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{"created":"2022-01-31T14:34:38.732146+00:00","id":"lit20578","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Siegfried, M.","role":"author"},{"name":"H. Reppin","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 95: 18-28","fulltext":[{"file":"p0018.txt","language":"de","ocr_de":"Ober die Einwirkung von Brom auf Eiwei\u00dfk\u00f6rper und Aminos\u00e4uren.\nVon\nM. Siegfried und H. Reppin.\n(Aus der chemischen Abteilung des Physiologischen Institutes der Universit\u00e4t Leipzig.) (Der Redaktion zugegangen am 17. Juni 1915.)\nUnseren Untersuchungen lag das Bestreben zugrunde, zu einem neuen Wege, den Gang der Hydrolyse von Proteink\u00f6rpern verfolgen zu k\u00f6nnen, zu gelangen. Wir k\u00f6nnen dies bisher durch Bestimmung des Carbaminoquotienten,1 * 3) durch Formoltitrierung*) und durch Bestimmung des durch salpetrige S\u00e4ure abspaltbaren Stickstoffes.8) Alle diese Methoden lassen im gro\u00dfen und ganzen das Auftreten von NHS-Gruppen bei der Hydrolyse wie bei der Spaltung von Peptidbindungen erkennen. Im allgemeinen gehen die Resultate der Methode von Soerensen und Slyke parallel, mit einigen Unterschieden. So reagiert Sarkosin gegen Slyke nicht, wohl aber \u2014 im Gegensatz zu Loeb4) \u2014 quantitativ nach Soerensen, wie der eine von uns mit Herrn Schunke festgestellt hat, und inzwischen von Cie menti5) angegeben wurde. Die Methode von Siegfried l\u00e4\u00dft dadurch in oft sehr pr\u00e4gnanter Weise den Eintritt einer Spaltung sichtbar werden, da\u00df bei der Bestimmung des Carbaminoquotienten ein Teil der Spaltungsprodukte al^ Calciumsalze der Carbaminoderivate im Kalkniederschlagentfernt werden,< soda\u00df der Quotient nur f\u00fcr einen\n*) M. Siegfried und C. Neumann, Diese Zeitschrift, Bd. 54, S. 423 (1907).\n*) S. P. L. Soerensen, Biochem. Zeitschr., Bd.7, S. 43 (1907).\n3)\tD. v. Slyke, Berl. Ber., Bd. 43, S. 3170 (1910).\n4)\tW. Loeb, Biochem. Zeitschr., Bd. 51, S. 116 (1913).\n\u2018) Chem. Zentralblatt 1915, S. 1089.","page":18},{"file":"p0019.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Einwirkung von Brom auf Eiwei\u00dfk\u00f6rper und Aminos\u00e4uren. 19\nTeil der Spaltungsprodukte erhalten wird, wodurch die Differenzen der Werte zwischen nichtgespaltener und gespaltener Verbindung oft sehr gro\u00dfe und damit leicht erkennbare werden.1)\nEin Bromverbrauch bei der Einwirkung von Brom auf Eiwei\u00dfk\u00f6rper und deren Spaltungsprodukte kann beruhen i. auf Oxydation unter Bildung von Bromwasserstoff, 2. auf Bromaddition unter Sprengung von doppelten Bindungen, 3. auf Substitution von Brom.\nF\u00fcr unseren Zweck kam es nicht darauf an, Bedingungen anzuwenden, unter denen etwa ein m\u00f6glichst hoher Bromverbrauch zu erzielen ist, sondern solche, die sich gleichm\u00e4\u00dfig genau bei den verschiedenen Bestimmungen einhalten lassen. Deshalb wurden die Bedingungen der Methode dter Koppe-schaarschen Phenolbestimmung gew\u00e4hlt.\nMethodisches.