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{"created":"2022-01-31T15:03:02.699933+00:00","id":"lit19893","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Lock, Karl","role":"author"},{"name":"Karl Thomas","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 87: 74-81","fulltext":[{"file":"p0074.txt","language":"de","ocr_de":"Untersuchungen Ober den Gehalt der Blutplasmaproteine an basischen Bestandteilen.1)\nVon\nKarl Lock und Karl Thomas.\n(Aus dem physiologisch-chemischen Institut der Universit\u00e4t T\u00fcbingen.) (Der Redaktion zugegangen am 21. Juli 1913.)\nZu den wichtigsten tierischen Eiwei\u00dfstoffen, deren Hexon-basen noch nicht bestimmt worden sind, geh\u00f6ren die Blutplasmaproteine, Serumalbumin und Fibrinogen (Fibrin). F\u00fcr den dritten Plasmaeiwei\u00dfstoff, das Serumglobulin, liegen Angaben vor und zwar aus dem Laboratorium von Skr a up; doch stimmen die erhaltenen Werte nur f\u00fcr eine der Basen \u00fcberein, f\u00fcr die beiden anderen weichen sie sehr voneinander ab. F\u00fcr 100 g getrocknetes Globulin fand Lampel2) 3,4 g Ilisti|din, 2,9 g Arginin, 4,2 g Lysin, w\u00e4hrend Lampel und Sk raups) f\u00fcr die gleiche Menge Globulin 1,7 g Histidin, 3,7 g Arginin, 4,3 g Lysin erhielten.4) Zudem findet sich in keiner der beiden Arbeiten eine Bemerkung dar\u00fcber, wie das Globulin gewonnen worden ist, so da\u00df man sich kein Urteil \u00fcber die Reinheit des Materials bilden kann, besonders auch dar\u00fcber\n\u2018) Ausf\u00fchrliche Darstellung mit genauer Angabe der einzelnen Untersuchungsergebnisse, s. Karl Lock, Diss. rer. nat., T\u00fcbingen 1913.\n*) Monatsh. f. Chemie, Bd. 28, S. 625 (1907).\n3)\tMonatsh. f. Chemie, Bd. 30, S. 363 (1909).\n4)\tLampel und Skraup geben an, da\u00df mehrere Bestimmungen \u00fcbereinstimmende Resultate ergeben h\u00e4tten, doch teilen sie nur die Resultate einer Analyse mit.","page":74},{"file":"p0075.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber den Gehalt der Blutplasmaproteine an basischen Bestandteilen. 75\nnicht, inwieweit eine Verunreinigung mit Albumin auszuschlie\u00dfen ist.\nIm folgenden teilen wir die Ergebnisse unserer Untersuchungen \u00fcber den Gehalt der Bluteiwei\u00dfstoffe des Pferdes an Diaminos\u00e4uren mit. Die Notwendigkeit, die Bestimmung auch auf das Serumglobulin trotz der schon vorliegenden Angaben auszudehnen, geht aus dem eben Gesagten hervor. Es kam aber noch ein anderes Moment hinzu, welches uns bestimmte, uns auch mit dem Globulin zu besch\u00e4ftigen. Die trage nach der Einheitlichkeit des Serumglobulins ist immer noch eine offene. Die Annahme, da\u00df es sich um ein Gemenge handelt, gr\u00fcndet sich darauf, da\u00df es durch F\u00e4llung mit Salzen in einzelne Teile zerlegt werden kann und da\u00df diese wieder zum Teil in Wasser l\u00f6slich, zum Teil in Wasser unl\u00f6slich sind. Anderseits aber zeigen die auf Grund verschiedener F\u00e4llbarkeit und verschiedener L\u00f6slichkeit erhaltenen Fraktionen dieselbe Zusammensetzung, dasselbe