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{"created":"2022-01-31T14:05:02.909309+00:00","id":"lit19063","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 68: 477-486","fulltext":[{"file":"p0477.txt","language":"de","ocr_de":"Beitrag zur Kenntnis der bei der totalen Hydrolyse von Proteinen auftretenden Aminos\u00e4uren.\nVon\nEmil Abderhalden.\n(Aus- dom physiologischen Institut der tier\u00e4rztlichen Hochschule, Berlin.)\nDer Redaktion zugegangen am 25. August 1910.)\nIn (len letzten Jahren sind mit Hilfe der von Emil Fischer eingef\u00fchrten Estermethode eine sehr gro\u00dfe Zahl von Proteinen auf ihren Gehalt an Aminos\u00e4uren untersucht worden. Es lagen diesen Arbeiten mehrere Ziele zugrunde. Einmal galt es, die Zusammensetzung einer m\u00f6glichst gro\u00dfen Zahl von Proteinen kennen zu lernen. Zahlreiche Fragestellungen trafen hier zusammen. Unsere Kenntnisse \u00fcber die am Aufbau der verschiedenartigsten Proteine beteiligten Bausteine waren, ehe Emil Fischer seine klassischen Arbeiten begann, noch sehr l\u00fcckenhafte. Das Resultat der zahlreichen Untersuchungen war, da\u00df am Aufbau der verschiedenartigen Eiwei\u00dfk\u00f6rper im allgemeinen stets die gleichen Aminos\u00e4uren beteiligt sind. Der eine oder andere Baustein fehlt einigen Proteinen. Gro\u00dfe Unterschiede ergaben sich bei der Vergleichung der Quantit\u00e4ten, in denen die einzelnen Aminos\u00e4uren in den verschiedenen Eiwei\u00dfstolfen sich linden.\nWeitere Untersuchungen galten vergleichenden Studien \u00fcber den Gehalt an Aminos\u00e4uren von Proteinen ein und derselben Klasse. Hier sollte eine Grundlage f\u00fcr Studien \u00fcber partielle Hydrolyse von Eiwei\u00dfstoffen geschaffen werden. Nach dieser Richtung war es auch von gr\u00f6\u00dfter Wichtigkeit, Proteine aufzufinden, an deren Aufbau einige wenige Aminos\u00e4uren in ganz besonders gro\u00dfer Menge beteiligt sind.\nEndlich hatten die zahlreichen Hydrolysen auch zum Ziel, Ausgangsmaterial zur Gewinnung einzelner Aminos\u00e4uren zu schallen.\nIn neuerer Zeit sind mehrfach Verbesserungen der\nHcppe-Seyler s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXVIII.\tHl","page":477},{"file":"p0478.txt","language":"de","ocr_de":"478\nEmil Abderhalden,\nFi sch ersehen Estermethode vorgeschlagen worden. Ferner ist an den erhaltenen Resultaten Kritik ge\u00fcbt worden. Wir haben schon vor l\u00e4ngerer Zeit ausgedehnte Untersuchungen in Angriff genommen, um einesteils die vorgeschlagenen Verbesserungen zu pr\u00fcfen und andernteils die Brauchbarkeit der Estermethode in quantitativer Hinsicht zu ergr\u00fcnden. Wir werden \u00fcber diese Untersuchung im Zusammenhang berichten. Hier sei zun\u00e4chst nur \u00fcber Versuche berichtet, die den Zweck hatten, festzustellen, bei welchen Operationen der Estermethode Verluste erfolgen und ferner, ein wie gro\u00dfer Teil des Gesamt-stickstolfs der Untersuchung entgeht. Wir gingen so vor, da\u00df wir vor und nach jeder Operation den Stickstoffgehalt genau bestimmten. Zun\u00e4chst stellten wir den Stickstoffgehalt des Ausgangsmateriales fest, dann wurde mit Baryt resp. Schwefels\u00e4ure vollst\u00e4ndig