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{"created":"2022-01-31T14:21:49.540045+00:00","id":"lit19663","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Henriques, V.","role":"author"},{"name":"J. K. Gjaldbaek","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 83: 83-92","fulltext":[{"file":"p0083.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Untersuchungen Ober die Einwirkung von Pepein-HCI auf teilweise trypsinverdaute Proteine.\nVon ;\nV. Henriques und J. R. Gjaldb\u00e6k.\n(Der Redaktion zugegangen am 7. Dezember 1912.)\nIm 75. Band dieser Zeitschrift berichteten wir \u00fcber einige Versuche \u00fcber die Einwirkung von Pepsin-HCl auf einige teilweise trypsinverdaute Proteine. Der Grund dazu, da\u00df wir diese Versuche anstellten, war, da\u00df wir bei einer Formoltitrierung in 4 Stadien von bezw. mit Pepsin und Trypsin verdauten Proteinl\u00f6sungen einen ausgepr\u00e4gten Unterschied der Wirkungsweise der beiden Fermente vorgefunden hatten, indem das Verh\u00e4ltnis zwischen dem 1. und dem 4. Stadium\u2018) der Titrierung sich als ganz verschieden herausstellte, je nachdem ein peptisches Spaltungsprodukt oder ein tryptisches Spaltungsprodukt desselben Proteins vorlag, wenn die beiden Spaltungsprodukte auch dieselbe Menge formoltitrier-baren Stickstoffs enthielten. Der Unterschied war nicht gleich gro\u00df bei allen untersuchten Proteinen; er war sehr gro\u00df bei H\u00fchnereiwei\u00df, kleiner bei Casein und bestand darin, da\u00df das 1. Stadium der Titrierung bei der Pepsinverdauung gr\u00f6\u00dfer war als bei der Trypsinverdauung (d. h. da\u00df das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 -r k) bei der Pepsinverdauung enger war als bei der Trypsin Verdauung). Die Erkl\u00e4rung dieses eigent\u00fcmlichen Verh\u00e4ltnisses ist darin zu suchen, da\u00df die Pepsin Verdauung besonders eine Spaltung des Proteins in Polypeptide bewirkt, w\u00e4hrend das Trypsin bewirkt, da\u00df dem Proteinmolek\u00fcl sofort Aminos\u00e4uren abgespalten werden. Polypeptide weisen n\u00e4mlich bei Formoltitrierung in 4 Stadien ein sehr gro\u00dfes 1. Stadium auf, w\u00e4hrend bei den Aminos\u00e4uren das Entgegengesetzte der Fall ist.\n*) Dies Verh\u00e4ltnis wird durch 1 \u2014 (4 -j- k) bezeichnet, wo 1 den Titer des 1. Stadiums, 4 den Titer des 4. Stadiums und k die Kontrolle bei der Formoltitrierung bezeichnen.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physioi. Chemie. LXXXIII.\t7","page":83},{"file":"p0084.txt","language":"de","ocr_de":"* *\tv. Hertriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\nDie untenstehenden Versuche wurden angestellt, um zu untersuchen, ob das Verh\u00e4ltnis 1 _ (4\tk), das bei einem\ntryptischen Spaltungsprodukt weit ist, durch die Einwirkung von Pepsin-HCl enger wird, sowie um dar\u00fcber Klarheit zu gewinnen, wie stark ein Protein mit Trypsin verdaut werden soll, um sich von Pepsin-HCl nicht beeinflussen zu lassen.\nAus den fr\u00fcher mitgeteilten Versuchen ging hervor, da\u00df Pepsin-HCl durch Einwirkung auf tryptische Spaltungsprodukte verschiedener Proteine mit Spaltungsgraden von 38\u201450\u00b0/o formoltitrierbaren1) N\u2019s eine Spaltung erzeugte, die nach 1 Monat von 2,6 \u2014 7,6ft/o formoltitrierbaren N betrug. Bei den Versuchen mit H\u00fchnereiwei\u00df fand die Spaltung haupts\u00e4chlich am 1. Tage statt; bei den \u00fcbrigen Versuchen dagegen geschah die Spaltung langsamer und gleichm\u00e4\u00dfig zunehmend, so da\u00df sie annehmbar ausschlie\u00dflich von der Salzs\u00e4ure herr\u00fchren mochte.