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{"created":"2022-01-31T14:21:14.575471+00:00","id":"lit19577","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Andor Fodor","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 81: 1-52","fulltext":[{"file":"p0001.txt","language":"de","ocr_de":"Chemische, physikalische und biologbelw Studien Ober die ade den drei Mon\u00f6anrinomonocarbonsauren: Glykokoll, I fljenhi und kLeucbi darstellbaren etrukturieomeran Tripeptjde.\n' Von\nEmil Abderhalden und Andor Fodor.\nMit SO Komnzeichnnngen im Text.\t\u00e7\n(Aus dem physiologischen Institute der Universit\u00e4t Halle a. S.)\n(Der Redaktion zugegangen am 9. August 1912.)\nDen folgenden Untersuchungen lagen mehrere Fragestellungen zugrunde. Einmal interessiert? es uns, die physikalischen und chemischen Eigenschaften aller Struktur? isomeren Polypeptide kennen zu lernen, die aus den\ndrei Monoaminomonocarbpnsauren: Glykokoll, d-Alanin und 1-Leucin darstellbar sind. Unterscheiden sieh die aus diesen drei Aminos\u00e4uren aufgebauten Tripeptide in ihren Eigenschaften so scharf, da\u00df sie auf Grund ihres Verhaltens gegen\u00fcber bestimmten L\u00f6sungs- und F\u00e4llungsmitteln usw. voneinander getrennt werden k\u00f6nnen? Diese Frage war f\u00fcr uns deshalb von so gro\u00dfer Bedeutung, weil der eine von uns (A.) wiederholt beim stufenweisen Abbau von Proteinen verschiedener Art Produkte isolieren konnte, die nach den Resultaten der Elementaranalyse, der totalen Hydrolyse und ihren Eigenschaften ohne Zweifel als Polypeptide angesprochen werden durften, an deren Aufbau eine bestimmte Anzahl bekannter Aminos\u00e4uren beteiligt war. Unentschieden blieb die Frage, ob das isolierte Produkt einheitlich war und ferner, in welcher Reihenfolge die einzelnen Aminos\u00e4uren sich folgten. Da es in den meisten F\u00e4llen unm\u00f6glich war, die isolierten Verbindungen zu krystalli-sieren, so mu\u00dfte versucht werden, sie durch F\u00e4llung zti reiniget\u00bb. Es gelang in vielen F\u00e4llen, auf diesem Wege zu zeigen, da\u00df ein scheinbar ganz einheitliches Produkt doch aus einem Gemisch von strukturisomeren Verbindungen bestand. Die Verfolgung des Drehungsverm\u00f6gens der einzelnen Fraktionen war in den meisten F\u00e4llen wegleitend. Eine Mitteilung der in mehrj\u00e4hriger Arbeit gewonnenen Resultate er\u00fcbrigt sich, weil im allgemeinen nur diejenigen Befunde wertvoll sind, denen bestimmt charakterisierte, sicher einheitliche Verbindungen zugrunde liegen.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie, LXXXI.\tI","page":1},{"file":"p0002.txt","language":"de","ocr_de":"2\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nZu der gro\u00dfen Schwierigkeit, die durch den Umstand gegeben ist, da\u00df ohne Zweifel die verschiedenartigsten Abbauprodukte von Proteinen \u00e4hnliche Eigenschaften aufweisen, kommt noch hinzu, da\u00df es vorl\u00e4ufig fast unm\u00f6glich ist, die Gewinnung eines bestimmten Produktes so exakt zu beschreiben, wie es notwendig w\u00e4re, um das gleiche Produkt unter den gleichen Bedingungen stets wieder zu erhalten. Die einzelnen Operationen sind so zahlreich und so wechselnd und ferner \u00fcber einen so gro\u00dfen Zeitraum verteilt, da\u00df es schwer, ja ganz unm\u00f6glich ist, den einfachsten Weg zu beschreiben, um die Produkte einer partiellen Hydrolyse zu trennen. Alle nach dieser Richtung unternommenen Untersuchungen stellen tastende Versuche dar. Es fehlt zurzeit eine bestimmte Methodik. Es h\u00e4ngt oft an einer Kleinigkeit, ob eine Kryst\u00e4llisation gelingt oder nicht. Ebenso gl\u00fcckt es oft, durch F\u00e4llung zu einheitlichen Verbindungen zu gelangen, w\u00e4hrend in anderen F\u00e4llen immer wieder Gemische ausfallen. Unsere Kenntnisse sind viel zu gering, um zurzeit einzelne Polypeptide auf Grund ihrer Eigenschaften ohne weiteres aus dem bei der Hydrolyse eines Proteins auftretenden Gemische von Spaltprodukten abtrennen zu k\u00f6nnen. Zeichnet sich auch ein bestimmtes Polypeptid im reinen Zustand durch eine bestimmte Eigenschaft vor allen anderen aus, so wird es doch im allgemeinen nicht gelingen, es auf Grund dieses speziellen Verhaltens zu gewinnen, weil die einzelnen Abbauprodukte sich in ihren Eigenschaften auffallend stark beeinflussen. In Alkohol unl\u00f6sliche K\u00f6rper l\u00f6sen sich, wenn Geipische vorliegen, z. B. spielend leicht in diesem L\u00f6sungsmittel. Ja selbst die synthetisch dargestellten Polypeptide zeigen je nach dem Grade der Reinheit ganz verschiedene Eigenschaften. Oft gewinnt man den Eindruck, als w\u00fcrden Isomerien ganz besonderer Art vorliegen, indem ganz reine Polypeptide, die z. B. sich in Alkohol spielend l\u00f6sten, nach mehrmaligem Eindampfen ihrer L\u00f6sung pl\u00f6tzlich in Alkohol vollst\u00e4ndig unl\u00f6slich werden. Es gibt Polypeptide und vor allem Diketo-piperazine, die sich aus keinem L\u00f6sungsmittel in Krystallform erhalten lassen, die jedoch beim Sublimieren prachtvolle Kry-stalle ergeben.","page":2},{"file":"p0003.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 3\nDas Studium einer ganzen Reihe von struktuirisomeren Polypeptiden mu\u00dfte eindeutig ergeben, ob unsere Vermutung, da\u00df im allgemeinen strukturisomere Polypeptide sich durch ihre L\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse wenig unterscheiden, zutreffend ist. Ferner mu\u00dfte eine solche Untersuchung positive Anhaltspunkte f\u00fcr diejenigen Eigenschaften der einzelnen Polypeptide ergeben, in denen die Unterschiede gro\u00df genug sind,' um eine Identifizierung zu erm\u00f6glichen. Als eine solche Eigenschaft ergab sich das optische Verhalten. Alle sechs aus den genannten Monoaminos\u00e4uren aufgebauten Tripeptide zeigen ein verschiedenes Drehungsverm\u00f6gen. W\u00fcrde man in der Natur oder bei der partiellen Hydrolyse eines Proteins oder Peptongemisches eine Verbindung in reinem Zustande abtrennen k\u00f6nnen, die die Bausteine Glykokoll, d-Alanin und 1-Leucin besitzt und ferner das Molekulargewicht eines Tripeptids aufweist, so k\u00f6nnte man ihre Struktur auf Grund ihres spezifischen Drehungsverm\u00f6gens feststellen. Es d\u00fcrfte das isolierte Produkt allerdings nicht wesentlich racemisiert sein !\nVergleicht man die in der unten mitgeteilten Tabelle \u00fcbersichtlich zusammengestellten Eigenschaften der einzelnen Tripeptide, dann erkennt man ohne weiteres, wie schwer es ist, aus dem Hydrolysat von Proteinen einheitliche, wohl charakterisierte Produkte zu gewinnen. Es wird verst\u00e4ndlich, weshalb die weitere Forschung auf dem Gebiete der Eiwei\u00dfchemie so auffallend langsame Fortschritte macht, ja zurzeit erscheint es fast unm\u00f6glich, da\u00df es mit den jetzigen Methoden gelingen k\u00f6nnte, ein Peptongemisch restlos in seine Bestandteile aufzul\u00f6sen und schlie\u00dflich ein l\u00fcckenloses Bild aller Abbaustufen aus einem bestimmten Protein zu geben. Die Frage, ob alle Bausteine im Eiwei\u00dfmolek\u00fcl s\u00e4ureamidartig untereinander verkn\u00fcpft sind, l\u00e4\u00dft sich einstweilen nur vermutungsweise beantworten. Sind Peptone ausschlie\u00dflich Gemische von Polypeptiden oder erfolgen auch Spaltungen in noch unbekannter Richtung?\nDie Feststellung, da\u00df selbst sechs aus drei Aminos\u00e4uren aufgebaute strukturisomere Tripeptide nur schwer voneinander zu unterscheiden sind, zeigt ohne weiteres, wie au\u00dferordentlich vorsichtig man bei der\n-\t\u2018 \u25a0\t-\t: l*","page":3},{"file":"p0004.txt","language":"de","ocr_de":"4\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nIdentifizierung von Proteinen sein mu\u00df. Niemals wird man zwei Eiwei\u00dfk\u00f6rper als identisch oder auch nur als \u00e4hnlich ansprechen d\u00fcrfen, weil sie analoge Eigenschaften zeigen. Auch die Resultate der totalen Hydrolyse k\u00f6nnen hier keine Entscheidung liefern. Alle sechs von uns dargestellten Tripeptide w\u00fcrden bei der totalen Hydrolyse genau die gleichen Bausteine in genau den gleichen Mengenverh\u00e4ltnissen geben. Bedenkt man, da\u00df in den verschiedenen Eiwei\u00dfarten im allgemeinen alle bisher bekannten Aminos\u00e4uren Vorkommen und die Menge jeder einzelnen Aminos\u00e4ure von Protein zu Protein wechselt, dann versteht man, weshalb einzig und allein durch strukturisomere Verschiedenheiten eine gewaltige Zahl verschiedenartiger Eiwei\u00dfstoffe mit zum Teil \u00e4hnlichen, zum Teil aber auch ganz verschiedenen Eigenschaften m\u00f6glich sind. Jede Pflanzen- und Tierart kann sehr wohl eigenartige Proteine besitzen, ja selbst jeder Zellart kann im gleichen Organismus wiederum Eiwei\u00df besonderer Art zukommen. Unsere physikalischen Methoden sind einstweilen zu grob, um feinere Unterschiede aufzudecken, es sei denn, da\u00df die Kolloidchemie hier Wandlung schaffe. Da jedoch jedes Kolloid und speziell das Eiwei\u00df in den Eigenschaften vom Milieu in hervorragendem Ma\u00dfe abh\u00e4ngig ist, wird man kaum erwarten d\u00fcrfen, ein klares Bild der Eigenschaften des genuinen Eiwei\u00dfk\u00f6rpers an Hand eines isolierten und gereinigten Proteins zu erhalten. Man wird h\u00f6chstens eine Anzahl verschiedenartiger Proteine unter den gleichen Bedingungen vergleichen k\u00f6nnen. Schl\u00fcsse auf das Verhalten der Eiwei\u00dfk\u00f6rper in den einzelnen Zellen wird man jedoch aus diesen Studien kaum ziehen k\u00f6nnen.\nDen Hauptfortschritt auf dem Gebiete der Eiwei\u00dfchemie erwarten wir immer noch von weiteren Forschungen auf dem Gebiete der partiellen Hydrolyse. Es ist nicht ausgeschlossen, da\u00df neue Methoden entdeckt werden, die rascher zum Ziel f\u00fchren, als die zurzeit vorhandenen. Eine wesentliche Bereicherung bedeutet schon die Formoltitra-tion nach Soerensen und die Bestimmung des Aminostick-stoffs nach van Slyke. Diese Methoden gestatten rasch zu entscheiden, ob man es in einem bestimmten Falle mit einem Polypeptid zu tun hat oder einem Gemisch von freien Amino-","page":4},{"file":"p0005.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t5\ns\u00e4uren. Ferner kann man leicht feststellen, ob nach erfolgter totaler Hydrolyse der erwartete Aminostickstoffwert vorhanden ist. Beide Methoden haben uns bei der Untersuchung der Spaltprodukte, die bei der partiellen Hydrolyse auftreten, schon ausgezeichnete Dienste erwiesen.\nSchlie\u00dflich wollen wir noch die Frage aufwerfen, ob es m\u00f6glich w\u00e4re, mit den bisherigen Methodenein k\u00fcnstliches Gemisch der sechs reinen, strukturisomeren Tripeptide in seine Komponenten zu zerlegen. Wir m\u00fcssen die M\u00f6glichkeit einer solchen: Trennung als wenig wahrscheinlich bezeichnen. Das Verhalten der Kupfersalze und die verschiedene F\u00e4llbarkeit mit Phosphorwolframs\u00e4ure k\u00f6nnten vielleicht zur Abtrennung des einen oder anderen Tripeptids f\u00fchren, wenn nicht die gro\u00dfe Gefahr best\u00fcnde, da\u00df im Gemisch die einzelnen Tripeptide sich in ihren Eigenschaften stark beeinflussen. W\u00fcrde man nun ein solches Gemisch in der Natur antreifen, dann w\u00fcrde man finden, da\u00df es mit Phosphorwolframs\u00e4ure f\u00e4llt. Der Niederschlag l\u00f6st sich im \u00dcberschu\u00df des F\u00e4llungsmittels. Das isolierte Produkt w\u00fcrde ein bestimmtes Drehungsverm\u00f6gen haben. Immer wieder w\u00fcrde man ein Produkt mit gleichen physikalischen Eigenschaften erhalten. Das Molekulargewicht w\u00fcrde immer das gleiche sein. Die Elementaranalyse w\u00fcrde immer die gleichen Werte ergeben. Die totale Hydrolyse w\u00fcrde ferner zu genau den gleichen Aminos\u00e4uren f\u00fchren, endlich w\u00fcrden die Ausbeuten an den einzelnen Bausteinen immer die gleichen sein, und schlie\u00dflich w\u00fcrde auch z. B. das Verh\u00e4ltnis von N : Cu des dargestellten Kupfersalzes immer ann\u00e4hernd das gleiche bleiben. Der Schlu\u00df, da\u00df hier ein einheitlicher K\u00f6rper vorliegt, w\u00e4re gegeben. Kein einziger Eiwei\u00dfk\u00f6rper konnte bisher auch nur ann\u00e4hernd durch so viele Befunde charakterisiert werden und doch begegnet man noch h\u00e4ufig der Behauptung, da\u00df die mit durchweg ganz rohen Methoden abgetrennten Proteine einheitlicher Natur seien. Das angef\u00fchrte Beispiel des Verhaltens von sechs strukturisomeren Tripeptiden, die uns gleichsam als Modelle dienten, d\u00fcrfte gen\u00fcgen, um zu zeigen, da\u00df wir keinen einzigen der bis jetzt untersuchten Eiwei\u00dfk\u00f6rper als einheitlich ansprechen d\u00fcrfen.","page":5},{"file":"p0006.txt","language":"de","ocr_de":"6\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nEs ist m\u00f6glich, da\u00df das eine oder andere, der bis jetzt isolierten Proteine einheitlich ist, doch fehlen jegliche Beweise. Die Unsicherheit in der Beurteilung der Natur der zur Untersuchung ge-stellen Eiwei\u00dfk\u00f6rper kann manchen neueren Bestrebungen gegen\u00fcber nicht genug betont werden. Es gilt dies sowohl f\u00fcr die rein chemischeForschung, wief\u00fcrdie physikalische! Niemand kann zurzeit den Beweis f\u00fchren, ob sogenanntes Eiwei\u00df aus einer Verbindung besteht oder nicht vielmehr ein sehr komplexes Gemisch darstellt.