hydrolysiert. Im Hydrolysat wurde wieder der Stickstoffgehalt bestimmt. Dann wurden die abgeschiedenen Aminos\u00e4uren (Tyrosin, Glvkokoll) und die entsprechenden Mutterlaugen auf Stickstoff analysiert. So verfolgten wir eine Phase nach der anderen. Die unten mitgeteilte \u00dcbersicht gibt die erhaltenen Resultate wieder. Zu den einzelnen Versuchen verwendeten wir italienisches Seidenfibroin. Der Stickstoffgehalt bezieht sich auf die bei 120\u00b0 bis zur Gewichtskonstanz getrocknete, aschefreie Substanz. Bei Versuch 1 und 2 ist die Hydrolyse durch 9 st\u00e4ndiges Kochen mit einer hei\u00df ges\u00e4ttigten Barytl\u00f6sung herbeigef\u00fchrt worden. Vor dem Kochen war die Seide auf dem Wasserbad mit der Barytl\u00f6sung so lange digeriert worden, bis der gr\u00f6\u00dfte Teil der Seide gel\u00f6st war. Bei Versuch 8 und 4 verwendeten wir 25\u00ab/0ige Schwefels\u00e4ure. Wir kochten 16 Stunden. In beiden Versuchsreihen bestimmten wir den Stickstoffgehalt des Hydrolysats und des ungel\u00f6st gebliebenen R\u00fcckstandes. Sein Anteil ist bei der Seide sehr gering. W\u00e4hrend der Hydrolyse sind keine nennenswerten V erluste eingetreten. Selbstverst\u00e4ndlich wurde das Kochen mit Baryt resp. Schwefels\u00e4ure unter Anwendung eines guten R\u00fcck-llu\u00dfk\u00fchlers vorgenommen. Wir wollen jetzt schon bemerken, da\u00df bei anderen Proteinen beim Kochen mit S\u00e4uren namentlich schwefelhaltige Produkte sich im K\u00fchler kondensieren. Beim","page":478},{"file":"p0479.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber totale Hydrolyse von Proteinen.\n\n') Versuch I und 11 sind von Herrn Dr. Erwin Mayer, dem Assistenten des Instituts, im W.-S. 1909 10 durchgef\u00fchrt worden.","page":479},{"file":"p0480.txt","language":"de","ocr_de":"480\nEmil Abderhalden.\nH\u00e4moglobin beobachteten wir wiederholt Schwefelabscheidung und bei der Hydrolyse von Spongin .Jodoformgeruch. Wahrscheinlich werden sich bei den verschiedenartigen Proteinen gr\u00f6\u00dfere Verluste als gerade bei der Seide ergeben.\nIm Baryumsulfatniedersehlag blieb ebenfalls kein gro\u00dfer Anteil des Gesamtstickstoffs zur\u00fcck. Auch dieser Befund darf nicht verallgemeinert werden. Bei der Hydrolyse anderer Proteine haben wir nach immer und immer wieder ausgef\u00fchrter Auskochung des Baryumsulfatniederschlages noch gr\u00f6\u00dfere Mengen organischer Substanz im genannten Niederschlag beobachtet. Es scheint, da\u00df sehr schwer l\u00f6sliche Baryumverbindungen vorliegen. Die Verluste beim Filtrieren des Baryumsulfatniederschlages waren gering. Nun wurde das Tyrosin abgeschieden. Auch bei dieser Operation sind kleine Verluste vorhanden. Die Mutterlauge des Tyrosins wurde verestert, das Glykokoll als Esterchlorhydrat abgeschieden. Bei Versuch 3 und 4 wurde ganz besondere Sorgfalt aut m\u00f6glichst quantitative Bestimmung des Glykokolls gelegt. Die Veresterung wurde drei-, ja beim letzten Versuch sogar f\u00fcnfmal wiederholt. Bei den beiden ersten \\ ersuchen war o\u00dfenbar nicht alles Glykokoll abgetrennt worden. Aus der Mutterlauge des Glykokollesterchlorhydrats wurden die Ester in Freiheit gesetzt.