\nZur n\u00e4heren Aufkl\u00e4rung der Frage stellten wir gleichzeitig mit jedem Verdauungsversuch einen Kontrollversuch mit inaktiviertem Pepsin an, um die S\u00e4urewirkung zu kontrollieren. Das Untersuchungsverfahren war \u00fcbrigens ganz dasselbe wie in unseren fr\u00fcheren Mitteilungen angegeben, und au\u00dfer Formol-titrierung in \\ Stadien wurden auch hier Ammoniakbestimmungen angestellt.\nZu den Versuchen verwendeten wir 1.: teilweise trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df, das, wie fr\u00fcher erw\u00e4hnt, sehr stark von pepsinverdautem H\u00fchnereiwei\u00df desselben Spaltungsgrades abweicht, und 2. ; teilweise trypsinverdautes Casein, das zwar von pepsin verdautem Casein desselben Spaltungsgrades ab-ueicht, aber nicht ann\u00e4herungsweise so stark, wie es mit dem H\u00fchnereiwei\u00df der Fall ist.\nDie Versuchsresultate verzeichnen wir unten ; die Bedeutung der Zahlen erhellt aus den Tabellen selbst. Die WasserstofF-ionkonzentrationsbestimmungen geschahen kolorimetrisch, wie von S. P. L. S\u00f6rensen angegeben.8)\n\u00ab) Die Pepsin-HCl-Spaltung selbst gelangt, auch nach langwieriger Verdauung bei wiederholtem Pepsinzusatz, nicht weiter als bis zu einem Spaltungsgrad von 35\u201438% formoltitrierbaren N\u2019s.\n*) S. P. L. S\u00f6rensen, Biochem. Zeitschr., Bd. 22.","page":84},{"file":"p0085.txt","language":"de","ocr_de":"Einwirkung von Pepsin-HCl auf teilweise trypsinverdaute Proteine. 85\nVersuche mit teilweise trypsinverdautem H\u00fchnereiwei\u00df.\nTabelle I. Trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df\n(21,5 \u00b0/o formoltitrierbaren N\u2019s).\n\t\t\t\tTotal-N in 5 ccm mg N\tAm* moniak in 25 ccm mg N\tph\tFormoltitrierung in 25 ccm ccm\tk = 0,1 ccm '/s-n-NaOH */5-n-NaOH\t\t\t\t1- (4-fk)\n\t\t\t\t\t\t\ti\t2\t3\t4\t\nc\tSogleich bestimmt\t\t\t11.90\t1,00\t10 t\u00bb, 5\t1,00\t1,80\t4,50\t4,70\t1\u20144,6\n\u201935 G.\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t\t1,00\t\t1,65\t2,40\t5,80\t6,00\t\na Cu\t2 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t1,20\t\t1,70\t2,60\t6,00\t6,20\t\ntr.\t4 *\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t1,60\t\t1,60\t2,50\t6,20\t6,45\t\n>\t8 \u00bb\t*\t\u00bb 37\u00ae\t\t1.70\t\t1,65\t2,45\t6,45\t6,70\t\nJX <\t16 \u00bb\t\u00bb\t* 37\u00bb\t\t2,30\t\t1,90\t2,80\t7,10\t7,30\t\n\t35\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t12,00\t2,80\t\t1,85\t2.70\t7,50\t7.80\t1-4,2\nc\tSogleich bestimmt\t\t\t12,00\t0,80\t(10 r 1,9)\t1,00\t1.80\t\u20224,50\t4,70\t1-4,6\n\u2022Ji a \u00a9\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t\t0,90\t\t1,10\t1,75\t4,50\t4,70\t\nCu\t2 \u00bb\t\u00bb.\t\u00bb 37\u00bb\t\t0,90\t\t1,00\t1,90\t4,40\t4,65\t\n\u00c4 o\t4 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t1,20\t\t0,95\t1,80\t4,50\t4,80\t\n\t8 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t1,10\t\t0,90\t1,70\t4,40\t4,85\t,\n(4 C\t16 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t1,50\t\t1,05\t1,90\t4,60\t435\t\n\t35\t\u00bb\t\u00bb\t* 37\u00bb\t11,90\t2,0\t\t1,10\t1,80\t5,00\t5,30\t1-4,7\nTabelle II. Trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df\n(30,8\u00b0/o formoltitrierbaren N's).