Open Access
{"created":"2022-01-31T13:59:30.884605+00:00","id":"lit18917","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Euler, Hans","role":"author"},{"name":"Ivan Bolin","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 57: 80-98","fulltext":[{"file":"p0080.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen.\nI. Mitteilung.\nVon\nHans Euler und Ivan Bolin.\nMit 2 Kurvenzeichnungen. *\n(Ans dem Laboratorium f\u00fcr allgemeine und organische Chemie der Hochschule Stockholm).\n(Der Redaktion zugegangen am 27. Juli 1908.)\nDie physiologische Rolle der Stoffe, welche im Tier- und Pflanzenk\u00f6rper die Oxydationen vermitteln, der sogenannten Oxydasen, l\u00e4\u00dft sich auf Grund unserer heutigen Kenntnisse noch nicht \u00fcberblicken oder einheitlich darstellen. Wenn auch durch Arbeiten von Yoshida, Bertrand, Aso, Bach und Ghodat, Kastle und Loevenhart wichtige Tatsachen festgestellt worden sind, so herrscht doch \u00fcber fundamentale Punkte in diesem Gebiet noch gro\u00dfe Unklarheit.\nDie n\u00e4chstliegende Aufgabe ist jetzt, die verschiedenen Oxydasen bezw. oxydierenden Extrakte durch Vergleich ihres Wirkungsbereichs zu einander und zu Oxydationskatalysatoren nicht organischen Ursprungs in Beziehung zu setzen und die Frage nach der Spezifit\u00e4t der einzelnen Oxydasen experimentell zur Entscheidung zu bringen.\nBesonders notwendig erschien es uns aber, diejenigen Tatsachen zu kontrollieren, auf Grund welcher gegenw\u00e4rtig alle Oxydasen als Enzyme angesehen werden. Unsere hier mitgeteilten Versuche sind in R\u00fccksicht auf diejenigen K\u00f6rper angestellt, welche speziell die Oxydation von Phenolen zu Chinonen beschleunigen.\nDas von Yoshida im Milchsaft von Rhus vernicifera entdeckte Agens hat Bertrand n\u00e4her studiert und es als oxydierendes Enzym \u00abLaccase\u00bb bezeichnet. Bertrand verdanken wir die wesentliche Beobactung, da\u00df die Rhus-Laccase","page":80},{"file":"p0081.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n81\nMangan enth\u00e4lt und da\u00df dieses bei der Oxydation des Hydrochinons eine bedeutende Rolle spielt. Nach Bertrand besteht also die Rhus-Laccase wesentlich aus einem organischen Teil und Mangan. Den organischen Bestandteil glaubt Bertrand auch in anderen Pflanzen gefunden zu haben, so in Medicago sativa und Lolium perenne, und er spricht also die daraus gewonnenen Pr\u00e4parate als \u00abLaccase\u00bb an.1) Hiernach w\u00e4ren \u00abLaccasen\u00bb weit verbreitete oxydierende Enzyme des Pflanzenreiches.\nDiese Auffassung ist in der folgenden Zeit von zahlreichen chemischen und besonders botanischen Forschern angenommen worden, deren Arbeiten zu zitieren hier zu weit f\u00fchren w\u00fcrde ; es sei nur an die k\u00fcrzlich erschienenen Mitteilungen von W. Palladin2) erinnert, in welchen die wichtigsten pflanzlichen Oxydationen den Enzymen vom Typus der Laccase zugeschrieben werden.\nAllerdings sind auch einige Zweifel an der Zugeh\u00f6rigkeit der Laccase zu den Enzymen aufgetaucht; wir erinnern nur an eine diesbez\u00fcgliche Bemerkung von Oppenheimer3) bzw. Ruff, ferner an die Versuche von Trillat4) und die ganz neuerdings erschienenen von Dony-H\u00e9nault,5) welche zeigen, da\u00df in schwach alkalischen L\u00f6sungen von Mangansalzen Hydrochinon ebenfalls (zu Chinon) oxydiert wird.6)\nDurch den Nachweis dieser Tatsachen ist aber offenbar nur dargetan, da\u00df die Mangankatalyse des Hydrochinons empfindlich gegen kleine Zus\u00e4tze von S\u00e4uren und Alkalien ist, wie dies Bertrand7) f\u00fcr Rhus-Laccase festgestellt hat, aber es ist\n1)\tBull. Soc. chim. de Paris (3), Bd. XVII, S. 621 (1897).\n2)\tDas Blut der Pflanzen. Ber. d. D. bot. Ges., Bd. XXVI a, S. 125; Diese Zeitschrift, Bd. LV, S. 207 [1908].\n3)\tDie Fermente, 2. Aufl., S. 367.\n*) Compt. rend!, Bd. CXXXVIU, S. 94 u. 274 [1904].\n5)\tBull, de l\u2019Acad. roy. de Belgique 1908, S. 105. Vgl. auch Dony-H\u00e9nault und J. Van Duuren, ebenda, 1907, S. 537.\n6)\tDie beschleunigende Wirkung der Alkalien auf die Autooxydation von Hydrochinon und verwandten K\u00f6rpern kennen wir besonders durch die eingehenden Untersuchungen von Manchot (\u00dcber die freiwillige Autooxydation. G\u00f6ttingen 1899).\n7)\tAnn, de l\u2019Inst. Pasteur, Bd. XXI, S. 673, 1907.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LVII.\t\u00df","page":81},{"file":"p0082.txt","language":"de","ocr_de":"82\nHans Euler und Ivan Bolin,\nkeineswegs gezeigt, da\u00df die Wirkung der Laccase und verwandter Stoffe ausschlie\u00dflich von dem darin enthaltenen oder zugesetzten Mangan und der Mitwirkung von freiem Alkali herr\u00fchrt.