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{"created":"2022-01-31T14:02:39.814028+00:00","id":"lit18951","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Leo Langstein","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 66: 8-12","fulltext":[{"file":"p0008.txt","language":"de","ocr_de":"Vergleichende Untersuchung fiber die Zusammensetzung des Caseins aus Frauen- und Kuhmilch.\nVon\n\u00a3mil Abderhalden und Leo L\u00e4ngstem.\n(Aus dem physiologist-hen Institute der tier\u00e4rztlichen Hochschule und dem Kaiserin-Augustc-Victoria-Ilaus zur Bek\u00e4mpfung der S\u00e4uglingsterblichkeit im Deutsehen Reiche.)\n(Der Redaktion zugegangen am 21. M\u00e4rz lDlo.t\nDie Eiwei\u00dfk\u00f6rper der Milch fesseln unser Interesse in ganz besonders hohem Grade, sind sie es doch, aus denen der wachsende S\u00e4ugling all die mannigfaltigen aus Eiwei\u00df bestehenden \u2014 fl\u00fcssigen, halbfesten und festen \u2014 Gebilde aufbaut. Die Kenntnis der Zusammensetzung der Proteine c(er Milch gibt uns einen Einblick in ihre Umwandlungen, ehe sie > in k\u00f6rpereigene Eiwei\u00dfstoffe \u00fcbergehen. Zurzeit sind wir noch nicht in der Lage, einzelne Eiwei\u00dfk\u00f6rper nach ihrer Struktur zu vergleichen, wir m\u00fcssen uns damit begn\u00fcgen, die Art der Bausteine der verschiedenartigen Proteine festzustellen. Schon bei der Vergleichung der Mengen der einzelnen Bausteine \u2014 der Aminos\u00e4uren \u2014, die bei der totalen Hydrolyse erhalten werden, st\u00f6\u00dft man auf Schwierigkeiten. Es gibt zurzeit keine Methode, die f\u00fcr alle Aminos\u00e4uren eine quantitative Bestimmung zul\u00e4\u00dft. Eine reiche Erfahrung hat jedoch gezeigt, da\u00df es gelingt, bei ganz gleichartiger Ausf\u00fchrung der Estermethode stets innerhalb enger Grenzen ann\u00e4hernd dieselben Mengen von Aminos\u00e4uren aus dem gleichen Protein zu erhalten.\nEs schien uns nun von Interesse, festzustellen, ob aus Menschenmilch dargestelltes Gasein dieselben Aminos\u00e4uren und etwa in denselben Mengenverh\u00e4ltnissen aufweist, wie das aus Kuhmilch gewonnene Casein. F\u00fcr Tyrosin und Glutamins\u00e4ure fanden wir fast identische Werte. Ferner konnten wir in beiden Caseinarten kein Glykokoll feststellen. F\u00fcr die \u00fcbrigen","page":8},{"file":"p0009.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber Zusammensetzung des Caseins aus Frauen- und Kuhmilch: 9\n' Monoaminos\u00e4uren wurden ebenfalls sehr \u00e4hnliche Weile\u00bb in beiden F\u00e4llen gefunden. Die totale Hydrolyse des aus Frauenmilch gewonnenen Caseins hat somit keine sicher feststellbaren Unterschiede gegen\u00fcber dem. Kuhmilchcasein ergaben. Da\u00df daraus noch lange nicht gefolgert werden dart, da\u00df* nunmehr beide Caseinarten als identisch zu betrachten sind, ist bereits wiederholt betont worden. Es k\u00f6nnen z. It. die einzelnen Bausteine in ganz verschiedener Reihenfolge verkn\u00fcpft sein. Hier mu\u00df die partielle Hydrolyse einsetzen.\nExperimenteller Teil.\t>\nI. Darstellung des Caseins aus Frauenmilch nach Engel. .'*>\nZu der 5 fach verd\u00fcnnten Milch wird so viel Essigs\u00e4ure zugegeben, da\u00df auf 100 ccm unverd\u00fcnnter Milch etwa 7\u00cfV ccm 1 io-n.-Essigs\u00e4ure kommen.\nT\u00e4glich wurden 2 1 verarbeitet, .le 1 1 Frauenmilch\u00bb) wurden mit 700 ccm 1 io-n.