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{"created":"2022-01-31T14:01:46.173587+00:00","id":"lit19412","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Waentig, Percy","role":"author"},{"name":"Otto Steche","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 76: 177-213","fulltext":[{"file":"p0177.txt","language":"de","ocr_de":"/\nOber die fermentative Hydroperoxydzersetzung.\nII. Mitteilung.\nVon\nPercy Waentig und Otto Steche.\n(Mitteilung aus dem Laboratorium f\u00fcr angew. Chemie der Universit\u00e4t Leipzig.) (Der Redaktion zugegangen am 6. November 1911.)\nIn unserer ersten Mitteilung \u00fcber di\u00e9 fermentative Hydro-peroxydzersetzung haben wir die Blutkatalase einer eingehenden l ntersuchung unterworfen, einmal weil ein Vergleich der Ergebnisse der bisherigen Untersuchung \u00fcber dieses Ferment (Sen ter) mit demjenigen anderer Autoren \u00fcber Katalasen anderer Herkunft nicht im Einklang zu stehen schien, worauf unseres Erachtens die Aufmerksamkeit nicht gen\u00fcgend gelenkt worden ist. Weiterhin aber hatten gleich zu Anfang unserer Untersuchung \u00fcber Blutkatalase sich Abweichungen von den Senter-schen Befunden ergeben, die auch aus diesem Grunde eine eingehendere Pr\u00fcfung dieses Fermentes erforderten. Das Ergebnis unserer Untersuchung wrar, da\u00df wir zwar viele der Senterschen Resultate best\u00e4tigen, jedoch hinsichtlich des Reaktionsverlaufs der Hydroperoxydzersetzung mit dem Blutferment, gleichg\u00fcltig, ob sie genau nach den Senterschen Vorschriften oder etwas abweichend von diesen vorgenommen wurde, zu keiner so einfachen Auffassung wie Senter *) gelangen konnten, indem wir den monomolekularen Verlauf der Reaktion als einen nur von zuf\u00e4lligen, nicht immer reproduzierbaren B\u00e9dingungen abh\u00e4ngigen Grenzfall ansehen zu m\u00fcssen glaubten, der die Eigenart der fermentativen Hydroperoxydzersetzung nicht gen\u00fcgend charakterisiert. Auch hinsichtlich des Einflusses von Temperatur\n\u2019) Zeitschrift f\u00fcr physikal. Chemie, Bd. 44, S. 257 (1905).","page":177},{"file":"p0178.txt","language":"de","ocr_de":"178\nPercy Waentig und Otto Steche,\nund H- resp. OH-Ionengehalt des Reaktionsgemisches mu\u00dften wir die Sent ersehen Befunde etwas modifizieren.\nMit R\u00fccksicht auf den eigentlichen Endzweck unserer Untersuchung, die Messung der fermentativen Hydroperoxyd-zersetzung zu einer f\u00fcr biologische Zwecke allgemein brauchbaren Methode auszuarbeiten, haben wir nun auch Katalasen anderer Herkunft nach demselben Arbeitspl\u00e4ne untersucht, wodurch wir auch die zwischen den einzelnen Autoren bestehenden Unstimmigkeiten entweder zu beseitigen oder genau zu fixieren hofften.\nDas Ergebnis unserer Untersuchung ist nun, da\u00df wir eine gr\u00f6\u00dfere \u00c4hnlichkeit im Verhalten der Katalasen verschiedener Herkunft (soweit wir sie in den Bereich unserer Untersuchungen ziehen konnten) festgestellt haben, als wir sie nach dem Vergleich der Ergebnisse der verschiedenen Bearbeiter erwarten konnten, wenn auch gewisse Differenzen, z. B. hinsichtlich des Einflusses von S\u00e4ure und Alkali, in dem von anderen Autoren angedeuteten Sinne zutage traten, und da\u00df anderseits alle jene Eigent\u00fcmlichkeiten im Ablauf der fermentativen Hydroperoxyd-zersetzung, wie wir sie an der Blutkatalase aufgefunden hatten, best\u00e4tigt werden konnten, was gleichzeitig bei der h\u00e4ufig gro\u00dfen Verschiedenheit im Ausgangsmaterial als eine wertvolle Best\u00e4tigung unserer Ergebnisse an Blutextrakten erscheinen mu\u00dfte.\nDie Gesichtspunkte, unter denen die Eigenschaften der verschiedenen aktiven Extrakte gepr\u00fcft wurden, waren zun\u00e4chst \u2014 was ja bei Dosierungsversuchen ani wichtigsten erscheint \u2014 die Untersuchung des Einflusses des Reinheitsgrades, der durch F\u00e4llung mit Alkohol, durch Dialyse und durch Filtration ge\u00e4ndert werden konnte; ferner die Isolierungsbedingungen aus dem Substrat, der Einflu\u00df von Peroxyd- wie Fermentkonzentration, von S\u00e4ure und Alkali, und endlich der Temperatur auf\nden Reaktionsverlauf.\n\u00ab\nZur Untersuchung gelangten aktive Extrakte sowohl tierischer als pflanzlicher Herkunft. Von tierischen Extrakten kamen in Betracht einerseits solche aus einzelnen Organen von","page":178},{"file":"p0179.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzerselzung. II. 179\nTieren, wie beispielsweise der Extrakt aus dem Fett von Schwein und Hind und aus der Leber von Schwein und Hund, ferner Extrakte der Geschlechtsorgane von Rana temporaria, anderseits Extrakte ganzer Tiere, wie solche von Raupen und Puppen von Malacosoma neustria und Sphinx ligustri. Von .pflanzlichen Extrakten wurden diejenigen aus keimender Gerste, aus Hefe und aus Pilzen untersucht.\nLeberkatalase.1)\nAls Ausgangsmaterial wurde die Leber eines Hundes verwendet, die von einem ganz frisch get\u00f6teten Tiere zur Verf\u00fcgung stand und zur Entfernung des Blutes aus den Gef\u00e4\u00dfen mit Wasser von 30n 40 Minuten lang durchsp\u00fclt wurde, bis. \u2022Ins ganze Gewebe einen gelblich-wei\u00dfen Ton angenommen halte und das ablaufende W^asser nur noch ganz verschwindende Illutf\u00e4rbung zeigte. 500 g des wasserhaltigen Gewebes wurden darauf fein zerkleinert und mit Glaspulver zu einem m\u00f6glichst homogenen Brei verrieben. Dieser wurde dann zwei Tage lang mit 500 ccm Wrasser unter etwas Chloroformzusatz extrahiert, worauf dann, da eine Filtration sich nicht bewerkstelligen lie\u00df, von dem gebildeten Bodensatz abgegossen wurde. Die tr\u00fcbe, br\u00e4unlich-gelbe Fl\u00fcssigkeit wurde zun\u00e4chst mit dem halben \\ olumen absoluten Alkohols gef\u00e4llt, w'obei ein reichlicher flockiger Niederschlag entstand, der nach dem Trocknen eine braunschwarz gef\u00e4rbte Masse hinterlie\u00df (Niederschlag 1)\u2019 Aus einer qualitativen Aktivit\u00e4tspr\u00fcfung des fast klaren Filtrats von dieser l \u00fcllung ergab sich jedoch, da\u00df, wie schon fr\u00fcher festgestellt worden war, die F\u00e4llung durch diese Alkoholmenge, die bei Wut eine vollst\u00e4ndige F\u00e4llung der Katalase bedingt, noch ganz unvollst\u00e4ndig war (vgl. hier\u00fcber Mitteilung 1, diese Zeitschrift S. -42). Erst ein weiterer Zusatz des noch IV* fachen Volumens 96 \u00b0;'o igen Alkohols erzeugte eine neue starke F\u00e4llung, die nunmehr die ganze, noch in der Fl\u00fcssigkeit vorhandene Katalase enthielt, wenn man durch Stehenlassen f\u00fcr eine vollst\u00e4ndige Ausf\u00e4llung sorgte (Niederschlag 2 : Trockengewicht 0,42 g und Niederschlag 3: Trockengewicht 0,12 g). Aus diesen drei Nieder-\n') Vgl. auch Battclli und Stern, Soc. biol., Bd. 57. S. 375 (1905).\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXXVI.\t13","page":179},{"file":"p0180.txt","language":"de","ocr_de":"180\nPercy Waentig und Otto Steche,\nSchl\u00e4gen wurden nun nach der fr\u00fcher beschriebenen Methode mit Chloroformwasser Extrakte von schwach gelblicher, fast klarer Beschaffenheit hergestellt, deren Aktivit\u00e4t jedoch eine sehr gro\u00dfe Verschiedenheit zeigte.\nNiederschlag Relative Konzentration1) K-Werte2)\n425\n378\n47,2\n1.\n2.\n3.\n9\n2\n1\nHieraus geht hervor, da\u00df Niederschlag 2 bei weitem die Hauptmenge der Katalase enthielt und da\u00df die F\u00e4llung der Katalase aus Leberextrakt, wie dies schon aus fr\u00fcheren Versuchen gefolgert wurde, erst bei einer h\u00f6heren Alkoholkonzentration zu erreichen ist. F\u00fcr praktische Versuche zwecks Isolierung des Katalaseferments aus Leber w\u00fcrde es sich daher empfehlen, zun\u00e4chst eine F\u00e4llung mit wenig Alkohol vorzunehmen, diese zu verwerfen und nun erst mit einem ungef\u00e4hr doppelten Volumen Alkohol die F\u00e4llung des eigentlichen Ferments vorzunehmen.\nAbgesehen von diesem verschiedenen Verhalten der Leberkatalase von der aus Blut gewonnenen, die wohl in der Hauptsache mehr auf die Anwesenheit von F\u00e4llung verhindernden Stoffen (Schutzkolloiden) zur\u00fcckzuf\u00fchren ist, zeigt die Leberkatalase wenigstens in den der Blutkatalase analog gewonnenen Extrakten gro\u00dfe \u00c4hnlichkeit mit dieser.\nSowohl hinsichtlich des Reaktionsverlaufs mit gew\u00f6hnlicher Perhydroll\u00f6sung bei 0\u00b0, wobei normalerweise stets ein absteigender Gang der K-Werte zu beobachten ist, wie hinsichtlich des Einflusses von \u00abNeutralisation\u00bb, Alkalizusatz und S\u00e4urezusatz zum Reaktionsgemisch bis zu den in der folgenden Tabelle angegebenen Konzentrationen auf die Aktivit\u00e4t und hinsichtlich der Wirkung h\u00f6herer Temperatur unter unver\u00e4nderten Bedingungen bezw. bei gleichzeitiger \u00c4nderung der Reaktion des Versuchsgemisches ist eine weitgehende Analogie zu den\n\u2018) Gemeint ist das Verh\u00e4ltnis von Trockensubstanz zu Extraktionswasser.\n*) Wie in der vorigen Arbeit, sind die K-Werte s\u00e4mtlich mit ln4 multipliziert.","page":180},{"file":"p0181.txt","language":"de","ocr_de":"7\n\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. 181\nKatalasel\u00f6sungen aus Blut festzustellen, die hier noch einmal in folgendem zusammengefa\u00dft seien (vgl. Tab. la):\nBei Reaktionstemperatur von 0\u00b0 bringt Befreiung der w\u00e4sserigen L\u00f6sung von der normalerweise in ihr enthaltenen Kohlens\u00e4ure bezw. Neutralisation bis zum Farbenumschlag des Phenolphthaleins stets eine Aktivit\u00e4tszunahme, h\u00f6herer Alkaligehalt stets eine Abnahme, und S\u00e4urezusatz in sch\u00f6n viel geringerer Menge eine sehr starke Schw\u00e4chung der Fermentaktivit\u00e4t hervor, w\u00e4hrend bei 30\u00b0 schon die Neutralisation meist reaktionsverz\u00f6gernd wirkt und S\u00e4ure hier eine weniger starke Wirkung bei gleichem Zusatz auszu\u00fcben scheint.