\nAnderseits fehlen Anhaltspunkte, ob wirklich Bertrands Rhus-Pr\u00e4parate und seine Medicago- und Lolium-Pr\u00e4parate als \u00abLaccase\u00bb zusammengefa\u00dft werden d\u00fcrfen.\nEine Entscheidung l\u00e4\u00dft sich nur auf Grund eines eingehenderen Vergleichs der Wirkungen von Mangansalzen -f- NaOH einerseits und Mangansalzen-)- \u00abLaccasen\u00bb anderseits erreichen. Aus den Arbeiten unserer Vorg\u00e4nger haben* wir dabei nur eine erste Orientierung gewinnen k\u00f6nnen. Erstens spielt, da wir es mit einem heterogenen System zu tun haben, die Form und Gr\u00f6\u00dfe des Apparates eine Rolle, soda\u00df mit verschiedenen Apparaten angestellte Messungen der Oxydationsgeschwindigkeit nicht ohne weiteres vergleichbar sind. Zweitens sind die quantitativen Versuche besonders \u00fcber Laccase Wirkung nur sehr d\u00fcrftig. So teilt Bertrand \u00fcber die Oxydation durch Laccase vom Medicago-Typus nur folgenden einzelstehenden Versuch1) mit:\nL\u00f6st man 0,1 g des Medicagofermentes in 50 ccm einer 2\u00b0/oigen Hydrochinonl\u00f6sung, so beobachtet man, selbst nach 24st\u00e4ndigem Sch\u00fctteln mit Luft, nur eine rote F\u00e4rbung; versetzt man hingegen diese L\u00f6sung mit 1 mg Mangan (z. B. in Form des Sulfates), so gen\u00fcgen ungef\u00e4hr 2 Stunden, um die ersten Krystalle von Ghinhydron erscheinen zu lassen. F\u00fchrt man den Versuch nach Bull. Soc. chim. de Paris (3) 13, p. 361, quantitativ aus, so findet man nach 6 st\u00fcndigem Sch\u00fctteln folgende Mengen 02 absorbiert:\n1.\tMit Mangan allein (Kontrollversuch) ... 0,3 ccm\n2.\tMit Laccase allein (aus Medicago sativa) 0,2 \u00bb *)\n0,4 \u00bb\n3.\tMit Laccase und Mangan................. 0,3 \u00bb\nAber auch die anderen vorliegenden Messungen der Reaktionsgeschwindigkeiten und deren Variation mit den Konzentrationen beschr\u00e4nken sich in den meisten F\u00e4llen auf eine einzige Beobachtung, und zwar nach Verlauf einer ziemlich\n0 Der Versuch ist offenbar durch einen Druckfehler entstellt.","page":82},{"file":"p0083.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n83\ngro\u00dfen Reaktionszeit; man befindet sich dadurch in einem Reaktionsgebiet, in welchem der prim\u00e4re Verlauf durch verschiedene Einfl\u00fcsse, auf die wir unten hinweisen (vgl. S. 85), gest\u00f6rt wird.\nIm Interesse einer endg\u00fcltigen L\u00f6sung der Frage und in Anbetracht ihrer biologischen Bedeutung geben wir in dieser ersten Mitteilung auch solche Versuchsreihen ausf\u00fchrlich wieder, bei welchen pflanzliche Extrakte bezw. \u00abOxydasen\u00bb nicht beteiligt sind.\nOxydation des Hydrochinons.\n1. Hydrochinon ist zum qualitativen Nachweis der Oxydasen vielfach verwendet worden. Seine \u00dcberf\u00fchrung in Ghinon darf wohl als typisch f\u00fcr die Oxydationen der zahlreichen Phenole in den Pflanzens\u00e4ften angesehen werden.\nAls Zwischenprodukt der Oxydation des Hydrochinons zu Chinon entsteht bekanntlich das Chinhydron. Auf die vielfach diskutierte chemische Konstitution dieser Verbindung einzugehen, ist hier nicht der Ort. Mit der Formel\n/\u2014 \\_\nV_ o _/\t\\\n/x u /\\_/\nH OH\nglauben wir die Eigenschaften des Chinhydrons besser zum Ausdruck zu bringen, als dies durch die bisher in Vorschlag gebrachten geschehen ist.\nDa Chinhydron in Wasser schwer l\u00f6slich ist und also im Verlauf der Reaktion ausf\u00e4llt, entzieht sich ein gro\u00dfes Teil dieses Produktes der direkten weiteren Einwirkung. Die L\u00f6slichkeit des Chinhydrons im Wasser wird durch die Konzentration der gel\u00f6sten Komponenten beeinflu\u00dft ; dies ist auch zu erwarten, da nach Berthelot, Biltris und Valeur das Chinhydron in L\u00f6sung fest vollst\u00e4ndig in seine beiden Komponenten dissoziiert ist.\nVersuchs an Ordnung.\nDie Oxydationsgeschwindigkeit wurde durch den Verbrauch des Sauerstoffs verfolgt. Verd\u00fcnnte L\u00f6sungen von Hydrochinon, welche verschiedene Katalysatoren enthielten,\n6*","page":83},{"file":"p0084.txt","language":"de","ocr_de":"84\nHans Euler und Ivan Bolin,\nwurden in einem weiten r\u00f6hrenf\u00f6rmigen Apparat in einer reinen Sauerstoffatmosph\u00e4re gleichm\u00e4\u00dfig und energisch gesch\u00fcttelt. Der Apparat stand w\u00e4hrend der ganzen Reaktion in Verbindung mit einer Gasb\u00fcrette, in welcher der Stand des Quecksilberniveaus bei Atmosph\u00e4rendruck in kurzen Zwischenr\u00e4umen abgelesen wurde.\nDie F\u00fcllung des Apparates geschah in der Weise, da\u00df zuerst ein abgemessenes Volumen der Hydrochinonl\u00f6sung eingelassen, hierauf die Luft durch den Sauerstoff verdr\u00e4ngt und schlie\u00dflich der Katalysator in solcher Verd\u00fcnnung zugegeben wurde, da\u00df das Gesamtvolumen der L\u00f6sung 50 ccm betrug.