\nDie Bromidbromatl\u00f6sung wurde teils, wie bei der Methode von Koppeschaar, von einer solchen Konzentration verwendet, da\u00df oO ccm derselben 30 ccm nlio-ThiosuIfatl\u00f6sung entsprachen, teils, was vorzuziehen ist, von doppelter Konzentration. Das Volumen der L\u00f6sung der zu untersuchenden Substanz hat ungef\u00e4hr 50 ccm zu betragen. 1st die Substanz schwer l\u00f6slich, wie Glutamins\u00e4ure, so l\u00f6st man sie unter Zusatz von etwas Salzs\u00e4ure und stumpft dann diese vor dem Hinzuf\u00fcgen der Bromidbromatl\u00f6sung m\u00f6glichst mit Natronlauge ab. Ein Zusatz von Ammoniak ist auf alle F\u00e4lle zu vermeiden. Die Titration geschieht in farblosen, enghalsigen Flaschen mit gut eingeschliffenen Stopfen. Die Bromidbromatl\u00f6sung, 50 ccm bezw. von der doppeltkonzentrierten 25 ccm, l\u00e4\u00dft man langsam, etwa 60 Tropfen in der Minute, \u2022 ausflie\u00dfen, indem die Ausflu\u00dfspitze der B\u00fcrette an den Flaschenhals angelegt wird, um ein Spritzen zu vermeiden. Nach Abspritzen des Halses gibt man aus einer Pipette 5 ccm 25\u00b0/oige Salzs\u00e4ure dazu, setzt den Stopfen auf, sch\u00fcttelt um und l\u00e4\u00dft bei Zimmertemperatur in zerstreutem Tageslicht eine Viertelstunde stehen. Treten F\u00e4llungen ein, sch\u00fcttelt man ab und zu um.\n\u2018) Diese Zeitschrift, Bd. 84. S. 292 (1913).","page":19},{"file":"p0020.txt","language":"de","ocr_de":"20\tM. Siegfr ied und H. Beppin,\nUm jeden Bromverlust zu vermeiden, verf\u00e4hrt man dann folgenderma\u00dfen weiter : Durch Abk\u00fchlen der verschlossenen Flasche an der Wasserleitung erzeugt man in der Flasche einen geringen Unterdr\u00fcck, gie\u00dft von 10 ccm einer 12,5 \u00b0/oigen Jodkaliuml\u00f6sung etwas zwischen Flaschenhals und Stopfen und l\u00fcftet jetzt den Stopfen langsam, indem man gleichzeitig den Rest der Jodkaliuml\u00f6sung nachflie\u00dfen l\u00e4\u00dft. Auf diese Weise gelingt es, ohne da\u00df Bromd\u00e4mpfe entweichen, die Jodkaliuml\u00f6sung in die Flasche zu bringen. Das Jodkalium ist vorher auf Abwesenheit von Kaliumjodat zu pr\u00fcfen.\nZur\u00fccktitriert wird mit n/io Natriumthiosulfat.\nDie Ma\u00df\u00df\u00fcssigkeiten wurden durch Phenolbestimmungen nach Koppeschaar kontrolliert.\nBei der Titration mancher Substanzen, besonders von Gelatine, entstehen nach Jodkaliumzusatz klumpende Schmieren, die sich nicht titrieren lassen. Dieser Obelstand l\u00e4\u00dft sich durch Zusatz von 1 bis 2 Teel\u00f6ffel Talkumpulver vor dem Zusatze der Salzs\u00e4ure vermeiden.\nN\nDer Quotient\n\u2022 -\t. N \u25a0\nDer Quotient gibt das Verh\u00e4ltnis der Anzahl der\nAtome N in der untersuchten Substanz zu der Anzahl der Atome verbrauchten Broms an. Da n/io-L\u00f6sung Thiosulfat einer n/io-L\u00f6sung Brom entspricht, so ist\nN_ _ JL_\nBr\tb\u2014c\nwenn a die bei der Kjeldahlbestimmung gefundenen Anzahl Kubikzentimeter n!io-S\u00e4ure, b die Anzahl der Kubikzentimeter Thiosulfatl\u00f6sung, welche der zugesetzten Menge Bromidbromat-l\u00f6sung entspricht, c die Anzahl der zur\u00fccktitrierten Kubikzentimeter Thiosulfat ist.\nBeispiel : Gelatine. 