\nTabelle la. Leberkatalase. Extrakt der Alkoholf\u00e4llung.\n\t1. unver\u00e4ndert\t\t\t2. neutralisiert1)\t\t\t3. 7* *ooo-n-KOH *)\t\t\t4. '/#oooo-n-\t\tl i\n\tV\t15,49\t425\tV.\t15,67\t494\t1'\t16,04\t\t1'\t16,10\t\n\t4'\t11,55\t\t4'\t11,14\t\t4'\t12,37\t376\t4'\t14,17\t185\n0\u00ab\t8'\t8,33\t355 322\t8'\t7,29\t460 381\t9'\t8,90\t286 280\t9'.\t12,24\t127 11 r,\n\t12' 17'\t6,19 4,42\t293 292\t13' 19'\t4,70 2,90\t350\t17'\t5,83\t\t18' 29'\t9,65 7,81\t11\u00ab' 83,5\n\t25'\t2.58\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t1'\t14,89\t622\t2'\t13,68\t528\t1'\t16,88\t\t1'\t15,24\t\n\t'3'\t11,18\t\t5'\t9,50\t\t4'\t16,21\t56.8\t4'\t10,64\t520\n:;0\u00b0\t6' 10'\t7,38 4,37\t601 569 593\t9' 12'\t6,40 4,61\t428 47o 390\t20'\t15,73\t8,1\t8' 13'\t6,81 4,13\t485 434\n\t14'\t2,53\t\t16'\t3,22\t\t\t\t\t*\u2022\t\t\nFerner zeigen die folgenden Versuche ebenfalls in \u00dcbereinstimmung mit den Resultaten an Blutkatalase erstens, da\u00df 'lie Gr\u00f6\u00dfe der Anfangskonstanten der Reaktionen praktisch proportional mit der Fermentkonzentration w\u00e4chst, ziemlich unabh\u00e4ngig von der Hydroperoxydkonzentration, da\u00df aber anderseits der \u00dcbergang von \u00dcdoo-n-Wasserstoffsuperoxydl\u00f6sung zu\n\u2018) Alle Versuche, bei denen Alkali oder S\u00e4ure zugesetzt wurde, sind sowohl in dieser wie in s\u00e4mtlichen folgenden Tabellen mit kohlens\u00e4urefreiem Wasser ausgef\u00fchrt.\n*) Die Konzentrationsangaben sind aus den zugef\u00fcgten Mengen berechnet. Die Peroxydkonzentration im Reaktionsgemisch betr\u00e4gt, wenn nicht anders angegeben, V*\u00b0\u00ae oder '/o\u00bb*n.\n13*","page":181},{"file":"p0182.txt","language":"de","ocr_de":"182\nPercy Waentig und Otto Steche,\n18o-n (Tab. lb) stets nur insofern eine Schw\u00e4chung der Fer-mentaktivit\u00e4t bedingt, als die ganze Reaktion in der peroxydreicheren L\u00f6sung etwas langsamer verl\u00e4uft, ohne da\u00df der Gang der K-Werte wesentlich verst\u00e4rkt wird.\nTabelle lb. Leberkatalase. Extrakt der Alkoholf\u00e4llung.\n0\u00b0, unver\u00e4ndert.\nH*\u00dc,-Konzentration\nRelative Fermentkonzentration :\n25\n50\n1' 10.81\n7' 15,08 ; (\n86,7\n\u2018/4oo-n\n16' 15,12 35'] 18,00 | 65'j 11,78 !\n80,0\n28,0\n20.8\n1' 16,01 5' 14,81 12'! 13,21 24' 10,88 38'| 9.36\n84,4\n72.2\n70.2 46,7\n1'\n3'\n7'\n11'\n18'\n14,53\n12.02\n8,48\n6,56\n4,32\nV\u00abo-n\nl'j 15,48 5'. 14,46 12'| 13,57 22' 12,36 32'; 11,40\n74.0 39,4 40,6\n35.1\n1' j 14,20 | 8' \u2019 12.09 j 7'| 9.49 j\n7.66\t!\n5.66\t|\n11'\n18'\n412\n379\n279\n259\n349\n263\n233\n188\n1' 12,78\t.\nI ! 679 3' | 9,36\n558 7,23 ... 4o.)\n5,28\n422 3,25\n5'\n8'\n13'\n5'\n8'\n13,10\n9,85\n7,80!\n5,94\n619\n507\n391\n13' 3.70\n411\nWie ferner aus allen Versuchen zu ersehen ist, ist auch f\u00fcr diese Fermentl\u00f6sung und zwar f\u00fcr die Extrakte aller Niederschl\u00e4ge, welche zur Untersuchung gelangten, ein absteigender Gang der K-Werte charakteristisch. Genau wie bei der Blut katalase bringt auch hier jedoch die Dialyse eine \u00c4nderung des Reaktionsverlaufs hervor, jedoch nicht, ohne da\u00df eine seht erhebliche Einbu\u00dfe der Katalase an Aktivit\u00e4t bei gleichzeitiger tr\u00fcbung der L\u00f6sung festzustellen ist (Tab. lc).\nTabelle lc. Leberkataiase.\nEinflu\u00df der Dialyse. 0\u00b0, H,Os-Konzentration \u2018/\u00aboo-n.\n1. vor der Dialyse\n2. nach 3 t\u00e4giger Dialyse\n1'\n4'\n8'\n12'\n17'\n25'\n15,49\n11.55\n8,33\n6.19\n4,42\n2.58\n425\n355\n322\n293\n292\n3' ' 7' 25' 49' 76' 96'\n18,80\n18,67\n17,61\n16,16\n14.48\n13.48\n7,6\n14.1\n15.6\n17.7 15.5","page":182},{"file":"p0183.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II, 183\nMit Hinsicht auf die Untersuchung lackfarbener Blutl\u00f6sung war es wichtig, hier den unver\u00e4nderten Organextrakt zu pr\u00fcfen. Die Resultate zeigt Tabelle 2a und 2 b. Darnach ergibt sich das gleiche Verhalten wie f\u00fcr den Extrakt aus Alkoholf\u00e4llung, mit Ausnahme einiger kleiner Abweichungen, die sich durch die in relativ gro\u00dfer Menge vorhandenen inaktiven Stoffe leicht erkl\u00e4ren lassen. So wirkt bei 0\u00b0 Alkalizusatz bis Ur,ooo-n-Konzentration nicht schw\u00e4chend, sondern sogar noch merklich verst\u00e4rkend, jedenfalls infolge Bindung von Alkali durch die gro\u00dfen Mengen vorhandener Eiwei\u00dfstofTe. Ebenso ist die S\u00e4urewirkung, wenn auch merklich, so doch geringer als bei dem Extrakt aus Alkoholf\u00e4llung. \u00c4nderung der Fermentkonzentration im Verh\u00e4ltnis 1 zu 5 bewirkt eine proportionale \u00c4nderung der Reaktionsgeschwindigkeit, Erh\u00f6hung der Hydro-peroxydkonzentration auf Vso-n bringt auch hier eine deutliche \\ erlangsamung der Reaktionsgeschwindigkeit zustande.\nlabel le 2 a. Leberkatalase. Urspr\u00fcnglicher. Orgauextrakt.\nn\u00ab\no\u00bb\n:<on *\n1.\tunver\u00e4ndert\n1'\n5'\n13'\n23'\n4H'\n16,95\n14,36\n10.54\n7,81\n4,24\n180\n168\n130\n133\n1'\n5'\n9'\n14'\n26'\n17.21\n13,31\n10,80\n8,32\n4,92\n279\n227\n227\n190\n1'40\" 4' 40\" 9'40\" 16'40\"\n15,29\n11.59\n401\n7,22,, 3,96!\n411\n373\n2.\tneutralisiert\n5'\n12'\n18'\n17,07\n13,30\n8,62\n6,15\n24'\t4,50\n271\n269\n244\n223\n1'\n4'\n20'\n34'\n17,69\n14,71\n7,46\n4.00\n267\n184\n193\n3.\t'/sooo-n-KOH\n1'\n4'\n8'\n12'\n19'\n17,50\n13,43\n9,93\n7,13\n4,54\n383\n328\n360\n280\n4.7&oooo-n-H,S04\n1' 18,18 5' *16,37 10' 114,74\n21'\n12,28\n114\n91.1\n72.1\n\u2018) Die 30\u2018-Versuche sind vergleichbar mit der 1. Rubrik der 0 \\ ersuche.","page":183},{"file":"p0184.txt","language":"de","ocr_de":"184\tPercy Waentig und Otto Steche,\nTabelle 2b. Leberkatalase. Urspr\u00fcnglicher Organextrakt.\nEinflu\u00df der H,0,-Konzentration und der Fermentkonzentration.\n\tHjO,-Konzentration l/ao-n\t\t\tH2Oj-Konzentration !/\u00aboo-n\t\t\nFerment- konzentration 2 : 500 0\u00b0\t1' 4' 8' 18' 33'\t17,14 14,26 11,82 8.40 5.40\t266 204 148 128\t1' 5' 9' 14' 26'\t17,21 13,31 10,80 8,32 4,92\t279 227 227 190\n\tRelative Fermentkonzentration 1\t\t\tRelative Fermentkonzentration 2\t\t\nH,0,-Konzentration V4oo-n 0\u00b0\t1' 5' 15' 30' 47'\t17,68 16.19 13,73 10,97 8,61\t95.6 71.6 65,0 61,9\t1' 5' 13' 23' 43'\t16,95 14,36 10,54 7,81 4,24\t180 169 130 133\nFettkatalase.\nAktive Extrakte aus Fett wurden zun\u00e4chst nach den von Euler1) und Bach2) beschriebenen Verfahren gewonnen. Diese Methoden erschienen uns jedoch sp\u00e4ter zu umst\u00e4ndlich und auch f\u00fcr unsere Zwecke nicht ganz einwandfrei, weshalb wir uns dann begn\u00fcgten, zur Extraktion von Fett dieses nach Zerkleinerung mit der Fleischmaschine einfach mit lauwarmem Wasser mehrfach durchzukneten, wobei sehr aktive Extrakte erhalten werden k\u00f6nnen. Zur Untersuchung gelangten die Extrakte aus Rinder- und Schweinsnierenfett, das m\u00f6glichst frisch und nach sorgf\u00e4ltiger Befreiung von Blutgef\u00e4\u00dfen zur Verwendung kam.\nExtrakte nach Euler hergestellt.\nDa es nicht gelang, eine Alkoholf\u00e4llung aus dem nach Euler gewonnenen Extrakt auch unter Zusatz von \u00c4ther zu erhalten, so gelangte der Extrakt direkt zur Untersuchung.\n*) Hofmeisters Beitr\u00e4ge, Bd. 7, S. 1 (1906).\n*) Ber. d. d. ehern. Gesellsch., Bd. 37, S. 1882 (1905).","page":184},{"file":"p0185.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II, 185\nnachdem er noch durch Ausfrieren eines Teils des Wassers konzentriert worden war.1) .\nDie Untersuchung geschah in der gleichen Weise wie die der Blut- und Leberkatalase, nur da\u00df au\u00dfer den dort ausgef\u00fchrten Versuchen bezw. an Stelle dieser die von Euler angewendeten S\u00e4ure- und Alkalikonzentrationen zur Wirkung gelangten. Die Resultate sind in der folgenden Tabelle verzeichnet (Tab. 3 a). Die Ergebnisse stehen in deutlichem Gegensatz zu den Befunden Eulers, aber in \u00dcbereinstimmung mit unseren Resultaten an Blut- und Leberferment. Neutralisation bringt eine, wenn auch geringe, so doch deutliche Zunahme der Aktivit\u00e4t hervor. St\u00e4rkerer Alkalizusatz (Euler verwendete Haryumhydroperoxyd in ^aoo-n-Konzentration) wirkt schon bei 0\u00b0 st\u00e4rker schw\u00e4chend, und Schwefels\u00e4urezusatz wirkt bereits bei1 soooo-n-Konzentration bei 10\u00b0 (Reaktionstemperatur von Euler) schw\u00e4chend, erst recht bei ^ooo-n-Konzentration und entsprechend der von Senter festgestellten spezifischen Sch\u00e4dlichkeit der Chlorionen in Form von Salzs\u00e4ure noch mehr als in Form von Schwefels\u00e4ure. Bei 0\u00b0 ist die Wirkung analog den fr\u00fcheren Befunden wiederum erheblicher als bei.100. Kurz, es l\u00e4\u00dft sich kein erheblicher Unterschied im Verhalten der Fettkatalase feststellen. Die Abweichung bez\u00fcglich der Geringf\u00fcgigkeit der Neutralisationswirkung wird gen\u00fcgsam durch den verschiedenen Gehalt der Katalasel\u00f6sungen an indifferenten Stoffen erkl\u00e4rt. Diese Unterschiede lassen sich leicht an den Trockensubstanz- und Aschegehaltsbestimmungen verfolgen* die an den Extrakten vorgenommen worden sind.\nDie verschiedenen Extrakte verhalten sich bez\u00fcglich ihres Trockensubstanzgehaltes (Trockentemperatur 100\u00b0) und ihres Aschegehaltes wie folgt:\n*) Eine Konzentration durch Ausfrieren gelingt nicht immer, (ie-logentlich erwies sich das Eis nach der Schmelzung als ebenso aktiv wie \u00ab1er nicht gefrorene. Anteil.","page":185},{"file":"p0186.txt","language":"de","ocr_de":"186\tPercy Waentig und Otto Steche,\n^1 tc SC O\u00bb\nX *.