\nBei denjenigen Versuchen, bei welchen die h\u00f6chsten Mn-und NaOH-Konzentrationen zur Anwendung kamen, hatte die Sch\u00fcttelgeschwindigkeit einen nicht unbetr\u00e4chtlichen Einflu\u00df; wir werden darauf an anderer Stelle zur\u00fcckkommen. Bei ver-d\u00fcnnteren L\u00f6sungen, wie sie zur Untersuchung der \u00abLaccase\u00bb in Anwendung kamen, ist der Einflu\u00df der Sch\u00fcttelgeschwindigkeit gering. Um quantitativ vergleichbare Resultate zu erzielen, wurde der Gang des Motors auf 180 Umdrehungen in der Minute eingestellt.\nEinflu\u00df des Sauerstoffdruckes. Bei allen Versuchen wurden die zu oxydierenden L\u00f6sungen in reinem Sauerstoff von Atmosph\u00e4rendruck gesch\u00fcttelt. Nur vier Versuche mit Luft wurden angestellt, um den Einflu\u00df des Sauerstoffdruckes festzustellen. Der (Partial-)Druck des Sauerstoffs und die Oxydationsgeschwindigkeit erwiesen sich dabei als angen\u00e4hert proportional.\nDer Einflu\u00df der Temperatur wurde zun\u00e4chst festgestellt, um zu erfahren, in welchen Grenzen die Temperatur bei unseren Versuchen konstant gehalten werden mu\u00dfte, bezw. durch welchen Temperaturkoeffizienten die einzelnen Versuchsserien vergleichbar gemacht werden konnten. Dabei ergab sich das auffallende Resultat, da\u00df der Temperaturkoeffizient der Reaktion zwischen 0\u00b0 und 40\u00b0 sehr klein ist. Die mit steigender Temperatur abnehmende L\u00f6slichkeit des Sauerstoffs vermag diese Tatsache, auf welche wir bald zur\u00fcckkommen werden, nur zum Teil zu erkl\u00e4ren. Einstweilen ist als praktisches Re-","page":84},{"file":"p0085.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n85\nsultat mitzuteilen, da\u00df unsere bei Zimmertemperatur angestellten Versuche ohne weiteres mit einander vergleichbar sind.\nReaktionsverlauf: Bei fast allen Versuchen mit Hydrochinon waren die L\u00f6sungen Phenolphthalein gegen\u00fcber sauer oder neutral. Die Beschr\u00e4nkung der Versuche auf solche L\u00f6sungei war notwendig in R\u00fccksicht auf den Zweck der Versuche, das Studium der Mangankatalyse. Selbst in schwach alkalisch reagierenden L\u00f6sungen wird n\u00e4mlich Hydrochinon auch ohne Zusatz eines Katalysators mit erheblicher Geschwindigkeit oxydiert, und zwar zu Ghinon. Indessen ist Hydrochinon als S\u00e4ure so stark, da\u00df die L\u00f6sung, mit welcher folgender Versuch angestellt ist, auf Lackmus noch vollkommen neutral reagiert.\nVs-n-Hydrochinon 1 Minuten 5\t10\t20\t30\nViooo-n-NaOH J ccm\t1,4\t2,2\t3,2\t3,6\nGeht die Oxydation in neutraler oder schwach saurer\nL\u00f6sung vor sich, so f\u00e4llt alsbald Chinhydron in Form gl\u00e4nzender\nKrvstalle aus\u2019 Dadurch entzieht sich nahezu die H\u00e4lfte des \u2022/\nHydrochinons der weiteren Oxydation, und in der Tat wird gefunden, da\u00df der maximale Sauerstoffverbrauch bei der Oxydation des Hydrochinons durch Mangansalze nie \u00fcber den Betrag steigt, welcher sich aus der Gleichung ergibt:\n2 C6H4(0H)2 + 0 = C6H4(OH)2 \u2022 C6H402 + h2o.\nDie meist angewandten 50 ccm einer Vs-n-Hydrochinon-l\u00f6sung entsprechen 59 ccm 02 von 15\u00b0 und 76 mm Hg.\nDen normalen Reaktionsverlauf ersieht man z. B. aus\nfolgenden Zahlen 1/5-n-Hydrochinon I\t\u2022 \u2022 Minuten\tmr 0\t10\t15\t20\n1/5o-n-Mn(Ac)2\t>\tccm\t8,6\t* lo,o\t21,0\t25,5\n^\u00eeooo-n-NaOH\tj\t100 k\t1,37\t1,32\t1,27\t1,22\nDa w\u00e4hrend des Reaktionsverlaufs die Konzentration des gel\u00f6sten Sauerstoffs konstant bleibt, so \u00e4ndert sich die Konzentration nur einer Molek\u00fclart, und es w\u00e4re zun\u00e4chst die\nG\u00fcltigkeit des Ausdrucks \u2014 ln -------= k zu erwarten. In-\ndessen wird die Reaktion in zweierlei Weise verz\u00f6gert. Erstens f\u00e4llt, sobald die L\u00f6slichkeitsgrenze des Chinhydrons \u00fcber-","page":85},{"file":"p0086.txt","language":"de","ocr_de":"86\nHans Euler und Ivan Bolin,\nschritten ist, mit jedem gebildeten Chinonmolek\u00fcl ein Hydro-chinonmolek\u00fcl aus, wodurch die Konzentration sowohl des Reaktionsproduktes als des Substrates ge\u00e4ndert wird, in vorl\u00e4ufig unberechenbarer Weise, da die L\u00f6slichkeits- und Dissoziationsverh\u00e4ltnisse des Chinhydrons nicht n\u00e4her bekannt sind. Zweitens \u00e4ndert sich die Verteilung der katalysierenden Basen Mn(OH)2 und NaOH im Verlauf der Reaktion dadurch, da\u00df Chinon und Chinhydron st\u00e4rkere S\u00e4uren sind als Hydrochinon, es wird also durch das Reaktionspro\u00ffukt dem Hydrochinon Base entzogen. Auch hierdurch entsteht eine Verz\u00f6gerung des Reaktionsverlaufes gegen\u00fcber der einfachen lo-garithmischen Kurve.\nTabelle A. Konzentration des Hydrochinons: 0,20.\nKonzentration von\tKonzentration von Na in\t\tder Reaktionsmischung.