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{"created":"2022-01-31T15:44:12.687627+00:00","id":"lit19903","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Bolin, Iwan","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 87: 182-187","fulltext":[{"file":"p0182.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber Enzymgehalt in den Bl\u00e4ttern von Salix caprea.\nVon\nIwan Bolin.\nl>or Redaktion zugegangen am 21. Juli 1912.)\nIn der chemischen Literatur der letzten Jahre finden sich zahlreiche Angaben \u00fcber spezifische glukosidspaltende Enzyme, welche von dem Gruppenenzym der nat\u00fcrlichen Glu-koside, der \u00df-Glukosidase, verschieden sein sollen. Die wichtigsten derselben sind die folgenden: Myrosin, das schon 181)0 von Bussy und Guignard1) dargestellt wurde. Es spaltet Sinigrin: a- und \u00df-Glukoside werden aber nicht angegriffen.*) Gaultherase3) oder Betulase, das Gaultherin zerlegt und weder Salicin noch Amygdalin angreift. Rham-nase,4) das Xanthorhamnin spaltet. Es fehlen n\u00e4here Angaben \u00fcber seine spezifische Natur. Lotase6) und Gea.se/) die resp. Lotusin und Gein spalten. Beide sind von Emulsin verschieden. Sigmund gibt den Befund mehrerer neuer Enzyme an: Salicase7) in verschiedenen Salix- und Populus-Arten, Arbutase7) in Galluna- und Vaccinium-Arten und \u00c4skulin8) in Aeskulus hippocastanum. Auch Weewers9) hat Salicase in verschiedenen Salixarten nachgewiesen. Zuletzt\n') Bussy und Guignard, Compt. rend, del'Acad. des Sc., Bd. 11t, S. 245), 5)20. (1800).\n*) Fischer, Rer. d. d. ehern. Ges.. \u00dfd. 27, S. 8470 (1804).\n*) B ou rq u e 1 o t, Journ. de Pharm, et de Chemie. Bd. 3, S. 577 (1806).\n*) G. und C. Tanret, Bull, de la Soc. Chim. (3), Bd. 21. S. 1065, 1073 (1805t).\n6) Duns tan und Henry, Proc. Roy. Soc. Ser. B., Bd. 67, S. 224 (1001); Bd. 68. S. 374 (1001).\n6)\tBourquelot und H\u00e9rissey, Compt. rend, de l\u2019Acad. des Sc., Bd. 145), S 870 (1005).\n7)\tSigmund, Sitzungsber. d. Wiener Akad., I., Bd. 117, S. 1213\n(15)08).\nH) Sigmund, Monatshefte f. Chemie, Bd. 31, S. 657 (1010).\n5'> Weewers, Rec. des Trav. bot. N\u00e9erlandais, Bd. 7, S. 1 (1010).","page":182},{"file":"p0183.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber Enzymgelialt in den Bl\u00e4ttern von Salix caprea. IHR\nsollen noch einige in den letzten Jahren gefundene Enzyme erw\u00e4hnt werden, n\u00e4mlich Elaterase\u00bb) in Ecballium elaterium, das Elaterin spaltet, und ein Populin- und Phloridzin spaltendes Enzym,* 2) das sich in Schnecken und Crustaceen befindet. Uber Vicianase, Prunase und andere siehe 11. E. Armstrong, E. F. Armstrong und Horton.3)\nEs w\u00e4re m\u00f6glich, dal) diese Resultate sich verallgemeinern liehen, und da\u00df es zu jedem Glukosid ein spezifisches Enzym g\u00e4be, aber auch, da\u00df der gr\u00f6\u00dfte Teil der Enzyme zu dom Typus der \u00df-Glukosidase geh\u00f6rt.\nBei der Mehrzahl der genannten Enzyme ist die Spezifizit\u00e4t bisher nur ungen\u00fcgend festgestellt worden. Da die Frage, ob und in welchem Umfang spezifische Glukosidascn existieren, ein prinzipielles Interesse besitzt, so habe ich auf Vorschlag von Prof. H. von Euler ein solches als spezifisch angesehenes Enzym n\u00e4her zu charakterisieren und mit den auf \u00df-Glukoside allgemein wirkenden \u00df-Glukosidasen zu vergleichen versucht.