Lichtbrechungsverm\u00f6gen, ungef\u00e4hr dieselbe Gerinnungstemperatur und dieselbe spezifische Drehung. Bei dieser Sachlage schien es angezeigt zu versuchen, ob nicht vielleicht eine Hexonbasenbestimmung einen Unterschied offenbare. Wir haben deshalb das von Serumalbumin und Fibringlobulin, einem in geringer Menge im Blut vorkommenden Eiwei\u00dfstoff, getrennte Serumglobulin durch F\u00e4llung mit Ammonsulfat in 2 Fraktionen geschieden und jede dieser beiden der Hexonbasenbestimmung unterworfen.\nDas Serumalbumin wurde im wesentlichen nach den Angaben von G\u00fcrber,\u00bb) Pemsel* *) und Molli) dargestellt und solange umkrystallisiert, bis die mikroskopische Untersuchung die Abwesenheit jeglicher amorpher Beimengung ergab und die Abscheidung in Wasser v\u00f6llig l\u00f6slich war.\nZur Darstellung des Serumglobulins wurde das Pferde* blutserum zuerst durch 28\u00b0/oige S\u00e4ttigung mit Ammonsulfat\n*) Sitzungsber. der phys.-med. Ges. zu W\u00fcrzburg, 1894, S. 143. \u2014 Michel, Verh. der phys.-med. Ges. zu W\u00fcrzburg. N. F.,.Bd. 29, S 117 (1895).\n*) Bei Krieger, Diss. Stra\u00dfburg 1899.\n8) Beitr. zur ehern. Physiol, u. Pathol., Bd. 4, S. 507 (1904).","page":75},{"file":"p0076.txt","language":"de","ocr_de":"76\nKarl Lock und Karl Thomas.\ngereinigt und darauf durch 34\u00b0/oige und 40\u00b0/oige S\u00e4ttigung fraktioniert gef\u00e4llt. Die erhaltenen Niederschl\u00e4ge wurden solange umgef\u00e4llt, bis sie frei von Eiwei\u00df waren, das schon durch eine geringere oder noch nicht durch die benutzte Am-monsulfats\u00e4itigung niederzuschlagen war. Die so erhaltene Fraktion II war jedenfalls frei von Albumin, ob auch die Fraktion I von Fibringlobulin, mu\u00df dahingestellt bleiben; doch ist dieser Eiwei\u00dfk\u00f6rper von vornherein in nur geringer Menge im Blutserum vorhanden.\nDas Fibrinogen kam als Fibrin zur Untersuchung, das durch Schlagen des Pferdeblutes gewonnen und mit Wasser bis zur Farblosigkeit behandelt worden war.\nBei der Hexonbasenbestimmung benutzten wir die von Kossel1) und von Steudel*) angegebenen Ab\u00e4nderungen der urspr\u00fcnglichen Methode von Ko\u00dfsel und Kutscher3) und lehnten uns im einzelnen an die von Wei\u00df4) und von Steudel5) gegebenen Vorschriften an. Wir f\u00fchren nur die Punkte an, in denen wir von den Vorschriften abweichen.\nZur Ermittlung des vorhandenen Ammoniaks wurde l!io der L\u00f6sung mit Baryt neutralisiert, Baryumcarbonat im \u00dcberschu\u00df zugef\u00fcgt und der Wasserdampfdestillation unterworfen. Bei der litration des Destillats diente Methylorange als Indikator.\nBei der Trennung des Histidins vom Arginin durch fraktionierte F\u00e4llung mit Silber und Baryt wurde das vermeintlich histidinfreie Filtrat mit dem Waschwasser nicht vereinigt, sondern beide f\u00fcr sich mittels der Paul y sehen Diazoreaktion auf Histidin gepr\u00fcft. Bei der au\u00dferordentlich gro\u00dfen Empfindlichkeit der Reaktion wurde ein schwacher Ausfall nicht ber\u00fccksichtigt, da eine Wiederholung der F\u00e4llung in solchem Falle ergebnislos verl\u00e4uft. Trat aber die Reaktion kr\u00e4ftig\n') Diese Zeitschrift, Bd. 49, S. 318 (1906).