\t\t\nv uu V* Mn\t0,002\t0,001\t0,0005\t0,00025\t0\n0,02\tk3 = 44\t14,1\t5,25\t\t0,65\n\tk6 = 42,6\t13,8\t5,00\t\u2014\t\u2014\n0,005\tk3 - 25,1\t7,1\t2,72\t\u2014\t0,28\n\tk5 = 24,0\t6,6\t2,00\t\u2014\t\u2014\n0,002\tk3 = 16,1\t4,3\t1,41\t\u2014\t0,15\n\tk5 = 15,4\t3,4\t1,00\t\u2014\t\u2014\n0,001\tk3 = 10,8\t3,0\t0,90\t0,25\t0,081\n\tk5 = 10,0\t2,1\t0,53\t\u2014\t\u2014\n0,0005\tks = 8,7\t2,4\t0,50\t0,22\t\u2014\n\t* k3 = 8,5\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\n0\tk3 = [3,8; L\u00f6sung schwach alkalisch]\t1,3\t0,15\t\u2014\t\u2014\nDie einzelnen Versuchsreihen werden S. 87 u. ff. mitgeteilt. Zum Vergleich k\u00f6nnen die Geschwindigkeiten ausgedr\u00fcckt werden durch die Zeiten, welche.zum Verbrauch gewisser Sauerstoffmengen notwendig sind, oder durch die Gr\u00f6\u00dfen k \u2014 -i- ln\nl\t^ d. Xj j","page":86},{"file":"p0087.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n87\nwelche f\u00fcr diesen Sauerstoffverbrauch berechnet sind.1) Wir geben also in obiger Tab. A f\u00fcr die verschiedenen L\u00f6sungen2) die Zeiten t in Minuten an, in welchen 3 bezw. 5 ccm 02 bei Zimmertemperatur absorbiert wurden, und berechnen daraus die Konstanten k3 bezw. k5.\n1. 0,02-n-MnAc2\t\t2. 0,02-n-MnAc2\t\t3. 0,02-n-MnAc2\t\n0,002-n-NaOH\t\t0,001-n-NaOH\t\t0,0005-n-NaQH\t\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\n3\t12,6\t3\t5,4\t3\t2,2\nto' o\t20.8 /\t5\t8,6\t5\t3,5\n8\t30,4\t8\t13,0\t8\t5,1\n10\t35,0\t10\t15,0\t10\t5,9\n15\t42,8\t15\t21,0\t15\t8,7\n\t\t20\t25,4\t20\t11,0\n4. 0,005-n-MnAc2\t\t5. 0,005-n-MnAc2\t\t6. 0,005-n-MnAc2\t\n0,002-n-NaOH\t\t0,001-n-NaOH\t\t0,0005-n-NaOH\t\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\n3\t9\t3\t3,4\t3\t1,7\nto' 0\t13,4\t5\t4,4\t5\t2,2\n8\t20,3\t8\t6,1\t8\t2,9\n10\t23,0\t10\t7,4\t10\t3,4\n15\t27,6\t15\t10,3\t15\t4,3\n20\t30,5\t30\t15,8\t30\t5,8\n7. 0,002-n-MnAc2\t\t8. 0,002-n-MnAc8\t\t9. 0,002-n-MnAc2\t\n0,002-n-NaOH\t\t0,001-n-NaOH\t\t0,0005-n-NaOH\t\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\n3\t5,7\t3\t1,8\t3\t0,8\nto' o\t9,0\t5\t2,7\t5\t1,2\n8\t12,1\t8\t4,1\t8\t1,6\n10\t13,4\t10\t4,5\t10\t1,9\n15\t15,9\t15\t6,0\t15\t2,8\n18\t16,8\t20\t7,2\t20\t3,4\n\t\t\t\t30\t4,4\n\t\t\t\t60\t5,4\n*) Nach dem Verbrauch von 3 bezw. 5 ccm 02 ist der Reaktionsverlauf noch nicht durch das Auskrystallisieren von Chinhydron gest\u00f6rt.\n2) Die Konzentration des Hydrochinons war stets 0,2 normal.","page":87},{"file":"p0088.txt","language":"de","ocr_de":"88\nHans Euler und Ivan Bolin\n10. 0,001-n-MnAcg\t\t11. 0,001-n-MnAc2\t\t12. 0,001-n-MnAc\t\n0,002-n-NaOH\t\t0,001-n-NaOH\t\t0,0005-n-Na01\t\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\n3\t4\t3\t1,5\t3\t0,4\n5\t6\t5\t(M (M\tMT' O\t0,7\n8\t8,9\t8\t3,0\t8\t1,2\n10\t10,6\t10\t3,6\t10\t1,3\n15\t13,7\t15\t4,4\t15\t2,1\n18\t15,5\t18\t5,0\t30\t3,3\n\t\t25\t5,6\t60\t4,6\n\t\t30\t6,1\t,\t90\t5,3\n\t\t\t\t135\t6,0\n13. 0,001-n-MnAc2\t\t14. 0,0005-n-MnAc2\t\t15. 0,0005-n-MnA<\t\n0,00025-n-NaOH\t\t0,002-n-NaOH\t\t0,001-n-NaOH\t\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\nK 0\t0.3 j\t3\t3,3\t3\t1,2\n10\t0,6\tr' o\t5,4\t5\t2.0 j\n20\t1,2\t8\t7,9\t8\t2,8\n30\t1,6\t10\t9,0\t10\t3,1\n60\t2,5\t15\t10,8\tlo\t3,8\n90\t3^0\t18\t11,7\t20\t4,5\n150\t4,0\t\t\t\t\n16. 0,0005-n-MnAc2\t\t17. 0,0005-n-MnAc2\t\t18. 0,01-n-MnAc2\t\n0,0005-n-NaOH\t\t0,00025-n-NaOH\t\t0,001-n-NaOH\t\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\no\t0.6 j\t0\t0,2\t3\t3,8\n8\t0,9\t8\t0,3\to\t6,3\n10\t1,1\t10\t0,4\t8\t10,1\n15\t1,5\t15\t0,7\t10\t13,2\n30\t2,5\t30\t1.1 /\t15\t18,5\n60\t3.8 j\t60\t2,0\t\t\n90\t4,6\t150\t3,6\t\t\n19. 0,0025-n-MnAcs\t\t20. 0,02-n-MnAc2\t\t21. 0,005-n-MnAc2\t\n0,001-n-NaOH\t\tohne NaOH\t\tohne NaOH\t\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\n3\t2,2\to\t0,8\t10\t0,5\no\t3,4\t10\t1,4\t20\t1,2\n8\t5,0\t20\t2,3\t50\t2,2\n10\t5,5\t30\t2,8\t60\t2,5\n15\t6,9\t40\t3.1 /\t100\t3,5\n20\t7,8\t\t\t\t\n30\t9,0\t\t\t\t","page":88},{"file":"p0089.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n89\n0,002-n-MnAc2\t\t23.\tO O o\t-n-MnAc,\t2\t24. 0,001-n-NaOH\t\nohne NaOH\t\t\tohne\tNaOH\t\tohne Mn\t\nt\tccm\t\tt\tccm\t\tt\tccm\n10\t0,7\t\t10\t0,3\t\t5\t1,4\n30\t1,4\t\t30\t0,7\t\t10\t2,2\n60\t2,0\t\t60\t1,1\t\t20\t3,2\n90\t2,4\t\t120\t1,8\t\t30\t3,6\n150\t3\t\t240\t2,7\t\t\t\n\t25. 0,0005-n-\tNaOH\t\t26.\t0,2-n-\t\u25a0Hydrochinon\t\n\tohne Mn\t\t\t\tohne\tZus\u00e4tze\t\n\tt\tccm\t\t\tt\tccm\t\n\t\u00f6\t0,5\t\t\t10\t0,2\t\n\t10\t0,8\t\t\t20\t0,3\t\n\t20\t1,1\t\t\t60\t0,3\t\n\t30\t1,4\t\t\t\t\t\n\t60\t2,0\t\t\t\t\t\n\t100\t2,5\t\t\t\t\t\nSiehe Fig. I und II.