15 ccm der L\u00f6sung der Gelatine entsprachen 142,5 ccm n/io-S\u00e4ure nach Kjeldahl. Zugesetzt 50 ccm Bromidbromatl\u00f6sung = 30 ccm n/io-Thiosulfatl\u00f6sung. Zur\u00fccktitriert 9,0 ccm Thiosulfatl\u00f6sung.","page":20},{"file":"p0021.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Einwirkung von Brom auf Eiwei\u00dfk\u00f6rper und Aminos\u00e4uren.\t21\n 1*2,5 \n\u201c* sa n\t10\u00bbo4.\nN_\nBr \"\" 30\u20149\nDiese Berechnung gilt T\u00fcr Versuche mit Substanzen, bezw. L\u00f6sungen, deren Stickstoff bestimmt werden mu\u00df. Handelt es sich um Substanzen, deren N-Gehalt bekannt ist, wie um Aminos\u00e4uren, so berechnet man entweder die der angewandten Menge Substanz entsprechende Anzahl Kubikzentimeter n/io? Stickstoff und benutzt die obige Formel, oder man rechnet nach dieser:\nN_\nBr\nGew. d. Subst. i. Gramm X Zahl d. i. 1 Mol. enth. Atome N\nMolekulargewicht d. Subst. X (b\u2014c) X 0,0001\nwenn wieder b die Anzahl der Kubikzentimeter Thiosulfat-l\u00f6sung, welche der zugesetzten Menge Bromidbromatl\u00f6sung entspricht, c die Anzahl der zur\u00fccktitrierten Kubikzentimeter Thiosulfatl\u00f6sung ist.\nDieser Quotient ist aus rein praktischen Gr\u00fcnden gew\u00e4hlt, weil der Stickstoff der Proteink\u00f6rper und seiner Spaltungsprodukte leicht genau zu bestimmen ist und bei den Proteink\u00f6rpern wegen seines ann\u00e4hernd konstanten Gehaltes ein Ma\u00df f\u00fcr die Menge des Proteink\u00f6rpers abgibt. Selbstverst\u00e4ndlich soll er nicht ausdr\u00fccken, da\u00df die Bromreaktion eine Reaktion der N-Gruppen ist.\nUntersuchung von Aminos\u00e4uren, a) Aminos\u00e4uren ohne ringf\u00f6rmigen Komplex.\nBei folgenden untersuchten Aminos\u00e4uren wurde, wenn die Bromeinwirkung, entsprechend der Vorschrift */4 Stunde dauerte, der Quotient = 00 gefunden, d. h. es wurde kein Brom verbraucht: Glykokoll, Sarkosin, Betain, d.l-Alanin, dl-a-Aminovalerians\u00e4ure, Leucin, Asparagins\u00e4ure, Glutamins\u00e4ure, Lysin, Arginin.\nBei der Anwendung der Methode auf Gemische von Eiwei\u00dfspaltung sind also diese Aminos\u00e4uren ohne ringf\u00f6rmige Komplexe ohne Einflu\u00df auf den Verbrauch von Brom.","page":21},{"file":"p0022.txt","language":"de","ocr_de":"22\tM. Siegfried und H. Reppin,\nBei lang andauernder Einwirkung von Brom auf die genannten Aminos\u00e4uren wird jedoch Brom verbraucht. So sank der Quotient nach 154 t\u00e4giger Einwirkung beim Glykokoll und Alanin auf ungef\u00e4hr 4 herab, bei der Glutamins\u00e4ure nach 128 Tagen sogar auf 0,4, bei der Asparagins\u00e4ure nach 104 Tagen auf 0,7.\nb) Aminos\u00e4uren mit ringf\u00f6rmigem Komplex.\nMehrere Untersuchungen1) haben sich mit dem Brombindungsverm\u00f6gen von Tyrosin, Tryptophan und Histidin unter verschiedenen, aber von den unseren abweichenden Bedingungen besch\u00e4ftigt. In der Regel ist da unter Zusatz von Alkalicar-bonaten oder kaustischen Alkalien gearbeitet worden. F\u00fcr unseren Zweck kam es nicht darauf an, maximalen Bromverbrauch zu erzielen, sondern festzustellen, wie gro\u00df der Bromverbrauch unter den festgelegten Bedingungen ist.