\n#) Diese Zeitschrift, Bd. 37, S. 219 (1902/3) ; Bd. 44, S. 157 (1905).\n3) Diese Zeitschrift, Bd. 31, S. 165 (1900).\n*) Diese Zeitschrift, Bd. 52, S. 107 (1907); Bd. 68, S. 165 (1910).\nBiorhem. Arbeitsmethoden, herausgegeben von Abderhalden, Bd. 2. S. 498 (1910).","page":76},{"file":"p0077.txt","language":"de","ocr_de":"Iber den Gehalt der \u00dflutplasmaproteine an basischen Bestandteilen. 77\nauf, so wurde die Fl\u00fcssigkeit entweder bei niedriger Temperatur und unter Abhalten des Lichtes im Exsikkator eingeengt und etwa auftretende Abscheidungen dem Histidinniederschlag zugef\u00fcgt, oder aber sie wurde zun\u00e4chst weiter verarbeitet bis zur Argininstickstoffbestimmung und wieder dem Verfahren zur Trennung von Histidin und Arginin unterworfen.\nBei der F\u00e4llung von Histidin und Arginin mit Pikrolon-s\u00e4ure schied sich aus der Mutterlauge in manchen F\u00e4llen nach dem Eindampfen noch etwas Pikrolonat ab, es wurde ebenfalls abfiltriert, getrocknet und gewogen. Das Filtrat wurde bei schwefelsaurer Reaktion durch \u00c4ther von der Pikrolons\u00e4ure, durch Baryt von der Schwefels\u00e4ure, durch Kohlens\u00e4ure vom \u00fcbersch\u00fcssigen Baryt befreit, und nach dem Eindampfen nochmals mit Pikrolons\u00e4ure gef\u00e4llt. Das Verfahren wurde so oft wiederholt, als noch aufarbeitungsf\u00e4hige Mengen Stickstoff gel\u00f6st waren.\nBei der F\u00e4llung des kohlensauren Lysins mit alkoholischer Pikrins\u00e4ure erscheint eine Kontrolle durch die Lackmust\u00fcpfelprobe zweckm\u00e4\u00dfiger als das vorgeschriebene Verfahren, nach dem man, um einen \u00dcberschu\u00df von Pikrins\u00e4ure zu vermeiden, die Pikrins\u00e4urel\u00f6sung nach und nach in kleinsten Mengen solange zusetzen soll, als die Bildung/eines Niederschlags zu beobachten ist. Die Mutterlauge wurde nach Vorschrift nochmals mit Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt, es entstand dabei zwar noch ein kleiner Niederschlag, aus dem aber in keinem Falle noch Lysinpikrat gewonnen werden konnte.\nHistidin und Arginin gelangten als Pikrolonat, Lysin als Pikrat zur W\u00e4gung. Identifiziert wurde das Histidin als Dichlorid, das Arginin als Kupfernitrat, das Lysin als Chlorid.\nDie folgende Tabelle enth\u00e4lt die Resultate und zwar sind sowohl die aus den Ergebnissen der W\u00e4gung als. auch die aus den nach Kjeldahl ermittelten Stickstoffwerten berechneten Mengen eingetragen, ferner die Ammoniakmengen.\nDie durch die verschiedenen Kjeld ah lbestimmungen verbrauchten Anteile der Ausgangssubstanz haben wir bei der Berechnung in Betracht gezogen.","page":77},{"file":"p0078.txt","language":"de","ocr_de":") Diese Zahl ist nicht ganz zuverl\u00e4ssig \u00bbvgl. S. 21 der Dissertation*.\nKarl Lock und Karl Thomas,\nI\n2\t\u25a0TJ\t\t2\t\ta\t2\tOl\n\u2022M \u2022\t\t\t\t<5\to\t\to\n\ter\t\trA \u2022A\tp\u00e4\u00bb\t3\t\t\no 3\t3\t\u2014\t2. T\tc (W.\tc 3 tro^\tCD i*\te 3\n\u20221\t\to\t\"o\to'\tc*\t\tp\n\t\t\to-\tO' e.