\nDas Studium des Verhaltene von Gemisch en bekannter, wohl definierter Polypeptide wird noch in mancher Hinsicht von gro\u00dfem Interesse werden. Es sei nur einer Beobachtung gedacht, die der eine von uns (A.) gemacht hat. Einzelne Polypeptide, die mit Ammonsulfat aussalzbar sind, verlieren diese Eigenschaft, wenn man bestimmte andere, nicht aussalzbare Polypeptide zuf\u00fcgt. Nun beruhen manche Trennungen von Peptonen auf Aussalzung durch bestimmte Salzl\u00f6sungen. Eine quantitative Trennung kann auch in solchen Fallen durch die Anwesenheit bestimmter Verbindungen verhindert sein und bei quantitativen Untersuchungen zu ganz unsicheren Schl\u00fcssen f\u00fchren. Wir werden diese Studien fortsetzen.\nWir haben die vorliegende Untersuchung noch aus anderen Gesichtspunkten heraus unternommen. Der eine von uns (A.) hat wiederholt darauf hingewiesen, da\u00df die optisch aktiven Polypeptide ein ganz vorz\u00fcgliches Substrat zu qualitativen und quantitativen Fermentstudien abgeben.1) Es l\u00e4\u00dft sich im allgemeinen ganz scharf feststellen, an welcher Stelle Polypeptide zuerst angegriffen werden. Da das Drehungsverm\u00f6gen aller Bruchst\u00fccke eines optisch-aktiven Polypeptids genau bekannt ist, l\u00e4\u00dft sich aus der eintretenden Drehungs\u00e4nderung des Substrat-Ferment-Gemisches genau ableiten, in was f\u00fcr Teile das angewandte Polypeptid zerf\u00e4llt. Man kann die erhobenen Resultate dazu verwenden, um Produkte, die man unter den Abbauprodukten von Proteinen ge-\n.*) Vgl. zu den hier er\u00f6rterten Fragestellungen : Emil Abderhalden: Schutzfermente des tierischen Organismus. Ein Beitrag zur Kenntnis der Abwehrma\u00dfregeln des tierischen Organismus gegen k\u00f6rper-, blut-und zeltfremde Stoffe. J. Springer, Berlin, 1912.","page":6},{"file":"p0007.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t7\nfunden hat, zu identifizieren. Die Art d\u00e9s Abbaus durch ein bestimmtes Ferment k\u00f6nnte als weiterer Beweis fur das Vorliegen eines bestimmten Polypeptids dienen. Au\u00dferdem kann man mit Hilfe der optischen Methode den Zeitpunkt genau festlegen, in dem ein bestimmter Abbau sein Maximum erreicht hat. Man kann dann die Fermentwirkung unterbrechen und die zu erwartenden Bruchst\u00fccke einzeln abscheiden und identifizieren.\nWir haben zun\u00e4chst den Abbau der dargestellten Tripeptide mit Hilfe von Hefemazerationssaft studiert und gefunden, da\u00df in allen F\u00e4llen der Abbau in ganz typischer Weise einsetzte. Stets wurde die Aminos\u00e4ure abgespalten, die die Aminogruppe trug. In einigen F\u00e4llen war die Entscheidung der. Art der Spaltung dadurch sehr erschwert, da\u00df die m\u00f6glichen Spaltprodukte sich im Drehungsverm\u00f6gen nicht scharf genug unterschieden. Diese F\u00e4lle sind in der unten mitgeteilten Tabelle durch ein ? kenntlich gemacht. Hier m\u00fc\u00dfte die Isolierung der Spaltprodukte Klarheit schaffen, doch reichte das uns zur Verf\u00fcgung stehende Material in keinem Falle aus.\nPre\u00dfsaft aus Leber zeigte eine analoge Spaltung, wie der Heferaazerationssaft, dagegen spaltete aktivier ter Pankreassaft d-Alanyl-glycyl-l-leucin, 1-Leucyl-d-alanyl-glycin und 1-Leucyl-glycyl-d-alanin in anderer Weise. Wir dachten daran, da\u00df die Konzentration des Substrates oder des Fermentes oder auch die Reaktion des Gemisches einen Einflu\u00df auf die Art des Abbaus haben k\u00f6nnte. Wir haben deshalb besondere Versuche angestellt, um diese M\u00f6glichkeiten zu ergr\u00fcnden. Wir erhielten in allen F\u00e4llen immer die gleiche Art des Abbaus.\nPre\u00dfsaft von einer normalen menschlichen Pankreasdr\u00fcse ergab die gleiche Spaltung, wie der Leberpre\u00df-saft. Ebenso verhielt sich Pre\u00dfsaft aus der Pankreasdr\u00fcse eines Falles von Diab\u00e8te bronc\u00e9, eines gew\u00f6hnlichen Diabetes melitus1) und einer Basedowschen Krankheit. Bemerkenswert ist die rasche Spaltung der angewandten Polypeptide durch den Pankre\u00e4spre\u00dfsaft bei Diabetes.\nAus diesen Beobachtungen scheint hervorzug\u00e8hen, da\u00df die Zellfermente die Tripeptide stets in der gleichen Art ab-\nl) Dieser Fall ist nur qualitativ gepr\u00fcft worden.","page":7},{"file":"p0008.txt","language":"de","ocr_de":"8\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nbauen. Es entstehen somit in diesen F\u00e4llen immer die gleichen Abbaustufen. Ein anderes Verhalten zeigt nur der aktivierte Pankreassaft. Er spaltet in anderer Richtung. Dieses Verhalten ist geeignet, um in zweifelhaften F\u00e4llen Pankreassaft scharf von den sogenannten intracellul\u00e4ren Fermenten zu trennen. Es wird von gro\u00dfem Interesse sein, festzustellen, ob bei anderen Polypeptiden analoge Unterschiede gegen\u00fcber den Zellfermenten sich ergeben.\nIm Anschlu\u00df an eine Beobachtung von Euler1) haben wir gepr\u00fcft, ob Phosphate den Abbau durch bestimmte Fermentl\u00f6sungen beschleunigen. Wir fanden beim Hefemazerationssaft keinen Einflu\u00df, dagegen war eine sehr betr\u00e4chtliche Beschleunigung wahrnehmbar, als wir Pankreas- und Leberpre\u00dfsaft verwendeten. Diese Beobachtungen m\u00fcssen erweitert werden, bevor bestimmte Schl\u00fcsse und neue Fragestellungen an sie gekn\u00fcpft werden k\u00f6nnen.\nSchlie\u00dflich haben wir die Darstellung von stereoisomeren Polypeptiden noch unternommen, um Substrate zu erhalten, die es erm\u00f6glichen, bestimmte Lebewesen, vor allem Mikroorganismen zu unterscheiden und auf ihre Eigenart zu pr\u00fcfen. Es w\u00e4re wohl denkbar, da\u00df ein bestimmtes Lebewesen ein bestimmtes Tripeptid abbaut und die anderen strukturisomeren Tripeptide unber\u00fchrt l\u00e4\u00dft. Ferner w\u00e4re es denkbar, da\u00df zwei verschiedene Bakterien ein bestimmtes Tripeptid zwar gemeinsam abbauen, jedoch den Abbau in verschiedener, ganz typischer Weise durchf\u00fchren. Wir halten derartige Untersuchungen f\u00fcr au\u00dferordentlich wichtig. Sie w\u00fcrden ohne Zweifel mancherlei Einblicke in die Eigenart des Stoffwechsels der einzelnen Mikroorganismen er\u00f6ffnen und uns in den Stand setzen, manche dieser Lebewesen direkt zu erkennen. Wir haben vorl\u00e4ufig Bact. coli und den Typhusbacillus untersucht. Auffallenderweise wurde kein einziges der untersuchten f\u00fcnf Tripeptide (nicht gepr\u00fcft wurde 1-Leucyl-glycyl-d-alanin) abgebaut. Als N\u00e4hrl\u00f6sung verwandten wir die Fr\u00e4nkensche L\u00f6sung. Als\n*) Vgl. hierzu: Hans Euler, Verhalten der Kohlenhydratphosphors\u00e4ureester im Tierk\u00f6rper. Diese Zeitschrift, Bd. 79, S. 375 (395), 1912.","page":8},{"file":"p0009.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 9\neinzige Stickstoffquelle wurden die Tripeptide zugesetzt. Versuche, die etwa 5 Jahre zur\u00fcckliegen, hatten bereits gezeigt, da\u00df viele Mikroorganismen Polypeptide nur schwer angreifen! Es w\u00e4re sehr verlockend, auf breiterer Grundlage die angeregten Fragestellungen zu verfolgen. Leider fehlen uns die Mittel, um derartige Untersuchungen mit Erfolg durchzuf\u00fchren.\nDie vorliegenden Untersuchungen waren nur m\u00f6glich, weil der Vorstand des Rockefeller Institute for medical Research dem einen von uns (A.) in liebensw\u00fcrdigster Weise Mittel zur Verf\u00fcgung stellte. Es ist uns eine angenehme Pflicht, auch an dieser Stelle unseren herzlichsten Dank abzustatten\nDie folgende Tabelle gibt die haupts\u00e4chlichsten Resultate der ganzen Untersuchung wieder. Sie enth\u00e4lt die physikalischen und chemischen Eigenschaften der dargestellten Verbindungen und ferner die Art der Spaltung durch die einzelnen Fermentl\u00f6sungen. Es sei noch hinzugegf\u00f6gt, da\u00df alle Tripeptide mit Ausnahme v\u00f6ii 1-Leucyl-d-alanyl-glycin (l-Leucyl-glycyl-d-alanin haben wir nicht gepr\u00fcft) mit Phosphorwolframs\u00e4ure fallen. Die F\u00e4llung l\u00f6st sich leicht im \u00dcberschu\u00df des F\u00e4llungsmittels. Einzig der Niederschlag mit d-Alanyl-glycyl-l-leucin l\u00f6st sich etwas schwerer.\nEine weitere Tabelle zeigt in \u00fcbersichtlicher Weise, in welcher Weise die Tripeptide von den einzelnen Fermentl\u00f6sungen abgebaut wurden. Sie zeigt, wie die Art des Abbaus aus der \u00c4nderung des Drehungsverm\u00f6gens erschlossen wurde.\nEndlich sei noch erw\u00e4hnt, da\u00df wir uns mit der Frage nach der Aktivierung von Fermenten besch\u00e4ftigt haben. Es wird allgemein angenommen, da\u00df das Trypsinzymogen durch die Entero-kinase des Darmsaftes aktiviert wird. Es schien uns nicht ausgeschlossen, da\u00df manche Aktivatoren in der Art wirken, da\u00df sie das Substrat als solches so ver\u00e4ndern, da\u00df es durch das sog. Fermentzymogen nunmehr abgebaut werden kann. Man mu\u00dfte in diesem Falle von einer Aktivierung des Substrates sprechen und den Begriff der Fermentvorstufe fallen lassen. Bis jetzt konnten wir (vgl Versuche S. 37) eine prim\u00e4re Ver\u00e4nderung eines Substrates durch die Enterokinase nicht feststellen. Immerhin erscheint es uns von","page":9},{"file":"p0010.txt","language":"de","ocr_de":"10\nEmil Abderhalden und \u00c4ndor Fodor,\ns\n\u00a9\nbfi\nC\nS J\n5,|\nja\nIS\ncn \u2022 *5 \u2022O M -\n\u00e4 7 o u\n\u00abj \u00ab-\t.2\nf \u00a3 \u00ab a\n\u00abtil'gs\n*S 4) ^ .2 *5\ns s \u2022\u00a7 s i \u00a7\nji o ii il n h ii\nj\u00abja tn nw\u00ab 9\nO\u00bb\no\nJQ\nrt\nH\nu\n7\n\u00abj\nrt\ns~\no\nbfi\nC\n?\n\u2019S\nM\nQ |\nQ C\n-c\nO \u00ff\nCfi --\n\u00ab5\nN\nO\u00bb\no.\ncn _\no tn cn\n:rt\nja\n\u00a9\n>.\ncn\n\u00a9\nJd\n73\nTn\n3\nn* & Oi 0\n. J*\nU, e s\n; :? \\ \u25a0\t.7\t1\t1\t1 ;\tF \u25a0\n0\t0 x ja \u00bb0 0 \u00bb0 < 1 9 \u00bbH\t\u2014 41,52\u00b0 in Alkohol\t+ 14,71\u00b0 in Alkohol\t\u2014 24,84\u00b0 in Alkohol\t\u2014 2,52\u00b0 in Alkohol 1\n9 *T3 -\ni \u00ae i,s\n\u00bb > J3 \u00ab\nc-*uS\n\u2022tsi\neJS a\na,\nCU\n73'S 2 C\nc 3\n\u2022 2 ** \u2019o \u00a9 Ja\u00ab (M 3\n+ < \u2018 C\ncn\nja , ja\nTn ^ cn Tn ja\u00ab en M 9\nM 0)\n4) 2\nja S ^ .. ss\nM *S flj\ncS m ja 55 \u00ab\u00ee3 *\u00a3\u00c455 cn \u00ab\n\u00a3 *$:\u00ab\u00ab; Cd Qu\nn J3\nr *~* en\n\u25a04 . \u2018. l'\nN J W N\nJa\u00ab cn Jaj Ja\u00ab 3 \" \u00bb ..\t\u00ae.C\n\u00e4 O '..\u00e4S\nS _fl Li \u2019S.?!\nSo \u00a9.2>2\n\u00ab\u00c4flSTI\n\u00a3 *t:< Cd Oa\n<5\n\u00abc\n>*\nc\nrt\n73\t.\n2-1\n\u00a3* 5\ni X\n1\no\njS\n<J\n<n . N <P-\nN Ji'. ja j\u00e4\nN\u00ab^ \u00ab\nJ>< COJ4J4 9\n*\u00a7\n\u2022\u2022 ^ ja'S fe O ..S\u00ab*\nw JU .K *-n\nw-S 5< b\u00dfO tn O \u00ab \u00ab u ea ja\u00ab ja cn \u25a0*\u25a0* *rS3\u00ab3 cn \u00ab\n\u00a3 \u25a0<:< Cd Qu\ncn\nja'\ncn . rJ\n* **\n\u00abr e j?\ncn \u00ab 9 cn Ja\u00ab WJ\u00abJ\u00ab 9\n\u2022 ' hi hl\ni \u00a9 -il\ncn*g J- bfi O cnO\u00ae-\u00abhi\ne* rS 2 \u00ab ^<s*i;cdcu\n\u2014\t-* ja\nja\tjo _r\nr r cn 55 Tn si J4 M Ja\u00ab Ja! 9\nI* h h- 0)\n.. \u2022\u2022\t243\n\u00ab o .. as \u00abs \u00ab>5 i; mo\nM O 2\u00ab U c\u00ab Ja! J3 cn 44 tC\u00c4SS cn \u00ab ^<J:<Cd\u00dc4\n1 si\no a\n\u2022\u2022 \u2022\u00ab T\u00cf\n\u2022 e cn B\nja\nJa\u00ab\n\u00bb\n4\nZI J 2 \"\u00bb \u2019S \u00ae.s\nja\u00ab ja s\n(\u2014\u00ab\u00ab4\t0\n<C:< Cz\no\nt>\u00bb\n40\n00\ne\n(M\n>9\n\u00a9\n\u2022O\n3\no\nos\nCM\nCO g \"H J4\n>\u00bb\n1\n9\n\u00a9\n2 .S\n1 C *\u2014\u00ab\t2\n>\u2022\n0) ,\ns ^\n. u O\nS\no\n>\u2022\n\u00ab\n>\u2022\n5\n>\u2022\n5\tc\n.2 *8\n6\t3 o \u00a9\n&. Ja\nS\n!