\n\u2022f> ^ X ti \u00cf\ni\u00ab CO t-\u00bb 4>. X\nX IC M\nX \u00d6\u00ab\nK to U tc\n\u00c4 ^ S'\nJ \u00a9 tC X\nX O IC O' o\nX X 05\nh M ic tC IO\nS' '1 h* tc\n.;<\t4\u00bb X\nW 1C H->\nX o x x \u00a9\n\u25a0*1 X O' O IC\nx tc O' cc x\nS tfl ii* S'\n\u25a0 O' *vj CO H*\nX W CO O' i-k\nO X\ntc X\nH* os x tc\nCi' O\u00ee IC t-\nO' O W IC CS H*\nC\u00ef 'I 'I *\ntc en X O H*\nX O IC O' X o\nIC t-* h*. X\nIC S X 0' O \u00ef\nx co tc' x\n4k IC tC IC X X\no\u00bb sc\n-\u00abJ o\n4* 4* X 4k <1\nO X\nO* X tc ^\nH H H tc\nX *+ X o\u00bb o\nX tC X X O'\nIC \u00a9 X *\u2022\nTabelle Ma. Fettkatalase nach Euler.","page":186},{"file":"p0187.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. 187\nArt der Extrakte\tTrockensubstanz in \u00b0/u\tAschegebalt in \u00b0/o\nLackfarbene Blutl\u00f6sung nach Sent er Sent ersehe H\u00e4masel\u00f6snng j Probe 1 1 : 50\t1\t>11 Leberkatasel\u00fcsung (direkter Organextrakt). IVttkatalasel\u00f6sung (direkter ( Probe I Organextrakt)\t|\ts jj\t1,75 0,032 0,040 0,18 **\u25a0 ' ; 0,43 0,37\t0,077 0.0018 0,0092 0,011 0,008 0,076\nAuch hinsichtlich des Einflusses h\u00f6herer Peroxydkonzentration im Reaktionsgemisch ergibt sich gleiches Verhalten wie bei den anderen aktiven Extrakten: Nimmt man die Reaktion in 1 so-n-Hydroperoxydl\u00f6sung vor, so ist die Reaktionsverz\u00f6ge-ning eine ganz erhebliche.\nTabelle 3b. Fettkatalase nach Euler.\n11,,0^-Konzen-i ration V\u00abo-n\nRelative Fermentkonzen!ration r \u00bb 10 20\n0\u00b0\nKerment-\nknnzentration\n5 : 500 18\u00b0\n1' I 4'\nii i\n21,25 !\n19,00\n8' | 16,62\n12,11\n18'\n28'\n41'\n162\n145\n138\n118\n9,22\n* ! 1\u00ab (>,oo |\n1'\n5'\n9'\n14'\n28'\n18.50\t!\n14.50\t! 11,80\n9,35 | 5,31 i\n265\n224\n202\n176\n3' 50\" 5'50\" 9' 50\" 14' 50\" 21'30\" 30' 30\"\n\u2018/h o-n\n17,28\n15,20\n11,88\n9,13\n6,06\n3,60\n279\n268\n245\n254\n251\nH20#-Konzent ration 74oo-n 1'\t19,89\n5'\n8'\n13'\n19'\n13,73\n10,50\n6,92\n4,33\n1'\n5'\n9'\n12'\n7\n17'\n18,49\n! 417 12,25 !\n\u2019 i 412 8,38\n6,46\n4,39\n377\n336\n402\n388\n362\n339\ni\nBez\u00fcglich des Einflusses der Fermentkonzentration ergib '!C'h, da\u00df bei h\u00f6heren Fermentzus\u00e4tzen die Reaktionsgeschwindig keit nicht mehr ganz proportional mit der Fermentmenge w\u00e4chst\n","page":187},{"file":"p0188.txt","language":"de","ocr_de":"188\nPercy Waentig und Otto Steche,\nsondern etwas langsamer (Tab. 3 b), was sich vielleicht aber durch die hemmende Wirkung einer Verunreinigung erkl\u00e4ren l\u00e4\u00dft (vgl. auch Tab. Ib).\nDie Versuche mit dem direkten Organextrakt aus Schweinsnierenfett, der einfach durch mehrmaliges Auskneten des Fettes1) mit lauwarmem Wasser hergestellt wurde, best\u00e4tigen im ganzen die bisher gewonnenen Resultate. Zusatz von Alkali bei 0\u00b0 erh\u00f6ht zwar die Geschwindigkeit der Reaktion, anstatt sie zu verlangsamen, bei 30\u00b0 tritt jedoch die zerst\u00f6rende Wirkung dieser Mengen um so deutlicher hervor, ebenso wie eine Erh\u00f6hung der Peroxydkonzentration hier sehr erheblich schw\u00e4chend wirkt, was mit Hinsicht auf die Eulerschen Befunde nochmals zu betonen von Wichtigkeit erscheint (Tab. 4 a und 4 b).\nTabelle 4a. Feltkatalase durch Auskneten hergestellt.\n1. unver\u00e4ndert\na) H,02-\u2018/4oo-n\nb) H#Or\u2018/8(,-n\n2. neutralisiert\n3. '/{.ooo-n-KOH\n0\u00b0\nl'j 17,26 4' 14,39 8,12 5,99\n14'\n20'\n30'| 3,88\n263\n249\n220\n189\n1'40\"\t17,67\t382 278 275\t1'\t18,56\n5' 40\"\t12,67\t\t4'\t14,44\n8'40\"\t10,46\t\t8'\t10,50\n12'40\"\t8,12\t279\t14'\t6,70\n22'40\"\t4,32\t\t22'\t3,98\n363\n346\n325\n283\n30\u00b0\n2'\n5'\n12'\n16'\n21'\n15,60\n11,27\n5,81\n4,16\n2,64\n471\n411\n363\n395\n1'\n4'\n8'\n15'\n26'\n16,60\n13,01\n10,05\n7,37\n4,78\n353\n280\n192\n169\nb)\n1' 16,40\t1'30\" 18,70\n420\n4' 12,21\t4'30\" 15,27\n16' 7,11\t7'30\" 13,16\n26' 5,15 140 11' 30\" 11,35\n8,92\n7,02\nDa\u00df die gr\u00f6\u00dferen Mengen der Verunreinigung die noch konstatierbaren Abweichungen vom Verhalten der Blutkatalase erkl\u00e4ren, zeigen Versuche mit durch Alkoholf\u00e4llung in der\n*) Nach dreimaligem ausgiebigen Auskneten mit 500 bezw. 250 ccm Wasser ist doch noch keine vollst\u00e4ndige Ersch\u00f6pfung der Fettes an aktiver Substanz erreicht (1. Extrakt, Aktivit\u00e4t : 874, III, Extrakt, Aktivit\u00e4t 269).\na) 16,40\t420\t1'30\"\n12,21\t196\t4'30\"\n7,H\t140\t7'30\"\n5,15\t\t11'30\"\n\t\t19'30\"\n\t\t29'30\"\n293\n21.\u00bb\n161\n131\nm","page":188},{"file":"p0189.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. 189\n\u00fcblichen Weise gewonnener Extraktl\u00f6sung. Bei diesen verst\u00e4rkt Alkali in \u2018/sooo-n-Konzentration nicht mehr die Reaktionsgeschwindigkeit und bei 30\u00b0 verursacht bereits Neutralisation starke Schw\u00e4chung des Ferments und Zunahme des abfallenden Ganges der K-Werte (Tab. 5).\nTabelle 4b. Fettkatalase, durch Auskneten hergestellt. Einflu\u00df der Fermentkonzenlration ; 0\u00b0.\n\tRelative Fermentkonzentration:\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t1\t\t\t2\t\t\t4\t\t\nUrspr\u00fcng- licher Extrakt\t1' 13' 24' 46' 61'\t19,43 16,12 14,23 11,60 10,12\t67,7 49.2 40.3 35.4\t1' 6' 11' 20' 34' 46'\t18,39 15,50 13,55 10,78 8,46 6,94\t149 117 110 75,2 71,7\tV 4' 11' 20' 30'\t17,26 14,39 8,12 5,99 3,88\t263 249 220 189\nAlkohol- f\u00e4llung\t1' 4' 18' 27'\t18,62 17,05 13,63 10,07\t128 108 93,2\t1'40\" 6'40\" 19'40\" 36'40\"\t17,72 13,05 7,11 3,61\t266 203 173\t\u2014\t\t\nKatalase aus den Geschlechtsorganen von Rana temporaria.\nAls ein weiteres Beispiel f\u00fcr das Verhalten tierischer Katalasen seien die aus den geschlechtsreifen Hoden und Ovarien von Rana temporaria gewonnenen Extrakte angef\u00fchrt. Eine aktive Alkoholf\u00e4llung zu erzielen, gelang hier haupts\u00e4chlich aus Mangel an ausreichendem Material nicht. Und auch insofern bietet dieses Material kein g\u00fcnstiges Untersuchungsobjekt, als flie Ovarien von Rana temporaria ziemlich inaktiv sind, so \u00bbla\u00df es n\u00f6tig war, 120 g Ovarien mit 500 ccm Wasser zur Darstellung eines gen\u00fcgend aktiven Extraktes anzur\u00fchren, w\u00e4hrend bei der Untersuchung der Hoden ungef\u00e4hr die zehnfache Verd\u00fcnnung dieselbe Aktivit\u00e4t des Extrakts liefert. Dabei ist allerdings zu ber\u00fccksichtigen, da\u00df die Hoden wesentlich","page":189},{"file":"p0190.txt","language":"de","ocr_de":"') Vergleichbar untereinander sind in dieser Tabelle jedesmal nur die unter a bezw. b angef\u00fchrten Ver-\n190\nPercy Waentig und Otto Steche.\n\u00a9 e\tC\t\nto H* w| 4^ CC 0\u00ab IO\ttO\tHk\tHk \u00ceC\t05\tC\tO*\tHk V\tv\t%\t%\tV\tP HH a ' 3 <\nHk\tHk 05\t05\tiC\tIO\tp' \u25a0si\tki\tio\tio\ti W\tH\tM\t\u00bb\tj\tHk\tHk\tHk 05\tCO\tHk\t4k\tc: To\t*05\t^1\to\tX CO\tO\t0<\tX\tCO\t\nto\t.\tto\tto\tos X\tCO\tX to\t<1\tO'\t-kJ\tHk\tHk\tHk\tl-k 4k\t4k\tOl\tX Hk\tCi\t*k|\tO'\t\nI\t09\tHk 1\t05\tCO\t05\tl-k H*\t1\tV\tV\tV\tV OI\t!\u00c7\tf\t-\t1\t4k\t4k.\t4-, \"\t\"\t\"\tI\tO\tO\tO\tO S\tK\tV\tS\t\t5 \u00bb * S. % 2 p 2. \u00d4T < o k* m a o S-\nH* pi\tJC\t09\t<1 OS\tio\t*05\t4* Hk\tQl\tO\u00ab\t09\tHk\tHH 05\tHJ\t05\t-J 05\tH\t\u00a9\tkl Hk\tl-k\t\u00c7J\u00ab\ttO\t\nto\t09\tOS <1\t05\tCi\u00bb \u25a0k|\tX\t4\u00bb\tHk\tto\tto \u25a0Kl\to\t05 09\t09\t05\t\n4o ,\tto\tH* to\tO'\tHk\t4k\tHH V\t\\\tv\t**\tK\t09\tHk\tHk O\tX\tto\t05\tto K\tK\tK\tK\tK\tP to 3 (D S\nHk\tHk\tHk\tHk X\t\u00a9\tto\tO' io\t4k\t~CO\tIo\t\u00d6 05\t*kj\t-kj\to\tO\tHk\tHk 4\u00bb\t-kl\tCO\ttO\t05 os\tp\t\"to\too\tto 4\u00bb\t4\u00bb\tO\u00bb\t*k|\t4\u00bb\t\n05\t05\t'X\t05 P\tP\t00\tto <35\t4\u00ab\t+\u2022\tHk\tkh\tto\tIO k]\tO\t59\tC 0<\t0D\t\u00ab\t10\t\nIO\tHk O\t09\tO'\tHk\t1\ter TJ \u201c1 \u00bb\t5 2 \u201d p n- *\u2014* o < fD 3 S n 3*\n18,61 16.00 12.70 1 . * . 11,00\t\t\nHk\tHk x\tto\tP CO\t0\u00ab\t4\u00bb to\t\t\n1\tOS\tto\tHk to\tO\tto\tX\tHk S\tS\tv\tV\ts\tX \u2022A \u00bb O O O 3 O 52\n\tP'\tX\tO\tJO\tJkj ~x\tos\too\t'\u00abo\t*b* 4k\t05\ttO\ttO\ttO\t\n\tHH\tHk\tHk\tHk 09\t4\u00bb\tCO\tX O\tO\t05\tCC\t\n1\tto Hk to\t4*\tHk V\tV\tV\tV\t** o!\" 0 O O O 1 3 1 s \u00ab w O * -\n\tHk\tHk\tHk JC\tHk\t4\u00bb\t05 \"en\tbj\tos\t\"ce to\to\tce\tto\t\n\tHk\tHk\tHk O\tHk\tO\u00bb XXX\t\nTabelle f>. Fettkatalase, Alkoholf\u00e4llung.","page":190},{"file":"p0191.txt","language":"de","ocr_de":"J\n\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersotzung. II. 191\nwasser\u00e4rmer sind, als die au\u00dferordentlich stark aufgequollenen Ovarien. Die Folge der h\u00f6heren Konzentration ist offenbar, da\u00df der Ovarialextrakt die Ver\u00e4nderung der Aktivit\u00e4t bei Neutralisation und Alkalisieren des Reaktionsgemisches nicht so deutlich zeigt wie der Hodenextrakt, jedenfalls infolge des im ersteren reichlicher vorhandenen Ballastes an alkalibindendem Material. Die Wirkung der Neutralisation auf den Abfall der K-Werte bei 30\u00b0 ist deshalb auch bei dem Hodenextrakt viel deutlicher wahrnehmbar als bei dem Ovarialextrakt, wie die folgende Versuchsreihe erkennen l\u00e4\u00dft. Im ganzen ist an diesen wenigen Versuchen jedoch ebenfalls eine \u00dcbereinstimmung mit dem Verhalten von Blutkatalase festzustellen.\nTabelle 6a. Rana temporaria\nd* d*-Hoden 12 g \u2014f\u2014 250 ccm Wasser, Ferment vor Verwendung weiter 1:2 verd\u00fcnnt, also Konzentration 1:41,7. t ccm -4- 250 HaQ2 Vgoo-n. Stets Ferment zu II^-L\u00f6sung gegeben.\n\tC08-haltig\t\t\tC02-frei\t\t\t\u00abNeutralisiert\u00bb\t\t\t\u2018/laoo-n-KOH\n0\u00ae 30\u00b0\t1' 20\" 4'20\" 7' 20\" 12'20\" 24' 20\" 32' 20\"\t17,35 15,32 13,58 11,12 7,32 0,-i\u00f6\t180 175 174 151 160\trio\" 4' 10\" 7' 10\" 11'10\" 19'10\" 33'10\"\t17,45 14.84 12,76 10,61 7,34 4,40\t235 215 200 200 159\tV 4' 7' 15' 30\" 25'30\" 35'30\"\t18,37 15,64 13,69 9,55^ 6,34 4,24\t233 193 184 178 | m * I/O\t\u2014\n\t1'10\" 17,43 4' 10\" 14,48 7' 10\" 12,01 12'10\" 0,05 19' 10\" 6,38 29' 10\" 4,00\t\t268 271 246 217 203 \u2022\t1' 20\" V 20\" 7' 20\" 12' 19' 29'20\"\t16,91 ! H,03 270 1184'249 230 9,28 6,\u00ab!227 ,\t1176 4,24\t\t1' 20\" 4' 20\" 9' 20\" 26' 30,\" 34'20\"\t17,74 14.91 11,57 5,94 4,35\t252 220 193 169\t2' 17,95 V 17,48 88,4 8'| 17,02 38,^> ' L i 16,8 16' 16,50 i \u2022\t| 6,6 26' 16,26\nKatalase aus Raupen und Puppen.