\nWir hielten uns in allen F\u00e4llen an die Vorschrift Emil Fischers. Wir wichen nur insofern von dieser ab, als wir nach erfolgter L\u00f6sung der salzsauren Aminos\u00e4uren in wenig Wasser nach Zusatz von Natronlauge direkt festes Kaliumcarbonat Zugaben und nicht zuerst eine konzentrierte w\u00e4sserige L\u00f6sung von Kaliumcarbonat. Die Hauptsache ist, da\u00df man durch t\u00fcchtiges Sch\u00fctteln und vorsichtigen Zusatz des Kaliumcarbonats jede Klumpenbildung vermeidet. Es mu\u00df schlie\u00dflich eine ganz lockere, feink\u00f6rnige Masse resultieren, die ein ganz homogenes Aussehen hat. Der \u00c4ther mu\u00df jedes K\u00f6rnchen f\u00fcr sich umsp\u00fclen und \u00fcberall sofort die in Freiheit gesetzten Ester aufnehmen k\u00f6nnen. Wir haben nach Levenes1) Vorschlag auch wasserfreies Baryumhydroxvd verwendet, jedoch\n') P. A. Levene, The cleavage products of proteoses. The Journal <*f biological chemistry, Vol. I. p. 45, 1905,6.","page":480},{"file":"p0481.txt","language":"de","ocr_de":"I ber totale Hydrolyse von Proteinen.\tkSl\ntrotz aller Bem\u00fchungen nie so gute Hesultate erzielt, als nach der urspr\u00fcnglichen Vorschrift. Die Verwendung von Kaliumcarbonat und Natronlauge erleichtert sehr die Wiederholung der Veresterung. Wir haben fr\u00fcher1) den nach der Aus\u00e4therung der Ester verbleibenden R\u00fcckstand zun\u00e4chst in Wasser gel\u00f6st und dann gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure eingeleitet. Dann dampften wir bis zur Abscheidung von Salzkrusten ein. Nun ' wurde filtriert und das Filtrat weiter eingeengt. Die vereinigten Salzmassen wurden dann solange mit Alkohol, der mit gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure ges\u00e4ttigt war, gewaschen, bis keine organische Substanz mehr den anorganischen Salzen beigemengt war. Dieser ganze Proze\u00df l\u00e4\u00dft sich sehr vereinfachen. Man \u00fcbergie\u00dft den obengenannten R\u00fcckstand direkt mit Alkohol und leitet gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure ein. Von den ungel\u00f6sten Salzen wird abfiltriert. Bei gr\u00f6\u00dferen Salzmengen wird der ganze Proze\u00df wiederholt. Die alkoholischen Filtrate werden unter vermindertem Druck zur Trockene verdampft und nunmehr die Veresterung wiederholt. In anderen F\u00e4llen haben wir nicht direkt verestert, sondern den R\u00fcckstand, der nach der Aus\u00e4therung verbleibt, zun\u00e4chst ein- bis zweimal mit Salzs\u00e4ure zur Trockene verdampft und dann den R\u00fcckstand mit Alkohol \u00fcbergossen und gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure eingeleitet. Wir kamen so rascher zum Ziel, als wenn wir bei Anwendung von Baryt diesen mit Schwefels\u00e4ure entfernen mu\u00dften. Ohne Zweifel wird bei der Art der Anwendung der einen oder anderen Methode auch die \u00dcbung eine gro\u00dfe Rolle spielen.