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{"created":"2022-01-31T15:48:48.838098+00:00","id":"lit20012","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Glagolew, P.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 89: 432-440","fulltext":[{"file":"p0432.txt","language":"de","ocr_de":"Ober die Oxyproteins\u00e4uren.\n\u2018\tVon\nP. Glagolew. :\t.\t\u25a0\n<A\u00e4s dom chemischen Laboratorium des Institutes f\u00fcr experimentelle Medizin ) (Der Redaktion zagegangen am 4. Februar 1914 t\nDie von Bondzynski l) und seinen Mitarbeitern in menschlichem und tierischem Harn gefundenen Oxyproteins\u00e4uren scheinen einen nicht unbetr\u00e4chtlichen Teil der normalen Stickstoffsubstanzen des Harnes auszumachen ; nach Untersuchungen im Laboratorium von F\u00fcrth2) sind 3 bis 5o/d des Harngesamtstickstoffs auf Rechnung der Oxyproteins\u00e4uren zu setzen.\nVom Gesichtspunkt der Stickstoffmetamorphose im allgemeinen beanspruchen diese Verbindungen, da sie gr\u00f6\u00dfere Bruchst\u00fccke der Eiwei\u00dfmolekel vorstellen, ein gro\u00dfes Interesse. Welche Atomgruppen werden in Form dieser komplizierten Verbindungen aus dem Organismus ausgeschieden? Sind diese Stoffe Produkte einer unvollst\u00e4ndigen Hydrolyse, die durch Fermente, in Sonderheit durch Fermente der Gewebe und Organe weiter aufgespalten werden k\u00f6nnen, oder stellen sie im Verh\u00e4ltnis zu letzteren eine Art \u00abAntigruppe\u00bb K\u00fchne vor?\nDer Grund unserer sehr mangelhaften Kenntnisse von den Oxyproteins\u00e4uren liegt in den Schwierigkeiten ihrer Reindarstellung und Trennung. Die einzige vorliegende Darstellungsweise, ausgearbeitet von Bondzynski*) und seinen Mitarbeitern, ist von Hammarsten4) zutreffend als \u00ab sehr m\u00fchsam g und umst\u00e4ndlich \u00bb gekennzeichnet.\n*) Bullet; internat; de l'Acad\u00e9mie de Sciences de Cracovie. Juillet 1905. Diese Zeitschrift, Bd. 46, S. 83, 1905.\n*) W. Ginsberg. Hofmeisters Beitr., Bd. 10, S. 411, 1907. c\t;\n4) Lehrb. der physiol. Chemie, 7. Aufl., 1910, S. 714.","page":432},{"file":"p0433.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Oxyproteins\u00e4uren.\n433\nDurch die Versuche von Browinski und Dombrowski ist erwiesen, da\u00df die Oxyproteins\u00e4uren ihrem Verhalten nach Polypeptide sind ; bei Titration mit Formol nach S\u00f6rensen gelang es n\u00e4mlich nachzuweisen, da\u00df die Oxyproteins\u00e4uren freie NHrGruppen enthalten, und da\u00df die Anzahl dieser Gruppen bei Hydrolyse der genannten Stoffe vermittelst Salzs\u00e4ure und Fluorwasserstoffs\u00e4ure bedeutend wachst* in Zusammenhang\nhiermit \u00e4u\u00dfern die genannten Verfasser unter anderem fol-\ngende Ansicht. Nach den Untersuchungen von Henriques und Sorensen* 2) enth\u00e4lt Harn nur, geringe Mengen NH8-Gruppen N, etwa 1,6\u20142\u00b0/o des Gesamtstickstoffs. Dieselben\nZahlenwerte erhielt D. van Slyke3) bei Benutzung seines Verfahrens zur Bestimmung des N der (NHrGruppen, n\u00e4mlich l,5\u00b0/o\u20142,5\u00b0/o N, wobei auf den \u00abfreien* Amidstickstoff blo\u00df 0,8\u00b0/o des Gesamtstickstoffs entfallen. Es entsteht nun die\nFrage, wieweit an diesem N der NHS-Gruppen, der durch Formol titriert wird, die Oxyproteins\u00e4uren beteiligt sind, und ob nicht die Gesamtmenge des N der NHrGruppen den Oxyproteins\u00e4uren zugeh\u00f6rt.