\nHandelt es sich schon bei den eben geschilderten Versuchen um physiologisch und chemisch sehr unreine Fermentextrakte, so gilt dies in wohl noch h\u00f6herem Ma\u00dfe von den weiterhin untersuchten Extrakten aus den ganzen Raupen und","page":191},{"file":"p0192.txt","language":"de","ocr_de":"192\nPercy Waentig und Otto Steche,\nTabelle 6b. Rana temporaria p.\n16 P ^-Ovarien 120 g -f- 500 ccm Wasser. Konzentration der Fermentl\u00f6sung, also 1:4,17 (lOfach > \u00a3).\n1 ccm + 250 H*0, \u2018/\u00aboo-n. Stets Ferment zu H,0,-L\u00f6sung zugesetzt.\nCO,-haltig\nCO,-frei\nNeutralisiert *)\n\u2018/tooo-n-KOH\ni.\no#\nV10\": 18,26 5' 10\"! 17,01 12' 10\"| 15,110 31' 10\" 12,50 43' 10\" 11,00 1' 30\" 17,80\n77,0\n65,7\n46.2\n46.3\n30\u00ab\n4' 30\" 8'30 ' 13' 30\" 25' 30\" 46'30\"\n16,22\n14,24\n12,37\n9,13\n6.23\n135\n141\n122\n110\n79,0\n1'\n6'\n11'\n20'\n36^\n1'\n4'\n10'\n24'\n37'\n10\"j 19,30 10\"! 17,36\n10\"\n10\"\n10\"\n30\"\n30\"\n30\"\n30\"\n30\"\n15,80\n15,59\n10,79\n18,41\n16,89\n14,44\n10,55\n8,33\n92,0\n81,8\n72,7\n62,6\n1'20\" 6'20\" 12'20\" 38' 20\" 58' 20\"\n19.17 17,08\n15.18 10,55\n8,29\n100\n85.4 60,8\n52.4\n1' 30\" 12'30\" 24'30\" 36'30\"\n19,92\n17,14\n14,95\n13,67\n125\n113\n97,4\n78,9\n1' 50\" 4'50\" 11'50\" 21'50\" 37' 50\"\n20,59\n18,78\n16,03\n12,96\n10,08\n133\n98.2\n92.3\n68,2\n1'20\"20.6J 8' 20\"! 19,19 19'20\" 18,12 40' 20\" 17.65\n59.:;\n49.5\n32.4\n44,3 226 5. {\u2022\nPuppen von Malacosoma neustria. Diese Extrakte wurden als weitere Beispiele tierischer aktiver Fermentl\u00f6sungen gew\u00e4hlt, weil die Raupen ebenso wie die Puppen von Schmetterlingen, wie zahlreiche Versuche ergaben, \u00fcberhaupt als ein recht brauchbares Material zur Darstellung starker Katalaseextrakte anzusehen sind. Die Raupen wurden vor der T\u00f6tung mit Chloroform einige Zeit ohne Futter gehalten, um eine Verunreinigung der Extrakte durch Pflanzennahrung zu vermeiden. Es wurde au\u00dferdem durch Versuche festgestellt, da\u00df dieser Darminhalt keine nennenswerte Menge von Katalase enth\u00e4lt. Die get\u00f6teten Raupen wurden mit gereinigtem Quarzsand m\u00f6glichst fein verrieben und aus ihnen wie \u00fcblich mit Ghloroformwasser Extrakte hergestellt, die nach geh\u00f6riger Filtration ziemlich klar, aber infolge Gehalts an einer in der Lymphe der Raupe reichlich vorhandenen Tyrosinase fast schwarzgr\u00fcn gef\u00e4rbt waren. Anwesenheit oxydierender Fermente, die ebenfalls in der Lymphe reichlich\n*) Die Fermentl\u00f6suug reagierte gegen Lackmus deutlich sauer.","page":192},{"file":"p0193.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. 193\nvorhanden sind, konnte jedoch in den fertigen Extrakten nicht festgestellt werden. Die Untersuchung dieser Extrakte geschah auch hier nach dem bisher verfolgten Plane; die Ergebnisse sind in den nachfolgenden Tabellen wiedergegeben. Das den fr\u00fcher besprochenen Extrakten analoge Verhalten ist wieder in vielen Punkten in die Augen fallend, wie ein Vergleich mit den fr\u00fcheren Tabellen leicht erkennen l\u00e4\u00dft. (Tab. 7.) Ein wesentlicher I nterschied besteht jedoch in folgendem: W\u00e4hrend der Reak-\nTabelle 7. Raupen von Malacosoma neustria.\n\t1. unver\u00e4ndert\t\t\t2. neutralisiert\t\t\t3. \u2018/sooo-n-KOH\t\t\t4. \u2018/\u00bbooo-n-H,S04\t\t\n1 Vspr\u00fcng- licher Kxtrakt. 0\u00b0\tV 3' 6' 10' 19'\t16,56 13,27 10,82 9,21 7,24\t481 296 175 115\t1' 5' 9' 13' 19'\t17,35 11,38 7,49 5.51 3.51\t458 454 333 326\t1' 3' 6' 9' 14' 24'\t17,70 14,58 11,41 8,78 6,75 4,14\t421 355 379 286 212\t1' 3' 8' 108'\t18,87 18,65 18,08 14,15\t25.5 27,0 10.6\nAlkohol-\u00dcillung I. 0\u00b0\t1' 5' 16' 46'\t18,25 15,80 12,54 8,16\t156 91,4 61,1\t1' 4' 11' 29' 59'\t18,72 16,67 13,31 8,03 3,80\t168 138 122 108\t1' 4' 8' 18' 37'\t18,46 16,76 14,96 11,89 7,50\t140 123 100 105\t1'40\" 8'40\" 28'40\"\t18,72 18,70 18,12\t6,8\nlionsverlauf bei den bisher besprochenen Fermentl\u00f6sungen \u2022lerart war, da\u00df bei ihnen die nach dem Schema einer Reaktion erster Ordnung berechneten K-Werte einen relativ gleichm\u00e4\u00dfigen Abfall zeigten, kann davon bei den Reaktionen mit <len Raupenextrakten gerade unter den Normalbedingungen \"1* h. bei 0\u00b0 und mit unver\u00e4nderter ^oo-n-Perhydroll\u00f6sung), nicht die Rede sein. Wie die Tabelle erkennen l\u00e4\u00dft, besteht \u2018lie Unregelm\u00e4\u00dfigkeit in einem au\u00dferordentlich starken Abfall \u2018Jer K-Werte in den ersten Phasen der Reaktion, worauf dann tier Verlauf sich dem fr\u00fcher festgestellten n\u00e4hert. Dieser schroffe Abfall wird vermieden und der ganze Reaktionsverlauf n\u00e4hert *ich merklich demjenigen einer Reaktion erster Ordnung, wenn","page":193},{"file":"p0194.txt","language":"de","ocr_de":"194\nPercy Waentig und Otto Steche.\nman die Reaktion in neutralisierter L\u00f6sung ausf\u00fchrt oder bei 30\u00b0 vor sich gehen l\u00e4\u00dft. Den (irund f\u00fcr das sich hieraus ergebende, scheinbar abweichende Verhalten dieses Extraktes bei Neutralisation, Alkalizusatz und Erh\u00f6hung der Temperatur, das sich \u00fcbrigens auch bei Extrakten aus anderen Raupenarten zeigt, glauben wir erkannt zu haben. Um jedoch die Behandlung der hier besprochenen Fragen nicht weiter zu komplizieren, beabsichtigen wir, die hier vorliegenden verwickelten Verh\u00e4ltnisse in einer besonderen Mitteilung darzulegen.\nDa die beschriebene Komplikation an den in diesen L\u00f6sungen in ganz besonderem Ma\u00dfe vorhandenen Verunreinigungen liegen konnte, so war es von Wichtigkeit, hier auch nach M\u00f6glichkeit gereinigte L\u00f6sungen zu untersuchen. Es wurde deshalb zun\u00e4chst wieder eine F\u00e4llung der Extrakte mit dem gleichen Volumen absoluten Alkohols vorgenommen, wobei eine nach dem Trocknen z\u00e4he, pechartig schwarze Masse von ca. 1 g Trockengewicht erhalten wurde (I. F\u00e4llung). Da jedoch das Filtrat dieses Niederschlags sich noch als au\u00dferordentlich stark aktiv erwies, so wurde auch hier wie bei den Leberextrakten durch nochmaligen Zusatz des ungef\u00e4hr gleichen Volumens 96\u00f6/oigen Alkohols eine weitere stark aktive F\u00e4llung erhalten. Die Extrakte dieser F\u00e4llungen waren noch gef\u00e4rbt und zeigten mit Lackmuspapier eine schwache, aber deutliche R\u00f6tung, wie sie bei den bisher besprochenen Extrakten nicht beobacht\u00bb l worden war. Die Versuche mit diesen Extrakten sind in den Tabellen 8 und 9 dargestellt. Bemerkenswerterweise zeigen bcid<> gereinigte Extrakte aus F\u00e4llung 1 und F\u00e4llung 2 die vorhin beschriebene Eigent\u00fcmlichkeit in der gleichen Weise wie der ungereinigte Extrakt. Im \u00fcbrigen zeigt die Fermentl\u00f6sung das \u00fcbliche Verhalten: Starke Empfindlichkeit gegen S\u00e4ure, Empfindlichkeit gegen hohe Peroxydkonzentration, besonders bei 30\", ziemlich gute Proportionalit\u00e4t zwischen Fermentkonzentration und Gr\u00f6\u00dfe der Anfangs-K-Werte.\nAusgesprochen beeinflu\u00dft wird der Reaktionsverlauf auch bei diesen Extrakten durch die Dialyse, und zwar bereits nach relativ kurzer Zeit, wie die .in Tabelle 10 dargelegten Versuch \u25a0","page":194},{"file":"p0195.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. 195\nTabelle 8. Raupen von Malacosoma neustri\u00e0.\nAlkoholf\u00e4llung I. l)\nI.\nH^Ojj-Konzentration \u2018/\u00aboo-n Fermentkonzentration 1\na)\nb) Parallel versuch\nII.\nH#02-Konzen-tration */\u00ab9o-n Fermentkonzentration 5\nIII.\nH,0, \u2019/ao'n\nFermentkonzentration 1\n<|0\n1' 18,03 ;\n4'|l5,R\u00bb-.183 8' 14,05|184 13' 12,62 ! 93,2 25' 10,21 j\u2122\u20197 35' 8,99 ! 5\u00b0\u20193\n2'\n5'\n9'\n16'\n33'\n51'\n17,49\n16,07\n14,75\n12,59\n9,32\n6,89\n122\n93.1\n98.2\n76.8\n62.9\n1'\n3'\n5'\n7'\n10'\n14'\n:!0\u00b0\n1' 17,00 3'\n11,72\n9,05 6,52 4.38\n6'\n10'\n15'\n22'\n13,93\n8,94\n6,96\n5,57\n4,28\n3.55\n963\n544\n484\n381\n203\n2' 30\"! 16,98 5'30\"' 15,95\n11'30\" 19'30\" 30'30\" 42'30\"\nix-, 340\n14,o4 \u2019\t312\n281\n285\n247\n1'\n4'\n8'\n12'\n17'\n18,30\n15,05\n11,69\n9,27\n7,22\n14,27\n1*2,50\n10,65\n9,02\n283\n274\n251\n217\nV\n4'\n8'\n12'\n20'\n33'\n18.25\n15.25 12,29 10,58\n8,12\n6,05\n90.6\n80.6 71,9 63,2 60,1\n260\n234\n163\n145\n97,5\n1 ab eile 9. Raupen von Malacosoma neustria.\n\tRelative Fermentkonzentration 1\t\t\tRelative Fermentkonzentration 5\t\t\n\t1'\t18,33\t81,2\t1'\t16,45\t\n\t4'\t17,33\t\t4'\t12,14\t440\n0\u00b0\t9'\t15,87\t76,4\t7'\t9,50\t355 ,\n\t25' 45'\t13,50 11,87\t43.9 27.9 i \t1.\t10' 19'\t8,09 5,51\t233 185\n\t1'\t17,92\t94,9 93,6 88.3 81.4\t1'\t15,71\t\u2022\n30\u00b0\t5' 12' 23' 33'\t16,42 14,12 11,29 9,36\t\t4' 7' 10' 13'\t10,63 7.22 5.23 3,88\t566 560 467 432\n\t\t\t.\t19'\t2,35\t. 363\n\u2018) In dieser Tabelle sind unter sich vergleichbar nur die Versuche la mit II und Ib mit III.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXXVI.\n14","page":195},{"file":"p0196.txt","language":"de","ocr_de":"196\nPercy Waentig und Otto Steche,\nerkennen lassen. Die Aktivit\u00e4t der Fermentl\u00f6sung nimmt stark ab, der Reaktionsverlauf mit dem Dialysat n\u00e4hert sich aber auch hier demjenigen einer Reaktion erster Ordnung, so da\u00df von dem urspr\u00fcnglich starken Abfall der K-Werte im Anfang der Reaktion nichts mehr festzustellen ist.