\n1\no\n9\n\u00a9\n>\u2022\n6 fl .2 \u20188 \u00c4 >\u2022\n2 \u00a9\u00bb\nCU\nE\no\nhl\noa\nHO\n\u00f6\n>\u2022\n\u00f6 ^\n2 *S\n& e\n9 ~\nv bfi O JU .2 >\u2022 S \u00f6\n2 73 \u00ab ^ T3\nA* n\n2 .g\n\u00ab I\n2 ns\nI i I I\n1 bfi\nT3 .\n6\n1\nPotrol\u00e4lhor: Ti.\t!\tBd. \u00bb8B. S. 167 (190\u00bb)!","page":10},{"file":"p0011.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle I. \u2014 Fortsetzung.\nAus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 11\nolgt bei Anw. von normalem Pankreas-pre\u00dfsaft und von solchem bei Diabetes und Morbus Basedowii\t\u00c4i-v-\tcv.\t9SI8AV Jaqoiai\u00e4 ui uajpsds yus \u2022gajdsvajifuuj\u2019iqasuaui'uijou\t\t\t1\n\t\t\td-Alanin 4* Glycyl-l-leucin (Diabetes)\td-Alanin -f- 1-LeucyI- glycin(Diabet.| u. Basedow)\tsic ? \u00ab es.5 O S3 wS SSSl \u201c+ s\t\n>altung erf< bei Anw. v. menschlichem Pankreas-pre\u00dfsaft in\tCv.\tcv.\t\u20222 J. fl 2 i ^\u20193 <J< rJ2* 4> \u00fc\td-Alanin 1-Leuyl- glycin\tfl 4 S , g*.g \u00a74-.s \u25ba.\t\u2019 1\nentative Sj bei Anw. von mit Darmsaft aktiviert. Pankreas-pr\u00e4p. in\t\u00bb.\tCv.\t'S,\tc C.s \u2019S S 9 4-3 >\u00bb 1 0>\td-Alanin 4\" 1-Leucyl- glycin\t\u25ba\u00bb\u2022s\t2 S1 % 4'S O\t1-Leucyl- glycin d-alanin *)\nFerm bei Anwendung von Leber-pre\u00dfsaft in\t; - cv .\tCV.\td-Alanin 4\" Glycyl- l-leucin\td-Alanin 4- 1-Leucyl- glycin\t1 i !?c i+it \u25a0? \u2022?\u00bb \u2014 T3\t1\nbei Anwendung von Hefemazerationssaft in\tGlykokoll \u2022 + ? d-Alanyl- 1-leucin\tGlykokoll HK ? 1-Leucyl- d-alanin\td-Alanin 4\u201c Glycyl- l-leucin\td-Alanin 1-Leucyl- glycin\tI f.s 3+J3. T S \u00c4\t1-Leucin Glycyl-d-alanin *)\n\u00ae Jt e 3\t\u00ab\t.1 .2 g - \u25a0S\tM u \u00db cn\tM \u25a0 U \u25a0 ci cn\t\u00bb4 3 cn\tM \u00bb4 eS cn\t1 T US 8\tviolett- blaue F\u00e4rbung\nAtomverh\u00e4ltnis Cu : N des amorphen Cu-Salzes\t55 3 o\tB . . 3 H\t55 **\u2022: 3 \u00fc\t55 \u25a09 ! \u25a0 u T-t\t55 eo S u\tNicht fest- gestellt ]\nSpezi- fische Drehung [\u00ab\u00c4>\u00b0 =\tO co \u00f6 laf 00 1 S 1 4\t0 S o 1\t\u00bb\" ^ - 1 S\ti \u00a9 ~r a 7 -s\to 3 q. ff I\"-\to O i> a 1 *S\tm O \u00a3 sT 4- .S\nL\u00f6slichkeits- verh\u00e4ltnisse\tNW,. \u00f6 Sl o sc\u00e4 sf <5#\t* m a ** ^ |?tf\t\t\u2022 \u2022 \u00ab\t3 w .. * \u00a7 <5 B* a d*\t\u25a0\t4 9 \u25a0\tcn :> m \u00e4 .. o O \u00f6? a cf\t*44 s n n \u00fc a o O s? aT d*\tUS i \u00bb \u00ab .. 3 5 - q\u00bb o, a a u\nZer- setzungs- punkt (unkorr.)\t0 1 1 09\to 3 1 \u00a3 09\to CO <M\t: \u2022 . 9)\to 2 1 2 91\to \u25a0ffi y- 09\nTripeptid\tGlycyl- d-alanyl- 1-leucin\tGlycyl-1-leucyl-d-alanin :\t1 >* \u2022 G S >\u2022 *8 es \u00ab a < >\u2022! 1 bfi j? -o\tffi | s \u25a0* 32 \u201c\t1-Leucyl- d-alanyl- glycin\ti >\u2022 4 a \u00a7\u25a0 O g J -\u2022= \u2014\tT3\n') B. Fischer und J. Steingr\u00f6ver, loc. cit.\n\u2022) Emil Abderhalden und A. H. K\u00f6lker, Weiterer Beitrag zur Kenntnis des Verlaufs der fermentativen Polypeptidspaltung unter verschiedenen Bedingungen, Diese Zeitschrift, Bd. 54, S. 8f\u00bb3 (1908), und Bd. 55, S. 41(\u00bb (1908).","page":11},{"file":"p0012.txt","language":"de","ocr_de":"12\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nTabelle II.\nI.\nII.\n89,86\u00b0\nGlycyl-d-alanyl-l-leucin\n50\u00b0\"\n-10,34\u00b0\n\u2014 89,86\u00b0\nGlycyl-d-alanyl-l-leucin \u201c\n\u2014 17,21\u00b0 \u2014 69,04\u00b0\nGlycyl-l-leucyl-d-alanin \u2014 36,09\u00b0\t+2^\n\u2014 69,04\u00b0\nGlycyl-l-leucyl-d-alanin\n0\u00b0\n+ 10<\nBei diesen beiden Tripeptiden ist der Verlauf der Spaltung, sichtbar gemacht im optischen Rohr, nicht scharf erkennbar, da die Spaltungsprodukte, ebenso wie die Tripeptide selbst, linksdrehend oder nur wenig rechtsdrehend sind. Die Spaltprodukte (Dipeptide) unterliegen bereits der weiteren Spaltung, bevor noch die v\u00f6llige Spaltung des Tripeptids zu denselben erreicht ist, wodurch der Verlauf der Spaltung verdeckt wird.\nIII. \u201411,20\u00b0 d-Alanyl- glycyl-l-leucin 4-60,2\u00b0\t\u2014\u00cfty34\u00b0\n-11,20\u00b0\nd-Alanyl-glycyl-l-leucin + 2,7\u00b0\t\u201435,09\u00b0\nIV -30,41\u00ae d-Alanyl- 1-leucyl-glycin \u2014 17,21\u00b0\t0\u00b0\n\u2014 30,41\u00b0\nd-Alanyl- 1-leucyl-glycin +^7\u00ae^\t+85,99\u00ae\naktiviert.\nPankreas-\npr\u00e4parat.\nHefesaft,\nLeber-\nPankreas-\npre\u00dfs\u00e4fte.\nnicht\ngefunden.\nHefesaft, Leber-Pankreas-pre\u00dfs\u00e4fte, aktiv. Pan-kreaspr\u00e4p.\nV. -17,31\u00ae 1-Leucyl-d-alanyl-glycin\n+io\u00ae IT\n\u2014 17,31\u00ae\n1-Leucyl-d-alanyl-glycin 3^T\u00b0\t+50,2\u00b0\nVI. +20,3\u00b0 1-Leucyl-glycyl-d-alanin +85,99\u00ae\t'+2J7\u00ae\n+ 20,3\u00b0\n1-Leucyl-glycyl-d-alanin \u201410,34\u00ae\t\u2014 50\u00b0\naktiviert.\nPankreas-\npr\u00e4parat.\nHefesaft,\nLeber-\nPankreas-\npre\u00dfs\u00e4fte.\naktiviert.\nPankreas-\npr\u00e4parat.\nHefe-\npre\u00dfsaft.","page":12},{"file":"p0013.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t13\nWichtigkeit, da\u00df in jedem einzelnen Falle die Bedeutung und die Wirkungsart der sog. Aktivatoren und vor allem ihr Angriffspunkt genau studiert wird.\nExperimenteller Teil.\nGlycj!4-aluijl-i-lenem. d-Alanyl-l-leuein.1)\nyCOOH\nCH, .CH(NH,). GO . NH . CH\t*\n*\nCH,. CH.\nNCH,\n10 g 1-Leucin (1 Mol.) wurden in 76,3 ccm n-NaOH (1 Mol.) gel\u00f6st und unter starker K\u00fchlung mit 15,9 g d-Brompropionyl-chlorid (1,2 Mol.) und portionenweiser Zuf\u00fcgung von 114,4 ccm n-NaOH (1,5 Mol.) gekuppelt. Das nach dem Ans\u00e4uern ausgefallene \u00d6l wurde wiederholt in \u00c4ther gel\u00f6st und mit Petrol\u00e4ther ausgef\u00e4llt und mit letzterem verrieben. Es erstarrte schlie\u00dflich bei starker K\u00fchlung mittels K\u00e4ltegemisches zu einer harten krystallinischen Masse, die jedoch bei gew\u00f6hnlicher Temperatur wieder in den sirup\u00f6sen Zustand \u00fcberging. Ebenso verhielt sich jener Anteil des \u00f6ligen Kupplungsproduktes, der aus dem \u00e4therischen Extrakte des Kochsalzr\u00fcckstandes gewonnen wurde. Letzterer hinterblieb beim Eindampfen der schwachsalzsauren Fl\u00fcssigkeit unter stark vermindertem Druck.\nDer z\u00e4he Sirup (11 g) wurde mit der zehnfachen Menge 25-\u00b0/oigen w\u00e4sserigen Ammoniaks bei Zimmertemperatur 5 Tage lang amidiert, die L\u00f6sung sodann im Vakuum eingedampft und der verbleibende R\u00fcckstand mit Wasser aufgenommen. Diese L\u00f6sung wurde mit Silbersulfat so lauge gesch\u00fcttelt, bis das gesamte Brom ausgef\u00e4llt war. Das Filtrat von \u00dfromsilber wurde nach dem F\u00e4llen des Silbers mit Schwefelwasserstoff und Vertreiben des \u00dcberschusses an diesem Gas durch einen Luftstrom mit Barytl\u00f6sung quantitativ von der Schwefels\u00e4ure befreit. Das Filtrat vom Baryumsulfat wurde nach starkem Eindunsten bei 12 mm Druck mit soviel absolutem Alkohol versetzt, bis\n*) E. Fischer, Synthese von Polypeptiden, XYU. Ber. d. Deutsch. Chem. Gesellsch., Jg. 40, S. 1754, 1907.","page":13},{"file":"p0014.txt","language":"de","ocr_de":"14\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\neine auch beim Kochen bleibende Tr\u00fcbung verblieb. Beim langsamen Abk\u00fchlen schied sich ein wei\u00dfer krystallinischer Brei ab. Er wurde abgesaugt und gewaschen (5 g).\nBestimmung des Drehungsverm\u00f6gens. 0,1160g Substanz in H20 gel\u00f6st\u00bb Gesamtgewicht der L\u00f6sung : 6,5872 g.\nd = 1,004. a (im Vs-dm-Rohr) = \u2014 0,15\u00b0. [a]^00 = \u201416,96\u00b0. Die Mutterlauge enthielt noch ca. 1 g des Dipeptids.\nChloracetyl-d-alanyl-l-leucin.\nCH,\nGH,(C1)C0 . NH . CH\tCOOH\n\u2022\t\u2022\nCO. NH. CH \u2022 '\nCH,\nCH\n' /\\ -,\nCH, CH,\n5 g des Dipeptids obiger Drehung wurden in 25 ccm n-Natronlauge (1 Mol.) gel\u00f6st und mit 3,5 g Chloracetylchlorid (11 /\u00bb Mol.) und 37,1 ccm n-Natronlauge (1,5 Mol.) in der gewohnten Weise gekuppelt. Die filtrierte L\u00f6sung gab beim schwachen \u00dcbers\u00e4uern sofort eine farblose krystallinische Ausscheidung, die abgetrennt und ausgewaschen wurde. Ausbeute : 5 g. Das so erhaltene Produkt schmilzt bei 169\u00b0 (unkorr.) zu einer klaren Fl\u00fcssigkeit. Nach dem Umkrystallisieren aus siedendem Essigester und Auswaschen der beim Verdunsten erhaltenen Kry-\nDas beim Ans\u00e4uern direkt ausfallende Produkt besteht aus mikroskopischen Bl\u00e4ttchen. Eine aus hei\u00dfem Alkohol umkry-stallisierte Probe gibt jedoch schon makroskopisch sichtbare, vogelfederartig gruppierte und gekr\u00fcmmte Nadeln. Beim Eindunsten der salzsauren Mutterlauge unter vermindertem Drucke (12 mm) schieden sich noch 0,5 g der gleichen Krystalle aus. Der feste Eindampfr\u00fcckstand hingegen gab nach dem Ausziehen mit Essigester, Trocknen des Auszuges mit Magnesiumsulfat und Verdunsten des L\u00f6sungsmittels einen \u00f6ligen R\u00fcckstand, der nicht zur Krystallisation gebracht werden konnte.","page":14},{"file":"p0015.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin \u00fc. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t15\nL\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse :\n\u00c4ther : auch in der W\u00e4rme ziemlich schwer l\u00f6slich.\nEssig\u00e4ther : kalt schwer, hei\u00df leicht l\u00f6slich.\nPetrol\u00e4ther : unl\u00f6slich.\nAlkohol : sehr leicht l\u00f6slich.\nWasser : kalt schwer, hei\u00df sehr leicht l\u00f6slich.\nAnalysen:\n0,1096 g Substanz: 0,0542 g AgCl\n0,1221g\t\u00bb\t: 0,2142 g CO,\n0,0751 g H,0\n0,1211g\t\u00bb\t: 8,90 ccm 1/io-n-H,S04 (Kjeldahl).\nBerechnet fur\t(=s 278,61) :\tGefunden :\nC 47,38\u00b0/o\t47,84\nH 6,87 o/o\t6,88\nCI 12,73 \u00b0/o\t12,23\nN 10,06o/o\tf 10,30\nOptisches Verhalten:\n0,4166 g Substanz in absolutem Alkohol gel\u00f6st. Gesamtgewicht = 6,4154 g. d = 0,806; a (5 cm-Rohr) == \u20141,35\u00ae. [aj*\u00b0\u00b0 = -51,58\u00b0.\nGlycyl-d-alanyl-i-leucin:\nCH,\n\u2022 \u2022 . ... \u2022 .\nCH,(NH,). CO . NH . GH COOH\n\u2022 \u2022 . ' \u2022\nCO. NH. CH GH,\nCH\n/\\ ;\nCH, CHS\n4,5 g vom obigen bei 175\u00b0 schmelzenden Chlork\u00f6rper wurden 6 Tage lang mit der 5 fachen Menge 25\u00b0/*igen Ammoniaks bei Zimmertemperatur amidiert. Nach dem Verdunsten der L\u00f6sung im Vakuum wurde mit ganz wenig Wasser wieder aufgenommen und die L\u00f6sung am Wasserbade mit absolutem Alkohol bis zur bleibenden Tr\u00fcbung versetzt. Beim Abk\u00fchlen im Eisschrank schied sich das Tripeptid in dicken, schne\u00e9-","page":15},{"file":"p0016.txt","language":"de","ocr_de":"16\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nwei\u00dfen Flecken aus, die abgesaugt und ausgewaschen wurden (2,9 g). Das so gewonnene Produkt erwies sich als ein halogenfreier, geschmackloser, bei239\u201440\u00ae (unkorr.) unter Aufsch\u00e4umen und Braunf\u00e4rbung schmelzender K\u00f6rper (239\u00b0 beginnendes Sintern und Br\u00e4unung). Derselbe l\u00f6st sich bereits in kaltem Wasser ziemlich leicht auf, viel dichter jedoch in der W\u00e4rme. In absolutem Alkohol ist da^fripeptid vollst\u00e4ndig unl\u00f6slich. Die w\u00e4sserige L\u00f6sung reagiert gegen Lackmus schwachsauer. Biuretreaktion sehr stark.\nDie Reinigung wurde durch Umkrystallisation aus Wasser versucht. Beim Verdunsten der w\u00e4sserigen L\u00f6sung erh\u00e4lt man makroskopische, feine, farblose Nadeln als Ausscheidung, die konstant bei 239\u201440\u00b0 unter Zersetzung schmelzen. Die Mutterlauge gibt beim vollst\u00e4ndigen Verdunsten die gleichen Nadeln vom gleichen Schmelzpunkt.\nAnalysen:\n0,1221 g Substanz : 0,2307 g CO,\n0,0874 g H,0\n0,0986 g \u00bb\t: 11,23 ccm Wio-H,S04 (Kjeldahl).\nBerechnet f\u00fcr CuH2l04N5 (= 259,19):\tGefunden:\nC 50,93\t51,53\nH 8,16\t8,01\nN 16,21\t15,95\nOptisches Verhalten:\n0,2657 g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung = 7,8205 g. d = 1,009; a (im 5-cm-Rohr) = \u2014 1,54\u00b0. Hd = \u201489,85\u00b0.