-Essigs\u00e4ure versetzt und in einer gro\u00dfen Flasche mit Wasser auf 5000 ccm aufgef\u00fcllt, gesch\u00fcttelt und 2\u20143 Stunden im Eisschrank stehen gelassen. Der -ganze Inhalt wurde dann in ein gro\u00dfes Gef\u00e4\u00df hineingegossen und dieses in ein Wasserbad von 40\u201445\u00b0 hineingestellt. Nach-einer 14 Stunde, nachdem die Fl\u00fcssigkeit die Temperatur von- etwa 30\u00b0 angenommen hatte, wurde durch ein gro\u00dfes, doppeltesTilter tiltriert. Der Niederschlag, ein Gemenge von Casein und; Fett, durch/gel\u00f6sten Milchzucker und Albumin verunreinigt, wurde vom Filter in eine Soxhlet-H\u00fclse abgeschabt. Nacheinander iwurde mit Alkohol und absolutem Alkohol gewaschen \u00fchd im \u00c4therextraktionsapparat fast vollkommen vom Fett befreit.\nDas Rohprodukt i4\u20144\u2018/2 g auf 2 1 Milch), das sch\u00f6n wei\u00df aussah und an der Luft zu einem Pulver zerbr\u00f6ckelte, wurde in einer Kugelm\u00fchle fein gepulvert und nun in einer\n*) Eng(\u2018l. Eine einfache Methode der quantitativen Abscheidung des Caseins aus genuiner Frauenmilch. Biochem. Zeitschrift,- Bd, XIV. S. 234, 1908.\t.\n*) Es wurde frische Frauenmilch verwendet, die liingstensv einen Tag im Eiskasten gestanden hatte. F\u00fcr die Hilfe bei der Darstellung danken wir Herrn Dr. Edelstein.\t'","page":9},{"file":"p0010.txt","language":"de","ocr_de":"Krnil Abderhalden und Leu Langstein,\ngro\u00dfen Zentrifuge solange mit schwach-essigsaurem W\u00e4sser, Alkohol und \u00c4ther gewaschen* - bis das Gasein frei von Milchzucker und Fett war.\nDas Pr\u00e4parat wurde im Exsikkator \u00fcber Schwefels\u00e4ure getrocknet.\nAus 170 g Rohprodukt (entsprechend etwa 86 1 Frauenmilch) wurden 120 g reines Casein gewannen.\nI.\t2.0582 g Substanz verloren bei 105\u00b0 0,1198 g H,0, also: 7.28% 11,0.\nII.\t0.5770\u00bb\t\u00bb\t% 105\u00b0 0,0152 \u00bb \u00bb \u00bb *7,82% \u00bb\nm. i O\u00dcMI .\t,\t>\t, 105\u00ae 0,320t) \u00bb \u00bb 7.97\u00b0,; >\nv Aschennestimmung:\n0,3398 g SiVlislanz ergaben 0.0033 g Asche n 0,97%.\nHydrolyse des (Daseins aus Frauenmilch.\nWir verwendeten zum Nachweis der einzelnen Monoaminos\u00e4uren 95 g reines Casein. Die totale Hydrolyse wurde in der gewohnten Weise durch inst\u00e4ndiges Kochen des Caseins mit der f\u00fcnffachen Menge 25 \u00b0/o iger Schwefels\u00e4ure herbeige-\u2022 f\u00fchrt- Die Hydrolysenfl\u00fcssigkeit f\u00e4rbte sich dunkelbraun. Beim Filtrieren hinterblieben 0,75 g einer melaninartigen Masse. Nach quantitativer Entfernung der Schwefels\u00e4ure mit Baryt engten wir das Filtrat des B\u00e4ryumsulfatniederschlages unter vermindertem Druck bis zur beginnenden Krystallisation ein. Der Baryumsulfatniederschlag wurde wiederholt mit hei\u00dfem Wasser ausgekocht. Die Waschw\u00e4sser engten wir ebenfalls unter vermindertem Druck ein. Zur weiteren Krystallisation des Tyrosins wurde bei gew\u00f6hnlichem Druck auf dem Wasserbade eingeengt. Die Menge des Rohtyrosins betrug 5,2% des angewandten Caseins. Nach dem Umkrvstallisieren aus hei\u00dfem Wasser unter Anwendung von Tierkohle verblieben 4,58% reines Tyrosin.\nDie Mutterlauge .des Tyrosins diente zur Abscheidung der Glutamins\u00e4ure in Form ihres Chlorhydrates. Nach dem Einleiten von gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure trat bald eine dunkelbraune F\u00e4rbung der Fl\u00fcssigkeit auf, welche sich noch vermehrte, als die L\u00f6sung konzentriert wurde. Die Abscheidung der salzsauren Glutamins\u00e4ure erfo|gte erst, nachdem die Fl\u00fcssigkeit","page":10},{"file":"p0011.txt","language":"de","ocr_de":"I\nl'ber Zusammensetzung di*s Caseins aus Frauen* und Kultmilclk H\nauf ein kleines Volumen gebracht war. Sie war auch dann noch sehr unvollst\u00e4ndig. Wir l\u00f6sten deshalb den Krystallbrei wieder in Wasser und verdampften die gesamte