\n\t\t\t\tTotal- in 5 ccm mg N\tAm- moniak in 25 ccm mg N\tp.i - _\t\u00e4\tFormoltitrierung in 25 ccm ccm\tk = 0,1 ccm \u2018/s-n-NaOH \u2018/s-n-NaOH ' \u00ef 1 2 T h\" : 4 '\t\t\t\t1- (4~k)\nc\tSogleich bestimmt\t\t\t13,30\t0,80\t10 t1,7\t1,30\t2,40\t7,10\t7,35\t1-5,6\nCU\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t\t1,10\t10 t 1,7\t1,90\t2,60\t8,20\t8,50\t\n4) CU\t2 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00bb\t\t1,30\t\t2,05\t3,20\t8,40\t8,70\t\n73 O\t4 \u00bb\t\u00bb\t* 37\u00b0\t\t1,50\t\t1,80\t2,85\t8,50\t8,95\t\n>\t8 .\t\u00bb\t\u00bb 37\u00bb\t\t1,80\t\t1,70\t2,60\t8,60\t8,90\t\nJjC <\t16 \u00bb\t\u00bb.\t\u00bb 37\u00bb\t\t2,30\t\t1,90\t2,95\t!9,10\t9,45\t\n\t35\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00bb\t13,10\t2.80\t\t2,00\t2,90\t9,50\t9,80\t1-4,9\nc\tSogleich\tbestimmt\t\t13,2\t0,80\t10 ft,8\t1,30\t2,40\t?,10\t7,35\t1-5,6\nr. c. 0\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37 \u00bb\t\t\t\t1,00\t10f *.0\t1,40\t2,30\t7,05\t7,40\t\nCU.\t2 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00bb\t\t1,30\t\t1,40\t2,80\t\u20227,00\t7,35\t\n>\t4 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00bb\t\t1,30\t\t1,30\t2,60\t7,00\t7,35\t\n-ix:\t8 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00bb\t\t1,50\t\t1,10\t2,50\t6,90\t7,40\t\u2022\nC\t16 \u00bb\t\u2022 \u00bb\t\u00bb 37\u00ab\t\t1,70\t\t1,20\t2,40\t7,20\t7,60\t\n\t35\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00bb\t13,3\t2,20\t\t1,40\ti 2,50\t7,45\t7,80\t1-5,6\n7*","page":85},{"file":"p0086.txt","language":"de","ocr_de":"V. Henriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\nTabelle III. Trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df\n(38,2\u00b0/o formoltitrierbaren N\u2019s).\n\t\t\tTotal-N in 5 ccm mg N\tAm- moniak in 25 ccm mg N\tp.i\tFormoltitrierung in 25 ccm ccm\tk = 0,1 ccm V*-n-NaOH \u2018/s-n-NaOH\t\t\t\t1 \u2014 (4-f-k)\n\t\t\t\t\t\t1\ti 2\t3\t4\t\nAktives Pepsin\tSogleich bestimmt 1\tt\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0 2\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t37\u00ae 4\t*\t\u00bb\t\u00bb\t37\u00b0 8\t\u00bb\t\u00bb\t*\t37 \u00ae l\u00df\t\u00bb\t*\t>37\u00b0 35\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t37\u00ae\t\t13,3 13,2\t1,40 1,60 1,80 1,90 2,30 2,60\t10 H,7 t\t1,70 2,00 1,90 1,90 1,90 2,05 2,10\t3,00 3,20 3,20 3,00 2,70 3,20 3,10\t8,70 9,80 9,80 9,95 10,00 10,60 10,90\t9,10 10,05 10,20 10,30 10,10 10,90 11,20\t1-5,3 1\u20145.3\n\tSogleich bestimmt\t\t13,1\t1,00\t10-HU\t1,70\t3,05\t8,70\t9,10\t1-5.3\n'/> a. c\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t1,20\t\t1,60\t2,90\t8,70\t9,00\t\nC-\t2 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 370\t\t1,50\t\t1,60\t2,90\t8,70\t9,10\t\n\u00a3 >\t4 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t1,60\t\t1,50\t3,00\t8,70\t9,00\t\n\t8\t9\t?:\t. 37\u00ae\t\t1,70\t\t1,50\t3,20\t8,60\t9,05\t\nei\t16 \u00bb\t\u00bb\t* 37\u00ae\t\t1,90\t\t1,50\t3,10\t8,90\t9,30\t\n\t35\t\u00bb\t>\tv 37 \u00ae\t13,3\t2.30\t\t1,50\t(2,60)\t9,15\t9,45\t1-6,2\nTabelle IV. Trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df\n(52,1 \u00b0/o formoltitrierbaren N\u2019s).\n\t/ . \" . .. \u2022\t_ \u2022 V > ... ;:\u00ceV -\u2022 \u2022' J\t\tTotal-N in 5 ccm mg N\tAm- moniak in 25 ccm mg N\tph\tFormoltitrierung in 25 ccm ccm\tk= 0,1 ccm \u2022/\u00df-n-NaOH \u2018/6-n-NaOH\t\t\t\t1 - (4-f-k)\n\t\t\t\t\t\t1\t1 2\t1 3\tI 4\t\n\tSogleich bestimmt\t\t13.6\t(1,40)\t10t2.o\t1,40\t2,90\t12,35\t12,75\t1-9,1\nC/\u00cf\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t1,90\t\t1,50\t2,50\t12,50\t13,00\t\na.