\n0,002\n0,0005\u2022\t0,001\n40\u00d65\t0,01\n\u00a3%on&cniz&iion/ /V. % j\u00eew","page":89},{"file":"p0090.txt","language":"de","ocr_de":"90\nHans Euler und Ivan Bolin,\nDie mitgeteilten Zahlen und Figuren liefern ein ziemlich vollst\u00e4ndiges Bild vom Einflu\u00df des Mangans auf die Oxydationsgeschwindigkeit des Hydrochinons. Direkt zeigt sich folgendes : 1. Auch in neutraler bezw. schwach saurer L\u00f6sung beschleunigten Mangansalze erheblich die Reaktion. 2. Bei gleichen Zus\u00e4tzen von NaOH steigt die Oxydationsgeschwindigkeit langsamer als der Mangangehalt ; vergleiche die Vertikelreihen der Tabelle A. 3. Bei gleichem Mangangehalt steigt die Oxydationsgeschwindigkeit erheblich schneller als die Mengen des den L\u00f6sungen zugesetzten Natrons. Will man aus den gefundenen empirischen Funktionen einen Schlu\u00df auf den Mechanismus der Reaktion ziehen, so wird man zun\u00e4chst versuchen, f\u00fcr die verschiedenen L\u00f6sungen die Konzentrationen der Molek\u00fclarten ++Mn, Mn(OH)2, besonders aber +Mn(0H) zu ermitteln. Leider fehlt uns hierzu noch die Kenntnis der St\u00e4rke (Dissoziationskonstante) des Mangan-hydroxyds. Ferner aber ist zu ber\u00fccksichtigen, da\u00df sich nicht nur die Essigs\u00e4ure des zugesetzten Manganacetates zwischen den Kationen Mn und Na verteilt, sondern da\u00df auch das Hydrochinon am Gleichgewicht der Basen einen, und zwar wesentlichen Anteil nimmt. Hydrochinon ist n\u00e4mlich eine S\u00e4ure von nicht ganz unbedeutender St\u00e4rke ; die genaue Messung seiner Dissoziationskonstante steht noch aus, ihr Wert l\u00e4\u00dft sich aber auf 10-10 sch\u00e4tzen. Hydrochinon ist demgem\u00e4\u00df als S\u00e4ure etwa so stark wie p-Chlorphenol.\nW\u00e4hrend also eine exakte Berechnung der Gleichgewichtsverh\u00e4ltnisse auf eine k\u00fcnftige Mitteilung verspart werden mu\u00df, l\u00e4\u00dft sich doch schon jetzt der Schlu\u00df ziehen, da\u00df die Oxydationsgeschwindigkeit in den oben bezeichneten L\u00f6sungen proportional ist dem Konzentrationsprodukt [+Mn0H]X[-0C6H40H], und also proportional dem Quadrat der Konzentration des Salzes HOC6H4OMnOH.\nDie Abh\u00e4ngigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einerseits von der Konzentration des Mangans, anderseits von der Menge des zugesetzten Natrons erinnert an das Zusammenwirken von Enzymen mit ihren sogenannten Co-Enzymen oder Aktivatoren hei enzymatischen Reaktionen. Um eine einigerma\u00dfen erhebliche Geschwindigkeit zu erzielen, ist die Gegenwart beider","page":90},{"file":"p0091.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n91\nStoffe notwendig;es sei zun\u00e4chst an den Einflu\u00df der Alkalinit\u00e4t auf die Spaltungen durch Trypsin und Erepsin erinnert. So fand der eine von uns in einem Versuch, bei welchem 0,1 n-Glycyl-glycin durch Erepsin (5 g in 100 ccm) gespalten wurde, folgende Werte:2) Alkalikonzentration\t0\t0,04\t0,05\n1000 X Reaktionskonstante\t< 0,05\t7,0\t6,2\nIm Gegensatz zu unserem Oxydationsvorgang wird bei der Erepsinspaltung ein Optimum der Alkalinit\u00e4t gefunden. Dies r\u00fchrt daher, da\u00df in letzterem Falle durch das Alkali das Substrat aktiviert,3) das Enzym aber bald gesch\u00e4digt wird, w\u00e4hrend bei der Mangankatalyse sowohl Substrat als Katalysator aktiviert wird.\nWir erinnern ferner an eine andere enzymatische Reaktion, n\u00e4mlich die zellfreie, alkoholische G\u00e4rung, f\u00fcr welche durch interessante Versuche von Buchner, Meisenheim er und Klatte einerseits, von Harden und Young anderseits die Mitwirkung eines \u00abGo-Enzyms\u00bb festgestellt wurde.\nWir finden in beiden F\u00e4llen analoge Abweichungen vom\neinfachen Reaktionsgesetz\na\n(\u00e4\u2014X)\u2019\nChinhydronbildung\t\tAlkoholische G\u00e4rung4)\t\nReaktionsdauer in Minuten\tk \u2022 10 s\tReaktionsdauer in Minuten\tk \u2022 104\n5\t1,37\t140\t2,43\n10\t1,32\t281\t2,01\n15\t1,27\t403\t1,82\n20\t1,22\t493\t1,79\n*) Sofern man sich n\u00e4mlich auf die Betrachtung der in neutraler oder schwach saurer JL\u00fcsung vor sich gehenden Bildung von Chinhydron beschr\u00e4nkt. In alkalischer L\u00f6sung tritt allerdings auch in Abwesenheit von Mangan eine Oxydation ein, dieselbe f\u00fchrt aber noch \u00fcber das Chinon hinaus zu den noch nicht n\u00e4her erforschten Umwandlungsprodukten dieses K\u00f6rpers.\n2)\tDiese Zeitschrift, Bd. LI, S. 213 [1907].\n3)\tEs scheint, da\u00df besonders die Alkalisalze bezw. Anionen der Peptide der Erepsinspaltung unterliegen.