\n1. Phenylalanin. K\u00e4ufliche Pr\u00e4parate verbrauchten relativ gro\u00dfe Mengen Brom. Von uns wiederholt aus hei\u00dfem Wasser umkrvstallisiertes Phenylalanin band jedoch kein Brom. N\n2. Phenylglykokoll. Die von Kahlbaum bezogenen Pr\u00e4parate verbrauchten auch nach den verschiedensten Reinigungen durch Umkristallisieren und Extraktion mit \u00c4ther gro\u00dfe Mengen Brom. Auf 1 Molek\u00fcl Phenylglykokoll berechnet bis\n\u2014 ' N\n7 Atome Brom, so wurden erhalten f\u00fcr = 0,24; 0,15; 0,23:\n0,14. Erst ein von uns synthetisch dargestelltes, v\u00f6llig farbloses Produkt, das sorgf\u00e4ltig gereinigt und wiederholt um-krystallisiert war (N gefunden 9,61 \u00b0/o ber. 9,27 \u00b0/o), verbrauchte\nkein Brom. \u2122 = oo .\nBr\n*) Wheeler and Jamiesou, J. Am. Chem. Soc., Bd. 33, S. 325 (1905), Brown and Millard, Joum. of the chem. Soc. Lond., 1906, S. 145, A. Oswald, Diese Zeitschrift, Bd. 58, S. 290 (1908) und Bd. 59, S, 320 (1909), Neuberg und Popowski, Biochem. Zeitschr., Bd. 2, S. 357 (1906), H. Pauly, Bert. Ber., Bd. 43, S. 2243 (1910).","page":22},{"file":"p0023.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Einwirkung von Brom auf Eiweitk\u00f6rper und Aminos\u00e4uren. 23\n3.\tTyrosin. Dieses Pr\u00e4parat hatten wir durch Hydrolyse aus Casein mit Salzs\u00e4ure gewonnen, wiederholt mit Tierkohle aus hei\u00dfem Wasser umkrystallisiert (N gef. 7,50 \u00b0/o und 7,60 \u00b0/o anstatt her. 7,74 \u00b0/o). 0,5127 g \u00fcber Schwefels\u00e4ure getrocknetes Tyrosin wurden unter Zusatz einiger Tropfen Salzs\u00e4ure in Wasser gel\u00f6st, auf 250 ccm aufgef\u00f6llt.\na)\tzur Bestimmung wurden 15 ccm der L\u00f6sung genommen, Bromidbromatl\u00f6sung: 50 ccm (Titer 29,80). Thiosulfatl\u00f6sung\nN\nzur\u00fccktitriert: 21,8 ccm = 0,21.\nBr\t\u2022'\nb)\tvon derselben Tyrosinl\u00f6sung 25 ccm, 100 ccm Bromidbromatl\u00f6sung (Titer 29,80), 10 ccm 25 \u00b0/oige Salzs\u00e4ure, 20 ccm 12,5\u00b0/oige Jodkaliuml\u00f6sung. Zur\u00fccktitriert: 46,1 ccm Thiosulfat. N\n~ = 0,21.\nBr .\t*\nc)\t0,0539 g desselben Tyrosins, 50 ccm Bromidbromatl\u00f6sung (Titer 30,00). Zur\u00fccktitriert: 16,98 ccm Thiosulfatl\u00f6sung\n\u00bb=0,23.\nd)\t0,0542 g Tyrosin, 50 ccm derselben Bromidbromatl\u00f6sung. Zur\u00fccktitriert: 16,57 ccm Thiosulfat. ~ = 0,22.\n./> Bf '\nMan sieht also, da\u00df der Quotient auch bei relativ gro\u00dfem Brom\u00fcberscQsse (s. Best. 3) konstant 0,21\u20140,23 gefunden wird, d. h. es werden f\u00fcr 1 Molek\u00fcl Tyrosin beinahe 5 Atome Brom verbraucht.\n4.\tTryptophan war von uns als farblose, stark gl\u00e4nzende, leichte Schuppen genau nach der Vorschrift von Hopkins und Cole1) durch tryptische Verdauung von Casein gewonnen (N gef. 13,33 \u00b0/o, ber. 13,73 \u00b0/o).\na)\t0,0547 g Substanz, 50 ccm Bromidbromatl\u00f6sung (Titer\n30,00). Zur\u00fccktitriert : 9,25 ccm Thiosulfat ~ = 0,25.\n. Br\nb)\t0,0600 g Substanz, 50 ccm Bromidbromatl\u00f6sung (Titer\n30,00). Zur\u00fccktitriert 18,2 ccm, ~ = 0,27.\n_______ -\tBr .