\t2 \u00bb\t\u00bb v 37\u00ae\t\t2,00\t\t1,40\t2,50\t12,50\t13,10\t\nx ' c\t\u2022i >\t\u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t\t2,40\t\t1,40\t2,70\t12,81\t13,25\t\n\t8 \u00bb\t\u00bb\tV 37\u00ae\t\t2,40\t\t1,60\t2,65\t12,80\t13,40\t\n<\t16 \u00bb\tv > 37\u00ae\t\t2,40\t\t1,70\t3,00\t13,10\t13,70\t\n\t35\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t13,7\t2,80\t\t2,00\t3,60\t13,40\t13,90\t1-6,9\nZ\tSogleich bestimmt\t\t13,6\t1,80\tflK'M\t1,25\t2,90\t12,10\t12,70\t1\u201410,1\n\u00ceT\tl t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t1,90\t\t1,50\t(3,40)\t12,20\t12,65\t\nC\u00ab\t2 *\t>\t\u00ab 37\u00ae\t\t2,00\t\t1,30\t2,50\t12,00\t12,60\t\no >\t4 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t\t2.20\t\t1,30\t2,45\t12,00\t12,50\t\nM\t8\t9\t*\t* 37\u00ae\t\t2,30\t\t1,50\t2,80\t12,10\t12,65\t\nei\t16 \u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t\t2,20\t\t1.20\t2,80\t12,20\t12,80\t\n\t3;>\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t13,8\t2,80\t\t1,70\t3,60\t12,50\t12,95\t1-7,0","page":86},{"file":"p0087.txt","language":"de","ocr_de":"Einwirkung von Pepsin-HCl auf teilweise trypsinverdaute Proteine. 87\nTabelle V. Trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df (63,7 \u00b0/o formoltitrierbaren N\u2019s).\n\t\t\tTotal-N in 5 ccm mg N\tAm* moniak in 25 ecm mg N\tPu\tFormo cc V*-n-l 1\tItitrien m STa()H 2\ting in k = 0 \u2018/s-n-3\t25 ccm ,1 ccm NaOH 4 ,\t1 \u2014 (4rk)\nc\tSogleich bestimmt\t\t13,80\t(1,60)\t10 ^2.0\t1,40\t2,90\t15,00\t15,80\t1-11,2\n7i Q.\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t2,60\t\t1,40\t2,30\t15,10\t15,60\t\nc\t2 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t2,50\t\t1,30\t2,20\t15,05\t15,70\t\n75 c.\t4\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t2,50\t\t1,30\t2,40\t15,10\t15.80\t\n> 4a*\t8 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb. 37\u00b0\t\t2,60\t\t1,40\t2,40\t15,20\t15,80\t\n<\t16 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t2,60\t\t1,50\t2,80\t15,40\t16,10\t\n\t35\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t13,70\t3,00\t\t1,70\t3,60\t15,80\t16,30\t1\u20149,6\nC\tSogleich bestimmt\t\t13,80\t2,0\t10 t2,()\t1,3\t2,90\t15,00\t15,75\t1-12,6\n75 a. c\t1 t\u00e4giges Stehen bei 370\t\t\t2,30\t\t1,35\t2,85\t15,10\t15,80\t\n\u00df_\t2 *\t*\t\u00bb 37\u00b0\t\t2,30\t\t1,25\t2,30\t14,90\t15,60\t\nX o >\t4 \u00bb\t\u00bb\t-> 370\t\t2,50\t\t1,30\t2,60\t15,00\t15,85\t\nata->\t8 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t2,60\t\t1,30\t2,40\t15,10\t15,70\t\nC\t16 >\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t2,50\t\t1,30\t2,90\t15,10\t15,90\t\n\t35\t>\t\u00bb\t\u25a0>'. 37\u00bb\t13,80\t3,00\t\t1,70\t3,70\t15,80\t16,30\t1-9,6\nBei den Versuchen der Tab. I und II wurde trypsinver-\ndautes H\u00fchnereiwei\u00df eines Spaltungsgrades von bezw. 21,5% und 30,8% formoltitrierbarem N verwendet. Da Pepsin-HCl selbst imstande ist, H\u00fchnereiwei\u00df bis zu einem Spaltungsgrad von ca. 38% zu spalten, mu\u00df man hier naturgem\u00e4\u00df eine Spaltung vorzufinden erwarten, wie die Versuche sie auch auf-weisen. Die Spaltung betr\u00e4gt bei Versuch I nach 1 Tag 1,3, nach 35 Tagen 2,9 ccm lk n-NaOH, was in formoltitrierbaren N umgesetzt (durch Multiplikation mit 2,8) 3,6 und 7,9 mg formoltitrierbarem N entspricht. Die entsprechenden Zahlen von Versuch II nach 1 und 35 Tagen sind nach der Tabelle 3,2 und 6,9 mg formoltitrierbaren N\u2019s. Die Steigerung ist, wie auch zu erwarten war, am gr\u00f6\u00dften bei dem am wenigsten gespaltenen Produkt. Die Kontrollversuche weisen nach 1 Tage keine Spaltung, nach 35 Tagen eine geringe Spaltung auf: Versuch 11,7 mg, Versuch II 1,3 mg formoltitrierbaren N\u2019s. Die Versuche zeigen also eine deutliche Pepsinwirkung.