\nTabelle 10. Dialysat des urspr\u00fcnglichen Extraktes von Malacosoma neustria.\nII. nach 18*\u00bb Dialyse\n1. vor der Dialyse\nAktive Extrakte pflanzlicher Herkunft.\nDa die Katalase auch im pflanzlichen Organismus stark verbreitet ist, so war es von Wichtigkeit, auch einige aktive pflanzliche Extrakte zu untersuchen. Wir w\u00e4hlten als Ausgangsmaterial einmal die ja schon des n\u00e4heren von Iss aj eff1) untersuchte Bierhefe, deren Extrakt von der Blutkatalase ziemlich abweichende Ergebnisse geliefert hatte, ferner keimende Gerste, die schon einmal von Liebermann2) zur Darstellung von Katalasel\u00f6sungen verwendet worden ist und, endlich Extrakte verschiedener Pilzarten.\nDer Isolierung starker Katalaseextrakte aus Pflanzen stellen sich gr\u00f6\u00dfere Schwierigkeiten entgegen als derjenigen aus tierischen Organismen, da die Katalasen sich offenbar in den Zellen befinden und zu ihrer Isolierung die resistende Zellwand zerrissen werden mu\u00df, was die durch die Geschichte der Isolierung der Zymase gen\u00fcgend bekannten Schwierigkeiten bereitet.\n\u00ab) Diese Zeitschrift, Bd. 42, S. 102 (1904); Bd. 44, S. 546 (190.>)\n*) Pfl\u00fcgers Arch., Bd. 104, S. 201.\ni","page":196},{"file":"p0197.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. IL 197 Katalase aus Hefe.\nBei der Herstellung der Hefekatalase hielten wir uns m\u00f6glichst eng an die von Issajeff gegebene Darstellungsvorschrift, um seine Resultate mit den unsrigen vergleichen zu k\u00f6nnen.\nDie aus der Alkoholf\u00e4llung des nach Issajeff hergestellten Hefeextraktes gewonnene Fermentl\u00f6sung mu\u00dfte sehr h\u00e4ufig filtriert werden, ehe eine ann\u00e4hernd klare Fl\u00fcssigkeit resultierte. Die mit dieser Fermentl\u00f6sung gewonnenen Versuche sind in den folgenden Tabellen dargestellt. Das Verhalten dieser Katalase pflanzlicher Herkunft \u00e4hnelt offenbar wieder v\u00f6llig demjenigen der Fermente tierischer Abstammung. Es ist eine ganz \u00e4hnliche Empfindlichkeit gegen das Wasserstoffund Hydroxyl-Ionengleichgewicht festzustellen wie dort. Neutralisation des Reaktionsgemisches beschleunigt den Reaktionsverlauf, gr\u00f6\u00dfere Mengen von Alkali hemmen ihn. Auch die S\u00e4ureempfindlichkeit ist eine sehr gro\u00dfe und zwar bei 10\u00b0 erheblich st\u00e4rker als bei 30\u00b0. (Tab. 11a.) Nur hinsichtlich des Einflusses des Hydroperoxyds zeigt sich eine auffallende Unempfindlichkeit, indem bis V4o-n-Wasserstoffsuperoxydl\u00f6sung hoi 0\u00b0, bis Vso-n-L\u00f6sung bei 30\u00b0 offenbar noch nicht verz\u00f6gernd auf die Reaktion wirkt. Die Reaktionsgeschwindigkeit w\u00e4chst etwas schneller als proportional der Fementmenge. (Tab. 11b.)\nTabelle 11a. Hefekatalase, Alkoholfallung.\n\t1. unver\u00e4ndert\t\t\t2. neutralisiert\t\t\t3\t\u2018/\u00bboo-n-K\u00d6H\t\t\t4. J/l *60\t-n-H,S04\t\n\t2'\t8,00\t78,3\t1' 30\"\t8,50\t97,5\t3'\t\t8,11\t\t2'\t8 20\t\n\t8'\t7,18\t\t11' 30\"\t6,79\t\t11'\t\t7,74\t25,4\t12'\t8 10\t5,3\n0*\t19'\t5,81\t83,6\t25'30\"\t5,18\t83,9\t31'\t\t7,07\t19,7\t46'\t7,98\t3,3\n\t34'\t4,44\t77,9 76 6\t53'30\"\t3,05\t82,1\t51'\t\t6,64\t13,6\t84'\t7,69\t2,9\n\t54'\t3,12\t\t\t\t\t\t\t\t\t.\t\t\n\t5'30\" 15' 30\"\t7,45 6,00\t94,0\t2' 11'\t7,99 7,02\t62,0\t1' 5'\t30\" 30\"\t7,69 7,51\t25,7\t1'40\" 5'40\"\t8,30 8,23\t9,2\n\t32'30\"\t4,53\t71,8 an o\t46'\t4,53\t64,4\t23'\t30\"\t7,25\t8,5\t25'40\"\t8,03\t5,3\n\t58' 30\" 78' 30\"\t3,03 2,40\td/,\u00e4 50,6\t\t\t\t60'\t30\"\t6,95\t5,0\t70'40\" 155'40\"\t7,83 7,58\t2,4 1,7\n14*","page":197},{"file":"p0198.txt","language":"de","ocr_de":"198\nPercy Waentig und Otto Steche.\nDen au\u00dferordentlich geringen Einflu\u00df der Temperatur auf die Reaktionsgeschwindigkeit zeigt dieses Ferment besonders deutlich (vgl. Tab. 11c). Steigert man die Temperatur von 0\u00b0 \u00fcber 10\u00b0, 20ft bis auf 30\u00b0, so nehmen die Anfangs-K-Werte nur in sehr geringem Ma\u00dfe zu. Allerdings zeigt sich bei den h\u00f6heren Temperaturen die zerst\u00f6rende Wirkung der W\u00e4rme in einer Zunahme des Ganges der K-Werte, doch kann diese nicht den geringen Einflu\u00df der Temperatur auf die Anfangs-K-Werte bedingen, denn auch in dem Intervall von 0\u00b0\u201410\u00b0. wo von einer solchen Zerst\u00f6rung noch nichts zu bemerken ist, nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit \u00fcberhaupt nicht zu.\nTabelle 11b. Hefekatalase, Alkoholf\u00e4llung.\n\tFerment 2 ccm 4- 5(H) \u2018/\u00abo-n-iyj,\t\tFerment 5 ccm -f 500 7\u00aboo-n-H202\t\t\tFerment 2 ccm 4- 100 \u2018/8o-n-H202\t\t\tFerment 2 ccm 4\u201c loo 7\u00ab<h>h2< *,\t\n0\u00b0\t1' 10\" 7'40\" 47'40\" 07'40\" 02' 40\" 172' 40\"\t23,28 21,52 5\u00ab\u20199 i\u00ab:44\u20195 12,00f7\u20199 38.4 9.621 36.4 4,92!\t1' 20\" 5' 20\" 13' 20\" 31'20\" 49'20\" 74'20\"\t23,66 20,84 16,41 10,19 6,65 3,80\t138 130 115 103 99,6\t1' 20\" 6' 20/ 10' 20\" 14'20\" 27' 20\" 35'20\"\t20,89 14,77 11,80 9,05 4,40 2,70\t302 244 288 241 265\tV 5' 10' 15' 20' 28'\t43.20 301) 32,51 256 24.20 271 17,71 25 s 13,16 261 8,11\n30\u00b0\tFermer 4- 250 \u00ab 5'30\" 15' 30\" 32' 30\" 58' 30\" 78' 30\"\tit 2 ccm /*oo-n-H,08 7,45 i 6,00 94,0 453!71\u20198 bIi , 150,6 2,4\u00f6j 1 1\t\u2014\t\t\tFerme 4- loo 1' 20\" 6'20\" 10'20\" 15'20\" 19'20\" 26' 20\" 36' 20\"\tnt 2 c 7\u00bb o-n-1 21,30 15,10 11,76 8,91 6,96 4,71 3,05\tcm \u00bbA 299 271 241 268 212 189 .\t\t\u2014\nVergleicht man diese Resultate mit den Issajefischen Befunden, so finden wir insofern \u00dcbereinstimmung der/Ergebnisse, als ja Issajeff, unbeschadet eines normalen Ablaufs der Reaktion, seine Versuche bei 25\u00b0 und mit Peroxydkonzentrationen von Ilso bzw. Vss-n ausf\u00fchrte. Also auch dort ist eine ziemliche Peroxydunempfindlichkeit festgestellt worden.","page":198},{"file":"p0199.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydropcroxydzersetzung. II. 199\nTabelle 11c. Hefekatalase, Alkoholf\u00fcllung;\nDie jedoch von uns gefundene \u00c4hnlichkeit der Verhaltens der llefekatalase gegen S\u00e4ure und Alkali mit anderen. Ferment-Insungen steht mit den Issajeffschen Ergebnissen in Widerspruch. Letzterer findet bei V\u00ee\u00e0n-n-S\u00e2urel\u00f4sungen keine erheblichere Schw\u00e4chung der K-Werte als ca. 4\u00b0/o, w\u00e4hrend nach unseren Versuchen bei 0\u00b0 schon in Vwso-n-L\u00f6sungen der Anfangs-K-Wert auf etwa bis seines Betrages f\u00e4llt; bei 30\u201c ist die Schw\u00e4chung zwar geringer, aber wesentlich gr\u00f6\u00dfer, als nach Issajeff zu erwarten w\u00e4re, und n\u00e4hert sich jeden-lalls viel mehr derjenigen, die die Blutkatalase und andere tierische Fermente erkennen lassen. Diese Wirkung relativ starker S\u00e4ure kam auch \u00e4u\u00dferlich dadurch zum Ausdruck, da\u00df sich bei Zusatz der S\u00e4ure zum Reaktionsgemisch stets eine leichte Tr\u00fcbung der Fermentl\u00f6sung einstellte.\nFast noch auffallender sind die Abweichungen zwischen den Issajeffschen und unseren Befunden bez\u00fcglich des Verhaltens gegen Alkali. Issajeff stellt f\u00fcr Alkalikonzentrationen bis Vaoo bzw. Vsoo-n Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit bei streng monomolekularem Reaktionsverlauf fest. Beschr\u00e4nken wir uns auf die Wirkung des Alkalis, wie sie schon bei 0\u00b0 festgestellt werden kann, \u2014 da ja bei h\u00f6heren Temperaturen das Alkali, wie fr\u00fcher dargelegt wurde (siehe die erste Mitteilung Seite 291 ff.), die katalytische Zersetzung des-Hydroper-(>xyds spontan stark beeinflussen kann \u2014, so kann von einer f ieaktionsbeschleunigung bei ca. ^soo-n-Hydroxyl-Ionenkonzen-1 ration hier jedenfalls durchaus nicht die Rede sein, ebensowenig wie von einem monomolekularen Reaktionsverlauf der","page":199},{"file":"p0200.txt","language":"de","ocr_de":"200\nPercy Waentig und Otto Steche,\nPeroxydzersetzung. Es mu\u00df also festgestellt werden, da\u00df sich im gro\u00dfen und ganzen auch dieser pflanzliche Katalaseextrakt dem Verhalten der Senterschen H\u00e4masel\u00f6sung anschlie\u00dft.\nKatalase aus Pilzen.\nAuch dies Material wurde in den Kreis der Betrachtung gezogen, weil Euler1) gerade mit Extrakten aus Pilzen \u2014 er verwandte im besonderen solche aus Boletus scaber \u2014 eine auffallende Unempfindlichkeit gegen Hydroperoxyd beobachtet hatte, die mit unseren bisherigen Befunden bez\u00fcglich des Verhaltens aktiver Extrakte pflanzlicher Herkunft in Einklang stehen w\u00fcrde. Euler f\u00fchrt insbesondere einige Versuche an, in denen der Pilzextrakt noch mit Vao-n-HgOj-L\u00f6sungen und bei 15\u00b0 einen streng monomolekularen Reaktionsverlauf ergab.\nIn Ermangelung der von Euler benutzten Pilzart haben wir Versuche mit einer Anzahl anderer Pilzspezies ausgef\u00fchrt. Haupts\u00e4chlich kamen zur Verwendung direkte Pre\u00dfs\u00e4fte aus dem Wiesenchampignon Agaricus campester, die besonders stark aktiven Saft lieferte. Zun\u00e4chst verfuhren wir zur Herstellung aktiver L\u00f6sungen aus Pilzen allerdings so, wie Euler empfohlen, indem wir n\u00e4mlich die Pilze m\u00f6glichst fein zerrieben und die zerkleinerte Masse so rasch und gr\u00fcndlich als m\u00f6glich mit dem gleichen Volumen Wasser extrahierten. Sp\u00e4ter haben wir jedoch ausschlie\u00dflich, wie oben gesagt, mit dem direkt gewonnenen Pre\u00dfsaft der ganzen Pilze gearbeitet, der noch schneller gewonnen werden konnte und alsbald in verschlossener Flasche auf 0\u00b0 abgek\u00fchlt wurde. Diese Vorsichstma\u00df-regel ist notwendig, da der ja auch sonst an Katalasel\u00f6sungen wenigstens bei h\u00f6herer Temperatur beobachtete spontane R\u00fcckgang der Aktivit\u00e4t hier ganz besonders stark in den Vordergrund tritt. Eine Folge dieser ganz abnormen Labilit\u00e4t des Fermentes in den Pilzs\u00e4ften ist die Unm\u00f6glichkeit der Herstellung einer Alkoholf\u00e4llung, die auch Euler schon konstatierte, ferner die Tatsache, da\u00df es fast nie m\u00f6glich ist, den Pilzsaft\n\u2018) 1. c. vgl. Literatur bei Oppenheimer, Fermente, Bd. 1, S. 3\u2018.K","page":200},{"file":"p0201.