\n4)\tDiese Zeitschrift, Bd. XLIV, S. 53 [1905].","page":91},{"file":"p0092.txt","language":"de","ocr_de":"92\nHans Euler und Ivan Bolin,\nDie Oxydation des Hydrochinons ist gewi\u00df nicht das einzige Analogon der durch \u00abCo-Enzym\u00bb beschleunigten Enzymwirkungen; indessen zeigen die angestellten Vergleiche, da\u00df prinzipielle Unterschiede zwischen dem Zusammenwirken von Enzym und \u00abGo-Enzym\u00bb und der hier studierten Reaktion zwischen Hydrochinon, Mangansalz und Natron nicht bestehen. Auch die \u00abCo-Enzyme\u00bb, die wohl besser allgemein als \u00abAktivatoren\u00bb1) bezeichnet werden, vermehren \u2014 soweit sich die einzelnen F\u00e4lle bis jetzt \u00fcberblicken lassen \u2014 die Konzentration der die Reaktion vermittelnden Molek\u00fcle bezw. Ionen, sei es direkt, sei es, indem sie zur Bildung des eigentlichen Katalysators oder Substrates beitragen.\n2. Wir kommen nun zur Frage, wie sich die hier studierte Oxydation des Hydrochinons durch Mangansalze -j- Natron von den Wirkungen der Oxydasen vom Typus der sogenannten Laccase unterscheidet.\nWir haben zu unseren Versuchen die \u00abLaccase\u00bb aus Medicago sativa nach der Vorschrift von G. Bertrand dargestellt. Die von den Stielen befreiten Pflanzen, welche sich im Beginn der Bl\u00fcte befanden, wurden zerkleinert und abgepre\u00dft. Der Pre\u00dfsaft schied beim Stehen dunkle Flocken ab, von welchen er durch Filtrieren befreit wurde. Wir f\u00e4llten hierauf, wie Bertrand angibt, mit Alkohol, saugten den reichlichen Niederschlag ab, brachten den gr\u00f6\u00dften Teil davon wieder mit Wasser in L\u00f6sung und f\u00e4llten wieder. Das so erhaltene Pr\u00e4parat ist nach dem Trocknen im Exsikkator ein staubfeines, wei\u00dfes, in Wasser sehr leicht l\u00f6sliches Pulver.\nMit diesem Pr\u00e4parat wurden die nachstehenden Versuche angestellt und zwar ganz in der oben beschriebenen Weise. Das Gesamtvolumen der gesch\u00fcttelten Mischung war 50 ccm, die Konzentration des Hydrochinons war 0,2 normal, diejenige des Manganacetates 0,001 \u00e4quivalentnormal ; Natronlauge war nicht zugesetzt worden.\n*) Die sog. Co-Enzyme sind keine Enzyme, wie man dem Namen nach vermuten w\u00fcrde, da sie ja wohl der Mehrzahl naeh anorganische Stoffe sind und auch dem Rest das eigentlich einzige Kriterium der Enzyme, die W\u00e4rme-Unbest\u00e4ndigkeit, nicht zutrifft.","page":92},{"file":"p0093.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n93\n27. 0.2 g in 50 ccm 28. 0,1 g in 50 ccm 29. 0,2 g Pr\u00e4p. b in 50 ccm\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\n5\t1,3\tO\t1,0\t5\t1,3\n10\t2,3\t10\t1,7\t10\t2,3\n15\t3,0\t15\t2,2\t15\t3,0\n20\t4,1 (kryst.)\t20\t2,5\t20\t3,6\n30\t5,9\t30\t3,1\t30\t4,9\nEin unabh\u00e4ngig\tvon\tdem vorigen in\tder gleichen Weise\t\ndargestelltes Pr\u00e4parat b wurde ein drittes Mal in Wasser gel\u00f6st und mit Alkohol gef\u00e4llt. Trotzdem war seine Wirksamkeit genau die gleiche wie die des oben genannten, was in R\u00fccksicht auf die Reproduzierbarkeit der Laccasepr\u00e4parate von Interesse ist.\nKontrollversuche zeigten, da\u00df die Medicagopr\u00e4parate allein, ohne Mitwirkung von Manganacetat die Oxydation des Hydrochinons nicht beschleunigten.\nDie Pr\u00e4parate erwiesen sich, mit Phenolphthalein als Indikator untersucht, als sehr schwach sauer. Es wurde dieser Nachweis besonders sorgf\u00e4ltig gef\u00fchrt, und es ist nach unseren Versuchen ausgeschlossen, da\u00df, wie Dony-H\u00e9-nault angibt, die Wirkung der Laccase, wenigstens derjenigen aus Luzerne, auf ihre eigene Alkalinit\u00e4t zur\u00fcckzuf\u00fchren sei.\nDamit f\u00e4llt nat\u00fcrlich die Annahme von Dony-H\u00e9nault: \u00abDans la laccase, les mol\u00e9cules manganeuses agissent avec beaucoup moins d\u2019intensit\u00e9 que les ions hydroxyliques pris \u00e0 nombre \u00e9gal.\u00bb Selbst wenn man nicht von der katalytischen Wirkung der freien Hydroxylionen spricht, was hier an sich geeignet ist, die Kritik herauszufordern, sondern nur die Mengen freien Alkalis in Betracht zieht, welche den Hydrochinonl\u00f6sungen zugesetzt worden sein k\u00f6nnen, so braucht man nur folgenden Vergleich anzustellen:\nUm in einer 0,2-n.-Hydrochinonl\u00f6sung, welche 0,001 normal in Bezug auf MnAc2 ist, eine Oxydationsgeschwindigkeit zu erreichen, welche mit der durch 0,2 g Medicagolaccase gleich ist, mu\u00df dieser L\u00f6sung soviel,Alkali zugegeben werden, da\u00df sie 0,0008 normal w\u00fcrde. Es m\u00fcssen also der Hydrochinonl\u00f6sungstatt 10 ccm der 20\u00b0/oigen Laccasel\u00f6sung","page":93},{"file":"p0094.txt","language":"de","ocr_de":"94\nHans Euler und Ivan Bolin,\n10 ccm eines 1/25o-normalen Alkalis zugesetzt werden. Die Reaktion einer solchen L\u00f6sung ist so stark alkalisch, da\u00df sie niemand mit derjenigen eines gel\u00f6sten Laccasepr\u00e4parates verwechseln wird.\n\u00dcbrigens l\u00e4\u00dft selbst ein Zusatz von 10 ccm einer 0,0001 normalen Salzs\u00e4ure die Wirkung der \u00abLuzernenlaccase\u00bb fast unver\u00e4ndert, wie folgender Versuch zeigt:\nt\tccm\n30 a.