\nEin Blick auf die tabellarische \u00dcbersicht zeigt, da\u00df bei der Infreiheitsetzung der Ester wechselnde Resultate erhalten w erden. Bei den beiden letzten Versuchen waren die Resultate gleichm\u00e4\u00dfiger. Ohne Zweifel liegt hier eine der wesentlichsten Fehlerquellen. Die Infreiheitsetzung der Ester erfordert Erfahrung und \u00dcbung. Bemerkt sei, da\u00df die meisten der von mir und meinen Mitarbeitern ver\u00f6ffentlichten Arbeiten \u00fcber vollst\u00e4ndige Hydrolyse von Proteinen Resultate enthalten, die nach mehrfacher Wiederholung der ganzen Arbeit gewonnen worden\n\u2022*) Vgl. Emil Abderhalden. Hydrolyse des krystallisierten Oxyh\u00e4moglobins aus Pferdeblut. Diese Zeitschrift, Bd. XXXVII. S.4H4. im","page":481},{"file":"p0482.txt","language":"de","ocr_de":"482\nEmil Abderhalden,\nsind. Oft ergaben sich ganz betr\u00e4chtliche Unterschiede. Selbstverst\u00e4ndlich sind immer die besten Ausbeuten angegeben.\nIm Destillationsr\u00fcckstand verblieb noch eine ansehnliche Stickstoffmenge. Aus ihm l\u00e4\u00dft sich Serinanhydrid gewinnen. Hei der Fraktionierung der Ester und speziell beim Abdampfen des \u00c4thers sind die Verluste relativ gro\u00df. Diese Fehlerquelle ist bereits bekannt. Man kann sie betr\u00e4chtlich einschr\u00e4nken, indem man den von den Estern abdestillierten \u00c4ther mit w\u00e4sseriger Salzs\u00e4ure aussch\u00fcttelt und dann vom \u00c4ther abtrennt. Dampft man den salzs\u00e4urehaltigen Auszug ein, dann erh\u00e4lt man noch ganz betr\u00e4chtliche Mengen von Aminos\u00e4uren (Glykokoll und Alanin). Unzweifelhaft entstehen auch Verluste bei der Destillation der Ester selbst. Sie lassen sich vermeiden durch eine sehr sorgf\u00e4ltige K\u00fchlung der Vorlage. Am besten werden zwei Vorlagen vorgelegt. In manchen F\u00e4llen beschickten wir die zweite Vorlage (am besten wird hierzu eine Saugflasche genommen) mit verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure. Zwischen der ersten und zweiten Vorlage wurde dann ein Hahn eingeschaltet, um zu vermeiden, da\u00df bei Unterbrechung des Vakuums Salzs\u00e4ured\u00e4mpfe in die erste Vorlage zur\u00fccksteigen.\nWeitere Verluste entstehen bei der Trennung der einzelnen Fraktionen in ihre Bestandteile. Hier sprechen Erfahrung und \u00dcbung eine sehr gro\u00dfe Holle. Verluste sind jedoch nicht vermeidbar. Viel h\u00e4ngt nat\u00fcrlich von der Art der Zusammensetzung der einzelnen Fraktionen ab. Wiegen bestimmte Aminos\u00e4uren vor, dann wird die Trennung rascher gelingen, als wenn ein Gemisch von mehreren, in ungef\u00e4hr gleicher Menge vorhandenen Aminos\u00e4uren vorliegt. Besondere Schwierigkeiten bereitete bisher immer die Trennung von Alanin, Valin, Leucin und Isoleucin. Die erstere Aminos\u00e4ure l\u00e4\u00dft sich noch am besten abtrennen. Valin, Leucin und Isoleucin bilden leicht Misch-krystalle. Durch alle fr\u00fcheren Arbeiten klingt die Klage, da\u00df die Leucinfraktion meist nicht ganz rein zu erhalten sei. Nie ist ein Zweifel dar\u00fcber belassen worden, da\u00df unter Leucin einmal die Aminoisobutylessigs\u00e4ure und das Isoleucin zu verstehen sind und ferner Valin beigemischt ist. Das Isoleucin ist nie bestimmt worden. Sein Entdecker Ehrlich hatte seinerzeit den Wunsch ge\u00e4u\u00dfert, die Leucinfraktion nach dieser Richtung selbst","page":482},{"file":"p0483.txt","language":"de","ocr_de":"tber totale Hydrolyse von Proteinen.