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzers\u00e9tzung. II. 201\nl\u00e4ngere Zeit auf dem anf\u00e4nglichen Aktivit\u00e4tsgrad zu erhallen, auch unter den oben angegebenen Versuchsma\u00dfregeln. Aus diesem Grunde eignet sich dieses Material besonders wenig zur Ausf\u00fchrung gr\u00f6\u00dferer Versuchsreihen und die nachstehende Tabelle, welche eine solche nach unserm bisherigen Arbeitsplan (Tab. 12 a) gewonnenen Reihe von Versuchen zeigt, mu\u00df deshalb mit einigem Vorbehalt gegeben werden, da das Ferment am Schlu\u00df der Versuchsreihe offenbar nicht mehr seine urspr\u00fcngliche Aktivit\u00e4t besa\u00df. Immerhin geht aus den Versuchen hervor, da\u00df sich im ganzen auch dieses Ferment in seinem Verhalten den fr\u00fcher besprochenen L\u00f6sungen anschlie\u00dft, wenn man in R\u00fccksicht zieht, da\u00df eine sehr stark verunreinigte L\u00f6sung vorliegt. Auff\u00e4llig ist nur die bisher noch in keinem Fall beobachtete au\u00dferordentliche Temperaturempfindlichkeit, die dazu f\u00fchrt, da\u00df eine merkliche Hydroperoxydzersetzung bis 30\u00b0 \u00fcberhanpt nicht mehr stattfindet.\nTabelle 12a. Pilzkatalase.\n1. unver\u00e4ndert\n2. neutralisiert\n3. */6ooo-n-KOH\n4.1/\u00f6oooo-n-HsS04\n0\u00b0\n1'\n7'\n10'\n15'\n16,90\n5,78\n3,58\n1,96\n777\n694\n523\n1'\n7'\n11'\n15'\n16,81\n11,82\n2,44\n1,39\n904\n739\n611\n1'\n4'\n7'\n11'\n16'\n16.31\n9,22\n5,55\n2,83\n1,33\n826\n735\n731\n656\nV\n4'\n12'\n22'\n18,11\n16,94\n15,82\n14,68\n98,7\n37,1\n32,5\n1'\n30\u00b0\n3'\n24'\n18,98\n19,13\n19,12\nIm Hinblick auf die von Euler bei 15\u00b0 festgestellte Konstanz der K-Werte haben wir nun seine Versuchsbedingungen genau angewandt. Die so erhaltenen Versuche zeigen (vgl. Tab. 12 b) jedoch einen ausgesprochenen abfallenden Gang der K-Werte. Versuche bei 0\u00b0 beweisen, da\u00df dieser Gang zum gr\u00f6\u00dften Teil auf Temperaturwirkung beruht. Die Peroxydkonzentration ist jedoch in \u00dcbereinstimmung mit Eulers Befunden ohne Einflu\u00df auf den Reaktionsverlauf, wie die in","page":201},{"file":"p0202.txt","language":"de","ocr_de":"202\nPercy Waentig und Otto Steche,\nTab. 12 c angegebenen Versuche zeigen. Die Ursachen f\u00fcr das abweichende Verhalten bei h\u00f6herer Temperatur darzulegen, behalten wir aus den bei Besprechung der Raupenextrakte angef\u00fchrten Gr\u00fcnden einer weiteren Mitteilung vor.\nTabelle 12b. Pilzkatalase. Einflu\u00df der Temperatur.\n\tChampignon\t\t\tSteinpilz\t\t\tPfifferling\t\t\tSpitzmorchel\t\t\n0\u00b0\t1' 2' 3' 5' 8' 11'\t27,50 20,20 15,78 9.67 5,45 3,25\t1340 1072 1063 830 748\t1' 7' 17' 30' 41' 69'\t41,01 33,30 25.00 16,03 12.00 5,93\t151 125 149 114 110\t1' 5' 11' 22' 54'\t37,73 29,52 22,25 13,95 6,25\t266 205 184 109 . -\t1' 2' 3' 4' 6' \u25a0 : \u25a0\t27,72 18,71 12,85 9,00 4.59\t1707 1632 1547 1462\n15\u00b0\to \u2022V 9' 13'\t28,93 17,82 12.88 8,17 6,39\t1052 705 494 267\t1' 7' 14' 24' 45'\t39,90 29,31 21,49 15,70 10,51\t223 193 136 84,0\tV 6' 13' 37'\t36,95 27,27 22.40 19,30\t264 122 26,9\t1' 2' 3' 4' 5'\t26,00 17,15 11,89 9,40 7,43\t1807 1591 1021 1021\n20\u00b0\ti' 2' 3' 6' 12' 22'\t31,10 26,99 24.49 19,81 17.50 16,74\t616 422 307 89,7 19,3\t\u2014\t\t\t\u2014\t\t\t\u2014\t\t\nKatalase aus keimender Gerste.\nHierzu wurde frisch gekeimte Gerste (Malzausz\u00fcge1) erwiesen sich als nur recht schwach aktiv) fein zerkleinert, * mit Chloroformwasser ausgezogen und der abfiltrierte Extrakt mit dem gleichen Volumen Alkohol gef\u00e4llt. Der urspr\u00fcngliche Auszug erwies sich als ziemlich sauer (blaues Lackmuspapier wurde durch ihn deutlich rot), weshalb auch durch Neutralisation des Ferments direkt eine sehr erhebliche Aktivierung m\u00f6glich war, wie die folgenden Versuche lehren. (Tab. 13 a. i\n*) Mit solchen hat schon L. Liebermann einige Versuche ang\u00ab -stellt. Pfl\u00fcgers Archiv, Bd. 104, S. 203 (1904).\nI\nI","page":202},{"file":"p0203.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. 203 Tabelle 12c. Pilzkatalase. Einflu\u00df der Peroxydkonzentration.\n\u00ce. Champignon\n2. Spitzmorchel\nPeroxydkonzentralion \u2018/\u00aboo-n\np\t13,03\t1399\tV\t38,54\n3'\t6,84\t1049\t3'\t33,05\n5'\t4.22\t940\t5'\t29,78\n\t2,75\t\t\t\n7' '\t\t\u25a0\t9'\t25,90\n\t.\t\t21'\t19,63\t\u2018\n\t'\t\u2022\u2022\u2022:\u25a0 \u2022\u2022\u2022.' \u2022 \u25a0 ... . \u2022.> v.-.\u00ef\t40'\t14,29\nPeroxydkonzentration '/*o-n\nPeroxydkonzentration '/\u00bboo-n\n331 220 152 100 72,0\nPeroxydkonzentralion \u2018/\u00abo-n\nP\n2'\n3'\n5'\nS'\nIP\n27,50\n20,20\n15,78\n9,67\n5,45\n3,25\n1340\n1072\n1063\n\u00ab30\n748\n1'\n2'\n4'\n6'\n12'\n40'\n38,80\n35,91\n32,58\n30,40\n26,66\n19,70\n336\n211\n150\n96,0\n46,9\nJedoch wurde wegen dieser Komplikation von einer weiteren lntersuchung des direkten Extrakts abgesehen und eine n\u00e4here Pr\u00fcfung nur an dem Extrakte aus der Alkoholf\u00e4llung vorge-tKimmen. Die F\u00e4llung erforderte den Zusatz des doppelten Volumens Alkohol und ergab eine nach dem Trocknen gelbbraune gelatin\u00f6se Masse, die auf die \u00fcbliche Weise einen br\u00e4unlichen, v\u00f6llig klaren Extrakt von gen\u00fcgender Aktivit\u00e4t, aber immer noch merklich saurer Reaktion lieferte. Die Versuche mit diesem Extrakte zeigt Tabelle 13 b.\nTabelle 13 a. Gerstekatalase, Urspr\u00fcnglicher Extrakt.\n0\u00b0.\nI. unver\u00e4ndert\nII. Ferment vor dem Zusatz zur H80#-L\u00f6surig neutralisiert\n2'\n6'\n17'\n36'\n20,96\n20,21\n17,62\n14,31\n8,96\n39,6\n54,1\n47,5\n51,4\n2'\n8'\n16'\n30'\n20,93\n18,96\n16,38\n13,20\n71,6\n79,4\n67,0","page":203},{"file":"p0204.txt","language":"de","ocr_de":"204\nPercy Waentig und Otto Steche, Tabelle 13b. Gerstekatalase, Alkoholf\u00e4llung.\n1. unver\u00e4ndert\n\n2. neutralisiert\n3. V\u00f6ooo-n-KOH\n4. \u2018/\u00aboo-n-KOH\n5. l.5oooo-n-\nh2so4\nou\nV\n7\n16'\n40'\n66'\n18,S|9\n17,00\n14,53\n10,10\n6,93\nr,l\n75.8\n65.8\n62.9\nV\n9'\n19'\n36'\n53'\n18,13\n15,78\n13,64\n10,39\n7,84\n75.4 63,3\n69.5 71,9\nV 30\" 10'30\" 18' 30\" 31'30\" 58'30\" 87'30\"\n19,24\n15,95\n14,08\n11,30\n8,00\n5,48\n90.5 67,7\n73.5\n55.6\n56.6\n1'\n8'\n20'\n35'\n83'\n18,39\n16,59\n14,00\n11,42\n7,44\n63,9\n61,4\n59,0\n38,8\nV 18,01 _ 6'16,64 23' 12.65\n0.2\n\"0.0\nih 1\n60' 6,67,\n30\u00b0\n1'40\" 5'40\" 10'40\" 18'40\" 33'40\"\n18,14\n15,85\n13,69\n10,88\n8,03\n146\n|l27\n125\n87,9\n1'\n4'\n10'\n23'\n38'\n17,99\n16,23\n13,77\n9,99\n7,61\n149\n119\n107\n78,5\n1' 30\" 4'30\" 10'30\" 34'30\" 47'30\"\n17,12\n15,49\n13,33\n8,29\n6,62\n145\n108\n85,9\n75,1\nEs ist offenbar, da\u00df die saure Reaktion auch dieser L\u00f6sung etwas die Resultate beeinflu\u00dft, indem n\u00e4mlich die Alkaliempflndlichkeit des Ferments eine scheinbar geringere sein mu\u00dfte. Immerhin ist die Indifferenz gegen\u00fcber Alkalikonzentrationen bis 1 /looo*n nicht dadurch v\u00f6llig zu erkl\u00e4ren, denn durch Indikatoren konnte leicht festgestellt werden, da\u00df das Reaktionsgemisch eine sehr erhebliche Konzentration an freien Hydroxyl-Ionen besitzen mu\u00dfte. Diese Indifferenz gegen Alkali ist um so auff\u00e4lliger, als sie auch f\u00fcr die Versuche bei 30\u00b0 gilt. Die Wasserstoff-Ionenempfindlichkeit scheint f\u00fcr diese Fermentl\u00f6sung eine etwas geringere zu sein, als f\u00fcr die tierischen Fermentl\u00f6sungen.\nWas den Einflu\u00df der Temperatur auf die Reaktion anlangt, so scheint er derselbe wie bei den anderen untersuchten Fermentl\u00f6sungen. Der Temperaturkoeffizient der Reaktion ist relativ klein und die erh\u00f6hte Temperatur macht ihre sch\u00e4digende Wirkung auf das Ferment durch einen ausgepr\u00e4gten Gang der K-Werte kenntlich, w\u00e4hrend bei 0\u00b0 der Reaktionsverlauf mit diesem Ferment sich auffallend gut dem Schema der Reaktion erster Ordnung anschlie\u00dft.","page":204},{"file":"p0205.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydropcroxydzersetzung. II., 205 Bestrahlungsversuche.\nEs seien endlich noch in diesem Zusammenhang einige Versuche geschildert, die \u00fcber die Lichtempfindlichkeit der Extrakte angestellt wurden. Diese verdient hier deshalb besonderes Interesse, weil Wolfgang Ostwald1) aus dem antagonistischen Verhalten der Oxydationsfermente und .der Katalase bez\u00fcglich ihrer Lichtempfindlichkeit einen Zusammenhang zwischen dieser Eigenschaft und dem Phototropismus gewisser niederer Tiere festgestellt zu haben glaubte. Man k\u00f6nnte danach erwarten, da\u00df die Lichtempfindlichkeit eine Eigenart derjenigen Katalasen darstellen w\u00fcrde, welche bei typisch phototropen Organismen Vorkommen, und es w\u00e4re interessant, hierin vielleicht gewisse spezielle Eigent\u00fcmlichkeiten der Katalasenarten teststellen zu k\u00f6nnen, nachdem die bisher angewandten Mittel zu ihrer Charakterisierung keine deutlichen Unterschiede zu ihrer Klassiffizierung erkennen lie\u00dfen. Es sei gleich hier vorweggenommen, da\u00df eine derartige Spezifit\u00e4t sich nicht konstatieren lie\u00df, indem nicht nur die untersuchten Raupenextrakte, sondern auch diejenigen aus Leber, Fett und Blut eine gro\u00dfe Lichtempfindlichkeit erkennen lie\u00dfen. Als Lichtquelle ben\u00fctzten wir bei unseren Versuchen eine Quarzquecksilberlampe, deren Strahlen die Fermentl\u00f6sung in einer Entfernung, in der keine merkliche Erw\u00e4rmung durch sie mehr stattfand, ausgesetzt wurde. Der Einflu\u00df einer eventuellen Erw\u00e4rmung wurde au\u00dferdem durch besondere Vorversuche als unwesentlich erwiesen. Eine an ultravioletten Strahlen reiche Lichtquelle eignet sich auch aus dem Grunde besonders f\u00fcr solche Versuche, weil, wie sich bald herausstellte, haupts\u00e4chlich die ultravioletten Strahlen die Lichtwirkung, d. h. die Schw\u00e4chung der Fermentl\u00f6sung bedingen. Denn in Glasgef\u00e4\u00dfen bestrahlte L\u00f6sungen zeigten entweder keine oder nur eine vergleichsweise sehr geringe Beeinflussung. Es wurde daher die Bestrahlung in Gef\u00e4\u00dfen aus Quarzglas oder, wenn es sich um gr\u00f6\u00dfere Mengen handelte, ;n Uviolglasgef\u00e4\u00dfen ausgef\u00fchrt (vgl. hierzu Tab. 14a).