\nKupferverbindung:\nBeim l\u00e4ngeren Kochen der w\u00e4sserigen Tripeptidl\u00f6sung mit \u00fcbersch\u00fcssigem Kupferoxyd erh\u00e4lt man nach dem Filtrieren eine blauviolette L\u00f6sung. Dieselbe hinterl\u00e4\u00dft beim Verdunsten eine hellblaue, amorphe, glasige Masse. Dieselbe ist in absolutem Alkohol ziemlich schwer l\u00f6slich, leicht in verd\u00fcnntem.\nAnalysen :\n0,1382g Substanz: 0,0241 CuO\n0,1286 g >\t: 11,30 ccm \u00bblio-H,S04 (Kjeldahl).","page":16},{"file":"p0017.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin n. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 17\nHieraus ergibt sich ein Atomverhiltnis von 1 Cu : 4 N\nF\u00fcr 4 C\u201eH,,0,1)1, \u2022 3 CuO \u2022 6 H,0 (= 1381,68); Berechnet:\tGefunden:\n13,81*/. Cu\t13,93*/\u00ab Cu\n18,17*/\u00bb N\t12,31*/\u00ab N.\nGlycyl-l-leucyl-d-alanin.\nI-Leucy i-d-al anin.l)\nCH. CH.\n\\/\nCH\n\u25a0 \u2022 - \u2022\nCH,\tCH,\n\u2022 \u2022\n(NH,). CH. CO. NH. CH\nCOOH\nZur Darstellung des d-Bromisocapronyl-d-alanins wurden 1,25 Mol. Alanin in 1,25 Mol. n-Natronlauge gel\u00f6st und mit 1 Mol. d-Bromisocapronylchlorid -f 1,3 Mol. n-Natronlauge wie gew\u00f6hnlich gekuppelt. Beim Obers\u00e4uern gelangte sogleich ein \u00f6liges Produkt zur Ausscheidung, das mit \u00c4ther aufgenommen wurde. Die eingeengte, vorher getrocknete \u00e4therische L\u00f6sung wurde nun mit Petrol\u00e4ther versetzt und der ausgefallene tr\u00fcbe Sirup mit letzterem l\u00e4ngere Zeit und wiederholt gewaschen.\nNach nochmaligem Umf\u00e4llen mit Petrol\u00e4ther aus der essig-\u00e4therischen L\u00f6sung erstarrte das zun\u00e4chst wieder nur als z\u00e4hes \u00d6l ausfallende Produkt im evakuierten Exsikkator zu einer festen Krystallmasse. Sie wurde mit gr\u00f6\u00dferen Mengen Petrol\u00e4thers gr\u00fcndlich gewaschen, abgesaugt und die Umf\u00e4llung aus Essig\u00e4ther wiederholt. Diesmal wurde jedoch durch eine ungen\u00fcgende Hinzuf\u00fcgung von Petrol\u00e4ther die pl\u00f6tzliche Ausf\u00e4llung vermieden und die L\u00f6sung der langsamen Verdunstung ausgesetzt. Hierbei gelangten sch\u00f6ne Nadeln vom d-Bromiso-capronyl-d-Alanin zur Auskrystallisation, die abgesaugt, gewaschen und im evakuierten Exsikkator \u00fcber Schwefels\u00e4ure getrocknet wurden.\n*) E. Fischer, Synthese von Polypeptiden, XV. Ber. d. Deutsch. Chem. GeseUsch., Jfg. 39, S. 2893, 1906.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. phyaiol. Chemie. LXXXI.\t2","page":17},{"file":"p0018.txt","language":"de","ocr_de":"Emil Abderhalden und Andor Fod\u00f6r,\nOptische Bestimmung :\n0,2525 g Substanz in absolutem Alkohol gel\u00f6st; Gesamtgewicht der L\u00f6sung 0,2380 g. d = 0,802, a (im 5-cm-Rohr) = + 0,68\u00ae. [a)2D\u00b0 = +20,95\u00b0.\nDie so erhaltenen Krystalle von d-Bromisocapronyl-d-alanin wurden mit der \u00f6fachen Menge 25\u00b0/oigen Ammoniaks 5 Tage lang bei Zimmertemperatur amidiert und hernach, wie oben bei der Darstellung von d-Alanyl-l-leucin erw\u00e4hnt, weiter verfahren. Das Filtrat vom Baryumsulfat wurde auch hier bei 12 mm eingedunstet und die stark konzentrierte L\u00f6sung mit \u00fcbersch\u00fcssigem absoluten Alkohol versetzt. Die im Eisschrank allm\u00e4hlich entstandene gelatin\u00f6s erscheinende Ausscheidung wurde abgesaugt und mit absolutem Alkohol gewaschen (F. 240\u00b0). Durch Verdunstung der Mutterlauge wurden noch weitere 2 Fraktionen gewonnen, eine vom Schmelzpunkt 240\u00b0, die zweite zeigte F. = 235\u00b0.\nDie bei 240\u00b0 schmelzenden Fraktionen wurden in siedendem Methylalkohol aufgel\u00f6st. Beim langsamen Verdunsten erh\u00e4lt man sch\u00f6ne, schneewei\u00dfe feine Nadeln von F. 254\u201455\u00b0 (unkorr.), die von der Mutterlauge abgesaugt und mit kaltem Methylalkohol gewaschen wurden.\nOptische Untersuchung :\n0,1934 g Substanz in Methylalkohol gel\u00f6st; Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,0505 g. d = 0,790. a (im 5-cm-Rohr) = 4- 0,30\u00b0.\n[a]\u2019D\u00b0 = +19,84\u00b0.\nChloracety 1-1-1 eucvl-d-alan in.\nCH, CH,\n-\u25a0 \\/ ,\nGH\n% \u2022 \u2022 \u2022\nCH,\n\u2022 \u2022\t\u2022\n(Cl)CH,. CO . NH. CH\tCH,\n.\t\u2022\nCO. NH. CH COOH\n6,3 g 1-Leucyl-d-alanin wurden in 32,3 ccm n-Natronlauge (1 Mol.) gel\u00f6st und in der gewohnten Weise mit 4,4 g Chlor-","page":18},{"file":"p0019.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin n. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t19\nacetylchlorid (1,25 Mol.) -f- 46,4 ccm n-Natronlauge (1,5 Mol.) gekuppelt. Beim \u00dcbers\u00e4uern entstand eine sirup\u00f6se Ausscheidung, von welcher die L\u00f6sung abdekantiert wurde. Letztere wurde hierauf bei 12 mm Druck vollst\u00e4ndig eingedampft und der Trockenr\u00fcckstand mit hei\u00dfem Essig\u00e4ther ersch\u00f6pft. Der mit Magnesiumsulfat getrocknete Auszug gab beim Verdunsten ebenfalls einen sirup\u00f6sen R\u00fcckstand\nDie beiden Anteile des sirup\u00f6sen Kupplungsproduktes wurden hierauf getrennt und \u00c4ther mehrmals verrieben, wobei das Produkt krystallinisch wurde und abgesaugt werden konnte. Beide Anteile zeigten nach dem Auswaschen mit \u00c4ther und Trocknen b. = 132\u00b0 (124\u00b0 Sintern). Die Gesamtausbeute betrug 4,5 g. Behufs Reinigung wurde das Produkt aus hei\u00dfem Essig\u00e4ther umkrystallisiert. Beim langsamen Verdunsten schieden sich wei\u00dfe Krystalle aus, die abgesaugt und mit Petrol\u00e4ther gewaschen wurden. F. 136-1370. Beim Schmelzen entsteht eine klare Fl\u00fcssigkeit. Bei ungef\u00e4hr 130\u00b0 tritt Sintern ein.\nDie aus der alkoholischen L\u00f6sung durch Verdunstung gewonnenen Krystalle zeigen unter dem Mikroskope unscharf-kantige Prismen.\nDie \u00e4therischen Waschfl\u00fcssigkeiten hinterlie\u00dfen beim Ein-dunsten eine sirup\u00f6se Masse, die beim Verreiben mit \u00c4ther und Chloroform in ein halbfestes Produkt umgewandelt wurde. Dasselbe erstarrte zum Teil beim Veneiben mit Petrol\u00e4ther. Durch \u00fcmf\u00e4llen dieser Masse aus ihrer essig\u00e4therischen L\u00f6sung mit Petrol\u00e4ther wurden weitere 1,2 g bei 136\u00bb schmelzender Krystalle gewonnen, die jedoch schon bei 100\u00bb zu sintern begannen.\nAnalysen.\nZur Analyse wurde die bei 136\u2014137* schmelzende Partie verwendet.\n0,0951 g Substanz: 0,1652 g CO,; 0,0587 g H,0.\n0,1138 g\t0,0570 g AgQ.\n0,1041g\t\u00bb\t7,62 ccm \u2018/\u00eeo-n-HjSO. (Kjeldahl).\n\u20222*","page":19},{"file":"p0020.txt","language":"de","ocr_de":"20\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nBerechnet f\u00fcr CnH19N2C104 (278,61):\tGefunden:\nC\t47,38 \u00b0/o\t47,38 \u00b0/o\nH 6,87 \u00ae/o\t6,91 o/o\nCi\t12,73\u00b0/o\t12,38 \u00b0/o\nN\t10,06 \u00b0/o\t10,25 \u00ab/o.\nOptisches Verhalten:\n0,2667 g Substanz in absolutem Alkohol gel\u00f6st ; Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,5569 g, d = 0,803; a (im 5-cm-Rohr)\n= -0,80*. [\u00ab]\" = \u2014 41,52\u00ab.\nL\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse:\n\u00c4ther:\tkalt sehr schwer l\u00f6sl., hei\u00df zieml. schwer l\u00f6s!.,\nEssig\u00e4ther :\t\u00bb zieml. schwer l\u00f6sl., \u00bb leicht l\u00f6slich,\nPetrol\u00e4ther: unl\u00f6slich,\nAlkohol:\tsehr leicht l\u00f6slich,\nWasser :\tkalt ziemlich l\u00f6slich, hei\u00df sehr leicht l\u00f6slich.\nGlycyM-leucyl-d-alanin.\nCH\n*\\\nCH,\n\nCH\nCH,\n(NH,. )CH, . CO . NH . CH\nCH, CO CH . NH\nCOOH\n4 g des obigen Ghlork\u00f6rpers wurden mit der f\u00fcnffachen Menge 25\u00b0/oigen w\u00e4sserigen Ammoniaks 5 Tage hindurch bei Zimmertemperatur amidiert. Die weitere Verarbeitung war die gleiche, wie beim vorherigen Tripeptid. Es wurden 2,5 g eines aus der w\u00e4sserigen L\u00f6sung und Alkohol in gro\u00dfen wei\u00dfen Flocken ausgefallenen Produktes gewonnen, das F. = 235 bis 236\u00b0 unter dunkelbrauner F\u00e4rbung, bald mit, bald ohne Gasentwicklung aufweist. Bei 221\u00b0 tritt leichte Br\u00e4unung ein. Das Tripeptid ist bereits in kaltem Wasser spielend leichtl\u00f6slich, unl\u00f6slich in absolutem Alkohol. Es zeigt sehr deutliche Biuretreaktion.\nZwecks Reinigung wurde das Produkt in wenig Wasser gel\u00f6st und die L\u00f6sung am Wasserbade eingedunstet. Das","page":20},{"file":"p0021.txt","language":"de","ocr_de":"Am GlykokoU, d-Al\u00bbnin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripep\u00fcde.\t21\nTripeptid scheidet sich hierbei auf der Oberfl\u00e4che in konzentrisch angeordneten, seidengl\u00e4nzenden Nadeln aus, die so dicht aneinandergelagert sind, da\u00df sie leicht dentritische Bl\u00e4ttchen Vort\u00e4uschen. Sowohl diese als auch der beim v\u00f6lligen Eindunsten der Mutterlauge hinterbleibende R\u00fcckstand zeigen F. = 235\u201436*.\nAnalysen.\n0,1591 g Substanz: 0,2950 g CO\u201e 0,1158 g H,0.\n0,0979 g \u00bb\t11,12 ccm >/io-n-H,S04.\nBerechnet f\u00fcr CuH\u201e04N, (259,19):\tGefunden:\nC\t50,93\u00ab/o\t50,57\u00ab/\u00ab\nH\t8,16\u00ab/\u00ab\t8,14\u00ab/\u00ab\nN\t16,21\u00ab/\u00ab\t15,91\u00bb/\u00ab.\nOptisches Verhalten :\n0,2415 g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 9,8254 d = 1,006; o (in 1-dm-Rohr) \u2014\u2014 1,46\u00bb.\nM\u201c = - 59,04\u00ab.\nKupferverbindung.\nDie Darstellung geschah genau so, wie es beim Glycyl-d-alanyl-l-leucin beschrieben wurde. Die w\u00e4sserige L\u00f6sung der Kupferverbindung ist rotviolett gef\u00e4rbt. In absolutem Alkohol ist das Produkt ziemlich l\u00f6slich, leichter in verd\u00fcnntem Alkohol.\nAnalyse:\n0,1395 g Substanz: 0,0244 g CuO = 13,97\u00b0/o Cu.\nVgl. den entsprechenden Wert bei der Kupferverbindung des Glycyl-d-alanyl-l-leucins.\nd-Alanyl-glycyl-l-leucin.\nGlycyl-l-leucin.1)\nCH. CH,\n. \\/\nCH\nCH.\nCHt(NHt)CO . NH . CH\nCOOH\n1 Mol. 1-Leucin wurde in 1 Mol, n-Natronlauge gel\u00f6st\n*) Jos. Steingroever, Synthese einiger Polypeptide mit Beziehung zu dem Isobutyldiketopiperazin. Diss., Berlin (Chem. Inst. d. Univ.), 1907.","page":21},{"file":"p0022.txt","language":"de","ocr_de":"22\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nund wie vorher mit 1,25 Mol. Chloracetylchlorid +1,5 Mol. n-Natronlauge unter starker K\u00fchlung gekuppelt. Bei der Zugabe der berechneten Menge 5-fach normaler Salzs\u00e4ure begann sofort die Ausscheidung des sch\u00f6n krystallisierenden Reaktionsproduktes, das nach 12-st\u00fcndigem Stehen im Eisschrank ab-gesaugt wurde. F. = 132\u2014133\u00b0. Nach einmaligem Auskry-stallisieren aus Wasser wurde die optische Drehung bestimmt.\nOptische Bestimmung.\n0,6228 g Substanz in absolutem Alkohol gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,1036 g, d = 0,809, a im 5 cm-Rohr = \u2014 0,57\u00b0; [o]p = \u2014 13,82\u00b0,\nDie Amidierung erfolgte durch f\u00fcnf Tage langes Stehenlassen bei Zimmertemperatur mit der lOfachen Menge 25\u00b0/oigen w\u00e4sserigen Ammoniaks. Nach dem Eindampfen der ammonia-kalischen Fl\u00fcssigkeit im Vakuum zur Trockene wurde der R\u00fcckstand mit wenig hei\u00dfem Wasser aufgenommen und die L\u00f6sung mit absolutem Alkohol bis zur bleibenden Tr\u00fcbung versetzt. Die bald entstandene, dicke wei\u00dfe Krystallausscheidung wurde nach 12-st\u00fcndigem Stehen in der K\u00e4lte abgesaugt.\nOptische Untersuchung:\n0,2281g Substanz in Wasser gel\u00f6st; Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,3646 g; d = 1,008, a (im 5-cm-Rohr) = \u2014 0,55\u00b0;\n[afD\u00b0 = - 35,23\u00b0.\nd-a-Brompropionyl-glycyl-l-leucin:\nCH, CH,\n\u25a0 \\/\nCH,\tCH\n(SlH. (Br)\tCH,\nCO. NH. CH,CO. NH. CH\nCOOH\n6 g des Dipeptids (1 Mol.) wurden in 32 ccm (1 Mol.) n-Natronlauge gel\u00f6st und mit 6,5 g (1,2 Mol.) d-a-Brompropionyl-chlorid + 43 ccm (1,3 Mol.) n-Natronlauge gekuppelt. Beim vorsichtigen Obers\u00e4uren mit 5-fach n-Salzs\u00e4ure gelangte ein farbloses harziges Produkt zur Ausscheidung, das behufs Be-","page":22},{"file":"p0023.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 23\nfreiiing von der eingeschlossenen Mutterlauge mit kaltem Wasser verrieben und damit gewaschen wurde. Das so behandelte Produkt erstarrte \u00fcber Nacht im Exsikkator vollst\u00e4ndig und wurde aus hei\u00dfem Essig\u00e4ther umkrystallisiert. Beim langsamen Verdunsten schieden sich sch\u00f6ne sternf\u00f6rmig angeordnete Nadeln ab, die sich sodann zu einem Brei vermehrten. Er wurde abgesaugt und von der Mutterlauge ausgewaschen F. = 145\u00b0 (unkorr.). Die Mutterlauge gab beim Versetzen mit Petrol\u00e4ther Krystalle von F. = 130\u00b0, die aus Essig\u00e4ther nochmals umkrystallisiert, bei 145\u00b0 schmolzen.