\t483\nautzuarbeiten. Wir begn\u00fcgten uns deshalb meistens mit der qualitativen Feststellung. Durch den Versuch, Valin - abzutrennen, hatten wir meistens gro\u00dfe Verluste. Wollte man \u00fcberhaupt vergleichbare Werte erhalten, dann konnte man nur so vorgehen, da\u00df man aliquote Anteile der einzelnen, schon m\u00f6glichst gereinigten Fraktionen auf bestimmte Aminos\u00e4uren verarbeitete. Einer Bemerkung von Halliburton1) gegen\u00fcber sei auch hier nochmals ausdr\u00fccklich hervorgehoben, da\u00df weder Emil Fischer noch ich jemals behauptet haben, da\u00df die mit Hilfe der Estermethode erhaltenen Werte Anspruch auf Exaktheit machen. Niemals war die Hede von einer quantitativen Bestimmungsmethode. Da\u00df die Estermethode in ganz verschiedenen H\u00e4nden recht gut \u00fcbereinstimmende Werte ergeben kann, haben die Wiederholungen von Hydrolysen ergeben, die wir bereits ausgef\u00fchrt hatten.2) Schon der Umstand, da\u00df eine Wiederholung der Veresterung nach erstmaliger Aus\u00e4therung - der Ester die Ausbeuten ganz wesentlich steigert, zeigt, da\u00df von einer quantitativen Methode nicht die Rede sein kann. Bei der Seide sind die Ausbeuten bei weitem am besten, weil hier nur einige wenige gut trennbare Aminos\u00e4uren vorliegen. Da\u00df wir niemals daran gedacht haben, die von uns gegebenen Werte, die \u00fcbrigens stets als Minimalwerte bezeichnet sind, als quantitative auszugeben, geht schon daraus hervor, da\u00df wir immer, wenn es sich um quantitative Bestimmungen handelte, nur Tyrosin, Glutamins\u00e4ure und die Diaminos\u00e4uren in Betracht zogen. H\u00f6chstens das Glykokoll wurde in solchen F\u00e4llen noch mitbestimmt. Osborne, der \u00fcber eine reiche Erfahrung auf diesem Gebiete verf\u00fcgt, hat unter Ber\u00fccksichtigung der erw\u00e4hnten Punkte bei der Vergleichung unserer Resultate mit den seinen sich mit einer ann\u00e4hernden \u00dcbereinstimmung zufrieden gegeben.\n\u2018) Vgl. den Annual Report of the Chemical Society UKW. Biological Chemistry. Berichterstatter: W. D. Halliburton.\ns) Vgl. hierzu die Resultate, die Osborne und seine Sch\u00fcler bei der Hydrolyse von Proteinen der Pflanzenwelt erhalten haben. Eine Zusammenstellung der Resultate findet sich in Bd. IV des Biochemischen Handlexikons.","page":483},{"file":"p0484.txt","language":"de","ocr_de":"484\nEmil Abderhalden.\nNun haben vor kurzem Levene und .Slyke1) eine Methode angegeben, die eine quantitative Trennung der Leucin-fraktion in Leucin, Isoleucin und Valin gestatten soll. Best\u00e4tigt sich die Exaktheit der Methode durch weitere Erfahrungen, dann ist ohne Zweifel ein bedeutsamer Erfolg in der Trennung dieser Aminos\u00e4uren zu verzeichnen. Selbstverst\u00e4ndlich k\u00f6nnen jedoch die erhaltenen Werte auch nicht als quantitative betrachtet werden. Die Methode von Levene und Slyke erstrebt ja nur eine Trennung der Leucinfraktion in die einzelnen Komponenten. Da jedoch die Leucinfraktion als solche bereite durch eine nicht quantitative Methode gewonnen worden ist. so bleibt der Fehler, der der Estermethode an und f\u00fcr sich anhaftet, bestehen. Levene und Slyke heben ganz richtig hervor, da\u00df die fr\u00fcheren Untersucher nie einen Zweifel dar\u00fcber gelassen haben, da\u00df die Leucinfraktion nicht einheitlich sei Es mu\u00dfte jede Methode, die eine quantitative Trennung der drei genannten Aminos\u00e4uren gestattet, zu einer Revision der bisher angegebenen Werte f\u00fchren. Genau ebenso w\u00fcrde eine bessere Methode zur Trennung von Asparagins\u00e4ure, Serin und Phenylalanin sofort zu besseren Ausbeuten f\u00fchren.