\n*) Bioch. Zeitschrift, Bd. 6, S. 409 (1907) u. Bd. 10, S. 1 (1908).","page":205},{"file":"p0206.txt","language":"de","ocr_de":"206\nPercy Wacntig und Otto Steche,\nTabelle 14a.\nFettkatalase 1 -f 500 l/\u00aboo-n 20\u00b0\nLeberkatalase 1 -f- 500 */\u00ab oo-n\" 0\u00ae\n1. unbest rahlt\n2' 15,OH !\t207\n5' 12.28\n270\n12' 7,95\n258\n21' 1,66\n263\n30' 2,70\n1. un-\nbet rahlt\n2'ill,89i\nSMUT\u2122 ! \u2019 321 9'j 8,51 , 1\t277\n11' 0,19,\n281\n20' 1,201\n2. im Glasrohr bestrahlt 5h 25'\n2' 15,12 \u2019\t299\n5' 12,30.\n\u2019 lOTtt\n13' : 7,40 22 1 - 24\u00b0 32\n1276 1,40|\n233\n2,00\n2. im Glasrohr bestrahlt 2h\n1' 80\". 16,11\n1' 30\" j 11,00\n9'30\" 11,79\n19'30\"j 8,51\n29'30\"; 6,29\nnicht sichtbar getr\u00fcbt\n203\n119\n112\n131\n3. im Quarzrohr bestrahlt 15'\no\n13' I\n2'. 14,91\n\u2019\t273\n12.35\n250\n7,80\ni\t229\n37'| 2,20\nwenig getr\u00fcbt\n1. desgl. 10'\n2' I 15,99 5'j 11,00 12'! 10,22 21'\t6,75\n35'\t3,53\n192\n197\n201\n201\n4. im Quarzrohr bestrahlt 10'\n15,13\n13,59 i18 *\n10,11 184\n2'\n5'\n12'\n22'\n32'\n7.20 1,95 I\n147\n162\n5. des\"! 2h 30\n1ST\n1', 17,00 5' 11.31\n13' 10,33 [[\n22' 7.19 .4\t155\n31' 5,13\nstark golr\u00fchl\n5. de>gl, lh..\n1' 17,05 19' 17,0\u00ab; 0 stark get Hihi\nTabelle 14b.\n\t1. Lackfarbene Blutl\u00f6sung 0\u00b0\t2. Blutl\u00f6sung, Alkoholf\u00e4llung 0\u00b0\t\t3. Pilzkatalase 0\u00b0\t\t\t5. Sphinx li-gustri, Raupen 0\u00b0\t\t\t5. Sphinx h-gustri, Puppen 0\"\t\nUnbe-\t1' 30\" 18,51 407 4'30\" 14,00 j\t350\t1' 30\" 5' 30\" .\t19,11 4\t148 16'%25\t1' 3'\t15,17 9,52\t1012 876\t2' 9'\t16,74 15,70\t39,8 17,2\tV 3'\t18.71 \u2019 KH2 11.71 fi(,K\nstrahlt\t7' 30\" 11,00, !\t378\t15'30\"\t,2'7,jll\u00ab\t5'\t6,36\t820\t19'\t15.09\t16,1\t6'\t7,40 52\u00bb\nU\t15' 30\"; 5,48 406 25'30\"; 2,15,\t25'30\" 59'30\"\tJ98\u20197\t7' 10'\t1,36 2,60\t718\t44'\t13,50\t\t9' 14'\t5.1 \u00ce :;t\u00fc 3,38\nBe-\nstrahlt\nim\nQuarz-\nrohr\n30' bestrahlt\nl'30\"i 18,72:\n!&32\n1'30\" 11,88 * / 336 7' 30\" 11,80\n<318\n11'30\" 6,731\n1313\n22' 30\" 3,58,'\n30' bestrahlt 1* 20,01 19,50 17,86\n1'\n13'\n99'\t10,02\n39,6\n12,1\n28,2\n20' Im Uviolglas bestrahlt\n1'\n4'\n7'\n11'\n15'\n18,00\n10,55\n6,60\n3,59\n2,22\n773\n679\n661\n519\n40' bestrahlt 2'\n9'\n28'\n13,71\n47\n17,11 16,02^, 14,65 20,4\n40,8\n20,4\n15,2\n30' bestrahlt\nW.\u00bb\nl';20,75 .\n3' 15,82\nH<\n\u2022f* 341 11' 7.85\n22' 1.21\n247","page":206},{"file":"p0207.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. 11.\t207\nUnter diesen Versuchsbedingungen beruht die Sch\u00e4digung des Fermentes zweifellos nicht auf einem photochemischen Oxydations Vorgang, wie Tabelle 14c zeigt. Das Gleiche bewiesen Zeller und Jodlbauer\u00bb) f\u00fcr Blut- und Fettkatalase, indem sie mit evakuierten Quarzgef\u00e4\u00dfen, welche die Fermentl\u00f6sung enthielten, fast dieselben Resultate erzielten wie mit sauerstoffgef\u00fcllten. Unsere Versuchsanordnung unterschied sich von der ihrigen dadurch, da\u00df wir zur Vermeidung jeder Oxydation l\u00e4ngere Zeit vor und w\u00e4hrend der Bestrahlung reinen Stickstoff durch die Fermentl\u00f6sung leiteten, dessen Indifferenz auf das Ferment an anderer Stelle dargetan ist (vgl. Mitteilung I, S. 273).\nTabelle 14c. Durchleitung von N w\u00e4hrend der Bestrahlung.\n\tI. Sphinx ligustri, Puppen 1 -f 250 7\u00bboo-n o\u00b0\t\t\tII. Blutkatalase, Aikoholf\u00e4llung 1 -}\u2022 250 */*oo-n 0\u00b0\t\t\n\tV\t19,60\t\tv\t21,52\t\n\t\t\t797\t\t\t342\n\t4'\t11,30\t\t4'\t16,99\t\nI\u2019nbestrahlt\t7'\t7,93\t513\t8'\t12.71\t315\n\t10'\t5,85\t440\t18'\t6,55\t288\n\t\t\t310\t\t\t270\n\t17'\t3,55\t\t27'\t3,74\t\n\t1'\t21,05\t\t1'30\"\t20,30\t**\n\u2022W bestrahlt\t4'\t15,21\t470\t4'30\"\t19,15\t84,1\nN durch-\t8'\t11,44\t309\t8'30\"\t17,76\t81.8\ngeleitet\t14'\t8,45\t219\t17'30\"\t15,13\t77,3\n\t\t\t\t\t\t80,4\n\t\t\t\t33' 30\"\t11,25 ' \u00bb\t\nDie Wirkung des Lichts besteht vielmehr offenbar darin, da\u00df die ultravioletten Strahlen den L\u00f6sungszustand des Ferments ver\u00e4ndern. Denn im allgemeinen ist mit der. Schw\u00e4chung der Aktivit\u00e4t eine mehr oder weniger deutliche Tr\u00fcbung der l< ermentl\u00f6sung verbunden, die nach l\u00e4ngerer Zeit in eine aus-\n!) Biochemische Zeitschrift, Bd. 8, S. 84 (1908) ; vgl. auch daselbst, Bd. 8, S. 61; s. auch Lockemann, Thies u. Wiehern, Diese Zeitschrift, Bd. 58, S. 390 (1909).","page":207},{"file":"p0208.txt","language":"de","ocr_de":"208\tPercy Waentig und Otto Steche,\ngesprochene F\u00e4llung \u00fcbergeht.1) Die \u00fcberstehende Fl\u00fcssigkeit hat dann ihre Aktivit\u00e4t teilweise oder vollkommen eingeb\u00fc\u00dft. Trotzdem scheint jedoch der gebildete Bodensatz nicht v\u00f6llig seine Aktivit\u00e4t verloren zu haben. So war z. B. ein aktiver Extrakt durch Bestrahlung von ca. 500 auf 244 geschw\u00e4cht worden, wenn man die \u00fcber dem durch Bestrahlung gebildeten Bodensatz befindliche Fl\u00fcssigkeit untersuchte ; nach dem Aufsch\u00fctteln des Bodensatzes ergab jedoch dieselbe L\u00f6sung einen Anfangs-K-Wert von 347. Damit w\u00e4re die Erscheinung mit der kolloidf\u00e4llenden Eigenschaft ultravioletter Strahlen in Zusammenhang gebracht, die ja schon mehrfach festgestellt wurde. Anderseits mu\u00df aber hervorgehoben werden, da\u00df die sichtbare Tr\u00fcbung nicht v\u00f6llig parallel mit der Schw\u00e4chung der Fermentl\u00f6sung geht. Urspr\u00fcnglich klare Fermentl\u00f6sungen erscheinen nach einer bestimmten Zeit der Bestrahlung schon erheblich geschw\u00e4cht, ohne eine merkliche Tr\u00fcbung erkennen zu lassen. Auch die Schw\u00e4chung erfolgt offenbar sprungweise und nicht proportional der Belichtungsdauer. Es kommt vor, da\u00df eine Fermentl\u00f6sung w\u00e4hrend einer bestimmten Zeit der Belichtung (etwa 20 Minuten) so gut wie keine Schw\u00e4chung ihrer Aktivit\u00e4t zeigt, um dann in den n\u00e4chsten 5 Minuten au\u00dferordentlich stark geschw\u00e4cht zu werden. Diese Erscheinung erinnert an eine Art photo-chemischer Induktion.\nGeringe alkalische Reaktion der Fermentl\u00f6sung scheint ihre Lichtempfindlichkeit au\u00dferordentlich zu steigern, saure Reaktion dagegen nicht. Das stimmt durchaus mit den Befunden von Zeller und Jodlbauer an Blut- und Fettkatalase \u00fcberein, so da\u00df man wohl schlie\u00dfen kann, da\u00df auch diese Eigenschaft allen Katalasen zukommt. (Vgl. Tabelle 14 d.)\nDie Wirkung tritt auch in Uviolgef\u00e4\u00dfen ein und zwar auch bei einer Verd\u00fcnnung der Fermentl\u00f6sung, wie sie im Reaktionsgemisch vorliegt. Bestrahlt man n\u00e4mlich unter st\u00e4ndigem R\u00fchren mit einem zweckm\u00e4\u00dfig durch eine Wasser-\n*) Die ultramikroskopische Untersuchung der Fermentl\u00f6sung, mit der wir zurzeit besch\u00e4ftigt sind, l\u00e4\u00dft auch auf einen solchen Zu\u00e7ammeii-hang schlie\u00dfen. Bei l\u00e4ngerer Beobachtung einer aktiven Fermentl\u00f6sum: nimmt die Zahl der Mizellen im Gesichtsfeld ganz erheblich zu.","page":208},{"file":"p0209.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II.\n209\nTabelle 14d. Leberkatalase.\n10 ccm Fermentl\u00fcsung mit 1 ccm \u2018/*\u00aeo-n-HtS04 versetzt, davon 2 -j- 500\n10 ccm Fermentl\u00f6s\u00fcng mit 1 ccm V\u00bbo-n-KOH versetzt, davon 2 -f- ^00 V^o-n-HjO,\nunbe-\nslrahlt\nM)' be-slrahlt\n0\u00b0\t\n1'30\"\t13,08\n4'30\"\t9,73\nT 30\"\t7,36\n11' 30\"\t5,30\n16'30\"\t3,68\n1'30\"\t14,34\n4'30\"\t11,75\n7'30\"\t9,83\n14'30\"\t6,78\n22'30\"\t4,59\n428\n404\n357\n317\n288\n258\n231\n212\n0\u00b0\n2f\t12,23\n5'\t9,25\n8'\n13'\n21/\n2'\n7,14\n4,77\n2,57\n15,21\n404\n375\n350\n336\n5.4\nturbine getriebenen Glasr\u00fchrer das Reaktionsgef\u00e4\u00df ,und vergleicht man den Reaktionsverlauf in der bestrahlten L\u00f6sung mit demjenigen der Dunkelreaktion, so findet man ein wesentlich rascheres Sinken der K-Werte bei ersterem Versuch. Da\u00df dieser Abfall der K-Werte auf eine Sch\u00e4digung des Ferments durch die Bestrahlung zur\u00fcckzuf\u00fchren ist, folgt daraus, da\u00df man auch eine wesentliche Aktivit\u00e4tsverminderung des Ferments beobachtet, wenn man den Versuch so anstellt, da\u00df man die zur Reaktionsverd\u00fcnnung gebrachte Fermentl\u00f6sung ohne Hydroperoxyd bestrahlt und darauf nach Zuf\u00fcgung des Peroxyds den Reaktionsverlauf mit der vorherbestrahlten Fermentl\u00f6sung verfolgt. Dann verl\u00e4uft die Reaktion wie die Dunkelreaktion, nur mit dem Unterschied, da\u00df ihre Geschwindigkeit von Anfang an eine wesentlich geringere ist. (Vgl. Tabelle 14e.)