Huhns und 2,5 g in 100 g Entenblutk\u00f6rperchen. In 506 g vom Serum durch Zentrifugieren befreiten roten Blutk\u00f6rperchen der Gans fanden wir 3,62 g Histidin. In diesem Falle war der Blutk\u00f6rperchenbrei nicht getrocknet worden. Es lassen sich diese Zahlen nicht ohne weiteres unter einander vergleichen, weil einmal der H\u00e4moglobingehalt der Blutk\u00f6rperchen und daher die Menge des verarbeiteten H\u00e4moglobins nicht genau bekannt war, und ferner auch die \u00fcbrigen Proteine der Blutk\u00f6rperchen Histidin, wenn auch in viel geringerer Menge, enthalten. Eine auf eine ann\u00e4hernde Berechnung des H\u00e4moglobingehalts der einzelnen Blutarten sich st\u00fctzende Bestimmung des Histidingehaltes pro 100 g H\u00e4moglobin gab f\u00fcr alle Blutarten ann\u00e4hernd gleiche Werte. Ganz exakt wird das gestellte Problem erst durch die Ausf\u00fchrung der Hydrolyse der einzelnen isolierten H\u00e4moglobinarten zu beantworten sein.\nWas die Darstellung des Histidins aus den Blutk\u00f6rperchen der einzelnen Blutarten anbetrifft, so ist folgendes zu bemerken. Das frische, defibrinierte Blut wurde durch Zentrifugieren und dreimaliges Waschen mit isotonischer Kochsalzl\u00f6sung m\u00f6glichst vom Serum befreit. Der Blutk\u00f6rperchenbrei wurde zun\u00e4chst auf dem Wasserbade und dann bei 100\u00b0 bis zur Gewichtskonstanz getrocknet. Nun hydrolysierten wir die trockene, braunschwarz gef\u00e4rbte Masse durch sechsst\u00fcndiges Kochen mit der dreifachen Menge rauchender Salzs\u00e4ure, dann wurde die Hydrolysenfl\u00fcssigkeit filtriert und unter vermindertem Druck bis zur Trockene eingedampft. Die weitere Verarbeitung auf Histidin erfolgte in der \u00fcblichen Weise. Wir haben jedesmal festgestellt, ob Histidinmonochlorhydrat oder -dichlorhydrat vorlag und zwar durch Bestimmung des Zersetzungspunktes und des Chlorgehaltes. Zuerst schied sich das Histidinmonochlorhydrat aus.","page":166},{"file":"p0167.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis des Oxyh\u00e4moglobins verschiedener Tierarten. I. 167\nWir haben ferner versucht, die Frage nach dem Phosphorgehalt des Oxyh\u00e4moglobins aus Yogelblut zu entscheiden. Bekanntlich ist stets Phosphor im Vogeloxyh\u00e4moglobin aufgefunden worden. Da\u00df der Phosphor dem Oxyh\u00e4moglobin als solchem nicht zukommt, sondern vielmehr durch eine Verunreinigung mit nucleinhaltigern Material bedingt ist, hat bereits Y. Inoko1) sehr wahrscheinlich gemacht. Es gelang ihm, einmal aus G\u00e4nsebluth\u00e4moglobin Adenin zu isolieren, und ferner nach Zusatz von Nucleins\u00e4ure zu Oxyh\u00e4moglobin aus Pferdeblut phosphorhaltiges Oxyh\u00e4moglobin zu gewinnen. Es schien uns der M\u00fche zu lohnen, die erw\u00e4hnte Frage nach dem Phosphorgehalt des Oxyh\u00e4moglobins aus Vogelblut durch direkte Versuche zu entscheiden, d. h. zu versuchen, m\u00f6glichst phosphorfreie Oxyh\u00e4moglobinkrystalle zu gewinnen.