\nDas Verh\u00e4ltnis 1 \u2014(4 -r k) ergibt sich bei beiden Versuchen als enger werdend; bei Versuch I \u00e4ndert es sich von","page":87},{"file":"p0088.txt","language":"de","ocr_de":"KH\tV. Henriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\n1 -\u20144,6 in 1\u20144,2, bei Versuch II von 1\u20145,6 in 1\u20144,9. Bei den Kontrollversuchen bleibt 1 \u2014* (4 k) unver\u00e4ndert. Die Ver\u00e4nderung des Verh\u00e4ltnisses 1 \u2014 (4-f k) ist leicht erkl\u00e4rlich von der Annahme aus, da\u00df das Trypsin sofort dem Protein ein Teil freier Aminos\u00e4uren abspaltet; es werden dann ein gro\u00dfes oder vielleicht mehrere gro\u00dfe Molek\u00fcle \u00fcbrig sein, und die Wirkung der Pepsin-Salzs\u00e4ure mu\u00df dann sein, da\u00df sie die gro\u00dfen Molek\u00fcle in Polypeptide spaltet; in diesen ist 1 \u2014 (4 k) sehr eng, und das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 \u2014 k) in einem teilweise trypsinverdauten Protein mu\u00df somit durch die Einwirkung von Pepsin-HCl enger werden.\nDas Ammoniak steigert sich sowohl bei den Versuchen mit aktivem als mit inaktivem Pepsin, doch etwas st\u00e4rker beim Versuch mit aktivem Pepsin, wo die Vermehrung des formol-titrierbaren N\u2019s auch am gr\u00f6\u00dften ist, als beim Versuch mit inaktivem Pepsin; die Ammoniakspaltung ist somit zum wesentlichen Teil durch die Salzs\u00e4ure bedingt.\nDie Ammoniakzunahme der Versuche mit inaktivem Pepsin betr\u00e4gt bei Versuch I 1,2 mg N, bei Versuch II 1,4 mg N nach 35 Tagen, was, wie man sieht, nahezu der geringen Vermehrung des formoltitrierbaren N entspricht, die diese Versuche aufwiesen, n\u00e4mlich 1,7 und 1,3 mg N.\nBeim Versuch der Tabelle III wurde trypsin verdautes H\u00fchnereiwei\u00df eines Spaltungsgrades von 38,2 \u00b0/o formoltitrier-barem N verwendet. Es findet auch hier eine Spaltung statt; diese betr\u00e4gt beim Versuch mit aktivem Pepsin 2,7 und 5,9 mg N nach bezw. 1 und 35 Tagen. Beim Kontrollversuch mit inaktivem Pepsin betr\u00e4gt die Spaltung nach 35 Tagen 1 mg N; es liegt somit eine deutliche Pepsinwirkung vor. Der Umstand, da\u00df bei diesem Versuch eine Spaltung vorkommt, gibt in Verbindung mit dem fr\u00fcher besprochenen Unterschied von 1 \u2014 (4 -j- k) bei einem peptischen und einem tryptischen Spaltungsprodukt einen Beweis davon ab, da\u00df das Trypsin das Proteinmolek\u00fcl in anderer Weise angreift als das Pepsin; denn bei einer sehr langwierigen Pepsinverdauung bei wiederholtem Zusatz von Pepsin gelangt die Spaltung nicht weiter als bis zu 38\u00b0/o formoltitrierbarem N; aus obenstehendem geht aber hervor, da\u00df ein tryptisches Spal-","page":88},{"file":"p0089.txt","language":"de","ocr_de":"Einwirkung von Pepsin-IICl auf teilweise trypsinverdaute Proteine. 