\nNachdem ein Teil der Versuche firn Sommer 1011) ausgef\u00fchrt war, erschien im Jahre 1012 eine Mitteilung von H. E. Armstrong, E. F. Armstrong und Horton, welche zum Teil den gleichen Gegenstand ber\u00fchren.3)\nUm die b rage ann\u00e4hernd cjuantitativ verfolgen zu k\u00f6nnen, w\u00e4re die einfachste Methode, die Glukosidspallurtg polarimetrisch zu verfolgen. Um die Brauchbarkeit dieser Methode zu pr\u00fcfen, untersuchte ich zuerst die Spaltung mit Saliease.\nDie Saliease wurde genau nach den Angaben von Sigmund dargestellt, durch zweit\u00e4giges Extrahieren der fein gehackten Bl\u00e4tter von Salix caprea mit Wasser' unter Zusatz von Toluol und F\u00e4llen mit 05\u00b0/oigem Alkohol. Die F\u00e4llung wurde abermals im Wasser gel\u00f6st, mit 90\u00b0/oigem Alkohol gef\u00e4llt und mit 100\u00b0/oigem Alkohol gewaschen. 2 kg der Bl\u00e4tter, den 26. August gepfl\u00fcckt, gaben 4 g Rohsalicase.\n\u2018) Rierry und Giaja, Compt. rend, de la Soc. Riol., Rd. 62, S. 1662 (1907).\n*) Berg, Bu\u00df- de la Soc. Chim. (4), Rd. 7, S. 385 (1910).\n3) H. E. Armstrong, E. F. Armstrong und Horton, Proc. Roy. Soc. Ser. B., Bd. 85, S. 366 (1912).","page":183},{"file":"p0184.txt","language":"de","ocr_de":"Iwan Bolin.\n1\ni\t\u2022\t\u25a0 \u2022\t; \u2022\t\u2018 \u2022\t'\nEine 2 \u00b0/o ige L\u00f6sung von Rohsalicase wurde davon be-reitet und durch Tierkohle filtriert, wodurch sie ganz klar wurde. (Um nachzusehen, ob Tierkohle Enzym absorbiert oder nicht, wurde ein Versuch mit Salicin und Emulsin, welches vorher mit Tierkohle behandelt war, angestellt. Es zeigte sich, da\u00df die Wirkung zwar schw\u00e4cher war als mit unbehandeltem Emulsin, da\u00df aber die Spaltung von Salicin doch ziemlich rasch vor sich ging.) 1 g Salicin wurde in 20 ccm dieser L\u00f6sung gel\u00f6st, und die Drehung abgelesen. Sodann wurde die L\u00f6sung in den Trockenschrank bei 35\u00b0 gestellt. Selbst nach 14 Tagen konnte aber keine Drehungs\u00e4nderung beobachtet werden.\nDas negative Resultat zeigt, da\u00df entweder unsere schwedische Salix-Art bei dieser Jahreszeit keine Salicase enth\u00e4lt, oder da\u00df die Spaltung zu klein war, um polarimetrisch nachweisbar zu sein.\nUm tlie Sache n\u00e4her zu untersuchen, habe ich Sigmunds Versuche wiederholt. Da er keine Angaben \u00fcber das Gewicht der angewandten Mengen von Bl\u00e4ttern und Wasser gibt, habe ich die Versuche folgenderweise ausgef\u00fchrt.\nDrei Erlenmeyer-K\u00f6lbchen (A, B, C) wurden mit je 40 g fein gehackten Bl\u00e4ttern von Salix caprea gef\u00fcllt. Die Bl\u00e4tter waren am 28. August gepfl\u00fcckt. Hierzu wurden jetzt 40 ccm Wasser zugesetzt. Das K\u00f6lbchen A mit seinem Inhalt wurde eine halbe Stunde auf kochendem Wasserbad erhitzt. Dann wurde zu A und zu B je 1 g Salicin gesetzt. Alle drei K\u00f6lbchen wurden mit Chloroform versetzt und zuletzt im Trockenschrank bei 35\u00b0 14 Tage gehalten. \u2014 In A haben wir also get\u00f6tetes Enzym + 1 g Salicin, in B reaktionsf\u00e4higes Enzym -f I g Salicin und in G reaktionsf\u00e4higes Enzym rOg Salicin. \u2014 Nach dieser Zeit wurde die Fl\u00fcssigkeit abgenutscht, die Bl\u00e4tter mit 5 X 25 ccm Wasser gewaschen, und die Fl\u00fcssigkeit sowie das Waschwasser auf dem Wasserbade bis 25 ccm eingedampft. Der R\u00fcckstand wurde ausge\u00e4thert, der \u00c4ther nach 1 t\u00e4gigem Stehen \u00fcber ausgegl\u00fchtem Na2S04 abdestilliert und der \u00c4therr\u00fcckstand gewogen. Zwei Parallelversuche gaben folgende Resultate:","page":184},{"file":"p0185.txt","language":"de","ocr_de":"1S5\ni:ber Knzym.gf.halt in den Hl\u00e4ttern von Salix caprea.