\nWir haben zu unseren Versuchen das Oxyh\u00e4moglobin aus G\u00e4nseblut gew\u00e4hlt. Es ist uns gelungen, eine gr\u00f6\u00dfere Menge von Krystallen darzustellen, und zwar verwendeten wir im Prinzip die alte Hopp e-Sey 1er sehe Methode. Die roten Blutk\u00f6rperchen wurden aus ganz frischem, geschlagenem G\u00e4nseblut m\u00f6glichst gut durch Zentrifugieren und Waschen mit isotonischer Kochsalzl\u00f6sung vom Serum befreit. Dann erw\u00e4rmten wir den Blutk\u00f6rperchenbrei mit der zweifachen Menge Wasser auf 37\u00b0. Es traten gallertige Klumpen auf. Die warme L\u00f6sung wurde nunmehr filtriert, abgek\u00fchlt und mit \u00c4ther gesch\u00fcttelt. Oft trat nun nochmals Abscheidung von gallertigen Massen ein. Es wurde nochmals filtriert, dann das Filtrat in Eis gestellt und nunmehr tropfenweise unter fortw\u00e4hrendem B\u00fchren 1U Volumen 90\u00b0/oigen Alkohols zugegeben. Auch der Alkohol war aufO0 abgek\u00fchlt. Oft erfolgte nach kurzem Stehen in einer K\u00e4ltemischung (ca. 10\u201415\u00b0) Krystallisation, oft schieden sich neben Krystallen auch amorphe Massen ab. In letzterem Falle ist es vorteilhaft, das Gemenge nochmals auf 370 zu erw\u00e4rmen und zu filtrieren. Je vollst\u00e4ndiger all diese offenbar haupts\u00e4chlich von den Kernen der roten Blutk\u00f6rperchen herr\u00fchrenden Massen\nf) Y. Inoko, Einige Bemerkungen \u00fcber phosphorhaltige Blutfarb Stoffe. Diese Zeitschrift, Bd. XVIII, S, 57, 1894.","page":167},{"file":"p0168.txt","language":"de","ocr_de":"168 Emil Abderhalden und Florentin Medigreceanu,\nentfernt werden, um so reinere Krystalle von Oxyh\u00e4moglobin erh\u00e4lt man. In genau der gleichen Weise lassen sich auch relativ leicht Krystalle von Oxyh\u00e4moglobin aus H\u00fchner- und Entenblut gewinnen. Das Umkrystallisieren erfolgte durch L\u00f6sen der Krystalle in 2 Volumen Wasser von 37\u00b0 und Wiederholung des Zusatzes von lU Volumen Alkohol unter den gleichen Bedingungen, wie vorher. Das Absaugen der Krystalle mu\u00df bei niedriger Temperatur vorgenommen werden. Am besten stellt man die Saugflasche mit der Nutsche in eine K\u00e4ltemischung. Die folgenden Tafeln geben die Form der erhaltenen Krystalle von Oxyh\u00e4moglobin aus G\u00e4nseblut wieder. Gleichzeitig bilden wir noch einen gro\u00dfen, sechsseitigen Krystall ab. Diese Form trat in gro\u00dfen Massen in Oxyh\u00e4moglobinl\u00f6sungen auf, die l\u00e4ngere Zeit aufbewahrt worden waren. Es handelt sich vielleicht um H\u00e4moglobin- oder Meth\u00e4moglobinkrystalle.