\n*) Joum. of Physiol., Bd. 27, S. 418 (1901); Bd. 29, S. 451 (1903).","page":23},{"file":"p0024.txt","language":"de","ocr_de":"24\t\u2018 M. Siegfried und H. Reppin,\nDas Tryptophan verbraucht also ca. 4 Atome Brom auf 1 Atom N, also 8 f\u00fcr das Molek\u00fcl Tryptophan.\n5. Histidin aus Blut durch Hydrolyse mit Salzs\u00e4ure dargestellt.\na) 0,2126 g Substanz, 50 ccm Bromitbromatl\u00f6sung (Titer\nN\n29,98); zur\u00fccktitriert 0,35 ccm Natriumthiosulfatl\u00f6sung = 1,39\nBr\nb) 0,1029 g Substanz, 50ccmBromidbromatl\u00f6sung; zur\u00fcck-.\t|g\ntitriert 14,15 ccm, =- == 1,26.\nBr\nDas Histidin verbraucht also etwas mehr als 2 Atome Brom. Ferner wurde als Peptid Glycylglycin untersucht, das, wie zu erwarten, kein Brom band.\nUntersuchung von Proteink\u00f6rpem und intermedi\u00e4ren Spaltungsprodukten.\nEs kam uns darauf an, zu ermitteln, ob die ungespaltenen bezw. teilweise gespaltenen Proteinmolek\u00fcle mehr oder weniger Brom verbrauchten, als die Summe der Spaltungsprodukte. Den Tyrosinkomplex enthaltende Proteink\u00f6rper sollen nach Brown und Millard1) unter anderen als den von uns gew\u00e4hlten Bedingungen weniger Brom verbrauchen, als die Summe ihrer Spaltungsprodukte, weil Tyrosin in gebundenem Zustande kein Brom verbrauchen soll. Hierauf gehen wir weiter unten ein. Um unabh\u00e4ngig von diesem Faktor zu sein, untersuchten wir zun\u00e4chst Gelatine und ihre Spaltungsprodukte.\nF\u00fcr alle Bestimmungen ausreichende Mengen Gelatine wurden in kleine St\u00fccke geschnitten und diese gut durchgemischt. In den zu untersuchenden L\u00f6sungen wurde der Stickstoff jedesmal nach Kjeldahl bestimmt. Zu allen Versuchen wurden die L\u00f6sungen der Gelatine bei genau 33\u00b0 abpipettiert. Die Gelatinel\u00f6sungen lie\u00dfen sich ohne Schwierigkeit bromieren, zeigten hierbei weder Gelatinierung noch F\u00e4llung, sobald aber die Jodkaliuml\u00f6sung zugegeben wurde, trat Tr\u00fcbung ein und\n.*) J. H. Millard, Trans. Guinness, research Lab. 1903 I. part. 1 ; A. J. Brown und E. Th. Millard, Journ. of the chem. Soc. Lond. 1906 $. 145; J. M. Auld und Th. Duncan, ebenda 1913, S. 281.\n' S : : \\\t.. \u2022","page":24},{"file":"p0025.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Einwirkung von Brom auf Eiwei\u00dfk\u00f6rper und Aminos\u00e4uren. 25\nes bildeten sich schwarze, z\u00e4he Klumpen, die an den Glas- < Wandungen klebten und der Einwirkung der Thiosulfatl\u00f6sung nicht zug\u00e4nglich waren. Nach anderen vergeblichen Versuchen gelang es, in dem Zusatze von Talkum ein Mittel zu finden, die Klumpenbildung zu vermeiden (s. Methodisches).\nGelatine.\n25 g Gelatine zu 250 ccm bei 33\u00b0 gel\u00f6st. Je 15 ccm dienten zu jedem der 6 Versuche. Angewandt 50 ccm Bromid-bromatl\u00f6sung (Titer 30,00). Zur\u00fccktitriert: 21,00; 21,00; 21,10; 20,90; 21,05; 21,00 ccm Thiosulfatl\u00f6sung.\nZur N-Bestimmung wurden 10 ccm der L\u00f6sung auf 50 ccm verd\u00fcnnt, je 5 ccm hiervon kjeldahlisiert; verbraucht im Mittel N\n9,5 ccm nlioS. 5- im Mittel: 15,85.\nttr\t\u25a0\u25a0\t. /;\u25a0\nV\u00f6llig hydrolysierte Gelatine.\n1.