\ter\tha\t?\n\u2022\t\t\tcr\tM \u2022\t\t\u2022\tc\n\u2022\t\te\tc\t3\t5'\t#\t3\n\t\t\t\t3\t3\t\t\t-\t\t\u2022\t3\t\t\t\n\u2022\tn\t03\t>\tHA\t\t53\t>\tX\t>\t\u2022\tX\t>\t\t\n0\u00bb \"-i as\ti\tX \u00eeo tc\t5,55 6,80\t\tX \u00a9 \u00bbBk\tX \u00ee-k X\t*H \u201cx X\tx; \u00c8\tCJ\u00ab s\t\u00d6\u00ab 1* X\tp\u00ab \u00ee-k X >*\t1\tSS\tAm- moniak-\nto fc\ttc \u25a0im w ^1 w\u00bb\ttc k-k 'kJ *o\tk-k X \u201cce X\tk-k 0\u00ab \u00c8\t\u00bb-k Cj\u00ab tc 4-\t\u00bb-k *\u2022 QC X\tk-k X \u201d8\tl-k \u00dc\u00ab 1k o\tl-k X\u00bb CO\ttc cs \u25bat- CJ\u00ab\ttc \u00eb\t8 X >\u2022\u00ab\u00bb\tI f\u00e4ll-barerN i\tdurch Baryt und Silber\n4*\u00bb -i hi\t4- * a\tw< ww cs\tCO X\ttc ce X\tJ* 0\u00bb X\ttc X \u2022kl\tX \u201ck-k k-k\t1\ttc \u201cw\u00ab X\tCJ\u00ab \u201c\u25a0kl l~\tX bk l-k\tp\u00ab X IC\tGL W Er a ~ 1\t\u00bb-k\tCr!:c ^ Hg \u00bb 3 *. P-\nX 4k ec\tec cs \u00bbA\t!\teo b- *k|\ttc \u00a9\tHA fc\tje b* l-k\ttc tc \u2022X\t1\tHA fc\t4h \u201co k-k\t4h 4h tc\tX \u201cx 1\u2014\tCT5 g ^\t\u2014 2 a P 2.3 e tc - 3 ?\nh\u00bb c <1\tI\tH- HA 4* 06\t\u2014 b\u00ab tc\tX X \u00a9\tX So\t00 X\tX V X\t1\tX So\t\u20225\u00b0 HA\tX \u201ctc X\tX \u201cx hi\t0.7\u201c, \u00fc.\u00ae* A \u201c \u2022\ti-k\ter > S --5'\nHA s |\t1\t6C cs\tX \u201cce X\tcs \u201cx VI\tkJ X X\tX 00 k-k\t\u2022kJ k# HA X\t1\t\u2022ki \u201ccs X\tX \u201cx w<\tX bl X\tX \u201ccj* 4h\tJQ ^ 3 ^ 3 \u2022\to 3 5' tc\t? Pa\nQC Vi\t00 *\u00ea\u00bb \u2022kl\tkJ \"ce -i\tce \u201cx os-\tX bk \u2022kJ\tX &\tX X l-k\t\u25a0kl Vi 4*\u00bb\tX '\u2022kJ tc\tX \u201ctc c\tk-k tc bo X\tk-k X 'k-k X\tHA IC \u00c7D\te. P'S\ter h- \u00cf\u201c rv\u00ab> r C H\u00bb\n0.11\twt HA\tp\u00bb ce tc\tcs eo X\t\u00ff. X M\tp\u00ab '\u25a0kl\tX \u00ee-k X\tCJ\u00ab \u201cx IC\t\u201cx tc\tc< \u201cx X\t&\tX\t\"ha ro\t\u00ab 3 p: CR I\tOBS - 3^5\nto QC Ol\ttc ce ^1\tO\ttc ec X\tM \u201ckl *>\t4k. X\tHA w\u00bb <1\tHA \"x HA\t\\\tl-k V X\tX 4- X\tX \u201ckJ IC\tX tc 4h\ta. 7\", p 'r-\t\u2022 a, g 5 C Pwi\ntc \u00a7\ttc tc o\t1\tHA \u00a9\tta* IC X\t9 X fe-k\ti-k \u201ctc X\tk-k \u201cx X\t1\tp \u201cx l-k\ttc t\ttc \u201cx X\ttc \u201ctc o\tOR ^ s < 3 p: CR i\t\u2014 2 s 2L e cs* \u00bbo ?3 5'\n71,93\t<1 *\u00bb \u00a9 -1\t1\t\u2022kl ce \u201cx X\t\u2022kJ X b\u00ab X\t55,85;\t73,65j\t73,48\t1\t55.85\t\u2022kl p tc\tkl tc X l-k\tX \u2022kJ 5\tin \u00b0/o von 1.\ttc\np\u00bb b\u00bb tc\tf\tCJ\u2019 M CS\u00ab\to\u00bb tc ec\t\u25a0u s\tb \u00bb-*\t*\u2022 W' HA\t4*k X\t1\t*\u00bb b\u00ab 1\u2014\tIH es kl\t4h \u201ckl CJ\u00ab\t4h s\tCL W p*r- 5j- co ^ i\tP C\u00fc^> s p'w\n4,61 1\t1\t*\u2022 'kl t-k\t*H 3\u00ab IC\tGO 4- IC\tw s\tX CC A\tX 85\t1\tX \u201cx CJ\u00bb\tCk X\t*\u2022 V X\t4h \u00eb\t50 - 5 ^ \u00aeR 1\t\"033 tc - 3 5\u2018 A\n83.51 1\t1\tX * 00 ** c +> 8 t 'S\t\t\t80,93\tX X \u201ctc\t\u00a3 \u201dS\u2018\t1\t80,93\tX 4h \u201cx X\tX 4h CJ\u00ab X\tX 3\u00ab \u201ctc tc\tin % von 1.\ttc\n7.40 ! i\tkJ \u00ee-k e;\u00ab\tX \u201c\u00abkl X\t00 \u201cx tc\tX \u201ckl to\tX <ki\t\u25a0kJ \u00a9 X\tX CO X\tX X CJ\u00ab\tX b\u00bb es\u00bb\tHA HA s\t\u2666-k l-k \u201ctc X\tl-k O bo X\tKjel- dahl\tHk\ter 3- (A 3 ZG.'