\t20\tccm\t0,2-n-Hydrochinon\t)\t5\t1>4\n10\t>\t20\u00b0/oige Laccasel\u00f6sung I\u00ab\t19\t2,2\n10\t\u00bb\t0,005-norm.-MnAc2\tj\tt\u00f6\t3,1\n10\t\u00bb\t0,0001-norm.-HCl\tJ\t20\t3,6\n30\t4,7\nAuch in solchen Hydrochinonl\u00f6sungen, welche mit geringen Mengen Alkali versetzt sind, also das Alkalisalz des Hydrochinons\tenthalten, beschleunigt\tLaccase\terheblich\tden\nOxydationsverlauf.\n30b. 0,001-n-MnAc2\t30 c.\t0,001-n-MnAc2\tVgl.\thierzu\n0,0001-n-NaOH\t0,0005-n-NaOH\tNr. 12, Seite 88.\n0,2 g Laccase\tin 50 ccm\t0,1 g Laccase in 50 ccm\t\nt\tccm\tt\tccm\n5\t1,8\t5\t2,2\n10\t2,6\t10\t3,6\n15\t3,5\t15\t4,6 (kryst.)\n20\t4,1\t20\t5,7\n30\t5,4\t30\t8,4\nEs ist hervorzuheben, da\u00df die L\u00f6sungen Nr. 30 a und b keine Spur alkalischer Reaktion mit Phenolphthalein zeigen. Dieser Indikator l\u00e4\u00dft bekanntlich Hydroxylionen noch in einer Konzentration von 0,00001 Normalit\u00e4t deutlich erkennen.\nWenn also freies Alkali das wirksame Agens in Laccasen nicht sein kann, und die diesbez\u00fcglichen Annahmen hinf\u00e4llig werden, so mu\u00dfte zun\u00e4chst untersucht werden, ob die \u00abLaccasen\u00bb vom Medicagotypus als \u00abenzymhaltig\u00bb zu betrachten sind. Nach dem gegenw\u00e4rtigen Stand der Kenntnisse definiert man Enzyme als Katalysatoren tierischen oder pflanzlichen Ursprungs, welche durch l\u00e4ngeres oder k\u00fcrzeres Erhitzen ihrer L\u00f6sung unwirksam werden. Da\u00df ein Kriterium wie die W\u00e4rmedenaturierung nicht befriedigend sein kann, ist schon fr\u00fcher","page":94},{"file":"p0095.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n95\ngelegentlich betont worden ; immerhin haben wir keinen anderen Anhaltspunkt, gewisse Katalysatoren unter der Bezeichnung Enzyme zu einer besonderen Gruppe zusammenzufassen.\nWir haben einen Teil der in Versuch 29 angewandten Laccasel\u00f6sung je 3 Minuten unter R\u00fcckflu\u00df zum starken Sieden erhitzt. Nach Abk\u00fchlung fanden wir:\nUngekocht\t31.\tGekocht\nt\tccm\tt\tccm\n5\t1,3\t5\t2,3\n10\t2,3\t10\t3,2\n15\t3,0\t15\t4,0\n20\t3,6\t20\t4,7\n30\t4,9\t30\t5,6\nDie katalysierende Wirkung der Luzernlaccase wird also auch durch starkes Erhitzen, welches hydrolysierende Enzyme unfehlbar inaktiviert, nicht gemindert, im Gegenteil noch etwas erh\u00f6ht (hierauf werden wir sp\u00e4ter zur\u00fcckkommen). Es besteht also kein Anla\u00df, den oxydationsbeschleunigenden Anteil der \u00abLaccasen\u00bb vom Medicagotypus zu den Enzymen zu rechnen.\n3. Wir kommen schlie\u00dflich zu den wichtigsten Fragen des Gebietes : welche Stoffe \u00fcben die gleiche Wirkung aus wie Laccase, und welches ist die chemische Zusammensetzung dieses bisher als Enzym betrachteten Stoffes?\nMan hat vielfach angenommen, da\u00df die Enzyme durch-gehends Kolloide, besonders Eiwei\u00dfk\u00f6rper sind, da viele der untersuchten Pr\u00e4parate Stickstoff enthalten. Dies war wohl auch der Grund, weshalb Trillat1) den organischen Bestandteil der Laccase durch Eiwei\u00dfk\u00f6rper, Albumine, Gelatine u. a. zu ersetzen suchte. Die von Trillat angewandten L\u00f6sungen enthalten indessen freies Alkali und ihre Oxydationswirkungen sind daher mit denjenigen der Laccase nicht vergleichbar. Vermeidet man diese st\u00f6rende Nebenreaktion, indem man die L\u00f6sung neutral h\u00e4lt, so zeigt sich, da\u00df weder Serumalbumin noch Gasein die Oxydation beschleunigt. Die im Versuch Nr. 12 mitgeteilte Geschwindigkeit verblieb durch den Zusatz von etwa l\u00b0/o dieser Stoffe fast unver\u00e4ndert.\n*) Compt. rend., Bd. CXXXVIII, S. 94 u. 274 [1904].","page":95},{"file":"p0096.txt","language":"de","ocr_de":"96\nHans Euler und Ivan Bolin,\nDas Vorkommen von Gummi in vielen Laeeasepr\u00e4paraten hat dann bei Bertrand, Tschireh u. a. auch die Vermutung angeregt, da\u00df die Laccase eine gummiartige Substanz sei. Setzt man aber arabischen Gummi zu den in Versuch Nr. 12 und 23 untersuchten L\u00f6sungen, so findet man eine Verz\u00f6gerung, keinesfalls eine Beschleunigung des Reaktionsverlaufs.\nEin Bestandteil der Laccase, deren Bedeutung bisher \u2014 abgesehen vom Mangan der Rhus-Pr\u00e4parate \u2014 \u00fcbersehen wurde, ist der auffallend hohe Aschengehalt, welcher 20\u201430\u00b0/o der Pr\u00e4parate ausmacht. Auf die Zusammensetzung dieser Asche kommen wir in der n\u00e4chsten Mitteilung zur\u00fcck. Der hohe Aschengehalt hat uns nun zur Vermutung gef\u00fchrt, da\u00df wir es in der Laccase mit organischen Salzen zu tun haben, welche neben dem Mangan die wesentliche Rolle bei der Oxydation des Hydrochinons spielen.