89\ntungsprodukt dieses Spaltungsgrades von Pepsin angegriffen wird. Das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 \u2014 k) h\u00e4lt sich bei Versuch III nahezu unver\u00e4ndert. Das Ammoniak steigert sich sowohl beim Versuch mit aktivem als bei inaktivem Pepsin, und die Steigerung ist als die gleiche zu bezeichnen ; sie betr\u00e4gt , beim Versuch mit inaktivem Pepsin 1,3 mg N, welche Gr\u00f6\u00dfe sehr nahezu mit der Steigerung an formoltitrierbarem N zusammenf\u00e4llt, die dieser Versuch aufwies.\nBeim Versuch der Tabelle IV wurde trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df des Spaltungsgrades 52,1 \u00b0/o verwendet, was also eine bedeutend st\u00e4rkere Spaltung ist, als das Pepsin selbst bewirken kann; nichtsdestoweniger zeigt es sich, da\u00df das Pepsin dies Spaltungsprodukt angreifen kann; aus den Tabellen sieht man, da\u00df die Spaltung beim Versuch mit aktivem Pepsin 3,2 mg N, die Spaltung beim Kontr\u00f6llversuch aber nur 0,7 mg N betr\u00e4gt. Das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 k) wird enger, und hier wie bei den vorhergehenden Versuchen entspricht die Ammoniaksteigerung sehr nahezu der Steigerung an formoltitrierbarem N des Kontroll-versuches mit inaktivem Pepsin.\nBeim Versuch der Tabelle V wurde trypsin verdautes H\u00fchnereiwei\u00df eines Spaltungsgrades von 63,7\u00b0/o formoltitrierbarem N verwendet. Die Versuche mit aktivem und inaktivem Pepsin weisen hier ganz dieselben Ver\u00e4nderungen auf, und das Pepsin hat also keine Wirkung auf ein so stark trypsin verdautes Protein. Die Steigerung an formoltitrierbarem N betr\u00e4gt nach 35 Tagen 1,4 mg und entspricht also sehr nahe der 1 mg N betragenden Steigerung an Ammoniak.\nVersuche mit teilweise trypsmverd&utem Casein.\nBeim Versuch der Tabelle VI wurde trypsinverdautes Casein eines Spaltungsgrades von 33\u00b0/o formoltitrierbarem N verwendet. Da Pepsin-HCl selbst imstande ist, Casein bis zu einem Spaltungsgrad von ca. 38\u00b0/o formoltitrierbarem N zu spalten, mu\u00df man hier eine Pepsinspaltung erwarten, wie der Versuch sie auch aufweist, indem die Spaltung beim Versuch mit aktivem Pepsin nach 35 Tagen 5,5 mg N, die Spaltung beim Kontrollversuch nach derselben Zeit aber nur 4,1 mg N","page":89},{"file":"p0090.txt","language":"de","ocr_de":"1\nV. Henriques und J. K. Gjaldbsek,\nTabelle VI. Trypsinverdautes Casein\n(33\u00ae/# formoltitrierbaren N\u2019s).\n\t\t\tTotal-N in 5 ccm mg N\tAm- moniak in 25 ccm mg N\tp.i\tFormoltitrierung in 25 ccm ccm\tk = 0,1 ccm \u2018/\u00df-n-NaOH\t\u2018/..-n-NaOH 1 | 2 1 3TT\t\t\t\t1- (4-rk)\n\u2014\tSogleich bestimmt\t\t14,1\t0,90\t10 v 16\t2,50\t3,50\t8,10\t8,40\t1\u20143,3\n\"\u00ce\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t1,70\t\t2,55\t3,50\t8,35\t8,65\t\n\u00a3*\t2 > - ,\t\u00bb 37\u00b0\t\t2,20\t\t2,30\t3,50\t8,30\t8,70\t\nX Zs\t1\t\u00bb\tii\t\u00bb 37\u00ae\t\t2,70\t\t2,30\t3,30\t8.65\t8,90\t\n>\tH\t\u00bb 37\u00b0\t\t3,10\t\t2,50\t3,50\t9,00\t9,30\t\n<\t1 f \u00bb\t\u00bb\tj\t\u00bb 37\u00b0\t\t3,80\t\t2,40\t3,70\t9,20\t9,60\t\n\tHo \u00bb\ti \t\t\t\t\u00bb 37\u00b0\t14,0\t4,60\t\t3,70\t4,10\t10,00\t10,35\t1-3,8\nc\tSogleich bestimmt\t\t13,9\t0,80\t10 H,6\t2,45\t3,50\t8,00\t8,35\t1-3,4\nXi Cu V\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t1,70\t\t2,30\t3,35\t8,05\t8,30\t\nc-\t2 \u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t2,20\t\t2,10\t3,20\t7,90\t8,30\t\n/: C- >\tI \u00bb\t?\t\u00bb\t\u00bb 37\u00ab\t\t2,70\t\t2,25 !