\nZu dieser, auf Grund quantitativer Vergleiche der nach S\u00f6rensen titrierten NH2-Gruppen, ge\u00e4u\u00dferten Ansicht w\u00e4re noch hinzuzuf\u00fcgen, da\u00df in Normalf\u00e4llen im Harn Aminos\u00e4uren nicht mit Sicherheit nachgewiesen sind,4) mit alleiniger Ausnahme des Glykokolls, dessen Anwesenheit wohl durch Spaltung der sehr unbest\u00e4ndigen Hippurs\u00e4ure am einfachsten erkl\u00e4rt werden k\u00f6nnte. Andrerseits ist nicht au\u00dfer acht zu lassen, da\u00df Abderhalden und Pregl5 6) im alkoholischen Auszug von eingeengtem Harn, nach Entfernung des Harnstoffs durch Dialyse, die Anwesenheit von Polypeptiden nachgewiesen haben, die bei der Hydrolyse verschiedene Aminos\u00e4uren gaben. Zieht man nun die L\u00f6slichkeit der Oxyproteins\u00e4uren in Alkohol, sowie ihr\n') Diese Zeitschrift, Bd. 77, S. 92, 1912.\n*) Diese Zeitschrift, Bd. 60, S. 1.\n3)\tBerichte d. deutsch, chem. Gcsellsch., Bd. 43, II, S. 3179, 1910.\n4)\tAbderhalden und Sc bitte n heim, Diese Zeitschrift, Bd. 47,\nS. 339, 1906.\t'\t\u2018\n6) Diese Zeitschrift, Bd; 46, S.*19, 1905.\t\u25a0 :","page":433},{"file":"p0434.txt","language":"de","ocr_de":"P.Glagolew.\ngeringes Diffusionsverm\u00f6gen in Betracht, so dr\u00e4ngt sich unwillk\u00fcrlich die Frage auf, ob es sichln den Untersuchungen von Abderhalden und Pregl nicht wenigstens zum Teil um Oxy-proteins\u00e4uren handelte.\nZwecks vorl\u00e4ufiger Untersuchung der Konstitution derOxy-proteins\u00e4uren habe ich auf Anregung von Frau Dr, N Sieber auf die aus Pferdeharn erhaltenen Baryumsalze der Oxyprotein-und Alloxyproteins\u00e4ure die Methode angewandt, die von van SI y ke zur Untersuchung der Spaltungsprodukte von Proteink\u00f6rpern ausgearbeitet worden ist;1) hierbei wurde in den dargestellten Oxyproteins\u00e4ure-Pr\u00e4paraten der N der NH2-Gruppen vor und nach der Hydrolyse bestimmt, indem die Hydrolysenprodukte durch Phosphorwolframs\u00e4ure gefeilt wurden; in der Fraktion, welche die durch Phosphorwolframs\u00e4ure nicht f\u00e4llbaren Stoffe enthielt, wurde der. Gesamtstickstoff und die Gesamtziffer des NH2-N bestimmt, in der Fraktion der durch Phosphorwolframs\u00e4ure f\u00e4llbaren Stoffe au\u00dferdem noch Arginin und Cystin. Die Ausgangspr\u00e4parate entsprachen in ihren allgemeinen Eigenschaften vollkommen den von Bondzynski2) beschriebenen und gaben auch f\u00fcr den Gehalt an N, Ba und S ann\u00e4hernd dieselben Ziffern, die Bondzynski und seine Mitarbeiter anf\u00fchren.\nDas Oxyproteinbaryum ist ein wei\u00dfes, au\u00dferordentlich hygroskopisches Pulver ; mit Diazobenzolsulfons\u00e4\u00fcre gibt es eine sehr schwache Karminf\u00e4rbuug, die auf Anwesenheit geringf\u00fcgiger Mengen von Antoxyproteins\u00e4ure hinweist.