\nDas Absinken der K-Werte im bestrahlten Reaktionsgemisch ist jedoch nicht immer festzustellen, und di\u00e9s erkl\u00e4rt sich daraus, da\u00df das Peroxyd, wie sich leicht nachweisen l\u00e4\u00dft, in den in der Reaktion angewendeten Verd\u00fcnnungen bereits durch die zur Wirkung gelangenden Strahlen zersetzt wird. So ging z. B. bei zweist\u00fcndiger Bestrahlung im Uviol-","page":209},{"file":"p0210.txt","language":"de","ocr_de":"210\nPercy Waentig und Otto Steche,\nk\u00f6lbchen der Titer einer */2oo-n-H202-L\u00f6sung von 16,38 auf 12,75 herunter, w\u00e4hrend eine im Dunkeln gehaltene L\u00f6sung die Titer 16,57 und 16,56 ergab. Es lagert sich also \u00fcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung mit einem gewissen Betrage die photochemische Zersetzung des Peroxyds, die, wenn sie stark genug ist, die Fermentsch\u00e4digung verdecken kann.\nTabelle 14e. Bestrahlung w\u00e4hrend der Reaktion.\n\t1\tUnbestrahlt\t\t2. W\u00e4hrend der Reaktion bestrahlt\t\t\t3. Vor der Reaktion 30' bestrahlt\t\t\nFett-\t2'\t14,27\t185\t2'\t14,17\t178\t2'\t15,33\t136\nkata-\t10'\t10,15\t188\t20'\t6,59\t123\t6'\t13,53 j\t113\nl\u00e4se\t18'\t7,18 \u2022\t151\t30'\t4,97\t107\t10'\t12,19\tll\u00f6\n25\u00bb\t33'\t4,26\t\t43'\t3,61\t93,9\t20'\t9,35\t110\n\t' ,\t\u25a0\t\t60'\t2,50\t\t29'\t7,44\t\nLeber-\nkata-\nlase\n25\u00b0\n1. Unbest rahlt\n3': 14,99 !\t279\n7' 11,59!\n2\u00f6H\n12' 8,61 j\n'278\n2 O' 5,40,\n219\n33' 2,80i\n2. W\u00e4hrend der Reaktion bestrahlt 3' j 15,31 8' ; 11,29 12' ; 9,01 20'! 6,42 33'j 4,03 48' i 2,61\n265\n245\n184\n156\n126\n3. Vor der Reaktion bestrahlt\n20'\n1' 20\" 5'20\" 9'20\" 17' 20\"\n*\u00ab>27lo,\n13,07!\n10,95]\n7,60\n238\n192\n198\n32'\n1' 30\"! 16,30 5'30\" 13,70 8,36\n19' 30\" 28'30\"\n6,11\n189\n153\n151\n50'\n1'30\" 116,53 .\n5' 30\", 14.341\u20194 i\tl.)2\n9' 30\" 12,45 I\t127\n17' 30\"! 9.S5\nI\tin\n32'30\" 6.66\nWas den Unterschied in der Empfindlichkeit der verschiedenen Fermentl\u00f6sungen anlangt, so hat es den Anschein, als wenn solche quantitativer Art best\u00fcnden und zwar, wie nat\u00fcrlich, in der Richtung, da\u00df die reineren Fermentl\u00f6sungen empfindlicher sind als unreine. Jedoch ist eine einigerma\u00dfen quantitative Vergleichung der Fermentl\u00f6sungen in dieser Hinsicht schwierig, da ja die Empfindlichkeit gewi\u00df auch von \u00e4u\u00dferen Umst\u00e4nden, wie Tr\u00fcbungsgrad und F\u00e4rbung der L\u00f6sung, abh\u00e4ngt. So zeigt sich z. B. der Ektrakt der Raupe von Sphinx ligustri gerade weitgehend indifferent gegen die Lichtwirkung, was jedenfalls mit seiner schwarzgr\u00fcnen F\u00e4rbung in Zusammenhang steht. Diese dunkle F\u00e4rbung r\u00fchrt von einem sehr hohen Gehalt an Tyrosinase her. Benutzt","page":210},{"file":"p0211.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. 211\nman Puppen von Sphinx ligustri, bei denen der Extrakt wegen Abnahme der Tyrosinase hell gelblichgr\u00fcn gef\u00e4rbt ist, so tritt bei der Bestrahlung eine sehr erhebliche Schw\u00e4chung ein. Die gleiche oder \u00e4hnliche Ursache (Schutzkolloid) wird wohl auch die auffallende Verschiedenheit der Lichtempfindlichkeit von Blutl\u00f6sung und gereinigter Blutkatalasel\u00f6sung haben.\nZusammenfassung.\nDas Verhalten aktiver (wasserstoffperoxydzersetzender) Extrakte tierischer sowohl als pflanzlicher Herkunft ist \u00fcbereinstimmender und insbesondere dem Verhalten der H\u00e4mase Senters weit \u00e4hnlicher, als nach den bisherigen Angaben in der Literatur zu erwarten war.\nDiese \u00dcbereinstimmung betrifft besonders den Einflu\u00df, der auf den Verlauf der fermentativen Hydroperoxydzersetzung durch kleine \u00c4nderungen im Wasserstoflhydroxylionengleich-gewicht des Reaktionsgemisches hervorgebracht wird.\nEin Gleichgewicht, das sich von dem in kohlens\u00e4urefreiem, destilliertem Wasser vorhandenen wesentlich in der \u00ab inen oder der anderen Richtung entfernt, wirkt stets verz\u00f6gernd auf den Reaktionsverlauf. Schon der Kohlens\u00e4uregehalt des destillierten Wassers hemmt die Reaktionsgeschwindigkeit.\nDie Empfindlichkeit der Reaktion vermindert sich, wenn in den aktiven Extrakten relativ viel Verunreinigungen enthalten sind (direkte Organextrakte), wahrscheinlich infolge Basen- und S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens vorhandener Eiwei\u00dfk\u00f6rper \u00abjder einer vorl\u00e4ufig nicht n\u00e4her zu erkl\u00e4renden Schutzwirkung der Verunreinigung, welche an die Wirkung der sog. Schutzkolloide erinnert.\nEs ist m\u00f6glich, da\u00df die abweichenden Befunde Eulers bei Fettkatalase und diejenige Issajeffs bei Hefekatalase sich in dieser Weise erkl\u00e4ren, obgleich betont werden mu\u00df, da\u00df wir auch mit urspr\u00fcnglichen O.rganextrakten in keinem Fall eine solche Unempfindlichkeit haben feststellen k\u00f6nnen, wie von den genannten Autoren beobachtet wurde.\nDa\u00df eine weitgehende Unempfindlichkeit aktiver Extrakte\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXXVI.\t15","page":211},{"file":"p0212.txt","language":"de","ocr_de":"212\tPercy Waentig und Otto Steche,\nm\u00f6glich ist, konnten wir nur an Katalasel\u00f6sungen aus keimender Gerste feststellen, und zwar auch aus dem Auszuge der Alkoholf\u00e4llung des urspr\u00fcnglichen Extraktes.\nDie \u00dcbereinstimmung im Verhalten der verschiedenen Fermentl\u00f6sungen gilt auch f\u00fcr die Reaktionstemperatur von 30\u00b0 : Die schw\u00e4chende Wirkung der Wasserstoffionen tritt bei dieser Temperatur stets in geringerem, die der Hydroxylionen in i st\u00e4rkerem Ma\u00dfe auf als bei 0\u00b0.\nDer Einflu\u00df der Temperatur auf die Reaktionsgeschwindigkeit entspricht ebenfalls v\u00f6llig den bei Blutkatalasel\u00f6sungen gemachten Erfahrungen. Er ist meistens sehr klein und je nach den \u00fcbrigen Reaktionsbedingungen wechselnd. Der Reaktions-verlauf entspricht im allgemeinen nicht genau demjenigen einer Reaktion erster Ordnung. Auch bei sehr verd\u00fcnnter WasserstofT-peroxydkonzentration (}lm-n) und der Reaktionstemperatur vonO\u00b0 ist fast in allen F\u00e4llen eine Abnahme der K-Werte festzustellen.\nAls ein Mittel, den Reaktionsverlauf demjenigen einer Reaktion erster Ordnung weitgehend zu n\u00e4hern, ist f\u00fcr alle untersuchten Extraktl\u00f6sungen die Dialyse anzusehen; l\u00e4ngeres Dialysieren hat jedoch stets auch eine sehr erhebliche Abnahme der Extraktaktivit\u00e4t zur Folge.\nDie Proportionalit\u00e4t zwischen Fermentmenge im Reaktionsgemisch und Reaktionsgeschwindigkeit, gemessen an den An-fangs-K-Werten, ist ausreichend, um einen Vergleich der Aktivit\u00e4t verschiedener Extrakte zu erm\u00f6glichen, vorausgesetzt, da\u00df die Versuchsbedingungen im \u00fcbrigen streng \u00fcbereinstimmen.\nSchw\u00e4chung der Aktivit\u00e4t durch Bestrahlung ist ebenfalls bei allen untersuchten Fermentl\u00f6sungen nachgewiesen. Der Grad der Empfindlichkeit h\u00e4ngt auch hier von der Reinheit und nat\u00fcrlich au\u00dferdem von der Lichtdurchl\u00e4ssigkeit ab.\nDie Lichtwirkung, welche in der Hauptsache den ultravioletten Strahlen zukommt, ist in alkalischer L\u00f6sung st\u00e4rker als in neutraler oder saurer und mit einer Tr\u00fcbung der Fermentl\u00f6sung verbunden. Jedoch ist h\u00e4ufig Schw\u00e4chung schon zu beobachten, ehe eine Tr\u00fcbung konstatierbar ist.\nBei Bestrahluug des Reaktionsgemisches zeigt sich die Lichtwirkung in einer Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit.","page":212},{"file":"p0213.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. 213\nDie Verschiedenheiten im Verhalten der Organextrakte traten gegen\u00fcber den genannten \u00c4hnlichkeiten sehr zur\u00fcck:\n1.\tDie vollst\u00e4ndige F\u00e4llung des aktiven Stoffes aus den meisten Extrakten (Leber, Fett, Gerste, Raupen) gelingt erst bei einem gr\u00f6\u00dferen Alkoholgehalt als der zur F\u00e4llung der H\u00e4mase erforderlichen ca. 55\u00b0/oigen L\u00f6sung.\nAus Fettextrakten ist die Abscheidung * aktiv\u00e9r Alkoholf\u00e4llung nur selten, aus Pilzextrakten nie gelungen.\n2.\tW\u00e4hrend alle untersuchten Extrakte tierischer Herkunft von einer gewissen Konzentration des Hydroperoxyds im Reaktionsgemisch an stets eine Abnahme ihrer Aktivit\u00e4t zeigen, ist dies bei den untersuchten pflanzlichen Extrakten niemals der Fall.\n3.\tDie ganz auffallende Unregelm\u00e4\u00dfigkeit im Reaktionsablauf mit Raupenextrakten und die abnorme W\u00e4rmeempfind-lichkeit der Pilzs\u00e4fte soll hier au\u00dfer Diskussion bleiben und an anderer Stelle erkl\u00e4rt werden.\nZusammenfassend l\u00e4\u00dft sich demnach sagen, da\u00df, abgesehen von unwesentlichen Abweichungen, der aktive Stoff, welcher die Hydroperoxydzersetzung bedingt, aus Organismen und Organen verschiedenster Herkunft und Funktion gleichartig ist. Von theoretischen Betrachtungen haben wir auch' in dieser Arbeit abgesehen. Wir versparen uns deshalb auch ein Eingehen auf die Bemerkungen G. Senters zu unserer ersten Mitteilung auf den Teil unserer Arbeit, in dem wir die allgemein wichtigen Ergebnisse unserer Untersuchungen im Zusammenh\u00e4nge zu er\u00f6rtern gedenken. Doch weisen wir darauf bin, da\u00df auch in dieser Mitteilung mehrere Versuche angef\u00fchrt sind, welche durch die von Senter gemachten theoretischen Annahmen nicht erkl\u00e4rbar sind.\nWie bei der vorigen Mitteilung, m\u00f6chten wir auch diesmal nicht vers\u00e4umen, den Direktoren der Institute, in denen wir t\u00e4tig sind, Herrn Geheimrat Beckmann und Herrn Geheimen Rat Chun, unseren verbindlichsten Dank auszusprechen f\u00fcr ihr freundliches Entgegenkommen in jeder Hinsicht, das uns liir die Ausf\u00fchrung unserer Versuche von gr\u00f6\u00dftem Werte war.","page":213}],"identifier":"lit19412","issued":"1911-12","language":"de","pages":"177-213","startpages":"177","title":"\u00dcber die fermentative Hydroperoxydzersetzung. II. Mitteilung","type":"Journal Article","volume":"76"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:01:46.173592+00:00"}