\nDie vom urspr\u00fcnglichen Harz abdekantierte schw\u00e4ch salzsaure L\u00f6sung gab beim Kratzen der Gef\u00e4\u00dfwand in der K\u00e4lte eine wei\u00dfe Krystaliabscheidung, die sich \u00fcber Nacht ira Eisschrank stark vermehrte. Die abgesaugte Krystallmasse zeigte nach dem Trocknen F. = 147\u00b0,\nDie Mutterlauge wurde unter vermindertem Druck bei 12 mm weiter eingedampft, wobei sich vom Kupplungsprodukt noch weitere Mengen (F. = 145-147*) abgeschieden haben. Gesamtausbeute : 7 g. Die nochmalige Umkrystallisation aus Essigester ergab makroskopische, konzentrisch gruppierte Nadeln oder Prismen von F. = 152\u00bb [konstant] (unkorr.). Doter dem Mikroskope zeigte ein aus absolutem Alkohol gewonnener Anteil sch\u00f6ne rosettenf\u00f6rmig angeordnete scharfkantige, dfinne und lange Prismen.\nAnalysen:\n0,1015 g Substanz: 0,1526 g CO\u201e 0,0547 g H,0.\n0,1218\u00bb\t\u00bb\t: 0,0691 \u00bb AgBr.\n0,0982 \u00bb\t\u00bb\t: 6,30 ccm Dto-n-Schwefelsfiure.\nBerechnet f\u00fcr CnH\u201e04N,Br (= 323,12):\tGefunden:\nC\t40,85\u00bb/.\t*\t41,00\u00bb/.\nH\t5,92\u00bb/.\t6,03\u00ab/.\nBr\t24,74\u00bb/.\t24,14\u00bb/.\nN 8,67\u00bb/.\t8,99 \u2022/\u00ab.\nL\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse :\nEssig\u00e4ther ; hei\u00df leichtl\u00f6slich, kalt viel schwerer.\nPetrol\u00e4ther: unl\u00f6slich.","page":23},{"file":"p0024.txt","language":"de","ocr_de":"24.\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\n\u00c4ther : kalt schwer, hei\u00df etwas leichter.\nAlkohol : sehr leicht l\u00f6slich.\nHsO : schon in der Kalte ziemlich leicht l\u00f6slich.\nOptisches Verhalten:\n0,4730 g Substanz in absolutem Alkohol gel\u00f6st: Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,1270 g, d = 0,810, a (im 5-cm-Rohr) = + 0,460; [< == + 14,71\u00b0.\nd-Alanyl-glycyl-l-leucin.\nCH, CH,\n\\/\nCH,\tCH\n\u2022\nCtKNH,)\tCH,\nt\t\u2022\nGO. NH. CH,. CO. NH. CH\nCOOH\n5 g des Bromk\u00f6rpers wurden unter genau den gleichen Bedingungen wie die vorher beschriebenen Produkte amidiert. Beim Versetzen der vom Ammoniak im Vakuum v\u00f6llig befreiten konzentrierten Tripeptidl\u00f6sung mit absolutem Alkohol entstand nach einiger Zeit im Eisschrank eine wei\u00dfe krystal-linische Abscheidung, die nach l\u00e4ngerem Stehen abgesaugt und gewaschen wurde. Ausbeute 3 g. Geschmackloses Pulver. Es ist in kaltem Wasser sehr leicht l\u00f6slich, unl\u00f6slich in absolutem Alkohol. Das Produkt gibt ausgesprochene Biuretreaktion.\nBei der Verdunstung einer w\u00e4sserigen L\u00f6sung am Wasserbade krystallisiert das Tripeptid an der Oberfl\u00e4che der L\u00f6sung in seidengl\u00e4nzenden Nadeln aus, die abgesaugt und getrocknet F. = 243\u00b0 unter Gasentwicklung und Zersetzung aufweisen (bei 235\u00b0 leichte Br\u00e4unung, bei 238\u2014240\u00b0 Dunkelbraunf\u00e4rbung).\nDie Mutterlauge gibt beim vollst\u00e4ndigen Verdunsten als R\u00fcckstand die gleich schmelzenden Krystalle.\nAnalysen:\n0,1018 g Substanz: 0,1897 g CO\u201e 0,0770 g H,0.\n0,0808 \u00bb\t\u00bb\t: 9,47 ccm Vio-n-H,S04.","page":24},{"file":"p0025.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d- Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t25\nBerechnet f\u00fcr CnHtl04Ns (Mol.-Gew. == 259,19): Gefunden:\nC 50,93o/o\t50,820/#\nH 8,16\u00b0/o\t8,46 \u00b0/o\nN 16,210/0\t16,42 0/0.\nOptisches Verhalten:\n0,2468 g Substanz in Wasser gel\u00f6st: Gesamtgewicht der L\u00f6sung 11,5777 g; d = 1,005; a (im 1-dm-Rohr) = \u2014 0,24\u00b0; Md = - 11,20\u00b0.\nKupferverbindung:\nSie wurde ebenso dargestellt, wie es bei den vorherigen Tripeptiden beschrieben wurde. Das Kupfersalz bildet eine blaue glasige Masse, die sich in Wasser mit ultramarinblauer Farbe auf l\u00f6st. In absolutem Alkohol ist es schwer l\u00f6slich, leichter in verd\u00fcnntem.\nAnalysen:\n0,1157 g Substanz: 0,0204 g CuO = 14,09\u00b0/o Cu.\nVgl. den entsprechenden Wert der Kupferverbindung des Glycyl-d-alanyl-l-leucins.\nd-Alanyl-l-leucyl-glycin.\n1-Leucyl-glycin.1)\nCH, CH,\n\" \\/ .\nCH\n\u2022 \u2019 -...\u2022 .\u2022 ?..\nCH,\n\u2022 \u2022\n(NHt). CH . CO. NH .CH,. COOH\n8,1 g Glykokoll (1,2 Mol.) wurden in 106 ccm n-Natron-l\u00e4uge gel\u00f6st (1,2 Mol.) und mit 19 g d-a-Bromisocapronylchlorid (1 Mol.) und 115 ccm n-Natronlauge gekuppelt. Nach dem \u00dcbers\u00e4uren mit 5 fach n-Salzs\u00e4ure fiel ein hellgelbes z\u00e4hes \u00d6l aus, das nach dem Dekantieren der w\u00e4sserigen L\u00f6sung mit \u00c4ther aufgenommen wurde. Die dekantierte Fl\u00fcssigkeit wurde bei 12 mm eingedampft und der R\u00fcckstand ebenfalls mit \u00c4ther extrahiert. Der mit Magnesiumsulfat getrocknete \u00e4therische Auszug wurde mit Petrol\u00e4ther versetzt, wobei wieder ein \u00f6liges Produkt zur Ausf\u00e4llung gelangte. Nach Aufl\u00f6sen des \u00d6ls in\n*) Emil Fischer, Synthese von Polypeptiden, XV., Ber. d. Deutsch. Chem. Gesellsch., Jg. 39, S. 2893, 1906.","page":25},{"file":"p0026.txt","language":"de","ocr_de":"26\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nhei\u00dfem Chloroform schied sich beim Abk\u00fchien ein farbloses krystallinisches Produkt vom F. = 117\u2014118\u00b0 ab (1,5 g). Die Krystalle erwiesen sich als zum gr\u00f6\u00dften Teile racemisiertes d-a-Bromisocapronvl-glycin, da sie [a]^0 = -|- 28,07\u00b0 aufwiesen.\nDie Chloroform-Mutterlauge wurde eingeengt und die sirup\u00f6se L\u00f6sung mit Petrol\u00e4ther gef\u00e4llt. Anfangs fiel das Produkt \u00f6lig hinaus, wiederholte man jedoch diese Art der Umf\u00e4llung, so erstarrte es schlie\u00dflich zu einem krystallinischen. Brei, der abgesaugt werden konnte. F. = 79\u201480\u00b0 (12 g).\nDie Reinigung erfolgte durch Aufl\u00f6sen in hei\u00dfem Wasser und Verdunsten der von einem \u00f6ligen Anteil abfiltrierten L\u00f6sung im Vakuum. Hierbei gelangten sch\u00f6ne wei\u00dfe Krystalle zur Ausscheidung. F. = 82\u00b0 [unkorr ] Optische Bestimmung 0,3558g Substanz in absolutem Alkohol; Gesamtgewicht 12,2125 g ; d = 0,801; a im 1-dm-Rohr = + 1,48\u00b0; [a]^0 = + 63,39\u00b0.\n10 g des Bromk\u00f6rpers wurden mit der 10-fachen Menge 25\u00b0/oigen Ammoniaks 5 Tage lang bei Zimmertemperatur ami-diert. Die Isolierung des Dipeptids erfolgte nach der oben schon beschriebenen Silbersulfat-Methode. Das vom Bary umsulfatnieder-schlag abgetrennte Filtrat hinterlie\u00df beim Verdunsten im Vakuum einen R\u00fcckstand von 7 g, der in wenig Wasser gel\u00f6st wurde. Diese L\u00f6sung wurde am Wasserbade bis zur bleibenden Tr\u00fcbung mit Alkohol versetzt und der entstandene Krystallbrei abgesaugt (5 g).\nOptische Untersuchung.\n0,1356 g in Wasser gel\u00f6st; Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,7860 g. d = 1,005, ot (im ^a-dm-Rohr) = 0,85\u00b0;\nMd = \u2014 84,56\u00ae.\na-d-Brompropionyl-l-leucyl-glycin:\nCH, CH,\nCH, CH\n\u2022 .\t\u2022\nCH(Br) CH,\n.\u2022 \u2022\t\u2022\nCO . NH . CH\nCO . NH . CH,. COOH\n5 g 1-Leucyl-glycin wurden in 27 ccm (1 Mol.) n-N&tron-lauge gel\u00f6st und mit 5,7 g (1,3 Mol.) d-Brompropionylchlorid","page":26},{"file":"p0027.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t27\nund 40 ccm n-Natronlauge (1,5 Mol.) gekuppelt. Nach dem \u00dcbers\u00e4uren mit 5fach \u00bb-Salzs\u00e4ure entstand nach einigem Stehen unter Eisk\u00fchlung ein farbloser krystallinischer Niederschlag, der nach 16-st\u00fcndigem Stehen in der K\u00e4lte abgesaugt wurde. Ausbeute 5*/s g ; F. = 153\u2014154\u00b0. Die Reinigung wurde aus hei\u00dfem .Essig\u00e4ther unternommen. Beim Verdunsten der hei\u00dfen L\u00f6sung kommt der K\u00f6rper in schneewei\u00dfen Krystallen heraus, die bei 154\u2014155\u00b0 konstant schmelzen (schmelzen zu einer klaren Fl\u00fcssigkeit. Sintern 1\u00ae vorher). Aus hei\u00dfem Alkohol auskrystallisiert, zeigt die Substanz unter dem Mikroskope sch\u00f6ne seeigelf\u00f6rmig zusammengewachsene feine Nadeln.\nDurch Verdunstung des salzsauren Filtrats im Vakuum, Extraktion des R\u00fcckstandes mit siedendem \u00c4ther (zur Entfernung der Bromfetts\u00e4ure) und mit siedendem Essig\u00e4ther erh\u00e4lt man durch Eindunsten des Essig\u00e4therauszuges einen \u00f6ligen R\u00fcckstand, der nicht zur Krystallisation gebracht werden konnte.\nC\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse :\n\u00c4ther : kalt und hei\u00df schwer l\u00f6slich.\nEssig\u00e4ther : kalt schwer, hei\u00df leicht l\u00f6slich.\nPetrol\u00e4ther: unl\u00f6slich.\nAlkohol : sehr leicht l\u00f6slich.\nH20\t: kalt schwer, hei\u00df sehr leicht l\u00f6slich.\nAnalysen:\n0,1438 g Substanz: 0,2157 g C02, 0,0774 g Hfi.\n0,1309 \u00bb\t\u00bb\t: 0,0755 \u00bb AgBr.\n0,0998 \u00bb\t>\t:6,05 ccm Vto-n-HgSO*.\nBerechnet f\u00fcr CuH1904N,Br (= 323,12): Gefunden:\nC 40,85 \u00b0/o\t40,91 \u00ae/o\nH 5,92 \u00b0/o\t6,02 \u00b0/o\nBr 24,74%\t24,54\u00b0/o\nN 8,67 \u00b0/o\t8,49\u00b0/o.\nOptisches Verhalten:\n0,3102 g Substanz in absolutem Alkohol gel\u00f6st. Gesamt^ gewicht der L\u00f6sung: 6,0885 g, d = 0,806, a (im \u2018/s-dm-Rohr) = \u2014 0,51 \u00ae; [a]* = \u2014 24,84\u00b0.","page":27},{"file":"p0028.txt","language":"de","ocr_de":"28\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nd-Alanyl-Meucyl-glycin: CH, CH,\nCH, CH\nCH(NH,) CH,\n\u2022 \u2022 CO . NH . CH\nCO . NH . CH,. COOH\n4,2 g des Bromk\u00f6rpers wurden in gewohnter Weise ami-diert. Die mit \u00fcbersch\u00fcssigem Alkohol versetzte konzentrierte w\u00e4sserige Tripeptidl\u00f6sung begann nach einiger Zeit bei Eis-k\u00e4lte die wei\u00dfe krystallinische Masse des Tripeptids auszuscheiden. Nach 24 Stunden wurde abgesaugt und gewaschen. Ausbeute: 2,7 g schneewei\u00dfes, geschmackloses Pulver. Das Tripeptid ist in kaltem Wasser sehr leicht l\u00f6slich, unl\u00f6slich in absolutem Alkohol. Beim Eindunsten der w\u00e4sserigen L\u00f6sung erh\u00e4lt man wundersch\u00f6ne krystallinische Nadeln, die so gruppiert sind, wie bei den fr\u00fcher beschriebenen Tripeptiden angegeben wurde. Diese Krystalle haben F. = 246\u201447\u00b0 und schmelzen unter Zersetzung und Dunkelbraunf\u00e4rbung (bei 235 \u00b0 f\u00e4ngt die Braunf\u00e4rbung an). Die eingedampfte Mutterlauge hinterl\u00e4\u00dft Krystalle vom genau gleichen Schmelzpunkt.\nDas Tripeptid gibt sehr starke Biuretreaktion.\nAnalysen:\n0,1073 g Substanz : 0,1990 g C02, 0,0785 g H20. 0,0834 \u00bb\t\u00bb\t: 9,60 ccm l/io-n-H8S04.\nBerechnet f\u00fcr CnH2104N3 (= 259,19): Gefunden:\n50,58% 8,18% 16,13 %\nC 50,93% H 8,16% N 16,21%\nOptisches Verhalten.\n0,2269 g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung : 10,8426 g, d = 1,005, a (im i-dm-Rohr) = \u2014 0,640 ; [< = -30,43.\nKupferverbindung.\nDie Darstellung erfolgte in gewohnter Weise. Die w\u00e4sserige L\u00f6sung der graublauen glasigen Masse ist violettrot gef\u00e4rbt.","page":28},{"file":"p0029.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripepiide. 29\nIn absolutem Alkohol schwer l\u00f6slich, in verd\u00fcnntem Alkohol leichter.\nAnalyse:\n0,1040 g Substanz: 0,0184 g CuO = 14,13\u00ae/o Cu.\nVgl. Kupferverbindung von Glycyl-d-alanyl-l-leucin.\nl-Leucyl-d-al&nyl-glycin.\nd-Alanyl-glycin:1)\nCH,\nCH. NH,\nCO . NH. CH,. COOH\n10,4 g Glykokoll (1,3 Mol.) wurden in 138 ccm n-N\u00e4tron-lauge (1,3 Mol.) gel\u00f6st und mit 18 g d-Brompropionylchlorid (1 Mol.) und 138 ccm n-Natronlauge in der gew\u00f6hnlichen Weise gekuppelt. Nach Eindampfen der \u00fcbers\u00e4uerten L\u00f6sung bei 12 mm Druck wurde der R\u00fcckstand mit siedendem \u00c4ther ersch\u00f6pfend ausgekocht und der getrocknete Auszug des letzteren eingedunstet. Die konzentrierte \u00e4therische L\u00f6sung gab nach dem Versetzen mit Petrol\u00e4ther eine \u00f6lige F\u00e4llung, die im Eisschrank nach wenigen Minuten krystallinisch zu erstarren begann. Nach 12 Stunden erstarrte das \u00d6l vollst\u00e4ndig und wurde mit Petrol\u00e4ther gewaschen und abgesaugt (15 g)>\nOptische Bestimmung :\n0,2079 g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung: 6,0022 g, d = 1,005, a (im 2-cm-Rohr) = +0,26\u00b0,\nMd = +37,33\u00b0.