^.\n18ia\tp\u00bb \u00ee-k\tIH \u201cce ce\t\u00fc\u00ab CO \u2022kJ\t4k 8\t* 2\tCJ\u00ab \u00a3\t\u00abH X tc\tIH \u00a3\t> cj\u00ab l-k\tX i-k X\tX 2\tHl \u00a7\t1\u00ab 3. p: CR \u2022\t\u00ab 3 S2. tc -33 A\n70,00\t\u2022o tc ec \u2014\t\u2022ki 4h i\u2014k 4\u00ab.\t\u00a3\u25a0 cj\u00ab X\t\u2022ki Hk X kJ\tX ^1 '\u2022kl Hk\tVj HA HA cc\t\u2022kJ tc \u201cx 4\u2014\t66.78\t8 X\tkJ X b\u00ab X\t75,02\ttc 8\t< \u2014 O 3 3 _c l-k C\"\ttc\nVon 100 g N sind enthalten als\tI 100 g trockenes aschefreies Eiwei\u00df enthalten","page":78},{"file":"p0079.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber den Gehalt der Blutplasmaproteine an basischen Bestandteilen. 79\nDie in der Literatur verzeichneten Zahlen f\u00fcr den Gehalt der Eiwei\u00dfstoffe an Hexonbasen sind zum Teil aus den isolierten und gewogenen Verbindungen (Histidindichlorid, Histidin* pikrolonat, Argininnitrat, -kupfernitrat, -pikrolonat, Lysinpikrat) zum Teil nur aus dem StickstofTgehalt der L\u00f6sungen, aus denen jene gewogenen Salze sich abgeschieden hatten, berechnet. Nur in wenigen F\u00e4llen sind beide Werte angegeben worden. Was die \u00dcbereinstimmung zwischen den gewogenen und den aus dem Stickstoff berechneten Werten betrifft, so wird sie von Wei\u00df f\u00fcr das Histidin (als Pikrolonat gewogen) als zufriedenstellend, f\u00fcr das Arginin (ebenfalls als Prikolonat gewogen) als sehr gut bezeichnet. F\u00fcr das Lysin macht er keine Angaben. Nach der allgemeinen Erfahrung, die auch wir best\u00e4tigen k\u00f6nnen, ist sie hier am wenigsten befriedigend. F\u00fcr das Arginin (als Nitrat gewogen) haben Kossel und Kutscher1) bei der Isolierung aus dem gespaltenen Histon aus Kabeljausperma, einem an dieser Base reichen Eiwei\u00df, v\u00f6llige \u00dcbereinstimmung gefunden. Mayeda*) konnte bei der Spaltung des Amyloids, eines nicht besonders basenreichen Proteins, in 6 Versuchen von dem Histidin 80, 100, 90, 100, 100 Prozent des aus dem Stickstoffgehalt berechneten als Pikronolat zur W\u00e4gung bringen, von dem Arginin 80, 98, 90, 100, 100 Prozent ebenfalls als Pikrolonat, von dem Lysin 70, 60, 60, 60, 83 Prozent als Pikrat. Osborne8) fand bei der Spaltung pflanzlicher Eiwei\u00dfstoffe unter Ben\u00fctzung eines etwas abge\u00e4nderten Trennungsverfahrens4) vom Histidin durch W\u00e4gung als analysenreines Dichlorid 75\u201480\u00b0/o des Kjeldahlwertes, vom Arginin durch W\u00e4gung als analysenreines Kupfernitrat 85\u201490\u00b0/o. \u00dcber das Verh\u00e4ltnis des als Pikrat gewogenen Lysins zum Stickstoffgehalt der Lysinfraktion sagt er nichts. Das Verh\u00e4ltnis zwischen den von uns durch W\u00e4gung und durch Rechnung gefundenen Werten ist\nA. a. 0.\n*) Diese Zeitschrift, Bd. 58, S. 483 (1909).\ns) Osborne, Leavenworth und Brautlecht, Americ. Journ. of Physiol., Bd. 23, S. 182 und 196 (1908).\n4) Er fkllte zun\u00e4chst nach Kossel und Patten.