\t20 g Gelatine mit 200 ccm 12,5 \u00b0/oiger Salzs\u00e4ure 10 Stunden am R\u00fcckfiu\u00dfk\u00fchler gekocht. Von der. L\u00f6sung je 15 ccm zur Bromierung (unter Zusatz von Talkum), zur N-Bestimmung je 2 ccm verwendet. 50 ccm Bromidbromat-l\u00f6sung (Titer 30), zur\u00fccktitriert im Mittel von 2 Bestimmungen 7,47 ccm. 2 ccm erf. nach Kjeldahl i. M. 20,1 ccm n/10 s.\nw = *M\u00bb-\n2.\t20 g Gelatine, 200 ccm 12,5\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure -f- 3 g Zinnchlor\u00fcr 10 Stunden gekocht. Zinn mit Schwefelwasserstoff entfernt usw.\n^ = 21,77 i. M. \\\t;\n3.\tGelatine mit 25 \u00b0/oiger Salzs\u00e4ure 10 Stunden gekocht.\n= 19,62 i.M.\n4.\tWie 3, jedoch unter Zusatz von Zinnchlor\u00fcr.\n\u25a0S- = 20,63 i.M.","page":25},{"file":"p0026.txt","language":"de","ocr_de":"26\tM. Siegfried und H. Reppin,\n5.\tWie 4.\t~ = 20,44 i. M.\nBr\t9\n6.\tGelatine mit 10 \u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure 10 Std. gekocht.\n= 20,33 i. M\nBr\t9\n7.\tMit 25\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure zersetzt.\nN\n4- = 19,9 i. M.\nBr\nDiese Versuche zeigen eindeutig, da\u00df Gelatine mehr Brom verbraucht als die Summe ihrer Spaltungsprodukte.\t,\nDie Differenz ist bedeutend. W\u00e4hrend als Quotient f\u00fcr Gelatine im Mittel 15,85 gefunden wurde, betr\u00e4gt er im Mittel f\u00fcr die Summe der Spaltungsprodukte 20,4, ist also um rund 29\u00b0/o gr\u00f6\u00dfer als der erstere. Man mu\u00df hieraus schlie\u00dfen, da\u00df im Glutin Komplexe vorhanden sind, auf die Brom reagiert, die aber bei der Hydrolyse so ver\u00e4ndert werden, da\u00df Brom nicht mehr reagiert. Es ist an ringf\u00f6rmige Komplexe zu denken, die bei der Hydrolyse aufgespalten werden. Ein solcher Komplex, der bei der Hydrolyse durch S\u00e4uren zerst\u00f6rt wird, ist bei anderen Proteink\u00f6rpern bekannt, das Tryptophan, dieses fehlt jedoch im Glutin.\nEs ergibt sich die Aufgabe, nach solchen Komplexen zu suchen. In dieser Absicht haben wir zun\u00e4chst ein Produkt der allm\u00e4hlichen Hydrolyse des Glutins untersucht, ein mit Hilfe der Eisenmethode dargestelltes Trypsinglutinpepton. Dasselbe besa\u00df direkt in 12,5\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure gel\u00f6st den Quotienten 12,71 bezw. 12,88. Der Bromverbrauch ist also gr\u00f6\u00dfer als bei dem Ausgangsmaterial, dem Glutin. Nach 10 st\u00e4ndigem Kochen dieser salzsauren L\u00f6sung war der Quotient auf 18,1 gestiegen; die Differenz des Bromverbrauches der Summe der Spaltungsprodukte und des ungespaltenen Peptons ist also noch wesentlich gr\u00f6\u00dfer als die Differenz des Bromverbrauches der Gelatine und ihrer Spaltungsprodukte.\nDasselbe Gesetz wurde bei anderen Peptonen bezw. Albumosen best\u00e4tigt gefunden. Witte-Pepton gab f\u00fcr den","page":26},{"file":"p0027.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Einwirkung von \u00dfrom auf Eiwei\u00dfk\u00f6rper und Aminos\u00e4uren. 27\nQuotienten die Zahl 2,09 \u20142,24, f\u00fcr die Summe der Spaltungsprodukte 2,98. Ein Pepton, durch Pepsinverdauung von Blut\nV' :\tN\nhergestellt, lieferte = 2,72, die Spaltungsprodukte 4,56;\n\u2022 n\nTrypsinfibrinpepton (Millon negativ) = 2,96, die Spal-\nof\ntungsprodukte 3,60.