\nDie Amidierung erfolgte mit der lOfachen Menge 25\u00b0/oigen w\u00e4sserigen Ammoniaks (5 Tage, Zimmertemperatur).\nDas Dipeptid wurde nach der Silbersulfatmeth\u00f6de isoliert. Das sich hierbei ergebende Filtrat vom Baryumsulfatnieder-schlag wurde nach dem Verdunsten bei 12 mm mit wenig Wasser aufgenommen und die L\u00f6sung mit Alkohol versetzt. Bald begann die Krystallisation des Dipeptids (8,5 g).\n*) E. Fischer, Ber. d. Deutsch. Chem. Gesellsch., Jg. 41, S. 850\n(1908).","page":29},{"file":"p0030.txt","language":"de","ocr_de":"30\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nOptische Bestimmung.\n0,1930 g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung : 6,2240 g, d = 1,004, a (im Vr-dm-Rohr) = -{- 0,75\u00b0,\nW? *+\u00ab\u00bb\u00bb\u2022\na-d-Bromisocapronyl-d-alanyl-glycin:\nCH, CH,\n\u25a0 \\/\t\"\nCH\n\u2022\nCH,\n, \u00bb\nCH(Br) CH,\n\u2022 .\nCO . NH . CH\n.\u00bb .. .\nCO-NH-CH,\nCOOH\n5 g des Dipeptids (1 Mol.) wurden in 34,3 ccm (1 Mol.) n-Natronlauge gel\u00f6st und mit 9,2 g (1,25 Mol.) d-a-Bromiso-capronylchlorid und 51 ccm (1,5 Mol.) n-Natronlauge gekuppelt. Am Schlu\u00df wurde von wenig \u00f6liger Masse abfiltriert und mit 5-fach normaler Salzs\u00e4ure vorsichtig \u00fcbers\u00e4uert. Die sofort entstandene dicke wei\u00dfe krystallinische Ausscheidung wurde nach 12-st\u00fcndigem Stehen im Eisschrank abgesaugt und ausgewaschen. Zur Reinigung wurde der K\u00f6rper aus siedendem Essig\u00e4ther umkrystallisiert. Beim langsamen Verdunsten der L\u00f6sung scheidet sich das Produkt in sch\u00f6nen Krystallen aus, die abgesaugt und mit Petrol\u00e4ther gewaschen wurden. Bei 129\u00b0 schmilzt der K\u00f6rper zu einer klaren Fl\u00fcssigkeit (aus Essig\u00e4ther konst.). In hei\u00dfem Wasser gel\u00f6st, scheidet er sich beim Erkalten in h\u00fcbschen sternf\u00f6rmig gruppierten N\u00fcdelchen aus, die ebenfalls hei 129\u00b0 (unkorr.) schmelzen (Ausbeute 7 g).\nNach vollst\u00e4ndigem Verdunsten des salzsauren Filtrats im Vakuum und Ausziehen des R\u00fcckstandes mit siedendem Essig\u00e4ther und F\u00e4llen des getrockneten und eingeengten Auszuges mit Petrol\u00e4ther erh\u00e4lt man eine krystallinische Ausf\u00e4llung. Da dieselbe trotz l\u00e4ngeren Waschens mit Petrol\u00e4ther klebrig blieb, so wurde sie aus hei\u00dfem Wasser umkrystallisiert. Beim Verdunsten der w\u00e4sserigen L\u00f6sung entstanden wenige","page":30},{"file":"p0031.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Al anin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t31\nZentigramm Krystalle, die abgesaugt, gewaschen und auf Ton\ngepre\u00dft F. = 197\u00b0 besa\u00dfen und 25* h\u00f6her unter Braunf\u00e4rbung zersetzt wurden.\nDieses Produkt wurde nicht weiter untersucht. L\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse :\n\u2022\u2022\n\u00c4ther\t:\tkalt\tschwer, hei\u00df etwas leichter l\u00f6slich.\nEssig\u00e4ther\t:\tkalt\tziemlich schwer, hei\u00df leicht l\u00f6slich.\nPetrol\u00e4ther : unl\u00f6slich.\nAlkohol : leicht l\u00f6slich.\nH.0\t>, : kalt recht schwer, hei\u00df leicht l\u00f6slich.\nAnalysen :\n0,1017 g Substanz: 0,0604 g AgBr.\n0,1373 \u00bb\t\u00bb\t; 0,2060 g CO* 0,0736 g H,0.\n0,1124 \u00bb\t\u00bb\t; 6,99 ccm \u2022/\u00eeo-n-H.SO,.\nBerechnet fflr CnHI904N,Br (= 323,12) : Gefunden :\nC 40,85*/.\nH\t6,92*/,\nBr 24,74*/.\nN\t8,67 \u2022/,\nOptisches Verhalten:\n0,3143 g Substanz in absolutem Alkohol gel\u00f6st Gesamtgewicht der L\u00f6sung: 6,3890 g, d = 0,806; a (in >/,-dm-Rohr) = -0,06*; [\u00ab]\u201c = -2,52*.\n1-LeuCyl-d-alanyl-glycin:\nCH, CH.\n\\/ \u25a0 \u2022\u2022\nCH\n\u25a0 \u2022' , *\nCH,\tCH,\n(NiyCH . C(K NH . CH\n\u2022 ...\nCO.HH.CH,\nt\nCOOH\n4 g des Bromk\u00f6rpers wurden mit der fcfaehen Menge 25*/,igen Ammoniaks 5 Tage lang bei Zimmertemperatur ami-diert. Beim Verdunsten der L\u00f6sung im Vakuum begann sehr\n40,72*/,\n6,99*/\u00ab\n26,26*/.\n8,71*/.","page":31},{"file":"p0032.txt","language":"de","ocr_de":"32\ndmil Abderhalden und Andor Fodor,\nbald die wei\u00dfe krystallinische Abscheidung des Tripeptids, die sich beim weiteren Eindampfen stark vermehrte. Der R\u00fcckstand wurde hierauf in hei\u00dfem Wasser gel\u00f6st und die L\u00f6sung mit \u00fcbersch\u00fcssigem Alkohol versetzt, worauf sogleich eine volumin\u00f6se Ausscheidung begann. Dieselbe wurde nach 12-st\u00fcn-digem Stehen bei Eiskalte abgesaugt.\nDasTripeptid ist in kaltem Wasser schwer l\u00f6slich, leichter in der Hitze. In absolutem Alkohol l\u00f6st es sich nicht. Beim Eindunsten der w\u00e4sserigen L\u00f6sung erh\u00e4lt man sehr sch\u00f6ne, makroskopisch sichtbare feine Nadeln, die sich an der Oberfl\u00e4che ausscheiden. Dieselben f\u00e4rben sich bei 244\u00b0 br\u00e4unlich und schmelzen unter starker Braunf\u00e4rbung und Zersetzung bei 252\u201453\u00b0. Die Mutterlauge gibt beim vollst\u00e4ndigen Eindunsten einen R\u00fcckstand mit dem identischen Schmelz- resp. Zersetzungspunkt.\nDas Tripeptid gibt im Gegensatz zu den vorigen 4 Isomeren eine sehr schwache (gleiche Bedingungen!) Biuretprobe.\nAnalysen:\n0,0748 g Substanz: 0,1379 g CO,, 0,0552 g H,0.\n0,1160 \u00bb\t\u25a0 \u00bb\t: 13,53 ccm n/io-H,S04.\n0,0906 \u00bb\t\u00bb\t: 8,90 V N nach Van Slyke\n(735 mm, 24\u00b0).\nBerechnet f\u00fcr C||Hf|04Nt (= 259,19); Gefunden C\t50,93 \u00b0/o\t50,28 o/o\nH 8,16\u00b0/o\t8,25o/o\nN 16,210/0\t16,34o/o\nAmino-N: 5,40 \u00b0/o\t5,45\u00b0/o\nOptisches Verhalten:\n0,2389 g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung = 20,7410g, d = 1,003; a (im 1-dm-Rohr) = \u2014 0,20\u00b0 ; talp \u00c4 \u2014 17,310\nKupferverbindung.\nDieselbe ist eine blaugef\u00e4rbte amorphe, glasige Masse, die aber im Gegensatz zu den 4 anderen Isomeren in absolutem Alkohol sehr leicht l\u00f6slich ist. Diese L\u00f6sung ist, wie","page":32},{"file":"p0033.txt","language":"de","ocr_de":"Ans Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 33\nauch die w\u00e4sserige, tiefblau gef\u00e4rbt. Beim Versetzen mit \u00c4ther gibt die alkoholische L\u00f6sung eine flockige Ausscheidung, die besonders analysiert wurde.\nAnalysen:\tGefunden:\n0,1137 g Subst. : 0,0242 g C\u00fcO\t= 17,01 \u00ab/o Cu.\n0,1712 \u00bb *\t: 13,29ccmn/io-H2S04(Kjeldahl) = 10,87\u00b0/e N.\nDas Atomverh\u00e4ltnis stellt sich somit als 3 N : 1 Cu heraus. F\u00fcr CnH2104Ns \u2022 CuO . 2H80 (= 374,83 g). Ber.: 16*98 \u00b0/o Cu.\n11,'21 o/o N.\nDas aus der absoluten alkoholischen L\u00f6sung mit \u00c4ther ausgef\u00e4llte Produkt gab folgendes Resultat :\n0,1404g Substanz: 0,0324 g CuO = 18,44\u00b0/o Cu.\nF\u00fcr CnHtl04Ns . CuO (=338,79). Berechnet: 18,77\u00ab/oCu.\nDarstellung der zn den biologischen Versnchen verwendeten\nFermentl\u00f6sungen.\nI. Hefe \u2014 Mazerationssaft.1)\n50 g Trockenhefe wurden mit der dreifachen Wassermenge verr\u00fchrt und das Gemenge 2\u20143 Stunden hindurch im Brutschrank bei 37\u00b0 aufbewahrt. Durch Filtration (Faltenfilter) wurde ein klarer Saft gewonnen, der mit dem gleichen Volumen physiologischer Kochsalzl\u00f6sung verd\u00fcnnt wurde (Saft-A). Da dieser Saft noch ziemlich stark rotbraun gef\u00e4rbt war und bei den optischen Versuchen im Brutschrank sehr bald ganz undurchsichtig wurde, so erwies es sich vorteilhafter, das urspr\u00fcngliche Filtrat mit der 2,5 fachen Wassermenge zu verd\u00fcnnen (Saft B). Der so gewonnene Saft ist au\u00dferordentlich aktiv. Zu manchen Zwecken wurde Saft B mit noch 1 Volumen physiologischer Kochsalzl\u00f6sung (7\u00b0/oo) verd\u00fcnnt: Saft B\u2018.\nII. Darstellung von Leberpre\u00dfsaft.\nEine ganz frische Schweineleber wurde, wie \u00fcblich, mit Sand zermahlen, mit Kieselgur vermengt und bei 250 Atmosph\u00e4ren ausgepre\u00dft. Der durch ein braunes Gerinnsel und Fett-\n*) Vgl. hierzu: A. v. Lebedew, Parsteilung des aktiven Hefen-pre\u00dfsaftes durch Maceration. Diese Zeitschrift, Bd. 73, S. 447 (1911).\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXXXI.\t3","page":33},{"file":"p0034.txt","language":"de","ocr_de":"34\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\ntr\u00f6pfchen getr\u00fcbte Pre\u00dfsaft wurde mit dem 3-fachen Volumen physiologischer Kochsalzl\u00f6sung verd\u00fcnnt und gleichzeitig durch eine Anzahl von Filtern filtriert. Auf diese Weise kommt man schneller zum Ziel als durch Zentrifugieren des Saftes. Das braunrot gef\u00e4rbte Filtrat wurde nach 48-st\u00fcndigem Verweilen im Brutschrank von koagulierten Eiwei\u00dfk\u00f6rpem durch eine Tonkerze abgetrennt. Der so gewonnene Saft (Saft L) war vollkommen klar und beim Aufbewahren im Eisschrank ziemlich haltbar.\nIII.\tDarstellung von aktiviertem Pankreassaft.\nEs wurde eine 5\u00b0/oige w\u00e4sserige L\u00f6sung eines angeblich zymogenen,1) unter stark vermindertem Druck bei niederer Temperatur eingedampften Pankreassaftes, den wir der G\u00fcte des H. Prof. Dr. E. S. London, St. Petersburg, verdanken, bereitet (Saft P) und hierzu 1/a\u00b0/o Darmsaftfermentpr\u00e4parat gef\u00fcgt. Die filtrierte L\u00f6sung stellt Saft D vor.\nBei Spaltungsversuchen mit Darmsaft f\u00fcr sich gelangte eine Vs o/o ige w\u00e4sserige L\u00f6sung des Darmsaftpr\u00e4parates zur Anwendung (Saft D').\nIV.\tGewinnung des Pankreaspre\u00dfsaftes aus der\nPankreasdr\u00fcse eines Diabetikers.\nAus der stark bronzebraun gef\u00e4rbten Dr\u00fcse wurde bei 300 Atmosph\u00e4ren ein Pre\u00dfsaft bereitet. Der 25 ccm betragende Saft war selbst nach dem Verd\u00fcnnen mit dem gleichen Volumen physiologischer Kochsalzl\u00f6sung tief fuchsinrot gef\u00e4rbt. Die so verd\u00fcnnte L\u00f6sung schied beim Stehen \u00fcber die Nacht im Eisschrank ein rotbraunes Gerinnsel aus (offenbar das Pigment der pathologisch ver\u00e4nderten Dr\u00fcse). Nach dem Filtrieren durch eine Hartfilterbatterie wurde ein klarer Saft erhalten, der aber noch so tief gef\u00e4rbt war, da\u00df er mit dem gleichen Volumen Kochsalzl\u00f6sung verd\u00fcnnt werden mu\u00dfte (Saft K),\nV.\tGewinnung des Pre\u00dfsaftes aus einer normalen\nPankreasdr\u00fcse.\nDie 78 g schwere Dr\u00fcse gab beim Pressen bis 250 Atmosph\u00e4ren 11 ccm Saft ab und zwischen 250 und 300 Atmosph\u00e4ren 20 ccm.\n\u2018) Die L\u00f6sung erwies sich als aktiv.\ni","page":34},{"file":"p0035.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t35\nDer Saft wurde mit dem gleichen Volumen einer physiologischen Kochsalzl\u00f6sung verd\u00fcnnt und durch geh\u00e4rtete Filter filtriert. Tonkerze war nicht anwendbar, weil beim Filtrieren durch diese der Saft seiner Aktivit\u00e4t beraubt wurde.\nZur Verwendung kam der bei h\u00f6herem Drucke ausgepre\u00dfte Saft (K').\nVI. Gewinnung des Pre\u00dfsaftes aus der Pankreasdr\u00fcse eines an Morbus Basedowii gestorbenen Patienten.\nDie Dr\u00fcse wies eine solche Saftarmut auf, da\u00df ein Verreiben mit 50 ccm physiologischer Kochsalzl\u00f6sung erforderlich war. Die weitere Behandlung des Saftes geschah wie sub V und VI (Saft K\").\n[a]*D\u00b0 =\n\u2014 35,09\u00b0\t+10\u00b0\nMp - -59,04\u00bb\nSpaltung von Glycyl-l-leucyl-d-alanin.\nStamml\u00f6sung: 0,2120 g in lOccm physiologischer Kochsalzl\u00f6sung (7#/oo).\n(0,0817 Mol. im Liter.)\nMit Hefesaft B.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,1060 g) -f 2,5 ccm Saft B -f 0,5 ccm phy-\nsiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\t2,5 ccm Saft B -f- 5,5 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb) a = konstant \u2014 0,02#.\na) Minuten\tunkorr.\tkorr.\n0\t\u20140,75\u00ae\t\u2014 0,73\u00ae\n5\t-0,56\u00b0\t\u2014 0,54\u00ae\n10\t\u2014 0,53\u00ae\t\u20140,51\u00ae\n17\t\u20140,45\u00b0\t-0,43\u00ae\n21\t\u2014 0,39\u00b0\t\u2014 0,37\u00ae\n25\t\u2014 0,35\u00ae\t\u2014 0,33\u00ae\n31\t-0,31\u00ae\t-0,29\u00ae\n36\t\u20140,29\u00ae\t\u2014 0,27\u00ae\n41\t-0,25\u00ae\t\u2014 0,23\u00ae\n47\t\u2014 0,23\u00ae\t-0,21\u00ae\n57\t\u20140,22\u00ae\t\u2014 0,20\u00ae\n93\t-0,09\u00ae\t-0,07\u00ae\n116\t\u2014 0,10\u00ae\t-0,08\u00ae\n(Hierzu Kurve 1.)