\nDie Oxyh\u00e4moglobinkrystalle sind in Wasser sehr leicht l\u00f6slich. Schon unter dem Mikroskop begann die Aufl\u00f6sung. Das zweimal krvstallisierte Oxyh\u00e4moglobin lie\u00df nicht die geringste Verunreinigung erkennen. Die Krystalle waren ganz einheitlich. Nat\u00fcrlich bietet dieses \u00abreine\u00bb Aussehen keine Garantie f\u00fcr die chemische Reinheit der Krystalle. Wir haben zu wiederholten Malen Krystalle von Oxyh\u00e4moglobin aus verschiedenen Blutproben gewonnen und zun\u00e4chst G, H, N, S und Fe bestimmt. Die gefundenen Werte stimmen mit den fr\u00fcher gefundenen1) gut \u00fcberein. Was nun den Gehalt an Phosphor anbetrifft, so erhielten wir bei verschiedenen Pr\u00e4paraten verschiedene Werte. Ein besonders sorgf\u00e4ltig gereinigtes Pr\u00e4parat ergab nur Spuren von Phosphor (0,0059 o/o), w\u00e4hrend eine nur einmal krystalli-sierte Probe 0,12 o/0 Phosphor aufwies. Ein drittes, ebenfalls nicht weiter gereinigtes Pr\u00e4parat enthielt 0,095 \u00b0/o Phosphor. Diese schwankenden Zahlenwerte und der Befund, da\u00df es gelingt, den Phosphorgehalt des Oxyh\u00e4moglobins aus G\u00e4nseblut au\u00dferordentlich zu vermindern, lassen unter Ber\u00fccksichtigung der Befunde von Inoko (1. c.) den Schlu\u00df zu, da\u00df dem Oxy-\nJ\n*\n\n\u2018)F. Hoppe-Seyler, Medizinisch-chemische Untersuchungen, S. 366,\n1868.","page":168},{"file":"p0168s0001.txt","language":"de","ocr_de":"Fig. 1 \u2014 135fach vergr\u00f6\u00dfert.\nFig. 2. \u2014 350 fach vergr\u00f6\u00dfert.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f\u00fcr physiologische Chemie. Band LIX, Tafel 3. Zu \u00abE. Abderhalden u. F. Medigreceanu, Beitrag zur Kenntnis des Oxyh\u00e4moglobins verschiedener Tierarten. I\u00bb","page":0},{"file":"p0168s0002.txt","language":"de","ocr_de":"Fig. 3. \u2014 225 fach vergr\u00f6\u00dfert.\nVerlag von Karl J. Tr\u00fcbner in Stra\u00dfburg.","page":0},{"file":"p0169.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis des Oxyh\u00e4moglobins verschiedener Tierarten. I. 169\nh\u00e4moglobin aus G\u00e4nseblut ein Gehalt an Phosphor nicht zukommt. Es scheint vielmehr, da\u00df das Oxyh\u00e4moglobin des Vogelblutes in engen Beziehungen zu demjenigen der S\u00e4ugetiere steht.\nGefunden: 54,11\u00bb/\u00bb C, 6,83\u00bb/\u00bb H, 16,58\u00bb/\u00bb N, 0,65\u00bb/\u00ab S, 0,51\u00bb/\u00bb Fe\n(und 0,0059\u00bb/\u00bb P).\n0,2149 g Substanz gaben 0,4263 g C02 und 0,1312 g H20. 0,1654 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb\tnach Kjeldahl 19,6 ccm '/io-n-H2S04.\n2,8267 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t0,1333 g BaS04 = 0,01827 g S.\n2.7006\n\u00bb\n\u00bb\nProbe I. 2,8074 \u00bb \u00bb II. 3,1340 \u00bb\nIII. 2,7006\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n0,0255 * Fe2(OH)\u201e = 0,0197 g Fe203\n= 0,01378 g Fe.\n0,00039 g Ps05 = 0,00017 g P 0,0069 \u00bb\t\u00bb\t= 0,0030\n0,0115\t\u00bb Mg2PsO, = 0,0032\n\u00bb\n> \u00bb\nHierzu sei bemerkt, da\u00df bei Probe I und II der Phosphor nach erfolgter Veraschung nach Neumann bestimmt wurde, w\u00e4hrend Probe III auf trockenem Wege verascht wurde.","page":169}],"identifier":"lit18798","issued":"1909","language":"de","pages":"165-169","startpages":"165","title":"Beitrag zur Kenntnis des Oxyh\u00e4moglobins verschiedener Tierarten. 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