\nDargestellt 6 g.\nN - 13,1\u00b0A\u00bb nach Dumas (0,1026 g gaben bei 17\u00b0 C. und 753 mm Druck 11,8 ccm N).\nBa = 20,6\u00b0/\u00ab (0,1130 g gaben 0,0568 g BaSOj.\nS == 0,6 \u00b0/\u00f6 (0,1240 g nach Verbrennen mit NaC03 -j- KNO, gaben 0,0054 g BaS04).\nDas Alloxyproteinbaryum stellt ein wenig hygroskopisches wei\u00dfes Pulver vor, das nicht die geringsten Anzeichen der Diazoreaktion aufwies.\n*) Abderhaldens Handbuch der Arbeitsmethoden. Bd. 5, Abt II und Bd. vi. v\u2022\n*) 1. c.\t.","page":434},{"file":"p0435.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Oxyproteins\u00e4uren.\t435\nDargestellt etwa 7 g.\nN = 9,59\u00b0/\u00ab (0,1502 g gaben bei 758 mm Druck und 18\u00b0 0, 12.5 ccm N).\nBa = 31,0 \u00b0/o (0,1245 g gaben 0,0656 g BaS04).\nS = 1,89 \u00b0/o (0,1124 gaben 0,0119 g BaS04 nach Verbrennen mit Na2COs-j-* KNOs).\nDie Reindarstellung der Antoxypr\u00f6teins\u00e4ure in zur Analyse gen\u00fcgender Menge ist uns nicht gelungen;\nHy d rolyse: Als hydrolysierende Agentien gelangten HCl und HF zur Verwendung ; hierbei w\u00fcrden die Stoffe nicht eine bestimmte Anzahl Stunden der Hydrolyse ausgesetzt, wie Bro-winski und Dombrowski1) es taten (9 St. bei HCl bezw. 24 St. bei HF1), sondern die Hydrolyse wurde so lange fortgesetzt, bis in der hydrolysierten Fl\u00fcssigkeit eine Zunahme des nach van Slyke bestimmten NH2-Gruppen-N nicht mehr zu bemerken war; Bei Anwendung von HCl dauerte die Hydrolyse 7\u20149 Stunden, bei HF1 etwa 40\u201448 Stunden ; im letzteren Falle befolgten wir die Hinweise von Hugounenq und More 1) d. h. hydrolysierten mit 25 \u00b0/o HF1 auf hei\u00dfem Wasserbade ; als Reaktionsgef\u00e4\u00df diente ein bleierner Rundkolben mit R\u00fcckflu\u00df-k\u00fchler, dessen Innenrohr aus Blei war: letzteres war mit dem Kolben vermittelst eines Stopfens aus rotem Gummi Verbunden;\nDie erhaltenen Resultate sind in nebenstehender Haupttabelle zusammengestellt.\nZun\u00e4chst f\u00e4llt ins Auge, da\u00df bei der Hydrolyse der N der NH2-Gruppen anw\u00e4chst, und zwar am st\u00e4rksten bei Hydrolyse vermittelst Flu\u00dfs\u00e4ure.\n\tMenge c\tlos NH.-Stickstoffs\t\n\tvor der\tnach der\tHydrolyse\n\tHydrolyse\tmil HCl\tmit IIFI\n\t>\t>\tV\nAlloxyproteinsaures Baryum . > . . . .\t20,5\t85,9\t37,0\nOxyproteinsaures Baryum . . . . , . .\t\u00ab,\u00bb\t\u25a0f7.il\t65.4\ni) l c.\tv\n*) Bulletin de la Soci\u00e9t\u00e9 chimique de France, T. 3, 1908, p. 1146.","page":435},{"file":"p0436.txt","language":"de","ocr_de":"P. Glagolew,\nHaupttabelle.\n\u2014\" jr\u2014r der g\tOxyproteinsaur. Baryum N = 13,1 > -Ba = 29,6\u00ae/\u00bb S = 0,6\u00b0/* N(NH2) = 44,3\u00b0/\u00ab des Gesamt-N\t\tAlloxyproteinsaur. Baryum /.\tN = 9,59 \u00b0/o Ba = 31,0\u00ae/\u00ab S \u00ab 1,89\u00ae/\u00ab N(NH8) 20,5 \u00ae/o des Gesamt-N\t\nSpaltungsprodukte\tHydro siedende 20\u00b0/oige HCl. 7 Stunden\tlyse durch 25%ige HF1 bei T.\u00b0 des siedenden Wasserbades. 48 Stund.