\nWir haben deswegen eine gro\u00dfe Anzahl von Versuchen angestellt, unter welchen folgende erw\u00e4hnt werden m\u00f6gen:1)\n32. 0,001-n-MnAc2\t\t33. ohne MnAc\u00bb mt\t34. ohne Hydrochinon\n0,2-n-Seignettesalz\t\t0,2-n-Seignettesalz\t0,001-n-MnAc2\nt\tccm\t\t0,0005-n-NaOH\n0 10\t1,5 2,2\tkeine Oxydation.\tkeine Oxydation.\n15\t2,9\t\t\n20\t3,5\t\t\n30\t4,5\t\t\n35. 0,001-n-Mn Ac2\n0,075-n-Seignettesalz\nt\tccm\n5\t0,7\n10\t1,3\n15\t1,8\n20\t2,3\n30\t2,6\nManganhaltige Hydrochinonl\u00f6sungen werden also durch Seignettesalz auch ohne Mitwirkung von Alkali stark kataly-\n*) Die Salzl\u00f6sungen waren stets mit Phenolphthalein genau neutralisiert bezw. sehr schwach sauer. Die Konzentration des Hydrochinons war wie immer 0,2-normal.","page":96},{"file":"p0097.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I.\n97\nsiert (vgl. Versuch 23, Seite 89). Wie bei den Versuchen mit Laccase macht sich die Beschleunigung auch in Gegenwart von wenig Alkali geltend (Reaktion der L\u00f6sung neutral!).\n36. 0,001-n-MnAc2 0,0005-n-NaOH\nt\tccm\nO\t0,7\n10\t1,3\n15\t2,1\n20\t2,6\n30\t3,3\n37. 0,001-n-MnAc2 0,0005-n-NaOH 0,2-n-Seignettesalz\nt\tccm\n5\t4,1\n10\t5,8\n15\t7,2\tkryst.\n20\t7,8\n30\t9,0\n38. 0,001-n-MnAc2 0,0005-n-NaOH 0,04-n-S eignettesalz\nt\tccm\n5\t2,6\n10\t3,5\n15\t4,0\n20\t4,5\nEs zeigte sich bald, da\u00df nicht alle neutral reagierenden Salze organischer oder anorganischer S\u00e4uren diese Wirkung in gleicher Weise aus\u00fcben. Wurde im Versuch 37 Seignettesalz durch \u00e4quivalente Mengen Natriumsuccinat, Natriumfumarat, Natriumlactat, Natriumacetat und Natriumchlorid ersetzt, so erwies sich die Wirkung in derselben Reihenfolge schw\u00e4cher.\nNoch st\u00e4rker als Seignettesalz katalysiert das Natriumsalz der Zitronens\u00e4ure, und das Galciumsalz der Glukons\u00e4ure, beinahe ebensogut das Natriumsalz der Schleims\u00e4ure.*)\nWir haben nach diesem Befund alkalifreien L\u00f6sungen von Hydrochinon dieselben Gewichtsmengen dieser Salze zugesetzt, welche wir bei den Versuchen mit Laccase angewandt haben, n\u00e4mlich 0,1\u20140,2 g pro 50 ccm.\nq Es scheinen solche S\u00e4uren wirksam zu sein, welche mit Mangan komplexe Anionen zu bilden verm\u00f6gen. Auffallend erschien uns, da\u00df das Salz der Pektins\u00e4ure (dargestellt aus Zitronenschalen) nicht beschleunigend wirkte. Wir geben von den Versuchen mit unwirksamen Substanzen folgende drei wieder:\n0,001-n-MnAc2\t*\t0,001-n-MnAc2\t0,001-n-MnAc2\n0,1 g Natriumpektat 0,2 g Natriumoxalat 0,2 g Natriumacetat in 50 ccm\tin 50 ccm\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\n5\t0,7\t5\t0,5\t5\t0,4\n10\t1,0\t8\t0,7\t10\t0,5\n15\t1,1\t15\t0,9\t15\t0,5\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LVII.","page":97},{"file":"p0098.txt","language":"de","ocr_de":"98\nEuler und Bolin, \u00dcber Oxydationen. I.\n23. 0,001-n-MnAc,\t39. 0,001-n-MnAcg\t\t40. 0,001-n-MnAc2\t\nohne Zusatz\t0,4 \u00b0/o\tGlukons. Ca\t0,4 \u00b0/o\tNatriumcitrat\nt\tccm\tt\tccm\tt\tccm\n10\t0,3\t5\t0,9\t5\t2.9\n30\t0,7\t10\t1,2\t10\t4,7\n60 1,1\t15\t1,7\t15\t6,6\n\t20\t2,1\t20\t7,6\n\t\t\t30\t9,4\nWie ein Vergleich des Versuches 40 mit Versuch 29 zeigt, katalysiert Natriumcitrat pro Gewichtseinheit st\u00e4rker als \u00abLaccase.\u00bb\t,\nIn diesen Ergebnissen erblicken wir eine feste St\u00fctze f\u00fcr unsere Annahme, da\u00df der wirksame Bestandteil der \u00abLac-casen\u00bb vom Medicagotypus Salze organischer S\u00e4uren sind. Auf die Natur dieser S\u00e4uren und die Art ihrer Wirkung werden wir in einer folgenden Mitteilung zur\u00fcckkommen.\nZusammenfassung.\n1.\tWir haben die Oxydationsgeschwindigkeit des Hydrochinons in neutral reagierenden L\u00f6sungen in Gegenwart verschiedener Mengen von Mn und Na untersucht und mit derjenigen verglichen, welche durch Luzernen-\u00abLaccase\u00bb hervorgebracht wird. Es zeigt sich, da\u00df die Wirkung dieser \u00abLaccase\u00bb sich nicht auf ihre alkalische Reaktion zur\u00fcckf\u00fchren l\u00e4\u00dft.\n2.\tDie untersuchte \u00abLaccase\u00bb wird durch Kochen ihrer L\u00f6sung nicht geschw\u00e4cht, sie ist oder enth\u00e4lt also zwar einen Katalysator, aber nichts, was als \u00abEnzym\u00bb zu bezeichnen ist.\n3.\tDie Laccase enth\u00e4lt reichlich Salze organischer S\u00e4uren ; eine Anzahl von Natriumsalzen solcher S\u00e4uren beschleunigen die Oxydation des Hydrochinons in gleichem, teilweise noch* h\u00f6herem Grade wie die Laccase.","page":98}],"identifier":"lit18917","issued":"1908","language":"de","pages":"80-98","startpages":"80","title":"Zur Kenntnis biologisch wichtiger Oxydationen. I. Mitteilung","type":"Journal Article","volume":"57"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:59:30.884611+00:00"}