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{"created":"2022-01-31T13:59:34.513972+00:00","id":"lit19436","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Bergell, Peter","role":"author"},{"name":"Paul Boll","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 76: 464-467","fulltext":[{"file":"p0464.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber Verbindungen von Aminos\u00e4uren und Ammoniak.\nVII. Mitteilung.\nVon\nPeter Bergell und Paul Boll.\n'Der Hedaktion /\u00abgegangen am ii. Dezember 1911.)\nNach Auffindung der asymmetrischen Fermenthydrolyse des Leucinamids war es von Interesse, zu untersuchen, ob das Ferment, das diese Verseifung durchf\u00fchrt, mit den anderen proteolytischen und peptidspaltenden Fermenten identisch ist oder von ihnen differenziert werden kann.\nDurch vier Versuche konnte festgestellt werden, da\u00df die im Pankreassaft enthaltenen Fermente, soweit sie Eiwei\u00df oder Aminos\u00e4urederivate spalten, durch Einwirkung von Normalsalzs\u00e4ure mehr oder weniger gesch\u00e4digt, in einem Falle sogar g\u00e4nzlich unwirksam wurden.\nAm wenigsten wurde das \u00abSeidenpepton\u00bb spaltende Ferment angegriffen, w\u00e4hrend bei unserer Versuchsanordnung die Fermente, welche \u00abCasein\u00bb und \u00abFibrin\u00bb verdauen, scheinbar schon betr\u00e4chtlich mehr gesch\u00e4digt wurden. Das \u00abLeucinamid\u00bb spaltende Ferment wurde jedenfalls vollst\u00e4ndig zerst\u00f6rt.\nDie Einwirkung von Salzs\u00e4ure auf Pankreatin geschah in der Weise, da\u00df 1 g wirksames Pankreatin mit 50 ccm normaler Salzs\u00e4ure gut verrieben und eine Nacht stehen gelassen wurde. Vor ihrer Verwendung wurde die L\u00f6sung mit Natriumbicarbonat neutralisiert, au\u00dferdem ein \u00dcberschu\u00df zugef\u00fcgt, so da\u00df die L\u00f6sung 0,1 \u00b0/o Natriumbicarbonat enthielt.\nDie L\u00f6sung, welche zu den Kontrollversuchen verwendet wurde, enthielt ebenfalls 2\u00b0/o Pankreatin und 0,1\u00b0/\u00ab) Natriumbicarbonat.\n1. Versuch:\na) 3 ccm einer 20\u00b0/oigen Seidenpeptonl\u00f6sung wurden mit 10 ccm der unbehandelten Pankreatinl\u00f6sung, einem Tropfen Ammoniak und 2 Tropfen Toluol versetzt und 24 Stunden im Brutschrank erw\u00e4rmt.","page":464},{"file":"p0465.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber Verbindungen von Aminos\u00e4uren und Ammoniak. VII. 465\nDas nach dieser Zeit abgeschiedene Tyrosin wurde auf dem Goochtiegel abgesaugt, mit 5 ccm kaltem Wasser gewaschen, bei 110\u00b0 getrocknet und, ohne umzukrystallisieren, gewogen.\nGef.: 0,0651 g.\nb) Das gleiche Volumen Seidenpeptonl\u00f6sung wurde mit 10 ccm der mit Normalsalzs\u00e4ure behandelten Pankreatinl\u00f6sung, einem Tropfen Ammoniak und 2 Tropfen Toluol versetzt und ebenfalls 24 Stunden in den Brutschrank gestellt.\nDas abgeschiedene rohe Tyrosin wurde wie oben isoliert. Seine Menge betrug 0,0549 g.\nMorphologisch glich das Pr\u00e4parat dem Kontrollversuch a).\nII.\tVersuch:\na)\tca. 2 g Gasein wurden mit 10 ccm der in Versuch I a) verwendeten Pankreatinl\u00f6sung und 2 Tropfen Toluol versetzt und darauf 4 Stunden im Brutschrank auf bewahrt.\nNach dieser Zeit wurde mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uert, vom unverdauten Casein abgesaugt und vom Filtrat eine Stickstoff-bestimmung nach Kjeldahl ausgef\u00fchrt.\nGef.: N = 0,4069\u00b0/o.\nb)\tDie gleiche Menge Casein wurde mit 10 ccm der mit Salzs\u00e4ure behandelten Pankreatinl\u00f6sung und 2 Tropfen Toluol versetzt und dieselbe Zeit in den Brutschrank gestellt.\nDie nach dem Ans\u00e4uern mit Essigs\u00e4ure ausgef\u00fchrte Stickstoffanalyse des Filtrates gab\nN = 0,1512\u00ab/o.\nIII.\tVersuch:\na)\tca. 2 g Fibrin wurden mit 10 ccm der unbehandelten Pankreatinl\u00f6sung und 2 Tropfen Toluol versetzt und 4 Stunden in den Brutschrank gestellt. Darauf wurde vom unverdauten Fibrin abgesaugt und im Filtrat der Stickstoff bestimmt.\nGef.: N = 0,4368\u00b0/o.\nb)\tDie gleiche Menge Fibrin wurde mit 10 ccm der mit Salzs\u00e4ure behandelten Pankreatinl\u00f6sung und 2 Tropfen Toluol versetzt und die gleiche Zeit in den Brutschrank gestellt.\nDie Stickstoffanalyse des Filtrates gab\nN = 0,0651 \u00ab/O.","page":465},{"file":"p0466.txt","language":"de","ocr_de":"466\nPeter Bergell und Paul Boll,\nBei l\u00e4ngerer Verdauungszeit verdaut auch die mit Salzs\u00e4ure behandelte Pankreatinl\u00f6sung Casein und Fibrin wieder kr\u00e4ftiger, wenn auch nie so stark wie die unbehandelte.