\nLevene und Slyke2) haben nun bei der Pr\u00fcfung der Leucin!raktion des Edestins und des Gaseins f\u00fcr die Fraktion als solche andere Werte erhalten, als sie von Emil Fischer und von mir angegeben worden sind. Das Casein ist von Emil Fischer und sp\u00e4ter von mir wiederholt analysiert worden. Die einzelnen Bestimmungen gaben recht gut \u00fcbereinstimmende Werte. Wir erhielten eine Leucinfraktion -f- Valin von ca. 11 g. Levene und Slyke fanden 16 g. Beim Ede-stin, das von uns wiederholt untersucht worden ist, erhielten die genannten Autoren einen viel niedrigeren Wert, n\u00e4mlich statt ca. 21 g nur 14 g. Wir haben beim Casein trotz gr\u00f6\u00dfter Sorgfalt nie mehr als 13 g Leucinfraktion pro 100 g reines\n') P. A. Levene und Donald D. Van Slyke, The leucin fraction of proteins. The Journal of Biological Chemistry. Vol. VI, p. 391. 1909\n*' P. A. Levene und Donalt D. van Slyke. The leucin fraction in casein and edestin. The Journal of biologicol Chemistry. Vol. VI. p. 119. loot\u00bb.","page":484},{"file":"p0485.txt","language":"de","ocr_de":"Lber totale Hydrolyse von Proteinen.\niS\u2019)\nCasein t Ham mars ten) erhalten k\u00f6nnen. Unsere Ausbeuten f\u00fcr Edestin schwanken zwischen 17,5 und 2'l\u00b0/o. Dal) Levene und Slyke f\u00fcr Edestin andere Werte gefunden haben, erkl\u00e4rt sich vielleicht ohne weiteres daraus, da\u00df sie bei der Isolierung der Leucinfraktion anders verfahren sind als wir. Die (\u00eer\u00fcnde f\u00fcr die h\u00f6here Ausbeute der Leucinfraktion beim Casein k\u00f6nnen wir nicht angeben. Weitere Untersuchungen, die bereits im Gange sind, m\u00fcssen hier Aufkl\u00e4rung bringen. Wir sind schon hier kurz auf die Arbeit von Levene und von Slyke eingegangen, weil Unkenntnis der ganzen Methodik leicht zum Schl\u00fcsse f\u00fchren k\u00f6nnte, als w\u00e4ren die zutage getretenen Differenzen unbedingt auf mangelhaftes Arbeiten zur\u00fcckzuf\u00fchren. Nur solche Resultate sind bei Anwendung der Estermethode vergleichend \u2014 und dann noch unter der Reserve, da\u00df keine quantitative Methode vorliegt \u2014 zu verwerten, die in allen Einzelheiten genau auf die gleiche Weise erhalten worden sind.\nWill man f\u00fcr einzelne Proteine den Gehalt an bestimmten Aminos\u00e4uren in exakterer Weise feststellen, als es bis jetzt der Fall war, dann mu\u00df man in erster Linie die Esterinfreiheitsetzung wiederholen.\nAddiert man bei den Versuchen 1, III und IV (vgl. die obige Tabelle) die Stickstolfwerte f\u00fcr.Tyrosin, Glykokoll und f\u00fcr die einzelnen Esterfraktionen, dann kommt man zu den folgenden Ausbeuten: Bei Versuch I sind erhalten worden 14,07 g N, ausgegangen wurde von 21,20 g N. Der Bestimmung entgangen sind somit 7,13 g N. Die entsprechenden Werte f\u00fcr Versuch III sind: Erhalten von 17,15 g N 12,15 g. Differenz 5 g N. Versuch IV : Ausgegangen von 34,30 g N, isoliert 26,66 g N. Differenz 7,64 g N. Bei Versuch I sind 66,37 \u00b0/o N in definierbarer Form erhalten worden, bei Versuch II 70,84\u00b0/o und 77,72n,o bei Versuch III.