\tHydro! siedende 20%ige HCl. 9 Stunden\tyse durch 25%'ige HFl bei T.0 des siedenden W asser-bades. 40 Stunden.\nN(NH)S\t\t13,0 \u00bb/\u00ab\t10,8 \u00b0/o\t23,0\u00bb/\u00bb\t10,6\u00b0/\u00ab\nN-Mclanin . ...\t2,3\tSpur\t3,9\tSpuren\nN der mit PWS.\t\t\t\t\nf\u00e4llbaren Stoffe .\t19,2\t15,6\t12,1\t12.4\nAmino-N der mit\t\t\t\t\nPWS. nicht gef\u00e4llten Stoffe . .\t29,0\t36,6\t23,8\t29,5\nNicht-Amino-N der\t\t\t\t\nmit PWS. nicht f\u00e4llbaren Stoffe .\t31,7\t30,0\t42,1\t48,2 :\nSumma ... . ,\t.95,2\u00b0/o\t93 \u00b0/o\t105,9\u00ae/\u00ab\t99,7\u00ae/\u00bb\nArginin-N ... .\t10,6\u00ae/\u00bb\t8,0 \u00ae/o \u2022.\u2022 '\t-, .\t7,4\u00ae/\u00ab\t5,5 \u00bb'o\nCystin-N . . . . .\t1,7\t,\tvorhanden\t1,1\tvorhanden\nGesamt-NH2-N nach Hydrolyse' . . .\t47,3\u00ae/\u00ab\t65,4 \u00ae/o\t35,9 0 \u2022\u00bb\t.\t37\u00b0/\u00ab\t-\nWenden wir uns nun zur Frage, wie sieb nach der Hydrolyse im Niederschlag von der Phosphorwolframs\u00e4ure und im Filtrat dieses Niederschlages der N verteilt, so erweist sich, da\u00df die Hauptstickstoffmenge auf die durch Phosphorwolframs\u00e4ure nicht gef\u00e4llten Stoffe (Aminos\u00e4uren und andere) kommt.\n\tHydrolyse\tN-Gehalt der Stoffe,\t\n\tdurch\tnicht gef\u00e4llten\tgef\u00e4llten\n\t\t\u00b0/o\t:; rn :\nAlloYvnrntoincnnroc Ranmm\tHF1\t65,9\t12,1\n\tHfl\t77,7 -\t12,4\n\tHCl\t60,7\t19,2\n. Oxyproteinsaures Baryum\tHF1\t66,6\t15,6","page":436},{"file":"p0437.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Oxyproteins\u00e4uren.\t437\nFerner ist aus der folgenden Tabelle ersichtlich, da\u00df f\u00fcr die Oxyproteins\u00e4ure und die Alloxyproteins\u00e4ure die Menge des N der NH8-Gruppen, die in den durch Phosphorwolframs\u00e4ure f\u00e4llbaren und nicht f\u00e4llbaren Anteilen enthalten sind, eine verschiedene ist.\n\t\t\tN-Mem\tje der\tdurch\tN-Meng\t;e der <\tlurch\n\tUnter-\t\tPWS.n\ticht f\u00e4ll\tbaren\tPWs\tf\u00fcll hm\t*\u00e9n\n\tQii/\u00bbhnrurc-\tHydro-\tPi\todukte\t\tProdukte\t\t\n\tdUUIlUIlgd\" probe\tlyse\tGe- samt- V\tAmin\to-N\tGe- samt-\tAmin\to-N\n\t: V g\tmit\tIN g\tg\t>\tSi : tr ; -\tg\t*1'\nOxyprotein-\t1,8\tHCl\t0,1269\t0,0608\t47\t0,042\t0,0110\t25\nsaures Baryum\t;\t2,7\tHF1\t0,1870\t0,1050\t56\t0,0502\t0,0266\t53\nAlloxyprotein-\t3,2\tHCl\t0,lo5fi\t0,0570\t36,6\t0,0301\t0,0106\t35\nsaures Baryum\t2,9\tHF1\t0,1498\t0,0560\t38,1\t0,0242\t0,0810\t33,5.\nW\u00e4hrend die maximale Amidostickstoffmenge bei der Oxyproteins\u00e4ure bis 56 \u00b0/o des N der durch Phosphorwolframs\u00e4ure nicht f\u00e4llbaren und bis 53% der f\u00e4llbaren Stofle betr\u00e4gt, macht der Stickstoff der Aminogruppen der Alloxyjproteins\u00e4ure h\u00f6chstens 38% des Stickstoffs der nicht durch Phosphor wolfram-s\u00e4ure f\u00e4llbaren und 35 \u00b0/o der f\u00e4llbaren Stoffe aus. Somit ist die Oxyproteins\u00e4ure bedeutend reicher an Aminogruppenstickstoff. Von den durch Phosphorwolframs\u00e4ure f\u00e4llbaren Stoffen\nbeansprucht Interesse die Gegenwart von Arginin (resp. eines Stoffes, der