\nDas allm\u00e4hliche Ansteigen des Quotienten w\u00e4hrend der Hydrolyse zeigen folgende Versuche.\nPepton, aus Blut durch Pepsinverdauung gewonnen, mit der Eisenmethode abgeschieden, lieferte bei der Zersetzung mit 12,5\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure\nNach Tagen\tN Br\n0\t2,67\n2\t2,96\n12\t3,42.\n38\t4,05\nAuch das tyrosinreiche Edestin verbraucht mehr Brom als die Summe der tryptischen Spaltungsprodukte.\n10 g Edestin wurden in 11 0,5\u00b0/oiger Natriumcarbonatl\u00f6sung gel\u00f6st, filtriert ; ferner 0,5g Trypsin in 50ccm 0,5\u00b0/oiger Natriumcarbonatl\u00f6sung gel\u00f6st, beide L\u00f6sungen getrennt auf 40\u00b0 gebracht, unter Zusatz einiger Tropen Chloroforms vermischt und sofort 50 ccm zur Bromierung, und je 20 Ccm zur K j e 1 d a h 1 bestimmung verwendet.\nJe 20 ccm der L\u00f6sung erford. nach Kjeldahl 21,4 und 21,1 ccm n/i\u00ab-S\u00e4ure. Zu den Bromierungen wurden * je 50 ccm Bromidbromatl\u00f6sung (Titer 30,00) verwendet.\nDauer der Trypsinwirkung in Stunden\tUmgesetzies Brom in ccm \u00bb/to\t; N Br\n0\t16,46\t3,20\n0,5\t15,75\t* 3,37\n24\t14,85\t3,58\n2X24\t14,86\t3,57\n4X24\t14,51\t3,66\n35 X 24\t14,00\t3,70","page":27},{"file":"p0028.txt","language":"de","ocr_de":"28 M. Siegfried und H. Reppin, \u00dcber Aminos\u00e4uren.\nDas Resultat, da\u00df der Bromverbrauch auch bei tyrosinhaltigem Eiwei\u00df bei der Hydrolyse sinkt, ist auffallend, wenn man ber\u00fccksichtigt, da\u00df die Arbeiten von J. H. Millard und E. Th. Millard und A. J. Brown (1. c.) darauf fu\u00dfen, da\u00df Tyrosin in gebundener Form, wie im Eiwei\u00df, der Bromierung nicht zug\u00e4nglich ist, wohl aber in freiem Zust\u00e4nde. Die Bestimmungen genannter Autoren, welche die Ermittelung der abgespaltenen Tyrosinmengen bezwecken, ergeben einen steigenden Bromverbrauch w\u00e4hrend, der Verdauung.\nDa\u00df in unseren Versuchen der Bromverbrauch w\u00e4hrend der Verdauung sinkt, kann erkl\u00e4rt werden, indem man annimmt, da\u00df die F\u00e4higkeit der untersuchten L\u00f6sung, Brom umzusetzen, zwar durch die Abspaltung von Tyrosin steigt, aber durch eine durch Aufhebung bromverbrauchender Bindungen bedingte \u00fcberwiegende Abnahme des Bromverbrauches im ganzen sinkt.\nEs ist \u00fcbrigens zu ber\u00fccksichtigen, da\u00df Brown und Millard unter ganz anderen Bedingungen als wir gearbeitet haben. Sie setzen tropfenweise eine Kaliumbromatl\u00f6sung (n/\u00e4) zu der mit Kaliumbromidl\u00f6s\u00fcng vermischten Untersuchungsl\u00f6sung hinzu, bis durch T\u00fcpfeln mit Jodkaliumst\u00e4rkel\u00f6sung eben ein geringer Brom\u00fcberschu\u00df erkannt wird, w\u00e4hrend nach unserem Verfahren auf die Substanz ein gro\u00dfer Brom\u00fcberschu\u00df einwirkt.","page":28}],"identifier":"lit20578","issued":"1915","language":"de","pages":"18-28","startpages":"18","title":"\u00dcber die Einwirkung von Brom auf Eiwei\u00dfk\u00f6rper und Aminos\u00e4uren","type":"Journal Article","volume":"95"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:34:38.732151+00:00"}