\n\u2022 \u00c4therr\u00fcckstand von A...............o,(H\u00ceO g\n(Get\u00f6tetes E. -ff\u00bb' 1 g S). . . . . . 0,027 \u00bb \u00c4therr\u00fcckstand von B ......\t0.20\u2018) \u00bb\n(Aktives E. -}- 1 g S)..........0,201 \u00bb\n\u00c4therr\u00fcckstand von C..............0.017 >\n(Aktives K. -f 0 g S)............0,020 \u00bb\nDer R\u00fcckstand von R wurde durch FeCl3 stark violett \u2022 gef\u00e4rbt und erwies sich haupts\u00e4chlich als Saligenin. A und C wurden nicht oder nur schwach durch FeCl., gef\u00e4rbt.\nDie schwedische Salix caprea-Art enth\u00e4lt also auch ein Saliein spaltendes Enzym, und da\u00df ich es nicht polarimetrisch nachweisen konnte, mu\u00df davon herr\u00fchren, da\u00df das aus Wasserextrakt durch F\u00e4llen mit Alkohol dargestellte Enzym minder reaktionskr\u00e4ftig ist. Auch wird die L\u00f6sung durch Filtrieren dutch lierkohle geschw\u00e4cht. \u2014 Um dies nachzuweisen, habe ich parallel einen polarimetrischen Versuch und einen nach oben beschriebener Methode ausgef\u00fchrten Versuch angestellt.\nIm Polarimeter konnte ich aber wieder keine Spaltung nachweisen. Der R\u00fcckstand von aktivem Enzym war 0,012 g: von get\u00f6tetem 0,007 g; also waren ca. 0,005 g Saligenin gebildet, ca. l\u00b0/o gespaltetem Saliein entsprechend: berechnet auf 0,005 g Saligenin war es 0,011 g Saliein. Die polarimetrische Drehung war 1,25\u00b0 im Anfang: die theoretische \u00c4nderung betiug folglich 0,017\u00b0, eine \u00c4nderung, die ich nicht ablesen konnte.\nZuletzt habe ich gepr\u00fcft, ob zerquetschte Salix caprea-Bl\u00e4tter auch Amygdalin sowie a- und \u00df-Methylglukoside spalten.\nDie Versuche wurden mit Bl\u00e4ttern, die den 20. August 1911 gepfl\u00fcckt wurden, angestellt. Die Versuchsbedingungen, bis zum Auswaschen der Bl\u00e4tter mit 5 X 25 ccm Wasser! waren ebenso wie beim Saliein ausgef\u00fchrt. Von den Filtraten\nwurden dann je 25 ccm Fl\u00fcssigkeit abdestilliert und weiter gepr\u00fcft.\nDie Resultate wraren die folgenden :\nAmygdalin: Das Destillat wurde mit HNO., sauer gemacht und mit AgNO, gef\u00e4llt. Das aktive Enzym gab 0,057 g AgCN ; das durch Kochen Gel\u00f6tete nicht einmal eine Tr\u00fcbung a-Methylglukosid: Das Destillat wurde nach Zcisels","page":185},{"file":"p0186.txt","language":"de","ocr_de":"Iwan Botin,\nlK(i\nMethode auf Methoxylgruppen gepr\u00fcft. Folgende Ziffern wurden erhalten:\nUngekochte Bl\u00e4tter -j- 0 g a-Methylglukosid gaben 0,017 g AgJ Gekochte\t\u00bb\t-f*\t1\t\u25a0>\t\u00bb\t\u00bb\t0,014\t>\t\u00bb\nUngekochte\t*\t-j-\t1\t>\t\u00bb\t\u00bb\t0,010\t\u00bb\t\u00bb\n.\t*\t|-1\t\u00bb\t\u00bb\t0,021\t\u00bb\t\u00bb\n\u00df-Methy Iglukos id: Es wurde gepr\u00fcft wie beim a-Methyl-glukosid.