\t3,20\t8,30\t8,60\t\n\t8 *\t\u00bb 37\u00ae\t\t3,00\t\t2,30 j\t3,40\t8,60\t8,90\t\nct C\t16 \u00bb \u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t\t3,60\t\t2,30\t3,50\t8,90\t9,20\t\n\t35\t\u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t14,10\t4.50\t\t2,60\t4.10\t9.40\t9.80\t1-3.8\nTabelle VII.\tTrypsin verdautes Casein\n(40\u00b0/o formoltitrierbaren N\u2019s).\n\t\t\tTotal-N in 5 ccm mg N\tAm- moniak in 25 ccm mg N\tPhi\tFormoltitrierung in 25 ccm ccm\tk = 0,1 ccm \\5-n-NaOH \u2018/6-n-NaOH\t\t\t\t1 - (4-f k)\n\t\t\t\t\t\t1\t2\t3\t4\t\ns\tSogleich bestimmt\t\t14.00\t1,30\t10t1.6\t2,20\t3,60\t9,60\t10,10\t1\u20144,5\nX\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00ae\t\t\t2,20\t\t2,10\t3,50\t9,60\t10,10\t\nD CL\t2\t\u00bb 37\u00b0\t\t2.60\t\t2,15\t3,60\t9,70\t10,15\t\nr. Cr\t1 \u00bb \u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t3.10\t\t2,10\t3,20\t9,70\t10,10\t\n> \u25a0\u00ab\u2014<\ts *\t\u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t\t3,20\t\t2,20\t3,50\t10,10\t10,40\t\n\u2022-\u00c8 <\t16 * \u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t3,90\t\t2,10\t3,30\t10,10\t10,45\t\n\t32\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t\t4.90\t\t2,30\t3,50\t10,50\t10,90\t1\u20144,7\nC\tSogleich bestimmt\t\t13.90\t'1,40\t10-M \u00ab\t2,30\t3,60\t9,60\t10,05\t1-4,3\nX\t1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0\t\t\t2,30\t\t2.30\t3,60\t9,60\t10,00\t\n\t2 \u00bb\t* 37\u00ae\t\t2,80\t\t2,30\t3,60\t9.70\t10,10\t\nw >\t\u00ce* \u00bb\t>\t\u00bb 37\u00ae\t\t3,00\t\t2,30\t3,40\t9,70\t10,10\t\nJjC\tKr\t\u00bb\t> 37\u00ae\t\t3,40\t\t2,25\t3,60\t10,00\t10,30\t\nre c\t16 \u00bb\t\u00bb 37\u00ae\t\t3,80\t\t2,30\t3,80\t10,00\t10,40\t\n\t32\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t5,00\t\t2,40\t3,90\t10,-0)\t10.75\t1-4,5","page":90},{"file":"p0091.txt","language":"de","ocr_de":"Einwirkung von Pepsin-H(!l auf teilweise trypsinverdaute Proteine. 01 Tabelle VIII. Trypsinverdautes Casein\n(44\u00b0/o formoltitrierbarer N\u2019s).\n\t\t\t\tTotal-N in 5 ccm mg N\tAm- moniak in 25 ccm mg N\tPH\tFormoltitrierung in 25 ccm ccm\tk = 0,1 ccm '/\u2022-n-NaOH '/o-n-NaOH 1\t| 2\t8 | 4\t\t\t\t1- (4-rk)\nc\tSogleich bestimmt\t\t\t14,00\t2.50\tlO-ii.\u00bb\t2,20\t3,60\t10,70\t11,10\t1\u20145.0\nTi Om\t1 t\u00e4giges Stehen bei 87\u00b0\t\t\t\t2,30\t\t2,30\t3,50\t10,80\t11.20\t\n\t2\t\u00bb\t> 37\u00b0\t\t3,30\t\t2,30\t3,60\t10,80\t11,20\t\nTi O\t4\t\u00bb\tx>\t\u00bb 37\u00b0\t\t3,40\t\t2,20\t3,60\t11,00\t11,40\t\n> \u2022 ^\t8 \u00bb\t\t37\u00b0\t\t3,80\t\t2,30\t3.40\t11,20\t11,50\t\nJ\u00a3 \u25a0 <\t10\ti\t\u00bb\t> 37\u00b0\t\t4,00\t\t2,30\t3,50\t11.20\t11,50\t\n\t82 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t5,00\t\t2,40\t\u2014\t11,50\t11,90\tt\u20145,0\n_e\tSogleich bestimmt\t\t\t14,10\t2,60\tUK!\u00bb\t2,20\t3,60\t10.70\t11.10\t1\u20145,0\nTI Cm c.\t1 t\u00e4giges Stehen bei 370\t\t\t\t3,00\t\t2,10\t3,40\t10,80\t11,20\t\n\u00c4\t2 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0\t\t3,30\t\t2,30\t3,60\t10,70\t11,10\t\nTi C\t4 \u00bb\t\u00bb\t* 37\u00b0\t\t3,40\t\t2,30\t3,70\t10,00\t11,30\t\nJJL\t8 \u00bb\t\u00bb\t* 37\u00b0\t\t3,80\t\t2,30\t3,40\t10,90\t11,30\t\n\u00ab5 C\tl\u00df *\tX\t* 37\u00b0\t\t4,00\t\t2,30\t3,60\t! 11,10\t11,40\t\n\t32\t*\t>\t> 37\u00b0\tk\t5,15\t\t2,\u00eek)\t.4,30\t11,40\t11,80\t1-4.7\nbetr\u00e4gt. Aus den Zahlen des Kontrollversuches geht hervor. _ da\u00df die S\u00e4urespaltung recht bedeutend ist; dennoch ist die Pepsinspaltung deutlich. Die Steigerung an Ammoniak betr\u00e4gt 4,7 mg N und