\nIV. Versuch:\nDurch diesen Versuch konnte nachgewiesen werden, dal\u00bb das im Pankreatin enthaltene Ferment, welches Leucinamid in 1-Leucin, Ammoniak und d-Leucinamid spaltet, durch l\u00e4ngere Einwirkung von Normalsalzs\u00e4ure vollst\u00e4ndig unwirksam wurde.\n1 g reines bromwasserstoffsaures Leucinamid wurde mit 10 ccm der mit Normalsalzs\u00e4ure behandelten Pankreatinl\u00f6sung und 2 Tropfen Toluol versetzt und 24 Stunden im Brutschrank auf bewahrt. W\u00e4hrend dieser Zeit konnte keine \u00c4nderung der optischen Aktivit\u00e4t festgestellt werden. Die L\u00f6sung wurde filtriert, mit 5 ccm Normalnatronlauge versetzt und 4 Stunden mit einer \u00e4therischen \u00df-Naphthalinsulfochloridl\u00f6sung (5 g \u00df-Naph-thalinsulfochlorid -f 50 ccm \u00c4ther) auf der Maschine gesch\u00fcttelt. Die entstandene F\u00e4llung wurde abgesaugt, das Filtrat nochmals mit dem gleichen Volumen Normalnatronlauge versetzt und auf der Maschine gesch\u00fcttelt. Nach 2 Stunden konnte noch eine kleine Menge Krystalle abgesaugt werden. Die Gesamtmenge der so gewonnenen farblosen Abscheidung war nach dem Auswaschen mit Wasser 0,64 g. Zur Reinigung wurde sie aus hei\u00dfem Alkohol umkrystallisiert, mit kaltem Wasser, wenig verd\u00fcnntem Alkohol und absolutem \u00c4ther gewaschen. Die Menge an reiner Substanz betrug 0,36 g.\nZum Nachweis ihrer optischen Inaktivit\u00e4t wurde sie in 9 ccm Normalnatronlauge und 9 ccm Alkohol gel\u00f6st. Diese 2<>/oige L\u00f6sung zeigte im 2-dm-Rohr keine Drehung; ebenso waren s\u00e4mtliche Mutterlaugen inaktiv.\nDie durch Ans\u00e4uern mit Normalsalzs\u00e4ure wieder abgeschiedene Substanz schmilzt scharf bei 173\u2014175\u00b0 (unkorr.). Sie wurde zur Analyse im Toluolbad getrocknet.\n0,1656 g Substanz gaben 0,3653 g C02; 0,0937 g H20.\n0,1646 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t12,2 ccm N (17\u00b0 und 768 mm).","page":466},{"file":"p0467.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber Verbindungen von Aminos\u00e4uren und Ammoniak. 467\nF\u00fcr C16H20N2O3S wurde\nBer.: C = 60,00; H = 6,25; N = 8,75 Gef.: C = 60,16; H = 6,29; N = 8,65.\nDie Substanz bildet lange wei\u00dfe Nadeln. Aus ihrer' w\u00e4sserigen L\u00f6sung krystallisiert sie in langen, zu B\u00fcscheln verwachsenen Spie\u00dfen. Sie ist leicht l\u00f6slich in absolutem Alkohol, Aceton und Chloroform, schwer l\u00f6slich in Benzol, sehr schwer l\u00f6slich in Wasser, unl\u00f6slich in \u00c4ther.\nWie optische Bestimmung und Schmelzpunkt zeigen, ist durch die mit Salzs\u00e4ure behandelte Pankreatinl\u00f6sung keine Spaltung des Leucinamids eingetreten; vielmehr stellt obiger K\u00f6rper das \u00df-Naphthalinsulfo-d-l-Leucinamid vor, dessen Strukturformel folgende ist:\nCIftH7. S02 \u2022 NH . CH . CO . NH,\n! \u2022\nCH,\nI\nCH\n/\\\nCH3 ch3\nDie optisch aktive Modifikation, das \u00df-Naphthalinsulfo-d-Leucinamid, ist bereits in der IV. Mitteilung beschrieben. Bei der starken spezifischen Drehung derselben scheint es ausgeschlossen, da\u00df in dem beschriebenen Versuche noch eine irgendwie erhebliche Fermentspaltung stattgefunden hatte.\nNat\u00fcrlich liegt auch hier die Frage vor, ob etwa die Ferment Wirkung nur verdeckt ist, nicht eine Zerst\u00f6rung des Fermentes stattgefunden hat. Derartige Vorg\u00e4nge haben ja bei fr\u00fcheren Versuchen der Trennung von tryptischen Fermenten olt unklare oder unrichtige Vorstellungen ergeben, wie z. B. die Untersuchungen \u00fcber die Existenz einer Glutinase seiner Zeit zeigten.\nIm vorliegenden Falle d\u00fcrften derartige T\u00e4uschungen nicht stattfinden, denn zugesetzte Fermentmengen leiteten die Fermentspaltung prompt wieder ein, ohne da\u00df eine \u00c4nderung des Milieus vor sich ging. Es erscheint uns daher hinreichend wahrscheinlich, da\u00df Leucinamidspalt\u00fcng und Tyrosinpeptidspaltung durch verschiedene Fermente hervorgerufen wird.","page":467}],"identifier":"lit19436","issued":"1911-12","language":"de","pages":"464-467","startpages":"464","title":"\u00dcber Verbindungen von Aminos\u00e4uren und Ammoniak. VII. Mitteilung","type":"Journal Article","volume":"76"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:59:34.513977+00:00"}