(DieseZeitschrift, Bd. 38, S. 39) den Hauptteil des Histidins mit Quecksilbersulfat aus.","page":79},{"file":"p0080.txt","language":"de","ocr_de":"80\nKarl Lock und Karl Thomas,\nnicht so gut wie bei Mayeda, es ist ann\u00e4hernd so wie das von Osborne erhaltene. Wir erhielten durch W\u00e4gung vom Histidin im Mittel (unter Weglassung einer ganz aus der Reihe fallenden Zahl) 72,(5 \u00b0/o des Kj eld ah 1 wertes, vom Arginin im Mittel 86,6%, vom Lysin 70,9\u00b0/o,\nWie eingangs bemerkt, liegen schon einige Hexonbasen-bestimmungen von Serumglobulin (aus Pferdeblut) vor. Die gefundenen Werte, welche sich ebenfalls auf 100 g trockene Substanz beziehen, stelle ich mit den von mir erhaltenen Mittelwerten zusammen.\n' \u25a0 . \u25a0\tLampel \u2018) '\tLampel und Skraup*)\tLock\nHistidin (als Dichlorid gewogen)\t3,4\t1,7\t1,04\nArginin ( \u00bb Nitrat\t\u00bb\t)\t2.0\t3,7\t3,52\nLysin { \u00bb Pikrat\t*\t)\tV2\t4,3\t4,7\nDie Zahlen von Lam pel f\u00fcr Histidin und Arginin sind offenbar nicht richtig.\nEin Blick auf die gro\u00dfe Tabelle zeigt, da\u00df die Analysen der beiden Globulinfraktionen keine Unterschiede offenbarten, also auch zu keiner Beantwortung der Frage nach der Einheitlichkeit des Globulins gef\u00fchrt haben. Eine solche h\u00e4tte nat\u00fcrlich nur die Feststellung einer quantitativ verschiedenen Beteiligung der Diaminos\u00e4uren an dem Aufbau der beiden Fraktionen bringen k\u00f6nnen. Immerhin hat die Wahrscheinlichkeit, da\u00df in dem Globulin ein Gemenge wesentlich verschieden aufgebauter Eiwei\u00dfstoffe vorliegt, durch diese Befunde weiterhin abgenommen.\nF\u00fcr das Fibrin (aus Rinderblut) hat Reinbold3) den Ammoniakstickstoff und den Hexonbasenstickstoff bestimmt und jenen zu 1,47%, diesen zu 3,39% gefunden. Die ent-\n\u2018) A. a. o.\n\u2022) A. a. 0.\ns) Zentr&lbl. f. d. ges..Physiol. u. Pathol, des Stoffwechsels, Bd. 10, S. 401 ( 1909).","page":80},{"file":"p0081.txt","language":"de","ocr_de":"L\u2019ber den Gehalt der Blutplasmaproteine an basischen Bestandteilen. Hl\nsprechenden von mir erhaltenen Werte sind 1,10 \u00b0/o nnd :i97\u00b0/o.*)\nF\u00fcr das krystallisierte Serumalbumin liegen von Hausmann2) und von (J\u00fcmbel3) Bestimmungen des Ammoniaks und des HexonbasenstickstofTs vor. G\u00fcmbel fand f\u00fcr ersteren 0,95\u00b0/\u00ab, f\u00fcr letzteren 4,86\u00b0/o (Mittel aus 5,07\u00b0/\u00ab und 4,66\u00b0/o). Unsere entsprechenden Werte sind 0,85\u00b0/\u00bb und 4,4\u00b0, o.4)\nDurch Addition der f\u00fcr Histidin. Arginin und Lysin gewonnenen Werte erhalten.\t\u2022\nv) Diese Zeitschrift, Bd. 27, S. 95 (18119) ; Bd. 211, S. 136 (11100).\n; ) Beitr\u00e4ge zur ehern. Physiol, u. Pathol., Bd. 5. S. 2117 (1904).\n*) Siehe Anni. 4, S. 33, unten.\nHoppe-Scyltr's Zeitschrift f. physiol. Chemie LXXXVII.\t(*","page":81}],"identifier":"lit19893","issued":"1913","language":"de","pages":"74-81","startpages":"74","title":"Untersuchungen \u00fcber den Gehalt der Blutplasmaproteine an basischen Bestandteilen","type":"Journal Article","volume":"87"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:03:02.699938+00:00"}