\nEin Blick auf diese Werte zeigt, da\u00df selbst beim Seidenfibroin, das der Isolierung der Aminos\u00e4uren die wenigsten Schwierigkeiten entgegensetzt, weil es nur wenige Bausteine besitzt, ziemlich erhebliche Differenzen in den Ausbeuten Vorkommen. Versuch I und II sind von einem anderen. Untersucher ausgef\u00fchrt worden, als Versuch III und IV. Bei Versuch IV wurde der Infreiheitsetzung der Ester die denkbar","page":485},{"file":"p0486.txt","language":"de","ocr_de":"4w> Emil Abderhalden, \u00dcber totale Hydrolyse von Proteinen.\ngr\u00f6\u00dfte Sorgfalt gewidmet. Ferner wurde die Veresterung 5 mal wiederholt. Bei Versuch III war nur 3 mal verestert worden. Die angegebenen Ausbeuten w\u00fcrden sich verringern, wenn an Stelle der Ester die freien Aminos\u00e4uren (nach erfolgter Verseifung und Trennung) ber\u00fccksichtigt w\u00fcrden. Anderseits w\u00fcrde das im I)estiilationsr\u00fcckstand*vorhandene Serinanhydrid hinzukommen.\nWir haben den ganzen Esterproze\u00df wiederholt und in allen ballen noch Aminos\u00e4ureester gewonnen. Die Ausbeuten waren allerdings keine sehr bedeutenden mehr. Immer blieb noch ein betr\u00e4chtlicher Teil des Stickstoffs beim Aus\u00e4thern der Ester zur\u00fcck. Zum Teil ist dieser Anteil auf Diamino-s\u00e4uren zur\u00fcckzuf\u00fchren.\nDie vorliegende Untersuchung zeigt, da\u00df die Verfolgung des Stickstoffgehaltes der bei den mannigfaltigen Operationen, die zur Isolierung der Monoaminos\u00e4uren dienen, auftretenden Zwischenprodukte uns ein Mittel an die Hand gibt, die Quellen von Verlusten aufzudecken. Man wird in Zukunft verlangen m\u00fcssen, da\u00df bei jeder Hydrolyse die hier mitgeteilten Werte bestimmt werden. Nur dann wird es m\u00f6glich sein, die von verschiedenen Seiten gewonnenen Werte zu vergleichen und zu beurteilen.\nUnzweifelhaft wird man ein ganz anderes Bild erhalten, wenn man nicht Seide, sondern irgend ein anderes Protein, das mannigfaltigere Bausteine besitzt, in analoger Weise untersucht. Hier wird es auch n\u00f6tig sein, vergleichende Untersuchungen mit k\u00fcnstlich hergestellten Gemischen bekannter Aminos\u00e4uren anzustellen. Derartige Versuche sind auch von anderer Seite in Angriff genbmmen worden,1) jedoch ohne Kontrolle mit Hilfe der Sticksto\u00dfwerte.\n1 ^{d- Thomas B. Osborne and D. Breese Jones. Determining (lie quantity of monoamino-acids yielded by proteins when hydrolyzed with acids. The American Journal of Physiology, Vol. XXVI, p. 212, 1910, und A consideration of the sources of loss in analyzing the products of protem hydrolysis. Ebenda, p. H05.","page":486}],"identifier":"lit19063","issued":"1910","language":"de","pages":"477-486","startpages":"477","title":"Beitrag zur Kenntnis der bei der totalen Hydrolyse von Proteinen auftretenden Aminos\u00e4uren","type":"Journal Article","volume":"68"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:05:02.909314+00:00"}