einen Teil seines N in Form von Ammoniak bei l\u00e4ngerem Kochen mit Kalihydrat abgibt) und Cystin (resp. eines Stoffes, der beim Verbrennen mit Oxydationsmitteln \u2014 Mischung Von Denis \u2014 Schwefels\u00e4ure gibt). Es mu\u00df hervorgehoben werden,\nda\u00df der nach van Slyke bestimmte Schwefelgehait des Cystins im oxyproteins\u00e4uren Baryum bei Hydrolyse mit Salzs\u00e4ure bis 0,4% betrug, bei einem Gesamtschwefelgehalt von 0,0%, w\u00e4hrend er in der Alloxyproteins\u00e4ure blo\u00df 0,5% bei Hydrolyse mit Salzs\u00e4ure ausmachte, bei einem Gesamtschwefelgehalt von 1,89%. Es ist mir nicht gelungen, den Schwefelgehalt des in der Oxyproteins\u00e4ure nach Hydrolyse mit Fluorwasserstoff enthaltenen Cystins zu bestimmen, da nach der Verbrennung mit","page":437},{"file":"p0438.txt","language":"de","ocr_de":"der Mischung von Denis au\u00dfer dem Bariumsulfatniederschlag eine geringe Menge eines anderen Niederschlags aus\u00dfel.\nWenden wir uns nun zum Vergleich der Ergebnisse der quantitativen Bestimmungen der Gesaratstickstoffmenge der Aminogruppen, die Browinski und Dombrowski1) an ihren Oxyproteins\u00e4urepr\u00e4paraten unter Anwendung der Methode von S\u00f6rensen erhalten haben, mit den von uns nach der Methode von van Slyke erzielten Resultaten. In der folgenden Tabelle entsprechen die nach S\u00f6rensen erhaltenen Zahlen den Experimentaldaten von Browinski und Dombrowski, die nach van Slyke \u2014 unseren Versuchen.\n\tAmidostickstol\u00eemengc\t\t\t\t\t\n\tVor\t\tNach der Hydrolyse verrni\t\t\tttelst\n\tder Hydrolyse\t\tHCl\t\tHF1\t\n\tnach\tnach\tnach\tnach\tnach \u2018\tnach\n\tS\u00f6rensen\tv. Slyke\tS\u00f6rensen\tv. Slyke\tS\u00f6rensen\tV. Slyke\n\t\u00b0/o \u25a0\t\u00b0/o\t\u00b0/*\t*/\u2022\t\u00b0/o\t\u2022/.\nOxyprotein-saures Baryum\t38,8\t44.3\t45\tvr : 47\t80,5\t65.4\nAlloxyprotcin-saures Baryum\t0,3\t20,5\t1 20\t35.0\t70.9\t37\nAus der Tabelle geht hervor, da\u00df f\u00fcr das oxvproteinsaure Baryum im allgemeinen \u00e4hnliche, aber nicht ganz gleiche Resultate, dagegen f\u00fcr das alloxyproteinsaure Baryum auseinandergehende Resultate erhalten wurden. Vor allem betrug der erreichte NH^-N-Gehalt unseres Pr\u00e4parats 20,5 \u00b0/o des Gesamt-stickstoffs, d. h. mehr als dreimal mehr, als im Pr\u00e4parat von Browinski. Wir neigen zur Annahme, da\u00df dieser betr\u00e4chtliche Unterschied dem Pr\u00e4parat zuzuschreiben ist ; die Alloxyproteinsaure ist ein wenig best\u00e4ndiges Pr\u00e4parat, das bei abge\u00e4nderter Darstellungsweise abweichende Zahlenwerte ergibt. Weiter d\u00fcrfte es von Interesse sein, da\u00df die in den Hydrolysenprodukten von HCl und HF1 von Dombrowski und Browinski nachgewiesenen bedeutenden Unterschiede nicht gefunden worden sind. Offenbar liegt der Grund hierzu in der abweichenden Hydrolysendauer (24 Stunden bei Browinski und","page":438},{"file":"p0439.txt","language":"de","ocr_de":", \u00dcber die Oxyproleins\u00e4uren.