\nUngekochte Bl\u00e4tter -f- 0 g \u00df-Methylglukosid gaben 0,015 g AgJ Gekochte\t-f- 1 \u00bb\t\u00bb\t0,020 >\t\u00bb\nUngekochte\t'\t-f-\t1\t\u2022>\t\u00bb\t\u00bb\t0,001\t\u00bb\t\u00bb\n\u00bb\t-|-\t1\tj\t\u00bb\t\u00bb\t0,085\t\u00bb\t\u00bb\nZwei neue Versuche wurden im folgenden Jahr 1912 ausgef\u00fchrt, mit Bl\u00e4ttern, die den 17. August und den 21. September 1912 gepfl\u00fcckt waren. In beiden Jahren waren die Bl\u00e4tter von denselben B\u00e4umen genommen. Diese Versuche gaben aber ganz andere Besultate.\nAmygdalin. 17. 8. 12.\nGekochte\tBl\u00e4tter -j-\tlg\tAmygdalin\tgaben\t0 g\tAgCN\nUngekochte\t' * +\t1 \u25a0\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t0.071 \u00bb\t\u00bb\n\tA ni y\tgda\tlin. 21. 9.\t12.\t\t\nGekochte\tBl\u00e4tter -f-\t1 g\tAmygdalin\tgaben\t0 g\tAgGX\nUngekochte\t- +\t1 \u00bb\t\t>\t0,063 \u00bb\t\nSalic in. 17. 8. 12.\nGekochte Bl\u00e4tter\t-j- 1 g\tSalicin\tgaben\t0,006 g\t\u00c4therr\u00fcckstand\nUngekochte \u00bb\t-f- 1 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t0,224 *\t\u00bb\na-Methylglukosid. 17. 8. 12.\nGekochte Bl\u00e4tter -f- 1 g a-Methylglukosid gaben 0 g AgJ Ungekochte \u00bb\t1 \u00bb\t\u00bb\t*0*\u00bb\na-Methylglukosid. 21. 9. 12.\nGekockte Bl\u00e4tter -f- 1 g a-Methylglukosid gaben 0 g AgJ Ungekochte\t*\t-f- 1 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb0\u00bb\u00bb\n\u00df-Methylglukosid. 17. 8. 12.\nGekochte Bl\u00e4tter -f- 1 g \u00df-Methylglukosid gaben 0 g AgJ Ungekochte \u00bb\t-f* 1 *'\t\u00bb\t*\t0 * \u00bb\n\u00df-Methylglukosid. 21. 0. 12.\nGekochte Bl\u00e4tter -f- 1 g \u00df-Methylglukosid gaben 0 g AgJ Ungekochte\t>-j-l>\t\u00bb\t\u00bb0\u00bb\u00bb","page":186},{"file":"p0187.txt","language":"de","ocr_de":"i bcr Enzymgehalt in den Bl\u00e4ttern von Salix faprea IST\nDa\u00df die Versuche mit Bl\u00e4ttern von dem Jahre 1912 ganz andere Besultate gaben als die mit Bl\u00e4ttern von dem Jahre 1911, zeigt, da\u00df der Enzymgehalt der Bl\u00e4tter nicht immer derselbe ist. So enthalten die Bl\u00e4tter von dem Jahre Hill ein \u00df-glukosidspaltendes Enzym, nicht aber die Bl\u00e4tter von 1912. \u2014 Au\u00dferdem zeigt der Versuch vom Jahre 1912. da\u00df es ein Kim m gibt, welches nur Salicin, nicht aber \u00df-Methylglukosid spaltet, oder mit anderen Worten: Salicase ist ein spezifisches Enzym. Zu demselben Schlu\u00df, aber auf andere Weise, sind auch II. K. Armstrong, E. h. Armstrong und Horton1) gekommen.\nDa\u00df Amygdalin in beiden F\u00e4llen gespalten wurde, zeigt nur, da\u00df in den Bl\u00e4ttern auch Amygdalase sich befindet.\nZusammenfassung\n1.\tDie Bl\u00e4tter von Salix caprea k\u00f6nnen mindestens;] Gluko-sidasen enthalten: Salicase, Amygdalase und ein \u00df-glukosid-spaltendes Enzym.\n2.\tDie Angabe von Sigmund, da\u00df Salicase ein auf Salicin spezifisch wirkendes Enzym ist. wurde experimentell bewiesen.\n3.\tDas Auftreten von Enzymen in derselben Salixart kann von Jahr zu Jahr wechseln. Das \u00df-glukosidspallende Enzym, welches 1911 in den Salix-Bl\u00e4ttern auftrat, fehlte in den Bl\u00e4ttern derselben B\u00e4ume w\u00e4hrend der gleichen Entwicklungszeit im Jahr 1912.\n*) 1. c.","page":187}],"identifier":"lit19903","issued":"1913","language":"de","pages":"182-187","startpages":"182","title":"\u00dcber Enzymgehalt in den Bl\u00e4ttern von Salix caprea","type":"Journal Article","volume":"87"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:44:12.687633+00:00"}