\n3*","page":35},{"file":"p0036.txt","language":"de","ocr_de":"36\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\n5 fO 20\t30 to SO 60\t70 80\t90 fOO HO Min\nMit Leberpre\u00dfsaft L.\na)\t2 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0424 g) + l ccm Saft L + 5 ccm physiologische\nKochsalzl\u00f6sung.\nb)\t1 ccm Saft L + 7 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\na) Stunden\tb) a = konstant 0,00 V\n0\t\u20140,35\u00b0\n0,50\t-0,34\u00b0\n1.25\t- 0,32\u00b0\n1,80\t\u20140,32\u00ae\n2.75\t-0,31\u00ae\n5.25\t\u2014 0,27\u00ae\t(Hierzu Kurve 2.)\n7.25\t- 0,19\u00ae\n8.75\t\u20140,21\u00ae\n10,75\t- 0,20\u00ae\n23,00\t\u2014 0,09\u00ae\n25,50\t\u2014 0,03\u00b0 (konst.)\n20\t29 Stunden\n1 9. 3 0\nKurve $\nMit aktiviertem Pankreassaft D.\na)\t2 ccm Stamml\u00f6sung (0,0424 g) \u2014f\u2014 2 ccm Saft D -j- 4 ccm physiologische\nKochsalzl\u00f6sung.\nb)\t2 ccm Saft D + 6 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.","page":36},{"file":"p0037.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoli, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripcptide.\nM>)\n37\na) Minuten 0 6 25 32 60 81 157 228\nunkorr. korr.\n\u2014\t0,72\u00b0\t\u20140,32\u00b0\n\u2014\t0,72\u00b0\t\u20140,32\u00b0\n\u2014\t0,65\u00ae\t-0,25\u00ae\n-0,61\u00ae\t\u20140,21\u00ae\t\u20140,40\u00ae\n-0,59\u00ae\t-0,19\u00ae\n\u2014\t0,55\u00b0\t\u2014 0,15\u00ab\n\u2014\t0,42\u00ae\t\u20140,02\u00ae\n\u2014\t0,38\u00ae\t\u20140,02\u00ae (konst.) \u2022\t\u2014 0,36\u00ae\nMit nicht aktiviertem Pankreassaft P.\na) 2 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0424 g) + 2 ccm Saft P + 4 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\ncm Saft P -f- 6\tccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\t\t\na) Minuten\tunkorr.\tkorr.\tb)\t\n0\t\u2014 0,61\u00ae\t\u2014 0,28\u00ae .\t-0,33\u00ae\n7\t\u2014 0,61\u00ae\t\u2014 0,28\u00ae\t\u2014 0,33\u00ae\n87\t\u2014 0,59\u00ae\t-0,27\u00ae\t-0,32\u00ae\n350\t-0,48\u00ae\t-0,13\u00ab\t\u2014 0,35\u00ae\n480\t-0,36\u00ae\t\u2014 0,03\u00ae\t\u2014 0,33\u00ae\n\tMit Darmsaft D'.\t\t\na)\t2 ccm Stamml\u00f6sung (0,0424 g) + 2 ccm Saft D' + 4 ccm physiologische\nKochsalzl\u00f6sung.\nb)\t2 ccm Saft D' + 6 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung (optisch inaktiv).\na) Minuten\t.\n13\n168\n:}\n!8j\n\u2014 0,30\u00ae\n, .L\u00f6sung a) wurde hierauf aufgekocht und vom ausgefallenen Eiwei\u00df abfiltriert.\nir\tccm ^es Filtrates -f- 2 ccm Saft P -j- 1 ccm physiologische\nKochsalzl\u00f6sung, d) 2 ccm Saft P \u2014f- 6 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nc) Stunden 0\n0,37 2,00 4,00 17,00\nunkorr.\n\u2014\t0,54\u00ae -0,58\u00ae -0,47\u00ae \u20140,44\u00ae\n\u2014\t0,36\u00ae\nkorr. -0,22\u00ae \u2014 0,24\u00ae -0,16\u00ae -0,12\u00ae -r-0,05\u00ae\nd)\n-0,32\u00ae \u20140,34\u00ae -0,31\u00ae -0.32\u00ae \u2014 0,31\u00ae\nDiese letzteren Versuche zeigen, da\u00df die Wirkung des im Darmsaft enthaltenen Aktivators nicht auf einer Ver\u00e4nderung des Substrates durch den","page":37},{"file":"p0038.txt","language":"de","ocr_de":"38\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nletzteren beruht, da sonst die Spaltungsgeschwindigkeit des mit dem Akti-vator l\u00e4ngere Zeit in Ber\u00fchrung gewesenen Tripeptides erh\u00f6ht sein m\u00fc\u00dfte. (Vgl. Kurve 3.)\tw\nMd =\n\u2014\u00bb 50\u00b0\t17,21*\n[a]*\u00b0 = \u2014 89,86*\nSpaltung von Glycyl-d-alanyl-Meucin.\nStamml\u00f6sung: 0,2276 g in 10ccm physiologischer Kochsalzl\u00f6sung.\n(0,0878 Mol. im Liter.)\nMit Hefesaft B.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,1138 g) -f- 2,5 ccm Saft B + 0,5 ccm phy-\nsiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\t2,5 ccm Saft B -f- 5,5 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\na) Minuten 0\n1\n2\n4\n5\n6 8\n13\n15\n16 20 30 40 67 85\n230\nunkorr. -1,05\u00b0 \u2014 1,00\u00ae \u20140,93\u00ae -0,78\u00ae -0,72\u00ae -0,67\u00ae -0,57\u00b0\n\u2014\t0,40\u00ae\n\u2014\t0,35\u00ae\n\u2014\t0,34\u00ae\n\u2014\t0,34\u00ae -0,17\u00ae -0,17\u00b0 -0,12\u00ae\n\u2014\t0,10\u00ae\n-0,07\u00ae\nkorr.\n-1,03\u00ae\n\u2014\t0,98\u00ae\n-0,91\u00ae\n\u2014\t0,76\u00ae\n\u2014\t0,70\u00ae\n-0,65\u00ae\n-0,55\u00b0 r*- 0,38\u00ae\n-0,33\u00ae\n-0,32\u00ae\n\u2014\t0,32\u00ae\n\u2014\t0,15\u00ae\n\u20140,15\u00ae\n-0,10\u00ae\n-0,08\u00ae\n\u2014\t0,05\u00ae (konst.)\nb) a = konstant \u2014 0,02\u00b0\n(Hierzu Kurve 4.)","page":38},{"file":"p0039.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 39\nMit Leberpre\u00dfsaft L.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,1138 g) + 1 ccm Saft L + 2 ccm physio-\nlogische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\t1 ccm Saft L -[- 7 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung (konstant optisch\ninaktiv).\nStunden\n12,10\na) Stunden 0\n0,33\n0,75\n1,60\n2,30\n2.90 4,50\n6.90 8,00\n\u20141,26\u00b0 -1,16\u00b0 \u20141,12\u00b0 \u2014 1,02\u00ae -1,02\u00b0 \u2014 1,02\u00b0 \u2014 0,86\u00b0 \u20140,66\u00b0 - 0,60\u00b0\n\u00dcber die Nacht im Eisschrank auf bewahrt: 8,00\t\u20140,60\u00b0\n9,20\t\u2014 0,54\u00b0\n13,10\n15.50\n17.50 18,80 20,90 32,65\n42.15\n57.15 66,75 82,40\n105,65\n154,15\n\u20140,44\u00ae\n-0,38\u00ae\n\u2014\t0,37\u00b0 -0,31\u00ae\n\u2014\t0,28\u00ae;\n\u2014\t0,27\u00ae -0,28\u00ae\n\u2014\t0,25\u00ae\n\u2014\t0,25\u00ae\n\u2014\t0,21\u00ae -0,21\u00ae. -0,19\u00ae \u2014 0,08\u00ae\n(Hierzu Kurve 5.)\na)\t2,5 ccm der Stamml\u00f6sung (=* 0,0569 g) -f 2 ccm Saft D -f- 3,5 ccm\nphysiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\t2 ccm Saft D -f* 6 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.","page":39},{"file":"p0040.txt","language":"de","ocr_de":"40\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\n10\na) Minuten\t\tunkorr.\tkorr.\tb)\n\t0\t-0,84\u00b0\t-0,49\u00b0\t-0,35\u00b0\n\t5\t-0,70\u00b0\t-0,35\u00b0\t-0,35\u00b0\n\t15\t-0,63\u00b0\t\u2014 0,30\u00b0\t-0,33\u00b0\n(Hierzu\t30\t\u2014 0,54\u00b0\t\u2014 0,20\u00b0\t\u2014 0,34\u00b0\nKurve 6.)\t47\t\u2014 0,47\u00b0\t\u2014 0,17\u00b0\t\u2014 0,30\u00b0\n\t65\t\u2014 0,49\u00b0\t\u2014 0,18\u00b0\t-0,31\u00b0\n\t81\t\u2014 0,48\u00b0\t\u2014 0,17\u00b0\t\u2014 0,31\u00b0\n\t105\t-0,46\u00b0\t-0,16\u00b0\t\u2014 0,30\u00b0\n20 3D *0\tSO 60\t70\t80\t90 m\tfjo Mm.\t\nt -\t\t\t\t- 4-'\t\t\t\u2022\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\ti~\u201cl\t\t\t\t\t- \u2014-\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\tm~T\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t: '\t\t\t\t\t\u2014\t\u2014 - *\t1 *\"* \"4\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\u2014-,i \u2022 \u2022\n\t\t\t\t\t\u2022 j \u25a0 1\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t:\t\t\t\t\t\n\t<\tj,.;\t\t\t\u2022\t. .-\u25a0\u25a0v'-iv-o\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t.\t\t\t4\n/ h\t\u2022 .4. \u25a0 \u25a0 ! . _.i\t\t\t\t:LM\t\t\t\t\trve\t6.\t\t\t\t\t-\t\t\t.\u2022 \u2022\u2022\u2022 \u25a0\u25a0\u25a0 \u25a0\t\t\t. ~ 7 Lj\nMd =\n4-50,2\u00bb\t\u201435,09\u00b0\nMd = ~ 11.20'\nSpaltung ?on d-Alanyl-glycyl-l-leucin.\nStamml\u00f6sung: 0,1991 g in 10ccm physiologischer Kochsalzl\u00f6sung\n(0,0768 Mol. im Liter.)\nMit Hefesaft 8.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0995 g) -}- 2,5 ccm Saft B 4- 0,5 ccm phy-\nsiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\t2,5 ccm Saft B -f- 5,5 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb) a = konstant \u2014 0,02\u00b0.\n(Hierzu Kurve 7.)\na) Minuten\tunkorr.\tkorr.\n0\t\u2014 0,20\u00b0\t-0,18\u00b0\n7\t\u2014 0,26\u00b0\t-0,24\u00ae\n12\t\u2014 0,26\u00b0\t-0,24\u00ae\n26\t-0,28\u00b0\t\u20140,26\u00ae\n41\t-0,11\u00b0\t\u2014 0,09\u00ae\n61\t-0,11\u00b0\t\u2014 0,09\u00b0\n81\t\u2014 0,08\u00ae\t-0,06\u00ae\n(Jcor\n10\t20 SC U0 SO 6C 70 (toMin.\n20\n\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t:\tK'ur\tre 7\t\t\t","page":40},{"file":"p0041.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide.\t41\nMit Leberpre\u00dfsaft L.\t\u2022\u2022\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0995 g) + 1 ccm Saft L -f 2 ccm\nphysiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\t1 ccm Saft L + 7 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\n(Konstant optisch inaktiv.)\n\na) Stunden\t\tStunden\t\n2,00\t\u2014 0,19\u00b0\t49,33\t\u2014 0,29\u00b0\n5,50\t\u2014 0,20\u00b0\t72,50\t\u2014 0,29\u00b0\n9,00\t-0,20\u00b0\t97,33\t-0,25\u00b0\n24,20\t\u2014 0,23\u00b0\t121,00\t\u2014 0,23\u00b0\n33,50\t-0,30\u00b0\t147,33\t\u2014 0,19\u00b0\nKurve 8.\nMit aktiviertem Pankreassaft D.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (== 0,0995 g) + 2 ccm Saft D + 1 ccm\nphysiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\t2 ccm Saft D + 6 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\n(Hierzu Kurve 9.)\nStunden\tunkorr.\tkorr.\tb)\n0\t-0,41\u00b0\t\u2014 0,12\u00ae )\t\n0,15\t\u2014 0,31\u00b0\t-0,02\u00b0\t\n0,30\t\u2014 0,22\u00b0\t4-0,07\u00b0\t\n0,43\t\u2014 0,19\u00b0\t+ 0,10\u00b0\tkonstant\n0,70\t-0,14\u00b0\t4-0,15\u00b0\t= -0,29\u00b0\n0,93\t-0,12\u00b0\t+ 0,17\u00b0\t\n1,35\t-0,11\u00b0\t+ 0,18\u00ae\t\n1,85\t-0,12\u00b0\t+ 0,17\u00b0\t\n2,35\t\u2014 0,08\u00b0\t+ 0,19\u00ae\t-0,27\u00b0\n3,25\t\u2014 0,09\u00b0\t+ 0,20\u00b0\t\u2014 0,29\u00ae\n5,25\t\u2014 0,09\u00b0\t+ 0,12\u00ae\t-0,21\u00b0\n18,05\t\u2014 0,16\u00b0\t+ 0,06\u00ae\t-0,22\u00ae\n21,15\t\u2014 0,18\u00b0\t+ 0,03\u00b0\t\u2014 0,21\u00b0\n25,25\t\u2014 0,18\u00b0\t+ 0,03\u00b0\t\u20140,21\u00b0\n27,75\t-0,18\u00b0\t+ 0,03\u00b0\t\u2014 0,21\u00ae\n42,25\t-0,17\u00b0\t+ 0,03\u00ae\t\u2014 0,20\u00b0\n51,45\t-0,17\u00b0\t+ 0,01\u00b0\t-0,18\u00ae\n66,25\t\u2014 0,23\u00b0\t-0,03\u00b0\t\u2014 0,20\u00ae\nJ *\t5\tS 7\t8\t9\t10 1t 12\t13\n\t\t\t7 t 7: i\n\t\u25a0 .\t\t\n\t\t\t\n\t\t\tf . - \u2019 ! ..\n\t.V\t\t\u2022\n\t\t\u25a0\t[ ;\n\t\t\t! ^ L_\n\t\t\tre i : 1\n\t\u2022 \u25a0\t\t7 j ' \u2022 .\n:\t\t\ti i\n . \u25a0\t\t\u25a0 \u25a0;\t\n'\u2022 V-1\t\u2022\u2022 \u2018S's\t\tn\n. .\t\t\t\u00bb\n' \u201c\t.\t| $> \\ F\t\n\t\t\t\n\u2019\t\t\t \u25a0\t1 i\n.. *. .\t\t.\tj \" ! i\n\t\t\t\n1\t\t\t\n\t\t\t\n-\t\t\t\n\t\t\t\u2014\n\t\t\tj ; '\n\tJ\t\t\nS c\ti \u00ab v r\t\t\nso Stunden","page":41},{"file":"p0042.txt","language":"de","ocr_de":"42\nEmil Abderhalden und Andor F\u00f6dor,\n\u25a0\t[\u00ab]\u201c - i\n__17 21\t+ 85,99\n[\u00ab3d \u201c30,41\nSpaltung yon d-Alanyl-l-leucyl-glycin.\nStamml\u00fcsung: 0,2040 g in 10 ccm physiologischer Kochsalzl\u00f6sung (= 0,0787 Mol. im Liter).\nMit Kefesaft B.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,1020 g) + 2,6 ccm Saft B + 0,5 ccm phy\nsiologische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\t2,5 ccm Saft B + 5,5 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\n= konstant \u20140,02\u00b0\nMinuten 0\tunkorr.\tkorr.\tb) - 0,38* (her.)\n5\t\u2014 0,22\u00b0\t-0,20\u00ae\n8\t-0,15\u00b0\t\u2014 0,13\u00ae\n13\t\u2014 0,03\u00b0\t-0,01\u00ae\n20\t+0,12\u00ae\t+0,14\u00ae\n28\t+0,22\u00b0\t+ 0,24\u00ae\n33\t+ 0,28\u00ae\t+ 0,30\u00ae\n41\t+ 0,34\u00b0\t+ 0,36\u00ae\n51\t+ 0,36\u00ae\t+ 0,38\u00ae\n60\t+ 0,28\u00ae\t+ 0,30\u00b0\n73\t+0,22\u00ae\t+ 0,24\u00bb\n95\t\u20140,09\u00ae\t-0,07\u00b0\n115\t\u2014 0,07\u00ae\t-0,05\u00ae\n\tt0 20\t50 *0i\t\t1\t\u2014\t*0 SO 60\t70 80\n(Hierzu Kurve 10.)\n90 too ttoNin","page":42},{"file":"p0043.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d- Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeplide. 43\nMit Leberpre\u00dfsaft L.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,1020 g) + 1 \u00e7cm Saft L + 2 ccm physio-\nlogische Kochsalzl\u00f6sung.\nb)\tLebersaft L ist konstant optisch inaktiv.\n(Hierzu Kurve 11.)