stellt hier, wie bei den Versuch\u00e9n mit H\u00fchnereiwei\u00df, wahrscheinlich die S\u00e4urespaltung dar. Das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 -s- k) wird im Gegensatz zu dem, was man erwarten sollte, weiter. Dies r\u00fchrt sicherlich von der gro\u00dfen Ammoniakspaltung her, indem das Ammoniak bei einer Formoltitrierung in Stadien, wie die Aminos\u00e4uren, ein sehr kurzes *1. Stadium aufweist. Ein Vergleich des Versuches VI mit den Versuchen mit teilweise trypsinverdautem H\u00fchnereiwei\u00df zeigt, da\u00df dieser Versuch zun\u00e4chst dem Versuch IV entspricht, wo trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df eines Spaltungsgrades von 52,1\u00b0/\u00bb formoltitrierbarem N angewendet wurde.\nBei den Versuchen VII und VIII wurde trypsinverdautes Casein von Spaltungsgraden von bezw. 40 und 44\u00b0/o formoltitrierbarem N verwendet; diese Versuche entsprechen zun\u00e4chst dem Versuch mit 63,7 \u00b0/o formoltitrierbarem H\u00fchnereiwei\u00df (Ver-","page":91},{"file":"p0092.txt","language":"de","ocr_de":"92\tV. He nri que s' und J. K. Gjaldb\u00e6k, Einwirkung von Pepsin-HCl.\nsuch V), indem sowohl die Steigerung an formoltitrierbarem N als die an Ammoniak-N die gleiche ist in den Versuchen mit aktivem und inaktivem Pepsin; die Ver\u00e4nderung r\u00fchrt also ausschlie\u00dflich von einer S\u00e4urewirkung her. Die Steigerung an Ammoniak ist etwas gr\u00f6\u00dfer als die an formoltitrierbarem N, und das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 ~ k) h\u00e4lt sich konstant.\nDas Ergebnis der angestellten Versuche ist also, da\u00df teilweise trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df und teilweise trypsinverdautes Casein sich einer Einwirkung von Pepsin-HCl gegen\u00fcber etwas verschieden verhalten, und zwar so, da\u00df teilweise trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df sich mehr durch Pepsin-HCl beeinflussen l\u00e4\u00dft. Dies stimmt gut damit \u00fcberein, da\u00df das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 k) einen sehr gro\u00dfen Unterschied zwischen pepsinverdautem und trypsinverdautem H\u00fchnereiwei\u00df desselben Spaltungsgrades erkennen l\u00e4\u00dft, w\u00e4hrend dies Verh\u00e4ltnis keinen ann\u00e4herungsweise so ausgepr\u00e4gten Unterschied zwischen pepsinverdautem und trypsinverdautem Casein aufweist.\nPepsin-HCl kann sowohl H\u00fchnereiwei\u00df als Casein bis zu einem Spaltungsgrad von ca. 38\u00b0/o spalten, aber w\u00e4hrend man H\u00fchnereiwei\u00df mit Trypsin bis zu einem Spaltungsgrad von ca. 63\u00b0/o formoltitrierbarem N spalten mu\u00df, bevor es sich nicht von Pepsin beeinflussen l\u00e4\u00dft, so braucht Casein nur bis zu einem Spaltungsgrad von ca. 40\u00b0/o formoltitrierbarem N gespalten zu werden, um sich nicht von Pepsin beeinflussen zu lassen.\nDas Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4-hk) <weist die typische Pepsinwirkung auf, wenn Pepsin-HCl auf trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df eines Spaltungsgrades von 20\u201430\u00b0/o formoltitrierbarem N einwirkt.","page":92}],"identifier":"lit19663","issued":"1913","language":"de","pages":"83-92","startpages":"83","title":"Weitere Untersuchungen \u00fcber die Einwirkung von Pepsin-HCl auf teilweise trypsinverdaute Proteine","type":"Journal Article","volume":"83"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:21:49.540051+00:00"}