\t439\nDombrowski und 40\u201448 Stunden in unseren Versuchen). Auf die verschiedene Hydrolysendauer ist auch der Unterschied in den erhaltenen,NH3-N-Mengen zur\u00fcckzuf\u00fchren ; von letzterem l\u00e4\u00dft sich im allgemeinen dasselbe sagen wie von den Amidostick-stoffmengen: wenn in den Untersuchungen von Br\u00f6winski die Ammoniakmenge nach der Hydrolyse durch Fluorwasserstoff dreimal geringer war als nach der Hydrolyse durch Salzs\u00e4ure, so liegt darin wohl ein bemerkenswerter; jedoch nicht \u00fcberaus ins Gewicht fallender Unterschied. \u00cbs mu\u00df aber doch darauf verwiesen werden, da\u00df die Amidostickstoffmenge bei\nT st\u00fcndiger Hydrolyse durch Salzs\u00e4ure noch 1,22 mal gr\u00f6\u00dfer ist\nals die Amidostickstoffmenge bei 48 st\u00e4ndiger Hydrolyse durch. Fluorwasserstoff.\n\t\tNHS-N\t\tin %\u00bb\t\t\n\tnach den Daten\t\tn\u00ab\tich den I\t(rtfnhnn\tjsen\n\tvon Rr<\tjwinski\t\t\t\t\n\t\u00fc. Do mb lii'dm\trowski, vciort\tdei\t\u25a0 vorliege hydro\tnden \u00c2 vsiert\trbeit,\n\t9 Stund.\t24 Stund.\tmit\tDauer\tmit\tDauer\n\tmit HCl\tmit HFl\tHCl\tStunden\tHFl\tStunden\nt \u25a0 Alloxyproteins. Ba\t12,7\u00b0,\u00bb\t4,2\u00bb/.\t23 #/o\t\t14\u00b0/o\t40\nOxyproteins. Ba .\t25\u00bb,.\t8.3 #/o\t13*/\u00ab\t\u25a0 \u2022 \u25a0\t\t% 18\nSomit best\u00e4tigen auch unsere Untersuchungen die Angaben von Morel und Hugounenq dar\u00fcber, da\u00df bei der Hydrolyse Fluorwasserstoff der Salzs\u00e4ure vorzuziehen ist: bei Hydrolyse vermittelst Fluorwasserstoff ist die Ammoniakmenge geringer Und es wird keine Melaninbildung beobachtet.\nDas Dargelegte kann in folgende S\u00e4tze zusammengefa\u00dft werden.\n1.\tDie Oxyproteins\u00e4uren stellen polypeptidartige Stoffe vor, da sie eine bestimmte Menge NH2-Gruppen enthalten, die durch Hydrolyse anw\u00e4chst.\n2.\tDie Oxyproteins\u00e4ure enth\u00e4lt eine sehr gro\u00dfe Menge NEj-Gruppen ; bei Bestimmung nach van Slyke enth\u00e4lt sie 44,3\u00b0/o des Gesamtstickstoffs an Amidostickstoff.\n3.\tDie Hauptmenge (etwa 80\u00b0/o) der bei hydrolytischer Spaltung der Oxy- und Alloxyproteins\u00e4ure entstehenden stick-","page":439},{"file":"p0440.txt","language":"de","ocr_de":"P. G lag olew, \u00dcber die Oxyproteins\u00e4uren.\nnicht\nf\u00e4llbare Stoffe (Aminos\u00e4uren und andere).\n4. Sowohl in der Oxy- als auch in' der Alloxyproteins\u00e4ure gelang es, nach der Methode* von van Slyke Argin in und Cystin nachzuweisen.\n5. Die Hydrolyse mit 25\u00b0/oigen Fluorwasserstoff nach Hugounenq und Morel besitzt den Vorzug, da\u00df Melanine nicht gebildet werden und die Ammoniakmenge sogar bei 48 st\u00e4ndiger Hydrolyse bei der Temperatur des siedenden Wasserbades geringer ist als bei 9 st\u00e4ndiger Hydrolyse vermittelst 20\u00b0/\u00f6iger siedender Salzs\u00e4ure.","page":440}],"identifier":"lit20012","issued":"1914","language":"de","pages":"432-440","startpages":"432","title":"\u00dcber die Oxyproteins\u00e4uren","type":"Journal Article","volume":"89"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:48:48.838104+00:00"}