\na) Stunden 0\n0,60\n1.40 2,00 2,60\n4.40 6,66 7,66\n15,80 16,70 18,30 19,60\n-\t0,370\n\u2014\t0,28\u00b0 \u2014 0,20\u00b0 -0,14\u00ae \u2014 0,10\u00ae + 0,03\u00b0 4-0,20\u00b0 4-0,22\u00ae 4-0,39\u00ae 4-0,36\u00ae 4-0,36\u00ab + 0,39\u00ae\nStunden\n20,80\n23,25\n25,33\n26.75 28,90 41,23\n46.70 50,50\n65.70 75,00\n90.75\n+ 0,42\u00b0 +0,43\u00ab + 0,49\u00ae + 0,45\u00ab + 0,44\u00ae + 0,3*1\u00b0\n+ 0,27\u00b0 +0,16\u00b0 + 0,08\u00b0 + 0,03\u00b0\nso\n*0\nso\n10\n\t\t\t\t. \u00bb\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t,v\\\t\t*\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\tmf\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n-J\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n1\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\nL\t\t\t\t\t\t\t\t\u00c6\trve\t1t\t\t\t\t\t\t\t\t\nL\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\nI\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\ty\ntOtO\nso \\\nDie folgenden 2 Versuche wurden mit Hefesaft B bei gr\u00f6\u00dferen Verd\u00fcnnungen ausgef\u00fchrt. Sie ergeben die Unabh\u00e4ngigkeit des Ortes der Spaltung von der Konzentration.\na) 2,5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0510 g) + 2,5 ccm Saft B + 3 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung. (0,0197 Mol. im L.) b) wie oben = konst. \u2014 0,02\u00ae.\na) Minuten\tkorr.\t\n0\t0,00\u00ae + 0,12\u00ae\t\n6\t\t\n12\t+ 0,11\u00ae\ttOjo\n21\t+ 0,11\u00b0\t\n42\t+ 0,02\u00b0\t0oo'\n66\t+ 0,01\u00b0\t-Om\n110\t+ 0,02\u00b0\t\n180\t-0,01\u00b0\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\tKu.\tre.\t*2\t\t\t\t\t\t\t","page":43},{"file":"p0044.txt","language":"de","ocr_de":"U\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\na) 1,25 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0255 g) -f 2,5 ccm Saft B -f 4,25 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung. 0,0098 Mol. im L.) b) wie oben.\na) Minuten korr.\n0\t\u25a0 r&:;:","page":44},{"file":"p0045.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 45\n. wff '\t;\n4-10\u00b0\t+ 50,02\u00b0\nMd = - i7,3io ,\nSpaltung von i-Lencyl-d-alany l-glycin.\nStamml\u00f6sung: 0,2120 g in 25 ccm physiologischer Kochsalzl\u00f6sung (= 0,0327 Mol. im Liter).\nMit Hefesaft B.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0424 g) + 2,5 ccm Hefesaft B + 0,5 ccm\nphysiologische Kochsalzl\u00f6sung\u00ab\nb)\t2,5 ccm Hefesaft B -t|\u2014 15,5 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\na) Minuten\tunkorr.\tkorr. b) konstant = \u20140,02\u00b0.\n0\t\u20140,06\u00b0\t\u20140,04\u00b0\n5\t+0,02\u00b0\t-{-0,04\u00ae\n10\t-j-0,06\u00ae\t4-0,08\u00ae\n- 10 20\n30\t\u00ab0\nSO 60\nKurve j 5\nMit Leberpre\u00dfsaft L.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0424 g) 1 ccm Saft L + 2 ccm physio-\nlogische Kochsalzl\u00f6sung;\nb)\t1 ccm Saft L + 7 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung (konst, optisch\ninaktiv)\na) Stunden korr.\n0\t-0,10\u00b0\n1\t-0,04\u00b0\n2,20 + 0,04\u00b0 2,66 -j-0,040\n5.10\t+0,02\u00b0\n7.10\t+0,09\u00b0\n23,10\t- 0,03\u00b0\nA____to \u25a0**\t16\t18\t20 22 2*Stunden","page":45},{"file":"p0046.txt","language":"de","ocr_de":"46\tEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nMit aktiviertem Pankreassaft D.\na)\t5 ccm Stamml\u00f6sung + 2 ccm Saft D \u2014{\u2014 1 ccm physiologische Koch-\nsalzl\u00f6sung.\nb)\t2 ccm Saft D + 6 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\na) Minuten 0 15 30 60 85 135 203 320 340\nunkorr.\n\u2014\t0,53\u00b0\n\u2014\t0,53\u00b0\n\u2014\t0,52\u00b0 -0,50\u00b0\n\u2014\t0,49\u00b0 -0,42\u00b0\n\u2014\t0,36\u00b0 -0,34\u00b0 -0,28\u00b0\nkorr.\n\u20140,13\u00b0\n\u2014\t0,13\u00b0\n\u2014\t0,12\u00b0\n\u2014 0,10\u00b0\n\u2014\t0,09\u00b0\n\u2014\t0,02\u00b0\n\u20140,00\u00b0\n-0,00\u00b0\n\u2014 0,02\u00b0 (konst.)\nb)\n= \u20140,40\u00b0\n-0,36\u00b0 \u2014 0,34\u00b0 -0,26\u00b0\nf\t\t\t\t\t\t\t\tm \u2022 m\t\u2014\t--\t\t\t\t\t\t\t\t\u2014\t\t\tt\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\u25a0 ,\tKur,\tre /\t7\t\t\t\t\nSpaltungen mit Pankreaspre\u00dfs\u00e4ften.\nI. Mit normalem Pankreaspre\u00dfsaft K'.\nSpaltung von d-Alanyl-1-leu\u00e7yl-glycin.\n5 ccm der Stamml\u00f6sung (= 0,1020 g) + 3 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung + 1 ccm Saft K' (letzterer ist konst, optisch inaktiv).\nMinuten\n0\t-0,33\u00b0\n17\t-0,28\u00ae\n67\t\u20140,16\u00ae\n93\t\u20140,12\u00ae\n127\t- 0,06\u00ae\n160\t+0,01\u00ae\n197\t+0,07\u00ae\n287\t+ 0,30\u00ae","page":46},{"file":"p0047.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leuciu besteh., stereoisomere Tripeptide. ' 47\nSpaltung von d-Alanyl-glycyl-l-leucin.\n5 ccm der Stamml\u00f6sung (0,0995 g) -{- 3 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung\n4* 1 ccm Saft K'.\nMinuten\t\tMinuten\t\n0\t-0,13\u00ae\t125\t\u2014 0,09\u00ae\n15\t-0,15\u00ae\t158\t-0,07\u00ae\n38\t\u2014 017\u00ae\t195\t\u20140,07\u00ae\n65\t\u2014 0,10\u00ae\t285\t-0,06\u00ae\n92\t\u2014 0,08\u00b0\n\t\t\t\t\t\t\t4-\t\t~\t=3\t\t\n\t\t\t\t\t\u2022 \u25a0 \u2022\tKm\tvejff.\t\t\u2014\u2014\t\t\t\nSpaltung von 1-Leucyl-d-alanyl-glycin.\n8 ccm einer l\u00b0/oigen L\u00f6sung des Tripeptids in physiolog. Kochsalzl\u00f6sung\n4* 1 ccm K'.\nMinuten\n0\n20\n35\n55\n*Oio\n\u2014\t0,17\u00b0\n\u2014\t0,14\u00ae\n-0,10\u00ae\n\u2014\t0,09\u00ae\nMinuten\n71\n107\n140\n305\n-0,04\u00ae\n-0,01\u00ae\n4-0,04\u00ae\n4-0,08\u00ae\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n_\t\t\t\t\t\t\tKu\t-ye\teo\t\t\t\t\t\t\nH. Mit Pankreasprefisaft K eines Diabetikers.\nSpaltung von Glycyl-d-alanyl-l-leucin.\n2,5 ccm Stamml\u00f6sung (0,0569 g) 4* 5,5 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung -f 1 ccm Saft K (letzterer ist konst, optisch inaktiv).\nMinuten\t\tMinuten\t\n0\t\u2014 0,47\u00ae\t116\t\u20140,12\u00ae\n20\t\u2014 0,34\u00ae\t175\t-0,13\u00ae\n35\t\u2014 0,27\u00ae\t295\t-0,14\u00ae\n55\t-0,14\u00ae\t518\t\u2014 0,10\u00ae\n73\t-0,15\u00ae\tv. \\\t;\u2019fv-\t\u00bb\nSpaltung von d-Alanyl-glycyl-l-leucin.\n5 ccm Stamml\u00f6sung (0,0995 g) -j- 3 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung\n4-1 ccm K.\nMinuten 0\t\u2014 0,14\u00ae\tMinuten 102\t-0,10*\t\n7\t\u2014 0,18\u00ae\t222\t\u20140,10\u00ae\t(Hierzu\n17\t-0,13\u00ae\t297\t-0,08\u00ae\tKurve 22.)\n32\t-0,13\u00ae\t442\t\u2014 0,07\u00ae\t\n70\t-0,10\u00ae\t\t\t\u00bb","page":47},{"file":"p0048.txt","language":"de","ocr_de":"Emil Abderhalden und Andor Fodor,\n48\ntJ SO iOO\t200\t^\t500\tHO Mm \u00a560\nr- \u2022\u00a3\t'\t\t\t\t\t\t\t\tKm\tre i\ti?\t\u25a0\u25a0\t\t\u20141\t\t\t\tLJ n\t\nSfr.\u2014f\u2014\u201ct\u2014\u2014 1 gp\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\tJ\t!\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t' \u25a0 i. \t\t\t\t!' ;j\t\u25a0 1\t\nSpaltung von d-Alanyl-i-leucyl-glycin.\nA.\t5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,1020 g) -f- 3 ccm physiol. Kochsalzl\u00f6sung\n-f- lccm K.\nB.\t2.5 ccm Stamml\u00f6sung (= 0,0510 gi -j- 5 ccm physiol. Kochsalzl\u00f6sung\n+ 1 ccm K.\nA. Minuten\nKurve 23.\nB. Minuten\nKurve m","page":48},{"file":"p0049.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomere Tripeptide. 49\nm. Mit P&nkre&8pre\u00dfsaft K\" eines Basedow-Patienten.\nSpaltung von d-Alanyl-l-leucyl-glycin.\n5 ccm Stamml\u00f6sung (\u2014 0,1020 g) -J- 3 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung 1 ccm Saft K\" (dieser ist konst, optisch inaktiv).\nMinuten\n\u2014\t0,29\u00b0\n\u2014\t0,21\u00b0\n-0,18\u00b0\n\u2014 0,11\u00b0\n- 0,08\u00b0\n- 0,01\u00b0\n+ 0,07\u00b0\n-f 0,16\u00b0\n0\n21\n49\n98\n125\n172\n207\n332\n(Hierzu Kurve 25.)\nio\n*0*o\n0o6\nOfo\n20\n30\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t,\\\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\tM\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\tKm\tre\tV\t\t\t\t\t\n\tw\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t'\t\t\nSpaltung von 1-Leucyl-d-alanyl-glycin.\n8 ccm einer l\u00b0/oigen Tripeptidl\u00f6sung in physiolog. Kochsalzl\u00f6sung + 1 ccm physiolog. Kochsalzl\u00f6sung + 1 ccm Saft K\".\nMinuten\t\n0\t-0,12*\n17\t-0,08\u00b0\n40\t-0,05*\n195\t-0,00\u00b0\n285\t4-0,05\u00b0\nEinflu\u00df von Natriumphosphat auf die Geschwindigkeit\nder Spaltungen.\nI. Hefesaft.\nSpaltung von 1-Leucyl-d-alanyl-glycin.\nA. 8 ccm einer l\u00b0/oigen Tripeptidl\u00f6sung in physiologischer Kochsalzl\u00f6sung -f- 1 ccm Saft B'.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXXX1.\t4","page":49},{"file":"p0050.txt","language":"de","ocr_de":"50\nEmil Abderhalden und Andor Fodor,\nB. 8 ccm einer l\u00b0/\u00aeigen L\u00f6sung des Tripeptids in einer gegen Lackmus neutralisierten L\u00f6sung von physiologischer Kochsalzl\u00f6sung -f- 2 \u00b0/o NaHtP04. Hierzu 1 ccm Saft B/.\n\u00e0\n2\u00bb\nt\n\ns ;\n...\nK\nn\u00ffrn.\t\t\n&\tV T\t\n.\tT\\ ! \u25a0 < \\mc.\t\n\t. ! \\ 5 \\ ^ V s\t\n\t1 T*\t\n\t\t\u25a0\n\t\u25a0/. 'j\t\n\t1 . >\t\nr ;\t\u25a0\t\t\n\t\t\n\t\t1\n\t\t\n\t\u2014\t\n\t&\t\n\n1\ntuten\tA.\tB.\n0\t-0,13\u00ae\t-0,14\u00ae\nd\t\u2014 0,10\u00b0\t-0,10\u00ae\n6\t-0,10\u00ae\t\u2014 0,08\u00ae\n9\t-0,11\u00ae\t-0,10\u00b0\n19\t-0,06\u00ae\t- 0,06\u00ae\n32\t+ 0,01\u00ae\to o o 1\n73\t4-0,02\u00b0\t-0,00\u00ae\nII. Leberpre\u00dfsaft.\nSpaltung von 1-Leucyl-d-aLanyl-glycin.\nA.\tEine l\u00b0/oige L\u00f6sung des Tripeptids in physiologischer Kochsalzl\u00f6sung wurde bereitet. 8 ccm hiervon -f-1 ccm Leberpre\u00dfsaft L.\nB.\t8 ccm einer l\u00b0/oigen L\u00f6sung des Tripeptids in einer gegen Lackmus neutralisierten L\u00f6sung von physiologischer Kochsalzl\u00f6sung + 2 \u00b0/o NaH,P04. Hierzu 1 ccm Leberpre\u00dfsaft L.\nC.\t8 ccm der Phosphat-Kochsalzl\u00f6sung + 1 ccm L. (Leberpre\u00dfsaft L ist optisch in-\nC.\naktiv.)\t\t\t\nMin.\tA.\tMin.\tB.\n0\t\u2014 0,17\u00ae\t0\t-0,17\u00ae\n4\t\u2014 0,14\u00ae\t4\t-0,10\u00ae\n22\t\u2014 0,08\u00ae\t41\t0,00\u00ae\n84\t-0,02\u00ae\t64\t+ 0,17\u00ae\n107\t+ 0,04\u00ae\t84\t+ 0,18\u00ae\n141\t+0,10\u00b0\t107\t+ 0,19\u00b0\n216\t+ 0,17\u00ae\t141\t+ 0,19\u00ae\n366\t4-0,19\u00b0\t216\t+ 0,14\u00ab\n541\t+ 0,14\u00ae\t366\t+0,11\u00b0\n\t\t541\t+ 0,10\u00b0\n\t(Hierzu Kurven 27 u. 27\t\t\na = 0.00\u00b0","page":50},{"file":"p0051.txt","language":"de","ocr_de":"Aus Glykokoll, d-Alanin u. 1-Leucin besteh., stereoisomer\u00e9 Tripeptide. 51\nHl. Pankreaspre\u00dfsaft K' (normal).\nSpaltung von 1-Leucyl-d-alanyl-glycin.\nA.\t8 ccm einer l\u00b0/oigen Tripeptidl\u00f6sung in physiologischer Kochsalzl\u00f6sung 4 1 ccm Saft K'.\nB.\t8 ccm einer l\u00b0/oigen L\u00f6sung des Tripeptids in einer gegen Lackmus neutralisierten L\u00f6sung von physiologischer Kochsalzl\u00f6sung 4* 2\u00b0/o NaHjP04. Hierzu 1 ccm Saft K'.\nC.\t8 ccm einer l\u00b0/oigen L\u00f6sung des Tripeptids in einer gegen\nLackmus neutralisierten L\u00f6sung von physiologischer Kochsalzl\u00f6sung -f- 2\u00b0|oo NaH,P04.\t'\n-0,15\u00b0\n\u2014 0,12*\n\u2014\t0,09\u00b0 -0,03\u00b0\n\u2014\t0,02\u00b0 +0,02\u00b0 40,06\u00b0\nMinuten\t\tB. Minuten\t\tC. Minuten\n0\t\u2014 0,17\u00ae\t0\t-0,17\u00b0\t0\n20\t-0,14\u00ae\t17\t\u20140,02\u00b0\t20\n35 \u2022\t-0,10\u00ae\t30\t40,06\u00ae\t38\n55\t\u2014 0,09\u00b0\t50\t40,08\u00ae\t70\n71\t1 o o O\t67\t40,10\u00ae\t85\n107\t\u2014 0,01\u00b0\t105\t40,09\u00ab\t120\n140\t40,04\u00b0\t135\t40,08\u00b0\t200\n305\t40,08\u00b0\t300\t40,06\u00b0\tKurve\nKurve 20.\t\t450\t40,03\u00ae\t\n\t\t645\t-0,05\u00b0\t\nKurve 28.\nIV. Pankreaspre\u00dfsaft K\" (Basedow).\nA.\tWie L\u00f6sung A sub III. Als Fermentsaft wurde 1 ccm Saft K\" 4 2 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung hinzugef\u00fcgt.\nB.\tWie L\u00f6sung B. sub III 4 1 ccm Saft K\" 4 1 ccm physiologische Kochsalzl\u00f6sung.\n4*","page":51},{"file":"p0052.txt","language":"de","ocr_de":"Emil Abderhalden und Andor Fodor, \u00dcber Tripeptide.\nMinuten A.\tB.\n0\t\u20140,12?\t\u20140,12\u00b0\n17\t-0,08\u00b0\t-0,05\u00b0\n40\t\u2014 0,06\u00ae\t\u20140,01\u00ae\n195\t0,00\u00ae\t+ 0,07\u00b0\n285\t+ 0,05\u00ae\t+0,06\u00ae\nKurve 26. Kurve 30.\n20\t<*0 50 80 MO","page":52}],"identifier":"lit19577","issued":"1912","language":"de","pages":"1-52","startpages":"1","title":"Chemische, physikalische und biologische Studien \u00fcber die aus den drei Monoaminomonocarbons\u00e4uren Glykokoll, d-Alanin, l-Leucin darstellbaren strukturisomeren Tripeptide","type":"Journal Article","volume":"81"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:21:14.575477+00:00"}