Fl\u00fcssigkeit unter vermindertem Druck zur Trockene. Der R\u00fcckstand wurde in Wasser gel\u00f6st und mit soviel Kupferoxydul gesch\u00fcttelt, bis die L\u00f6sung sich gr\u00fcnblau f\u00e4rbte. Nun wurde filtriert, der R\u00fcckstand gut gewaschen und im Filtrat das gel\u00f6ste Kupfer mit Schwefelwasserstoff entfernt. Das Filtrat vom Kupfersulfid war hellgelb gef\u00e4rbt. Es wurde eingeengt. Beim Einleiten von gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure in die m\u00e4\u00dfig konzentrierte L\u00f6sung gelang es nun leicht, die salzsaure Glutamins\u00e4ure in gro\u00dfen, .farblosen und ganz reinen Krystallen quantitativ abzuscheiden: Die Ausbeute an reiner Glutamins\u00e4ure betrug 10,95\u00b0/o.\nWir haben die Bestimmung des Tyrosins und der Glutamins\u00e4ure mit 40 g Casein wiederholt und fanden 4,40\u00b0/\u00ab. Tyrosin und 10,78\u00b0/o Glutamins\u00e4ure.\t,,\nDie Mutterlauge der salzsauren Glutamins\u00e4ure beider Bestimmungen diente zur Darstellung der \u00fcbrigen Monoamino-s\u00e4uren mittels der Estermethode. Die Durchf\u00fchrung der\u2018Veresterung, der Esterinfreiheitsetzung, Destillation der freien Ester und ihrer Verseifung bot keine Besonderheiten. Die Trennung der Aminos\u00e4uren in den einzelnen Fraktionen erfolgte in. der \u00fcblichen Weise.\nErhalten wurden:\nAlanin: Es wurde identifiziert durch seine spezifische Drehung [a]^=-f- 9,5\u00b0 und seine Analyse:\n0.1779 g Subslanz brauchten 20,35 ccm \u00bb/io-H2S04.\ti:..\nBerechnet f\u00fcr C\u201eH7N02:\tGefunden:\n15,73N.\tl\u00df,0\u00b0/o N.\nValin: Sein Drehungsverm\u00f6gen war -f 25,850 in 20\u00b0/p iger Salzs\u00e4ure.\nO.2420g Substanz brauchten 21,0 ccm \"/io-H2S04.\nBerechnet f\u00fcr C0HnN0,,:\tGefunden:\n11,96\u00b0 o N.\t12,1\u00b0/\u00ab N.\nLeucin: [a|.^0 = -f 14,25\u00b0 in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure.\n0,2780 g Substanz brauchten 21.0 ccm n/io-HtS04.\nBerechnet f\u00fcr C6HnN02:\tGefunden:\n10,69\u00b0/\u00ab N.\t10,5\u00b0/\u00ab N.","page":11},{"file":"p0012.txt","language":"de","ocr_de":"12 Krnil Abderhalden und Leo Langstein, \u00dcber C.asein.\nGei der Trennung von Valin und Leucin waren Verluste unvermeidlich. Isoleucin war unzweifelhaft auch vorhanden.\nSerin konnte nur in Spuren isoliert und durch seinen Zersetzungspunkt identifiziert werden. Sein Nachweis darf daher noch nicht als ganz gesichert betrachtet werden. Asparagins\u00e4ure:\n0,2221 g Substanz brauchten I\u00df,95 ccm n/\u00bbo-H,S04. berechnet f\u00fcr r.4H-N04:\tGefunden:\n10,/\u00c9', N.\t10,7 V* N.\nGlutamins\u00e4ure:\n0,3300 g Substanz brauchten 22,3 ccm \u00bb/t\u00ab-HiS04 Berechnet f\u00fcr Cr>H9N04:\tGefunden:\n9,52 \u00b0/o N.\t9.40\u00b0/o N.\nPhenylalanin:\n0,1072 g Substanz brauchten 10.5 ccm '\u2018/u-HsS04 Berechnet f\u00fcr\tGefunden:\n8,18 \u201co N.\t8,7 V\u00bb N.\nProlin ist in der \u00fcblichen Weise abgetrennt und identifiziert worden.\nGerechnet auf 100 g aschefreies, bei 100\u00b0 bis zur Gewichtskonstanz getrocknetes Casein ergaben sich folgende Ausbeuten an den einzelnen Aminos\u00e4uren.\nAlanin\t1,2 g Glutamins\u00e4ure 10,95 g\nValin\t1.3\t>\tPhenylalanin\t2,8\t\u25a0>\nLeucin\t8,8\t>\tTyrosin\t1,58\t*\nAsparagins\u00e4ure 1,0\t>\u2022\tProlin\t2,85\t\u00bb","page":12}],"identifier":"lit18951","issued":"1910","language":"de","pages":"8-12","startpages":"8","title":"Vergleichende Untersuchung \u00fcber die Zusammensetzung des Caseins aus Frauen- und Kuhmilch","type":"Journal Article","volume":"66"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:02:39.814033+00:00"}